LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA SISTEM RESPIRASI

Disusunoleh :Kelompok 7 Arum Sangmurdiasih Fachrulrozi Fitra Reza Nugraha FitriMalisa Indah EkaRahmawati NublahNurAmalinaSlamet Muhammad RizkiPahlevi RizkyNugraha WaraRasyiati (2012730012) (2012730036) (2012730044) (2012730045) (2012730052) (2012730071) (2012730060) (2012730089) (2012730107)

PROGRAM STUDI PENDIDIKAM DOKTER FAKULTAS KEDOKTERAN DAN KESEHATAN UNIVERSITAS MUHAMMADIYAH JAKARTA 2012-2013

KATA PENGANTAR

Alhamdulillah, puji dan syukur penulis panjatkan kehadirat Allah SWT karena berkat rahmat dan karunia-Nya, kami dapat menyelesaikan Laporan Biokimia Sistem Respirasi. Penulisan laporan ini diajukan dalam rangka untuk memenuhi salah satu tugas praktikum. Kami menyadarilaporanini masih jauh dari kesempurnaan baik dari segi isi, penulisan, maupun pewajahan. Oleh karena itu, atas segala kekurangannya mohon diberikan kritik dan saran yang untuk membangun, guna perbaikan selanjutnya. Kami ucapkan terima kasih atas materi dan bimbingan selama Praktikum berlangsung kepada : dr. Nur Asikin. Serta kami ucapkan terima kasih kepada instansiterkaityang telahmembantu kami mempersiapkan alat dan bahan saat praktikum dilaksanakanserta kepada teman-teman yang memberikan dukungan dan support. Semoga Laporan ini bermanfaat bagi seluruh Mahasiswa Fakultas Kedokteran Universitas Muhammadiyah serta bisa dijadikan bahan bacaan untuk menambah ilmu pengetahuan kita.

Jakarta, April 2013

Penulis

PENDAHULUAN
Hemoglobin merupakan protein yang terdapat di dalam sel darah merah (SDM)/ Red Blood Cell (RBC) dan berfungsi antara lain untuk : 1. Mengikat dan membawa oksigen dari paru-paru ke seluruh jaringan tubuh 2. Mengikat dan membawa karbondioksida dari seluruh jaringan tubuh ke paru-paru 3. Memberi warna merah pada darah 4. Mempertahankan keseimbangan asam basa dari tubuh Hemoglobin merupakan protein tetramer kompak yang setiap monomernya terikat pada gugus prostetik heme dan keseluruhannya mempunyai berat molekul 64.450 Dalton. Darah mengandung 7,8 sampai 11,2 mMol hemoglobin monomer/L (12,6 sampai 18,4 g/dL) tergantung pada umur dan jenis kelamin individu. Hemoglobin dapat mengikat 4 atom oksigen per tetramer (satupadatiap subunit heme). Atom Oksigen terikat pada atom Hemoglobin yang terikat , yang terdapat pada heme, pada ikatan koordinasi kelima. pada oksigen disebut hemoglobin teroksigenasi atau

oksihemoglobin (

), sedangkan hemoglobin yang telah melepaskan oksigen disebut

deoksihemoglobin (Hb). Hemoglobin juga dapat mengikat gas hasil pembakaran yang tidak sempurna yaitu Karbonmonoksida (CO) dan disebut Karbonmonoksida hemoglobin (HbCO). Ikatan Hb dengan CO 200 kali lebih kuat daripada ikatan Hb dengan oksigen dan akibatnya Hb tidak dapat lagi mengikat, membawa dan mendistribusikan oksigen ke jaringan. Dalam keadaan lain, muatan atom Fe yang terdapat pada pusat heme dapat terjadi karena oksidasi oleh senyawa-senyawa pengoksidasi. Hemoglobinnya disebut hemoglobin teroksidasi atau methemoglobin (MetHb) atau Hb ( . Dalam bentuk ini Hb tidak dapat

mengikat oksigen atau kehilangan fungsinya yang amat penting.Beberapa derivate dari Hb, misalnya oksiHb, Hb, dan HbCO dapat dibedakan dengan melakukan pengenceran, dan pada pengenceran ini oksiHb terlihat berwarna merah kekuning-kuningan, Hb berwarna merah kecoklatan dan HbCO berwarna merah terang (carmine tint). Untuk lebih jelas lagi setiap derivate Hb dapat pula dibedakan dengan menggunakan spektoskop, yaitu suatu teknik berdasarkan perbedaan absorpsi warna-warna tertentu dari spectrum cahaya putih. Bila suatu larutan berisi suatu zat warna diletakkan antara alat tersebut dan sumber cahaya, maka akan terlihat daerah (pita) berwarna hitam pada bagian spectrum tempat terjadinya penyerapan warna tersebut. Dengan menentukan letak serta intensitas pita-pita absorpsi itu, maka dapat

ditemukan pigmen apa yang sedang diperiksa itu. Pada spektroskop yang tidak dilengkapi dengan skala panjang gelombang cahaya, letak pita absorpsi itu ditentukan dengan

membandingkan dengan garis-garis fraunhofer itu akan terletak pada perkiraan : B = 687 mu, C = 656 mu, D = 589 mu, b = 517 mu, F = 486 mu, dan G = 431 mu.

TUJUAN PRAKTIKUM
1. Memperlihatkan bahwa oksigen dapat mengikat dan melepaskan oksigen 2. Memperlihatkan bahwa ikatan Hb dengan karbonmonoksida jauh lebih kuat dibandingkan ikatan Hb dengan oksigen 3. Memperlihatkan bahwa besi dalam molekul Hb bila dioksidasi akan menjadi Met Hb dan tidak dapat mengikat oksigen lagi 4. Penetapan kadar Hb kuantitatif (cara sian met hemoglobin)

PERCOBAAN
I. Uji Oksihemoglobin dan Deoksihemoglobin A. Tujuan Membuktikan oksihemoglobin deoksihemoglobin. hemoglobin ( ) dapat dan mengikat terurai oksigen membentuk menjadi dan

kembali

B. Dasar Dalam keadaan teredukasi Fe dalam molekul Hb dapat mengikat dan melepaskan oksigen tergantung pada tekanan dan .

C. Bahan dan pereaksi 1. Darah segar 2. Pereaksi stokes 3. Larutan

D. Cara Kerja 1. Oksihemoglobin a. Kedalam sebuah tabung reaksi encerkan 2 mL darah dengan 6 mL air suling. Campurkan dengan baik dan perhatikan warna merah kekuning-kuningan dari oksihemoglobin yang

terbentuk. b. Bagi 2 isi tabung sehingga masing-masing tabung berisi 4 mL. Gunakan tabung 1 sebagai control.

2. Pembentukan Deoksihemoglobin a. Isi tabung ketiga dengan 2 mL pereaksi stokes dan tambahkan secukupnya untuk melarutkan endapan yang segera terbentuk. Campuran ini merupakan pereduksi yang amatkuat. b. Masukkan beberapa tetes larutan stokes kedalam tabung 2. Terlihat perubahan warna karena terbentuknya

deoksihemoglobin. Bandingkan dengan tabung 1 c. Pindahkan 2 mL larutan deoksihemoglobin ketabung lain sebagai control

3. Pembentukan Kembali Oksihemoglobin dari Deoksihemoglobin a. Kocok kuat-kuat tabung yang berisi deoksihemoglobin, maka akan kembali terjadi oksigenasi dari udara. Perhatikan dan catat warna yang kembali terbentuk.

b. Oksigenasi dan deoksigenasi ini dapat dilakukan berulangulang

E. Hasil

Hasil

Tabung I OksiHb

Tabung II DeoksiHb

Tabung III Reoksigenasi DeoksiHb

Warna yang terbentuk Coklat

Merah kekuningkuningan

Merah pekat

F. Kesimpulan

G. Pertanyaan

Peristiwa faal apakah yang ditiru dari percobaan ini ?

II.

Uji Karbon monoksida Hemoglobin (HbCO) A. Tujuan Membuktikan bahwa Hb dapat mengikat CO yang ikatannya lebih kuat daripada Hb dengan

B. Dasar Gas CO yang berasal dari proses-proses pembakaran yang tidak sempurna dapat mengikat Hb membentuk HbCO. Ikatan ini sangat kuat (kurang lebih 200 kali lebih kuat di banding ikatan Hb dengan terang. + CO HbCO + stokes HbCO + tidakbereaksi ). HbCO berwarna merah

C. Bahan dan pereaksi 1. Darah segar 2. Sumber gas CO 3. Pereaksi stokes 4.

D. Cara Kerja 1. Encerkan 2 mL darah dengan 8 mL air suling. Bagi 2 darah encer itu (masing-masing 5 mL) dalam 2 tabung reaksi. 2. Pada tabung 1 alirkan gas Co (dalam lemari asam).

Oksihemoglobinakan berubah menjadi karbonmonoksida hemoglobin. Bandingkan kedua warna tabung tadi. 3. Pindahkan masing-masing 1 mL dari tabung 1 (yang berisiHbCO) kedalam tabung 3 dan tabung 4, dan masing-masing 1 mL dari tabung 2 (yang berisi ) kedalam tabung 5 dan 6

4. Tambahkan pereaksi stokes pada tabung 3 dan 5. Perhatikan hasil yang diperoleh 5. Encerkan isi tabung ke-4 dan tabung ke-6 dengan 4 mL air suling. Bandingkan warna kedua cairan itu. Oksi Hb berwarna kekuningkuningan, sedangkan HbCO berwarna merah terang (carmine tint)

E. Hasil

Tabung Warna sebelum penambahan pereaksi stokes Warna setelah penambahan pereaksi stokes Encer

OksiHb

KarbononoksidaHb

Coklat

Merahpekat

Coklat

Merah

Merah kekuning-kuningan

Merah kekuningkuningan pekat