Edisi Juli 2015 Volume IX No.

2 ISSN 1979-8911

AKTIVITAS ENZIM AMILASE, LIPASE, DAN PROTEASE

DARI LARVA
Hermetia illucens yang diberi pakan jerami padi

1 2 2 2
Ateng Supriyatna , Dea Amalia , Ayu Agustini Jauhari , Dyna Holydaziah Email:
ateng.supriatna@yahoo.co.id

ABSTRAK
Kemampuan larva Hermetia illucens untuk hidup dalam sampah organik, mengindikasikan bahwa larva tersebut dapat
memanfaatkan sampah tersebut sebagai pakan. Dalam saluran pencernaannya larva tersebut mengeluarkan enzim
pencernaan untuk mengkonversi sampah organik menjadi protein dan lemak tubuh. Aktivitas enzim organisme
dipengaruhi oleh beberapa faktor diantaranya adalah suhu Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui suhu optimum
aktivitas enzim amilase, lipase dan protease dari usus larva H. illucens yang diberi pakan jerami padi. metode penelitian
ini menggunakan metode eksperimental dengan memberikan faktor variasi suhu (30 ℃, 35 ℃, 40 ℃, 4 5℃, dan 50 ℃).
Hasil penelitian menunjukkan terdapat perbedaan aktivitas enzim amilase, lipase, dan protease pada setiap suhu yang
berbeda. Aktivitas enzim amilase pada variasi suhu secara berturut-turut 0,30 U/mL, 0,39 U/mL, 0,42 U/mL, 0,30 U/mL,
0,28 U/mL. Aktivitas enzim amilase optimum pada suhu 40 ℃ yaitu 0,42 U/mL. Aktivitas enzim lipase pada variasi suhu
secara berturut-turut yaitu 0,22 U/mL, 0,24 U/mL, 0,41 U/mL, 0,32 U/mL dan 0,21 U/mL. Aktivitas enzim lipase
optimum pada suhu 40 ℃ yaitu 0,41 U/mL. Aktivitas enzim protease pada variase suhu secara berturut-turut yaitu 0,57
U/mL, 0,67 U/mL, 0,87 U/mL, 0,96 U/mL, 0,77 U/mL. Aktivitas enzim protease optimum pada suhu 45 ℃ yaitu 0,96
U/mL.

Kata kunci: amilase, lipase, protease, Larva H. illucens

PENDAHULUAN ditemukan hidup di tumpukan sampah

Kemampuan larva Hermetia illucens organik atau pada kotoran hewan ternak.

untuk hdup dalam sampah organik Melihat fenomena tersebut, larva

membuka kemungkinan lain, yaitu H.illucens diduga mengekskresikan

potensi larva H.illucens untuk senyawa kimia berupa enzim untuk

menghasilkan enzim amilase, lipase, dan menghidrolisis substrat yang digunakan

protease. Larva H.illucens banyak sebagai pakannya. Enzim adalah

18
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2 ISSN 1979-8911

biokatalisator yang berfungsi sebagai organ pada hewan dan tanaman yang

katalis dalam proses biologis (Lehninger, secara katalitik menjalankan berbagai

1982). Enzim yang dikenal luas reaksi, seperti hidrolisis, oksidasi,

penggunaannya adalah enzim amilase, reduksi, isomerasi, adisi, transfer radikal,

lipase, dan protease yang merupakan pemutusan rantai karbon (Sumardjo,

enzim hidrolitik pemecah senyawa 2009).

makromolkul karbohidrat, lemak, dan Secara umum, enzim menghasilkan

ptotein. Berdasarkan hal tersebut maka kecepatan, spesifikasi, dan kedali

dilakukan “Uji Aktivitas Enzim Amilase, pengaturan terhadap reaksi dalam tubuh.

Lipase, Dan Protease dari Ekstrak Usus Enzim berfungsi sebagai katalisator,

Larva Hermetia illucens” untuk yaitu senyawa yang meningkatkan

mempelajari potensi larva H.illucens kecepatan reaksi kimia (Marks, dkk.,

sebagai penghasil enzim amilase, lipase, 2000). Suatu enzim dapat mempercepat

dan protease serta pendegradasi limbah reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat

organik. Larva H. illucens memiliki dibandingkan ketika reaksi tersebut tidak

enzim protease, amilase, dan lipase, menggunakan katalis. Seperti katalis

protease berfungsi mengubah protein lainnya, enzim juga menurunkan atau

menjadi asam amino, amilase mengubah memeprkecil energi aktivasi suatu reaksi

pati menjadi maltosa, dan lipase kimia (Poedjiadi dan Supriyanti, 2009).

mengubah lemak menjadi asam lemak Dalam raksi tersebut enzim mengubah

dan gliserol. (Kim, dkk., 2011). senyawa yang slanjutnya disebut substrat

Enzim merupakan sekelompok protein menjadi suatu senyawa yang baru yaitu

yang mengatur dan menjalankan produk, namun enzim tidak ikut berubah

perubahan-perubahan kimia dalam sistem dalam reaksi tersebut (Palmer, 1991).

Setiap enzim memiliki aktivitas

Biologi. Enzim dihasilkan oleh organ-

19
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2 ISSN 1979-8911

maksimum pada suhu tertentu, aktivitas protease yang mengandung proteinase

enzim akan semakin meningkat dengan dan peptidase (Frazier dan Westhoff,

bertambahnya suhu hingga suhu 1983, dalam Ferdiansyah, 2005).

optimum tercapai. Setelah itu kenaikan Enzim lipase adalah enzim yang bekerja

suhu lebih lanjut akan menyebabkan untuk menghidrolisis lemak dan minyak.

aktivitas enzim menurun (Megiadari, Berdasarkan fungsi fisiologisnya enzim

2009) lipase mempunyai peranan penting

Amilase dapat diperoleh dari berbagai menghidrolisis lemak dan minyak

sumber mikroorganisme, tanaman, dan menjadi asam lemak dan gliserol yang

hewan (Aiyer, 2005). Molekul amilum dibutuhkan dalam proses metabolisme.

dakan dipercah oleh amilase pada ikatan Enzim lipase ini dapat memecah ikatan

α-1,4-glikosida dan α-1,6-glikosida ester pada lemak sehingga menjadi asam

(Richana, 2000). Amilase dibedakan lemak dan gliserol (Poedjiadi dan

menjadi endoamilase dan eksoamilase. Supriyanti, 2007). Menurut Mingrui Yu

Endoamilase umumnya dikenal seagai α- dkk., (2007) lipase merupakan kelompok

amilase, sedangkan eksoamilase dikenal enzim yang secara umum berfungsi

sebagai β-amilase (Sumardjo, 2009). dalam hidrolisis triasilgliserol

Enzim protease mempunyai dua (trigliserida) untuk menghasilkan asam

pengertian, yaitu proteinase yang lemak rantai panjang dan gliserol

mengkatalisis hidrolisis molekul protein Hermetia illucens merupakan salah satu

menjadi fragmen-fragmen yang lebih jenis serangga potensial untuk

sederhana, dan peptidase yang dimanfaatkan sebagai pakan tambahan

menhdirolisis fragmen polipeptida bagi ikan dan hewan ternak (Newton

menjadi asam amino. Enzim proteoitik dkk., 1977; St-Hilaire dkk., 2007).

yang berasal dari mikroorganisme adalah Kandungan protein larva (magot) H.

20
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2 ISSN 1979-8911

illucens cukup tinggi, yaitu sekitar 40%. sangat tinggi sehingga menjadi kendala

Oliver (2004) melaporkan bahwa larva untuk pengembangan akuakultur.

H. illucens mengandung 42% protein. Pemanfaatan larva H. illucens sebagai

Sheppard dan Newton (1994) juga sumber protein alternatif berhasil

melaporkan hal yang serupa, bahwa mengatasi masalah tersebut (Hem dkk.,

kandungan protein yang tinggi pada larva 2008). Pakan ikan alternatif ini bisa

lalat black soldier dapat digunakan didapatkan dengan harga yang relatif

sebagai pakan ternak atau ikan. murah dan efisien. Larva atau magot

Hasil lain pada tubuh larva serangga memiliki kandungan protein mencapai

adalah protein. Serangga memiliki 42%, lemak 35%, dan kadar air hanya

kandungan protein tinggi yang dapat 8% (Sheppard dkk., 1994). Tujuan dari

dijadikan sebagai suplemen untuk pakan penelitian ini adalah 1) mengukur

ternak, kandungan proteinnya hampir aktivitas enzim amilase, lipase, dan

sama dengan protein pada tepung ikan protease yang diisolasi dari usus larva

(Chiou dkk., 1982; Moreki dkk., 2012). H.illucens, dan 2) mengetahui suhu

Larva serangga dapat dijadikan sumber optimum enzim amilase, lipase, dan

pakan karena memiliki kandungan protease yang dihasilkan dari ekstrak

protein tinggi (Finke, 2003). Larva atau usus larva H.illucens.

magot H. illucens sangat potensial

digunakan sebagai sumber protein METODE PENELITIAN

pengganti pada pakan ikan dan ternak Ekstrak usus larva H.illucens

lainnya. Menurut Hem (2008) dalam Bahan utama yang digunakan adalah

penelitiannya di Republik Guinea, larva H.illucens dari daerah Cibiru

dimana biaya pelet ikan dan bahan Bandung. Bahan kimia yang digunakan

seperti tepung ikan, minyak ikan, kedelai meliputi bahan proses ekstraksi dan

21
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2 ISSN 1979-8911

bahan kimia untuk uji aktivitas amilase, tabung reaksi masing-masing 1 ml

lipase, dan protease. Parameter yang diuji kemudian ditambahkan reagen DNS 1,5

adalah suhu inkubasi pada lima taraf (30 o

ml dan diinkubasi pada suhu 37 C
o
C, 35 oC, 40 oC, 45 oC, dan 50 oC). selama 5 menit, lalu didinginkan dengan

Sebanyak 200 ekor larva dibedah pada air mengalir, kemudian dilakukan

bagian dorsal dengan membuat sayatan pengukuran absorbansi dengan

membujur dari kepala hingga anus, menggunakan spetrofotometer pada

kemudian ususnya dipisahkan dan panjang gelombang 540 nm. Uji amilase

disimpan dalam pelarut buffer posfat dilakukan dengan menambahkan amilum

(PBS) pH 7,2 dalam suhu 4 oC. Usus 1% sebanyak 1 ml pada ekstrak enzim

larva divorteks selama ±1 menit, kasar sebanyak 1 ml, kemudian

kemudian disentrifugasi dengan diinkubasi pada variasi suhu 30°C, 35°C,

kecepatan 14.000 rpm selama 10 menit. 40°C, 45°C, dan 50°C selama 10 menit.

Supernatan diambil dengan mikropipet 1 Aktivitas enzim dihentikan dengan

ml yang digunakan sebagai ekstrak enzim menambahkan 2 ml DNS, kemdian

kasar untuk dilakukan uji aktivitas enzim diinkubasi pada suhu 37 oC selama 5

amilase, lipase dan protease. menit. Aktivitas amilase ditentukan

denagn mengukur absorbansi dengan

Uji Aktivitas Amilase menggunakan spektrofotometer pada

Sebelm uji aktivitas amilase dilakukan, panjang gelombang 540 nm.

terlebih dahulu membuat kurva standar

glukosa. Larutan glukosa 1000 g/ml Uji Aktivitas Lipase

sebanyak 100 ml, diencerkan menjadi Penentuan aktivitas lipase, terlebih

berbagai konsentrasi dari 100-600 g/ml. dahulu dilkaukan pengukuran kurva

Tiap konsentrasi dimasukkan kedalam standar. Kurva standar dibuat dengan

22
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2 ISSN 1979-8911

menggunakan beberapa variasi 6N dan 5 mL heksana. Campuran

konsentrasi asam oleat. Konsenrasi yang selanjutnya dikocok kuat dengan

digunakan adalah konesntrasi 31,68 ; menggunakan voteks tube dan lapisan

63,38 ; 95,04 ; 126,72 ; 158,84 (x 10-2 atas diambil sebanyak 4 mL, kemudian

M). Variasi konsentrasi tersebut dibuat ditambahkan 1 mL reagen tembaga (II)

dengan menggunakan larutan standar asetat dan diaduk 1 menit. Campuran

asam oleat 3,168 M, larutan tersebut diukur dengan spektrofotometer pada

diambil sebannyak 1; 2; 3; 4; 5 mL lalu panjang gelombang 715 nm. Aktivitas

dincerkan dengan Heksana sampai 10 lipase diukur pada suhu inkubasi yang

o o o o
mL. Campuran selanjutnya diambil 4 mL bervariasi yaitu 30 C, 35 C, 40 C, 45 C,
o
dan ditambahkan reagen tembaga (II) dan 50 C dengan menggunakan

asetat 1 mL diaduk 1 menit. Pengukuran inkubator, dan masing-masing variasi

dilakukan dengan menggunakan diperlakukan sama seperti penentuan

spektrofotomter pada panjang gelombang aktivitas yang sebelumnya (Yuneta, 2009

715 nm. Penentuan aktivitas lipase Kwon dan Rhee, 1986). Untuk larutan

dilakukan dengan menggunakan metode blangko dibuat sesuai dengan prosedur

Kwon dan Rhee, yaitu substrat yang untuk sampel, tanpa penambahan larutan

digunakan dalam metode ini adalah enzim karena larutan enzim diganti

minyak zaitun. Minyak zaitun sebanyak 1 dengan menggunakan aquades.

mL, ditambahkan dengan 1 mL buffer

fosfat pH 7,2 dan 1 mL larutan enzim. Uji Aktivitas Protease

Campuran ini di vortes selama 10 meint Pengukuran aktivitas protease dilakukan

dan selanjutnya diinkubasi pada berdasarkan metode Bergmeyer (1983).

waterbath selama 20 menit. Selanjutnya Sebanyak 1 mL larutan 2% kasein

campuran ditambahkan larutan 1 mL HCl dicampur dengan 1 mL buffer borat (0,01

23
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2 ISSN 1979-8911

pH 8,0, 0,20 mL asam khlorida 0,05 M lipase pada suhu yang berbeda. Amilase

dan 0,20 mL ekstrak enzim protease memiliki aktivitas pada suhu 30 °C, 35 °C,

(ekstrak usus larva Hermetia illucens) 40 °C, 45 °C, dan 50 °C, secara berturut-

yang akan ditetapkan aktivitasnya. turut yaitu 0,12 unit/mL, 0.13 unit/mL,

Kemudian diinkubasi pada watterbath 0.30 unit/mL, 0.27 unit/mL, dan 0.13

dengan variasi suhu yang ditetapkan unit/mL (Gambar 1), aktivitas enzim

yaitu : yaitu 30 oC, 35 oC, 40 oC, 45 oC, amilase optimum pada suhu 40 o
C

o dengan aktivitas enzim 0,30 unit/mL.

dan 50 C selama 10 menit, lalu
Aktivitas enzim lipase pada suhu 30 °C,
ditambahkan 2 mL asam trikhloroasetat

(TCA) 0,1 M, kemudian diinkubasi 35 °C, 40 °C, 45 °C, dan 50 °C secara

selama 10 menit lalu lakukan berturut-turut yaitu 0,44526 unit/mL,

sentrifugasi. Bagian filtrat 1,5 mL 0,6789 unit/mL, 0,8248 unit/mL, 0,5758

dicampur dengan 5 mL dinatrium unit/mL, dan 0,5758 unit/mL (Gambar

karbonat 0,4 M dan pereaksi Folin 2), aktivitas lipase optimum pada suhu 40

Ciocalteu’s 1ml dan biarkan selama 20 °C yaitu 0,8248 unit/mL. Aktivitas enzim

menit kemudian dibaca absorbansinya protease pada suhu 30 °C, 35 °C, 40 °C,

pada panjang gelombang 578 nm. 45 °C, dan 50 °C, secara berturut-turut

yaitu 0,0516 unit/mL, 0,1088 unit/mL,

HASIL DAN PEMBAHASAN 0,1713 unit/mL, 0,1855 unit/mL, dan

Hasil penelitian menunjukkan bahwa 0,1463 unit/mL (Gambar 3), aktivitas

ekstrak kasar usus larva mempunyai protease optimum pada suhu 45 °C yaitu

aktivitas enzim amilase, protease, dan 0,1855 unit/mL

24
 Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2 ISSN 1979-8911

0.45
Aktivitas
0.4
Enzim 0.416
Amilase 0.389
0.35
(U/mL)
0.3
0.305 0.305
0.25 0.278

0.2

0.15

0.1
30 35 40 45 50
Suhu (°C)

Gambar 1. Aktivitas enzim amilase ekstrak usus larva Hermetia illucens

0.45
0.4
0.4132
0.35
Unit/mL aktivitas 0.31988
Enzim Lipase 0.3
0.25 0.24385
0.2 0.2238 0.2152
0.15
0.1
0.05
0
30 35 40 45 50
Suhu (°C)

Gambar 2. Aktivitas enzim lipase ekstrak usus larva Hermetia illucens

25
 Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2 ISSN 1979-8911

1.2
1.1
1 0.962
aktivitas enzim (U/mL
0.9 0.8665
0.8 0.772
0.7 0.6715
0.6 0.5705
0.5
0.4
0.3
0.2
0.1
30 35 40 45 50 55
suhu (°C)

Gambar 3. Aktivitas enzim protease ekstrak usus larva Hermetia illucens

Berdasarkan grafik di atas, suhu yaitu 0,22 U/mL, 0,24 U/mL, 0,41 U/mL,

berpengaruh terhadap aktivitas enzim 0,32 U/mL dan 0,21 U/mL. Pada suhu 40

amilase, lipase dan protease. Aktivitas
enzim amilase dari ekastrak usus larva H.
illucens yang diinkubasi pada variasi suhu
30℃, 35℃, 40 ℃, 45℃, dan 50 ℃ secara
berturut-turut yaitu 0,30 U/mL, 0,39
U/mL, 0,42 U/mL, 0,30 U/mL, 0,28 U/mL.
Pada suhu 40 ℃ enzim amilase mencapai
suhu optimum untuk menghidrolisis
substrat dengan nilai aktivitas mencapai
0,42 U/mL. Aktivitas enzim lipase dari
ekstrak usus larva H. illucens yang
diinkubasi pada varisi suhu 30℃, 35℃, 40
℃, 45℃, dan 50 ℃ secara berturut-turut
enzim lipase mencapai suhu optimum
untuk menghidrolisis substrat dengan nilai
aktivitas mencapai 0,41 U/mL. Aktivitas
enzim proteasae dari ekstrak usus larva H.
illucens yang diinkubasi pada variasi suhu
30℃, 35℃, 40 ℃, 45℃, dan 50 ℃ secara
berturut-turut yaitu 0,57 U/mL, 0,67
U/mL, 0,87 U/mL, 0,96 U/mL, 0,77 U/mL.
Pada suhu 45 ℃ enzim protease mencapai
suhu optimum untuk menghidrolisis
substrat dengan nilai aktivitas 0,96 U/mL.

26
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2 ISSN 1979-8911

Pada suhu rendah aktivitas enzim amilase optimumnya dan menyebabkan akktivitas

tidak optimal karena energi yang diserap enzim berkurang (Lehninger, 1982).

oleh enzim tersebut tidak cukup Peningkatan suhu sebelum tercapainya

menghidrolisis substrat sehingga nilai suhu optimum akan meningkatkan laju

aktivitas enzim tersebut menjadi rendah. reaksi katalitik enzim karena

Sedangkan ketika suhu terlalu tinggi, meningkatnya energi kinetik molekul-

enzim akan mengalami denaturasi yaitu mlekul yang bereaksi. Sebaliknya, suhu

tergannggunya bagian aktif enzim dinaikkan sesudah suhu optimum

sehingga kecepatan reaksinyapun menurun kompleks enzim-substrat yang melampau

(Poedjiadi dan Supriyanti, 2007). Menurut energi aktivasi terlalu besar, sehingga

Sebayang (2010), struktur tertier enzim memecah ikatan sekunder pada konformasi

yang terdiri dari ikatan hidrofobik jika enzim dan sisi aktifnya. Hal ini

menyerap energi tinggi akan terjadi mengakibatkan enzim terdenaturasi dan

pemutusan dan mengakibatkan terjadinya kehilangan sifat katalitiknya (Novita, W.

pembukaan struktur tertier sehingga 2006).

konformasi enzim berubah dan Aktivitas enzim pada serangga secara

umum adalh sekitar 35 – 45 ℃ , di bawah
35 ℃, aktivitas enzim pada serangga akan

menyebabkan aktivitasnya menurun.

sangat lambat dikarenakan kurangnya
Penurunan aktivitas enzim setelah suhu
energi untuk terjadinya reaksi, sedangkan
jika di atas suhu 50 ℃, enzim akan
optimum terjadi karena pada suhu yang
terdenaturasi dengan cepat. Hal ini
paling tinggi dari suhu optimum, protein
bergantung pada batas toleransi suhu
dapat terdenaturasi, selain itu substrat juga
serangga untuk bertahan hidup dan
dapat mengalami perubahan konformasi
perilaku termoregulasinya (Chapman,
sehingga dalam memasuki sisi aktif tidak

seleluasa seperti pada keadaan suhu

27
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2
1998). Pada serangga pentatomid,
Cyclopelta siccifolia, aktivitas optimum
amilase pada ususnya adalah 35
(Neveed, dkk., 2007), sedangkan pada
larva kumbang kelapa Rhynchophorus
phoenicic (Omotoso dan Aedire, 2011),
dan larva kumbang, kolanut, Sophrorhinus
insperatus (Adedire dan Balogun, 1992),
aktivitas enzim amilase tertinggi adalah
pada suhu 45 ℃. Dalam hal ini, larva H.
illucens dipelihara pada media dengan
kisaran suhu 33 ℃ - 38 ℃, dengan usia
katif makan hingga 28 hari.
Suhu dan kualitas media pertumbuhan
berpengaruh terhadap waktu
perkembangan larva. Tomberlin (2002),
menyatakan bahwa larva H. illucens
dengan media pertumbuhan gandum pada
suhu 30 ℃ - 36 ℃, perkembangan larva
mencapai 18 – 25,9 hari. Rachmawati
(2009), larva H. illucens yang diperlihara
pada media PKM (Palm Kernel Meal),
perkembangan larva mencapai 19 hari.
Usia larva pada penelitian ini sedikit lebih
lama dibandingkan dengan penelitian di
ISSN 1979-8911
atas. Hal tersebut diduga nutrisi yang
terdapat pada jerami padi lebih rendah dari
PKM dan gandum, sehingga
perkembangan larva lebih lama. Namun
pada penelitian ini telah membuktikan
bahwa larva H. illucens dapat
mengkonsumsi bahan organik, salah
satunya adalah jerami padi.
KESIMPULAN
Enzim amilase, lipase, dan protease dari
ekstrak kasar usus larva Hermetia illucens
yang diberi pakan jerami padi, memiliki
nilai aktivitas yang berbeda pada variasi
suhu (30, 35, 40, 45, 50) ℃. Aktivitas
enzim amilase optimum pada suhu 40
yaitu 0,42 U/mL, Aktivitas enzim lipase optimum pada
suhu 40 ℃ yaitu 0,41 U/mL, sedangkan Aktivitas enzim
protease optimum pada suhu 45 ℃ yaitu 0,96 U/mL.
REFERENSI
Adedire, C.O. dan Balougn, R.A. 1992.
Amylase Activity In The Gut
28
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2 ISSN 1979-8911
Homogenate Of The Kola Nut Ferdiansyah. V. 2005. Pemanfaatan

Weevil. Sophrorhinus Insperatus Kitosan Dari Cangkang Udang

Faust And Its Response To Sebagai Matriks Penyangga Pada

Inhibitors From Kola Nuts. Insect Imobilisasi Enzim Protease

Science And Its Application. [Skripsi]. Fakultas Perikanan Dan

13,223-230. Ilmu Kelautan. IPB. Bogor

Aiyer, P.V. 2005. Amylases And Their Finke, D. M. 2003. Gut Loading To

Applications. African Journal Of Enhance The Nutrient Content Of

Biotechnology. Vol.4 (13). Insects As Food For Reptiles: A

Mathematical Approach Volume

Bergmeyer, H.V., Grassl. 1983. Method Of 22, Issue 2, Pages 147-162.

Enzymatic Analysis Vol. 2.

Florida: Weinheim Deefield. Hem, S., Toure, S., Sabla, C., Legendre,

M. 2008. Bioconversion Of Palm

Chapman, R.F. 1998. The Insect: Stucture Kernel Meal For Aquaculture:

And Function. Cambridge Experience From The Forest

University Press. New York. Region (Republic Of Guinea).

African Journal Of Biotechnology

Chiou, Y. Y. And Chen W. J., 1982. Vol. 7(8), Pp. 1192-1198.

Production Of The Maggot

Protein Reared With Swine Kim, W., Bae, S., Park, K., Lee, S., Choi,

Manure. Natl. Sci. Council Mo. W., Han, S., Koh, Y., 2011.

(ROC) 10:677-672. Biochemical Characterization Of

Digestive Enzymes In The Black

29
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2 ISSN 1979-8911

Soldier Fly, Hermetia illucens Air [Tesis] Jurusan Kimia

(Diptera: Stratiomyidae). Journal FMIPA. IPB. Bogor.

Of Asia Pasific Entomology. Vol

14. Moreki, J. C., Tiroesele, B., Chiripasi, S.

C. 2012. Prospect Of Utilizing

Kwon Y.D, Rhee J.S., (1986), A Simple Insect As Alternative Sources Of

And Rapid Colorimetric Method Protein In Polutry Diets In

For Determination Of Free Fatty Botswana: A Review. Journal Of

Acids For Lipase Assay, JAOCS, Animal Science Advances, 2(8):

63: 89-92 649-658.

Lehninger, A.L., 1982. Dasar-Dasar Naveed, A., Dayananda, G.Y., Bhawane,

Biokimia Jilid 1. Erlangga, G.P., Hosseti, B.B. 2007.

Jakarta Amylase, Invertase And

Trehalase Activity In The

Marks, D.B.A.D., Marks, C.M., Smith. Pentatomid Bug. Cyclopelta

2000. Biokimia Kedokteran Siccifolia W. Journ Of

Dasar: Sebuah Pendekatan Klinis. Ecophysiol And Ocupatio.

Penerbit Buku Kedokteran EGC. Health.7.

Jakarta

Newton, G.L., Booram, C.V., Barker,

Megiandari, A. 2009. Isolasi Dan R.W., Hale, O.M., 1977. Dried

Pencirian Enzim Protease Hermetia illucens Larvae Meal

Keratinolitik Dari Usus Biawak As A Supplement For Swine.

30
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2 ISSN 1979-8911

Journal If Animal Science, 44, Palmer, T. 1991. Understanding Enzyme

395-400. Third Edition. Ellis Horwood

Limited. England

Novita, W.K., Arif, F.C., Nisa, Dan

Murdiyatmo, U., 2006. Poedjiadi, A., Supriyanti, F.M.T. 2009.

Karakteristik Parsial Ekstrak Dasar-Dasar Biokimia. Penerbit

Kasar Enzim Protease Dari Universitas Indonesia. Jakarta

Bacillus Amyliquefaciens. NRRL

B-14396. Jurnal Rachmawati, Buchori, D., Hidayati, P.,

Teknologi
Hem, S., Fahmi, M.R. 2010.
Pertanian. Vol. 7(2) 96-105.
Perkembangan Dan Kandungan

Nutrisi Larva Hermetia illucens

Oliver, P. A. 2004. The Bioconversion Of
Putrescent Wastes. Engineering
Separation Recycling
Washington, Lousiana
(Linnaeus) (Diptea: Stratiomydae)
Pada Bungkil Kelapa Sawit. J.
(ESR).
Entomol. Indon. Vol. 7. No 1, 28-
41.

Otomoso, O.T. Dan Adedire, C.O. 2011.

Richana, N. 2000. Prospek Dan Produksi
Amylase Activity In The Midgut
Enzim α-Amilase Dari
Homogenate Of The Palm
Mikroorganisme. Agro Bio. Vol.
Weevil. Rhynchophorus
3(2):15-58.
Phoenicis F. (Coleoptera:

Curculionidae). Journal
Of Sebayang, F. 2005. Isolasi Dan Pengujian

Agriculture And Biological Aktivitas Enzim α-Amylase Dari

Science. Vol 2(1). Aspergillus niger Dengan

31
Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2 ISSN 1979-8911
Menggunakan Media Campuran

Onggok Dan Dedak. Jurnal Tomberlin, J.K., Sheppard, D.C., Joyce,

Komunikasi Penelitian. Vol. J.A., 2002. Selected Life-History

17(5). Traits Of Black Soldier Flies

(Diptera: Stratiomyidae) Reared

Sheppard, D.C., Newton, G.L. 1994. On Three Artificial Diets. Ann.

Avalue Added Manure Entomol. Soc. Am. 95, 379-286

Management System Using The

Black Soldier Fly. Bioresource Yu, G., He, P., Shao, L., And Lee, D.

Technology 50, 275-279. 2007. Enzyme Activities In

Activated Sludge Flocs. Applied

St-Hilaire, S., Sheppard, D.C., Tomberlin, Microbiology And

J.K., Irving, S., Newton, G.L., Biotechnology, 77, 605-612.

Mcguire, M.A., Mosley, E.E.,

Hardy, R.W., Sealey, W., 2007. Yuneta, R. 2009. Pengaruh Suhu Pada

Fly Prepupae As A Feedstuff For Lipase Dari Bakteri Bacillus

Rainbow Trout, Subtilis. Skripsi. Fakultas MIPA,

Oncorhynchusmykiss. Journal Of Institut Teknologi Sepuluh

The World Aquaculture Society, Nopember, Surabaya.

38, 59-67.

32