Laporan Kimia Fisika Instrumen Dan Biokimia
Laporan Kimia Fisika Instrumen Dan Biokimia
BIOKIMIA
KINETIKA ENZIM
Disusun oleh :
10715025
Kelompok: L-2
SEKOLAH FARMASI
2017
I. Tujuan
a. Menentukan nilai Vmax dari dari reaksi enzim GOD PAP dengan
metode enzimatik berdasarkan grafik
b. Menentukan nilai Km dari dari reaksi enzim GOD PAP dengan
metode enzimatik berdasarkan grafik
II. Cara Kerja
Disiapkan 6 tabung reaksi dan diberi label tabung nomor 1 sampai 6
Konsentrasi substrat =
v =
[ ] [ ]
(x) (y)
303,0303 41,6667
151,5152 70,4225
101,0101 25,38071
76,33588 56,81818
60,97561 25,5102
51,02041 13,33333
Kurva Transormasi Lineweaver -Burk
dari Data Hasil Percobaan
80
1/Vo(menit/absorbansi)
70
60
50
40
30
20
y = 0,0786x + 29,112
10 R² = 0,1186
0
0 50 100 150 200 250 300 350
1/[𝑆] (mL/mg)
[ ]
= =0,03435
a=
KM=
=0,0786 x 0,03435
=2,6999 x 10-3
IV. Pembahasan
Enzim adalah sebuah katalis biologi yang hampir seluruhnya
adalah protein . Fungsi dari enzim adalah untuk mempercepat
terjadinya reaksi kimia terutama di dalam sel dengan cara menurunkan
energi aktivasi tanpa mengubah nilai kesetimbangan . Pada enzim
terdapat sisi aktif yaitu tempat yang akan berikatan dengan substrat.
Enzim ada yang berupa apoenzim dan holoenzim . Apoenzim
adalah enzim dalam keadaan tidak teraktivasi sedngkan holoenzim
adalah enzim dalam keadaan teraktivasi . Proses pengaktifan enzim
terkadang memerlukan kofaktor (molekul tambahan) berupa koenzim
atau kofaktor. Koenzim adalah senyawa kofaktor yang merupakan
molekul organik.Sedangkan kofaktor adalah senyawa kofaktor atau
molekul tambahan yang merupakan molekul anorganik . Hubungan
antara koenzim , apoenzim , dan holoenzim adalah koenzim membantu
apoenzim yaitu enzim yang belum teraktivasi menjadi holoenzim yaitu
bentuk enzim yang sudah teraktivasi .
Mekanisme reaksi enzimatik dapat dirangkum menjadi
E+S ES E+P
Dengan E adalah enzim dan S adalah substrat . Kemudian ES
adalah kompleks enzim dan substrat dan P adalah produk . Saat di
awal enzim akan berikatan dengan substrat membentuk kompleks
enzim substrat dan saat sudah terjadi kecepatan reaksi maksimum yang
ditandai dengan konsentrasi substrat yang sudah mencapai kondisi
jenuh maka akan terbentuk produk dan enzim kembali ke keadaan
semula .
Pengikatan rekasi enzim dengan substrat dapat diterangkan melalui
dua teori yaitu lock and key model dan induced fit model . Pada lock
and key model terdapat asumsi spesifitas yang tinggi dari substrat dan
sisi aktif enzim sehingga substrat akan berikatan dengan sisi aktif
enzim jika bentuk ruangnya cocok dan bersifat komplementer . Namun
model ini sudah ditinggalkan karena tidak mempertimbangkan
flesbilitas konformasi enzim sebagai molekul protein . Model kedua
yaitu indunced fit model adalah model yang menyatakan pengikatan
subsrat akan menginduksi perubahan konformasi molekul enzim
sehingga mengahsilkan pasangan yang komplementer (complementary
fit)
Model reaksi enzimatik dapat diterangkan menurut persamaan
Michaelis-Manten yaitu
⌈ ⌉
⌈ ⌉
[ ]
Selanjutnya jika dibuat kurva akan menjadi