Enzim
Enzim
net/publication/341152443
CITATIONS READS
0 33,048
1 author:
Neni Isnaeni
Badan Pengawas Obat dan Makanan
10 PUBLICATIONS 0 CITATIONS
SEE PROFILE
Some of the authors of this publication are also working on these related projects:
All content following this page was uploaded by Neni Isnaeni on 06 May 2020.
Tugas UTS
Mata Kuliah Biokimia dan Biologi Molekuler
ENZIM
Neni Isnaeni
1906320853
DAFTAR ISI............................................................................................................................i
BAB I PENDAHULUAN....................................................................................................... 1
1.8. Zimogen......................................................................................................................... 11
1.9. Koenzim......................................................................................................................... 11
BAB IV KESIMPULAN.......................................................................................................29
DAFTAR PUSTAKA........................................................................................................... 30
i
BAB I
PENDAHULUAN
1
dikatalisis maupun produk reaksinya. Semua enzim berupa protein, yang kadang
dilengkapi dengan komponen non-protein yang disebut kofaktor. Kofaktor berupa molekul
organik (koenzim) atau ion logam. Apoenzim adalah protein inaktif karena kehilangan
kofaktor. Holoenzim adalah enzim yang tersusun dari apoenzim dan kofaktor. Gugus
prostetik adalah kofaktor yang terikat dalam enzim, susah dipisahkan tanpa merusak
aktivitasnya. Hanya holoenzim yang aktif sebagai katalis.
2
Tabel 1.1 Klasifikasi enzim berdasarkan tipe reaksi
Kelas Kelas Enzim Tipe Reaksi
1 Oksidoreduktase Reaksi reduksi oksidasi (transfer elektron dari satu substrat
ke substrat lainnya)
2 Transferase Transfer atom atau gugus dari satu substrat ke substrat lain
3
1.6. Tata Nama Enzim
Penamaan enzim secara trivial dan sistematis. Tata nama secara trivial dapat
diklasifikasikan berdasarkan pada substrat yang dikatalisis, produk yang terbentuk, substrat
dan jenis mekanisme reaksi, produk yang disintesis dan berdasarkan jenis reaksi umum
yang dikatalisis dengan enzim. Penamaan berdasarkan sistem klasifikasi sesuai dengan
Enzyme Commission (EC) dari International Union of Biochemistry (IUB).
4
3. Enzim berdasarkan substrat dan jenis reaksi yang terjadi
Senyawa piruvat dapat diubah menjadi Asetil-CoA dengan reaksi dekarboksilasi oksidatif
dan menjadi oksaloasetat dengan dehidrogenase. Enzim yang terlibat diberi nama piruvat
dehidrogenase dan piruvat karboksilase. Contoh lainnya adalah alkohol dehidrogenase yang
mengkatalisis dehidrogenasi alkohol.
5. Penamaan berdasarkan jenis/sifat reaksi yang dikatalisis, tanpa substrat yang spesifik
Berdasarkan sifat reaksi, tanpa menunjukkan substrat yang spesifik yaitu enzim transfer,
hidrolisis, sintase, isomerase, sintase, dan enzim yang menambahkan gugus fungsi atau
ikatan rangkap.
5
Isoenzim adalah enzim yang berbeda tetapi mengkatalisis reaksi yang identik, diberi
4 nomor klasifikasi yang sama. Contoh ada 5 Laktat dehidrogenase (LDH) dalam tubuh kita
dengan komposisi kimia berbeda tetapi mengkatalisis secara identik, maka diberi nomor
E.C. yang sama.
Penamaan untuk reaksi kesetimbangan, diberikan ke reaksi yang penting secara
biokimia. Contoh reaksi redoks yang melibatkan NADH dan NAD+, maka arahnya adalah
dimana NAD+ bertindak sebagai akseptor proton.
Enzim yang mempunyai aktivitas terhadap dua reaksi, nama diberikan ke reaksi
yang penting secara biokimia, nama (aktivitas) kedua ditunjukkan di dalam kurung. Contoh:
enzim yang mengkatalisis reaksi redoks dan dekarboksilasi, maka Oksidoreduktase
(dekarboksilasi).
1. Kelas 1 Oksidoreduktase
Penomoran E.C. untuk digit ke-2 menunjukkan donor pereduksinya (H atau elektron) yang
terlibat dalam reaksi, dengan rincian sebagai berikut :
1 alkohol ( -CHOH)
2 aldehid atau keton (-C=O)
3 gugus -CH=CH-
4 amina primer (-CH2NH2 atau –CH2NH3+)
5 amina sekunder (-CHNH-)
6 NADH atau NADPH
Untuk digit ke-3 akseptor hidrogen atau elektron
1 NAD+ atau NADP+
2 Fe3+ (contoh dalam sitrokrom)
3 O2
99 akseptor lain tidak terklasifikasi
2. Kelas 2 Transferase
Penamaan untuk digit ke 2 pada kelas ini menyatakan gugus yang ditransfer yaitu :
1 gugus C
6
2 gugus aldehid atau keton (-C=O)
3 gugus asil (R-C=O)
4 gugus glikosil (karbohidrat)
6 transfer gugus mengandung N
7 gugus fosfat
8 transfer gugus mengandung S
Digit 3 menerangkan lebih lanjut gugus yang ditransfer, misalnya :
E.C.2.1.1 : metiltransferase (transfer –CH3)
E.C.2.1.2 : hidroksimetiltransferase (transfer –CH2OH)
E.C.2.1.3 : karboksil atau karbamoil transferase (transfer –COOH atau –CONH2)
E.C.2.3.1 : asiltransferase
E.C.2.3.2 : aminoasiltransferase
E.C.2.4.1 : heksosiltransferase (transfer unit heksosa)
E.C.2.4.2 : pentosiltransferase (transfer unit pentosa)
E.C.2.7.1 : fosfotransferase, akseptor gugus alkohol
E.C.2.7.2 : fosfotransferase, akseptor gugus karboksil
E.C.2.7.3 : fosfotransferase, akseptor gugus nitrogen
3. Kelas 3 Hidrolase
Enzim diklasifikasikan berdasarkan gugus yang dihidrolisis.
Digit ke-2 menyatakan ikatan yang terhidrolisis yaitu :
1 ester
2 glukosida (ikatan antar unit karbohidrat)
4 peptida (-CO-NH-)
5 ikatan C-N selain peptida
6 ikatan asam anhidrida
Digit ke-3 menerangkan lebih lanjut jenis ikatan yang dihidrolisis
E.C.3.1.1. menghidrolisis ester karboksilat (-CO-O-)
E.C.3.1.2. menghidrolisis ester tiol (-CO-S-)
E.C.3.1.3. menghidrolisis monoester fosfat (-O-PO32-)
7
E.C.3.1.4. menghidrolisis diester fosfat
E.C.3.1.5. menghidrolisis monoester trifosfat
E.C.3.1.6. menghidrolisis ester sulfat
E.C.3.2.1. menghidrolisis gugus glikosida
E.C.3.2.2. menghidrolisis senyawa N-glikosil
E.C.3.2.3. menghidrolisis senyawa S-glikosil
4. Kelas 4 Liase
Enzim ini mengkatalisis pemutusan gugus atau ikatan rangkap secara non-hidrolitik
Digit ke-2 menyatakan ikatan yang terputus yaitu :
1 C-C
2 C-O
3 C-N
4 C-S
Digit ke-3 menyatakan gugus yang terputus yaitu :
1 gugus karboksil (CO2)
2 gugus aldehid (-CH=O)
3 gugus asam keto (-CO-CO2-)
5. Kelas 5 Isomerase
Enzim mengkatalisis reaksi isomerisasi, penomoran digit ke-2 berdasarkan tipe reaksi yaitu :
1 Rasemisasi atau Epimerisasi (inversi pada C*)
2 Isomerisasi cis-trans
3 Oksidoreduktasi intramolekuler
4 Reaksi transfer intramolekuler
Digit ke-3 menerangkan molekul terisomerisasi.
1 asam amino
2 asam hidroksi
3 karbohidrat
8
6. Kelas 6 Ligase
Enzim mengkatalisis pembentukan ikatan baru, diikuti dengan pemutusan ATP atau
nukleotida trifosfat lain.
Reaksi umum : X + Y + ATP → X-Y + ADP + Pi
Pada penomoran enzim ligase, digit ke-2 menyatakan ikatan tersintesis
1 C-O
2 C-S
3 C-N
4 C-C
Digit ke-3 menerangkan lebih lanjut ikatan yang terbentuk.
E.C.6.3.1.: asam-amonia ligase (amida, -CO-NH2, sintase)
E.C.6.3.2.: asam-asam amino ligase (peptida, -CO-NH-, sintase)
9
balik. Beberapa protein menunjukkan sifat alosterik yaitu mengadakan interaksi pada sisi
ikatan yang berbeda.
1.8. Zimogen
Beberapa enzim disintesis di dalam sel dalam keadaan tidak aktif yang disebut
zimogen. Sebagian besar, prekursor merupakan protein sederhana yang bersifat katalitik
aktif dengan hidrolisis. Agen spesifik yaitu enzim hidrolisis, memecah rantai polipeptida
pada zimogen, mengubah konformasi molekul, membuat enzim sebagai katalitik aktif.
Beberapa komponen sekresi pencernaan dihasilkan sebagai zimogen dan aktif
ketika mencapai lumen saluran gastointestinal. Pengaktifan dini sebelum mencapai saluran
usus dapat merusak organ tempat mereka dilepaskan. Zimogen lainnya terdapat di dalam
plasma, sebagai prekursor enzim proteolitik yang terlibat dalam koagulasi darah. Gangguan
dalam aktivasi proezim tersebut dapat menyebabkan pendarahan atau kogulopati.
1.9. Koenzim
Pada umumnya koenzim adalah vitamin atau turunannya. Tabel 1.1 berikut menjelaskan
mengenai beberapa vitamin, koenzimnya dan fungsinya secara kimia.
Tabel 1.1 Vitamin, koezim dan fungsinya
10
11
BAB II
SPESIFISITAS DAN AKTIVITAS ENZIM
Gambar 2.2 Skema hipotesis “lock and key” pembentukan kompleks enzim-substrat
12
Hipotesis lainnya adalah induced-fit model, beberapa enzim cukup fleksibel untuk
berubah bentuk dan ukuran pada sisi aktifnya ketika berinteraksi dengan substrat
membentuk konformasi kompleks ES yang optimal. Hanya substrat yang sesuai yang dapat
menyebabkan perubahan konformasi yang dibutuhkan untuk katalisis.
Enzim mengkatalisis reaksi dimulai dengan migrasi substrat ke sisi aktif enzim
membentuk kompleks enzim-substrat. Sebelum terbentuk kompleks, molekul substrat
paling stabil dan energi pembentukan paling rendah, di dalam kompleks molekul berubah
menjadi bentuk energi yang lebih tinggi dimana ikatan telah dilemahkan, sehingga energi
barier antara substrat dan produk menjadi lebih kecil.
Dengan pembentukan kompeks E-S, atom akan membentuk ikatan baru yang saling
berhubungan dan gugus yang dibutuhkan sebagai katalis akan mendekati lokasi yang sesuai
pada substrat. Banyak reaksi organik yang membutuhkan asam, basa atau ion logam
sebagai katalis. Sisi aktif dapat menyediakan gugus asam atau basa tanpa mengganggu pH
lingkungan dalam cairan tubuh. Setelah reaksi kimia selesai, molekul enzim dan substrat
terpisah dan enzim mengkatalisis substrat yang lain.
E + S ⇄ [E - S] → E + P
13
protein. Walapun mekanisme dan struktur mirip, spesifisitas substrat berbeda pada sisi
ikatan substrat.
Gambar 2.4 Karakteristik sisi ikatan substrat pada serin protease. Kimotripsin, saku hidrofobik berikatan
dengan residu asam amino aromatik, Phe. Tripsin, muatan negatif residu asam aspartat berikatan dengn pada
sisi substrat menyebabkan pemcahan sisi karboksil dari lisin muatan positif dan arginin
14
Tabel 2.1 Turnover number beberapa enzim
Turnover number
Enzim
(per detik)
Karbonat anhidrase 600.000
Asetilkolinesterase 25.000
β-amilase 18.000
Penisilinase 2.000
DNA-polimerase 15
15
Berdasarkan nilai pKs dapat diproyeksikan pH optimal suatu enzim yang
mengandung asam amino dalam struktur protein. Nilai pH di bawah atau di atas nilai pH
optimum dapat menyebabkan laju reaksi turun atau lebih lambat. Namun, pengecualian
beberapa enzim misalnya enzim pepsin lambung aktivitasnya maksimum pada pH asam
(sekitar 1.5). Asam fosfatase yang terdapat pada kelenjar prostat menunjukkan aktivitas
maksimum pada pH 5 dan basa fosfatase dari tulang dan organ lain memiliki aktivitas
optimum pada pH 9.5.
Perubahan pH di dalam medium mempengaruhi keadaan ionisasi gugus fungsi pada
molekul enzim dan substrat. Pada pembentukan kompleks enzim-substrat, dibutuhkan
distribusi muatan listrik pada kedua molekul. pH optimum menyatakan keadaan terdisosiasi
pada gugus yang penting yang sesuai dengan interaksi enzim dan substrat membentuk
kompleks. Nilai pH ekstrim asam atau basa akan menyebabkan denaturasi enzim dan
selanjutnya menyebabkan inaktivasi enzim.
16
Walaupun aktivitas enzim meningkat dengan kenaikan temperatur tetapi ada batas
maksimum yang sesuai dengan suhu optimum aktivitas katalitik enzim. Di atas suhu
optimumnya, aktivitas enzim akan menurun, bahkan ketika terlalu panas maka enzim akan
mulai terdenaturasi. Ikatan nonkovalen antara sisi protein akan terganggu, bentuk tiga
dimensi enzim menjadi hancur, dan akibatknya sisi aktif enzim untuk reaksi katalitiknya
menjadi tidak terlihat.
Suhu optimum enzim pada hewan berdarah panas sekitar 37 °C, di luar suhu
tersebut aktivitas enzim menurun dan mendekati suhu 60 °C sebagian enzim menjadi tidak
aktif. Inaktivasi karena pengaruh temperatur juga terjadi di atas 40 °C karena panas
mendenaturasi struktur molekul enzsim.
Gambar 2.7 Efek konsentrasi enzim pada laju reaksi atau aktivitas enzim
17
Gambar 2.8 Efek konsentrasi substrat pada laju reaksi atau aktivitas enzim
Ketika konsentrasi substrat rendah, aktivitas enzim meningkat secara linear dengan
konsentrasi substrat. Bagian ini mencerminkan reaksi orde pertama, menyatakan hubungan
langsung antara laju reaksi enzim dan konsentrasi substrat. Konsentrasi substrat meningkat,
terjadi peningkatan laju enzim hingga mencapai satu titik di mana aktivitas tidak meningkat,
bahkan jika konsentrasi substrat terus meningkat. Kurva cenderung menjadi horizontal pada
titik yang sesuai dengan kecepatan maksimum (Vmaks) enzim.
Kurva hiperbolik adalah karakteristik dari reaksi dimana satu substrat yang terlibat
dalam reaksi. Ketika dua substrat terlibat, kurva hiperbolik juga dapat diperoleh untuk salah
satunya jika terdapat kelebihan konsentrasi substrat lain yang digunakan. Hubungan
substrat – aktivitas pertama kali digambarkan oleh Michaelis dan Menten. Dalam kasus
yang paling sederhana, substrat berikatan dengan enzim secara reversibel. Kompleks yang
terbentuk terdisosiasi lebih lambat dibandingkan reaksi pertama dan enzim akan melepskan
produk.
Pada konsentrasi substrat yang sangat rendah, sebagian besar molekul enzim (E)
bebas. Ketika substrat (S) meningkat, molekul enzim terlibat dalam pembentukan kompleks
enzim-substrat (ES) juga meningkat. Jika konsentrasi substrat terus meningkat, tercapai
satu titik di mana hampir semua molekul enzim ditempati oleh substrat (dengan asumsi
konsentrasi enzim konstan). Pada titik ini, enzim menjadi jenuh dengan substrat. Jika
melebihi jumlah enzim, tercapai steady state, dimana laju reaksi tidak akan meningkat lagi.
18
Setiap penambahan substrat tidak lagi menyebabkan peningkatan aktivitas enzim dan reaksi
merupakan reaksi orde nol.
Secara teoritis, kecepatan reaksi mencapai maksimum hanya pada konsentrasi
substrat yang tak terbatas, kurva tidak pernah mencapai garis horizontal yang sesuai dengan
Vmax. Oleh karena itu, tidak mungkin untuk memprediksi secara akurat konsentrasi substrat
dimana Vmax dicapai. Untuk menjalin hubungan yang tepat antara kecepatan awal dan
konsentrasi substrat, Michaelis dan Menten mendefinisikan konstanta disebut Km (konstanta
Michaelis). Km konsentrasi substrat di mana laju reaksi mencapai pada laju setengah
maksimum.
Dalam kondisi pH dan suhu yang ditentukan dalam medium, Km memiliki nilai
tertentu untuk setiap enzim. Berlaku persamaan Michaelis-Menten :
Vmaks [ S ]
v
K m [S ]
di mana v sesuai dengan laju awal dengan konsentrasi substrat sama dengan [S], Vmax laju
maksimum, dan Km sama dengan konstanta Michaelis untuk substrat tertentu. Dari
persamaan ini, ketika [S] berada di bawah Km, laju reaksi tergantung pada konsentrasi
substrat (bagian awal dari kurva di mana reaksi adalah orde pertama terhadap [S]). Ketika
[S] jauh lebih tinggi dari nilai Km, kecepatan awal hampir maksimal (bagian akhir dari
kurva, reaksi orde nol). Ketika [S] sama dengan Km, laju reaksi adalah sama dengan
setengah dari kecepatan maksimal.
Vmaks [ S ] Vmaks [ S ] Vmaks [ S ] Vmaks
v
K m [S ] [S ] [S ] 2[ S ] 2
1 K m [S ] Km [S ]
v Vmaks [ S ] Vmaks [ S ] Vmaks [ S ]
Km 1 1
.
Vmaks [ S ] Vmaks
19
Gambar 2.9 Grafik represetasi reciprocal ganda (persamaan Lineweaver–Burk)
Nilai Km merupakan karakteristik setiap enzim dan setiap substrat pada kondisi suhu
dan pH yang sama. Nilai Km berbeda untuk tiap enzim misalnya Km hidrogen peroksida
katalase adalah 25mM, sementara Km heksokinase adalah 0.005 mM.
Nilai Km berbanding terbalik dengan afinitas enzim dari substrat. Semakin tinggi
afinitas substrat maka semakin rendah nilai Km. Ketika enzim beraksi pada beberapa
substrat maka Km akan berbeda untuk tiap substrat. Substrat yang memiliki nilai Km lebih
rendah dianggap sebagai substrat alami atau fisiologis untuk enzim.
20
enzim menjadi inaktif secara irreversibel. Contoh inhibisi irreversibel yaitu racun gas
diisopropilfosfofluoridat yang bereaksi dengan enzim asetilkolinesterase menghambat
transmisi syaraf. Sisi aktif serin residu pada enzim asetilkolinesterase berikatan secara
kovalen dengan inhibitor. Sebagian besar inhibitor irreversibel berupa racun.
Ada 3 tipe inhibisi reversibel yaitu kompetitif, nonkompetitf dan unkompetitif.
Pada inhibisi kompetitif, inhibitor berkompetisi dengan substrat untuk berikatan pada sisi
aktif enzim, membentuk kompleks enzim-substrat sehingga enzim menjadi inaktif.
Inhibitor kompetitif meningkatkan nilai konstanta Michaelis (Km) tanpa mengubah nilai laju
reaksi maksimum (Vmaks). Inhibisi kompetitif dapat dikembalikan dengan meningkatkan
konsentrasi substrat. Setelah inhibitor lepas dari sisi aktif enzim, enzim akan mampu
berikatan dengan substrat dan menjadi aktif kembali. Berikut grafik pengaruh dengan
adanya inhibitor dan tanpa inhibitor pada aktivitas enzim.
Gambar 2.10 Efek inhibitor kompetitif pada aktivitas enzim (garis merah tanpa inhibitor, garis abu dengan
inhibitor. (A) kurva kecepatan terhadap konsentrasi substrat (B) grafik reciprocal ganda
21
Gambar 2.11 Ilustrasi inhibisi kompetitif. Inhibitor berikatan dengan sisi aktif enzim membentuk kompleks
Enzim-inhibitor, enzim menjadi inaktif (Litwack, 2018)
Jenis inhibisi reversibel yang kedua yaitu, inhibisi nonkompetitif. Inhibitor akan
berikatan dengan enzim pada sisi lain selain sisi aktif sehingga dapat mengubah bentuk dan
kemampuan sisi aktif enzim. Akibatnya substrat lebih sulit untuk berikatan dengan sisi aktif,
aktivitas enzim berkurang dan laju reaksi maksimum akan menurun tetapi nilai konstanta
Michaelis (Km) tidak berubah. Inhibisi ini tidak dapat dikembalikan dengan meningkatkan
konsentrasi substrat. Jika inhibitor dapat mengubah laju maksimum dan konstanta
Michaelis maka merupakan inhibitor campuran.
Gambar 2.12 Inhibitor nonkompetitif berikatan pada sisi lain enzim sehingga mengubah bentuk sisi aktif dan
menurunkan kemampuan enzim untuk berikatan dengan substrat (Litwack, 2018)
22
Contoh inhibitor nonkompetitif yaitu timbal, merkuri dan logam berat lainnya yang
mampu berikatan dengan gugus thiol (-SH) dari unit sistein pada enzim sehingga
mengganggu bentuk enzim.
Gambar 2.13 Efek inhibitor nonkompetitif pada aktivitas enzim (garis merah tanpa inhibitor, garis abu
dengan inhibitor. (A) kurva kecepatan terhadap konsentrasi substrat (B) grafik reciprocal ganda
Gambar 2.14 Inhibitor unkompetitif berikatan pada pada kompleks Enzim-substrat (Litwack, 2018)
Terjadi 2 reaksi yang melibatkan ES, yaitu kompleks ES akan membentuk produk
sedangkan kompleks ESI, reaksi E + S ⇌ ES berlangsung ke sebelah kanan, sehingga
tampak afinitas substrat meningkat (dengan menurunnya nilai Km). Aktivitas enzim menjadi
23
berkurang karena kompleks ESI menjadi tidak efektif. Reaksi ini tidak dapat kembali
dengan meningkatkan konsenstrasi substrat.
.
Gambar 2.15 Efek inhibitor unkompetitif pada aktivitas enzim (garis merah tanpa inhibitor, garis abu dengan
inhibitor. (A) kurva kecepatan terhadap konsentrasi substrat (B) grafik reciprocal ganda
24
25
BAB III
APLIKASI ENZIM
Enzim digunakan dalam industri kimia, makanan, kosmetik dan farmasi. Beberapa
enzim digunakan untuk sintesis antibiotik. Enzim juga digunakan pada detergen cair dan
bubuk dengan cara berinteraksi dan melepaskan kotoran yang berupa lemak dan protein
yang terikat pada pakaian. Aplikasi lain yang terkenal adalah enzim sebagai pelunak daging,
enzim memecah rantai panjang pada protein menjadi ukuran yang lebih sederhana,
sehingga daging menjadi lembut dan mudah dikunyah (Najafpour, 2015).
Enzim dapat berfungsi sebagai katalis pada tekanan atmosfer dan temperatur sejuk.
Pada temperatur tinggi, enzim dapat terdenaturasi. Toleransi suhu enzim berfungsi dan
mengkatalisis pada suhu relatif tinggi. Enzim juga kurang stabil dalam pelarut organik.
Enzim merupakan protein sehingga pelarut organik dapat merusak konfigurasi struktur dari
enzim. Enzim sensitif terhadap pH medium. Dengan kata lain, aktivitas enzim maksimal
pada rentang pH optimum. Aktivitas enzim bergantung pada fungsinya, misalnya amilase
berasal dari jamur dan tumbuhan digunakan untuk memproses makanan. Enzim ini sering
digunakan untuk menghasilkan gula dari pati. Selain itu, digunakan untuk produksi sirop
jagung yang tinggi fruktosa. Pada proses pembuatan kue, enzim digunakan untuk memecah
kandungan pati dari terigu sehingga polisakarida berubah menjadi monomer gula. Ragi
berfungsi untuk memfermentasi karbohidrat menjadi metabolit antara dan karbon dioksida.
Hasil fermentasi kaya protein, bahkan protease dapat melepaskan asam folat atau asam
amino lain untuk produksi biskuit. Oleh karena itu, baking soda dan ragi digunakan dalam
industri kue dan makanan.
Dalam makanan bayi, umumnya digunakan tripsin. Industri pembuatan bir
menggunakan enzim yang berasal dari gandum. Enzim tersebut dapat memecah pati dan
protein menghasilkan monosakarida, peptida dan asam amino melalui proses fermentasi
oleh ragi. Enzim seperti amilase, glukanase dan protease digunakan untuk sakarifikasi
polisakarida dan proteolisis protein dalam malt. Enzim seperti β-glukanase atau
arabinoksilase digunakan untuk perbaikan filtrasi bir dan wort. Juga amiloglukodase dan
26
pululanase digunakan dalam fermentasi bir rendah kalori, enzim protease sangat efektif
untuk menghilangkan kekeruhan pada bir yang tersimpan. Efisiensi proses fermentasi dapat
ditingkatkan dengan mereduksi diasetil oleh enzim asetolaktat dekarboksilase.
Enzim terlibat langsung dalam pabrik keju, digunakan untuk menghidrolisis protein.
Renin yang diperoleh dari perut anak sapi dan domba, kaya akan enzim proteolitik. Enzim
yang diekstrak dari ruminant digunakan dalam industri susu. Terdapat banyak enzim yang
dihasilkan dari spesies Lactobacillus yang digunakan dalam produk susu, misalnya lipase
digunakan untuk produksi keju untuk meningkatkan pematangan blue mold cheese.
Enzim amilase, amiloglukosidase dan glukoamilase digunakan dalam industri pati
untuk menghidrolisis pati dengan cara memecah ikatan C-C dan melepaskan monomer gula
seperti glukosa dan fruktosa untuk menghasilkan sirop. Enzim glukosa isomerase
digunakan untuk mengubah glukosa menjadi fruktosa yang digunakan dalam pembuatan
sirop yang lebih manis dan rendah kalori dibandingkan sukrosa.
Aplikasi beberapa enzim dalam industri kertas yaitu amilase, xilanase, selulose dan
ligninase, Enzim amilase digunakan untuk mendegradasi pati sehingga mengurangi
viskositas, ukuran dan untuk penyalutan kertas. Xilanase untuk mengurangi penggunaan
pemutih, selulose untuk menghaluskan serat dan enzim lignin menghilangkan lignin dari
kertas yang lembut. Dalam industri biofuel, selulose digunakan untuk biokonversi selulosa
menjadi gula tereduksi, monomer karbohidrat difermentasi menjadi alkohol.
Salah satu kegunaan utama enzim adalah untuk tujuan pembersihan sebagai
detergen biologi. Utamanya adalah enzim protease yang dibuat dengan sintesis sel
ekstraseluler, digunakan untuk pencucian dan perendaman. Enzim beraksi secara langsung
pada noda pada pakaian. Untuk detergen cair dan laundry digunakan keempat enzim
tersebut yaitu protease primer, amilase, lipase dan selulase. Protease digunakan dalam
larutan untuk membersihkan contact lenses untuk menghilangkan protein dan mencegah
infeksi. Aplikasi lainnya, katalase dalam industri karet, digunakan untuk generasi oksigen
dari peroksida, untuk mengubah getah menjadi karet busa. Bahkan protease digunakan
untuk industri fotografik utnuk melarutkan gelatin pada film.
DNA ligase dan polimerase digunakan untuk manipulasi DNA dalam rekayasa
genetik. Beberapa enzim digunakan dalam farmakologi, pertanian dan pengobatan sebagai
27
obat, pencernaan dan PCR. Salah satu enzim yang digunakan adalah lisozim yang mampu
memecah polisakarida dan memecah dinding sel bakteri. Enzim tersebut mampu
menghidrolisis ikatan glikosida β (1-4) asam N-asetilmuramat menjadi N-asetlglukosamin
dalam peptidoglikan dinding sel. Lisozim juga dapat menghidrolisis ikatan poli-N-
asetilglukosamin sebagai kitin yang ditemukan dalam tulang belakang serangga, merupakan
komponen dinding sel jamu. Lisozim ditemukan di dalam air mata berfungsi untuk
mencegah mata dari infeksi bakteri. Lisozim ditemukan pada putih telur ayam jantan yang
merupakan protein dengan rantai polipeptida tunggal yang terdiri dari 129 asam amino.
Enzim mengkatalisis reaksi hidrolisis senyawa lipopolisakarida dinding sel mikroba. Hal
ini berarti, enzim mampu melisis dinding sel mikroorganisme.
28
BAB IV
KESIMPULAN
Enzim merupakan protein yang berfungsi sebagai katalis biologi yang mengubah
substrat menjadi produk. Enzim merupakan molekul berukuran besar, kompleks dan
aktivitasnya spesifik. Enzim terbagi menjadi 6 kelas utama yaitu, oksidoreduktase,
transferase, hidrolase, isomerase, liase dan ligase. Selain sebagai bagian protein, banyak
enzim yang mengandung kofaktor berupa ion logam, molekul kecil atau molekul organik,
dikenal sebagai koenzim. Seringnya koenzim berasal dari vitamin larut air. Ada 13 vitamin
pada manusia yang terdiri dari 9 vitamin larut air dan 4 vitamin larut lemak.
Enzim memiliki sisi aktif, daerah tiga dimensi dan kecil dengan bentuk dan struktur
yang spesifik untuk berikatan dengan substrat membentuk kompleks dan sering berupa
interaksi nonkovalen. Spesifisitas enzim pada substrat seperti lock and key model, dimana
susbtrat akan menempel pada enzim seperti kunci pada gembok.
Enzim berfungsi dengan baik pada pH dan temperatur optimum. Aktivitas enzim
dapat dihambat oleh inhibitor yaitu inhibitor kompetitif yang berkompetisi dengan substrat
untuk berikatan dengan sisi aktif, inhibitor nonkompetitif merubah bentuk sisi aktif enzim
dengan berikatan di sisi lain enzim, atau inhibitor irreversibel yang berikatan secara
kovalen dan memblok sisi aktif enzim.
Pada konsentrasi substrat rendah, laju reaksi meningkat seiring dengan konsentrasi
substrat sedangkan pada konsentrasi tinggi, laju reaksi meningkat secara perlahan dan
lama-lama akan mencapai laju maksimumnya. Inhibitor kompetitif memperlambat laju
maksimum, inhibitor nonkompetitif menurunkan laju maksimum. Aktivitas enzim
dikendalikan dengan feedback, dimana produk hasil reaksi dapat sebagai inhibitor atau
aktivator enzim pertama dalam reaksi dan oleh allosteric control dimana struktur kuartener
enzim berubah bentuk karena berikatan dengan inhibitor atau aktivator. Pengendalian juga
dapat dilakukan secara sintesis zimogen dan kontrol secara genetik.
Enzim dapat diaplikasikan di berbagai industri seperti industri kimia, makanan,
kosmetik dan farmasi.
29
View publication stats
DAFTAR PUSTAKA
Blanco, A., & Blanco, G. (2017). Enzymes. Medical Biochemistry, p. 153–175.
doi:10.1016/b978-0-12-803550-4.00008-2
Bhagavan, N. V., & Ha, C.-E. (2011). Enzymes and Enzyme Regulation. Essentials of
Medical Biochemistry, 47–58. https://doi.org/10.1016/b978-0-12-095461-2.00006-0
Chaplin, M.F. and Bucke. (1990). Enzyme Technology. Cambridge University Press.
Cambridge, Great Britain. Chibata, I. 1978. Immobilized of enzyms.
Fujii, J. (2019). Catalytic Protein - Enzyme. In Medical Biochemistry, 5th ed., pp. 61–74.
Elsevier Ltd.
Kulkarni, N .S., and M.S. Deshpande. (2007). General Enzymology, Himalaya Publishing
House, ProQuest Ebook Central, https://ebookcentral.proquest.com/lib/indonesiau-
ebooks/detail.action?docID=588392.
Mazzei, L., Ciurli, S., & Zambelli, B. (2014). Hot biological catalysis: Isothermal titration
calorimetry to characterize enzymatic reactions. Journal of Visualized Experiments, 86,
1–8. https://doi.org/10.3791/51487
30