HEMOGLOBIN

DISUSUN OLEH :
AINUN AFIFAH
PO713203181004

PRODI DIII. TINGKAT II

JURUSAN ANALIS KESEHATAN
POLTEKKES KEMENKES MAKASSAR
2019
 HEMAGLOBIN
A. Pengertian Hemaglobin
Hemoglobin adalah protein yang kaya akan zat besi. Ia memiliki afinitas
(daya gabung) terhadap oksigen dan dengan oksigen itu membentuk
oxihemoglobin di dalam sel darah merah. Dengan melalui fungsi ini makan
oksigen di bawa dari paru-paru ke jaringan-jaringan(Evelyn,2000).
Hemoglobin merupakan molekul yang terdiri dari kandungan heme (zat besi)
dan rantai polipeptida globin (alfa,beta,gama,dan delta), berada di dalam eritrosit
dan bertugas untuk mengangkut oksigen. Kualitas darah ditentukan oleh kadar
hemoglobin..
Kekurangan Hemoglobinmenyebabkan teradinya anemia,yang tandai dengan
gejala kelelahan, sesak napas, pucat dan pusing. Kelebihan Hemoglobin akan
menyebabkan terjadinya kekentalan darah jika kadarnya sekitar 18-19 gr/ml.
Yang dapat mengakibatkan stroke. Kadar Hemoglobin dapat dipengaruhi oleh

tersedianya oksigen pada tempat tinggal, misalnya Hb meningkat pada orang

yang tinggal di tempat yang tinggi dari permukaan laut. Selain itu, Hb juga
dipengaruhi oleh posisi pasien (berdiri,berbaring), variasi diurnal (tertinggi pagi
hari).
Hemoglobin (Hb) secara luas dikenal sebagai protein yang mengandung zat
besi dalam darah yang penting untuk transportasi O 2 dimamalia. Kurang dikenal
secara luas adalah bahwa eritrosit Hb milik keluarga besar protein Hb dengan
anggotadidistribusikan di ketiga domain kehidupan — bakteri, archaea, dan
eukariota. Ulasan ini, terutama ditujukan untukpeneliti baru di bidang ini,
mencoba tinjauan luas keanekaragaman, dan fitur umum, dalam struktur Hbdan
fungsi. Topik meliputi klasifikasi struktural dan fungsional Hbs; prinsip afinitas
pengikat O 2 danselektivitas antara O 2 / NO / CO dan ligan kecil lainnya;
hexacoordinate (mengandung bis-imidazole terkoordinasihaem) Hbs; Hb
terpotong bakteri; flavohaemoglobins; reaksi enzimatik Hbs dengan gas bioaktif,
 par-terutama NO, dan perlindungan dari stres nitrosatif; dan, sensor Hbs. Bagian
terakhir menggambarkan evolusi daribekerja atas dasar struktural untuk alosterik
O 2 yang mengikat oleh mamalia RBC Hb, termasuk pengembanganmodel
kinetik yang lebih baru. Jika memungkinkan, rujukan ke karya-karya bersejarah
disertakan, untuk memberikan konteks bagikemajuan saat ini dalam penelitian
Hb.
Molekul hemoglobin terdiri dariglobin, apoprotein, dan empat
gugushemesuatu molekul organic dengan satu atom besi. Mutasi pada gen protein
hemoglobin mengakibatkan suatu golongan penyakit menurun yang disebut
hemoglobinopati, di antaranya yang paling sering ditemui adalah anemia sel sabit
dan talasemia.
.Hemoglobin manusia adalah tetramer (α 2 β 2 ) yang terdiri dari rantai α dan
β dalam duplikat dan oksigenasi diatur oleh ikatan ligan kooperatif dan faktor
alosterik seperti pHdan 2,3-diphosphoglycerate (DPG). Penelitian in vitro yang
luas dengan hemoglobin murnimenetapkan bahwa kerja sama dan regulasi
alosterik beroperasi melalui strukturaltransisi.7Sel darah merah dapat dianggap
sebagai sistem in vivo hemoglobin asli murni,karena kandungan hemoglobinnya
adalah 95% dari total protein.

B. Fungsi Hemoglobin
Fungsi hemoglobin adalah mengangkut oksigen dari paru-paru dan dalam
peredaraan darah untuk dibawah ke jaringan.Ikatan hemoglobin dengan oksigen
disebut oksihemoglobin (HbO2). Disamping oksigen, hemoglobin juga
membawa karbondioksida dan dengan karbon monoksida membentuk ikatan
karbon monoksida ikatan karbon mooksihemoglobin (HbCO), juga berperan
dalam keseimbanagan Ph darah.
C. Kadar Hemaglobin
 Kadar hemoglobin adalah ukuran pigmen respiratorik dalam butiran-butiran
darah merah. Jumlah hemoglobin dalam darah normal kira-kira 15 gram setiap
100 ml darah dan jumlah ini biasanya disebut “100 persen”.
Batas normal nilai hemoglobin untuk seseorang sukar ditentukan karena kadar
hemoglobin bervariasi diantara setiap suku bangsa.Hasil pemeriksaan kadar
hemoglobin juga dapat dipengaruhi oleh peralatan pemeriksaan yang
dipergunakan. Antara cara sahli yang sederhana cara yang lebih modern dengan
alat fotometer tentu ada perbedaan hasil yang ditampilkan. Namun demikian
WHO telah menetapkan batas kadar hemoglobin normal berdasarkan umur dan
jenis kelamin.
Hb mengalami oksidasi spontan dari keadaan besi (Fe2 +) menjadi besi (Fe3
+) dengan adanya penyangga berair yang diseimbangkan udara untuk
menghasilkan anion superoksida (O2 · ¯). Konversi redoks spontan Hb ini secara
luas diklasifikasikan sebagai autooksidasi. Pemutusan O2 · selanjutnya
menyebabkan pembentukan hidrogen peroksida (H2O2). H2O2 yang diproduksi
pada langkah ini dapat bereaksi dengan protein Hb untuk menghasilkan beberapa
spesies lain. Dengan adanya oksidan, yang dihasilkan sendiri selama proses
autooksidasi atau dari sumber seluler lainnya, dapat terjadi urutan kejadian yang
lebih cepat dan lebih merusak yang menghasilkan perubahan oksidatif dalam
protein. Inti dari hal ini, adalah siklus pseudoperoksidase yang mencakup
pembentukan oksoferryl Hb (HbFe4 +) transien yang sangat reaktif dan radikal
ferryl (· HbFe4 +) (1, 8). Radikal ini terbentuk ketika H2O2 bereaksi dengan Fe3
+ daripada bentuk Fe2 + dari Hb dan telah terbukti bermigrasi dan selanjutnya
merusak protein, termasuk oksidasi βCys93 dan dimerisasi yang ireversibel.
 DAFTAR PUSTAKA
Faridatul, Hasanan. 2018. Hubungan Kadar Homoglobin dengan Daya Tahan
Kardiovaskuler pada Atlet Atletik FIK Universitas Negeri Makassar.17-19 : 25
september 2019

Gell,David.A.2018.Blood Cells,Molecules and Diseases.url to share this paper :

sci-hub.tw/10.1016/J.bcmd.2017.10.006. 25 September 2019

Jia Y, Buehler PW, Boykins RA, Venable RM, and Alayash AI.2017. Structural
basis of peroxide-mediated changes in human hemoglobin: a novel oxidative
pathway. J Biol Chem 282: 4894-4907, bulow 2017

Narayanan,S.dkk.2015.Protein Structure_Function Correlation In living human

Red Blood Cells Probed by isotope Exchange based mass spectrometry.Url to
share this paper: sci-hub.tw/10.1021/acs.analchem.5.b03217. 25 September 2019

Schecter,A.N.(2008).Hemoglobin Research and Origins of Molecular

Medicine.Blood,112(10),3927-3938.doi:10.1182/blood-2008-04-078188