UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

HEMOGLOBIN (Hb)
MATA KULIAH BIOANORGANIK TAHUN 2023
UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

ANGGOTA

MUHAMMAD HAIDAR YAHYA

(K1A021048)

GIBRAN SYAILLENDRA WISCNU MURTI

(K1A021068)
UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

BESI (Fe)
Besi merupakan logam yang paling banyak di alam
dan tidak pernah dijumpai dalam bentuk murni. Besi
memiliki nomor atom 26 dengan bobot 55,84 g/mol dan
berwarna putih keperakan atau abu-abu di alam. Besi
memiliki konfigurasi elektron [Ar] 3d6 4s2 dengan orbital d
yang tidak terisi penuh oleh elektron. Besi merupakan
mikronutrien yang sangat dibutuhkan oleh tubuh untuk
berbagai jenis aktivitas tubuh. Besi dalam tubuh berikatan
dengan protein, untuk membawa dan mengikat oksigen
(Hb dan mioglobin), protein yang mengkatalisis
metabolisme (sitokrom, Nikotinamide Adenine Dinuleotide
Phosphate Hidrogen (NADPH) oksidase dan
mieloreduktase) dan untuk transpor atau penyimpanan
besi (transferin, laktoferin dan ferritin)
UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

APA ITU
HEMOGLOBIN?
Hemoglobin adalah polipeptida yang ditemukan di
dalam sel darah merah pada vertebrata yang
berfungsi sebagai pengangkut oksigen (O2) dan
karbon dioksida (CO2) antara paru-paru dan jaringan.
Molekul ini terdiri dari atom besi (Fe) yang berikatan
dengan protoporfirin yang menyebabkan warna
merah pada darah.
UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

STRUKTUR HEMOGLOBIN
Hemoglobin adalah protein globular yang
mengandung besi. Terbentuk dari 4 rantai
polipeptida (rantai asam amino), terdiri dari 2
rantai alfa dan 2 rantai beta. Masing-masing
rantai tersebut terbuat dari 141-146 asam amino.
Struktur setiap rantai polipeptida yang tiga
dimensi dibentuk dari delapan heliks bergantian
dengan tujuh segmen non heliks. Setiap rantai
mengandung grup prostetik yang dikenal
sebagai heme, yang bertanggug jawab pada
warna merah pada darah.
Molekul heme mengandung cincin porphirin. Pada tengah Hb, atom besi bivalen
dikoordinasikan. Molekul heme ini dapat secara reversible dikombinasikan dengan
satu molekul oksigen atau karbon dioksida. Hemoglobin mengikat empat molekul
oksigen per tetramer (satu per subunit heme), dan kurva saturasi oksigen memiliki
bentuk sigmoid.
UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

STRUKTUR HEMOGLOBIN

Sub unit hemoglobin

UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

BEGINILAH Hb DIBUAT
UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

Pembentukan heme dimulai di mitokondria melalui reaksi antara Glycine dan

succinyl-CoA membentuk senyawa aminolevilini acid (ALAD). Enzim ALAD yang
terbentuk kemudian keluar ke sitosol dan dengan perantara enzim ALAD dehydratase
membentuk porphobilinogen yang merupakan prazat pertama pirol.
Empat porphobilinogen berkondensasi membentuk tetrapirol linier yaitu hidroksi
metil bilana yang dikatalisis oleh enzim PBG deaminase. Hidroksi metil bilana
selanjutnya mengalami siklisasi spontan membentuk uroporfirinogen III yang asimetris
dan membutuhkan enzim tambahan yaitu uroporfirinogen III kosintase.
Uroporfirinogen III selanjutnya mengalami dekarboksilasi membentuk Corproporfirin
yang dikatalisis oleh enzim uroporfirinogen dekarboksilase.
Corproporfirin masuk ke dalam mitokondria serta mengalami dekarboksilasi dan
oksidasi. Reaksi ini dikatalisis oleh Corproporfirin oksidase dan membentuk
protoporphyirinogen. Protoporphyirinogen selanjutnya mengalami proses penyatuan
dengan Fe++ melalui suatu reaksi yang dikatalisis oleh ferrochelatase membentuk
heme. Heme bereaksi dengan globin membentuk hemoglobin
UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

DARAH MENGANDUNG HEMOGLOBIN,

APA FUNGSINYA?
Hemoglobin adalah molekul polifungsional
yang terlibat dalam beberapa fungsi, seperti
katalitik, metabolisme oksida nitrat,
pemrograman ulang metabolik, pengaturan pH.
dan mempertahankan keseimbangan redoks.
Hemoglobin bertanggung jawab untuk sebagian
besar daya transportasi seluruh darah.

Fungsi utama Hb adalah untuk mengangkut

oksigen dari paru-paru ke jaringan, mengikat
dan melepaskan O2. Hemoglobin juga
memperlancar pengangkutan karbondioksida
(CO2) dari jaringan ke dalam paru untuk
dihembuskan ke luar.
UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

DARAH BERWARNA MERAH,

LAH KOK BISA??

Warna merah pada darah disebabkan
oleh kandungan hemoglobin yang
merupakan susunan protein yang
Hemokrom
kompleks yang terdiri dari protein, globulin
dan satu senyawa yang bukan protein
(heme). Logam Fe(II) dalam porfirin
membentuk kompleks yang berwarna
merah dan iniliah yang disebut heme. Ion
Fe(II) yang mengikat oksigen (HbO2) atau
oksihemoglobin membuat hemoglobin
berwarna merah, seperti pada arteri. Ion
Fe(II) mempunyai bilangan koordinasi 6
dengan susunan ligan membentuk struktur
oktahedral.
Gugus heme
UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

BAGAIMANA Hb
MENGIKAT OKSIGEN?

deoxyhemoglobin oxyhemoglobin

Oksigen berikatan dengan besi di heme, membentuk kompleks besi oktahedral.

Bentuk ini disebut oksihemoglobin; bentuk tanpa oksigen terikat disebut
deoxyhemoglobin. Akibat pengikatan oksigen pada heme, secara struktural heme
berubah bentuk. Untuk mengakomodasi perubahan dari geometri planar pseudo-
persegi menjadi oktahedral, bentuk heme berubah dari mangkuk yang terdistorsi
menjadi bidang. Hemoglobin dapat mengikat hingga 4 molekul okesigen.
UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

Proses pengikatan oksigen berlangsung mulai dari pengangkutan oksigen ke dalam

sel darah merah. Setelahnya hemoglobin akan mengikat oksigen pada situs
koordinasi aksial-nya. Hb yang berikatan dengan oksigen disebut dengan
oksihemoglobin yang berwarna merah cerah. Setelah pengikatan berhasil maka
selanjutnya oksigen akan dihantarkan ke jaringan yang membutuhkannya. Biasanya
pengikatan oksigen akan semakin mudah dilakukan ketika tedapat gas oksigen yang
sudah berikatan pada salah satu heme yang kemudian akan dilanjutkan pengikatan
oksigen pada subunit-subunit terdekat.
Reaksi pengikatan oksigen oleh Hb bersifat reversibel, yaitu Hb dapat pula melepas
O2 utuk ditransfer ke jaringan. Ketika Hb sampai di sel yang memerlukan oksigen,
hemoglobin akan melepaskan ikatannya dengan oksigen dan membentuk
deoksihemoglobin dengan warna merah gelap. Oksigen akan masuk ke dalam sel
yang memerlukannya, sedangkan hemoglobin akan dibawa kembali bersama darah
ke paru-paru. Hemoglobin membawa CO2 bersamanya ketika menuju paru-paru
untuk membuang hasil respirasi sel tersebut ke alveolus.
UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

HEMOGLOBIN JUGA DAPAT BERBAHAYA?

MENGAPA DEMIKIAN?
Hemoglobin dapat mengikat gugus lain pada ikatan koordinasi ion Fe(II). Hal
tersebut menghasilkan senyawa turunan, seperti hemiglobin (methemoglobin
: Hi), sulfhemoglobin (SHb), dan karboksihemoglobin (HbCO). Ketiga derivat Hb
ini bersifat berbahaya di dalam tubuh.

1 METHEMOGLOBIN (Met-Hb)

Methemoglobin terjadi saat ion ferro (2+)

teroksidasi menjadi ferri (3+) sehingga
mengakibatkan ketidakmampuan
methemoglobin untuk mengikat O2 secara
reversibel, sedangkan rantai polipeptida tidak
diubah. Methemoglobinemia adalah kondisi
klinis di mana lebih dari 1% hemoglobin
dioksidasi menjadi methemoglobin yang akan
menyebabkan kekurangan pasokan oksigen
dari darah.
 UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
2 SULFHEMOGLOBIN
Sulfhemoglobin merupakan campuran
dari hasil oksidasi, sebagian terbentuk
dari denaturasi Hb yang terjadi selama
oksidatif hemolisis. Selama oksidasi Hb,
sulfur (dari beberapasumber yang
mungkin berbeda) masuk ke dalam
cincin heme pada Hb, menghasilkan
hemokrom hijau. SHb tidak dapat
mengangkut O2, tetapi dapat
bergabung dengan karbon monoksida
(CO) untuk membentuk
karboksisulfhemoglobin.
3 KARBOKSIHEMOGLOBIN
Hb memiliki kapasitas untuk bergabung
dengan CO lebih besar daripada O2. CO
akan diikat oleh Hb, bahkan jika
konsentrasinya sangat rendah di udara.
Dalam kasus tersebut akan terbentuk
HbCO sehingga gejala khas muncul.
HbCO tidak dapat mengikat dan
membawa O2. HbCO berwarna khas
merah cemerlang seperti buah ceri.
Sumber utama dari keracunan CO
adalah gas bensin motor, gas
pemanas, dan merokok
 TERIMA
KASIH

UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM