PROTEIN

Dr. Ir. Komang Ayu Nocianitri, M.Agr.Sc

Program Studi Teknologi Pangan
Fakultas Teknologi Pertanian, Unud
 PENDAHULUAN: Protein
• Asam amino, peptida dan protein merupakan
komponen makro yang penting dalam bahan
pangan.
• Asam amino merupakan prekursor pembentuk
peptida dan protein
• Peptida memiliki deretan asam amino yang
pendek yang dihubungkan oleh ikatan peptida
• Protein disusun oleh lebih dari 100 buah residu
asam amino
 PROTEIN
• Protein adalah sumber asam-asam amino yang
mengandung unsur C, H, O, dan N, yang tidak
dimiliki oleh lemak dan karbohidrat.

• molekul protein ada juga yang mengandung

unsur fosfor, belerang dan unsur logam seperti
besi dan tembaga.

Protein dalam makanan diserap oleh

usus dalam bentuk asam amino
 Fungsi protein di dalam tubuh:

1. Zat pembangun (membentuk jaringan baru,

mengganti jaringan yang rusak, dan
mempertahankan jaringan yang telah ada).

2. Zat pengatur (mengatur keseimbangan cairan

dalam jaringan dan pembuluh darah)

3. Sumber bahan bakar, apabila karbohidrat dan

lemak tidak dapat memenuhi sumber bahan bakar
bagi tubuh.
 Peranan protein
• Sistem biologis
zat pengatur dan pembangun jaringan, hormon,
enzim, penghambat kerja enzim, antibodi dll.
• Sumber nutrisi
Sumber energi (4 Kkal/g)
• Mempengaruhi kualitas pangan
Mengentalkan, membentuk gel, menstabilkan
emulsi, membentuk buih, membentuk flavor dll
 Sumber Protein
Nabati: Hewani:
• biji-bijian • Ikan
• kacang-kacangan • Daging
• Telur
• Susu
• Unggas
 ASAM AMINO
• Molekul protein tersusun dari sejumlah asam
amino sebagai bahan dasar yang saling
berkaitan satu sama lain

• Bila suatu protein dihidrolisis dengan asam,

alkali atau enzim akan dihasilkan campuran
asam-asam amino.

• Asam-asam amino α dibentuk oleh ikatan

polipeptida dan protein
• Sebuah asam amino terdiri dari:
– sebuah gugus amino
– sebuah gugus karboksil
– sebuah atom hydrogen
– gugus R yang terikat pada sebuah atom C
• Asam amino dalam kondisi netral (pH isoelektrik,
pI, yaitu antara 4,8 – 6,3) berada dalam bentuk
ion dipolar (ion zwitter).
•
• Apabila asam amino berada pada kondisi pH
lebih kecil dari pI, maka asam amino menjadi
bermuatan positif.

• Apabila pH lebih besar dari pI, maka asam

amino menjadi bermuatan negatif.
 Jenis- Jenis Asam Amino
1. asam amino yang mempunyai rantai cabang alifatik:
2. Asam amino yang mempunyai rantai cabang siklik
dan aromatik:
3. Asam amino yang mempunyai rantai cabang berupa
gugus basa:
4. Asam amino yang mempunyai rantai cabang berupa
gugus asam:
5. Asam amino yang rantai cabangnya mempunyai
gugus belerang:
 JENIS ASAM AMINO

1. Asam amino essensial:

asam amino yang tidak dapat dihasilkan oleh tubuh
dan harus disuplai dari bahan makanan
(isoleusin, leusin, metionin, fenilalanin, treonin,
valin, lisin, histidin, triptofan, dan arginin)

2. Asam amino nonesensial

Asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh.
(glisin, alanin, prolin, serin, sistein, tirosin, aspargin,
glutamin, asam aspartat, dan asam glutamat)
 Beberapa sifat asam amino
LISIN:
– Mengandung dua gugus amin (amin primer terikat pada
karbon α dan gugus amin sekunder terikat pada gugus
R)
– Banyak terkandung pada daging, susu, telur dan
kacang.
– Adanya gugus amin, memudahkan terlibat dalam
reaksi pencoklatan non enzimatik (Maillard)
– Kandungan lisin dijadikan indikator penurunan mutu
susu selama pengolahan (pasteurisasi/ sterilisasi) dan
penyimpanan
2. Metionin
• Terdapat pada protein hewan (2-4%) pada protein nabati
(1-2%)
• Asam amino netral yang mengandung atom sulfur
• Mudah rusak karena oksigen dan panas
• Kerusakan metionin dapat terjadi selama proses
pengeringan, pemanggangan, dan proses yang
melibatkan oksigen.
3. Asam glutamat
• Kelompok asam amino yang mengandung dua gugus
karboksilat (terikat pada karboksilat α dan gugus R)
• Terdapat pada susu (21,7%), telur (12,5%), ayam (16,1%)
dan daging sapi (13,5%), gandum (31,4%), jagung (18,4),
dan kedelai (18,5%)
• Dapat memberikan rasa gurih
• Gugus hidrogen pada asam glutamat dapat disubstitusi
dengan sodium membentuk monosodium glutamat (MSG)
4. Sistein dan sistin

• Asam amino non esensial dengan gugus fungsi

sulfhidril (- SH) pada gugus R nya.
• Gugus sulfhidril dari dua asam amino sistein dapat
berikatan satu sama lain membentuk struktur sistin

Sistein Sistin
 IKATAN PEPTIDA
• Dua asam amino berikatan melalui suatu ikatan
peptida dengan melepas sebuah molekul air

• Menurut Emil Fischer, asam-asam amino

digabungkan oleh suatu ikatan peptida
(-CONH-).

• Gugus karboksil suatu asam amino berkaitan

dengan gugus amino dari molekul asam amino
lain menghasilkan suatu dipeptida dengan
melepaskan molekul air.
IKATAN PEPTIDA
• Beberapa rantai polipeptida tersebut diikat bersama oleh
ikatan nonkovalen.
• Rantai polipeptida protein biasanya diikat oleh ikatan
sulfida.
• Beberapa ikatan yang mungkin terjadi dalam polipeptida
atau protein dapat dilihat pada gambar berikut:
 STRUKTUR MOLEKUL PROTEIN
• Berdasarkan ikatan-ikatan kimia antar gugus
fungsional asam amino maka protein dapat
membentuk struktur:
– struktur primer
– sekunder
– tersier
– kuartener.
 Struktur primer
• Struktur primer adalah susunan linear asam amino dalam
protein yang berikatan kovalen (ikatan peptida).
• Dibentuk oleh ikatan peptida yang menghubungkan asam
amino penyusun protein
• merupakan struktur dasar dari protein
• menentukan sifat dasar dari berbagai protein
Struktur Sekunder
• Struktur sekunder terdiri dari satu
rantai polipeptida
• merupakan bentuk 3 dimensi
karena rantai polipeptida yang
terlipat-lipat.
• Terbentuk oleh adanya ikatan
hidrogen antar asam amino dalam
rantai protein sehingga strukturnya
tidak lurus, berbentuk coil disebut α-
helik
• Dalam bentuk lipatan-lipatan,
kerangka peptide protein
mempunyai pola zig-zag dengan
gugus R mencuat ke atas dan ke
bawah
lipatan ß (ß-sheet)

• Lembaran lipatan ß (ß-sheet)

Bentuk ini terjadi apabila
terdapat banyak molekul
hidrofobik.

• Struktur ini juga dihubungkan

oleh ikatan hidrogen dan lebih
stabil daripada bentuk a-heliks,
sehingga suhu denaturasinya
tinggi.
 Struktur Tersier
• Struktur tersier merupakan struktur 3 dimensi yang
berasal dari gabungan beberapa stuktur sekunder yang
membentuk satu rantai polipeptida.
• Struktur sekunder ini biasanya dihubungkan oleh ikatan
hidrogen, ikatan garam, interaksi hidrofobik dan ikatan
disulfida.
 Struktur Kuartener
• Melibatkan beberapa rantai polipeptida
• Ikatan yang terjadi sampai terbentuknya protein sama
dengan ikatan yang terjadi pada struktur tersier
• Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit
yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur
protein.
• Contoh:
- kolagen (jaringan pengikat pada daging) terdiri dari 3
helai gelatin
- miosin (serat otot daging)
- misel kasein (susu)
Struktur Kuartener
 Jenis Protein Dalam Bahan Pangan
1. Protein sederhana
2. protein konyugasi
3. Protein turunan

1. Protein Sederhana:
• Hanya mengandung residu asam amino
• Kelompok Protein sederhana: albumin,
globulin, glutelin, prolamin, skleroprotein,
histon, dan protamin.
• Dikelompokkan ke dalam protein globular dan
fibrilar.
Protein Globular/sferoprotein
• Protein berbentuk bola
• Banyak terdapat pada bahan pangan seperti susu,
telur, dan daging.
• Contoh protein globular: albumin, globulin, histon, dan
protamin.

Protein Fibriler / skleroprotein

• Protein berbentuk serabut dan tidak larut dalam air.
Contoh:
• Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat.
• Elastin terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh
darah) dan jaringan elastis lain.
• Keratin adalah protein rambut dan kuku.
• Miosin merupakan protein utama serat otot.
 Jenis Protein Sederhana yang Penting
Dalam Bahan pangan

1. Gluten:
• Protein khas pada terigu
• Terdiri dari gliadin dan glutenin
• Berfungsi membentuk adonan roti yang elastis
dan mengembang.
• Protein gluten banyak mengandung asam
amino glutamin dan prolin, serta sedikit sistein.
• Ikatan sulfida pada gluten berperan dalam
membentuk struktur elastis dari adonan roti.
• Ikatan disulfida terbentuk di dalam struktur
molekul gliadin dan antar molekul glutenin.

SS

GLIADIN

S S S S S S

GLUTENIN
2. OVALBUMIN
 Protein putih telur
 Bersifat khas, membentuk buih yang permanen dan
stabil jika dikocok.
 Penting dalam pembuatan kue dan roti
 Menghasilkan kue yang mengembang dan lembut

3. AKTIN DAN MIOSIN

•Protein khas pada daging
•membentuk serabut pada daging (miofibril)
•Penting pada pengolahan daging menjadi sosis,
bakso dll untuk membentuk emulsi, sehingga
menghasilkan bakso yang lembut, dan empuk
 PROTEIN KONYUGASI
Protein konyugasi adalah
protein yang mengandung senyawa lain yang
non-protein.

1. Nukleoprotein
Tersusun oleh : Protein dan asam nukleat
Terdapat pada : Inti sel dan kecambah biji-
bijian

2. Glikoprotein
Tersusun oleh : Protein dan karbohidrat
Terdapat pada : globulin putih telur, hati,
tendomusin pada otot.
3. Fosfoprotein:
– Tersusun oleh : Protein dan fosfat yang
mengandung lesitin.
– Terdapat pada : Kasein susu dan vitelin/
kuning telur
4. Kromoprotein/ Metaloprotein:
– Tersusun oleh : Protein dan pigmen
(ion logam)
– Terdapat pada : Hemoglobin

5. Lipoprotein
– Tersusun oleh : Protein dan lemak khususnya
phospholipid
– Terdapat pada : lecithovitelin pada kuning telur
dan susu.
 Protein Turunan
• Adalah protein yang telah dimodifikasi sifat
fungsionalnya baik secara enzimatis maupun
kimia.
• Protein hasil modifikasi berubah sifat
kelarutannya dalam air, sifat koagulasi atau
panjang rantainya.
 SIFAT FISIKOKIMIA ASAM AMINO DAN
PROTEIN
• Protein bila dilarutkan dalam air akan membentuk
dispersi koloidal

• Molekul protein tidak dapat melalui membran

semipermiabel

• Protein ada yang larut dalam air ada yang tidak larut
• Semua protein tidak larut dalam pelarut lemak seperti
etil eter

• Bila ditambahkan garam, kelarutannya berkurang, dan

terpisah sebagai endapan (salting out)
• Protein akan menggumpal bila dipanaskan atau
ditambah alkohol, karena alkohol menarik mantel air
yang melingkupi molekul-molekul protein.

• Protein akan menggumpal karena aktivitas enzim-

enzim proteolitik.

• Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada

ujung-ujung rantai, menyebabkan protein
mempunyai banyak muatan (polielektrik), dan
bersifat amfoter ( dapat bereaksi dengan asam
maupun basa)
• Daya reaksi molekul protein terhadap asam dan
basa tergantung dari jumlah dan letak gugus
amino dan karboksil dalam molekul.

• Pengendapan protein paling cepat terjadi pada

titik isoelektrik (pI) yaitu pH dimana gugus amino
dan karboksil bebas saling menetralkan
sehingga molekul bermuatan nol.
 Sifat-sifat fungsional dari Protein dan
aplikasinya dalam proses pengolahan pangan
• Sifat fungsional protein memegang peranan penting
dalam pengolahan pangan, penyimpanan, dan penyajian,
mempengaruhi karakteristik, mutu dan penerimaan
konsumen, seperti aroma, penampakan, warna, tekstur
dan cita rasa.

Dalam produk pangan, protein dapat berperan

sebagai:
•Pengemulsi
•Pengikat air
•Pembentuk gel/tekstur dan kekentalan
•Penyerap lemak
•Pembentuk buih
 Aplikasi sifat fungsional protein dalam
produk pangan dipengaruhi oleh faktor:

– Faktor internal protein (komposisi protein,

konformasi protein, dan homogenitas protein)

– Faktor eksternal (air, ion, pH, suhu,

oksidator/reduktor, lemak, dan gula)

– Perlakuan pengolahan (pendinginan,

pembekuan, pemanasan, penambahan
garam,pemekatan, pengeringan,
pengadukan, dan modifikasi kimia/enzimatis
 Sifat Fungsional Protein
1. Sifat Kelarutan protein
• ditentukan oleh sifat inisasi asam aminonya
didalam larutan (bersifat asam atau basa)

Kelarutan protein adalah:

Persen dari total protein yang terdapat dalam
bahan pangan yang dapat diekstrak oleh atau
larut dalam air pada kondisi tertentu
Sifat kelarutan protein tergantung pada:
– Jenis dan komposisi asam amino
penyusunnya
– Jenis pelarut
– pH
– Konsentrasi dan muatan ion
– Suhu
 Pengaruh pH terhadap kelarutan protein

• Adanya gugus karboksil dan gugus amin pada asam

amino menyebabkan protein bersifat ampoter
(bersifat asam atau basa)
• Perubahan pH mempengaruhi ionisasi gugus
fungsional protein, sehingga muatan total protein
berubah.
• Pada titik isoelektrik, total muatan protein sama
dengan nol, sehingga interaksi antar mlekul protein
menjadi maksimum.
• Pada titik isoelektrik (pI), protein memiliki kelarutan
yang minimum.
• Pada pH di bawah pI, protein cenderung
bermuatan positif, dan pH diatas pI, protein
cenderung bermuatan negatif.

• Semakin jauh pH dari pI nya, maka kelarutan

protein meningkat.

• Titik isoelektrik protein sangat penting dalam

pengolahan pangan
• Bahan pangan cair yang mengandung protein akan
mengalami penggumpalan apabila pH berubah
hingga mencapai titik isoelektriknya.

• Titik isoelektrik protein digunakan dalam prinsip

ekstraksi protein untuk menghasikan isolat
proteinat.

Pada pH isoelektrik molekul protein mempunyai muatan

positif dan negatif yang sama, sehingga saling menetralkan
atau bermuatan nol. Pada titik isoelektrik, protein akan
mengalami pengendapan (koagulasi) paling cepat
Pengaruh garam terhadap kelarutan protein
• Garam dapat meningkatkan atau menurunkan
kelarutan protein.
• Effek garam meningkatan kelarutan protein disebut
salting-in, sedangkan bila menurunkan kelarutan
protein disebut salting-out
Salting-in terjadi bila: pada kekuatan ion rendah, gugus
protein dikelilingi oleh ion lawan, sehingga interaksi
antar protein menurun, dan kelarutannya meningkat.
Salting out terjadi bila: kekuatan ion meningkat, molekul
air akan diikat lebih banyak oleh ion sehingga tidak
cukup untuk menghidrasi molekul-molekul protein,
sehingga interaksi antar protein lebih kuat dan
kelarutannya menurun.
 Pengaruh polaritas pada kelarutan protein
• Penambahan pelarut non polar yang miscible
(dapat bercampur dengan air dalam berbagai
perbandingan) kedalam larutan protein dapat
menurunkan kelarutan protein.
• Pelarut non polar miscible: ethanol, methanol,
dan aceton.
• Pelarut tersebut menurunkan konstanta
dielektrik larutan sehingga terjadi peningkatan
gaya tarik menarik antar jenis muatan pada
protein, interaksi antar protein meningkat
sehingga kelarutan protein menurun.
 DENATURASI PROTEIN

Denaturasi adalah terjadinya modifikasi struktur

sekunder, tersier, dan kuartener dari protein
tanpa menyebabkan pemutusan ikatan peptida
dan perubahan sekuen asam amino pada
struktur protein.

Perubahan struktur protein biasanya

menyebabkan perubahan sifat fisikokimia
protein secara ireversibel.
PROSES DENATURASI
 Denaturasi Protein
Denaturasi protein dapat dilakukan dengan beberapa cara, yaitu: oleh
1.Panas/ suhu
2.tekanan
3.gaya mekanik
4.pH
5.bahan kimia
1. Suhu:
Denaturasi karena panas biasanya terjadi pada suhu 40–80 oC.

Stabilitas protein terhadap panas tergantung dari:

• Komposisi asam amino
Protein dengan residu asam amino hidrofobik lebih stabil
daripada protein hidrofilik.
• Ikatan disulfida
Adanya ikatan disulfida menyebabkan protein tahan terhadap
denaturasi pada suhu tinggi.
• Jembatan garam
Adanya jembatan garam menyebabkan protein tahan terhadap
denaturasi pada suhu tinggi.
• Waktu pemanasan
Waktu pemanasan pendek mengakibatkan denaturasi
reversibel, sedang waktu pemanasan panjang
mengakibatkan denaturasi irreversibel.

• Kadar air
Semakin tinggi kadar air maka protein menjadi semakin
tidak stabil.

• Bahan tambahan
Penambahan gula dan garam akan menstabilkan protein
2. Tekanan hidrostatis
• Denaturasi protein dapat terjadi pada suhu 25oC apabila tekanan cukup
besar.
• Protein yang terdenaturasi karena tekanan (< 2 kbar) umumnya
bersifat reversibel setelah beberapa jam.

Tekanan hidrostatis yang tinggi digunakan untuk:

• Inaktivasi mikrobia
Tekanan 2 – 10 kbar menyebabkan:
- Membran sel rusak irreversibel
- Organel lepas dari mikroorganisme
• Pembentukan gel.
Pembentukan gel pada putih telur, larutan kedelai 16% dan larutan
aktomiosin 3% dilakukan pada tekanan 1 – 7 kbar, suhu 25o C selama
30 menit. Gel yang terjadi karena tekanan umumnya lebih lunak
daripada gel yang terjadi karena panas.
• Pelunak daging
Apabila daging sapi diberi tekanan 1 – 3 kbar maka
miofibril sebagian akan lepas sehingga daging menjadi
lunak.

Kelebihan proses dengan tekanan dibanding dengan

panas:
- tidak merusak asam amino esensial
- tidak merusak warna dan flavor alami
- tidak menimbulkan komponen beracun

Kekurangan proses dengan tekanan adalah harganya

mahal.
3. Gaya mekanik
•Gaya mekanik (seperti pengocokan) menyebabkan
denaturasi protein.
•Hal ini disebabkan oleh pengikatan gelembung udara
dan adsorpsi molekul protein pada perbatasan
(interface) udara-cairan.
•Contohnya adalah pada putih telur kocok.
4. Cara Kimia
a. pH
Denaturasi karena pH bersifat reversibel, kecuali terjadi:
-hidrolisis sebagian pada ikatan peptida
-rusaknya gugus sulfhidril
-Agregasi
Pada titik isoelektrik (pI) kelarutan protein akan berkurang
sehingga protein akan menggumpal dan mengendap.

b. Pelarut organik
Pada konsentrasi rendah, pelarut organik akan
menstabilkan protein, sedang pada konsentrasi tinggi,
pelarut organik akan mendenaturasi protein.
 c. Zat terlarut (solut) organik
Solut organik dapat memecah ikatan hidrogen yang akhirnya menyebabkan
denaturasi protein.
Contoh solut organik adalah urea dan guanidin HCl.

d. Deterjen
Deterjen akan membentuk jembatan antara gugus hidrofobik dengan
hidrofilik yang menyebabkan denaturasi protein. Denaturasi ini bersifat
irreversibel. Contoh deterjen adalah sodium dodecyl sulfate (SDS).

e. Garam
Pada konsentrasi rendah, garam akan menstabilkan protein, sedang pada
konsentrasi tinggi, garam akan mendenaturasi protein.
Sifat-sifat protein terdenaturasi:

• Kelarutannya berkurang
• Pada pH mendekati titik isoelektrik protein
akan menggumpal dan mengendap.
• Viskositas akan bertambah, karena molekul
protein mengembang.
• Enzim yang gugus prostetiknya terdiri dari
protein, aktifitasnya akan hilang, sehingga
tidak dapat berfungsi sebagai enzim yang
aktif.
 Denaturasi mempunyai sisi negatif dan positif.
Sisi negatif denaturasi:
- Protein kehilangan aktivitas biologi
- Pengendapan protein
- Protein kehilangan beberapa sifat fungsional
Sisi positif denaturasi:
- Denaturasi panas pada inhibitor tripsin dalam legum
dapat meningkatkan tingkat ketercernaan dan
ketersediaan biologis protein legum.
- Protein yang terdenaturasi sebagian lebih mudah
dicerna, sifat pembentuk buih dan emulsi lebih baik
daripada protein asli.
- Denaturasi oleh panas merupakan prasyarat pembuatan
gel protein yang dipicu panas.
 PROTEIN PADA BAHAN PANGAN
PROTEIN DAGING
• Protein daging dapat diklasifikasikan
dalam 3 kelompok besar, yaitu :
1. myofibril
2. stroma
3. sarkoplasma

• Masing-masing protein memiliki fungsi

yang berbeda yang memberikan kontribusi
pada daging
 1. protein miofibril
• Komponen protein miofibril yang terpenting
dalam struktur serabut otot adalah aktin dan
miosin.

• Saat kontraksi otot, aktin dan miosin akan

saling membentuk formasi tumpang tindih dan
membentuk protein kompleks yang disebut
aktomiosin.

• Denaturasi maksimal Aktomiosin terjadi pada

suhu 50-55°C
 2. Stroma
• Stroma terdiri dari : kolagen, retikulin, elastin.

KOLAGEN:
• Banyak ditemukan dalam organ tanduk, bagian ujung
kaki, tulang, kulit, urat (tendon), tulang rawan dan otot.
•
• Kolagen berwarna putih, tipis, transparan dan keras.

• Pada daging, kolagen merupakan faktor utama yang

mempengaruhi keempukan daging setelah proses
pemasakan.

• Pemasakan pada suhu tertentu akan mengubah kolagen

yang keras menjadi gelatin yang sifatnya empuk
• RETIKULIN
• Retikulin jumlahnya lebih sedikit bila dibandingkan
kolagen dan elastin, dan umumnya terdapat pada
hewan yang muda

• ELASTIN
• dapat ditemukan pada dinding system sirkulasi dan
jaringn ikat yang tersebar diseluruh tubuh dan
berperan memberikan elatisitas pada jaringan.
• berwarna kekuningan.
• Tidak larut bila dipanaskan dan harus dipisahkan
dari bagian daging.
 3. Sarkoplasma.
• Sarkoplasma terdiri dari pigmen, hemoglobin, mioglobin, dan
beraneka ragam enzim.

• Hemoglobin adalah protein sel darah merah.

• Hemoglobin akan membawa oksigen dari paru-paru menuju
sel otot.
• Mioglobin merupakan cairan yang terdapat dalam sel otot.

• Pigmen hemoglobin dan mioglobin berkontribusi pada warna

merah daging.

• Mioglobin yang terdapat dalam otot akan menyimpan

oksigen yang dibawa oleh darah melalui hemoglobin.

• Denaturasi protein sarkoplasma pada suhu 55-65°C.

•
 Protein Ikan
• Protein ikan banyak mengandung asam amino
esensial. Kandungan asam amino dalam daging
ikan sangat bervariasi, tergantung pada jenis ikan.

• Pada umumnya, kandungan asam amino pada

daging ikan kaya akan lisin, tetapi kurang triptofan.

• Protein daging ikan terdiri dari:

– protein miofibril
– protein sarkoplasma (miogen)
– protein stroma.
• Protein miofibril ini terdiri dari myosin, aktin,
tropomiosin, serta aktomiosin yang merupakan
gabungan aktin dan myosin

• Protein sarkoplasma atau miogen terdiri dari

albumin, mioalbumin, dan mioprotein.

• Stroma merupakan bagian terkecil dari protein yang

membentuk jaringan ikat.

• Stroma terdiri dari kolagen dan elastin. Keduanya

merupakan protein yang terdapat di bagian luar sel
otot.
 Daftar komposisi beberapa asam amino
dari protein ikan
Jenis Asam Amino Kadar Asam Amino (mg/g nitrogen)
Arginin 360
Sistin 70
Histidin 130
Isoleusin 320
L:eosin 470
Lisin 560
Methionin 180
Fenilalanin 230
Threonin 280
Triptofan 60
Tirosin 190
Valin 330
 PROTEIN SUSU
• Protein susu terdiri dari:
– Casein
– Protein whey (laktalbumin dan laktoglobulin)
– Serum albumin dan imunoglobin (4% dari total
protein susu).

• CASEIN:
– Merupakan bagian terbesar protein susu
– Terdiri dari asam amino yang mengandung sulfur
(0,78%) yaitu:
• Asam amino cysteine (0,09%)
• Asam amino methionine (0,69%)
PROTEIN WHEY (Laktalbumin dan Laktoglobulin)
– Berbentuk kristal
– Tidak larut dalam air

Laktalbumin
– >25% protein whey
– 4% dari total protein
– Tidak mengandung grup sulfidril.
– Mengandung asam amino cystine yang tinggi.
Laktoglobulin
– > 50% pada protein non casein dari susu skim
– Merupakan protein sederhana yang terbuat
hanya dari asam-asam amino.
– Denaturasinya dipengaruhi oleh:
• Panas
• Meningkatnya konsentrasi ion calsium
• pH diatas 8,6.
 Protein Telur
• Telur terdiri dari dua bagian yaitu putih telur dan
kuning telur yang mempunyai komposisi yang
berbeda.

Kuning Telur
• Padatan yang terdapat pada kuning telur sebagian
besar adalah lemak, baik yang terikat maupun tidak.
• Konyugasi protein dan lemak yang terdapat pada
kuning telur adalah lipovitelin dan lipovitelenin.
• Nonlipid phosphoprotein yang penting pada kuning
telur adalah phosvitin.
Putih Telur
• Komposisi utamanya adalah larutan protein dan
sejumlah kecil gula dan garam.
• ovalbumin
– Setengah bagian dari total protein
– Titik isoelektrinya pH 4.55
• Conalbumin:
– protein yang mengikat besi (iron)
– berfungsi sebagai antimikrobial
– titik isoelektriknya pH 6.0
– Jumlahnya 13% dari berat kering
• Ovomucoid
– Mengandung karbohidrat yang tinggi (21%)
– Jumlahnya 11% dari berat kering
– Titik isoelektriknya pada pH 4.3

– Lysozime
• Jumlahnya 3.5% dari berat kering
• Titik isoelektriknya pada pH 10.7

– Protein yang lain:

• Ovomucin, flavoprotein, dan avidin
 PROTEIN CEREALS
• Kandungan protein berbeda pada jenis cereal yang
berbeda.
• Gandum banyak mengandung gluten (glutelin dan
prolamin), tapi sedikit mengandung albumin dan
globulin.
• Beras banyak mengandung glutelin, tapi sedikit
mengandung prolamin, albumin dan globulin.
• Jagung banyak mengandung prolamin, sedikit
mengandung glutelin, albumin dan globulin.
• Barley banyak mengandung prolamin dan glutelin,
sedikit mengandung albumin dan globulin.
 EFEK PENGOLAHAN TERHADAP
PROTEIN

• Tujuan pengolahan adalah:

– Meningkatkan daya cerna dan kenampakan
– Memperoleh flavor
– Merusak mikroorganisme dalam bahan
pangan
Pengaruh pengolahan terhadap nilai gizi protein
• Secara umum pengolahan bahan pangan
berprotein dapat dilakukan secara:
– Fisik (penghancuran atau pemanasan)
– Kimia (penggunaan pelarut organik,
pengoksidasi, alkali, asam atau belerang
dioksida)
– Biologis (hidrolisa enzimatis atau fermentasi)

Proses yang paling banyak dilakukan PEMANASAN

(sterilisasi, pemasakan dan pengeringan)
• Protein merupakan senyawa reaktif yang tersusun dari
beberapa asam amino yang mempunyai gugus reaktif
yang dapat berikatan dengan komponen lain. Misalnya
gula pereduksi, polifenol, lemak dan produk oksidasinya
serta bahan tambahan kimia lainnya seperti alkali,
belerang dioksida atau hidrogen peroksida.

• REAKSI MAILLARD :
reaksi antara protein dengan gula pereduksi

merupakan penyebab utama terjadinya

kerusakan protein selama pengolahan dan
penyimpanan
 REAKSI MAILLARD

• Reaksi Mailard terjadi antara gugus aldehid dari

gula pereduksi dengan gugus amina dari asam
amino terutama epsilon-amino-lisin dan alfa-
amino, asam amino N-terminal.

• Reaksi ini banyak terjadi pada pembakaran roti,

pembuatan breakfast cereal, pemanasan daging
terutama apabila kontak dengan bahan nabati,
serta pengolahan susu bubuk.
TAHAPAN REAKSI MAILLARD:

Reaksi Maillard terjadi dalam dua

tahapan:
1. tahap reaksi awal terjadi kondensasi
antara gugus karbonil dari gula pereduksi
dengan gugus amino bebas dari asam
amino dalam rangkaian protein.

Produk hasil kondensasi selanjutnya akan

berubah menjadi basa Schiff karena
kehilangan molekul air (H2O) dan akhirnya
tersiklisasi oleh Amadori rearangement
membentuk senyawa 1-amino-1-deoksi-2-
ketosa (senyawa amadori)
Reaksi antara gugus aldehid glukosa dengan gugus amino
lisin yang terikat pada protein (reaksi Maillard awal).
• Senyawa Amadori merupakan bentuk utama
lisin yang terikat pada bahan pangan setelah
terjadinya reaksi Maillard awal.

• Secara visual bahan pangan masih berwarna

seperti aslinya, belum berubah menjadi
berwarna coklat, namun demikian lisin dalam
protein bahan pangan tersebut sudah tidak
tersedia lagi secara biologis (bioavailabilitasnya
menurun).
2. Reaksi Maillard lanjutan dapat terjadi melalui
tiga jalur (pathways), dua diantaranya dimulai
dari produk Amadori (senyawa deoksi-ketosil)
dan yang ketiga berasal dari degradasi Strecker.

Reaksi tersebut berakhir dengan pembentukan

pigmen berwarna cokelat yang disebut
malanoidin
Reaksi antara gula pereduksi dengan asam amino
pada protein (reaksi Maillard lanjutan)
Penurunan nilai gizi protein akibat reaksi Maillard
terjadi sebagai berikut:
(1) lisin dan sistin mengalami kerusakan sebagai akibat
bereaksi dengan senyawa karbonil atau dikarbonil dan
aldehid, padahal lisin merupakan salah satu asam
amino esensial
(2) penurunan ketersediaan semua asam-asam amino,
termasuk leusin yang biasanya paling stabil, sebagai
akibat terbentuknya ikatan silang (cross linkage) antar
asam-asam amino melalui produk reaksi Maillard
(3) penurunan daya cerna karena terhambatnya penetrasi
enzim ke dalam substrat protein atau karena
tertutupnya sisi protein yang dapat diserang enzim
karena terjadinya ikatan silang tersebut.
 HIDROLISIS PROTEIN

• Aktivitas hidrolisis dapat disebabkan oleh enzim

peptidase dan pelakuan asam

• Pada setiap pemutusan ikatan peptida akan

dibutuhkan 1 molekul air.

• Rantai peptida yang lebih pendek, sifat

kelarutannya meningkat, tapi daya
mengentalnya menurun.
 SIFAT PEMBENTUKAN GEL
• Gel adalah sistem terlarut yang tidak mengalir, berada pada fase
intermediate antara padat dan cair
• Gel terdiri dari dua fase:
– jaringan 3D makromolekul, yang terbentuk dari ikatan kovalen dan
nonkovalen.
– fase cair dan substansi dengan berat molekul rendah yang terjebak
dalam jaringan tersebut.

Kekuatan gel adalah kriteria yang sering digunakan

untuk mengevaluasi protein pangan.

Kualitas bahan pangan terutama tekstur dan

mouthfeel ditentukan oleh kapasitas gel protein.
Faktor yang mempengaruhi kapasitas gel protein
1. Konsentrasi dan jenis protein
 Kekuatan gel meningkat dengan meningkatnya
konsentrasi protein.
 Kekuatan gel tergantung pada jenis protein
(Gelatin membetuk gel dengan konsentrasi rendah,
sedang protein globular membutuhkan konsentrasi
tinggi)
2. Nilai pH dan kekuatan ion
 pH gel tergantung dari konsentrasi protein
 Gel yang terbentuk pada kekuatan ion yang rendah
menujukkan mikrostruktur yang baik, sedang
kekuatan ion yang tinggi menghasilkan mikrostruktur
yang kasar.
Pembentukan gel protein dipengaruhi oleh:
1. Panas
Panas menyebabkan denaturasi protein.
Contoh protein pembentuk gel yang didenaturasi oleh panas:
- susu: protein whey, β-laktoglobulin
- putih telur: ovalbumin
- daging sapi, ayam dan ikan: miosin
- protein kedelai
Contoh protein yang tidak butuh panas untuk membentuk gel:
- kasein susu
- gelatin

2. Enzim
Pembuatan keju membutuhkan enzim rennin (chymosin) untuk membentuk gel.

•
3. Kation divalen (ion positif yang bermuatan 2)
Contoh: Ca2+, Mg2+
Kation divalen berperan untuk membentuk ikatan silang.
Contohnya adalah penggunaan batu tahu Ca2+ pada tahu
yang berasal dari protein kedelai.

4. Konsentrasi protein
Konsentrasi protein minimum yang diperlukan untuk
membentuk gel:
-Protein kedelai : 8%
-Albumin telur :3%
-Gelatin : 6%
5. pH
•pH optimum untuk pembentukan gel adalah sekitar 7 – 8.
•pH tinggi atau rendah akan menghasilkan gel yang lemah, sedang
pH isoelektrik (pI) akan membentuk gel yang keruh

6. Gula
Gula menyebabkan protein lebih sukar terdenaturasi karena
interaksi hidrofobik lebih kuat

7. Garam
β-laktoglobulin akan membentuk gel yang transparan dalam air. Apabila
ditambah NaCl, maka gel akan menjadi keruh.
 DAYA IKAT AIR
• Daya ikat air adalah sifat fisik dan kemampuan
struktur bahan pangan dalam mencegah
terlepasnya air dari struktur tiga dimensi protein.

• Semakin besar jumlah air yang diikat, semakin

baik pula kualitas tekstur dan mouthfeel bahan
pangan yang dihasilkan.
Faktor-faktor yang mempengaruhi daya ikat air:
1. Konsentrasi protein
semakin tinggi konsentrasi protein, jumlah air yang terikat
juga semakin banyak.
2. Nilai pH
perubahan pH akan menyebabkan perubahan kepolaran
asam amino, jika kepolaran protein meningkat maka
jumlah air yang diikat juga meningkat.
3. Kekuatan ion
penambahan garam akan mempengaruhi daya ikat air
karena terjadinya interaksi elektrostatik.
4. Pemanasan
semakin tinggi suhu jumlah air yang terikat semakin
menurun.
 SIFAT KAPASITAS EMULSIFIKASI
• Kapasitas emulsi adalah kemampuan larutan atau
suspensi protein untuk mengemulsi minyak.

• Aktivitas emulsi protein adalah; kemampuan protein

dalam mengambil bagian dalam pembentukan emulsi
dan dalam menstabilkan emulsi

• Stabilitas emulsi adalah kemampuan droplet emulsi

untuk tetap terdispersi.

• Emulsi pangan dapat berupa oil in water (o/w) atau

water in oil (w/o).
Faktor yag memperahui sifat emulsi protein:
• Konsentrasi protein
stabilitas emulsi dipengruhi oleh jumlah protein dalam
preparasi
• Nilai pH
• Beberapa protein mempunyai daya emulsi optimal
pada titik isoelektriknya ada juga yang jauh dari titik
isoelektriknya
• Kekuatn ion
• Adanya garam menurunkan stabilitas emulsi
• Perlakun panas
pemanasan menyebabkan peningkatan penampakan
viscositas yang mempangaruhi sifat emulsi.
 SIFAT SEBAGAI ENZIM
• Enzim merupakan molekul protein yang berfungsi
mempercepat reaksi kimia karena mempunyai sisi aktif
berupa asam amino yang membentuk ikatan dengan
gugus fungsional protein .

• Banyak dipergunakan dalam industri makanan.

• Dalam sistem pangan, enzim dapat menyebabkan

perubahan kualitas seperti; warna, tekstur, flavor, dan
aroma selama penyimpanan
 SIFAT PEMBENTUK BUIH
• Buih adalah dispersi koloidal gas dalam air
• Busa adalah sebagai sistem dua fase yang
mengandung udara, yang dipisahkan dengan
lapisan kontinyu yang tipis yang disebut fase
lamelar.
• Protein yang banyak digunakan sebagai
pembentuk busa adalah: putih telur, gelatin,
kasein, protein kedelai, protein susu, dan gluten
Protein pembentuk busa harus mempunyai sifat:
– Dapat membentuk busa secara padat pada
konsentrasi rendah
– Efektif pada kisaran pH yang luas
– Efektif pada media yang mengandung inhibitor busa
seperti lemak, alkohol atau substansi flavor.

Tahapan pembentukan busa:

1.Protein globular berdifusi kedalam permukaan udara-air
dan menurunkan tegangan permukaan.
2.Tahap terbukanya lipatan protein pada permukaan
3.Tahap interaksi polipeptida untuk membentuk film
dengan denaturasi dan koagulasi parsial. Protein
teradsorpsi pada permukaan dan membentuk film yang
stabil mengelilingi buih dan membentuk busa.
 Faktor-faktor yang mempengaruhi daya
busa protein:
1. Nilai pH
Buih protein lebih stabil pada pH isoelektrik (pI).
Contohnya putih telur akan menghasilkan buih yang
bagus pada pH 8 – 9 dan pI 4 – 5.

2. Konsentrasi protein
konsentrasi protein yang tinggi terbentuk busa yang
lebih tebal dan stabil karena adanya peningkatan
ketebalan film interfasial.
3. Garam
Pengaruh garam tergantung pada jenis proteinnya.
•Pada protein globular (albumin serum sapi, albumin telur, gluten,
protein kedelai), konsentrasi garam yang tinggi akan menyebabkan
foamability dan stabilitas tinggi.
•Pada protein whey, konsentrasi garam yang tinggi akan
menyebabkan foamability dan stabilitas rendah.

4. Gula
Pengaruh gula (sukrosa, laktosa dan gula lain) pada larutan protein:
-mengurangi foamability
-meningkatkan foam stability
5. Lemak
•Lemak (terutama fosfolipid) pada konsentrasi lebih dari 0,5% akan
mengurangi sifat buih.

•Film yang dibentuk oleh lemak umumnya tidak kuat dan tidak
elastis, karena gelembung udara mudah pecah.

•Buih yang dihasilkan oleh protein berikut ini lebih baik daripada
buih yang dihasilkan oleh protein yang mengandung lemak :
– konsentrat dan isolat protein whey bebas lemak
– Protein kedelai
– protein telur tanpa kuning telur
6. Tingkat denaturasi
Denaturasi sebagian akan meningkatkan sifat buih, sedang
denaturasi penuh akan menurunkan sifat buih.

7. Metoda pembuatan buih

– bubbling: menghasilkan gelembung ukuran besar
– kocok kecepatan sedang: menghasilkan gelembung
ukuran kecil
– kocok kecepatan tinggi/berlebih: kekuatan
membentuk buih rendah
TERIMA KASIH
• Konformasi Protein
• adalah peristiwa perubahan bentuk yang
biasanya terjadi pada struktur tersier protein ak
ibat perubahan pH lingkungan, temperatur,
kekuatan ion, dan ikatan dengan enzim.