MAKALAH

FARMAKOLOGI II
ENZIM UNTUK PENGOBATAN

Disusun Oleh :
Kelompok 3

Bunga Maulidini
Dwi Erica Angraini
Elda Yeni
Novles Juwita
Ratih Purwasih
Resti Noptahariza
Sarto Bagio
Siska Ramadani
Violita Bella Dina

Kelas : B2

AKADEMI FARMASI AL-FATAH BENGKULU

2018
 KATA PENGANTAR

Dengan menyebut nama Allah SWT yang Maha Pengasih lagi Maha
Panyayang, Kami panjatkan puja dan puji syukur atas kehadirat-Nya, yang telah
melimpahkan rahmat, hidayah, dan inayah-Nya kepada kami, sehingga kami
dapat menyelesaikan makalah tentang Enzim Untuk Pengobatan.
Makalah ilmiah ini telah kami susun dengan maksimal dan mendapatkan
bantuan dari berbagai pihak sehingga dapat memperlancar pembuatan makalah
ini. Untuk itu kami menyampaikan banyak terima kasih kepada semua pihak
yang telah berkontribusi dalam pembuatan makalah ini
Terlepas dari semua itu, Kami menyadari sepenuhnya bahwa masih ada
kekurangan baik dari segi susunan kalimat maupun tata bahasanya. Oleh karena
itu dengan tangan terbuka kami menerima segala saran dan kritik dari pembaca
agar kami dapat memperbaiki makalah ini.
Akhir kata kami berharap semoga makalah yang berjudul tentang Enzim
Untuk Pengobatan ini dapat memberikan manfaat maupun inpirasi terhadap
pembaca.

Bengkulu, 04 Mei 2018

Penulis

ii
 DAFTAR ISI

COVER ..................................................................................................................... i

KATA PENGANTAR .............................................................................................. ii

DAFTAR ISI............................................................................................................. iii

BAB I PENDAHULUAN ......................................................................................... 1

1.1. Latar Belakang .............................................................................................. 1

1.2. Rumusan Masalah ......................................................................................... 1

1.3. Tujuan Penulisan .......................................................................................... 1

1.4. Manfaat Penulisan ........................................................................................ 2

BAB II PEMBAHASAN .......................................................................................... 3

2.1 Pengertian Enzim ......................................................................................... 3

2.2 Fungsi Enzim ............................................................................................... 3

2.3 Mekanisme Kerja Enzim ............................................................................. 4

2.4 Tatanama Enzim .......................................................................................... 5

2.5 Enzim-Enzim Yang Digunakan Untuk Diagnosis ....................................... 6

BAB III PENUTUP .................................................................................................. 26

3.1 Kesimpulan .................................................................................................. 26

3.2 Saran ............................................................................................................ 26

DAFTAR PUSTAKA

iii
 BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel
hidup. Sekarang, kira-kira lebih dari 2.000 enzim telah teridentifikasi, yang
masing-masing berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam sistem
hidup. Sintesis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian besar enzim dapat
diperoleh dengan ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya.
Sebagai katalisator, enzim berbeda dengan katalisator anorganik dan
organik sederhana yang umumnya dapat mengatalisis berbagai reaksi kimia,
Enzim memiliki spesifitas yang sangat tinggi, baik terhadap reaktan
(substrat) maupun jenis reaksi yang dikatalisiskan. Pada umumnya, suatu
enzim hanya mengatalisis satu jenis reaksi dan bekerja pada suatu susbstrat
tertentu. Kemudian, enzim dapat meningkatkan laju reaksi yang luar biasa
tanpa pembentukan produk samping dan molekul berfungsi dalam larutan
encer pada keadaan biasa (fisiologis) tekanan, suhu, dan pH normal. Hanya
sedikit katalisator nonbiologi yang dilengkapi sifat-sifat demikian.

1.2 Rumusan Masalah

Adapun rumusan masalah yang akan di bahas pada makalah ini antara
lain adalah:
1. Mengetahui apa itu pengertian enzim.
2. Mengetaui apa saja fungsi enzim.
3. Mengetahui bagaimana mekanisme kerja enzim.
4. Mengetahui tatanama enzim.
5. Mengetahui enzim-enzim yang digunakan untuk diagnosis.
6. Mengethui jenis, metode, dan cara pemeriksaan enzim.

1.3 Tujuan Penulisan

Adapun tujuan dari pembuatan makalah analisa enzim ini yaitu :

1
 1. Agar pembaca dapat mengetahui pengertian enzim
2. Agar pembaca dapat mengetahui fungsi enzim
3. Agar pembaca dapat mengetahui mekanisme kerja enzim
4. Agar pembaca dapat mengetahui tatanama enzim
5. Agar pembaca dapat mengetahui enzim-enzim yang digunakan dalam
diagnosis
6. Agar pembaca dapat mengetahui Jenis, metode, dan cara pemeriksaan
Enzim.

1.4 Manfaat Penulisan

Adapun manfaat dari pembuatan makalah analisa enzim ini adalah :
1. Memberikan pengetahuan tambahan untuk diri penulis
2. Memberikan pengetahuan tambahan untuk pembaca

2
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Enzim

Enzim adalah molekul protein yang mengatalisis reaksi kimia tanpa
mengalami perubahan secara kimiawi. Ensim mengatur metabolisme
dengan ikut serta pada hampir pada semua fungsi sel. Setip enzim bersifat
spesifik bagi substrat yang diubahnya menjadi suatu produk tertentu. Pada
dasarnya, terdapat ribuan enzim yang berlainan, tetapi hanya beberapa yang
secara rutin diperiksa untuk diagnosis klinis.
Karena enzim terdapat di dalam sel, adanya peningkatan jumlah suatu
enzim dalam serum atau plasma umumnya merupakan konsikuensi dari
cedera sel sehingga molekul-molekul intrasel dapat lolos keluar. Dengan
demikian, jumlah enzim yang sangat berlimpah dalam serum digunakan
secara klinis sebagai bukti adanya kerusakan organ. Enzim-enzim yang
dibebaskan ke dalam sirkulasi tidak memiliki fisiologik di sana dan secara
bertahap dibersihkan melalui rute ekskresi normal.
Pada keadaan abnormal atau aktivitas berlebihan suatu enzim dapat
menimbulkan penyakit. Analisis enzim dalam serum dapat digunakan untuk
mendiagnosis penyakit, seperti: infarktus otot jantung, prostat, hepatitis, dan
lain-lain. Ditemukannya suatu enzim dalam darah dengan tingkat berlebihan
seringkali menunjukkan adanya kerusakan sel di dalam organ yang sakit.

3
 Penyakit tertentu seperti hepatitis terinfeksi menyebabkan jaringan hati
mengalami kerusakan akibat infeksi, sehingga terjadi pelepasan enzim hati
ke dalam darah.

2.2 Fungsi Enzim

Fungsi suatu enzim yaitu sebagai katalisis untuk proses reaksi
biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat
berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, disamping itu mempunyai
derajat kekhasan yang tinggi, seperti katalis lainnya maka enzim dapat
menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia.
Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.
1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.
2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.
Fungsi biologis enzim
Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme
hidup. Enzim berperan dalamtransduksi signal dan regulasi sel, seringkali
melalui enzim kinase dan fosfatase Enzim juga berperan dalam
menghasilkan pergerakan tubuh, dengan miosin menghidrolisis ATP untuk
menghasilkankontraksi otot ATPase lainnya dalam membran sel umumnya
adalah pompa ion yang terlibat dalamtranspor aktif. Enzim juga terlibat
dalam fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya
pada kunang-kunang. Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang
sel, misalnya HIV integrase dan transkriptase balik.

2.3 Mekanisme Kerja Enzim

Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama
lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat
digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim
tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.
1. Apoenzim

4
 Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan
panas, dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari
substrat yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari
enzimnya.
2. Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada
apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan
dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung
ribose dan fosfat.
Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila
koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi
yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor
hidrogen.
Ada dua cara kerja enzim , yautu model kunci gembok dan induksi pas.
a. Model kunci gembok (block and key)
Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah
bagian kecil yang dapat berikatan dengan substrat . bagian tersebut
disebut sisi aktif. Substrat dimisalkan sebagai kunci karena dapat
berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim (gembok). Setiap enzim
memiliki sisi aktif yang tersusun dari sejumlah asam amino. Bentuk sisi
aktif ini sangat spesifik, sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu
yang dapat menjadi substrat bagi enzim.
b. Induksi pas (model induced fit)
Pada model ini sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai
dengan bentuk substratnya.Sisi aktif enzim merupakan bentuk yang
tidak kaku (fleksibel). Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk
sisi aktif berubah bentuk sesuai dengan bentuk substrat kemudian
terbentuk kompleks enzim-substrat. Pada saat produk sudah terlepas dari
kompleks, maka enzim lepas dan kembali bereaksi dengan substrat yang
lain.

5
 Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi.
Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi
aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi). Suatu enzim dapat
mempercepat reaksi sampa kali lebih cepat dari pada jika reaksi tersebut
dilakukan tanpa katalis. Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan
membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk dihasilkan,
kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks
baru dengan substrat yang lain.
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi
sebagai katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga
berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi
yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan
enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang
dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan
substrat harus saling komplementer.

2.4 Tatanama Enzim

Lebih dari 5000 macam enzim telah ditemukan pada organisme hidup,
dan masih bertambah terus sejalan dengan berlangsungnya penelitian. Tiap
enzim dinamai menurut sistem baku dan juga diberi nama umum yang
sederhana. Pada kedua sistem tersebut nama enzim pada umumnya diakhiri
dengan ase dan mencirikan substrat yang terlibat dan jenis reaksi yang
dikatalisis. Sebagai contoh,sitokrom oksidase, suatu enzim utama dalam
respirasi, mengoksidasi molekul sitokrom . Asam malat
dehidrogenase melepaskan dua atom hidrogen dari asam malat. Namun
contoh di atas tidak menjelaskan siapkah penerima elektron atau atom
hidrogen yang dilepaskan.
Persatuan Internasional Biokimia memberi nama yang lebih panjang
tapi lebih deskriptif dan baku bagi semua enzim yang telah dicirikan dengan
jelas. Sebagai contoh, sitokrom oksidase dinamakan sitokrom c:
O2 oksidoreduktase, menunjukkan bahwa elektron dilepaskan dari sitokrom

6
 tertentu, yakni jenis c dan molekul oksigen adalah penerima elektron.
Dehidrogenase asam malat disebut L-malat : NAD oksidoreduktase,
menunjukkan enzim tersebut khas untuk bentuk L-asam malat terionisasi,
dan molekul yang disingkat NAD adalah penerima atom hidrogen. Tabel
berikut mencantumkan enam kelas utama enzim berdasarkan tipe reaksi
yang dikatalisis, disertai beberapa contoh.

Tabel klasifikasi enzim menurut jenis reaksi yang dipacu

Kelas Dan Sub Kelas Jenis Reaksi
Melepas dan menambah elektron atau elektron dan
Oksidoreduktase
hidrogen
Mentrasfer elektron atau hidrogen hanya kepada
Oksidase
oksigen
Reduktase Menambahkan elektron atau hidrogen
Dehidrogenase Melepaskan hidrogen
Transferase Memindahkan gugus senyawa kimia
Kinase Memindahkan gugus fosfat, terutama dari ATP
Hidrolase Memutuskan ikatan kimia dengan penambhan air
Proteinase Menghidrolisis protein (ikatan peptida)
Ribonuklease Menghidrolisis RNA
Deoksiribonuklease Menghidrolisis DNA
Lipase Menghidrolisis lemak
Membentuk ikatan rangkap dengn melepaskan satu
Liase
gugus kimia
Menata kembali atom-atom pada suatu molekul
Isomerase
untuk membentuk isomer
Menggabungkan 2 molekul yang disertai dengan
Ligase atau sintetase
hidrolisis ATP atau nukleosida fosfat + lainnya
Menggabungkan subunit (monomer) sehingga
polimerase
terbentuk polimer

2.5 Enzim-Enzim Yang Digunakan Untuk Diagnosis

Tidak semua enzim, baik yang bekerja ekstrasel maupun intrasel,
dapat digunakan untuk tujuan memastikan diagnosis suatu penyakit atau

7
 menilai suatu keadaan fisiologis berjalan sebagaimana mestinya. Selain
kekhasan enzim atau isozim bagi suatu jaringan seperti yang telah
dibicarakan, kemudahan cara pengukuran menjadi pertimbangan yang tidak
dapat ditepiskan demikian saja. Selain itu, keserasian atau keterbiasaan
dengan suatu enzim yang telah dikenal baik kinerjanya sebagai petanda
proses juga merupakan suatu hal yang selalu dipertimbangkan dalam
pemilihan.
Beberapa enzim umum sekali digunakan untuk tujuan diagnosis.
Enzim-enzim itu adalah :
a. Alanin aminotransferase (ALT) atau glutamat piruvat transaminase (GPT)
b. Aldolase
c. Amylase-α
d. Aspartat aminotransferase (AST) atau glutamate oksaloasetat transaminase
(GOT)
e. Fossfatase alkali
f. Fosfatase asam
g. Glutamil transferase
h. Glutamate dehidrogenase
i. Isositrat dehidrogenase
j. Kimotripsin
k. Kolinesterase
l. Kreatinkinase
m. Laktat dehidrogenase (LDH)
n. Lipase
o. 5’-nukleotidase
p. Tripsin

Beberapa enzim lain juga sering diukur untuk menilai suatu keadaan.
Enzim glukosa-6 fosfat dehidrogenase (G6PDH) dalam sel darah merah
sering dinilai untuk memastikan penyebab hemolisis tertentu. Enzim

8
 superoksida dismutase (SOD) dan glutation peroksidase dismutase (GSH-
Px) sering pula diukur untuk menilai status antioksidan suatu objek.

2.6 Pemeriksaan Enzim

1. Pemeriksaan serum Glutamic Oxaloacetic Transaminase (SGOT) /
Aminotransferase Asparat (AST)
Aminotransferase asparat/transaminase oksaloasetat glutamat
serum (AST/SGOT) merupakan enzim yang sebagian besar ditemukan
dalam otot jantung dan hati, sementara dalam konsentrasi sedang dapat
ditemukan pada otot rangka , ginjal, dan pankreas. Konsentrasinya yang
rendah terdapat dalam darah, kecuali jika terjadi cedera selular, kemudian
dalam jumlah yang banyak, dilepas ke dalam sirkulasi.
Kadar AST serum tinggi dapat ditemukan setelah trjadi infark
miokardium (MI) akut dan kerusakan hati. 6 sampai 10 jam setelah MI akut,
AST akan keluar dari otot jantung dan memuncak dalam 24 sampai 48 jam
setelah terjadi infark. Kadar AST serum akan kembali normal dalam 4
sampai 6 hari kemudian, jika terjadi proses infark tambahan. Kadar AST
serum biasanya dibandingkan dengan kadar enzim-jantung yang lain
(kreatin kinase [creatine kinase, CK], laktat dehidrogenase [lactate
dehydrogenase, LDH]). Pada penyakit hati, kadar serum akan meningkat 10
kali atau lebih, dan tetap demikian dalam waktu yang lama.
Metode : Kinetik UV
Prinsip :
2- oxoglutarate+L-asparttate L-glutamte+ Oxaloacetat
dccc
Oxaloacetate + NADH + H2 L malate + NAD+
Oxalaacetat yang di hasilkan sebanding dengan oksidasi dari NADH
menjadi NAD. Reaksi tersebut menggambarkan aktifitas AST dan di ukur
secara fotometrik.
Alat dan bahan :
1. Alat :

9
  Tabung reaksi
 Rak tabung
 Spektrofotometer
 Centrifuge
 Mikropipet
 Tips biru dan kuning
2. Bahan :
 Serum
 Reagen SGOT
 Aquadest
3. Cara kerja :
a. Persiapan reagen kerja

Buffer / reagen 1 Substrat / reagen 2

2000 µl 500 µl
- Campur reagen buffer dan substrat dengan perbandingan 4 : 1
- Volume reagen di sesuaikan dengan kebutuhan.

b. Pemeriksaan

Pipet ke dalam tabung

Reagen kerja 500 µl
Serum 50 µl
- Sebelum ditambahkan serum, reagen kerja di inkubasi terlebih dahulu
selama 10 menit pada suhu 370C
- Serum ditambahkan ke dalam reagen kerja pada saat pembacaan pada
photometer.
- Baca pada fotometer dengan panjang gelombang 546 nm.
c. Nilai Rujukan :
Dewasa : kisaran rata-rata 8-38 U/l ; 5-40 U/ml (frankel), 4-36 IU/l,
16-60 U/ml pada suhu 30oC (karmen), 8-33 U/l pada suhu 37oC
(satuan SI).
Laki-laki : sampai 37 U/L

10
 Wanita : sampai 31 U/L
Anak : sama dengan dewasa
Bayi baru lahir : empat kali dari kadar normal.
Lansia : agak lebih tinggi dari dewasa.
d. Tujuan :
 Untuk mendeteksi peningkatan Ast serum, enzim yang ditemukan,
terutama dalam otot jantung dan hati, yang meningkat selama MI
akut dan kerusakan hati.
 Untuk membandingkan temuan AST dengan kadar CK dan LDH
dalam mendiagnosis MI akut.
e. Masalah Klinis :
 Penurunan kadar : kehamilan, ketoasidosis diabetik. Pengaruh obat
: salisilat.
 Peningkatan kadar : MI akut, hepatitis, nekrosis hati, penyakit dan
traumamuskuloskeletal, pankreatitis akut, kanker hati, angina
pektoris yang serius, olahraga berat, injeksi IM. Pengaruh obat :
antibiotik (ampisilin, karbenisilin, klindamisin, kloksasilin,
eritromisin, gentamisin, linkomisin, nafsilin, oksasilin, polisilin,
tetrasiklin), vitamin (asam folat, piridoksin, vitamin A), narkotik
(kodein, morfin, meperidin [demerol]), antihipertensif (metildopa
[aldomet], guanetidin), mitramisin, preparat digitalis, kortison,
flurazepam (dalmane), indometasin (indocin), isoniazid (INH),
rifampin, kontrasepsi oral, salisilat, teofilin.
f. Faktor Yang Mempengaruhi Temuan Laboratorium
 Injeksi per IM dapat meningkatkan kadar AST serum.
 Hemolisis spesimen darah dapat mempengaruhi temuan
laboratorium.
 Obat yang meningkatkan kadar AST serum (lihat pengaruh obat)
dapat mempengaruhi temuan pengujian.
 Salisilat dapat menyebabkan kadar serum positif atau negatif yang
keliru.

11
2. Pemeriksaan Serum Glutamic Pyruvic Transaminase (SGPT) /
Aminotransferase Alanin (ALT).
Aminotransferase alanin (ALT)/SGPT merupakan enzim yanng utama
banyak di temukan pasa sel hati serta efektif dalam mendiagnosis destruksi
hepatoselular. Enzim ini juga di temukan dalam jumlah sedikit pada otot
jantung, ginjal, serta otot rangka.
Kadar ALT serum dapat lebih tinggi dari kadar sekelompok
transferase lainnya (transaminase), aminotransferase aspartat (aspartate
aminotransferse, AST)/serum glutamic oxatoacetic transaminase (SGOT),
dalam kasus hepatitis akut serta serta kerusakan hati akibat penggunaan obat
dan zat kimia, dengan setiap serum mencapai 200-4000 U/l. ALT digunakan
untuk membedakan antara penyebab karena kerusakan hati dan ikterik
hemolitik. Meninjau ikterik, kadar ALT serum yang berasal dari hati,
temuannya bernilai lebih tinggi dari 300 unit; yang berasal dari bukan hati,
temuan bernilai <300 unit. Kadar ALT serum biasanya meningkat sebelum
tampak iktrik.
Kadar ALT/SGPT sering kali dibandingkan dengan AST/SGOT untuk
tujuan diagnostik. ALT meningkat lebih khasdari pada AST pada kasus
nekrosis hati dan hepatitis akut, sedangkan AST meningkat lebih khas pada
nekrosis miokardium (infark miokardium akut), sirosis, kanker hati,
hepatitis kronis, dan kongesti hati. Kadar AST ditemukan normal atau
meningkat sedikit pada kasus nekrosis miokardium. Kadar ALT kembali
lebih lambat ke kisaran normal daripada kadar AST pada kasus hati.
Metode : kinetik UV
Prinsip :
L – alanine + a – Keoglutarat + L – alanin L - Glutamat +
piruvat
Piruvat + NADH + H + L – laktat + NAD +

12
 Piruvat yang dihasilkan tersebut sebanding dengan oksidasi dari
NADH menjadi NAD. Reaksi tersebut menggambarkan aktifitas ALT dan
diukur secara fotometrik.

Alat dan Bahan :

1. Alat :
 Tabung reaksi
 Rak tabung
 Spektrofotometer
 Centrifuge
 Mikropipet
 Tips biru dan kuning
2. Bahan :
 Serum
 Reagen SGOT
 Aquadest
3. Cara kerja :
a. Persiapan reagen kerja

Buffer / reagen 1 Substrat / reagen 2

2000 µl 500 µl
- Campur reagen buffer dan substrat dengan perbandingan 4 : 1
- Volume reagen di sesuaikan dengan kebutuhan.
b. Pemeriksaan

Pipet ke dalam tabung

Reagen kerja 500 µl
Serum 50 µl

- Sebelum ditambahkan serum, reagen kerja di inkubasi terlebih dahulu

selama 10 menit pada suhu 370C

13
- Serum ditambahkan ke dalam reagen kerja pada saat pembacaan pada
photometer.
- Baca pada fotometer dengan panjang gelombang 546 nm, factor 1746.
c. Nilai Rujukan :
Dewasa : 10-35 U/I : 4-36 U/l pada suhu 370C (Satuan SI).
Laki-laki : sampai 42 U/L
Wanita : sampai 32 U/L
Anak : sama dengan dewasa.
Bayi : temuan bisa dua kali lipat setinggi dewasa.
Usia lanjut : sedikit lebih tinggi dari dewasa.
d. Tujuan :
Untuk mendeteksi penyakit hati.
e. Masalah klinis :
 Penurunan kadar : latihan. Pengaruh obat : salisilat
 Peningkatan kadar :
Peningkatan tertinggi : hepatitis (virus) akut, nekrosis hati
(toksiksitas obat atau kimia).
Peningkatan ringan atau medium : sirosis, kanker hati, kegagalan
jantung kongestif, intoksikasi akut alkohol. Pengaruh obat :
antibiotik (karbenisilin, klindamisin, eritromisin, gentamisin,
linkomisin, mitramisin, spektinomisin, tetrasiklin), narkotik
(meperidin [demerol], morfin, kodein), antihipertensif (metildopa,
guanetidin), persia[an digitalis, indometasin (indocin), salisilat,
rifampin, flurazepam (dalmane), propranolol (inderal),
kontrasepsi oral (progestin-estrogen), lead, heparin.
f. Faktor Yang Mempengaruhi Temuan Laboratorium
 Hemolisis spesimen darah mungkin menyebabkan hasil uji palsu.
 Aspirin dapat menyababkan penurunan atau peningkatan ALT
serum.
 Obat tertentu dapat meningkatkan kadar ALT serum (lihat
pengaruh obat).

14
3. Pemeriksaan Amilase Dengan Isoenzim (serum)
Amilase adalah enzim yang berasal dari pankreas, kelenjar ludah, dan
hepar. Fungsinya adalah mengubah zat tepung menjadi gula. Pada
pankreatitis akut, kadar amilase serum meningkat menjadi dua kali lipat
kadar normalnya. Peningkatan kadarnya dimulai 2 sampai 12 jam setelah
awitan, memuncak dalam 20 sampai 30 jam, dan kembali ke kadar
normalnya dalam 2 sampai 4 hari. Pankreatitis akut sering dikaitkan dengan
inflamasi, nyeri yang berat, dan nekrosis akibat enzim pencernaan (termasuk
amilase) yang keluar ke jaringan di sekitarnya.
Enzim ini dihasilkan oleh sejumlah organ, seperti kelenjar liur,
kelenjar pancreas, kelenjar air mata, kelenjar prostat, cairan semen, testis,
ovarium, tuba faloppi, uterus, paru-paru, susu, otot lurik dan jaringan lemak.
Peningkatan kadar amilase serum dapat terjadi setelah pembedahan
abdomen yang mengenai kandung empedu (batu atau saluran empedu) dan
lambung (gastrektomi parsial). Setelah pembedahan abdomen, beberapa
dokter bedah mungkin akan menganjurkan pemeriksaan amilase serum
secara rutin selama 2 hari untuk memastikan apakah pankreas mengalami
cedera.
Kadar amilase urin sangat membantu untuk menetapkan signifikansi
kadar amilase serum apakah normal atau agak naik, terutama jika klien
menunjukkan gejala pankreatitis. Kadar amilase juga dapat diperoleh dari
cairan abdomen, cairan asites, efusi pleura, dan saliva.
Ada dua jenis isoenzim amilase, jenis P (berasal dari pankreas) dan
jenis S (berasal dari saliva). Peningkatan jenis P lebih sering terjadi pada
pankreatitis akut. Penigkatan jenis S dapat terjadi akibbat parotitis, dan
tumor ovarium dan bronkogenik. Isoenzim amilase biasanya diperlukan
untuk menentukan apakah peningkatan kadar amilase serum berasal bukan
dari pankreas. Alat pemeriksaan isoenzim pankreas tersedia di pasaran.
Metode : Kinetik Enzimatik
Prinsip :

15
 Substrat(4,6-ethylidene-p-nitrophenyl-α-D-maltoheptaoside) akan
diuraikan oleh enzim α-amylase dimana hasilnya berupa oligosakarida akan
dihidrolisa oleh α-glukosidase menghasilkan glukosa dan p-nitrophenol.
Peningkatan p–nitrophenol sebanding dengan aktivitasα- amylase dalam
sampel.
a. Cara kerja :
 Masukkan 3-5 ml darah vena dalam tabung bertutup merah.
 Jangan makan dalam waktu 1 sampai 2 jam sebelum pengambilan
darah. Jika pasien terlanjur makan atau mengonsumsi narkotik dalam 2
jam sebelum pengujian, temuan serum mungkin tidak valid.
 Catat obat yang dapat menyebabkan temuan kadar amilase yang keliru
dalam formulir laboratorium.
b. Nilai Rujukan
Dewasa : 60-160 somogyi U/dl, 30-170 U/l (satuan SI).
Hamil : sedikit meningkat.
Anak : tidak biasa dilakukan.
Lansia : agak meningkat dibandingkan yang didapat pada orang dewasa.
Isoenzim serum : jenis S (saliva) : 45-70%. Jenis P (pankreas) : 30-55%.
Nilai mungkin akan berbeda sesuai dengan metode yang digunakan.
c. Tujuan :
Untuk membantu dalam mendiagnosis pankreatitis akut dan
masalah kesehatan lainnya (lihat masalah klinis).
d. Masalah Klinis :
 Penurunan kadar : dekstrosa 5% intravena dalam air (lV D5W),
pankreatitis kronis tahap lanjut, nekrosis hati akut dan subakut,
alkoholisme kronis, hepatitis toksik, luka bakar yang parah,
tirotoksikosis yang parah. Pengaruh obat : glukosa (lV D5W), sitrat,
fluorida, oksalat.
 Peningkatan kadar : pankreatitis akut, pankreatitis kronis (awitan akut),
gastrektomi parsial, pembentukan ulkus peptik, obstruksi saluran
pankreas, kolesistitis akut, kanker pankreas, asidosis diabetik, diabetes

16
 melitus, intoksikasi alkohol akut, gondong, gagal ginjal, hipertrofi
prostat jinak, luka bakar, kehamilan, pengaruh obat : meperidin
(demerol), kodein, morfin, betanekol klorida (urecholine), pentazosin
(talwin), etil alkohol (jumlah besar), ACTH, guanetidin, tiazid, salisilat,
tetrasiklin.
e. Faktor Yang Mempengaruhi Temuan Laboratorium
 Obat narkotik dapat menyebabkan hasil positif palsu.
 Cairan lV yang mengandung glukosa dapat menyebabkan kadar negatif
palsu. Kontaminasi saliva pada spesimen dapat terjadi akibat batuk,
bersin, atau berbicara, saat tabung terbuka. Hal ini dapat menyebabkan
hasil positif palsu.

4. Pemeriksaan Lipase (serum)

Lipase adalah enzim hidrolase yang menguraikan ikatan ester dalam
lemak, yang terbentuk antara gliserol dan asam lemak rantai panjang. Ikatan
ester yang diuraikan adalah yang terdapat antara asam lemak tersebut
dengan atom Cα, yaitu atom C1 atau 3. Sebagai hasilnya, terbentuklah dua
asam lemak bebas dan β atau 2-monoasilgliserol.
Lipase, merupakan enzim yang disekresikan oleh pankreas, dan
membantu pencernaan lemak. Lipase, seperti halnya amilase, muncul pada
aliran darah setelah terjadi kerusakan pada pankreas. Pankreas akut
merupakan penyebab terumum peningkatan kadar lipase serum. Kadar
lipase dan amilase meningkat pada awal penyakit, tetapi lipase serum dapat
meningkat sampai 14 hari setelah episode akut, sedangkan kadar amilase
serum kembali normal setelah kira-kira 3 hari. Lipase serum berguna untuk
diagnosis akhir pankreatitis akut.
Metode : Enzymatik photometrik
Prinsip :
1-2-o-dilauryl-rac-glycero-3-glutamic acid (6-methylresorufin) ester
ditambahkan pada suatu micro-emulsion yang akan dipecah oleh lipase

17
menjadi co-lipase dan bile acid. Kombinasi co-lipase, bile acid dan substrat
akan mengalami
a. Cara kerja :
 Kumpulkan 3 sampai 5 ml darah vena dalam tabung bertutup merah.
Cegah terjadinya hemolisis.
 Terapkan puasa pada klien, kecuali tetap diperbolehkan minum air
selama 8 sampai 12 jam.
 Pemberian obat narkotik dihentikan selama 24 jam sebelum uji
dilakukan jika obat narkotik diberikan dalam 24 jam sebelum uji
dilakukan, nama obat dan waktu pemberian harus tertulis pada formulir
laboratorium.
b. Nilai Rujukan
Dewasa : 20-180 IU/l, 114-286 U/l, 14-280 U/l (Satuan SI). Nilainya
berfariasi disetiap laboratorium.
Anak : Bayi : 9-105 IU/l pada suhu 37°C. Anak : 20-136 IU/l pada suhu
37°C.
c. Tujuan
Untuk mengetahui keberadaan pankreatitis akut atau gangguan
pankreatik lainnya (lihat masalah klinis).
d. Masalah klinis
 Penurunan kadar: kanker pankreas stadium akhir, hepatitis.
 Peningkatan kadar: pankreatitis akut dan kronis, kanker pankreas
(stadium awal), ulkus terperforasi, obstruksi duktus pankreatikus,
kolesistitis akut (sebagian kasus), gagal ginjal akut (tahap awal).
Pangaruh obat: kodein, morfin, meperidin (demerol), steroid betanekol
(urecholine), guanetidin.
e. Faktor Yang Memengaruhi Temuan Laboratorium
 Sebagian besar obat narkotik meningkatkan kadar lipase serum.
 Makanan yang dikonsumsi dalam 8 jam sebelum uji dapat
memengaruhi kadar lipase serum.

18
  Terdapatnya hemoglobin dan ion kalsium dapat menyebabkan
penurunan kadar lipase serum.

5. Pemeriksaan Fosfatase Asam

Fosfatase asam (acid phosphatase, ACP). Fosfatase asam bekerja pada
pH yang lebih kecil dari 7. Rentangan pH yang memenuhi syarat ini tentu
saja banyak sekali. Akan tetapi, enzim terpenting di dalam kelompok ini,
yaitu fosfatase asam yang berasal dari kelenjar prostat, bekerja pada pH
tertentu, yaitu disekitar 5. Enzim ini adalah enzim lisosom, sehigga terdapat
di semua sel yang mempunyi lisosom, kecuali sel darah merah.
Konsentrasi enzim fosfatase asam yang tinggi (ACP) dapat di
temukan pada kelenjar prostat dan semen. Konsentrasinya agak berkurang
di dalalm sum-sum tulang, sel darah merah, hati, dan limpa. Kenaikan ACP
serum tertinggi terjadi pada kasus kanker prostat. Pada hipertrofi prostat
yang jinak (benign prostatic hypertrophy, BPH), kadarnya juga di atas
normal. Peningkatan kadar fosfatase alkalin yang cukup tinggi dapat
menyebabkan kadar seruMm ACP tinggi yang keliru.
Metode : Kinetic / Clinicon
a. Cara kerja :
 Tampung 3-7 ml darah vena adalam tabung tertutup merah.
 Cegah terjadinya hemodialisis, spesimen harus di bawa ke laboratorium
segera. ACP peka terhadap panas dan pH. Jika spesimen di pajankan di
udara terbuka dan di biarkan dalam suhu kamar, aktifitasnya akan
menurun setelah 1 jam.
 Tidak ada pembatasan asupan makanan ataupun minuman.
b. Nilai rujukan :
Dewasa : <2,6 ng/ml ; kisaran 0-5 U/l, beragam sesuai metode yang
digunakan : 0,2-13 IU/l (satuan SI).
c. Tujuan :
Untuk membandingkan uji ACP dengan hasil laboratorium
lainnya, untuk mendiagnosis kanker prostat atau BPH.

19
 d. Masalah Klinis :
 Penurunan kadar : sindrom down. Pengaruh obat : fluorida, oksalat,
fosfat, alkohol.
 Penigkatan kadar : karsinoma prostat, mieloma multipel, penyakit
paget, kanker payudara dan tulang, BPH, anemia sel sabit, sirosis, gagal
ginjal kronis, hiperparatiroidisme, osteogenesis, imperfekta, infark
miokardium. Pengaruh obat : androgen pada wanita, klofibrat
(astromid-S).

e. Faktor Yang Mempengaruhi Temuan Laboratorium :

 Hemolisis pada sampel darah dapat menyebabkan hasil uji yang tidak
akurat.
 Obat tertentu dapat menurunkan kadar ACP serum (lihat pengaruh
obat).
 Jika spesimen darah terpajan di udara terbuka dan dibiarkan dalam suhu
kamar lebih dari 1 jam, kadar ACP akan menurun.

6. Pemeriksaan Fosfatase Alkali (Alkaline Phosphatase, ALP) Dengan

Isoenzim (serum)
Fosfatase alkali (ALP) merupakan enzim yang diproduksi terutama
olah hati dan tulang; enzim ini juga dapat berasal dari usus, ginjal, dan
plasenta. Pengujian ALP berguna untuk menentukan apakah terdapat
penyakit hati dan tulang. Jika terjadi kerusakan ringan pada sel hati, kadar
ALP mungkin agak naik, tetapi peningkatan yang jelas terlihat pada
penyakit hati akut. Begitu fase akut terlampaui, kadar serum akan segera
menurun, sementara kadar bilirubin serum tetap meningkat. Untuk
menentukan apakah sudah terjadi disfungsi hati, terdapat beberapa
pengujian laboratorium yang perlu dilakukan (mis., bilirubin, meusin
aminopeptidase (LAP), 5’-nukleotidase [5’-NT], dan gamma-glutamil
transpeptidase [GGTP]).

20
 Metode paling muda dan paling sering digunakan untuk membedakan
isoenzim-isoenzim ALP adalah fraksionasi panas, yang sampel serumnya
dipanaskan 56°C selama 15 menit dan kemudian diperiksa untuk
mendeteksi sisa aktivitas ALP. Hasilnya dibandingkan sengan aktivitas ALP
dari sampel yang sama yang tidak dipanasi. ALP tulang sangat labil dan
setelah pemanasan mungkin hanya mengemukakan aktivitas 10-20% dari
aktivitas semula, sedangkan ALP hati relatif stabil dan mempertahankan 30-
50% aktivitasnya. ALP plasenta sangat stabil panas dan pada dasarnya dapat
mempertahankan semua aktivitas setelah dipanaskan. Dalam keadaan
normal serum mengandung aktivitas ALP dari berbagai jaringan, sehingga
hasil fraksionasi panas dapat membingungkan. Inhibisi kimiawi dengan urea
(menghambat fraksi plasenta) atau fenilalanin (menghambat fraksi hati dan
tulang) juga memungkinkan kita membedakan isoenzim ALP.
Pada kasus kelainan tulang, kadar ALP meningkat karena aktivitas
osteoblastik (pembentukan sel tulang) yang abnormal. Jika ditemukan kadar
ALP yang tinggi pada anak, baik sebelum maupun sesudah pubertas, hal ini
adalah normal akibat pertumbuhan tulang.
Isoenzim ALP digunakan untuk membedakan penyakit hati dengan
penyakit tulang, ALP1 menandakan penyakit yang disebabkan oleh hati,
sementara ALP2 oleh tulang.
Metode : Autometik
Prinsip :
Alkali Phosphatase akan menghidrolisis p-nitrophenyl phosphat
menjadi p-nitrophenol danphosphat. Aktivitas ALP ditentukan dengan
mengukur p-nitrophenol secara kinetik pada λ405 nm.
a. Cara kerja :
 Tampung 3-5 ml darah vena dalam tabung bertutup merah. Cegah
hemolisis.
 Tidak ada pembatasan makanan minuman. Untuk uji isoenzim ALP,
klien mungkin dianjurkan untuk puasa satu malam.

21
  Tangguhkan sekitar 8 sampai 24 jam untuk pemberian obat yang
dapat meningkatkan kadar ALP, dengan persetujuan dokter.
 Catat usia klien dan obat yang dapat memengaruhi hasil pengujian
dalam formulir laboratorium.
b. Nilai Rujukan
Dewasa : 42-136 U/l; ALP1 : 20-130 U/l; ALP2 : 20-120 U/l.
Anak : bayi dan anak (usia 0-12 tahun) : 40-115 U/l. Anak berusia lebih
tua (13-18 tahun) : 50-230 U/l.
Usia lanjut : agak lebih tinggi dari orang dewasa.
c. Tujuan
 Untuk menemukan apakah terjadi gangguan hati atau tulang.
 Untuk membandingkan hasil pengujian ALP dengan pengujian
laboratorium lain, guna memastikan apakah terjadi gangguan
hati atau tulang.
d. Masalah Klinis
 Penurunan kadar : hipotiroidisme, malnutrisi, sariawan/skorbut
(kekurangan vitamin C), hipofosfatasia, anemia pernisiosa, insufisiensi
plasenta. Pengaruh obat : fluorida, oksalat, propranolol (inderal).
 Peningkatan kadar : penyakit obstruksi empedu (ikterik), kanker hati,
sirosis sel hati, hepatitis, hiperparatiroidisme, leukimia, kanker tulang
(payudara dan prostat), penyakit paged, osteitis deforman,
penyembuhan fraktur mieloma multipel, osteomalasia, kehamilan
trimester akhir, artritis reumatoid (aktif), penyakit ulkus. Pengaruh obat
: albumin IV, antigeotik (aritromisin, linkomisin, oksasilin, penisilin),
kolkisin, metildopa (aldomet), alopurinol, fenotiazin, obat penenang,
indometasin (indocin), prokainamid, kontrasepsi oral (beberapa),
tolbutamid, isoniazid (INH), asam paraaminosalisilat (PAS).
e. Faktor Yang Memegaruhi Temuan Laboratorium
 Obat tertentu yang dapat meningkatkan atau menurunkan kadar ALP
serum dapat menyebabkan hasil yang keliru (lihat pengaruh obat di
atas).

22
  Pemberian albumin IV dapat meningkatkan kadar ALP serum 5 sampai
10 kali dari nilai normalnya.
 Usia pasien (mis., usia muda dan tua dapat menyebabkan peningkatan
serum). Kehamilan trimester akhir sampai 3 minggu pascapartum, dapat
menyebabkan peningkatan kadar ALP.

7. Pemeriksaan Laktat Dehidrogenase (LDH)

Laktat Dehidrogenase (Lactic dehydrogenase, LDH) adalah enzim
intraseluler yang terdapat hampir semua sel yang bermetabolisme, dengan
konsentrasi tertinggi ditemukan di jantung, otot rangka, hati, ginjal, otak,
dan sel darah merah (SDM). LDH memiliki dua subunit yang berbeda-O
(otot) dan J (Jantung). Subunit ini berkombinasi dalam bentuk yang berbeda
untuk membuat lima isoenzim.
 LDH1 : fraksi jantung ; J, J, J, J; di jantung, SDM, ginjal, otak
(beberapa).
 LDH2 : fraksi jantung ; J, J, J, O; di jantung, SDM, ginjal, otak
(beberapa).
 LDH3 : fraksi paru ; J, J, O, O; di paru-paru dan jaringan lain, limpa,
pankreas, adrenal, tiroid, limfatik.
 LDH4 : fraksi hati ; J, O, O, O; di hati, otot rangka, ginjal, dan otak
(sebagian)
 LDH5 : fraksi hati ; O, O, O, O; di hati, otot rangka, ginjal (beberapa).
Seperti uji enzimatik lainnya, seperti kreatinin fosfokinase (CPK) dan
aspartat aminotranserase (AST), LDH dan LDH1 serum digunakan untuk
mendiagnosis MCI akut. Kadar LDH (total) dalam serum yang tinggi,
terjadi 12-24 jam setelah infark, mencapai puncaknya dalam 2 sampai 5
hari, dan cepat tinggi selama 6 sampai 12 hari, membuatnya menjadi uji
yang sangat berguna untuk diagnosis MCI yang tertunda. Rasio
LDH1/LDH2, dengan kadar LDH1 yang tertinggi, mengindikasikan MCI.
LDH3 berhubungan dengan penyakit paru, dan LDH5 berhubungan
dengan penyakit hati dan otot rangka. Pada hepatitis akut, kadar LDH Total

23
meningkat, dan LDH5 biasanya meningkat sebelum terjadi ikterik dan
menurun sebelum kadar bilirubin menurun.
Metode : kinetik UV
Prinsip :
Pyruvate + NADH + H+ → L-Laktat + NAD + NADH akan
mengoksidasi secara langsung dengan bantuan aktivasi LDH dan diukur
dengan fotometer.
a. Cara kerja :
1. Persiapan reagen
 Reagen 1 berisi NADH 0,22 mol
 Reagen 2 berisi Tris 89 mmol, Pyruvat 1,8 mmol, Sodium Ch/Na Ch
222 mmol, Sodpersiapan reagenium Azide <0,1
b. Pemeriksaan :
1. Masukkan 50 µl sampel ke dalam cup sample, lalu letakkan dalam
rak sampel sesuai nomor pemeriksaan
2. Tempatkan reagen pada rak reagen sesuai program tes LDH.
3. Masukkan nomor identitas penderita dan program tes .
4. Pengukuran akan dilakukan secara otomatis.
5. Hasil tes akan keluar pada print out. 12
c. Nilai Rujukan
Dewasa : LDH total : 100-190 IU/l, 70-250 U/l. Kadar dapat berbeda
berdasarkan metode yang digunakan.
Isoenzim : LDH1, 14-26% ; LDH2, 27-37% ; LDH3, 13-26% ; LDH4, 8-
16% ; LDH5, 6-16%. Perbedaan sebesar 2% sampai 4% dianggap
normal.
Anak : bayi baru lahir : 300-1500 IU/l. Anak : 50-150 IU/l ; 110-295 U/l.
d. Tujuan
 Untuk mendiagnosis kerusakan otot miokardium atau otot rangka.
 Untuk membandingkan temuan uji dengan uji enzim jantung lainnya
(mis., CPK, AST).

24
  Untuk memeriksa temuan isoenzim LDH, guna menentukan
keterlibatan organ.
e. Masalah klinis
Peningkatan kadar : MCI akut, CVA, kanker (paru-paru, tulang,
usus, hati, payudara, serviks, testis, ginjal, lambung, melanoma kulit),
leukemia akut, infark pulmonar akut, mononukleosis infeksius, anemia
(pernisiosa, defisiensi asam folat, sel sabit, hemolitik didapat), hepatitis
akut, syok, penyakit otot rangka, pingsan karena panas. Pengaruh obat :
narkoti (kodein, morfin, meperidin [Demerol]).
f. Faktor yang memengaruhi temuan laboratorium
 Obat narkoti dan injeksi IM dapat meningkatkan kadar LDH serum.
 Hemolisis sampel darah dapat menyebabkan peningkatan kadar LDH
serum; enzim tersebut cukup banyak terdapat dalam SDM.

8. Pemeriksaan Kreatin Fosfokinase (serum), Isoenzim CPK (serum)

Kreatin Kinase (CK)
Kreatin fosfokinase (creatine phosphokinase, CPK) juga dikenal
sebagai kreatin kinase (creatine kinase, CK), merupakan enzimyang
ditemukan dalam konsentrasi tinggi pada otot jantung dan otot rangka dan
dalam konsentrasi rendah pada jaringan otak. CPK/CK serum biasanya
meningkat akibat penyakit otot rangka, MCI akut, penyakit serebrovaskular,
aktifitas berat, injeksi intramaskular (IM), dan hipokalemia (akibat
ketidakseimbangan elektrolit). CPK/CK memiliki dua jenis isoenzim : M
yang berkaitan dengan otot (muscle), dan berkaitan dengan otak (brain).
Proses elektroforesis dapat memisahkan isoenzim menjadi tiga subdivisi :
MM (dalam otot rangka dan beberapa di jantung), MB (di dalam jantung),
dan BB (dalam jaringan otak). Jika kadar CPK/CK meningkat,
elektroforesis CPK dilakukan untuk memastikan kelompok isoenzim mana
yang meningkat. Peningkatan CPK-MB isoenzim dapat menandakan
terjadinya kerusakan pada sel miokardium.

25
 CPK/CK dan CPK-MB serum meningkat dalam 4 samapi 6 jam
setelah MCI akut, mencapai puncaknya dalam 18 sampai 24 jam (>6 kali
kadar normalnya) dan kembali normal dalam 3 sampai 4 hari, kecuali terjadi
nekrosis atau kerusakan jaringan yang baru. Jika pengobatan untuk MCI
akut harus diberikan per parenteral (misalnya morfin), akan lebih baik jika
pengobatan diberikanper intravena daripada per intramuskural sehingga
cedera otot ringan (akibat suntikan diberikan per IM) tidak akan
meningkatkan kadar CPK ; namun, injeksi hanya sedikit atau bahkan tidak
berpengaruh sama sekali terhadap kadar CPK-MB. Pengambilan darah
untuk uji kadar CPK/CK serum sebaiknya dilakukan sebelum injeksi IM.

Metode : NAC Activate

Prinsip :
Enzim ini mengkatalisis reaksi pembentukan ATP dari kreatinfosfat
dan ADP dan sebaliknya, seperti yang tertera dalam persamaan berikut ini.

Kreatin + ATP keratin-fosfat + ADP

a. Cara kerja :
 Kumpulkan 5 sampai 7 ml darah vena dalam tabung bertutup merah.
Cegah hemolisis
 Catat dalam formulir laboratorium jumlah frekuensi injeksi IM yang
diterima klien 24 sampai 48 jam terakhir.
 Tidak ada pembatasan asupan makanan dan minuman.
b. Nilai rujukan :
Dewasa :
- Pria : 5-35 µg/ml, 30-180 IU/l, 55-170 U/l pada suhu 37oC (satuan
SI).

26
 - Wanita : 5-25 µg/ml, 25-150 IU/l, 30-135 U/l pada suhu 37oC
(satuan SI).
Anak :
- Pria : 0-70 IU/l pada suhu 30oC.
- Wanita : 0-50 IU/l pada suhu 30oC.
Bayi baru lahir : 65-580 IU/l pada suhu 30oC.
Isoenzim CPK :
- CPK-MM : 94%-100% (otot)
- CPK-MB : 0%-6% (jantung)
- CPK-BB : 0% (otak)
Sebagian besar laboratorium sudah mengganti uji isoenzim CPK
dengan pecahan CPK-MB.
c. Tujuan
 Untuk memastikan keberadaan penyakit miokardium atau otot rangka.
 Untuk membandingkan temuan uji dengan kadar AST/SGOT dan
dehidrogenase laktat (lactate dehydrogenase, LDH). Guna memastikan
keberadaan kerusakan miokardium

d. Masalah klinis
 Peningkatan kadar : Infark miokardium akut (MCI akut), penyakit otot
rangka, cedera serebrovaskular (CVA), dan akibatnya terjadi
peningkatan isoenzim CPK. Pengaruh obat : injeksi IM, deksametason
(Decadron), furosemid (lasix), aspirin (dosis tinggi), ampisilin,
karbenisilin, klofibrat.
 Isoemzim CPK-MM : distrofi muskular, delirium tremen,
cedera/trauma remuk, status bedah dan pascabedah, aktivitas berat,
injeksi IM, hipopalemia, hemofilia, hipotiroidisme.
 CPK-MB : MCI akut, angina pektoris berat, bedah jantung, iskemia
jantung, miokarbitis, hipokalemia, defibrilasi janting.
 CPK-BB : CVA, perdarahan subaraknoid, kanker pada otak, cedera
otak akut, sindrom RAYE, embolisme dan infark paru, kejang.

27
 e. Faktor yang mempengaruhi temuan laboratorium
 Injeksi IM dapat menyebabkan peningkatan kadar total CPK/CK serum.
 Aktifitas berat dapat menyebabkan peningkatan kadar.
 Trauma dan tindakan bedah dapat meningkatkan kadar serum.

9. Pemeriksaan Gamma-Glutamil Transferase (GGT) serum

Enzim gamma-glutamil transferase (gamma glutamyl transferase,
GGT) ditemukan terutama dalam hati dan ginjal, sementara kuantitas yang
lebih rendah ditemukan dalam limpa, kelenjar prostat dan otot jantung.
GGPT merupakan uji yang sensitif untum mendeteksi beragam jenis
penyakit parenkim hepar (hati). Kadarnya dalam serum akan meningkat
lebih awal dan akan tetap meningkat selama kerusankan sel tetap
berlangsung.
Enzim ini bekerja dengan memindahkan suatu gugus gamma-glutamil
dari suatu peptide atau senyawa lain yang mengandung gugus ini, ke suatu
molekul lain yang menerima (akseptor).
Kadar tinggi GGT terjadi setelah 12 sampai 24 jam bagi orang yang
minum alkohol dalm jumlah banyak, dan mungkin akan tetap meningkat
selama 2 sampai 3 minggu setelah asupan alkohol dihentikan. Beberapa
program rehabilitasi pencandu alkohol menggunakan kadar GGPT sebagai
arahan saat merencakan asuhan dikarenakan bagi pecandu alkohol.
Uji GGPT dipandang lebih sensitif untuk menentukan disfungsi hati
daripada uji alkalin fosfatase (alkaline phosphatase, ALP).
Metode : Kinetik Soluble subtrate, modifikasi Szasz
Prinsip :
 L-ɣ-Glutamyl-3-Carbozy-4-Nitroanilide + Glycylglycine (Ɣ-GT)
L-ɣ-Glutamylglycylglycine + 5-amino-2-Nitrobenzoate
 Nilai 5-Amino-2-Nitrobenzoate yang terbentuk sebanding dengan
aktivitas ɣ-GT dalam serum bila diukur pada panjang gelombang 405 nm
dengan reaksi kinetik.
Alat dan Bahan :

28
 1. Alat :
 Kuvet
 Pipet 1,0 mL
 Mikropipet 50µL
 Pemanas 30oC / 37oC
 Photometer λ 405 (400-420)
 Yellow dan blue tip
 Centrifuge
 Tissue
2. Bahan :
 Reagen kerja
 Serum
3. Cara kerja :
a. Pembuatan larutan kerja
 Larutkan reagensia dengan pelarut aquabidest sesuai volume pada
label botol dan campur dengan baik.
 Larutan ini stabil selama 21 hari pada suhu 2-8oC dan 3 hari pada suhu
kamar (18-30oC).
 Absorbance larutan blanko reagensia harus < 0,85 bila dibaca terhadap
aquabidest pada panjang gelombang 405 (400-420)nm.
b. Bahan pemeriksaan :
Spesimen terbaik adalah serum (dari darah yang tidak hemolisis).
ɣ-GT dalam serum stabil selama 7 hari pada suhu 2-25oC dan 1 tahun
pada suhu -20oC.

Masukkan ke dalam cuvet Test

Larutan kerja ( dihangatkan pada 30oC / 1,0 mL
37oC selama 5 menit )
Serum 50 µL

29
 c. Pemeriksaan :
 Campur homogen dan hangatkan pada 30oC / 37oC selama 60 detik.
Baca Absorbance test setiap 60 detik selama 3 menit terhadap blanko
air/udara λ 405nm. Hitung nilai rata-rata dari selisih absorbance nya.
 Faktor : 2211
 Perhitungan :
ɣ-GT (IU/L) = (∆ Abs. Test / menit) x Faktor
d. Nilai rujukan :

Masukkan ke dalam cuvet Test

Larutan kerja ( dihangatkan pada 30oC / 1,0 mL
37oC selama 5 menit )
Serum 50 µL

e. Tujuan
 Untuk mendeteksi keberadaan gangguan hepar
 Untuk memantau kadar enzim GGT selama terjadi gangguan hati dan
selama pengobatan yang diberikan.
 Untuk membandingkan kadar enzim ini dengan kadar enzim hati yang
lain guna mengidentifikasi disfungsi hati.
f. Masalah klinis
Peningkatan kadar : Sirotis hati, nekrosis hati akut dan subakut,
alkoholisme, hepatitis akut dan kronis, kanker (hati, pankreas, prostat,
payudara, ginjal, paru-paru, otak), diabetes militus, hiperlipoproteinemia
(tipe IV), MCI akut (hari keempat), CHF, pankreatitis akut, kolesistitis
akut, epilepti, sindrom nefrotik. Pengaruh obat : fenitoin (Dilantin),
fenobarbital, aminoglikosida, warfarin (coumadin).
g. Faktor-faktor yang mempengaruhi temuan laboratorium

30
  Obat fenitoin dan barbiturat dapat menyebabkan uji GGT positif palsu
 Asupan alkohol yang berlebih dan dalam jangka waktu lama dapat
meningkatkan kadar GGT.

BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan
1. Enzim adalah molekul protein yang mengatalisis reaksi kimia tanpa
mengalami perubahan secara kimiawi. Ensim mengatur metabolisme
dengan ikut serta pada hampir pada semua fungsi sel. Setip enzim bersifat
spesifik bagi substrat yang diubahnya menjadi suatu produk tertentu. Pada
dasarnya, terdapat ribuan enzim yang berlainan, tetapi hanya beberapa yang
secara rutin diperiksa untuk diagnosis klinis.
Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.
a. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.
b. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.
2. Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama
lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat
digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim
tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.

3.2 Saran
Dalam pembuatan makalah ini penulis juga menyadari bahwa dalam
pembuatan makalah masih terdapat banyak kesalahan, kekurangan serta
kejanggalan baik dalam penulisan maupun dalam pengonsepan materi.
Untuk itu, penulis sangat mengharapkan kritik dan saran yang membangun
agar kedepan lebih baik dan penulis berharap kepada semua pembaca
mahasiswa khususnya, untuk lebih ditingkatkan dalam pembuatan makalah
yang akan datang.

31
Latihan Soal

1. Berikut Ini Merupakan Fungsi Dari Enzim, Adalah….

a. Mempercepat Reaksi Kimia
b. Memperlambat Reaksi Kimia
c. Merintangi Reaksi Kimia
d. Mengatur Sejumlah Reaksi
Jawabanya : C
2. Apabila Enzim Dipisahkan Satu Sama Lainnya Akan Menyebabkan
Enzim….
a. Tetap Aktif
b. Hyperaktif
c. Kurang Aktif
d. Tidak Aktif
Jawabannya : D
3. Sifat Dari Apoenzim Adalah…..
a. Tidak Tahan Panas
b. Tahan Panas
c. Berfungsi Menentukan Kekhususan Enzim
d. A Dan C Benar
Jawabannya : D
4. Ada 2 Cara Kerja Enzim Yaitu…………..
a. Model Kunci Gembok Dan Induksi
b. Model Oksidase Dan Dihidragenase
c. Model Dehydrogenase Dan Model Kunci Gembok
d. Model Kunci Gembok Dan Oksidase
Jawabannya : A

32
 5. Menambahkan Elekron Atau Hidrogrn Disebut Dengan…….
a. Dehydrogenase
b. Hydrolase
c. Reduktase
d. Kinase
Jawabannya : C
6. Molekul Protein Yang Mengkatalis Reaksi Kimia Tanpa Mengalami
Perubahan Secara Kimiawi Disebut…..
a. Vitamin
b. Enzim
c. Mineral
d. Hormone
Jawabannya : B
7. Enzim Yang Digunakan Untuk Mendeteksi Penyakit Hati Adalah…..
a. Amylase
b. Lipase
c. Fosfatase
d. Aminotransferase Alanine (ALT)
Jawabanyya : D
8. Enzim Yang Berfungsi Untuk Mendeteksi Penyakit Hati Adalah
Enzim…..
a. Enzim Lipase Dan Fosfatase Asam
b. Enzim Lipase Dan Amylase
c. Enzim Amylase Dan Kinase
d. Enzim SEPT
Jawabannya : B
9. Dua Enzim Yang Digabungkan Menjadi Satu Disebut……….
a. Duoenzim
b. Bienzim
c. Holoenzim
d. Dualenzim
Jawabannya : C
10. Enzim Kreantin Krinase Merupakan Enzim Yang Ditemukan Dalam
Konsentrasi Tinggi Pada…….
a. Pada Otot Jantung Dan Otot Rangka
b. Pada Usus Dan Hati
c. Pada Kulit Dan Ginjal
d. Pada Lambung
Jawabannya : A

Essay :

33
1. Jelaskan Pengertian Dari Enzim !
Jawabannya :
Enzim adalah molekul protein yang mengatalisis reaksi kimia tanpa
mengalami perubahan secara kimiawi.

2. Sebutkan Fungsi Dari Enzim !

Jawabannya :
Fungsi suatu enzim yaitu sebagai katalisis untuk proses reaksi biokimia
yang terjadi dalam sel maupun di luar sel.
Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.
1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.
2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.

3. Jelaskan 2 Bagian Pada Enzim !

Jawabannya :
1. Apoenzim
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan
panas, dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari
substrat yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung
dari enzimnya.

2. Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada
apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah
dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas),
mengandung ribose dan fosfat.

4. Jelaskan Mekanisme Kerja Enzim !

Jawabannya :
Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama
lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat
digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim.
Ada dua cara kerja enzim , yautu model kunci gembok dan induksi pas.
a. Model kunci gembok (block and key)
Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah
bagian kecil yang dapat berikatan dengan substrat . bagian tersebut
disebut sisi aktif. Substrat dimisalkan sebagai kunci karena dapat
berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim (gembok). Setiap enzim

34
 memiliki sisi aktif yang tersusun dari sejumlah asam amino. Bentuk sisi
aktif ini sangat spesifik, sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu
yang dapat menjadi substrat bagi enzim.
b. Induksi pas (model induced fit)
Pada model ini sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai
dengan bentuk substratnya.Sisi aktif enzim merupakan bentuk yang
tidak kaku (fleksibel). Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk
sisi aktif berubah bentuk sesuai dengan bentuk substrat kemudian
terbentuk kompleks enzim-substrat. Pada saat produk sudah terlepas dari
kompleks, maka enzim lepas dan kembali bereaksi dengan substrat yang
lain.

5. Sebutkan Enzim- Enzim Yang Digunakan Untuk Diagnosis !

Jawabnnya :
Beberapa enzim umum sekali digunakan untuk tujuan diagnosis.
Enzim-enzim itu adalah :
a. Alanin aminotransferase (ALT) atau glutamat piruvat transaminase
(GPT)
b. Aldolase
c. Amylase-α
d. Aspartat aminotransferase (AST) atau glutamate oksaloasetat
transaminase (GOT)
e. Fossfatase alkali
f. Fosfatase asam
g. Glutamil transferase
h. Glutamate dehidrogenase
i. Isositrat dehidrogenase
j. Kimotripsin
k. Kolinesterase
l. Kreatinkinase
m. Laktat dehidrogenase (LDH)
n. Lipase

35
 o. 5’-nukleotidase
p. Tripsin

DAFTAR PUSTAKA

Joyce LeFever Kee, Pedoman Pemeriksaan Laboratorium & Diagnostik, Edisi 6,

EGC, Jakarta, 2007.

36
Ronald A. Sacher dan Richard A. McPherson, Tinjauan Klinis Hasil
Pemeriksaan Laboratorium, Edisi 11, EGC, Jakarta, 2004.
E.N. Kosasih & A.S. Kosasih, Tafsiran Hasil Pemeriksaan Laboratorium Klinik,
Edisi 2, Karisma Publishing Group, Tangerang, 2008.
Dr. H. Mohamad Sadikin, DSc, Biokimia Enzim, Cetakan I, Jakarta Widya
Medika, 2002.
H. Herman Rachman S.Pd.,M.Kes dan Herdiana Herman, S.ST.,M.Kes, Penuntun
Praktikum Kimia Klinik II, Makassar 2011.
http://www.Enzim.htm
http://www.scribd.com/doc/84961519/makalah-ENZIM
http://www.scribd.com/doc/63342196/MAKALAH-ENZIM
http://www.scribd.com/doc/76414653/Pemeriksaan-Alp-Dan-Ggt

37