Kinematika Enzim

Oleh: Kelompok 4

Febria Ayu
Ferina Tiara Safitri
Jihan Nada Salsabila
Citra Divinaura Hadi
Yubi Vebiona Hartono 185100601111010
Shafiyah Firyal

PENGERTIAN ENZIM

Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup dan
mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia yang secara kolektif membentuk
metabolisme perantara (intermedietary metabolism) dari sel. Molekul enzim biasanya berbentuk
bulat (globular), sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan sebagian lain terdiri dari lebih
dari satu polipeptida (Wirahadikusumah, 1989). Menurut Poedjiadi (1994), fungsi suatu enzim
adalah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi di dalam sel maupun di luar sel. Suatu
enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi
tersebut dilakukan tanpa katalis. Enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di
samping itu mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, enzim dapat
menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia.

Kelebihan enzim sebagai katalis dibandingkan dengan katalisator sintetik antara lain:
(1) enzim mempunyai spesifitas tinggi,
(2) enzim bekerja secara spesifik (hanya mengkatalisis substrat tertentu),
(3) tidak terbentuk produk samping yang tidak diinginkan,
(4) mempunyai produktivitas tinggi,
(5) produk akhir pada umumnya tidak terkontaminasi sehingga mengurangi biaya purifikasi dan
mengurangi efek kerusakan terhadap lingkungan (Chaplin and Bucke, 1990).
Keunggulan lain dari enzim adalah dapat bekerja pada kondisi yang ramah (mild), sehingga dapat
menekan konsumsi energi (suhu dan tekanan tinggi). Hal ini menyebabkan reaksi yang dikatalisis
enzim menjadi lebih efisien dibandingkan dengan reaksi yang dikatalisis oleh katalisis kimia.
Enzim sebagai biokatalis telah dapat diaplikasikan secara komersil untuk proses–proses industri,
antara lain industri pangan, medis (diagnosis), kimia, dan farmasi (Junita, 2002). Enzim dapat
bekerja secara efektif pada suhu dan pH tertentu, namun aktivitasnya akan berkurang dalam
keadaan di atas atau di bawah titik tertentu. Aktivitas enzim tidak hanya dipengaruhi oleh suhu
dan pH, tetapi juga faktor lain seperti konsentrasi.

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

1) Konsentrasi enzim

Konsentrasi enzim secara langsung mempengaruhi kecepatan laju reaksi enzimatik. Pada
suatu konsentrasi substrat tertentu, laju reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi
enzim (Poedjiadi, 1994).

2) Konsentrasi substrat

Laju reaksi enzimatik akan meningkat dengan bertambahnya konsentrasi substrat rendah,
bagian aktif enzim hanya menampung substrat sedikit. Bila konsentrasi substrat diperbesar,
makin banyak substrat yang berhubungan dengan enzim pada bagian aktif, sehingga konsentrasi
enzim-substrat makin besar dan menyebabkan besarnya laju reaksi. Namun pada batas
konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi substrat. Dalam kondisi ini,
bertambahnya konsentrasi enzim–substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah
(Poedjiadi, 1994). Hubungan antara konsentrasi substrat dengan laju reaksi enzim ditunjukkan
dalam Gambar 1.

Gambar 1. Hubungan konsentrasi substrat dengan laju reaksi enzim

(Shahib, 2005)
 3) Suhu

Suhu dapat meningkatkan laju reaksi enzimatik sampai batas tertentu. Suhu yang terlalu
tinggi (jauh dari suhu optimum suatu enzim) akan menyebabkan enzim terdenaturasi. Bila enzim
terdenaturasi, maka bagian aktifnya akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif
enzim menjadi berkurang. Hal ini menyebabkan laju reaksi enzimatik menurun (Poedjiadi, 1994).

Gambar 2. Hubungan suhu dengan aktivitas enzim

(Shahib, 2005)

4) pH

Struktur ion enzim bergantung pada pH lingkungan. Enzim dapat berbentuk ion positif
dan ion negatif (zwitter ion). Dengan demikian perubahan pH akan mempengaruhi efektivitas
bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim–substrat. Selain itu, pH yang tinggi dapat
menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan menghakibatkan menurunnya aktivitas
enzim. Enzim menunjukkan aktivitas maksimum pada kisaran pH antara 4,5–8,0 (Winarno,
1986).

Gambar 3. Hubungan pH dengan aktivitas

(Shahib, 2005)
 4) Inhibitor

Inhibitor merupakan molekul atau ion yang menghambat reaksi enzimatik (Poedjiadi,
1994). Inhibitor akan menyerang sisi aktif enzim sehingga enzim tidak dapat berikatan dengan
substrat sehingga fungsi katalitiknya terganggu (Winarno, 1986).

5) Kofaktor Logam

Kofaktor adalah suatu faktor yang membantu keaktifan enzim. Ikatan antara kofaktor dan
enzim dapat sangat kuat dan ada pula yang tidak terikat kuat (Poedjiadi, 1994).

6) Pelarut organik

Penggunaan pelarut dalam reaksi enzimatik memberikan keuntungan antara lain ialah
kelarutan substrat-organik dan enzim lebih tinggi dibandingkan dengan air serta meningkatkan
kestabilan enzim dengan pelarut (Kwon and Rhee, 1986).

KINEMATIKA REAKSI ENZIM

Konstanta Michaelis-Menten (KM) dan laju reaksi maksimum (Vmaks) merupakan

parameter dalam kinetika reaksi enzim. Kinetika enzim adalah salah satu cabang enzimologi yang
membahas faktor-faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi enzimatis. Salah satu faktor yang
mempengaruhi aktivitas enzim adalah konsentrasi substrat. Konsentrasi substrat ini dapat
divariasikan untuk mempelajari mekanisme suatu reaksi enzim, yakni bagaimana tahap-tahap
terjadinya pengikatan substrat oleh enzim maupun pelepasan produknya (Suhartono, 1989).
Berdasarkan postulat Michaelis dan Menten pada suatu reaksi enzimatis terdiri dari beberapa fase
yaitu pembentukan kompleks enzim substrat (ES), dimana E adalah enzim dan S adalah substrat,
modifikasi dari substrat membentuk produk (P) yang masih terikat dengan enzim (EP), dan
pelepasan produk dari molekul enzim (Shahib, 2005).
 Setiap enzim memiliki sifat dan karakteristik yang spesifik seperti yang ditunjukkan pada
sifat spesifisitas interaksi enzim terhadap substrat yang dinyatakan dengan nilai tetapan Michaelis
Menten (KM). Nilai KM didefinisikan sebagai konsentrasi substrat tertentu pada saat enzim
mencapai kecepatan setengah kecepatan maksimum. Setiap enzim memiliki nilai Vmaks dan KM
yang khas dengan substrat spesifik pada suhu dan pH tertentu (Kamelia et al., 2005). Nilai KM
yang kecil menunjukkan bahwa kompleks enzim-substrat sangat mantap dengan afinitas tinggi
terhadap substrat, sedangkan jika nilai KM suatu enzim besar maka enzim tersebut memiliki
afinitas rendah terhadap substrat (Page, 1989). Nilai KM suatu enzim dapat dihitung dengan
menggunakan persamaan Lineweaver-Burk yang diperoleh dari persamaan Michaelis-Menten
yang kemudian dihasilkan suatu diagram Lineweaver-Burk yang ditunjukkan dalam Gambar 8