ENZIM

DOSEN PENGAMPU :

Uswatun Hasanah S, S.Pd., M.Pd

Disusun oleh :
NAMA NPM
Juan Napitupulu 71200517001
Teddy Hardiansyah 71200517001

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA

FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN

UNIVERSITAS ISLAM SUMATERA UTARA

T.A. 2022-2023
 ENZIM

A. Pengertian Enzim
1. Pengertian Enzim
Menurut Hikmah et al (2022) enzim adalah senyawa protein yang mengatalisis
reaksi kimia yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita ketahui. Enzim
memiliki kekuatan katalitik yang luar biasa dan tingkat kemampuan spesifisitas yang
tinggi untuk substrat sehingga enzim cocok untuk reaksi biologis dan penting untuk
metabolisme sel (Hikmah et al., 2022).
Menurut Wilbraham enzim adalah protein yang berfungsi sebagai
biokatalisator, senyawa yang meningkatkan kecepatan reaksi kimia. Enzim merupakan
biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang
terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein. Suatu enzim
bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu dan inilah yang menjadi cirri khas
enzim. Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian
diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang
disintesis dalam pankreas, diaktifkan dengan memecah salah satu peptidanya untuk
membentuk enzim tripsin yang aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut
zimogen. Enzim merupakan katalisator pada semua reaksi yang terjadi di dalam sel
(Wahyudiati, 2017).
2. Struktur Enzim
Apoenzim merupakan bagian protein dari enzim dan bersifat tidak tahan panas
(termolabil). Gugus prostetik merupakan bagian nonprotein dari enzim dan bersifat
tahan panas. Jika gugus prostetik berupa molekul anorganik, seperti logam seng dan
besi, disebut kofaktor. Adapun jika berupa molekul organik, seperti vitamin B1, B2,
dan NAD+ (ion Nicotinamide Adenine Dinucleotide) disebut koenzim. Enzim pada
umumnya ialah senyawa protein globular yang cukup besar.Struktur enzim disebut
sebagai holoenzim yang menggambarkan penyusun enzim itu sendiri.Holoenzim
tersusun atas apoenzim dan cofactor.Apoenzim ialah senyawa protein globular yang
menyusun sebagian besar enzim. Sementara kofaktor merupakan senyawa nonprotein
yang akan berikatan secara permanen atau tidak dengan apoenzim dalam suatu enzim
tertentu. Kofaktor dapat berupa koenzim, gugus prostetik atau ion logam (Redhana,
2004). Macam – macam kofaktor dibedakan sebagai berikut:
1. Koenzim merupakan senyawa organik non protein yang tidak berikatan secara
 permanen dengan protein penyusun enzim. Koenzim dapat berupa vitamin,
lemak, dan lainnya yang dapat diekstrak atau dipisahkan dengan enzim pada
suatu waktu tertentu dalam reaksi kimia (Redhana, 2004).
2. Gugus prostetik merupakan senyawa organik non protein yang berikatan
permanen (kuat) dengan apoenzim (protein). Sehingga gugus prostetik sulit
dipisahkan dengan komponen apoenzim (Redhana, 2004).
3. Ion logam adalah senyawa non organik berupa ion – ion logam yang
bermuatan seperti magnesium (Mg2+), besi (Fe2+), dan lainnya yang berikatan
pada sisi aktif enzim. ion logam bertindak sebagai aktivator enzim (Redhana,
2004).
4. Enzim memiliki sisi aktif sebagai tempat untuk berikatan dengan substratnya.
Enzim dapat pula memimiliki sisi allosterik yaitu sisi di luar sisi aktif yang
memungkinkan terjadinya ikatan enzim dengan aktivator yang dapat
meningkatkan kerja enzim atau justru menghambat kerja enzim. Pada
umumnya, enzim berukuran lebih besar dibanding substrat. Baik apoenzi
maupun kofaktor tidak memiliki aktivitas katalitik, namun, ketika apoenzim
dan kofaktor berikatan menjadi holoenzim maka akanmemiliki kemampuan
untuk mengkatalisis senyawa lainnya dalam suatu reaksi kimia (Redhana,
2004).
3. Sifat Enzim
Enzim merupakan suatu protein yaitu senyawa yang tersusun dari rangkaian
asam amino yang terikat satu sama lain dengan ikatan peptide. Karena merupakan
suatu protein, maka sifat yang dimiliki suatu protein tetunya dimiliki oleh enzim juga.
Enzim dapat didenaturasi dan dipresipitasi dengan garam, pelarut dan reagen lain
(Saryono, 2011). Adapun beberapa sifat enzim ialah:
1. Enzim bersifat katalitik
Enzim merupakn katalitik yang paling efesien, bisa meningkatkan
kecepatan sampai sejuta kali bahkan lebih (Saryono, 2011). Sebagai katalis
enzim mempunyai beberap sifat diantaranya (Wahyudiati, 2017):
a. Enzim hanya mengubah kecepatan reaksi. Artinya enzim tidak mengubah
produk akhir yang dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi,
hanya meningkatkan laju suatu reaksi.
b. Efektif, kecepatan reaksi lebih tinggi dengan faktor 106-1012 kali.
 c. Tepat, kerja enzim memiliki kapasitas pengaturan yang baik.
d. Spesifik, substrat dan produk yang sihasilkan spesifik dan tanpa terjadinya
reaksi maupun produk samping. Enzim bekerja secara spesifik Artinya
enzim hanya mempengaruhi substrat tertentu saja.
e. Enzim merupakan protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti
protein. Antara lain bekerja pada suhu optimum, umumnya pada suhu
kamar. Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena pH yang terlalu asam
atau basa kuat, dan pelarut organik. Selain itu, panas yang terlalu tinggi
akan membuat enzim terdenaturasi sehingga tidak dapat berfungsi sebagai
mana mestinya.
f. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit. Sesuai dengan fungsinya sebagai
katalisator, enzim diperlukan dalam jumlah yang sedikit.
g. Enzim bekerja secara bolak-balik. Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim
dapat berbalik, artinya enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya
mempercepat laju reaksi sehingga tercapai keseimbangan. Enzim dapat
menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain. Atau
sebaliknya, menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.
2. Spesifisitas
Enzim bersifat sangat spesifik, baik jenis reaksi maupun substratnya (Saryono,
2011).
3. Kemampuan untuk diatur (regulasi).
Enzim tidak ikut bereaksi dengan subtract atau produknya. Aktifitas dapat
terkontrol sesuai dengan kebutuhan organisme itu sendiri (contoh: enzim yang
mengkatalilis reaksi pertama pada suatu siklus biosintesis biasanya dihambat
oleh produk akhirnya (feedback inhibitipon)). Beberapa enzim disintesis dalam
bentuk tidak aktif, dan akan diaktifkan oleh kondisi dan waktu yang sesuai
(enzim allosterik ) , preukursor yang tidak aktif disebut zymogen (Saryono,
2011).
4. BM enzim >>>> BM substrat (Wahyudiati, 2017).
5. Struktur primer, sekunder, dan tersier penting bagi aktivitas katalitiknya
(Wahyudiati, 2017).
6. Enzim berupa protein sederhana aktivitasnya hanya ditentukan oleh struktur
tersiernya saja (Wahyudiati, 2017).
 7. Enzim berupa protein terkonjugasi, bagian proteinnya saja (apoenzim) tidak
memiliki aktivitas katalitik tanpa adanya bagian nonprotein (kofaktor)
(Wahyudiati, 2017).
8. Kofaktor dapat berupa molekul anorganik seperti ion logam, maupun molekul
organik yang disebut sebagai koenzim seperti vitamin (Wahyudiati, 2017).

Gambar 1 Enzim yang Mempunyai Kofaktor dan Koenzim

4. Faktor Yang Mempengaruhi Enzim

a) Temperatur
Sejalan kecepatan reaksi seiring peningkatan suhu, tetapi dengan berjalannya
reaksi enzimatik, titik yang tepat akan menuju dan laju reaksi akan menurun dengan
peningkatan suhu. Pada suhu yang tinggi, bagian protein dari enzim bergerak
(terdenaturasi). Enzim hanya bekerja efektif pada suhu optimal. Saat suhu naik,
molekul akan menghasilkan banyak dan lebih banyak lagi energi kinetik. Hal ini
meningkatkan peluang-peluang untuk dilakukan tumbukan peningkatan kecepatan.
Suhu tinggi yang dapat menghasilkan aktivitas katalitik enzim pagar besar. Suhu
optimal untuk suhu tubuh manusia (37,5 ° C) untuk enzim pada sel tubuh manusia. Di
atas suhu ini, struktur enzim mulai rusak (terdenaturasi) karena pada suhu tinggi,
ikatan intra dan antar molekuler rusak. Ikatan hidrogen mudah sekali dirusak oleh
tarik suhu. Hal ini akan mengubah bentuk enzim, sehingga afinitasnya terhadap
substrat 3 4 menurun. Suhu rendah menjadi tidak aktif. Hal ini menunjukkan struktur
yang berfungsi (bentuk) dalam fungsi enzim dan ikatan non kovalen (interaksi ionik
dan ikatan hidrogen) dalam mempertahankan dan mempertahankan bentuknya
(Saryono, 2011).
b) Derajat Keasaman (pH)
Aktivitas enzim juga dikendalikan oleh pH. Ketika pH menurun atau
meningkat, sifat-sifat berbagai gugus asam dan amina pada rantai samping asam
amino memiliki bentuk yang sama. Pada pH yang sangat tinggi atau sangat rendah
enzim akan menurunkan seluruh aktivitas katalitiknya. Enzim menjadi tidak stabil.
PH berubah sangat ekstrim. Masing-masing enzim bekerja dalam rentang pH yang
sempit. Terlihat pH dimana aktivitasnya paling besar (pH optimal). Hal ini
mempengaruhi pH dapat membuat dan memecah ikatan intra dan antar molekul,
mengubah bentuk enzim. Perubahan pH dapat mengubah status ionisasi muatan asam
amino (misalnya aspartat, lisin) yang sangat penting dalam pengikatan substrat atau
aktivitas katalitiknya. Tanpa tidak terionisasi gugus Co0H dari glutamate-35 dan
terionisasi gugus -coo dari aspartat- 52 aktivitas katalitik lisozim akan berhenti.
Contoh: protease pepsin, bekerja pada pH 1-2 (ditemukan pada lambung), berbeda
dengan protease tripsin yang akan menjadi inaktif pada pH rendah seperti itu, namun
menjadi aktifasi pH mencapai 8 (ditemukan di dalam usus, mencampurkan cairan
bikarbonat pankreas menetralkan kandungan). Isi lambung yang masuk (Saryono,
2011).
c) Konsentrasi Enzim
Reaksi yang sangat baik. Ketika konsentrasi enzim dinaikkan maka kecepatan
reaksi akan semakin meningkat. Jika, kadar enzim semakin rendah, kecepatan reaksi
juga akan semakin lambat. Konfigurasi bersama dengan perubahan kecepatan dalam
fungsi linear (Saryono, 2011).
d) Konsentrasi Substrat
Reaksi kecepatan yang dikatalis enzim juga oleh konsentrasi substrat. Saat
konsentrasi substrat dinaikkan, kecepatan putaran akan meningkat hingga mencapai
titik tertentu (V max), di atas ambang tertentu meningkatkan konsentrasi tidak ada
perubahan signifikan. Hal ini karena sisi aktif molekul permukaan saat ini telah
terjaring oleh substrat (tersaturasi). Kompleks enzim / substrat berdiisosiasi sebelum
sisi aktif bebas untuk mengakomodir ada substrat. Ketika konsentrasi substrat tinggi,
temperatur dan pH dijaga tetap konstan, maka laju reaksi adalah proporsional dengan
konsentrasi enzim (Saryono, 2011).
e) Inhibitor
Inhibitor adalah enzim yang dapat mengubah aktivitas katalitik dari proses-
proses enzim yang akan menurunkan kecepatan reaksi atau dihentikannya(reaksi
berhenti). Inhibitor enzim dapat berupa inhibitor mpetitif, non-kompetitif dan
inhibitor substrat. Inhibitor kompetitif merupakan molekul yang berikatan pada sisi
yang sama dengan substrat, untuk mencegah substrat berikatan seperti yang dilakukan
 inhibitor, tetapi tidak dirubah oleh enzim. Teori kunci dan kunci pada katalisasi dapat
dijelaskan bagaimana inhibitor kompetitif (rea yang sa bekerja Inhibitor
nonkompetitif merupakan molekul yang berikatan dengan beberapa sisi lain pada
enzim.) Penghambat tidak kompetitif dapat mengubah bentuk enzim tidak dapat
berikatan dengan substrat. Inhibitor Penambahan inhibitor pada reaksi kimiawi akan
menghasilkan reaksi reaksi lambat. Inhibitor substrat kadang-kadang terjadi dengan
jumlah jumlah substrat berlebihan. Sedangkan substrat tetap terus, sementara
komponen yang lain tetap, maka kecepatan reaksi setelah mencapai kecepatan
maksimal (Vmax) akan menurun (Saryono, 2011).

5. PERAN ENZIM DI DALAM TUBUH MAKHLUK HIDUP

Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup.
Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim
kinase dan fosfatase. Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh,
dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot. ATPase
lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor
aktif.Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase yang
menghasilkan cahaya pada kunang-kunang.Virus juga mengandung enzim yang dapat
menyerang sel, misalnya HIV integrase dan transkriptase balik (Azizah et al., 2018).
Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan.Enzim
seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein)
menjadi molekul yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai
contohnya, terlalu besar untuk diserap oleh usus, namun enzim akan menghidrolisis
rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa, yang akan dihidrolisis lebih jauh
menjadi glukosa, sehingga dapat diserap. Enzim-enzim yang berbeda, mencerna zat-
zat makanan yang berbeda pula. Pada hewan pemamah biak, mikroorganisme dalam
perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel dinding
selulosa tanaman (Azizah et al., 2018).
Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu, dan menghasilan
lintasan metabolisme. Dalam lintasan metabolisme, satu enzim akan membawa produk
enzim lainnya sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik terjadi, produk kemudian
dihantarkan ke enzim lainnya. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat
mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan (Azizah et al., 2018).
Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan
 metabolisme ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang
teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan
sel. Dan sebenarnya, lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi
tanpa enzim. Glukosa, contohnya, dapat bereaksi secara langsung dengan ATP, dan
menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak.Tanpa keberadaan enzim,
proses ini berjalan dengan sangat lambat. Namun, jika heksokinase ditambahkan,
reaksi ini tetap berjalan, namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat
cepat, sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. Oleh
karena itu, jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada
kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut (Azizah et al., 2018).

B. Klasifikasi Enzim
Setiap proses biokimia yang terjadi dalam tubuh manusia menggunakan katalis
enzim tertentu. Untuk membedakannya maka tiap enzim diberi nama. Secara umum nama
tiap enzim disesuaikan dengan nama substrat dan diakhiri dengan penambahan ―ase‖ di
belakangnya. Contoh enzim urease merupakan enzim yang mengkatalisis hidrolisis urea.
Karena jumlah enzim sangat banyak maka Commission on Enzymes of the International
Union of Biochemistry and Moleculalar Biology telah menetapkan klasifikasi dan
penamaan enzim secara sistematis. Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat
bekerjanya, substrat yang dikatalisis dan daya katalisisnya, dan cara terbentuknya
(Wahyudiati, 2017).
1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya.
a) Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di
dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di
dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan
sel,misal dalam proses respirasi.
b) Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di
luar sel. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk
dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat
masuk melewati membran sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan
substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel.
2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
 Enzim diklasifikasi dan dinamakan berdasarkan reaksi kimia yang dikatalisis.
Ada enam kelas utama reaksi enzimatis (Tabel 1), subkelas dan sub-subkelas nya.
Setiap enzim mendapat 2 nama dan nomor klasifikasi sebanyak 4 digit. Nama pertama
adalah nama substrat kemudian diikuti nama reaksi yang dikatalisis berdasarkan
klasifikasi yang telah ditetapkan dan ditambah akhiran ase. Contohnya Akonitat
hidratase, dengan nama alternatif (adalah nama yang sesuai yang digunakan setiap
hari) akonitase. Nomor klasifikasi untuk akonitase ditulis EC. 4.2.1.3, dimana EC dan
4 digit angka tersebut mengacu pada Enzyme Commisions, kelas, subkelas, sub-
subkelas dan nomor pada sub-subkelas (Ischak et al., 2017).
Tabel 2 Klasifikasi Enzim berdasarkan reaksi yang dikatalisis
Klasifikasi Tipe Reaksi
1. Oksidasi reduksi
Oksidoreduktase
2. Transferase Trasfer gugus fungsi
3. Hidrolase Hidrolisis
4. Liase Eliminasi gugus membentuk ikatan rangkap dua
5. Isomerase Isomerisasi
6. Ligase Pembentukan ikatan yang disertai hidrolsis ATP

Selanjutnya penjelasan dan contoh dari setiap golongan enzim dipaparkan

sebagai berikut:
Golongan 1. Oksidoreduktase
Oksidoreduktase adalah enzim yang mengkatalis reaksi oksidasi-reduksi.
Kebanyakan enzim ini secara umum direfer sebagai dehydrogenase. Enzim lainnya
pada klas ini dinamakan oxidase, peroxidase, oxygenase atau reductase. Sebagai
contoh oxidoreductase adalah lactate dehydrogenase (EC 1.1.1.27) yang dinamakan
juga lactate:NAD oxidoreductase. Lactate dehydrogenase mengkatalisis pemindahan
hidrogen dari sebuah molekul laktat ke NAD +. Enzim ini mengkatalisis secara
reversibel perubahan L-lactate ke piruvate. Dengan demikian, oksidasi L-lactate
dikopel oleh reduksi koenzim NAD+. (Azhar, 2016).

Golongan 2. Transferase
 Transferase mengkatalisis reaksi transfer gugus dan kebanyakan
membutuhkan hadirnya koenzim. Pada reaksi transfer gugus sebagian molekul
substrat biasanya berikatan kovalen dengan enzim atau koenzimnya. Kelompok enzim
ini adalah kinase, enzim yang mengkatalisis transfer gugus phosphoril dari ATP.
Alanin transferase yang mempunyai nama sistematik L-alanin:2-oxyglutarate
aminotransferase (EC 2.6.1.2) adalah transferase. Enzim ini mentransfer gugus amino
dari L-alanine ke α-ketoglutarate (Azhar, 2016).

Golongan 3. Hidrolase
Hidrolase mengkatalisis reaksi hidrolisis. Enzim ini merupakan klas khusus
transferase dengan air sebagai aseptor dari gugus yang ditransfer. Pyrophosphatase
adalah contoh sederhana dari hydrolase. Nama sistematik enzim ini adalah
diphosphate phosphohydrolase (EC 3.6.1.1) (Azhar, 2016).

Golongan 4. Liase
Lyase mengkatalisis reaksi lisis dari substrat menghasilkan ikatan ganda pada
reaksi nonhidrolitik, non oksidasi, dan eliminasi. Pada reaksi kebalikannya, lyase
mengkatalisis penambahan satu substrat ke ikatan ganda dari substrat kedua. Pyruvate
decarboxylase termasuk klas enzim ini karena piruvate terurai menjadi acetaldehyde
dan karbondioksida. Nama sistematik pyruvate decarboxylase adalah 2-oxo-acid
carboxy-lyase (EC 4.1.1.1) (Azhar, 2016).
 Golongan 5. Isomerase
Isomerase mengkatalisis perubahan struktur dalam molekul tunggal (reaksi
isomerisasi) karena reaksi ini mempunyai hanya satu substrat dan satu produk. Reaksi
enzimatik ini adalah reaksi yang paling sederhana. Alanine racemase (EC 5.1.1.1)
adalah isomerase yang mengkatalisis interkonversi L-alanin dan D-alanin (Azhar,
2016).

Golongan 6. Ligase
Ligase mengkatalisis reaksi ligasi atau penggabungan dua substrat. Reaksi ini
membutuhkan input energi potensial dalam bentuk nukleotida triposfat sebagai ATP.
Ligase biasanya direfer sebagai synthetase. Glutamine synthetase atau L-
glutamate:ammonia ligase (pembentukan ADP) (EC 6.3.1.2) menggunakan energi
dari hidrolisis ATP untuk menggabungkan glutamate dan ammonia menghasilkan
glutamine (Azhar, 2016).

3. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya

a) Enzim konstitutif
Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal,
sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup.
Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya,
misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses
respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.
b) Enzim adaptif
 Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim
tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang
sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya
dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase
yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang
mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga
awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah
beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag tersebut E. coli
membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.

C. Kesimpulan
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.
Mekanisme kerja enzim didasarkan pada reaksi kimia, di mana enzim mengikat ke
substrat dan akhirnya membentuk kompleks enzim- substrat terdapat tiga teori yang
menjelaskan mekanisme kerja enzim. Teori lock and key (kunci dan anak kunci) yang
dikemukakan oleh Emil Fischer, serta Teori induced fit (induksi pas) yang dikemukakan
oleh Daniel Kashland dan Covalent catalysis
Adapun beberapa sifat enzim ialah: 1) Enzim bersifat katalitik; 2) Spesifitas; 3)
kemampuan untuk diatur; 4) BM enzim >>>> BM substrat 5) Struktur primer, sekunder,
dan tersier penting bagi aktivitas katalitiknya; 6) Enzim berupa protein sederhana
aktivitasnya hanya ditentukan oleh struktur tersiernya saja; 7) Enzim berupa protein
terkonjugasi, bagian proteinnya saja (apoenzim) tidak memiliki aktivitas katalitik tanpa
adanya bagian nonprotein (kofaktor); 8) Kofaktor dapat berupa molekul anorganik seperti
ion logam, maupun molekul organik yang disebut sebagai koenzim seperti vitamin.
.Nama enzim diberi nama menurut system yang dirancang oleh Komisi Enzim
(Enzyme Commision,EC) dari International Union of Pure and Applied Chemistry
(IUPAC), dan berdasarkan pada tipe reaksi yang dikatalis enzim tersebut. Apoenzim
merupakan bagian protein dari enzim dan bersifat tidak tahan panas (termolabil). Enzim
dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis dan daya
katalisisnya, dan cara terbentuknya

D. Refrensi
Azhar, M. (2016). BIOMOLEKUL SEL Karbohidrat, Protein, dan Enzim. UNP Press.
Azizah, S. N., Malik, A. A., Darmawan, A. R., Nindya, K. A. K., & Ningtyas, A. K. D.
H. (2018). ENZIM.
Hikmah, A. M., Luthfianto, D., Vertygo, M. S. S., Rita, R. S., Gultom, E. S., Ulfah, M.,
& Tika, I. N. (2022). BUKU AJAR BIOKIMIA Teori dan Aplikasi. CV. Feniks Muda
Sejahtera.
Ischak, N. I., Salimi, Y. K., & Botutihe, D. N. (2017). Buku Ajar Biokimia Dasar. UNG
Press.
Redhana, I. W. (2004). Buku Ajar Biokimia. IKIP N Singaraja.
Saryono. (2011). Biokimia Ezim. Nuha Medika.
Wahyudiati, D. (2017). BIOKIMIA (E. M. Jayadi (ed.); 1 ed.). LEPPIM MATARAM.