TUGAS BIOKIMIA

Dosen Pengampu :
Tiana Fitrilia, S.Pd., M.Si.

Disusun Oleh :

Febriani Nadya Eka Pratiwi (B.1810158)

Novitasari (B.1810199)
Saepul Rohmat (B.1810054)
Siti Sarah Raisyah (B.1810053)

FAKULTAS ILMU PANGAN HALAL

TEKNOLOGI PANGAN DAN GIZI
UNIVERSITAS DJUANDA BOGOR
2020
1. Faktor yang mempengaruhi kerja enzim ?

1. Suhu

Aktivitas enzim akan terus meningkat sampai batas suhu tertentu. Batas suhu tersebut
dinamakan suhu optimum. Jika enzim berada di bawah suhu optimum maka kerja enzim
akan terhambat. Enzim pada suhu 0oC atau di bawahnya brsifat nonaktif. Akan tetapi
pada suhu tersebut enzim tidak rusak.

Kenaikan suhu dapat meninkatkan akivitas enzim. Namun, jika suhu melebihi batas
optimum enzim dapat mengalami denaturasi atau kerusakan. Hal ini, akan mengakibatkan
enzim tidak dapat berfungsi sebagai katalis lagi. Contoh, enzim manusia memiliki suhu
optimum 35oC – 40oC, enzim pada bakteri yang hidup di air panas memiliki suhu
optimum 70oC atau lebih.

2. Derajat Keasaman (pH)

Karena molekul enzim pada umumnya adalah protein globular, bentuk dan fungsinya
dapat dipengaruhi oleh perubahan pH cairan di sekitarnya. Enzim memiliki pH optimum
yang dapat bersifat basa maupun asam. Sebagian besar enzim memiliki pH optimum
antara 6 – 8. Perubahan pH mengakibatkan sisi aktif enzim berubah keefektifannya dalam
membentuk kompleks enzim – substrat, sehingga dapat menghalangi terikatnya substrat
pada sisi aktif enzim.

Selain itu, perubahan pH juga mengakibatkan proses denaturasi (kerusakan) pada enzim.
Denaturasi oleh pH yang ekstrim biasanya bersifat bolak-balik, tetapi tidak bolak-balik
pada denaturasi yang terjadi karena suhu panas. Peningkatan suhu akan meningkatkan
laju tumbukan antara enzim dan molekul substrat, sehingga akan meningkatkan laju
pembentukan kompleks enzim-substrat dan meningkatkan keceptan reaksinya.

Contoh enzim ptialin di mulut hanya dapat bekerja pada pH netral, enzim pepsin di
lambung bekerja pada pH asam, sedangkan enzim tripsin di usus bekerja pada pH basa.
2. Konsentrasi Enzim dan Substrat
Semakin besar konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi. Peningkatan
kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga tercapai kecepatan konstan yakni jika
semua substrat sudah terikat oleh enzim. Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan
kecepatan reaksi.
Bertambahnya konsentrasi substrat dalam suatu reaksi akan meningkatkan kecepatan
reaksi jika jumlah enzim dalam reaksi tersebut tetap. Namun, ketika semua sisi aktif
enzim sedang bekerja, penambahan konsentrasi substrat tidak dapat meningkatkan
kecepatan reaksi. Keadan demikian menunjukkan bahwa kecepatan reaksi telah mencapai
titik maksimum. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga tercapai
kecepatan konstan yakni jika semua enzim mengikat substrat.
3. Zat – zat Penggiat (Aktivator)
Aktivator merupakan zat atau molekul yang berfungsi untuk memacu atau mempercepat
reaksi enzim. Contoh dari aktivator antara lain garam – garam dari logam alkali dalam
kondisi encer (2% – 5%), dan ion logam seperti Ca, Mg, Ni, Mn, dan Cl.
4. Zat – zat Penghambat (Inhibitor)
Inhibitor merupakan sutau molekul yang dapat menghambat aktivitas enzim. Terdapat
dua macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
 Inhibitor kompetitif (inhibitor irreversible) merupakan molekul penghambat kerja
enzim yang bekerja dengan cara bersaing dengan sisi aktif enzim.
 Inhibitor kompetitif (inhibitor irreversible) berikatan secara kuat pada sisi aktif
enzim. Pengikatan ini berlangsung bolak-balik sehingga persentase penghambatan
untuk tingkat inhibitor yang tetap menjadi berkurang kalau substratnya ditambah.

Jadi, inhibitor kompetitif ini dapat dihilangkan dengan cara menambah konsentrasi
substrat. Contoh yang teramat penting dari pengikatan ini adalah melibatkan enzim
yang paling berlimpah, ribulose bifosfat karboksilase, enzim –penambat CO2 pada
C3 fotosintesis, dalam proses ini molekul – molekul O2 bersaing dengan molekul –
molekul CO2 untuk sisi aktif dan contoh lainnya adalah sianida yang terlarut dalam
darah bersaing dengan oksigen untuk berikatan dengan sisi aktif hemoglobin.
  Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat kerja enzim yang bekerja
dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim, yang dapat menyebabkan sisi
aktif enzim berubah dan tidak dapat berfungsi lagi. Sehingga substrat tidak dapat
berikatan dengan sisi aktif enzim. Inhibitor ini tidak dapat dihilangkan walaupun
dengan menambahkan substrat. Contoh inhibitor nonkompetitif yaitu Ag+, Hg2+,
dan Pb2+.

https://dosenbiologi.com/biologi-dasar/faktor-yang-mempengaruhi-kerja-enzim

2. Keuntungan penggunaan enzim pada pengolahan/industri pangan ?

 Aman terhadap kesehatan karena bahan alami
 Mengkatalis reaksi yang sangat spesifik tanpa efek samping
 Aktif pada konsentrasi yang rendah
 Dapat diinaktivasi
 Dapat digunakan sebagai indicator kesesuaian proses pengolahan

Walaupun demikian, dari ribuan enzim ditemukan oleh para ahli biokimia, hanya sebagian
kecil enzim dapat dimanfaatkan dalam industri pangan.

3. Mengapa enzim tidak terpengaruh oeh reaksi yang dikatalisnya apabila dalam kondisi stabil ?

Enzim tidak terpengaruh oleh reaksi yang dikatalisnya pada kondisi stabil. Karena sifat
protein dan enzim, aktivitasnya dipengaruhi antara lain oleh pH dan suhu. Enzim tersusun
dari protein, maka enzim sangat peka terhadap temperature. Temperature yang terlalu tinggi
dapat menyebabkan denaturasi protein. Temperature yang terlalu rendah dapat menghambat
reaksi. Pada umumnya temperatur optimum enzim adalah 30-400C. Kebanyakan enzim tidak
menunjkan reaksi jika suhu turun sampai 00C , namun enzim tidak rusak, bila suhu normal
maka enzim akan aktif kembali. enzim tahan pada suhu rendah, namun rusak diatas suhu
500C. Perubahan pH Enzim juga sangat terpengaruh oleh pH. Perubahan pH dapat
mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi
sisi aktif berkombinasi dengan substratnya. pH optimum yang diperlukan berbeda - beda
tergantung jenis enzimnya. Pada kondisi yang dianggap tidak optimum suatu enzim
merupakan senyawa relatif tidak stabil dan dipengaruhi oleh reaksi yang dikatalisisnya. Agar
reaksi berjalan optimum, maka perbandingan jumlah antara enzim dan substrat harus sesuai.
Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan betjalan lambat bahkan ada
substrat yang tidak terkatalisasi. Semakin banyak enzim, reaksi akan semakin cepat.