TUGAS PRAKTIKUM KIMIA ORGANIK

“PROTEIN”

DISUSUN OLEH :
KELOMPOK 5
YUNIANTY INDAR SARI G 301 19 011
AKLAH HARSAB WUNGKO G 301 19 014
AZIS SUCIPTO G 301 19 028
ABDUL THALIB G 301 19 033
FERI IRAWAN G 301 19 044
MOH. SIGIT G 301 19 047
INRI EVELIB GLENIE. T G 301 19 060
SITTI NURHALISA. R G 301 19 061
LISPA SONGLE G 301 19 072
RIKA TRI KUSUMAWATI G 301 19 002
NURUL ALIFIA G 301 19 023

JURUSAN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS TADULAKO
PALU, 2020
 PROTEIN

1. Tujuan
 Mempelajari cara uji/identifikasi protein dalam suatu bahan.
 Mempelajari sifat-sifat protein.

2. Bahan dan Alat

Bahan yang digunakan pada percobaan ini adalah kacang kedelai, tauge,
asam nitrat, larutan NaOH 10%, larutan ninhydrin 0,1%, larutan NaOH
2N, larutan CuSO4 0,01 N, dan 0,5 % reagen Millons, larutan NaOH 0,1N,
larutan timbal asetat 0,2N, larutan HCl 0,1N, dan reagen biuret.

Alat yang digunakan pada percobaan ini adalah tabung reaksi, rak tabung,
pipet tetes gelas kimia 100 mL, penangas air, batang pengaduk, vortex.

3. Prosedur Kerja
 Uji Xanthoprotein
menyiapkan 2 tabung reaksi kemudian diberi kode 1 dan 2.
memasukkan 2 Ml ekstrak kacang kedelai pada tabung 1, kemudian
memasukkkan 2ml ekstrak tauge pada tabung 2. selanjutnya
memasukkan 5 tetes asam nitrat pekat pada setiap tabung, panaskan dan
mengamati perubahan yang terjadi. kemudian menambahkan beberapa
tetes larutan NaOH 10 % kedalam tabung 1 yang berisi ekstrak kacang
kedelai dan mengamati perubahan yang terjadi.

 Uji Biuret
Menyiapkan 2 tabung reaksi kemudian di beri kode 1 dan 2. selanjutnya
memasukkan 2 ml ekstak kacang kedelai pada tabung 1, kemudian
memasukkan 2 ml ekstrak tauge. kemudian memasukkan 2ml larutan
tembaga sulfat 0,5 % dan menambahkan 2 ml larutan NaOH 10 % pada
setiap tabung, kocok dan mengamati perubahan yang terjadi,.
  Uji Ninhidrin
Menyiapkan 2 tabung reaksi kemudian diberi kode 1 dan 2. selanjutnya
memasukkan 2ml ekstrak kacang kedelai pada tabung 1, kemudian
memasukkan 2ml ekstrak tauge. memasukkan 5 tetes larutan ninhidrin
0,1 % pada masing masing tabung, panaskan 10 menit kemudian
mengamati perubahan yang terjadi

 Uji Millons
Menyiapkan 2 tabung reaksi kemudian diberi kode 1 dan 2. selanjutnya
memasukkan 2ml kacang kedelai pada tabung 1, kemudian
memasukkan 2ml ekstrak tauge pada tabung 2. memasukkan masing
masing 10 tetes reagen millons, panaskan dan mengamati perubahan
yang terjadi.

 Endapan dengan Logam Berat

Menyiapkan 2 tabung reaksi kemudia diberi kode 1 dan 2. selanjutnya
memasukkan 2ml ekstrak kacang kedelai pada tabung 1, kemudian
memasukkan 2ml ekstrak tauge pada tabung 2. memasukkan masing
masing 10 tetes timbale asetat, panaskan dan mengamati perubahan
yang terjadi.

4. Referensi
Sebagian besar ilmu kimia organisme hidup menyangkut 5 golongan
senyawa utama, yaitu: karbohidrat, lipida, mineral, asam nukleat dan
protein. Protein menentukan kebanyakan sifat-sifat yang ditemukan dalam
kehidupan. Protein menentukan metabolisme, membentuk jaringan dan
membertikan kemungkinan bagai kita untuk bergerak. Protein juga
berfungsi mengangkut senyawa-senyawa dan melindungi kita dari
penyebaran mikroorganisme yang merugikan. Bahkan sifat-sifat yang
diturunkan oleh suatu organisme untuk membentuk bermacam-macam jenis
protein dengan kecepatan yang berbeda (Gilvery, 1996). Selain itu proses
kimia dalam tubuh dapat berlangsung dengan baik karena adanya enzim,
suatu protein yang berfungsi sebagai biokatalis. Di samping itu hemoglobin
dalam butir darah merah (eritrosit) yang berfungsi mengangkut oksigen dari
paru-paru ke seluruh jaringan tubuh adalah salah satu jenis protein
(Fessenden, 1986).

Protein (asal kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling
utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang
dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein
mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur
serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel
makhluk hidup dan virus. Kebanyakan protein merupakan enzim atau
subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau
mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi
sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai
antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen
penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah
satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi
organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof)
(Fessenden, 1986).

Protein merupakan makromolekul terbanyak yang dapat ditemui dalam sel

hidup, yang merupakan komponen penting dan utama untuk sel hewan dan
sel manusia. Protein dapat diisolasi dari seluruh sel ke bagian sel. Dalam hal
ini, protein mempunyai peranan penting dalam biologi yang sangat penting,
sebagai zat pembenfuk, transport, katalisataor reaksi kimia, hormon, racun,
dan yang lainnya. Protein ini mempunyai empat fungsi utamanya yaitu
untuk memperbaiki jaringan yang rusak untuk pertumbuhan jaringan baru,
sebagai enzim, dan sebagai hormone . (Mandle, 2012).

Dalam hubungannya dengan asam amino, protein merupakan polimer dari

sekitar asam amino yang berlainan disambungkan dengan ikatan peptida,
yaitu rantai pendek. Karena keragaman rantai samping yang terbentuk jika
asam-asam amino tersebut disambung-sambungkan, protein yang berbeda
dapat mempunyai sifat kimia yang berbeda dan struktur sekunder dan tersier
yang sangat berbeda. Rantai samping itu dapat bersifat polar atau nonpolar.
Kandungan bagian asam amino polar yang tinggi dalam protein
meningkatkan kelarutannya dalam air. Rantai samping yang paling polar
ialah rantai samping amino basa dan asam amino asam. Asam-asam amino
ini terdapat dalam albumin dan globulin yang larut dalam air dengan aras
yang tinggi (Kuchel, dan Gregory, 2002).

Struktur asam amino yang terdapat dalam protein ditemukan dalam bentuk
ionik. Warna hitam menunjukkan bagian yang umum pada semua asam 
-amino pada protein (kecuali prolin). Struktur ke-20 asam amino dibagi
menjadi 4 golongan, yaitu: (1) golongan dengan gugus R nonpolar atau
hidrofobik, (2) golongan dengan gugus R polar, tetapi tidak bermuatan, (3)
golongan dengan gugus R bermuatan negatif, (4) golongan dengan gugus R
bermuatan positif. Gugus R di dalam golongan ini merupakan hidrokarbon.
Lima asam amino dengan gugus R alifatik (alanin, valin, leusin, isoleusin,
dan prolin), dua dengan lingkaran aromatik (fenilalanin dan triptofan), dan
satu yang mengandung sulfur (metionin) (Sumardjo, 2006).

Menurut Whitford (2005), ada beberapa reaksi dalam uji protein yaitu :
1) Reaksi Xantoprotein, Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan
hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan
putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi
yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul
protein. Reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin,
fenilalanin dan triptofan.
2) Reaksi Hopkins-Cole, Larutan protein yang mengandung triptofan
dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung
asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk
magnesium dalam air. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-
 Cole, asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk
lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi
cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut
3) Reaksi Millon, Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri
nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan
protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi
merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-
fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus
hidroksifenil yang berwarna.
4) Reaksi Natriumnitroprusida, Natriumnitroprusida dalam larutan
amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein yang
mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang mengandung sistein
dapat memberikan hasil positif.
5) Reaksi Ninhidrin, Reaksi ninhidrin dapat dipakai untuk penentuan
kuantitatif asam amino. Dengan memanaskan campuran asam amino
dan ninhidrin, terjadilah larutan berwarna ungu yang identitasnya dapat
ditentukan dengan cara spektrometri. Semua asam amino dan peptide
yang mengandung gugus α amino bebas memberikan reaksi ninhidrin
yang positif. Prolin dan hidroksiprolin yang gugus aminonya
tersubtitusi, memberikan hasil reaksi lain yang berwarna kuning.

5. Struktur
No Nama Senyawa Struktur
1. Asam Nitrat
 2. Ninhidrin

3. CuSO4

4. Timbal Asetat

5. HCl

6. Reagen Biuret

6. Sumber Referensi
Fessenden. (1986). Kimia Organik Dasar Edisi Ketiga. Jilid I. Jakarta:
Erlangga.
Gregory. (2002). Biokimia. Jakarta: Erlangga.
Mandle. (2012). Protein Structure Prediction Using Support Vector
Machine. International Journal on Soft Compouting (JJSC) Vol 3,
No.1
Sumardjo. (2006). Pengantar Kimia Buku Panduan Kuliah Mahasiswa
Kedokteran. Jakarta: EGC.
Whitford. (2005). Protein Structure an Function. England :John Willey and
Sons.

TUGAS PRAKTIKUM KIMIA ORGANIK

 “ASAM AMINO”

DISUSUN OLEH :
KELOMPOK 5
YUNIANTY INDAR SARI G 301 19 011
AKLAH HARSAB WUNGKO G 301 19 014
AZIS SUCIPTO G 301 19 028
ABDUL THALIB G 301 19 033
FERI IRAWAN G 301 19 044
MOH. SIGIT G 301 19 047
INRI EVELIB GLENIE. T G 301 19 060
SITTI NURHALISA. R G 301 19 061
LISPA SONGLE G 301 19 072
RIKA TRI KUSUMAWATI G 301 19 002
NURUL ALIFIA G 301 19 023

JURUSAN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS TADULAKO
PALU, 2020
ASAM AMINO
1. Tujuan
mengidentifikasi jenis asam amino dalam larutan protein secara
kualitatif

2. Bahan dan Alat.

Bahan yang digunakan meliputi : air panas, alkohol, aquadest, kertas
label, larutan asam amino asam aspartat, larutan asam amino fenilalanin,
larutan asam amino glisin, larutan asam amino sistein, larutan asam
amino sistin, larutan asam amino tirosin, larutan asam amino triptofan,
larutan HCl encer, larutan HNO3 pekat, larutan NaOH 0,1 N, larutan
NaOH pekat 20 %, larutan NaOH encer, larutan Pb(CH3COO)2 0,2 M,
larutan sampel (Kasein), reagen ninhidrin 0,2 %, reagen Millon, serbuk
asam amino asam aspartat, serbuk asam amino fenilalanin, serbuk asam
amino glisin, serbuk asam amino triptofan, serbuk sampel (Kasein), dan
tissue

Alat yang digunakan meliputi : gelas kimia, hot plate, penjepit tabung
reaksi, pipet tetes, rak tabung reaksi, spatula, stopwatch, tabung reaksi,
waterbath.

3. Prosedur Kerja
 Uji Kelarutan
Menyiapkan 5 buah tabung reaksi dan memberikan label sesuai
dengan nama asam amino ( glysine, asam aspartat, triptofan,
fenilalanin) dan sampel. Memasukkan 0,1 gram serbuk asam amino
dan sampel ke dalam masing-masing tabung reaksi dengan nama
yang sesuai dengan label, kemudian menambahkan 1-3 ml aquadest
ke dalam masing-masing tabung reaksi tersebut kemudian
mengocok hingga larut.mengamati perubahan yang terjadi serta
dicatat hasil pengamatan pada tabel hasil pengamatan. mengulangi
 langkah-langkah tersebut untuk pelarut alkohol, HCl encer, dan
NaOH encer.
 Uji Ninhidrin
Menyiapkan 4 buah tabung reaksi dan diberi label sesuai dengan
nama asam amino (glysine, asam aspartat, tirosin) dan sampel.
Memasukkan masing-masing 1 ml larutan asam amino dan sampel
ke dalam tabung reaksi sesuai dengan label, kemudian
Menambahkan 5 tetes reagen ninhidrin 0,2 % ke dalam masing-
masing tabung reaksi. Memanaskan masing-masing campuran
larutan tersebut pada waterbath selama 2 menit. Mengeluarkan
campuran larutan dari waterbath kemudian membiarkan dingin
hingga terbentuk larutan berwarna biru. Mencatat hasil pengamatan
pada tabel hasil pengamatan.
 Uji Xanthoprotein
Menyiapkan sebanyak 6 buah tabung reaksi dan diberi label sesuai
dengan nama asam amino (tirosin, triptofan, fenilalanin, glisin, asam
aspartat) dan sampel. Memasukkan masing-masing 2 ml larutan
asam amino dan sampel ke dalam masing-masing tabung reaksi
sesuai dengan label kemudian Memanaskan, asam amino yang sudah
panas lalu menambahkan 2 ml larutan HNO3 pekat ke dalam masing-
masing tabung reaksi. Memanaskan campuran larutan tersebut di
dalam waterbath selama 2 menit kemudian mendinginkan.
Menambahkan larutan NaOH 0,1 N secara perlahan hingga terjadi
perubahan warna. Mencatat hasil pengamatan pada tabel hasil
pengamatan.
 Uji Millon
Menyiapkan 4 buah tabung reaksi kemudian diberi label sesuai
dengan nama asam amino (tirosin, fenilalanin, glisin) dan sampel.
Memasukkan masing-masing 2 ml larutan asam amino dan sampel
ke dalam tabung reaksi yang sesuai label, lalu Menambahkan 1
sampai 2 tetes reagen Millon. Memanaskan campuran larutan pada
 waterbath hingga terbentuk warna merah pada larutan. Mencatat
hasil pengamatan pada tabel hasil pengamatan.
 Uji Sulfur
Menyiapkan 4 buah tabung reaksi kemudian diberi label sesuai
dengan nama asam amino (sistein, sistin, glisin) dan sampel.
Memasukkan masing-masing 1 ml larutan asam amino dan sampel
ke dalam tabung reaksi yang sesuai label, lalu ditambahkan 1 ml
NaOH pekat 20 %. Memanaskan campuran larutan dengan hati-hati
pada gelas kimia berisi air panas di atas hot plate selama 1 menit.
Mengangkat larutan kemudian Menambahkan 1 tetes larutan
Pb(CH3COO)2 0,2 M. Mengamati perubahan yang terjadi dan
mencatat pada tabel hasil pengamatan.

4. Referensi
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.
Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai
gugus –NH2pada atom α dari posisi gugus –COOH. Pada umumnya
asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organic
nonpolar seperti eter, aseton, dan kloroform. Apabila gugus amino larut
dalam air, gugus karboksilat akan melepaskan ion H+. Oleh adanya
kedua gugus tersebut asam amino dalam larutan dapat membentuk ion
yang bermuatan positif dan juga bermuatan negative atau ion amfoter
(Muchtadi, T.R dan Sugiyono, 1992).

Asam-asam amino hasil hidrolisis protein dapat dipisahkan satu sama

lain dengan menggunakan kromatografi penukar ion. Tiga macam
penyangga pH tinggi dipakai untuk mengelusi asam amino pada kolom
kromatografi. Urutan pengelusian tergantung pada muatan asam amino.
Asam amino basa( lisin, histidin, arginine) paling kuat mengikat muatan
negative resin penukar ion. Teknik ini memungkinkan penentuan asam
amino apa saja yang terdapat dalam protein tertentu. Kelimpahan
relative asam-asam amino juga bisa ditentukan dengan mengukur
konsentrasi tiap asam amino. Senyawa ninhidrin bereaksi dengan asam
amino membentuk warna ungu. Larutan berwarna ungu ini diukur
absorbansinya pada panjang gelombang 570 nm, lalu konsentrasi
relative tiap asam amino dapat ditentukan (Ngili, 2001).

Protein telur mengalami denaturasi dan terkoagulasi selama pemasakan.

Pemanasan akan membuat protein bahan terdenaturasi sehingga
kemampuan mengikat airnya menurun. Hal ini terjadi karena
energi panas akan mengakibatkan terputusnya interaksi non kovalen
yang ada pada struktur alami protein tetapi tidak memutus ikatan
kovalennya yang berupa ikatan peptida (Poedjiadi, 1994)

Protein ialah polimer alami yang terdiri dari sejumlah unit asam amino
(amino acid) yang berikatan satu dengan lainnya lewat ikatan amina
(atau peptida). Jaring laba-laba, bulu hewan dan otot, putih telur, dan
hemoglobin(molekul yang mengangkut oksigen dalam tubuh ke tempat
yanag memerlukan ) ialah protein. Peptida ialah oligomer dari asam
amino yang memainkan peran penting dalam banyak proses biologis.
Contohnya, peptide hormone insulin mengatur kadar gula darah,
bradikinin mengatur tekanan darah, dan oksitosin meregulasi kontraksi
uterus dan laktasi. Jadi, protein, pepetida, dan asam amino merupakan
bahan yang penting bagi struktur, fungsi, dan reproduksi
makhluk hidup (Haryanto, 2004).

Asam amino yang terbentuk sebagai hasil hidrolisis protein ialah asam
α-amino. Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang
bersebelahan dengan gugus karboksil, atau terletak pada posisi α.
Karbon α pada asam amino merupakan pusat kiral, kecuali pada glisin
yang gugus R-nya adalah atom H. Dengan demikian seluruh asam amino
yang diturunkan dari protein (kecuali glisin) bersifat optik aktif. Perlu
diperhatikan bahwa konversi Fischer yang biasa digunakan pada
karbohidrat dapat pula diterapkan pada asam amino (Hart, 1990).
 Dalam sebuah molekul protein rantai polipeptida memiliki satu
konformasi yang sudah tertentu pada suhu dan pH normal. Konformasi
ini disebut konformasi asli, sangat stabil sehingga memungkinkan
protein biasa diisolasi dalam konformasi aslinya itu. Dalam struktur
protein, tulang rangka dari rantai peptida terdiri dari sebuah seri bidang
datar kaku yang dipisahkan oleh gugus –CHR-. Struktur dari sebuah
protein dipengaruhi oleh beberapa faktor, yaitu ikatan peptida yang
terletak pada satu bidang datar, rotasi sumbu Cα¬-N dan rotasi Cα-C
dan gugus –R yang berupa bagian dari asam amino polar, polar tanpa
muatan dan bermuatan negatif atau positif (Robert 1986).

5. Struktur

No Nama Senyawa Struktur

1. Aquades

2. Asam aspartate

3. Fenilalanin
4. Glisin

5. Sisteina

6. Tirosin

7. Triptofan

8. HCl
 9. HNO3

10. Pb(CH3COO)2

11. Ninhidrin

6. Sumber Referensi
Hart. (1990). Kimia Organik Suatu Bahan Kuliah Singkat. Jakarta:
Erlangga.
Haryanto. (2004). Penuntun Praktikum Biokimia. Samarinda:
Universitas Mulawarman.
Muchtadi, T. R. dan Sugiyono. (1992). Ilmu Pengetahuan Bahan
Pangan. Bogot : Institut Pertanian Bogor.
Ngili. (2001). Acuan Pelajaran Kimia SMU. Jilid 3. Jakarta : Erlangga.
Poedjiadi. (2006). Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: UI Press.
Robert. (1986). Biokimia 1. Jakarta: PT. Garmedia Pustaka Utama.