Laporan Praktikum Hari, tanggal : Senin, 19 Agustus 2019

Biokimia Umum Waktu : 13.00 – 15.00

PJP : Dr. Rahadian Pratama
Asisten : Faricha Eka Ariani
Dewi Puja Delita S.

PROTEIN
Kelompok 4

Rhino Chandra Mukti J3L118121

Fransiska Amartia Padmoko J3L118117
Anif Fahreza J3L118128
Lis Aismalasari J3L118073
Nani Septiani J3L118108
Rahmagita Alzadratunnisa J3L118099
Randito Ikhwanus Shafa J3L118161

DEPARTEMEN BIOKIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
INSTITUT PERTANIAN BOGOR
2019
 PENDAHULUAN

Protein adalah senyawa organic kompleks berbobot molekul tinggi yang

merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu
sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen,
oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting
dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Protein berfungsi
sebagai katalisator, sebagai pengangkut dan penyimpan molekul lain seperti
oksigen, mendukung secara mekanis sistem kekebalan (imunitas) tubuh,
menghasilkan pergerakan tubuh, sebagai transmitor gerakan syaraf dan
mengendalikan pertumbuhan dan perkembangan. Peran dan aktivitas protein dalam
proses biologis antara lain sebagai katalis enzimatik, bahwa hampir semua reaksi
kimia dalam · sistem biologi dikatalis oleh makromolekul yang disebut enzim yang
merupakan satu jenis protein. Peran lainnya dari protein dalam sistem biologi
adalah sebagai transport, penyimpanan dan koordinasi gerak. (Sidik K, 2009).
Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil
(COOH) dan amina (NH2). Asam amino merupakan molekul yang digunakan untuk
membangun protein. Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit,
keduanya terikat pada satu atom karbon yang sama yang disebut atom C alfa. Gugus
karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Asam
amino dapat dibagi menjadi dua golongan yaitu: a). Asam amino esensial adalah
asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh, tetapi tubuh tidak dapat mensintesa
sendiri sehingga harus diperoleh dari protein makanan. Jenis –jenis asam amino
esensial adalah isoleusi (ile), leusin (leu), lisin (lys), metionini (met), sistein (cys),
valin (val), triftifan (tryp), tirosina (tyr), fenilalanina (phe), dan treonina (tre); b).
Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesa sendiri oleh
tubuhmelalui reaksi aminasi reduktmif asam keton atau ,melalui transaminasi,
contonya alanin, asparat, glutamate, dan glutamine. (Laila, 2015).
Berdasarkan bentuknya, protein terbagi menjadi 2 golongan, yaitu: a).
Protein globular, terdiri dari polipeptida yang bergabung satu sama lain (berlipat
rapat) membentuk bulat padat. Contohnya enzim, albumin, globulin, protamin.
Protein ini larut dalam air, asam, basa, dan etanol; b). Protein serabut (fibrous
protein), terdiri dari peptida berantai panjang dan berupa serat-serat yang tersusun
memanjang, dan memberikan peran struktural atau pelindung. Contohnya fibroin
pada sutera dan keratin pada rambut dan bulu domba. Protein ini tidak larut dalam
air, asam, basa, maupun etanol. . Berdasarkan komposisi kimianya, protein dibagi
menjadi, yaitu: a). Protein sederhana, hanya tersusun oleh asam amino, dan
memperoleh asam-asam amino penyusunnya sendiri ketika dihidrolisis. Contohnya
albumin, glubolin, histon, dan prolamin; b). Protein majemuk (komplek), tersusun
oleh protein sederhana dan zat lain yang bukan protein yang disebut radikal
protestik. Contohnya nucleoprotein, glikoprotein, fosfoprotein, kromoprotein,
metaloprotein, dan lipoprotein. Penggolongan protein berdasarkan sumbernya yaitu:
a). Protein hewani adalah protein yang berasal dari dari hewan, dimana hewan
memakan tumbuhan dan mengubah protein nabati menjadi protein hewani.
Contohnya daging sapi, daging ayam, susu, udang, telur, ikan, dan lain-lain; b).
Protein nabati, adalah protein yang berasal dari tumbuh-tumbuhan baik secara
langsung atau hasil produksi dari tumbuhan tersebut. Contohnya, jagung, kacang-
kacangan dan lain-lain.
Protein merupakan suatu polimer dari asam amino. Untuk mengetahui
adanya protein, dapat dilakukan uji, menggunakan beberapa metode yaitu: a). Uji
biuret merupakan analisis kuantitatif protein yang berdasarkan adanya ikatan
peptida, maupun sifat-sifat dari asam amino yang dikandungnya. Protein
merupakan senyawa yang bersifat amfoter, yaitu senyawa yang tidak konsiten dapat
berupa asam atau basa. (Winarno 1997); b). Uji hopkins cole merupakan uji kimia
yang digunakan untuk menunjukkan adanya asam amino triptofan. Pereaksi yang
dipakai mengandung asam glioksilat. Kondensasi 2 inti induk dari trptofan oleh
asam glioksilat akan menghasilkan senyawa berwarna ungu. Reaksi positif
ditunjukkan dengan adanya cincin ungu pada bidang batas; c). Uji Ninhidrin,
digunakan untuk 8 identifikasi asam amino bebas yang terdapat dalam sampel.
Asam amino bebas adalah asam amino yang gugus aminonya tidak terikat
(Robinson 1995). Ninhidrin adalah reagen yang berguna untuk mendeteksi asam
amino dan menetapkan konsentrasinya dalam larutan; d). Uji Xantoproteat
merupakan uji untuk menunjukan adanya inti benzene (cincin fenil) pada suatu
sampel protein. Dalam uji Xantoproteat, inti benzene akan ternitrasi oleh asam
nitrat pekat membentuk turunan nitrobenzene berwarna kuning tua. Pada suasana
basa (ditambahkan larutan basa), uji Xantoproteat akan mengubah kompleks warna
kuning tua pada sampel menjadi warna orange; e). Uji Millon digunakan untuk
mengidentifikasi protein yang mengandung tirosin dalam suatu sampel yang
ditandai dengan terbentuknya kompleks berwarna merah pada sampel protein.
Tirosin merupakan asam amino yang mengandung gugus fenol pada rantai
samping-nya (gugus R-nya). Pereaksi millon mengandung merkuri dan ion merkuro
dalam asam nitrit dan asam nitrat. Gugus fenol pada tirosin ini akan ternitrasi
membentuk garam merkuri dengan pereaksi millon yang akan membentuk
kompleks berwarna merah (Poedjiadi 2007).

METODE

Tempat dan Waktu

Praktikum dilaksanakan pada hari Senin, 2 September2019, pukul 13.00 –

15.00 WIB di Laboratorium Gunung Gede Institut Pertanian Bogor.
 Alat dan Bahan

Dalam praktikum kali ini dibutuhkan beberapa alat seperti Gelas Piala, Pipet
Tetes, Tabung Reaksi, Penagas Air, Penjepit Kayu tabung reaksi, Rak Tabung
Reaksi, Bulp Hitam, pipet mohr, Bulp jingga. Praktikum ini membutuhkan bahan
seperti Aquades, sampel – sampel Asam Amino (Albumin 0.02 % dan 2%, Gelatin
0.02 % dan 2%, Kasein 0.02 % dan 2%, Pepton 0.02 % dan 2%, Fenol 0.02 % dan
2%), Pereaksi Millon, Pereaksi Hopskins-Cole, Asam Sulfat pekat, Pereaksi
Ninhidrin, NaOH 10% pekat, Pb-Asetat, HNO3 pekat, dan CuSO4 0.1%.

Prosedur Percobaan

Larutan Sampel Protein (Albumin 0.02 % dan 2%, Gelatin 0.02 % dan 2%,
Kasein 0.02 % dan 2%, Pepton 0.02 % dan 2%, Fenol 0.02 % dan 2%) dimasukkan
kedalam tabung reaksi masing-masing sebanyak 3 ml, dilanjutkan penambahan
pada setiap larutan protein dengan 3 tetes larutan Pereaksi Millon. Larutan
campuran Protein dan Pereaksi Millon masing-masing dipanaskan. Perubahan
warna yang terjadi diamati dan dicatat.
Larutan sampel Protein (Albumin 0.02 % dan 2%, Gelatin 0.02 % dan 2%,
Kasein 0.02 % dan 2%, Pepton 0.02 % dan 2%, Fenol 0.02 % dan 2%) sebanyak 2
ml dimasukkan kedalam tabung reaksi. Dilanjutkan penambahan 2 ml larutan
Pereaksi Hopkins-Cole. Larutan campuran sampel Protein dengan Pereaksi
Hopkins-Cole ditambahkan 3 ml Asam Sulfat pekat diruang asam melalui dinding
tabung dengan hati-hati (Dilarang mengocok sampel pada uji ini). Setelah beberapa
detik akan terbentuk cincin berwarna ungu/violet yang menandakan sampel
mengandung Triptofan pada pertemuan dua fase yang terbentuk.
Larutan sampel Protein (Albumin 0.02 % dan 2%, Gelatin 0.02 % dan 2%,
Kasein 0.02 % dan 2%, Pepton 0.02 % dan 2%, Fenol 0.02 % dan 2%) sebanyak 3
ml dimasukkan kedalam tabung reaksi. Dilanjutkan penambahan 0.5 ml larutan
Ninhidrin. Campuran larutan Protein dengan Ninhidrin dipanaskan dalam penagas
air selama 10 menit. Perubahan warna yang terjadi diamati dan dicatat data
pengamatannya.
Larutan sampel Protein (Albumin 0.02 % dan 2%, Gelatin 0.02 % dan 2%,
Kasein 0.02 % dan 2%, Pepton 0.02 % dan 2%, Fenol 0.02 % dan 2%) sebanyak 2
ml dimasukkan kedalam tabung reaksi. Dilanjutkan penambahan 5 ml larutan
NaOH 10%. Campuran larutan Protein dengan Ninhidrin didihkanpanaskan dalam
penagas air selama 5 menit. Setelah 5 menit dilanjutkan dengan penambahan Pb-
Asetat dalam kondisi larutan campuran sedang didihkan. Larutan campuran
kembali didihkan setelah penambahan Pb-Asetat selama 5-10 menit. Perubahan
yang terbentuk diamati dan akan terbentuk endapan hitam, data dicatat.
 Larutan sampel Protein (Albumin 0.02 % dan 2%, Gelatin 0.02 % dan 2%,
Kasein 0.02 % dan 2%, Pepton 0.02 % dan 2%, Fenol 0.02 % dan 2%) sebanyak 3
ml dimasukkan kedalam tabung reaksi. Dilanjutkan penambahan 1 ml larutan
NaOH 10%. Campuran larutan Protein dengan NaOH 10% ditetesi 1 tetes CuSO4
0.1% dan dikocok. Perubahan warna yang terjadi diamati dan dicatat data
pengamatannya. Bila tidak timbul warna, larutan campuran ditetesi dengan 1-2 tetes
CuSO4.

HASIL DAN PEMBAHASAN

Kemajuan teknologi DNA rekombinan telah mendorong perkembangan

berbagai cara produksi protein rekombinan menggunakan inang yang aman dan
relatif mudah dikultur sehingga protein dapat diproduksi pada skala industri.
Protein yang digunakan untuk bidang farmasi dan kedokteran (protein terapeutik
dan vaksin subunit) disyaratkan mempunyai kemurnian yang tinggi. Teknologi
DNA rekombinan juga telah menyediakan berbagai strategi untuk meningkatkan
produksi dan mempermudah pemurnian protein. Mutu protein juga sangat penting,
oleh karena itu telah dikembangkan berbagai metode identifikasi dan karakterisasi
protein menggunakan metode berbasis protein, diantaranya: sekuensing urutan
asam amino, elektroforesis dan imunobloting, penentuan pH isoelektrik, dan
spektrometri massa MALDI-TOF. Dalam bidang farmasi terutama untuk penyakit
kanker, protein rekombinan termasuk antibodi monoklonal juga digunakan dalam
sistem penghantaran obat dengan tujuan untuk peningkatan efektivitas dan
penurunan efek toksik dari obat. Salah satu vaksin manusia dan hewan yang saat
ini banyak dikembangkan adalah vaksin subunit yang terdiri atas protein
rekombinan. Selain di bidang farmasi dan kedokteran, protein rekombinan juga
telah digunakan di berbagai industri lain seperti makanan-minuman, kosmetik
(Botox), lingkungan, dan pertanian.
Uji Millon berfungsi untuk mengetahui adanya gugus phenol dalam protein.
Pereaksi Millon terdiri dari merkuri nitrit (HgNO2) dan merkuri nitrat (Hg(NO3)2).
Protein yang mengandung gugus hidroksil Phenil (-OH) dapat bereaksi dengan
larutan mercuri nitrat dapat menghasilkan larutan atau endapan berwarna putih
kemudian berubah warna menjadi merah setelah dipanaskan (Sutresna 2008).
Pereaksi Millon merupakan larutan merkuri yang ada di dalam asam nitrat. Uji ini
dilakukan pada senyawa turunan monofenol yang mengandung hidroksifenil. Jika
larutan yang mengandung hidroksifenil bereaksi dengan peraksi Millon maka akan
dihasilkan endapan putih. Jika suhu campuran ini dinaikkan maka warna larutan
akan berubah menjadi warna merah. Warna merah yang terbentuk disebabkan oleh
garam dari hasil nitrasi tirosin.
Tabel 1 Hasil uji Millon
Sampel Hasil Gambar
 +
Albumin 0.02%

Albumin 2% +

-
Gelatin 0.02%

-
Gelatin 2%

Kasein 0.02% -
Kasein 2%
+

Pepton 0.02% -

Pepton 2% -

Fenol 0.02% +
 Fenol 2% +

Keterangan: (+) mengandung asam amino, (-) tidak mengandung asam amino
Prinsip dari uji millon adalah pembentukan garam merkuri dari tirosin yang
ternitrasi. Tirosin merupakan asam amino yang mempunyai molekul fenol pada
gugus R-nya, yang akan membentuk garam merkuri dengan pereaksi
millon(Handini 2009).
Dari hasil percobaan diketahui bahwa albumin, gelatin, kasein, dan Pepton
tidak mengandung tirosin baik konsentrasi 0.02% maupun 2%, keempatnya
menunjukan hasil yang negatif, sedangkan Fenol mengandung tirosin. Fenol,
albumin, dan kasein positif dalam uji millon karena tirosin memiliki molekul fenol
pada gugus R-nya dan albumin serta kasein mengandung tirosin sebagai salah satu
asam penyusunnya (Handini 2009). Hasil percobaan menunjukan sebagian
percobaan sesuai dengan literatur yang ada, namun pada kasein 0.02% menunjukan
hasil yang negatif, hal ini dikarenakan kesalahan praktikan dimana larutan tercemar
dan sudah terkontaminasi sehingga tidak bereaksi dengan seharusnya.
Fungsi pemanasan adalah untuk membuat protein mengalami denaturasi
atau kerusakan, sehingga diharapkan molekul protein yang terdiri dari banyak
polipeptida dapat terputus menjadi molekul-molekul penyusunnya yang lebih kecil
sehingga hal ini diharapkan dapat mempercepat reaksi.
 Tabel 2 Hasil uji Hopkins-Cole
Sampel Hasil Gambar

Albumin 0.02% +

Albumin 2% -

Gelatin 0.02% -
Gelatin 2% -

Kasein 0.02%
+

Kasein 2%
Pepton 0.02% +

Pepton 2% -
 -
Fenol 0.02%

-
Fenol 2%

Keterangan: (+) mengandung asam amino, (-) tidak mengandung asam amino
Uji Hopkins-Cole dilakukan untuk mengetahui apakah senyawa protein
mengandung salah satu asam amino triptofan atau tidak. Percobaan uji Hopkins-
Cole dengan bahan yang sama dengan uji sebelumnya, didapatkan reaksi yang
positif terhadap senyawa albumin 2%, kasein 2%, dan pepton 2%. Triptofan akan
berkondensasi dengan aldehid bila ada asam kuaat sehingga membentuk cincin
berwarna ungu. Hal ini berarti senyawa albumin 2%, kasein 2% dan pepton 2%
mengandung triptofan dengan ditunjukan oleh adanya cincin berwarna ungu.
Namun pada gelatin tidak menunjukan hasil yang positif, padahal secara literatur
gelatin juga mengandung triptofan. Hal ini karena larutan gelatin telah
terkontaminasi sehingga proses reaksi terhambat sehingga triptofan tidak
berkondensasi dengan aldehida dibantu asam kuat. Pada Albumin 0.02%, Kasein
0.02% dan Pepton 0.02% tidak menunjukan hasil yang positif. Hal ini karena
kandungan sampel masing-masing yang terlalu sedikit dan tidak seimbang dengan
konsentrasi pereaksinya dan mendapatkan perlakuan yang sama dengan konsentrasi
sampel 2%, menyebabkan reaksi kondensasi aldehida dengan triptofan tidak
berjalan dengan seharusnya.
Triptofan merukan salah satu asam amino essensial yang tidak bisa
diproduksi sendiri oleh tubuh. Gugus fungsinal triptofan adalah Indol, yang tidak
dimiliki oleh asam amino lainnya membuat triptofan menjadi prekusor dari banyak
senyawa penting tubuh seperti melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin
(suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu vitamin).
H H
CH2 CH2 CO 2H HC O CO 2H
+ HC O
N NH
N
H
H H H
triptofan asam glioksilat asam
2,3,4,5,tetrahidro-
-karbolin-4-karboksilat

Tabel 3 Hasil uji Ninhidrin

Sampel Hasil Gambar

+
Albumin 0.02%

Albumin 2% -
 -
Gelatin 0.02%

-
Gelatin 2%

Kasein 0.02% -

Kasein 2% +

+
Pepton 0.02%
 Pepton 2% +

Fenol 0.02%
-

-
Fenol 2%

Keterangan: (+) mengandung asam amino, (-) tidak mengandung asam amino
Uji Ninhidrin akan positif jika senyawa tersebut mengandung sedikitnya
satu gugus karboksil dan asam amino bebas atau alfa asam amino maupun gugus
hidroksil. Uji yang positif akan ditandai dengan terbentuknya warna biru ungu dan
untuk prolin, hidroksiprolin berwarna kuning. Berdasarkan hasil percobaan, hasil
positif ditunjukkan oleh albumin, kasein, dan pepton. Pada percobaan albumin dan
pepton membentuk warna biru ungu karena dapat bereaksi dengan Ninhidrin. Hal
ini menandakan kedua zat uji tersebut mempunyai gugus asam amino bebas.
Semakin banyak ninhidrin pada zat uji yang dapat bereaksi, semakin pekat
warnanya. Hal ini juga mendasari bahwa uji Ninhidrin dapat digunakan untuk
menentukan asam amino secara kuantitatif dan fenol menunjukkan hasil yang
negatif serta kasein menunjukkan hasil yang positif dengan membentuk warna
kuning Karena kasein mengandung gugus prolin atau hidroksiprolin.
Ninhidrin merupakan oksidator yang menyebabkan dekarboksilasi oksidatif
dari asam amino yang menghasilkan CO2, NH3, dan aldehid yang rantainya lebih
pendek 1 C dari asam amino asalnya. Ninhydrin yang tereduksi akan bereaksi
dengan NH3 sehingga membentuk senyawa kompleks berwarna biru dengan
absorpsi warna maksimum pada panjang gelombang 570 nm (Hamdan 2007).
Setelah dilakukan percobaan dengan bahan yang sama seperti uji
sebelumnya, didapatkan senyawa yang positif yaitu senyawa albumin 2%, pepton
2% dan 0.02% dan Pepton 2% dan 0.02%. Uji ini akan positif jika ada senyawa-
senyawa yang didalamnya mengandung sedikitnya satu gugus karboksil dan asam
amino bebas atau α-asam amino. Uji ninhidrin yang positif akan ditandai dengan
terbentuknya warna biru. Pada uji ini, Gelatin dan Fenol yang menunjukan hasil
yang negatif. Hal ini disebabkan karena larutan telah terkontaminasi terutama pada
gelatin. Kasein tidak mengandung asam amino bebas atau salah satu gugus
karboksil dan seharusnya tidak menunjukkan hasil yang positif, terjadi beberapa
perbedaan dari data yang didapat dengan literatur yang ada.

Tabel 4 Hasil uji Belerang

Sampel Hasil Gambar

Albumin 0.02% -
 -
Albumin 2%

Gelatin 0.02% -

-
Gelatin 2%
 -
Kasein 0.02%

Kasein 2% -

+
Pepton 0.02%
 Pepton 2% -

-
Fenol 0.02%

-
Fenol 2%

Keterangan: (+) mengandung asam amino, (-) tidak mengandung asam amino
Uji belerang dilakukan untuk mengetahui apakah di dalam bahan-bahan
yang diujikan terdapat asam amino sistein atau metionin atau tidak. Sistein dan
metionin merupakan asam amino yang mengandung S pada molekulnya. Reaksi
Pb-asetat dengan asam amino tersebut akan membentuk endapan berwarna hitam
atau kelabu. Penambahan NaOH dalam percobaan tersebut ialah untuk
mendenaturasi protein sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat terputus
oleh Pb-asetat dan membentuk garam PbS (Handini 2009).
Berdasarkan hasil pengamatan didapatkan bahan-bahan yang positif
terhadap uji ini adalah senyawa albumin. uji ini dilakukan untuk mengetahui apakah
didalam bahan-bahan tersebut terdapat asam amino sistein dan metionin atau tidak.
Sistein dan metionin merupakan asam amino yang mengandung atom S pada
molekulnya. Reaksi yang positif ditandai oleh adanya endapan garam PbS berwarna
kelabu. Hal ini karena adanya reaksi antara Pb-asetat dengan asam-asam amino
tersebut. Penambahan NaOH dalam hal ini adalah untuk mendenaturasikan protein
sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat terputus oleh Pb-asetat
membentuk PbS. Pada hasil percobaan didapatkan bahwa hanya Pepton konsentrasi
2% saja yang menunjukan hasil yang positif. Hal ini karena Pepton memiliki sistein
didalamnya. Hal ini sebagian sesuai dengan literatur, albumin seharusnya memiliki
kandungan Sistein namun dalam hasil pengamatan menunjukan hasil yang negatif.
Hal ini karena Albumin telah terkontaminasi dengan zat lain sehingga tidak
bereaksi saat penambahan Pb-Asetat yang ditambahkan.

S2+(aq) + Pb2+(aq)  PbS(s)

Tabel 5 Hasil uji Biuret

Sampel Hasil Gambar

Albumin 0.02% +

Albumin 2% +

Gelatin 0.02% +
Gelatin 2% +

Kasein 0.02% +

Kasein 2% +

Pepton 0.02% -

Pepton 2% -

Fenol 0.02% -
 Fenol 2% -

Keterangan: (+) mengandung asam amino, (-) tidak mengandung asam amino
Uji Biuret semua protein yang diujikan memberikan hasil positif. Biuret
bereaksi membentuk senyawa kompleks Cu dengan gugus -CO dan -NH pada asam
amino dalam protein. Fenol tidak bereaksi dengan biuret karena tidak mempunyai
gugus -CO dan -NH pada molekulnya. Ketika suasana basa, Cu bereaksi dengan
beberapa jenis protein dan menghasilkan senyawa kompleks, reaksi biuret dapat
terjadi pada molekul yang mengandung dua gugus yang terikat pada 1 atom karbon/
atom nitrogen/ terikat langsung. Senyawa yang mengandung gugus diganti dengan
gugus atau gugus -CH2NH2 juga positif dalam uji biuret. Uji Biuret merupakan uji
karateristik dari protein.
Percobaan uji biuret menunjukan protein yang diujikan memberikan hasil
positif pada sampel Albumin 2% dan 0.02%, Gelatin 2% dan 0.02%, dan Kasein 2%
dan 0.02%. Hal ini sebagian sesuai dengan literatur, dimana seharusnya semua
sampel menunjukan hasil yang positif. Hal ini menunjukan bahwa Pepton dan Fenol
telah terkontaminasi dan diperlakukan tidak benar sehingga tidak terjadi reaksi
yang harusnya terjadi. Biuret bereaksi dengan membentuk senyawa kompleks Cu
dengan gugus -CO dan -NH pada asam amino dalam protein. Fenol tidak bereaksi
dengan biuret karena tidak mempunyai gugus -CO dan -NH pada molekulnya.
Pepton seharusnya menujukan hasil yang positif, hal ini karena terjadi kesalahan
proses dalam perlakuan yang mengakibatkan tidak terjadinya reaksi antar gugus
Karboksil dengan Peptida dengan Cu.
Kegunaan serta fungsi protein pada hewan dengan manusia sama, hanya
dalam pecernaannya saja yang berbeda. Diantara kegunaan protein bagi tubuh baik
hewan maupun manusia diantaranya: sebagai enzim; alat pengangkut dan alat
penyimpan; pengatur pergerakan; penunjang mekanis; pertahanan tubuh/imunisasi;
media perambatan impuls saraf; dan pengendalian pertumbuhan.
 KESIMPULAN

Hasil dari percobaan yang telah dilakukan dapat disimpulkan bahwa uji
Millon menunjukkan hasil positif pada sampel Albumin 2% dan 0.02%, Fenol 2%
dan 0.02% dan Kasein 2%. Uji Ninhidrin menunjukkan hasil positif pada albumin
2%, kasein 0.02%, dan pepton 2% dan 0.02%. Uji Belerang positif terhadap pepton
2%. Uji Biuret positif terhadap albumin 2% dan 0.02%, gelatin 2% dan 0.02%, dan
kasein 2% dan 0.02%. Pengendapan oleh logam dan pengendapan oleh garam
positif terhadap albumin 2%, Kasein 2% dan Pepton 2%. Uji Hopkins-Cole
negative pada Gelatin dan Fenol.

DAFTAR PUSTAKA

Girindra, A. 1986. Biokimia I. Gramedia: Jakarta.

Hamdan A. 2007. Buku biokimia laboratorium dasar universitas trunojoyo.
http://labdasar.trunojoyo.ac.id/buku%20biokimia.pdf [diunduh 14 Maret
2016].
Handini. 2009. Karbohidrat pada uji kualitatif.
http://www.rismaka.net/2009/06/uji-kualitatif-protein-dan-asam-
amino.html [diunduh14 Maret 2016].
Laila, Ratna. 2015. Analisis Protein. PDF. http://digilib.unimus.ac.id. (Diakses
pada tanggal 30 Oktober 2016).
Lehninger, Albert L. 1982. Dasar-dasar Biokimia Jilid 1. Erlangga: Jakarta.
Rahayu, dkk. 2005. Analisis Karbohidrat, Protein, dan Lemak pada Pembuatan
Kecap Lamtoro Gung Terfermentasi Apergillus Oryzae. Jurnal
Bioteknologi, Vol1, No 2, Hal: 14-20.
 (http://eprints.uns.ac.id/id/eprints/787). (Diakses pada tanggal 7 November
2017).
Rismaka. 2009. Uji kualitatif dan asam amino.
http://www.rismaka.net/2009/06/uji-kualitatif-protein-dan- %20asam-ami
no.html [diunduh14 Maret 2016].
Sutresna N. 2008. Get Succes Kimia. Jakarta (ID): Grafindo Media Pratama.
Tazwir. 2007. Optimasi Pembuatan Gelatin dari Tulang Ikan Kaci-kaci
Menggunakan Berbagai Konsentrasi Asam. Jurnal Penelitian, Vol. 2, No.
1: 35-43. http://bbp4b.litbang.kkp.go.id. (Diakses pada tanggal, 30 Oktober
2016).
Winarno, F.G. 1997. Kimia Pangan dan Gizi. Pustaka Gramedia Utama: Jakarta.