MAKALAH BIOKIMIA PERIKANAN “ENZIM”

Dosen Pengampu : Rusky Intan Pratama, STP., M.Si

Disusun oleh :

230110200072 Muhamad Seikei Shojikana

230110200079 Edward Alvonco Marpaung
230110200085 Fadhlin Nurulhanifah
230110200086 Djordan Bembie Fauziantaka
230110200090 Indra Nurardhiansyah Grahaputra
230110200099 Putri Farah Navila
230110200102 Anggrila Aulya
230110200104 Virgia Maharani Dewi
230110200110 Suniyyah Azmi
230110200111 Syafril Rahayu Fakih
230110200114 Ardan Praja
230110200122 Adriana Putri Pramesti
230110200126 Bagus Firmansyah
230110200129 Irpan

Program Studi Perikanan

Fakultas Perikanan dan Ilmu Kelautan
Universitas Padjadjaran
2021
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kehadirat Allah SWT yang telah memberikan rahmat dan karunia-Nya
sehingga kami dapat menyelesaikan makalah yang berjudul “Enzim” Ini tepat pada waktunya.

Adapun tujuan dari penulisan makalah ini adalah untuk memenuhi tugas yang berikan
oleh bapak/ibu dosen mata kuliah Biokimia Perikanan. Selain itu, makalah ini juga bertujuan
untuk menambah wawasan dan pengetahuan tentang Enzim bagi penulis dan pembaca.

Kami mengucapkan terima kasih kepada bapak/ibu selaku dosen pada mata kuliah
Biokimia Perikanan yang telah memberikan tugas makalah ini sehingga kami dapat menambah
pengetahuan mengenai mata kuliah Biokimia Perikanan khususnya pada materi Enzim.

Kami juga ingin menyampaikan terima kasih kepada semua pihak yang telah bekerja
sama dan berperan serta menyusun makalah ini dan pihak yang telah membagikan
pengetahuannya sehingga makalah ini dapat terselesaikan.

Kami menyadari bahwa makalah yang kami tulis ini masih jauh dari kata sempurna.
Oleh karena itu, kritik dan saran yang membangun akan sangat membantu kami agar lebih baik
lagi kedepannya.

Jatinangor, 25 Maret 2021

i
 DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR .................................................................................................................. i

DAFTAR ISI .............................................................................................................................. ii
DAFTAR GAMBAR..................................................................................................................iii
DAFTAR TABEL ...................................................................................................................... iv
BAB I.......................................................................................................................................... 1
Pendahuluan ............................................................................................................................... 1
1.1 Latar Belakang .......................................................................................................... 1
1.2 Rumusan Masalah ..................................................................................................... 1
1.3 Tujuan ........................................................................................................................ 2
BAB II Pembahasan ................................................................................................................... 3
2.1 Pengertian Enzim ...................................................................................................... 3
2.2 Struktur Enzim, Sisi Aktif Enzim dan Mekanisme Kerja Enzim ........................ 3
2.3 Kofaktor Enzim ......................................................................................................... 5
2.4 Koenzim ..................................................................................................................... 6
2.5 Klasifikasi Enzim ...................................................................................................... 7
2.6 Sifat-Sifat Enzim ....................................................................................................... 9
2.6.1 Enzim Sebagai Katalisator.................................................................................... 9
2.6.2 Enzim itu Suatu Protein...................................................................................... 10
2.6.3 Enzim itu Khusus ............................................................................................... 10
2.6.4 Enzim ada yang bisa bekerja bolak-balik ........................................................... 10
2.7 Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim .............................................. 10
2.7.1 Suhu ................................................................................................................... 10
2.7.2 pH....................................................................................................................... 10
2.7.3 Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor ........................................................ 11
2.7.4 Inhibitor ............................................................................................................. 11
2.8 Kontrol Terhadap Enzim ....................................................................................... 12
2.9 Contoh Kasus di Bidang Perikanan ...................................................................... 14
BAB III Penutup....................................................................................................................... 16
3.1 Kesimpulan .............................................................................................................. 16
3.2 Saran......................................................................................................................... 16
DAFTAR PUSTAKA ................................................................................................................ 17

ii
 DAFTAR GAMBAR
Gambar 2.1 Bagan struktur molekul enzim .......................................................................................4
Gambar 2.2 Mekanisme kerja enzim. .................................................................................................6
Gambar 2.3 Proses terikatnya substrat pada enzim model anak kunci – kuncinya. ...................7
Gambar 2.4 Proses terikatnya substrat pada enzim model Induced-fit. ......................................7
Gambar 2.5 Katalisator menurunkan batas energi aktivasi reaksi kimia. Pada puncak ....... 10
pembatas energi aktivasi, terjadi keadaan transisi. ...................................................................... 10
Gambar 2.6 Proses terikatnya konsentrasi substrat pada inhibitor .......................................... 12
Gambar 2.7 Mekanisme feedback inhibition ................................................................................ 13
Gambar 2.8 Mekanisme Sequential Feedback Inhibition ........................................................... 13
Gambar 2.9 Proses perubahan zymogen oleh kerja enzim membentuk enzim aktif ................ 14

iii
 DAFTAR TABEL

Tabel 2.1 Beberapa logam sebagai kofaktor ............................................................................. 5

Tabel 2.2 Beberapa koenzim sebagai kofaktor dan senyawa yang dipindahkan ...................... 6
Tabel 2.3 Klasifikasi enzim berdasarkan tipe reaksi ................................................................. 7
Tabel 2.4 Klasifikasi subkelas enzim ........................................................................................ 8
Tabel 2.5 Klasifikasi enzim secara internasional ...................................................................... 8

iv
 BAB I

Pendahuluan

1.1 Latar Belakang

Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada setiap
reaksi kimia 1able1i dibutuhkan katalisator untuk mempercepat reaksi kimia. Enzim
memiliki fungsi sebagai biokatalisator yaitu mempercepat prosessuatu reaksi kimia tanpa
ikut terlibat dalam reaksi tersebut. Maksudnya, enzim tidakikut berubah menjadi produk
melainkan akan kembali ke bentuk asalnya setelahreaksi kimia selesai. Enzim mengubah
molekul awal zat, substrat, menjadi hasilreaksi yang molekulnya berbeda dari molekul awal
(produk).
Sejak tahun 1926 pengetahuan tentang enzim atau enzimologi berkembangdengan
cepat. Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata enzim mempunyai gugus bukan
protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini(holoenzim) terdiri
atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein
Enzim merupakan zat yang pagar menarik dan penting di alam. Pertama,sangat penting
untuk menyadari bahwa enzim Sukses benda hidup. Mereka bendamati, sama seperti
mineral. Tapi juga tidak seperti mineral, mereka dibuat oleh selhidup. Enzim adalah benda
tak hidup yang diproduksi oleh sel hidup.
Oleh karena itu, enzim sudah tidak diragukan memiliki peran yang sangat penting
dalam kehidupan. Tidak hanya dalam kehidupan manusia, tetapi bagihewan dan tumbuhan.
Bahkan bisa dikatakan bahwa enzim ini penting dalam kelangsungan alam ini.
1.2 Rumusan Masalah
1. Apa pengertian enzim ?
2. Bagaimana struktur enzim, sisi aktif enzim dan mekanisme kerja enzim ?
3. Bagaimana kofaktor pada enzim ?
4. Bagaimana koenzim dan senyawa yang dipindahkan ?
5. Bagaimana Klasifikasi dari enzim ?
6. Bagaimana sifat-sifat dari enzim ?
7. Bagaimana faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim ?
8. Bagaimana activator dan inhibitor pada enzim ?
9. Bagaimana contoh kasus dalam bidang perikanan ?

1
1.3 Tujuan
1. Mengetahui definisi enzim
2. Mengetahui struktur, sisi aktif enzim dan mekanisme kerja enzim
3. Mengetahui kofaktor pada enzim
4. Mengetahui koenzim dan senyawa yang dipindahkan
5. Mengetahui Klasifikasi dari enzim
6. Mengetahui sifat-sifat dari enzim
7. Mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim
8. Mengetahui activator dan inhibitor pada enzim
9. Mengetahui contoh kasus dalam bidang perikanan

2
 BAB II

Pembahasan
2.1 Pengertian Enzim
Enzim merupakan protein komplek yang diproduksi oleh sel hidup untuk membantu
proses biokimiawi yang spesifik (Agustono dkk., 2011). Enzim adalah protein yang
berfungsi sebagai katalisator, senyawa yang meningkatkan kecepatan reaksi kimia. Enzim
berikatan dengan substrat dan mengarahkannya dengan tepat untuk bereaksi (Marks dkk,
2000).
Enzim berfungsi sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi di dalam sel
maupun di luar sel. Enzim tidak menciptakan reaksi baru. Enzim hanya menyebabkan suatu
reaksi berlangsung lebih cepat. Tanpa daya katalitik enzim, reaksi pencernaan makanan
akan berlangsung sangat lambat sehingga kehidupan tidak dapat berlangsung (Marks dkk,
2000). Suatu enzim dapat mempercepat suatu proses reaksi hingga
108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada tanpa katalis ( Poedjiadi dan Supriyanti, 2009 ).
Enzim katalisator berikatan dengan reaktan, yang disebut substrat, mengubah reaktan
menjadi produk, lalu melepaskan produk. Walaupun enzim dapat mengalami modifikasi
selama urutan ini, pada akhir reaksi enzim kembali ke bentuk asalnya. Selain meningkatkan
kecepatan reaksi, enzim mengadakan cara untuk mengatur kecepatan reaksi dalam jalur
metabolik tubuh (Marks dkk, 2000).
Protease merupakan enzim proteolitik yang mengkatalisis pemutusan ikatan peptida
pada protein ( Puspitasari, 2012). Protease ekstraseluler lebih dikenal dengan nama enzim
proteolitik atau protease yang merupakan enzim yang dapat menghidrolisis protein menjadi
senyawa-senyawa yang lebih sederhana seperti peptida-peptida kecil dan asam amino,
karena yang dipecah adalah rantai peptida, maka enzim tersebut dinamakan juga peptidase).
Lipase ialah enzim yang memecah ikatan ester pada lemak, sehingga terjadi asam lemak
dan gliserol ( Poedjiadi dan Supriyanti, 2009 ).

2.2 Struktur Enzim, Sisi Aktif Enzim dan Mekanisme Kerja Enzim
Enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalisis, bersama-sama dengan
koenzim atau gugus logamnya disebut holoenzim.

3
 Gambar 2.1 Bagan struktur molekul enzim

Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian dari molekul enzim tempat berikatannya
substrat, untuk membentuk kompleks enzim substrat, dan selanjutnya membentuk produk
akhir. Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi, sering berupa lekukan pada permukaan
protein enzim, tempat substrat berikatan secara lemah.
Substrat berikatan dengan sisi aktif suatu enzim melalui beberapa bentuk ikatan kimia
yang lemah (misalnya interaksi elektrostatik, ikatan 4able4in, ikatan van der Waals, dan
interaksi hidrofobik). Setelah berikatan dengan bagian sisi aktif enzim, substrat bersama-
sama enzim kemudian membentuk suatu kompleks enzim-substrat, selanjutnya terjadi
proses katalisis oleh enzim untuk membentuk produk. Ketika produk sudah terbentuk
enzim menjadi bebas kembali untuk selanjutnya bereaksi kembali dengan substrat.

Gambar 2.2 Mekanisme kerja enzim.

Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat:

1) Model kunci – dan anak kunci yang diusulkan oleh Emil Fisher pada tahun 1894, yang
menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak
kunci dengan kuncinya.

4
 Gambar 2.3 Proses terikatnya substrat pada enzim model anak kunci – kuncinya.
2) Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E. Koshland, Jr. yang
menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi pada bagian
sisi aktif enzim.

Gambar 2.4 Proses terikatnya substrat pada enzim model Induced-fit.

2.3 Kofaktor Enzim

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas
penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor
untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa zat anorganik
(contohnya ion logam) ataupun zat 5able5i (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat
berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan
melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.
Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat
dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan
kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara
kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik 5able5i dapat
pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat
5able5ini55se). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang
mengandung subunit protein berganda, seperti DNA 5able5ini5.
Kofaktor pada beberapa enzim dapat terikat secara lemah atau terikat secara kuat
(permanent). Jika kofaktor terikat kuat dengan protein enzim dinamakan bagian prostetik.
Beberapa jenis logam sebagai bagian kofaktor dari beberapa enzim dapat dilihat pada Tabel
2.1. Tidak semua enzim memiliki struktur yang lengkap terdiri dari apoenzim dan kofaktor.
Contoh enzim ribonuklease 5able5in hanya terdiri atas polipeptida dan tidak mengandung
gugus kimiawi yang lain.

Logam Nama Enzim

Fe+2 dan Fe+3 Oksidase sitokrom, Katalase, Peroksidase

5
 Cu+2 Oksidase sitokrom
Zn+2 Polymerase DNA, Anhidrase karbonik, Dehidrogenase 6able6i.
Mg +2 Heksokinase, 6-fosfatase glukosa
Mn+2 Arginase
K+ Kinase piruvat (juga memerlukan Mg +)
Ni+2 Urease
Mo Reduktase nitrat
Se Peroksidase glutasion

Tabel 2.1 Beberapa logam sebagai kofaktor

2.4 Koenzim
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul 6able6i kecil yang mentranspor gugus kimia atau
6able6in dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH
dan 6able6ini trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H– ) yang
dibawa oleh NAD atau NADP+ , gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil,
ataupun gugus metil yang dibawa olehasam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-
adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah
vitamin.
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan
koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh,
sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Regenerasi serta pemeliharaan
konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan
6able6i fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.

Koenzim Senyawa yang dipindahkan

Thiamin pirofosfat Aldehida
Flavin 6able6i dinukleotida (FAD) Atom 6able6in I
Nikotinamida 6able6i dinukleotida (NAD) on hidrida (H- )
Koenzim A Gugus asil
Piridoksal fosfat Gugus amino
5’- deoksiadenosilkobalamin (koenzim B12) Atom H dan gugus alkyl
Biositin CO2
Tetrahidrofolat Gugus satu-karbon lainnya
Tabel 2.2 Beberapa koenzim sebagai kofaktor dan senyawa yang dipindahkan

6
2.5 Klasifikasi Enzim
Enzim diklasifikasikan ke dalam 6 kelas utama berdasarkan tipe reaksi yangdikatalisis
dan beberapa sub kelas seperti tercantum pada Tabel 2.3 dan 2.4 di bawah ini (Mc. Murry,
John & Castellion, Mary E, 1992).
Kelas Kelas Enzim Tipe Reaksi
1 Oksidoreduktase Reaksi reduksi oksidasi (transfer electron dari satu substrat
ke substratlainnya)
2 Transferase Transfer atom atau gugus dari satu substrat ke substrat lain
3 Hidrolase Reaksi hidrolisis (pemecahan ikatan karena adanya air)
4 Liase Penambahan gugus fungsi pada ikatan ranggkap (adisi) atau
pemutusan ikatan rangkap dengan pelepasan gugus fungsi.
5 Isomerase Reaksi isomerisasi (penyusunan ulang atom-atom substrat)
6 Ligase Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O dan C-N diikuti dengan
pemutusan isofosfat dari ATP
Tabel 2.3 Klasifikasi enzim berdasarkan tipe reaksi

Kelas Subkelas Tipe Reaksi yang dikatalisis

Oksidoreduktase Oksidase Oksidasi substrat
Reduktase Reduksi substrat
Dehidrogenase Pelepasan atom hydrogen (N2) sehingga
terbentuknya ikatan rangkap
Transferase Transaminase Transfer gugus amino antara substrat
Kinase Transfer gugus fosfat antara substrat
Hidrolase Lipase Hidrolisis gugus ester dalam lipid
Protease Hidrolisis gugus amida dalam protein
Nuklease Hidrolisis gugus fosfat dalam asam nukleat
Liase Dehidrase Kehilangan air
Dekarboksilase Kehilangan karbondioksida
Isomerase Epimerase Isomerisasi pada pusat kiral substrat
Ligase Sintetase Pembentukan ikatan baru dengan melibatkan ATP
Karboksilase Pembentukan ikatan baru antara substrat dengan
CO2 dengan melibatkan ATP
Tabel 2.4 Klasifikasi subkelas enzim

7
 Banyak enzim yang telah dinamakan dengan menambahkan akhiran ase kepada nama
substratnya, misalnya urease mengkatalisis hidrolisis urea, 8able8i menghidrolisis amilum.
Tetapi banyak pula enzim yang dinamakan tidak berdasarkan nama substratnya, misalnya
tripsin dan pepsin. Juga ada enzim yang dikenal dengan dua nama, misalnya 8able8i yang
dihasilkan kelenjar ludah dinamakan pula 8able8i. Karena itu, dan juga dengan terus
meningkatnya jumlah enzim yang baru ditemukan, suatu dasar penggolongan enzim secara
sistematis telah dikemukakan oleh persetujuan Internasional. Sistem ini menempatkan
semua enzim ke dalam enam kelas utama, masing-masing dengan subkelas, berdasarkan
atas jenis reaksi yang dikatalisisnya

Kelas Tipe Reaksi yang dikatalisis Contoh

Oksidoreduktase Transfer elektron Alkohol dehidrogenase
Transferase Transfer gugus fungsi Heksokinase
Hidrolase Reaksi hidrolisis Tripsin
Liase Pemutusan ikatan C-C, C-O, C-N, Piruvat dekarboksilase
membentuk ikatan rangkap
Isomerase Pemindahan gugus di dalam molekul, Maleat Isomerase
membentuk isomer
Ligase Pembentukan ikatan Piruvat karboksilase
Tabel 2.5 Klasifikasi enzim secara internasional

Tiap-tiap enzim ditetapkan ke dalam empat tingkat nomor kelas dan diberikan suatu
nama sistematik, yang mengidentifikasi reaksi yang dikatalisis. Contoh, enzim yang
mengkatalisis reaksi: ATP + D-glukosa ADP + D-glukosa – 6 – fosfat
Nama sistematik formal enzim ini adalah: fosfotransferase ATP: glukosa, yang
menunjukkan bahwa enzim ini mengkatalisis pemindahan gugus fosfat dari ATP ke
glukosa. 8able8ini ditempatkan ke dalam kelas 2 pada 8able 4, dan nomor klasifikasinya
adalah 2.7.1.1, dengan :
❖ bilangan pertama (yaitu 2) menunjukkan nama kelas (transferase),
❖ bilangan kedua (7 ) bagi subkelas (fosfotransferase)
❖ bilangan ketiga (1) bagi sub-sub kelas (fosfotransferase dengan gugus hidroksil
sebagai penerima),

8
 ❖ bilangan keempat (1) bagi D-glukosa sebagai penerima gugus fosfat. Jika nama
sistematiknya rumit, maka nama biasa dari enzim ini adalah heksokinase.

2.6 Sifat-Sifat Enzim

2.6.1 Enzim Sebagai Katalisator
Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi tanpa ikut bereaksi.
Enzim bersifat khas (spesifik kerjanya) dan aktivitasnya dapat diatur. Tanpa kehadiran
enzim, suatu reaksi itu sangat sukar terjadi, sementara dengan kehadiran enzim
kecepatan reaksinya dapat meningkat sampai 107 kali. Sebagai contoh, enzim katalase
yang mengandung ion besi (Fe) mampu menguraikan 5.000.000 molekul hidrogen
peroksida (H2 O2 ) permenit pada 0𝑂 C. H2 O2 hanya dapat diuraikan oleh atom besi,
tetapi satu atom besi akan memerlukan waktu 300 tahun untuk menguraikan sejumlah
molekul H2 O2 yang oleh satu molekul katalase yang mengandung satu atom besi
diuraikan dalam satu detik.
Bagaimanakah Katalisator, termasuk enzim, meningkatkan reaksi kimia?
Suatu reaksi kimia dapat terjadi jika molekul yang terlibat memiliki cukup energi
internal untuk membawanya ke puncak bukit energi, menuju bentuk reaktif yang
disebut tahap transisi. Energi aktivasi suatu reaksi adalah jumlah energi dalam kalori
yang diperlukan untuk membawa semua molekul pada 1 mol senyawa pada suhu
tertentu menuju tingkat transisi pada puncak batas energi. Suatu reaksi kimia dapat
dipercepat dengan dua cara, yaitu pertama meningkatkan suhu dan kedua dengan
memberinya katalis.

Gambar 2.5 Katalisator menurunkan batas energi aktivasi reaksi kimia. Pada puncak
pembatas energi aktivasi, terjadi keadaan transisi.

9
 Reaksi tanpa menggunakan katalis memerlukan energi aktivasi yang tinggi, reaksi
dengan katalis memerlukan energy aktivasi yang lebih rendah.
2.6.2 Enzim itu Suatu Protein
Struktur dari suatu enzim tidak lain adalah protein, karena aktivitas katalitiknya
bergantung pada integritas strukturnya sebagai protein, walaupun ada beberapa
senyawa yang dapat bertindak sebagai katalis, misalnya RNA.
2.6.3 Enzim itu Khusus
Fungsi enzim itu tertentu, tiap perubahan zat tertentu diperlukan suatu jenis enzim
tertentu pula. Misalnya enzim katalase hanya digunakan untuk menguraikan H2 O2 ,
amilase hanya untuk mengkatalisis amilum sebagai substratnya.
2.6.4 Enzim ada yang bisa bekerja bolak-balik
Beberapa enzim kerjanya dapat bolak balik, misalnya enzim lipase dapat bekerja
untuk mengkatalisis molekul lemak menjadi komponen penyusunnya, yaitu asam
lemak dan gliserol atau sebaliknya menyusun lemak dari komponennya.
Lemak ↔ gliserol + asam lemak.

2.7 Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Enzim sebagai biokatalisator berstruktur protein, dalam mekanisme kerja aktivitasnya
dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain, pH, suhu, konsentrasi substrat, konsentrasi
enzim, kehadiran aktivator atau inhibitor (Poedjiadi, 1994).
2.7.1 Suhu
Kerja suatu enzim sangat dipengaruhi suhu lingkungannya. Setiap kenaikan suhu 100
C, kecepatan enzim akan menjadi dua kali lipat, sampai batas suhu tertentu. Enzim dan
protein pada umumnya dinonaktifkan oleh suhu tinggi. Enzim berdarah panas dan manusia
bekerja paling efisien pada suhu 37𝑜 C, sedangkan enzim hewan berdarah dingin pada suhu
25𝑂 C.
2.7.2 pH
Semua enzim peka terhadap perubahan pH, dan nonaktif pada lingkungan pH sangat
rendah (asam kuat) dan pH tinggi (basa kuat). Contoh, enzim pepsin memiliki pH optimum
2, sedangkan enzim tripsin memiliki pH optimum 8,5.

10
2.7.3 Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor
Jika pH dan suhu suatu sistem enzim adalah konstan, dan jumlah substrat berlebihan,
maka laju reaksi adalah sebanding dengan jumlah enzim yang ada. Sebaliknya jika pH,
suhu dan konsentrasi enzim konstan, maka laju reaksi adalah sebanding dengan jumlah
substrat.
2.7.4 Inhibitor
Aktivitas suatu enzim dapat dihambat oleh suatu senyawa yang dikenal sebagai
inhibitor. Inhibitor digolongkan menjadi 2 jenis utama, yaitu:
1) yang bekerja secara tidak dapat balik (irreversible),
2) yang bekerja secara dapat balik (reversible).
Penghambat yang irreversible adalah golongan yang bereaksi dengan, atau merusakkan
suatu gugus fungsional pada molekul enzim yang penting bagi aktivitas katalitiknya.
Sebagai contoh, adalah senyawa diisoprofilfluorofosfat (DFP), yang menghambat enzim
asetilkolinesterase, yaitu enzim yang penting di dalam transmisi impuls syaraf.
Asetilkolinesterase mengkatalisis hidrolisis asetilkolin, suatu senyawa neurotransmitter
yang berfungsi di dalam bagian sinaps yang dihasilkan oleh ujung syaraf (akson) yang telah
menerima impuls. Asetilkolin yang dihasilkan diteruskan ke sel syaraf lainnya atau ke
efektor (misalnya otot) untuk meneruskan impuls syaraf. Akan tetapi, sebelum impuls
kedua dapat dipancarkan melalui sinaps, asetilkolin yang dihasilkan setelah impuls pertama
harus dihidrolisis oleh asetilkolisnesterase pada sambungan sel syaraf. Produk penguraian
asetilkolin oleh asetilkolinesterase adalah asetat dan kolin, dan tidak memiliki aktivitas
transmitter.
Penghambat DFP sangat reaktif, dan bereaksi dengan bagian sisi aktif dari enzim
asetilkolinesterase, yaitu gugus hidroksil dari residu serin essensial, sehingga enzim tidak
aktif untuk mengkatalisis asetilkolin. DFP merupakan gas syaraf yang pertama kali
ditemukan, jika diberikan pada hewan, hewan tersebut menjadi lemah, tidak dapat lagi
melaksanakan fungsi bagian-bagian tertentu, karena impuls syaraf tidak lagi dapat
ditransmisikan secara normal. Tetapi, terdapat manfaat lain dari DFP. Senyawa ini
menyebabkan berkembangnya malation dan insektisida lain yang relatif tidak beracun bagi
manusia. Malation diubah oleh enzim-enzim pada insekta, menjadi penghambat aktif
asetilkolinesterase insekta tersebut.
DFP telah ditemukan menghambat semua jenis enzim, banyak diantaranya yang
mampu mengkatalisis hidrolisis ikatan peptida atau ester. Golongan ini tidak hanya
mencakup asetilkolinesterase, tetapi juga tripsin, khimotripsin, elastase, fosfoglukomutase,

11
 dan kokoonase, suatu enzim yang dihasilkan oleh larva ulat sutra untuk menghidrolisis
serat-serat sutra kepompong, dan menyebabkan larva dapat dibebaskan. Semua enzim yang
dihambat oleh DFP memiliki residu serin essensial pada sisi aktifnya, yang berpartisipasi
dalam aktivitas katalitiknya.
Jenis kedua adalah, penghambat enzim yang dapat balik, yang dapat digolongkan
menjadi 2 jenis, yaitu:
1) zat penghambat yang bersaingan (kompetitif),
2) zat penghambat yang tidak bersaingan (non-kompetitif)
Zat penghambat yang bersaingan itu mempunyai struktur mirip dengan struktur
molekul substrat. Suatu penghambat kompetitif berlomba dengan substrat untuk berikatan
dengan sisi aktif enzim, tetapi, sekali terikat tidak dapat diubah oleh enzim tersebut. Ciri
penghambat kompetitif adalah penghambatan ini dapat dihilangkan dengan meningkatkan
konsentrasi substrat.

Gambar 2.6 Proses terikatnya konsentrasi substrat pada inhibitor

2.8 Kontrol Terhadap Enzim

Dalam sistem biologis, kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu
molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator) atau penghambat (inhibitor),
keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor. Pola umum pengontrolan
jalur metabolisme biasanya terjadi ketika enzim pertama pada jalur metabolisme tersebut
dihambat kerjanya oleh hasil akhir dari jalur metabolisme tersebut. Penghambatan ini
biasanya dinamakan “feedback inhibition”

Gambar 2.7 Mekanisme feedback inhibition

12
 Pengontrolan model feedback inhibition, dimana enzim yang bekerja pada tahap awal
(E1) dihambat kerjanya oleh produk akhir (Z), memberikan keuntungan pada sel, yaitu
organisme tersebut dapat mengatur supply energi, dan mencegah menumpuknya senyawa
intermediet (B-C-D …) selama proses metabolisme terjadi.
Banyak jalur metabolisme dalam tubuh organisme berbentuk cabang, sehingga proses
feedback inhibition yang terjadi dapat berlangsung di beberapa lokasi. Mekanisme
penghambatan ini dinamakan sequential “feedback inhibition”.

Gambar 2.8 Mekanisme Sequential Feedback Inhibition

Pada beberapa jenis jalur metabolisme, produk akhir dapat berikatan dengan enzim
bukan pada sisi aktif enzim tetapi pada titik control lainnya. Jenis enzim demikian
dinamakan “enzim alosterik”. Enzim alosterik sering berbentuk protein yang memiliki
beberapa subunit protein dan memiliki satu atau lebih sisi aktif pada masing-masing sub-
unitnya. Terikatnya substrat pada sisi aktif enzim akan menginduksi perubahan konformasi
protein pada enzim tersebut yang memungkinkan sisi aktif lainnya memiliki afinitas untuk
berikatan dengan molekul substrat.
Enzim alosterik dikontrol oleh molekul efektor (activator dan inhibitor) yang berikatan
pada enzim pada bagian tertentu dari enzim tersebut di luar sisi aktif enzim, dan selanjutnya
dapat menyebabkan perubahan konformasi sisi aktif enzim yang dapat mempengaruhi
kecepatan enzim tersebut. Molekul activator alosterik dapat meningkatkan laju kerja enzim,
sedangkan molekul nhibitor alosterik dapat menurunkan kerja enzim.
Kontrol kerja enzim lainnya dapat berbentuk pengaturan pada proses terjadinya enzim
yang aktif yang berasal dari enzim yang belum aktif (proenzim atau zymogen). Contoh,
beberapa jenis enzim diproduksi oleh kelenjar tertentu dalam tubuh masih berupa proenzim
atau zymogen yang belum aktif. Aktivasi zymogen menjadi enzim aktif bisa dilakukan oleh

13
 enzim lainnya yang sudah aktif. Sebagai contoh, enzim tripsin, pertama kali diproduksi
oleh pankreas masih berupa tripsinogen. Tripsinogen dibawa ke usus halus dan diaktivasi
oleh enzim enteropeptidase yang dihasilkan oleh usus halus membentuk enzim tripsin yang
aktif. Selanjutnya enzim tripsin dapat mengaktivasi balik tripsinogen atau zymogen lainnya
misalnya chymotrypsinogen dan proelastase menjadi chymotripsin dan elastase.

Gambar 2.9 Proses perubahan zymogen oleh kerja enzim membentuk enzim aktif

2.9 Contoh Kasus di Bidang Perikanan

Menurut Hasan (2000), kehadiran enzim dalam pakan buatan dapat membantu dan
mempercepat proses pencernaan sehingga nutrien dapat cukup tersedia untuk pertumbuhan
dan kelangsungan hidup ikan. Semakin banyak enzim yang ditambahkan kedalam pakan,
maka akan menghasilkan lebih banyak protein yang dihidrolisis menjadi asam amino,
sehingga akan meningkatkan daya cerna ikan terhadap pakan.
Hal ini juga di dukung oleh (Muchtadi, 1993), semakin banyak protein yang dipecah
menjadi asam amino, maka semakin banyak pula asam amino yang dapat diserap oleh
tubuh. Sebaliknya semakin sedikit protein yang dipecah menjadi asam amino, maka
semakin sedikit pula asam amino yang diserap oleh tubuh, sehingga pakan yang dikonsumsi
tidak termanfaatkan dengan baik oleh ikan.
Penambahan enzim hidrolitik pada pakan berperan sebagai bahan berupa asam amino
yang digunakan dalam pembentukan sel-sel imun (Putri, 2015).
Dengan meningkatnya sel-sel imun pada ikan maka sistem kekebalan tubuh ikan juga
akan meningkat sehingga ikan tidak mudah terserang penyakit dan tingkat kelulushidupan
ikan juga akan meningkat. Penambahan enzim hidrolitik dapat meningkatkan nilai Efisiensi
pakan yang dibuktikan dengan nilai EP perlakuan tanpa penambahan enzim paling rendah.
Hal ini dikarenakan penambahan enzim eksogenous membantu dalam menghidrolisis
protein sehingga lebih banyak menghasilkan asam amino yang akan langsung dicerna oleh
tubuh ikan, dalam penelitian ini enzim hidrolitik berperan sebagai enzim eksogenous.

14
 Hal ini juga didukung oleh Hastuti (2001), hidrolisis yang terjadi dengan enzim
proteolitik adalah putusnya ikatan peptida dari ikatan substrat. Hidrolisis protein dilakukan
oleh enzim endogenus dan dibantu oleh enzim eksogenus. Enzim hidrolitik berperan
sebagai enzim eksogenus. Adanya penambahan enzim ini membantu menghasilkan asam
amino lebih banyak sehingga pakan dikonsumsi dapat termanfaatkan dengan lebih efisien.
Peranan enzim sendir terhadap bidang perikanan adalah :
• Pada ikan herbivora, omnivora, maupun karnivora terdapat enzim karbohidrase,
protease, dan lipase.
• Keberadaan enzim enzim pencernaan berhubungan dengan makanan. Pada ikan
herbivore aktivitas enzim karbohidrase lebih tinggi daripada protease dan lipase,
sedangkan pada ikan karnivora dan omnivore aktivitas kerja enzim protease dan lipase
lebih tinggi daripada enzim karbohidrase
• Enzim – enzim tersebut berperan sebagai katalisator dalam hidrolisis protein, lemak,
dan karbohidrat menjadi bahan – bahan yang sederhana.

15
 BAB III

Penutup
3.1 Kesimpulan
Enzim adalah senyawa organik yang berperan sebagai katalis yaitu untukmempercepat
proses dan reaksi kimia yang sedang berlangsung. Enzim bekerja secara spesifik pada
satu jenis substrat. Namun, ada satu enzim yang dapat bekerja pada beberapa jenis
substrat. Enzim sangat berguna untuk bagi manusia, hewan,dan tumbuhan. Oleh karena
itu, keberadaan enzim sangat dibutuhkan untuk kelangsungan kehidupan di alam ini.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat,suhu,
keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH(tingkat
keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yangdapat
mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhuatau pH yang
sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akanmengalami
kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinyasama sekali.
Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang
menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yangmeningkatkan aktivitas
enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
Dalam bidang perikanan enzim sering digunakan sebagai pembuatan pakan dapat
membantu dan mempercepat proses pencernaan sehingga nutrien dapat cukup tersedia
untuk pertumbuhan dan kelangsungan hidup ikan. Semakin banyak enzim yang
ditambahkan kedalam pakan, maka akan menghasilkan lebih banyak protein yang
dihidrolisis menjadi asam amino, sehingga akan meningkatkan daya cerna ikan terhadap
pakan.
3.2 Saran
Kami menyadari bahwasanya makalah ini masih banyak kekurangan, untuk dari itu
apabila pembaca merasa tidak puas dengan makalah yang kami sajikan, silahkan bagi
pembaca untuk mencari tambahan referensi yang lain yang dapat menambah wawasan.

16
 DAFTAR PUSTAKA

Agustono, W. Paramita, M. Lamid, H. Setyono, T. Nurhajati, M. A. Al-Arief. 2011. Petunjuk

Praktikum Nutrisi Ikan. Departemen Peternakan. Fakultas Kedokteran Hewan.
Universitas Airlangga.

Akhdiya, A. 2003. Isolasi Bakteri Penghasil Enzim Protease Alkalin Termostabil. Buletin
Plasma Nutfah 9: 98-102

Hasan, O.D.S. 2000. Pengaruh Pemberian Enzim Papain Dalam Pakan Buatan Terhadap
Pemanfaatan Protein dan Pertumbuhan Benih Ikan Gurame (Osphronemus gourame
Lac). Tesis. Institut Pertanian Bogor. 57 Hlm

Hastuti, D. 2001. Pengaruh Ekstrak Bromelin Sebagai Agensia Bating Terhadap Kekuatan
Teknik dan Suhu Kerut pada Penyamakan Full Nabati Kulit Kelinci Lokal. [Skripsi].
Fakultas Peternakan UNSOED,Purwokerto.

Marks, D. B., A. D. Marks dan C. M. Smith. 2000. Biokimia Kedokteran Dasar Sebuah
Pendekatan Klinis. Penerbit EGC. Jakarta.

Martoharsono, S. 2006. Biokimia 1. Gadjah Mada University press. Yogyakarta.

McMurry, J. 1992. Organic Chemistry. 3rd edition. Brooks/Cole Publishing Company.

Callifornia.

Moon, S.H. and S.J. Parulekar., 1993, Some Observation on Protease Producing in Continuous
Suspention Cultures of Bacillus firmus, Biotech, Bioeng, 41:43-54

Muchtadi, D., N. S. Palupi. M. Astawan. 1992. Enzim Dalam Industri Pangan. Pusat Antar
Universitas Pangan Dan Gizi. Itb. Bogor

Pelczar, M. J. dan Chan, E. C. S., 2005, “Dasar-dasar Mikrobiologi 1”, Alih bahasa:
Hadioetomo, R. S., Imas, T., Tjitrosomo, S.S. dan Angka, S. L., UI Press, Jakarta.

Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-dasar biokimia. UI Pers. Jakarta.

Poedjiadi, A. dan F. M. Titin Supriyanti. 2009. Dasar-dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.

Prasetya, A. 2011. Sejuta Manfaat dan Kehebatan Enzim. Sinar Kejora, Yogyakarta.

Puspitasari, 2012 , Isolasi. Karateristik dan Degradasi Protein Oleh Bakteri Proteolitik Aerob
Dari Tanki Septik, Institut Teknologi Surabaya. Surabaya.

17
Putri, S.E.S. 2015. Pengaruh Penambahan Enzim Hidrolitik dan Probiotik Terhadap Profil
Darah Dan Pertumbuhan Ikan Nila Merah (Oreochromis Niloticus Linnaeus, 1758)
Diinfeksi Bakteri Streptococcus Sp. Skripsi. Universitas Gadjah Mada.

Thomas DB., 1989, A Textbook of Industrial Microbiology, Second Edition, Sinauer

Associates, Sunderland, USA.

18