Enzim Nov 2021

BIOKIMIA I: ENZYME 24/11/2020
ENZIM
Mata Kuliah: Biokimia I
Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020
Topik bahasan
Pendahuluan
Sifat Enzim
Beberapa Definisi
Tatanama
Mekanisme aksi
Kinetika
Penggunaan
Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 1

PENDAHULUAN
Enzim adalah katalis protein (biokatalisator)
yang dapat meningkatkan laju reaksi kimia
tanpa terjadi perubahan pada akhir proses.
Setiap enzim memiliki situs aktif tempat substrat
berikatan dan diubah menjadi produk.
Reaksi yang terjadi sangat efektif dan spesifik
Sebagai katalisator, meskipun terlibat dalam
reaksi, enzim dapat diperoleh kembali dalam
keadaan bebas pada akhir reaksi
Beberapa jenis RNA dapat beraksi seperti enzim,

biasanya memotong dan mensintesis ikatan fosfodiester.
RNA dengan aktivitas katalitik dikenal sebagai ribozim
SIFAT UMUM ENZIM

Enzim : polimer biologis yang mengkatalisis
reaksi kimia yang esensial untuk merombak
nutrien → mampu menyediakan energi
dan chemical building blocks.
Penyatuan dari chemical building blocks ini
menjadi protein, DNA, membran, sel dan
jaringan serta energi yang dapat
digunakan untuk motilitas sel dan kontraksi
otot

Pembentukan kompleks enzim-substrat

(E-S)
Kemampuan katalisis enzim diawali dengan

pembentukan transition state dalam kompleks enzim-
substrat.
Substrat akan terikat pada region spesifik dari enzim
yang disebut sisi aktif (active site).
E + S [ ES ] E+P
S : Substrat, target katalitik enzim
ES : bergabung membentuk membentuk
produk antara
P : produk
S E P
Maltosa Maltase Glukosa
Sukrosa Sukrase Glukosa+Fruktosa

Denaturasi
Penyimpangan dari keadaan alami

Akibatnya enzim kehilangan aktivitasnya
Penyebabnya :
Panas
pH lingkungan terlalu asam/basa
Logam berat
Sifat dari enzim
Situs aktif
Efisiensi katalitik
Spesifisitas
Kofaktor
Regulasi
Lokasi dalam sel

Situs aktif
Terdapatnya special pocket atau cleft pada enzim yang

disebut situs aktif yang yang membentuk permukaan 3
dimensi merupakan komplemen dari substrat
Merupakan tempat terjadinya katalisis
Ikatan situs aktif dengan substrat
Model Lock & Key (Emil Fischer)
Model Induce fit (Daniel Koshland)
Pada Dr.rer.nat.
situsSriaktif ini dapat juga terikat kofaktor atau
Mulyani, M.SI.
grup
24/11/2020
prostetik
BAGIAN-BAGIAN ENZIM
Contact res AC/SBG
Specific res
Cat res
Effector site,
Allosteric site
Active site
10

Enzim yang bekerja terhadap

pemotongan DNA
11
Model sisi aktif pada

interaksi/kompleks enzim-substrat
Emil Fischer Daniel Koshland
1. Model Lock and Key 2. Model Induced Fit
12

Efisiensi katalitik
Kebanyakan reaksi terkatalisis enzim
sangat efisien.
103 hingga 108 kali lebih cepat
dibandingkan tanpa katalisis
Umumnya setiap molekul enzim dapat
mengubah 100-1000 molekul substrat
menjadi produk setiap detiknya
Jumlah molekul substrat yang dapat
diubah menjadi produk per molekul enzim
disebut sebagai turnover number
13
Spesifisitas
Enzim memiliki spesifisitas yang tinggi,

Berbeda dengan katalis anorganik
untuk beracam reaksi dan zat kimia
Berinteraksi dengan satu atau hanya
beberapa substrat
Mengkatalisis hanya satu jenis reaksi
saja
14

Kesepesifikan Reaksi
Bersifat mutlak/absolut
Enzim hanya mengkatalisis satu reaksi
Contohnya : pada metabolisme karbohidrat
G-P-Glukonolakton Glukosa + Pi
A
B
Glukosa-6P
C D
Glukosa-1P Fruktosa-6P
A. Glukosa 6-P DH
B. Glukosa 6 Fosfatase
C. Fosfoglukomutase
D. Fosfoheksosa isomerase
15
Kespesifikan terhadap
Substrat
Hanya untuk satu substrat
Urease : bekerja pada urea
Amilase : bekerja pada amilum
Untuk satu golongan / kumpulan substrat

Kespesifikan optik
Kespesifikan golongan
16

Kespesifikan optik
D asam amino oksidase, mengoksidasi

asam amino konfigurasi D.
Mis : D-Ala atau D-Leu
Epimerase (resemase), interkonversi
antara bentuk optik yang berlainan
Ala-Rasemase
L-Alanin D-Alanin
17
Kespesifikan golongan
Esterase, untuk ester ester

Lipase, untuk trigliserida/lipid
Pepsin/Tripsin, untuk ikatan
peptida (protein)
18

KOENZIM DAN KOFAKTOR
Pada banyak reaksi katalisis enzim, elektron atau atom

ditransfer dari satu substrat ke substrat lainnya.
Tipe reaksi ini selalu melibatkan molekul tambahan yang
secara temporer menerima gugus yang dipindahkan.
Banyak enzim membutuhkan unit non protein kecil atau
disebut kofaktor untuk melakukan reaksi.
Kofaktor dapat dibedakan menjadi dua kelompok: molekul
organik kecil dan logam.
Kofaktor dapat berupa satu atau lebih ion inorganik seperti
Zn2+ atau Fe2+ atau suatu molekul organik kompleks yang
disebut koenzim.
19
Kofaktor
Beberapa enzim berikatan dengan kofaktor
nonprotein yang diperlukan untuk aktivitas enzimatik
Kofaktor umumnya berupa ion logam atau molekul
organik yang dikenal sebagai koenzim
Holoenzim merujuk pada enzim dengan kofaktornya
Apoezim merujuk pada bagian protein dari
holoenzim. Dengan tidak adanya kofaktor yang
cocok, apoenzim umumnya tidak memiliki aktivitas
biologis
Gugus prostetik, adalah koenzim yang berikatan
kuat sehingga tidak terlepas dari enzimnya. (contoh
ikatan biotin pada karboksilase)
20

Kofaktor
Kofactor Enzim
Koenzim
Thiamine pyrophosphate Pyruvate dehydrogenase
Flavin adenine nucleotide Monoamine oxidase
Nicotinamide adenine dinucleotide Lactate dehydrogenase
Pyridoxal phosphate Glycogen phosphorylase
Coenzyme A (CoA) Acetyl CoA carboxylase
Biotin Pyruvate carboxylase
Tetrahydrofolate Thymidylate synthase
Metal/logam
Zn 2+ Carbonic anhydrase
Mg 2+ Hexokinase
Ni 2+ Urease
Mo Nitrate reductase
Se Glutathione peroxidase
Mn 2+ Sri Mulyani, M.SI.
Dr.rer.nat. Superoxide dismutase 24/11/2020
K + Propionyl CoA carboxylase
21
Macam-macam koenzim
Vitamin B1
Vitamin B2
Niacin (nikotinamida)
Asam pantotenat
Vitamin B6
Asam folat
Asam lipoat
Biotin
Vitamin B12
22

Jenis koenzim
Berdasarkan interaksinya dengan enzim,

koenzim dibagi atas 2 jenis yaitu koenzim
terlarut (soluble coenzyme) dan gugus
prostetik (prosthetic group).
1) Redox coenzymes : Semua

oksidoreduktase membutuhkan
bantuan koenzim yang dapat bekerja
dalam bentuk terlarut atau prostetik.
2) Group-transferring coenzymes
23
Redox coenzymes
a. NAD+ dan NADP+ : merupakan koenzim bagi enzim
dehidrogenase.
b. FMN dan FAD : juga merupakan pembawa elektron dan
memiliki struktur kimia yang berkaitan. Kedua koenzim ini
memiliki unit flavin mononukleotida sebagai sisi reaktif. Koenzim
ini ditemukan pada dehidrogenase, oksidase, dan
monooksigenase
c. Ubikuinon (Coenzyme Q) : berfungsi mentrasfer elektron pada
rantai respirasi.
d. L-ascorbic acid (Vitamin C) : merupakan agen pereduksi kuat;
kofaktor esensial bagi monooksigenase dan dioksigenase
e. Iron-sulfur clusters : sebagai gugus prostetik dalam
oksidoreduktase, liase dan enzim lainnya
f. Koenzim heme : fungsi redoks pada rantai respirasi,
monooksigenase dan peroksidase
24

Group-transferring coenzymes
Biotin: koenzim dari karboksilase.
Tetrahidrofolat (THF): koenzim yang mampu mentransfer residu C1 dalam
bentuk oksidasi berbeda. THF berasal dari vitamin asam folat dengan
proses hidrogenasi ganda dari cincin pterin heterosiklik.
Cobalamins: merupakan bentuk kompleks dari kebanyakan koenzim.
Metilkobalamin: koenzim bagi metiltransferase dan sintesis metionin dari
homosistein.
Adenosilkobalamin: koenzim bagi isomerase.
Nucleoside phosphate : sebagai energy conservation dan dihasilkan dari
energy coupling sehingga proses endergonik dapat berlangsung
Coenzyme A: residu asil diaktifkan dengan cara transfer kpd koenzim A.
Thiamine diphosphate (TPP): mampu mengaktifkan aldehid dan keton
sebagai gugus hidroksialkil dan dilepaskan ke molekul lain
Piridoksal fosfat: merupakan koenzim penting dalam metabolisme protein
dan terlibat dalam
Dr.rer.nat. reaksi asama amino seperti dekarboksilasi
Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020 dan
dehidrasi.
25
26

Vitamin B1 (Tiamin)
Bentuk koenzim :
Tiamin pirofosfat (TPP)
atau tiamin difosfat
(TDP)
= Kokarboksilase
Bekerja pada enzim-
enzim yang berfungsi
pada metabolisme
karbohidrat
24/11/2020 Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI.
27
Vitamin B2 (Riboflavin)
Bentuk koenzim:
Flavin
mononukleotida
(FMN)
Flavin adenin
dinukloetida (FAD)
Berperan pada reaksi
oksidasi-reduksi,
misalnya :
katabolisme Asam
amino
28

Niasin (Nikotinamida)
NAD+ (Nikotinamida
adenin dinukleotida)
Untuk reaksi
pemecahan, mis :
glikolisis
NADP+ (Nikotinamida
adenin dinukleotida
fosfat)
Untuk reaksi sintesis
29
Asam pantotenat
Entuk koenzim :
Koenzim-A (KoA / KoA-
SH) yang juga
mengandung
trietanolamin,
pirofosfat, ribosa-3P
dan adenin
Umumnya untuk reaksi
asetilasi
30

Piridoksin (Vit B6)
Koenzim :
piridoksal-P atau
piridoksamin-P
Fungsi : pada
proses
transaminasi/
deaminasi asam
amino
31
Asam folat
Koenzim : dalam
bentuk tereduksi,
tetrahidrofolat
(H4F)
Fungsi :
pemindahan
fragmen 1 C
32

Asam lipoat
Bentuk koenzim :
lipoil-lisin
(lipoamid)
Fungsi :
dekarboksilasi
asam piruvat
33
Biotin
Bentuk koenzim :
biotinil-lisin
(biositin)
Fungsi : fiksasi CO2
(penambahan
CO2)
34

Vit B12
Bentuk koenzim :
5`deoksi adenosil
kobalamin
(kobamida)
Fungsi : sintesis DNA
35
Klasifikasi Koenzim
Untuk pemindahan
gugus selain H D-G KoE A-G
Contoh:
KoA, TPP, D KoE-G A
Piridoksal-P, Folat,
Biotin, Asam
D-H KoE A-H
lipoat, Kobamida
Untuk pemindahan H
A
Contoh: D KoE-H
NAD+,NADP+,
FMN, FAD, KoQ,
Asam lipoat
36

Peran koenzim
L-Laktat Piruvat (Oks)
Sebagai substrat
kedua (kosubstrat)
pada dua reaksi
utama yaitu : NAD+ NADH + H+ (Red)
Mengimbangi Piruvat Laktat

perubahan yang
terjadi pada
substrat
NADH + H+ NAD+
Mempunyai
Pada glikolisis anaerob
makna fisiologis
Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. Untuk sintesis ATP 24/11/2020
37
Regulasi
Aktivitas enzim dapat diregulasi,

yaitu enzim dapat diaktivasi atau
diinhibisi sehingga pembentukan
produk merespon terhadap
kebutuhan sel
38

Lokasi dalam sel
Kebanyakan enzim terlokalisasi pada organel

tertentu pada sel.
Kompartementalisasi ini memisahkan reaksi
substrat atau produk terhadap reaksi pesaing
Lokasi subseluler Fungsi
Nukleus Sintesis DNA dan RNA
Mitokondria Siklus asam sitrat, Oksidasi asam

lemak, dekarboksilasi piruvat
Sitosol Glikolisis, HMP pathway, sintesis asam
lemak
Lisosom Degradasi kompleks makromolekul
39
ENZIM
Beberapa Definisi
40

Satuan dasar pengukuran

fungsi dan aktivitas enzym
KECEPATAN REAKSI
menggunakan kecepatan reaski awal untuk
menjaga efek reverse reaction dan inhibisi produk
menjadi minimum
41
Setengah Reaksi
42

Unit Aktivitas
43
Aktivitas Spesifik
Aktivitas molecular
Aktivitas pusat Katalitik
44

ENZIM
Tatanama
45
Tatanama
Awalnya tak ada tatacara penulisan yang jelas
Pepsin : Pepsis (pencernaan, bahasa Yunani)
Ptialin : ptualon (liur)
Tripsin : Thrupsis (melunakkan)
Papain : dari getah pepaya
Substrat + ase
Jenis ikatan kimia substrat + ase
Berdasar jenis reaksi + ase
Nama Sistematik dari International Union of
Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB)
46

Berdasar substrat + “ase”

Amilase : substrat amilum
Laktase : substrat laktosa
Maltase : substrat maltosa
Kelemahannya :
Bila ada dua enzim dari sumber yang berlainan
yang mengoksidasi substrat sama dalam 2 reaksi
yang berbeda
Contoh:
Glukosa + O2 Glukase Glukonolakton + H2O2 (Aerob)
(dalam kapang Aspergilus niger)
+
Glukase
Glukosa + NADP
Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. Glukonolakton + NADPH + H+24/11/2020
(Anaerob)
(dalam sel darah mamalia)
47
Jenis ikatan kimia substrat

+ “ase”
Kerja enzim terhadap :
Ikatan peptida : peptidase
Ikatan ester : esterase
Kelemahan : tidak menjelaskan apakah ikatan
kimia yang menjadi dasar penggunaan tersebut
dibentuk atau dipecah
Contoh lain:
Fosfatase, glukosidase, sulfatase dsb
48

Jenis Reaksi + “ase”
Transferase : reaksi pemindahan

gugus
Amino transferase (transaminase):
memindahkan gugus –NH2 (lebih
spesifik)
49
Tata nama menurut IUBMB

Klasifikasi sistematik yang berdasarkan jenis reaksi
dan mekanisme reaksi
Ada 6 kelas utama :

1. Oksidoreduktase
2. Transferase
3. Hidrolase
4. Lyase
5. Isomerase
6. Ligase
Enzyme Database http://www.brenda.uni-koeln.de/
http://www.brenda-enzymes.org/
50

https://www.brenda-enzymes.org/
51
52

Digit
1. Kelas enzim
2. Sub kelas
3. Sub-sub kelas TUGAS
4. Nama khusus enzim
53
Tata Nama Enzim
Prinsip Penamaan
Enzim dikelompokkan dan diberi nama
menurut reaksi yang dikatalisisnya.
Hanya merujuk pada perubahan reaksi
kimia yang disebabkan oleh enzim.
Mekanisme reaksi tidak dimasukkan dan
juga gugus prostetik atau kofaktor tidak
masuk dalam nama.
54

Tata Nama Enzim

Menurut Enzyme Commission (1961), enzim
dibagi atas enam kelas tergantung pada
reaksi yang dikatalisis.
E.C.a.b.c.d
a. Kelas enzim
b. subkelas enzim
c. Sub-sub kelas enzim
d.Sub-sub-sub kelas enzim
Pengelompokan tidak berdasarkan urutan

asam amino, struktur tiga dimensi dan juga
tidak berdasarkan mekanisme reaksi
55
1.
Tata Nama Enzim

1. Oksidoreduktase
Mengkatalisis transfer atom H, O atau elektron dari satu substrat ke yang lain.
Digit kedua: Hidrogen atau donor elektron
 1. Alkohol
 2. Aldehid atau keton
 3. CH-CH
 4. Amin primer
 5. Amin sekunder
 6. NADH atau NADPH
Digit ketiga: Hidrogen atau akseptor elektron
 1. NAD+ atau NADP+
 2. Fe 3+
 3. O2
 99. Akseptor lain
Nama sistematik ditulis menurut: donor:akseptor oksidoreduktase

– EC. 1.1.1.1
– Nama Sistematik: Alkohol:NAD+ oksidoreduktase
– Nama Trivial: Alkohol dehidrogenase
(Nama Dr.rer.nat.
trivial:Sri Mulyani, M.SI. transfer H ke O ; dan dehidrogenase, untuk transfer24/11/2020
Oksidase, 2 H ke
akseptor selain O2)
56

1.
Tata Nama Enzim

2. Transferase
• Katalisis transfer gugus fungsi khusus seperti metil, asil, amino,
glikosil, atau fosfat dari satu senyawa ke senyawa lain.
AX + B -------- BX + A
• Nama berakhiran X-Transferase, X adalah gugus yang ditransfer.
• Nama sistematik ditulis menurut: Donor:akseptor gugus
transferase
• Digit kedua merupakan gugus yang ditransfer
– 1. satu gugus karbon
– 2. Gugus Aldehid atau keton
– 3. Gugus Asil
– 4. Gugus glikosil
– 7. Gugus fosfat
• Digit ketiga: menjelaskan lebih lanjut gugus yang ditransfer
– E.C.2.1.1: metiltransferase
– E.C.2.1.2:
Dr.rer.nat. Sri Mulyani,hidroksimetiltransferase
M.SI. 24/11/2020
– E.C.2.1.3: karboksil atau karbamoil transferase
57
Tata Nama Enzim

3. Hidrolase
• E.C.2.7.1: fosfotransferase dengan gugus alkohol sebagai akseptor
• E.C.2.7.2: Fosfotransferase dengan gugus karboksil sebagai akseptor
• E.C.2.7.3: fosfotransferase dengan gugus nitrogen sebagai akseptor
• Fosfotransferase mempunyai nama trivial dengan akhiran kinase
• Hidrolase mengkatalisis reaksi hidrolis
A-X + H2O --------- X-OH + HA
Digit kedua: Jenis ikatan yang dihidrolisis
1. ester • E.C.3.1.1. Ester karboksilat
2. glikosidik • E.C.3.1.2. Ester tiol
• E.C.3.1.3 Monoester fosfat
4. peptida
• E.C.3.1.4 Diester fosfat
5. C-N selain peptide 1.
Digit ketiga: menjelaskan lebih lanjut jenis ikatan yang dihidrolisis

• Nama substrat diberi akhiran –ase.
Nama sistematik
Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI.selalu mengikuti hidrolase 24/11/2020
58

1.
Tata Nama Enzim

4. Liase
• Mengkatalisis pemutusan ikatan C-C, C-O, C-N, C-S.
• Nama sistematik ditulis menurut substrat gugus liase.
• Nama trivial, misalnya dekarboksilase, aldolase, dehidratase
(eliminasi CO2, aldehid, dan air).
• Digit kedua: ikatan yang diputus
– 1. C-C
– 2. C-O
– 3. C-N
– 4. C-S
• Digit ketiga: gugus yang dihilangkan. Untuk C-C liase
– 1. gugus karboksil
– 2. gugus aldehid
– 3. gugus asam keto
59
1.
Tata Nama Enzim

5. Isomerase
• Mengkatalisis penataan struktur atau geometri dalam molekul.
• Enzim diklasifikasikan menurut jenis reaksi yang terlibat.
• Digit kedua: Jenis Reaksi

1. Rasemisasi atau epimerisasi
2. Isomerisasi cis-trans
3. Oksidoreduktase intramolekul
4. Reaksi transfer intramolekul
• Digit Ketiga: jenis molekul yang mengalami isomerisasi

1. asam amino
2. asam hidroksi
3. Karbohidrat
60

1.
Tata Nama Enzim

6. Ligase
• Mengkatalisis pembentukan ikatan baru, disertai dengan hidrolisis ATP atau
nukleosida trifosfat lainnya.
X + Y + ATP ------------- X-Y + ADP + Pi
• Nama sistematik X:Y ligase
• Digit kedua: jenis ikatan yang dibentuk
1. C-O
2. C-S
3. C-N
4. C-C
• Digit ketiga: menjelaskan lebih lanjut ikatan yang dibentuk
• E.C. 6.3.1 asam-amonia ligase (amida, sintase)
• E.C. 6.3.2 asam-asam amino ligase (peptida, sintase)
• Contoh: ATP + D-glukosa  ADP + D-glucose 6-phosphate
Nama Sistematis: ATP:glucose phosphotransferase
Nama yang Direkomendasi (trivial): Heksokinase
EC number: 2.7.1.1
(2) transferase
(7) phosphotransferase
(1) gugus hidroksil sebagai akseptor
(1) nomor seri yang diberikan secara acak
61
Proenzim =Preenzim = Zymogen

Beberapa enzim proteolitik dibentuk dan
disekresikan ke jaringan dalam bentuk tidak aktif,
disebut proenzim
Kemungkinan untuk melindungi jaringan dari
proses autodigestive
Contoh : Enzim pencernaan, pembekuan darah
Pemberian nama : Awalan : Pro / Pre , akhiran –
ogen
Contoh :
Pepsin/H+
Pepsinogen Pepsin
Tripsin
Prokarboksipeptidase karboksipeptidase
62

Isozyme
Enzim-enzim yg mempunyai sifat katalitik sama
tatapi berbeda bentuk, sifat kimia & fisiknya
Isozim mengkatalisis reaksi yang sama
Contoh : Laktat dehidrogenase (LDH

mengkatalisis perubahan reversibel piruvat
menjadi laktat dengan adanya koenzim NADPH
Pola isoenzim ini merupakan karakteristik dari
jaringan tertentu sehingga dapat digunakan
sebagai alat diagnostik
Ada 5 macam enzim LDH (Isozim 1-5)
63
Contoh Isozim :
Laktat Dehidrogenase
Terdiri dari 2 macam
polipeptida disebut dengan
subunit M (Muscle) dan H
(Heart).
Membentuk tetramer (4 rantai
polipeptida) dengan 5 Isozim
H4 banyak di dalam jantung
M4 banyak dalam otot dan
hati
Digunakan untuk diagnostik
infark jantung
64

ENZIM
Mekanisme Aksi
65
Bagaimana enzim bekerja ?
Contoh : Serin Protease
66

Sifat katalitik enzim
S T* P
T*
Energi bebas aktivasi

reaksi tak terkatalisis
Energi bebas
Gambar ini tidak dapat ditampilk an.
Energi bebas aktivasi

reaksi terkatalisis enzim
S Keseluruhan energi bebas yang
G
P dilepaskan selama reaksi
Koordinat reaksi
67
68

ENZIM
Kinetika
69
Faktor yang mempengaruhi

laju reaksi
Konsentrasi substrat
Temperatur
pH
70

Konsentrasi substrat
Laju maksimal V max
Laju reaksi adalah
jumlah substrat yang
Laju reaksi (Vo)

dikonversi menjadi
produk per satuan
waktu (mol/menit)
Bentuk hiperbola
[Substrat]
Kebanyakan enzim
menunjukkan kinetika
Michaelis-Menten, plot Enzim Allosterik sering
Vo terhadap konsentrasi memperlihatkan
substrat menunjukkan Kurva sigmoid
grafik hiperbola
71
Temperatur
Laju reaksi meningkat dengan kenaikan
temperatur
Laju reaksi menurun pada temperatur
yang lebih tinggi
Inaktivasi enzim
Laju reaksi (Vo)

20 40 60
(Temp OC)
72

pH
Efek pH pada ionisasi situs aktif
Contoh: aktivitas katalitik dapat membutuhkan gugus
amino dari enzim dalam bentuk terprotonasi (-NH3+).
Pada pH basa gugus ini terdeprotonasi dan laju reaksi
akan menurun
Efek pH pada denaturasi enzim
pH optimum bervariasi untuk enzim yang berbeda
Tripsin
Laju reaksi (Vo)
Pepsin Alkalin fosfatase
Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI.3 5 7 9 11 24/11/2020
pH
73
Persamaan Michaelis Menten

k1 k3
Vo E+S ES P+E
k2 Vo=Vmax . [S]
Km + [S]
Vmax
C Km = k2 + k3
k1
B Vmax
2
A
Km [S]
Titik A: V = K. [S]
Titik B: V = Vmax/2
Titik C: V = Vmax
74

Plot Lineweaver-Burk
Persamaan linear 1/Vo = Km/Vmax x 1/[S] + 1/Vmax
y = bx + a
1
Vo
Km/Vmax
1
Vmax
1 1
Km [S]
75
Konstanta Michaelis (Km)
Konsentrasi substrat, ketika laju reaksi

setengah dari laju reaksi maksimum
Menunjukkan afinitas enzim terhadap
substrat
Km kecil, affinitas terhadap substrat besar
Km besar, affinitas terhadap substrat kecil
76

Inhibisi Enzim
Penghambatan aktivitas enzim

Penting untuk mengetahui mekanisme regulasi
biologis
Pada reaksi biologis, regulasi terjadi dengan
penghambatan enzim
Untuk mengetahui mekanisme kerja obat atau
racun
Banyak obat yang bekerja sebagai inhibitor
77
Pola penghambatan enzim
Reversibel
Inhibitor kompetitif
Inhibitor nonkompetitif
Irreversibel
78

Inhibisi Enzim
Kompetitif
Non Kompetitif
Unkompetitif
Campuran (mixed)
79
80

Inhibisi kompetitif
Struktur kimia Substrat dan Inhibitor mirip
Pengikatan pada active site yang sama S
Inhibitor dan Substrat bersaing menduduki E

active site
E-S E+P
+S
I
E
+I E-S
E
Penambahan S efek inhibisi dapat diatasi

81
Inhibisi Kompetitif
Vo 1
Vo
Vmax
Vmax
1
Vmax
Km Km [S] 1 1
Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI.
Km [S]
24/11/2020
Km meningkat karena ada inhibitor kompetitif
82

Inhibisi non Kompetitif
Inhibitor dapat bereaksi dengan

kompleks E-S karena pengikatan I tidak
sama dengan S
E-I
+S S
+I
EIS E+P I E
E
+S E-S +I
83
Inhibisi Non Kompetitif
Vo 1
Vo
Vmax
Vmax
1
Vmax
Km [S] 1 1
Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI.
Km [S]
24/11/2020
Km meningkat karena ada inhibitor kompetitif
84

85
86

Soal.
Dari data laju reaksi di bawah, tentukan jenis
inhibitor dan hitung nilai K
Laju awal (nmol/menit)
[S] (mM) (kontrol) +I (6 M) +X(30M) +Y (4mM) +Z(0.2mM)
0.200 16.67 6.25 5.56 10.00 8.89
0.250 20.00 7.69 6.67 11.11 10.81
0.333 24.98 10.00 8.33 12.50 13.78
0.500 33.33 14.29 11.11 14.29 19.05
1.00 50.00 25.00 16.67 16.67 30.77
2.00 66.67 40.00 22.22 18.18 44.44
2.50 71.40 45.45 23.81 18.52 48.78
3.33 76.92 52.63 25.64 18.87 54.06
4.00 80.00 57.14 26.67 19.00 57.14
5.00 83.33
Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 62.50 27.77 19.23 60.60
24/11/2020
87
ENZIM
Penggunaan Enzim
88

Penggunaan Enzim
dalam klinik
Diagosis Penyakit
Pengobatan
89
Diagnosis penyakit
Dilakukan penetapan aktivitas enzim dalam darah untuk
membantu diagnosis penyakit
Ada 2 golongan enzim dalam plasma darah
Fungsional, berfungsi dalam plasma, sama atau lebih
banyak daripada dalam jaringan
Contoh : enzim pembekuan darah
Non fungsional, tidak berfungsi dalam plasma, kadar dalam
plasma kecil, bila kadarnya tinggi sebagai tanda kerusakan
jaringan
Contoh :
Lipase, kadar tinggi dalam darah, kerusakan pankreas
Transaminase,
GOT (Glu-Oksaloasetat-Tranaminase)
GPT (Glu-Piruvat-Transaminase
Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. ) 24/11/2020
90

Pengobatan
Diberikan secara oral

Pada penyuntikan dapat terbentuk
antibodi
Yang umum digunakan : enzim proteolitik,
untuk membantu pencernaan makanan,
pada gangguan pencernaan
91
PENGGUNAAN ENZIM BERDASAR

INHIBITOR KERJA ENZIM
Suatu molekul yang bekerja secara langsung pada
sebuah enzim untuk menurunkan kecepatan katalitik
disebut sebagai inhibitor
Beberapa inhibitor enzim adalah metabolit normal
tubuh yang menghambat enzim tertentu sebagai
bagian dari kontrol metabolik normal.
Inhibitor dapat juga berupa substansi asing seperti
obat-obatan atau toksin yang efek inhibisinya dapat
berupa terapeutik atau bahkan letal.
Inhibisi kerja enzim dibagi atas dua (2) jenis, yaitu
irreversibel dan reversibel (kompetitif dan non
kompetitif).
92

A. Inhibisi Irreversibel
Inhibitor yang terikat secara irreversibel

dengan enzim biasanya membentuk ikatan
kovalen dengan residu asam amino pada
atau dekat sisi aktif enzim dan secara
permanen menginaktiasi enzim.
Residu asam amino yang rentan yaitu residu

Ser dan Cys yang masing-masing memiliki
gugus ─OH reaktif dan ─SH
93
Contoh inihibitor irreversibel antara lain:
1. Komponen dari gas saraf

diisopropylphosphofluoridate (DIFT) bereaksi dengan
residu Ser dari sisi aktif enzim asetilkolinesterase
sehingga secara permanen menghambat enzim dan
mencegah transmisi impuls saraf.
94

2. Iodocetamide mengubah residu Cys dan

kemudian digunakan sebagai alat diagnostik
untuk menentukan berapa banyak residu Cys
yang dibutuhkan oleh suatu enzim.
95
3. Penisilin bekerja secara ikatan kovalen dengan

memodifikasi enzim transpeptidase sehingga menghambat
sintesis dinding sel bakteri sehingga membunuh bakteri tsb.
4. Streptomisin menghalangi aktivitas ribosom bakteri dengan
menyekat sintesis protein.
5. Allopurinol menurunkan produksi urat dengan
menghambat xantin oksidase.
6. Aspirin (asam asetilsalisilat): asetilasi kovalen serin di sisi aktif
dari enzim prostaglandin endoperoksida sintase
(siklooksigenase). Aspirin menyerupai prekursor
prostaglandin yang merupakan substrat fisiologis dari enzim
sehingga mengurangi sintesis sinyal inflamasi.
96

7. Suicide inihibitor/mechanism-based inhibitors : gugus prostetik

flavin dari monoamine oxidase (MAO) mengoksidasi N,N-
dimethylpropargylamine yang akan menginaktifkan enzim
dengan memodifikasi secara kovalen gugus prostetik flavin
dengan mengalkilasi N-5.
97

Enzim Nov 2021

Diunggah oleh

Informasi Dokumen

Judul Asli

Hak Cipta

Format Tersedia

Bagikan dokumen Ini

Bagikan atau Tanam Dokumen

Opsi Berbagi

Apakah menurut Anda dokumen ini bermanfaat?

Apakah konten ini tidak pantas?

Hak Cipta:

Format Tersedia

Enzim Nov 2021

Diunggah oleh

Hak Cipta:

Format Tersedia

BIOKIMIA I: ENZYME 24/11/2020

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 1

Beberapa jenis RNA dapat beraksi seperti enzim,

SIFAT UMUM ENZIM

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 2

Pembentukan kompleks enzim-substrat

Kemampuan katalisis enzim diawali dengan

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 3

Penyimpangan dari keadaan alami

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020

Sifat dari enzim

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 4

Terdapatnya special pocket atau cleft pada enzim yang

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 5

Enzim yang bekerja terhadap

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020

Model sisi aktif pada

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 6

Enzim memiliki spesifisitas yang tinggi,

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 7

Untuk satu golongan / kumpulan substrat

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 8

D asam amino oksidase, mengoksidasi

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020

Esterase, untuk ester ester

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 9

KOENZIM DAN KOFAKTOR

Pada banyak reaksi katalisis enzim, elektron atau atom

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 10

K + Propionyl CoA carboxylase

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 11

Berdasarkan interaksinya dengan enzim,

1) Redox coenzymes : Semua

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 12

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 13

24/11/2020 Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI.

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 14

24/11/2020 Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI.

24/11/2020 Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI.

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 15

Piridoksin (Vit B6)

24/11/2020 Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI.

24/11/2020 Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI.

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 16

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020

24/11/2020 Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI.

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 17

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 18

Mengimbangi Piruvat Laktat

Aktivitas enzim dapat diregulasi,

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.SI. 24/11/2020

Dr.rer.nat. Sri Mulyani, M.Si. 19