MAKALAH BIOKIMIA UMUM

MEKANISME KERJA ENZIM DAN PEMBENTUKAN KOMPLEKS ENZIM-

SUBSTRAT

Oleh :

KELOMPOK 5

1. Achmad Zain Nur M (170332614588)

2. Afita Dwiyantika (170332614550)
3. Ainayya Annihayah (170332614531)
4. Binti Lazimatul K (170332614526)
5. Lina Maziyyatus S (190332622502)
6. Syifa Salsabila N (190332622507)

UNIVERSITAS NEGERI MALANG

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
JURUSAN KIMIA
SEPTEMBER 2019

DAFTAR ISI

1. BAB I Pendahuluan.................................................................................................2
2. BAB II Pembahasan
 Enzim.......................................................................................................................4
Klasifikasi Enzim.....................................................................................................5
Mekanisme pembentukan komples Enzim-Substrat................................................7
Mekanisme Kerja Enzim.........................................................................................8
Faktor-faktor yang Mempengaruhi Mekanisme Kerja Enzim.................................10
3. BAB III Penutup
Kesimpulan..............................................................................................................13
Daftar Pustaka..........................................................................................................14

10
 BAB 1

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Enzim merupakan biomolekul yang berasal dari protein yang berfungsi sebagai katalis.
Katalis adalah senyawa yang dapat mempercepat proses reaksi tetapi tidak ikut bereaksi. Jenis
produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi zat, yang disebut promoter. Semua
proses bioogis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu
arah lintasan metabolism yang ditentukan oleh hormone sebagai promoter.

Beberapa jenis molekul dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Aktivitas dari enzim dapat
dipengaruhi oleh beberapa jenis molekul, salah satunya adalah inhibitor. Inhibitor merupakan
suatu senyawa yang dapat menghambat atau menurunkan laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim.
Inhibitor irreversibel atau tidak dapat balik, dimana setelah inhibitor mengikat enzim, inhibitor
tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. Keadaan ini menyebabkan enzim tidak dapat
mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada sisi katalitik
molekul enzim. Sedangakan inhibitor reversibel atau dapat balik, bekerja dengan mengikat sisi
aktif enzim melalui reaksi reversibel dan inhibitor ini dapat dipisahkan atau dilepaskan kembali
dari ikatannya. Inhibitor dapat balik terdiri dari tiga jenis, yaitu inhibitor yang bekerja secara
kompetitif, non-kompetitif, dan un-kompetitif.

Dalam bekerja enzim bereaksi dengan molekul subtract menghasilkan senyawa intermediet
dengan membutuhkan energy aktivasi lebih rendah, sehingga reaksi dapat dipercepat. Reaksi
kimia yang terjadi karena energy aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama.
Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis
akan kembali ke bentuk semula.

1.2 Rumusan Masalah

1. Apa yang dimaksud dengan enzim?
2. Bagaimana klasifikasi enzim?
3. Bagaimana mekanisme pembentukan kompleks enzim-substrat?
4. Bagaimana mekanisme kerja enzim?

10
 5. Faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi mekanisme kerja enzim?

1.3 Tujuan
1. Menjelaskan tentang enzim
2. Menjelaskan dan menyebutkan klasifikasi enzim
3. Menjelaskan mekanisme pembentukan kompleks enzim-substrat
4. Menjelaskan mekanisme kerja enzim
5. Menjelaskan faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi kerja enzim

10
 BAB II

PEMBAHASAN
2.1 Enzim
Enzim merupakan biokatalisator yang sangat efektif yang akan meningkatkan kecepatan
reaksi kimia spesifik secara nyata, dimana reaksi ini tanpa enzim akan berlangsung lambat
(Lehninger, 1995). Sifat-sifat istimewa enzim adalah kapasitas katalitik dan spesifisitasnya yang
sangat tinggi. Selain itu enzim mempunyai peran dalam transformasi berbagai jenis energi
(Winarno, 1994). Enzim disusun oleh untaian asam amino yang panjang dan antar asam amino
dihubungkan dengan ikatan peptida (Judoamidjojo dkk., 1992). Fungsi suatu enzim adalah
sebagai katalis untuk mempercepat proses biokimia yang terjadi didalam sel maupun di luar sel
(Poedjiadi, 1994). Kelebihan enzim sebagai katalis dibandingkan dengan katalis sintetik lainnya
antara lain: (1) enzim mempunyai spesifitas tinggi, (2) enzim bekerja secara spesifik, (3) tidak
terbentuk produk samping yang tidak diinginkan, (4) mempunyai produktivitas yang tinggi, (5)
produk akhir umumnya tidak terkontaminasi sehingga mengurangi biaya purifikasi dan
mengurangi efek kerusakan terhadap lingkungan
Berdasarkan tempat bekerjanya, enzim dapat dibedakan dalam dua golongan, yaitu
endoenzim dan eksoenzim. Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, dihasilkan di dalam sel
yaitu pada bagian membran sitoplasma dan melakukan metabolisme di dalam sel. Eksoenzim
(enzim ekstraseluler) merupakan enzim yang dihasilkan sel kemudian dikeluarkan melalui
dinding sel sehingga terdapat bebas dalam media yang mengelilingi sel dan bereaksi memecah
bahan organik tanpa tergantung pada sel yang melepaskannya (Soedigdo, 1988)
Berdasarkan biosintesisnya, enzim dibedakan menjadi enzim konstitutif dan enzim
induktif. Enzim konstitutif adalah enzim yang selalu tersedia di dalam sel mikroba dalam jumlah
yang relatif konstan, sedangkan enzim induktif adalah enzim yang ada dalam jumlah sel yang
tidak tetap, tergantung pada adanya induser. Enzim induktif ini jumlahnya akan bertambah
sampai beberapa ribu kali bahkan lebih apabila dalam medium mengandung substrat yang
menginduksi, terutama bila substrat penginduksi merupakan satu-satunya sumber karbon.

2.2 Klasifikasi Enzim

10
 Penamaan dan klasifikasi enzim secara sistematik, telah dikemukakan oleh suatu badan
internasional yaitu CEIUB ( Commission on enzymes of the International Union of
Biochemistry). Dalam sistem ini enzim dibagi menjadi enam golongan utama.
Klasifikasi enzim secara internasional meliputi: nama golongan dan macam reaksi yang
dikatalisisnya (Wirahadikusumah, 1989). Menurut Poedjadi (1994), enzim yang dibagi kedalam
enam golongan tersebut digolongkan berdasarkan pada jenis reaksi yang dikatalisis, keenam
golongan enzim tersebut yaitu :
a. Oksido-reduktase
Enzim yang berperan dalam reaksi oksidasi-reduksi. Enzim yang termasuk dalam
golongan ini ada dua yaitu dehidrogenase dan oksidase. Contoh enzim dehidrogenase
yaitu : alkohol dehidrogenase dan glutamat dehidrogenase. Contoh enzim oksidase
yaitu : glukosa oksidase dan glisin oksidase
a. Transferase
Enzim yang berperan dalam reaksi pemindahan gugus tertentu. Contoh enzim yang
termasuk golongan ini adalah metiltransferase, hidroksimetiltransferase dan
aminotransferase.
b. Hidrolase
Enzim yang berperan dalam reaksi hidrolisis. Ada tiga jenis enzim hidrolase, yaitu jenis
yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, dan yang memecah ikatan peptida.
Contoh enzim hidrolase yaitu esterase, lipase, amilase, aminopeptidase,
karboksipeptidase, pepsin, tripsin, dan kimotripsin.
c. Liase
Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting didalam reaksi
pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya.
Contoh enzim golongan ini yaitu: dekarboksilase, aldolase, dan hidratase.
d. Isomerase
Enzim yang termasuk dalam golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekular
misalnya reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa.
Contoh : ribulosafosfat epimerase, dan glukosafosfat isomerase.
e. Ligase

10
 Enzim yang berperan pada reaksi penggabungan dua molekul, oleh karenanya enzim-
enzim tersebut juga dinamakan sintetase. Ikatan yang terbentuk adalah ikatan C-O, C-S,
C-N, atau C-C. Contoh: glutamin dan piruvat karboksilase.

Berdasarkan cara terbentuknya, yaitu :

Enzim konstitutif : yaitu enzim yang jumlahnya dipengaruhi oleh kadar molekul awalnya
(substrat). Contohnya adalah enzim amilase yang terdapat pada saliva.

Enzim adaptif : yaitu enzim yang pembentukannya distimulasi oleh adanya substrat, misalnya
enzim β-galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium
yang mengandung laktosa

Berdasarkan proses reaksi yang dikatalisis, yaitu :

a. Karbohidrase

Enzim karbohidrase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan

karbohidrat. Enzim ini terutama terdapat disaliva (air ludah) dan usus halus. Contoh dari
enzim ini adalah enzim selulose, amilase, pektinase, maltose, sukrose, laktose. (fungsi
nya sudah dibahas diatas)

b. Protease

Enzim protease disebut juga dengan proteinase, proteolitik atau peptidase.

Merupakan enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan rantai protein didalam tubuh,
sehingga protein yang masuk melalui makanan dapat menjadi molekul yang lebih
sederhana diserap kedalam pembuluh darah dan dibawa ke sirkulasi menuju seluruh
tubuh. Enzim protease ini terutama terdapat di lambung dan di usus halus. Contoh dari
enzim ini adalah enzim pepsin, renin, tripsin, enterokinase, peptidase, dan gelatinase.

c. Esterase

Enzim esterase merupakan sebuah enzim yang fungsinya mengkatalisis

pemecahan rantai ester, terutama yang ditemukan di dalam asam nukleat dan juga lipid
(lemak) Contoh dari enzim esterase adalah enzim lipase, dan fosfatase.
10
 2.3 Mekanisme Pembentukan Kompleks Enzim Substrat
Terikatnya substrat pada sisi aktif enzim menyebabkan berubahnya keadaan substrat
sehingga berada dalam keadaan transisi dan akibatnya molekul substrat mengalami perubahan
konformasi transisi yang diperlukan agar dapt diubah menjadi produk. Beberapa ion logam yang
merupakan kofaktor juga membantu terjadinya ikatan sustrat dengan enzim (Wheeler, 1994).
Jika enzim telah melakukan pembentukan ikatan antara enzim dengan substrat dengan
membentuk molekul kompleks enzim substrat, pembentukan molekul ini sangat dipengaruhi oleh
bentuk sisi aktif enzim dan kespesifikan substrat.
Menurut Shahib (2005) ada dua teori yang mendukung dalam penjelasan pembentukan
kompleks enzim substrat, teori pertama yang diajukan oleh Fisher yaitu teori Kunci dan Gembok
/ “Lock and Key” yang menjelaskan bahwa adanya kespesifikan enzim terhadap substrat tertentu
yang bentuknya sesuai dengan sisi aktif enzim. Teori kedua adalah teori yang diajukan oleh
Koshland yaitu teori “ Induced Fit” yang menjelaskan bahwa substrat akan menginduksi suatu
perubahan bentuk sisi aktif enzim sehingga dapat dengan mudah berikatan seperti pada Gambar
1.

Gambar 1. Teori“Lock and Key” dan “Induced Fit”

(Shahib, 2005)
1. Teori Lock and Key
Teori ini ditemukan oleh Emil Fischer pada tahun 1894. Menurut beliau, enzim
tidak akan berikatan dengan substrat yang memiliki bentuk yang sama (spesifik) dengan
sisi aktif dari enzim. Dengan kata lain, hanya substrat yang punya bentuk yang cocok
secara spesifik yang dapat berhubungan dengan enzim tersebut. Oleh karena itulah
10
 kenapa disebut dengan teori gembok dan kunci, yang mana enzim diilustrasikan sebagai
kunci dan substrat diistilahkan dengan gembok. Karena gembok dan kunci akan
mempunyai kecocokan sisi yang sama untuk bisa membuka ataupun sebaliknya. Teori
tersebut mempunyai kekurangan yaitu tidak mampu menjelaskan mengenai kestabilan
enzim pada saat peralihan titik reaksi enzim.
2. Teori Induced fit
Teori ini ditemukan oleh Daniel Koshland pada tahun 1958. Menurut Koshland
enzim memiliki sisi aktif yang fleksibel. Meski demikian, sisi aktif enzim tersebut
mempunyai titik-titik pengikat yang sama atau spesifik. Sehingga hanya substrat yang
mempunyai titik-titik pengikat yang spesifik sama yang akan menginduksi sisi aktif dari
enzim sehingga pas (membentuk seperti substrat). Molekul enzim mempunyai sisi aktif
tempat menempelnya substrat sehingga terbentuklah molekul kompleks enzim substrat.
Pengikat substrat menginduksi penyesuaian pada enzim sehingga meningkatkan
kecocokan antara keduanya dan mendorong molekul kompleks enzim-enzim substrat ada
dalam kondisi yang lebih reaktif. Saat substrat masuk kedalam sisi aktif enzim, bentuk
sisi aktif akan termodifikasi melingkupinya dan membentuk kompleks. Saat produk
sudah dilepas dari kompleks, enzim berubah menjadi tidak aktif dan menjadi bentuk yang
lepas. Substrat lainpun kemudian kembali bereaksi dengan enzim tersebut begitu
seterusnya. Teori induksi inilah yang dapat menjawab kekurangan dari teori gembok dan
kunci sebelumnya. Oleh karena itu, teori induksi yang dikemukakan oleh Daniel
Koshland adalah teori yang paling banyak diakui oleh para peneliti untuk dapat
menjelaskan cara kerja enzim.

2.4 Mekanisme Kerja Enzim

Enzim memiliki fungsi yaitu sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi di dalam sel
maupun di luar sel. Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi tanpa ikut
bereaksi. Enzim bersifat khas (spesifik kerjanya) dan aktivitasnya dapat diatur. Tanpa kehadiran
enzim, suatu reaksi sangat sukar terjadi. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 10 8-1011 kali
lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi, enzim dapat menjadi
katalis yang sangat efisien, reaksi dengan menggunakan enzim sebagai katalis merupakan reaksi
enzimatis (Poedjiadi dan Supriyanti 2009).

10
 Enzim mengkatalisis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim meningkatkan laju
reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi. Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan
membentuk kompleks enzim dengan substrat yang kemudian akan menghasilkan produk. Setelah
produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan untuk membentuk kompleks baru dengan
substrat (Susilo 2012). Mekanisme kerja enzim dapat diilustrasikan seperti pada gambar di
bawah ini :

Gambar 1. Mekanisme kerja enzim

Suatu reaksi kimia dapat terjadi jika molekul yang terlibat memiliki cukup energi internal
untuk membawanya ke puncak bukit energi menuju bentuk reaktif yang disebut tahap transisi.
Tahap transisi merupakan tahap berlangsungnya pemutusan maupun pembentukan suatu
senyawa. Energi aktivasi suatu reaksi adalah jumlah energi dalam kalori yang diperlukan untuk
membawa semua molekul pada 1 mol senyawa pada suhu tertentu menuju tingkat transisi pada
puncak batas energi. Suatu reaksi kimia dapat dipercepat dengan dua cara, yaitu pertama
meningkatkan suhu dan kedua dengan memberinya katalis.
Peranan enzim dalam suatu reaksi adalah sebagai katalis yang mampu menurunkan energi
aktivasi dengan pembentukan kompleks enzim-substrat. Hal tersebut dapat menyebabkan laju
suatu reaksi meningkat. Kecepatan reaksi tidak dipengaruhi oleh konsentrasi substrat saja, karena
apabila konsentrasi substrat sangat besar maka semua enzim akan membentuk kompleks enzim-
10
substrat. Hal ini menunjukkan bahwa enzim seolah-olah telah ‘jenuh’ dengan substrat, artinya
tidak dapat lagi menampung substrat. Oleh karena itu kecepatan reaksi bergantung pada
konsentrasi kompleks enzim-substrat (Poedjiadi dan Supriyanti 2009).

2.5 Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim

1. Suhu
Suhu merupakan salah satu faktor yang mempengaruhi suatu kerja enzim. Kebanyakan

suatu enzim bekerja pada suhu optimum yaitu 30 – 40 . Jika suatu enzim bekerja pada

suhu tersebut, tetapi suhu keadaan berada di bawahnya atau di atasnya maka dapat
menyebabkan kerja enzim terhambat dan juga enzim mengalami kerusakan atau
terdenaturasi. Namun terdapat enzim-enzim tertentu yang dapat bekerja pada suhu diatas
dan dibawah suhu optimum. Misalnya enzim dari golongan methanogen bekerja optimum

pada suhu 80 .

2. Inhibitor
Inhibitor merupakan suatu zat yang dapat menghambat suatu kerja enzim. Inhibitor
dibagi menjadi dua yaitu inhibitor kompetitif dan non-kompetitif. Inhibitor kompetitif
merupakan suatu zat yang dapat memhanbat kerja enzim dengan bersaing bersama
substrat untuk menempati sisi aktif enzim sedangkan inhibitor non-kompetitif merupakan
suatu zat yang menghambat kerja enzim dengan menenpel pada sisi luar substrat
sehingga bentuk substrat akan berubah dan menyebabkan sisi aktif enzim menjadi rusak.
10
3. pH
pH juga dapat mempengaruhi kerja suatu enzim, sama halnya dengan suhu. Kebanyakan
suatu enzim bekerja pada suhu normal, namun ada juga enzim yang bekerja pada pH
yang asam dan juga basa.

4. Konsentrasi Enzim Dan Substrat

Pengaruh konsentrasi enzim dan substrat juga daapat mempengaruhi kerja suatu enzim.
Konsentrasi enzim dan substrat harus sebanding, karena jika tidak sebanding atau enzim
terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak, reaksi akan berjalan lambat dan bahkan ada
substrat yang tidak terkatalisasi. Semakin banyak enzim,reaksi akan semakin cepat.

10
 BAB III
PENUTUP
Kesimpulan
Enzim merupakan biomolekul yang berasal dari protein yang berfungsi sebagai katalis.
Enzim mempunyai peran dalam transformasi berbagai jenis energi (Winarno, 1994). Enzim
disusun oleh untaian asam amino yang panjang dan antar asam amino dihubungkan dengan
ikatan peptida (Judoamidjojo dkk., 1992). Fungsi suatu enzim adalah sebagai katalis untuk
mempercepat proses biokimia yang terjadi didalam sel maupun di luar sel.
Enzim diklasifikasikan menjadi enam bagian yaitu oksido-reduktase, transferase,
hidrolase, liase, isomerase, dan ligase. Namun kadang ada yang menyebutkan bahwa enzim
diklasifikasikan menjadi tujuh bagian yaitu dengan golongan polimerase. Sedangkan berdasarkan
proses reaksi yang dikatalisis enzim diklasifikasikan menjadi tiga bagian yaitu karbohidrase,
protease dan esterase.
Mekanisme pembentukan kompleks enzim-substrat didukung oleh dua teori yaitu teori
lock and key yang ditemukan oleh Emil Fischer pada tahun 1894. Menurut teori ini, enzim tidak
akan berikatan dengan substrat yang memiliki bentuk yang sama (spesifik) dengan sisi aktif
enzim, hanya substrat yang memiliki bentuk yang cocok secara spesifik yang dapat berhubungan
dengan enzim tersebut. Enzim diibaratkan sebagai kunci sedangkan substrat adalah gemboknya.
Kemudian teori yang kedua yaitu induced fit yang dikemukakan oleh Daniel Koshland pada
tahun 1958. Menurut teori ini, enzim memiliki sisi aktif yang fleksibel. Meski demikian, sisi
aktif enzim mempunyai titik-titik pengikat yang sama atau spesifik, sehingga hanya substrat
yang mempunyai titik-titik pengikat yang spesifik yang akan menginduksi sisi aktif dari enzim.
Mekanisme kerja dari suatu enzim yaitu berfungsi sebagai katalis untuk proses biokimi
yang terjadi di dalam sel maupun di luar sel. Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju
reaksi tanpa ikut bereaksi. Enzim mengkatalisis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi.
Enzim meningkatkan laju reaksi dengan menurunkan energi aktivasi. Kemudian faktor-faktor
yang dapat mempengaruhi mekanisme kerja suatu enzim yaitu suhu, pH, inhibitor, dan
konsentrasi substrat-enzim.

Daftar Pustaka
Poedijadi A dan Supriyanti. 2009. Dasar-dasar Biokimia. Depok (ID) : UI-Press

10
Susilo, B. 2012. Studi Optimasi Esterifikasi Asam Lemah Hasil Hidrolisis Minyak Kelapa degan
Glukosa Menggunakan Lipase Candida rugose EC 3.1.1.3 Terimmobilisasi pada
Matriks Zeolit [skripsi]. Depok : UI
Shahib, N. 2005. Biologi Molekular Medik I. Unpad Press. Bandung.
Lehninger, A.L. 1995. Dasar-Dasar Biokimia. Erlangga. Jakarta
Winarno, F. 1994. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta: PT. Gramedia Pustaka Utama
Judoamidjojo, M. dkk., 1992. Teknologi Fermentasi. Jakarta: Rajawali Press.
Soedigdo, 1988. Studi Akivitas Enzim Lipase dari Aspergillus niger sebagai biokatalis pada
proses gliserolisis untuk menghasilkan momoasilgliserol. Thesis. Universitas
Diponegoro. Semarang
Wirahadikusumah, M. 1989. Biokimia: Protein, Enzim dan Asam Nukleat. ITB. Press. Bandung.
Amin, Moh dkk. 2014. Bahan Ajar : Biokimia. Malang : Jurusan Biologi UM

10