MAKALAH

ILMU BIOMEDIK DASAR

MEKANISME ENZIM DAN KOENZIM
Dosen Pengampu : Andyanita Hanif H.,S.Kep.,M.Si

Disusun Oleh :
1) Istna Ma’rifatus Sholichah (A2R22026)
2) Mawar Ensu Agasy (A2R22032)
3) Muhammad Akhsan Zuluqi (A2R22033)
4) Nabil Humam Majid (A2R22034)
5) Nadilla Dea Amanda (A2R22035)
\

SARJANA KEPERAWATAN 1/A

SEKOLAH TINGGI ILMU KESEHATAN
HUTAMA ABDI HUSADA
TULUNGAGUNG
2022
 DAFTAR ISI

DAFTAR ISI.............................................................................................................................................2
KATA PENGANTAR.................................................................................................................................3
BAB I PENDAHULUAN...........................................................................................................................4
1.1 Latar Belakang....................................................................................................................4
1.2 Rumusan Masalah...............................................................................................................4
1.3 Tujuan..................................................................................................................................4
BAB II PEMBAHASAN.............................................................................................................................5
2.1 Pengertian Enzim dan Koenzim.........................................................................................5
2.2 Struktur Enzim....................................................................................................................5
2.3 Penggolongan enzim............................................................................................................6
2.4 Faktor yang mempengaruhi Enzim dan ko Enzim...........................................................8
BAB III PENUTUP..................................................................................................................................10
3.1 Kesimpulan.........................................................................................................................10
DAFTAR PUSTAKA................................................................................................................................11
 KATA PENGANTAR

Assalamualaikum wr.wb. Puji syukur atas rahmat Allah SWT, berkat rahmat Allah
SWT, berkat rahmat serta karunia-Nya sehingga makalah dengan judul ‘Mekanisme Enzim
dan Koenzim’ dapat selesai.
Makalah ini dibuat dengan tujuan memenuhi tugas dari Mata Kuliah Ilmu Biomedik
Dasar. Selain itu, penyusunan makalah ini bertujuan untuk menambah wawasan kepada
pembaca tentang Mekanisme Enzin dan Koenzim.
Kami menyampaikan ucapan terimakasih kepada Ibu Andyanita Hanif
H.,S.Kep.,M.Si.
Berkat tugas yang diberikan ini, dapat menambah wawasan penulis berkaitan dengan
topik yang diberikan. Penulis juga mengucapkan terimakasih yang sebesarnya kepada semua
pihak yang membantu dalam proses penyusunan makalah ini.
Kami menyadari bahwa dalam penyusunan dan penulisan masih melakukan banyak
kesalahan. Oleh karena itu, kami memohon maaf atas kesalahan dan ketaksemmpurnaan yang
pembaca temukan dalam makalah ini.

Tulungagung, 26 November 2022

Penyusun
 BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Satu ciri khas sel hidup adalah terdapatnya proses metabolisme yang diperantarai oleh
suatu protein yang disebut enzim yaitu suatu katalisator protein yang mempercepat reaksi
kimia dalam makhluk hidup atau dalam sistem biologik.
Menurut literatur diperkirakan terdapat 3000 macam enzim di dalam sel. Tanpa enzim
maka reaksi selular berlangsung sangat lambat, bahkan mungkin tidak terjadi reaksi.
Dalam mengkatalisis suatu reaksi enzim bersifat sangat spesifik, sehingga meskipun
jumlah enzim ribuan di dalam sel dan substratnya-pun sangat banyak, tidak akan terjadi
kekeliruan. Substrat adalah substansi yang mengalami perubahan kimia setelah bercampur
dengan enzim, sedangkan produk adalah substansi baru yang terbentuk setelah reaksi
mencapai keseimbangan.
Apoenzim bagian enzim yang merupakan protein, mempunyai struktur 3 dimensi. Bagian
yang bukan protein disebut Koenzim. Kompleks apoenzim dengan koenzim disebut
holoenzim. Struktur 3 dimensi pada enzim tersebut sangat penting untuk aktivitas katalisis,
oleh karena itu perubahan konformasi yang sedikit saja pada struktur enzim akan
mempengaruhi aktifitasnya.
Seperti protein pada umumnya enzim dapat mengalami denaturasi oleh faktor, seperti :
perubahan pH yang mencolok, temperatur, pelarut organik, urea dan dapat dihambat oleh
racun enzim.
1.2 Rumusan Masalah
1. Jelaskan pengertian Enzim dan Koenzim
2. Jelaskan Struktur Enzim
3. Sebutkan macam- macam penggolongan enzim
4. Jelaskan faktor yang mempengaruhi kerja enzim

1.3 Tujuan
1. Memahami pengertian enzim dan koenzim
2. Memahami struktur enzim
3. Memahami macam-macam penggolongan enzim
4. Memahami faktor yang mempengaruhi enzim
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Enzim dan Koenzim

a. Enzim
Enzim adalah protein yang berperan sebagai pemercepat proses reaksi kimia
(katalis)dalam metabolisme makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi.
Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan
dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat
berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.
b. Koenzim
Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik kecil yang merupakan
bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, larut dalam air dan bisa
bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim. Koenzim yang membentuk ikatan
sangat erat baik secara kovalen maupun nonkovalen dengan apoenzim di sebut gugus
prostetik.

2.2 Struktur Enzim

Enzim berdasarkan strukturnya dapat kita bedakan menjadi dua yaitu:
1) enzim sederhana, yang tersusun atas protein saja;
2) enzim yang bersifat kompleks, yaitu strukturnya tersusun dari protein dan
nonprotein.
Enzim yang kompleks terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah
bagian enzim yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang
tersusun atas nonprotein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu
koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik)
gambar a.
Setelah kita mengetahui struktur penyusun enzim, struktur enzim juga dapat kita ketahui
dengan bagian permukaan yang aktif. Artinya jika ada gugus enzim maka tidak semua
permukaannya dapat sebagai tempat penempelan substrat namun substrat hanya dapat
menempel pada sisi yang aktif saja (gambar b).

2.3 Penggolongan enzim

Dalam penggolongannya enzim dapat kita bagi menjadi dua yaitu; berdasarkan
tempat kerja enzim dan daya mempercepatnya (katalisis).
a. Berdasarkan tempat bekerjanya :
1) Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di dalam
sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalam
sel dan untuk pembentukan tenaga/Adhenosine Tri Phospat (ATP) yang berguna
untuk proses kehidupan sel,dalam proses respirasi.
2) Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar
sel. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk
dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan berat molekul (BM) lebih rendah
sehingga dapat masuk melewati sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi
pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel.

b. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis :

1) Oksidoreduktase
Enzim mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan enzim
ke enzim atau ke oksigen. Sebagai contoh adalah enzim transfer oksidase dan
peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase,
yaitu enzim oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.
2) Transferase
Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke
molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut:
 a. Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan
amina.
b. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan
fosfat.
c. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.
3) Hidrolase
Enzim mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:
a. Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan
ester karboksil
b. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
c. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan
polipeptida.
4) Liase
Enzim berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari
suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:
a. L- malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis
reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.
b. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis
reaksi pengambilan gugus karboksil.
5) Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, contoh:
a. Rasemase, merubah l-alanin  D-alanin
b. Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfatD-xylulosa-5-fosfat
c. Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
d. Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-
e. fosfatdihidroksi aseton fosfat
f. Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-
g. CoAsuksinil-CoA
6) Ligase
Enzim mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya
molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim
asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH + ATPAsetil CoA + AMP + P-P

c. Penggolongan Koenzim
Koenzim juga mempunyai peranan yang penting pada proses katalisis substrat.
Untuk koenzim sendiri hanya dibagi menjadi dua sebagai berikut:
1) Koenzim 1
Tersusun dari satu molekul beta asam molekul nikotinamida, satu molekul
adenine dan 2 molekul pentose serta 2 molekul asam phospat. Koenzim ini
dikenal juga sebagai kodahidrogenese 1 atau kozimase. Dalam ilmu kimia
dikenal sebagai DPN (diphosphopyridine nucleotide) dan pada umumnya
terdapat pada sel hidup.
 2) Koenzim 2
Dikenal sebagai kodehidrogenese II atau kozimase II. Fungsinya sama
dengan koenzim I dan hanya berbeda dalam kandungan molekul asam
sulfatnya. Pada koenzim I terdapat 2 molekul asam phosfat sedangkan pada
koenzim II terdapat 3 molekul asam phospat. Fungsi koenzim dalam
suasana anaerob sebagai dehidrogenase yang menerima atom H atau
sebagai akseptor H

2.4 Faktor yang mempengaruhi Enzim dan ko Enzim

a. Suhu
Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih
tetap mempunyai sifat protein yang kerjanya dipengaruhi oleh suhu. Enzim
dapat bekerja optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 400 C.
Pada suhu 00 C, enzim tidak aktif. Jika suhunya dinaikkan, enzim akan mulai
aktif. Jika suhunya dinaikkan lebih tinggi lagi sampai batas sekitar 40-500 C,
enzim akan bekerja lebih aktif lagi. Namun, pemanasan lebih lanjut membuat
enzim akan terurai atau terdenaturasi seperti halnya protein lainnya. Pada
keadaan ini enzim tidak dapat bekerja.
1) Enzim tidak aktif pada suhu kurang dari 0oC.
2) Kemampuan aktivitas enzim meningkat dua kali lipat pada setiap
kenaikan suhu 10oC.
3) Kemampuan aktivitas enzim paling optimum pada suhu 37oC.
b. Derajat Keasaman (pH)
Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada pH netral, kecuali beberapa
jenis enzim yang bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim
yang bekerja optimum pada suasana netral ditempatkan pada suasana basa
ataupun asam, enzim tersebut tidak akan bekerja atau bahkan rusak. Begitu
juga sebaliknya, jika suatu enzim bekerja optimal pada suasana basa atau asam
tetapi ditempatkan pada keadaan asam atau bas, enzim tersebut akan rusak.
Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdapat di dalam lambung, efektif
bekerja pada pH rendah.
1) Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang disebut
sebagai pH optimum.
2) pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.
3) Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut
bertindak balas paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam
usus kecil bertindak paling cekap pada pH 8.
c. Inhibitor
Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah hambat respons balik feed
back inhibitor. Feed back inhibitor adalah keadaan pada saat substansi hasil
(produk) kerja enzim yang terakumulasi dalam jumlah yang berlebihan akan
menghambat kerja enzim yang bersangkutan. Inhibitor kompetisi terjadi
penambahan substrat dapat mengurangi daya hambatnya, karena inhibitor
bersaing dengan substrat untuk mengikat bagian aktif enzim. Misalnya enzim
suksinat dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi asam
suksinat menjadi fumarat, jika dalam proses ini ditambahkan asam malonat,
 maka enzim suksinat dehidrogenase akan menurun aktivitasnya. Tetapi jika
diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi akan normal kembali.
Sehingga aktivitas inhibitor ini sangat bergantung pada konsentrasi inhibitor,
konsentrasi substrat, dan aktivitas enzim inhibitor dan substrat.
Inhibitor nonkompetisi pengaruhnya tidak dapat dihilangkan dengan adanya
penambahan substrat lain, di mana inhibitor ini akan berikatan dengan
permukaan enzim tanpa lepas dan lokasinya tidak dapat diganti oleh substrat.
Sehingga daya kerja inhibitor sangat tergantung dari konsentrasi inhibitor dan
aktivitas inhibitor terhadap enzim.
d. Konsentrasi Substrat
Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat
yang tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga
rendah. Sebaliknya, jika jumlah substrat yang tersedia banyak, kerja enzim
juga cepat. Pada keadaan substrat berlebih, kerja enzim tidak sampai menurun
tetapi konstan. Pada kepekatan substrat rendah, jumlah molekul enzim
melebihi jumlah molekul substrat.
1) Sehingga hanya sebagian kecil molekul enzim bereaksi dengan
molekul substrat.
2) Apabila kepekatan substrat bertambah, maka molekul enzim dapat
bereaksi lebih banyak dengan molekul substrat sehingga dapat
mencapai kadar maksimal reaksi enzim.
3) Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan meningkatkan
aktivitas enzim karena kepekatan enzim sudah jenuh.
e. Konsentrasi enzim
Agar reaksi berjalan optimum, maka perbandingan jumlah antara enzim dan
substrat harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak
reaksi akan berjalan lambat bahkan ada substrat yang tidak terkatalisasi.
semakin banyak enzim, reaksi akan semakin cepat.
 BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan
Enzim adalah protein yang berperan sebagai pemercepat proses reaksi kimia
(katalis)dalam metabolisme makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut
bereaksi. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana
yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi
dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.
Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik kecil yang merupakan
bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, larut dalam air dan
bisa bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim. Koenzim yang membentuk
ikatan sangat erat baik secara kovalen maupun nonkovalen dengan apoenzim di
sebut gugus prostetik.
Enzim berdasarkan strukturnya dapat kita bedakan menjadi dua yaitu:
1. enzim sederhana, yang tersusun atas protein saja;
2. enzim yang bersifat kompleks, yaitu strukturnya tersusun dari protein
dan nonprotein.

Dalam penggolongannya enzim dapat kita bagi menjadi dua yaitu;

berdasarkan tempat kerja enzim dan daya mempercepatnya (katalisis).
a. Berdasarkan tempat bekerjanya :
1. Endoenzim
2. Eksoenzim
b. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis :
1. Oksidoreduktase
2. Transferase
3. Hidrolase
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase
c. Penggolongan Koenzim
Untuk koenzim sendiri hanya dibagi menjadi dua sebagai berikut:
1. Koenzim 1
2. Koenzim 2

Faktor yang mempengaruhi Enzim dan ko Enzim

a. Suhu
b. Derajat Keasaman (pH)
c. Inhibitor
d. Konsentrasi Substrat
e. Konsentrasi enzim
 DAFTAR PUSTAKA

Hariyanto, Tanto. 2016 . Biomedik Dasar. Jakarta Selatan: Pusdik SDM Kesehatan