KINETIKA REAKSI KIMIA

(ENZIM)

OLEH :

KELOMPOK : III ( 3 KIA )

ALVIN RAMADHANI (061540421930)

MARLISA (061540421605)
NOVIAN ARRADEX (061540421607)
SURI ANDAYANA (061540421611)
UTARI OKTAVIA (061540421613)
VONNIE FANI DILLAH (061540421616)

Dosen pembimbing
Dr. Ir. Rusdianasari, M.Si

JURUSAN TEKNIK KIMIA

POLITEKNIK NEGERI SRIWIJAYA
2016/2017
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kita panjatkan kehadirat Allah SWT, Tuhan Yang Maha Esa yang telah
memberikan rahmat serta hidayah-Nya sehingga penyusunan tugas ini dapat
diselesaikan.Tugas ini disusun untuk diajukan sebagai tugas mata kuliah Kinetika Reaksi
Kimia dengan judul Katalis Enzim di Politeknik Negeri Sriwijaya.
Terima kasih disampaikan kepada Ibu Rusdianasari selaku dosen Mata Kuliah
Kinetika Reaksi Kimia yang telah membimbing dan memberikan kuliah demi lancarnya tugas
ini.
Demikianlah tugas ini disusun semoga bermanfaat, agar dapat memenuhi tugas mata
kuliah Kinetika Reaksi Kimia.

PENULIS

November 2016
 BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Beberapa jenis molekul dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Aktivitas dari enzim
dapat dipengaruhi oleh beberapa jenis molekul, salah satunya adalah inhibitor. Inhibitor
merupakan suatu senyawa yang dapat menghambat atau menurunkan laju reaksi yang
dikatalisis oleh enzim. Inhibitor irreversibel atau tidak dapat balik, dimana setelah inhibitor
mengikat enzim, inhibitor tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. Keadaan ini
menyebabkan enzim tidak dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa
komponen (gugus fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim. Sedangakan inhibitor reversibel
atau dapat balik, bekerja dengan mengikat sisi aktif enzim melalui reaksi reversibel dan
inhibitor ini dapat dipisahkan atau dilepaskan kembali dari ikatannya. Inhibitor dapat balik
terdiri dari tiga jenis, yaitu inhibitor yang bekerja secara kompetitif, non-kompetitif, dan un-
kompetitif.
Sehingga dilakukan percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim dengan
tujuan untuk mengetahui pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim. Dimana dalam
percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim ini, digunakan inhibitor kompetitif
yaitu malonat. Dalam hal ini malonat yang menginhibisi reaksi yang dikatalisis oleh enzim
suksinat dehidrogenase.

B. Rumusan Masalah
1. Pengertian enzim
2. Cara Kerja Enzim
3. Faktor-Faktor yang mempengaruhi Enzim
4. Sifat-Sifat Enzim
5. Sifat mengatur sendiri dari Enzim
6. Penamaan dan klasifikasi enzim Inhibitor
7. Inhibitor
8. Imobilisasi
9. Enzim-Enzim Industri
 BAB II
PEMBAHASAN
1. Pengertian enzim
Enzim ialah suatu senyawa organik atau katalisis protein yang dihasilkan oleh sel dan
berperan sebagai biokatalisator yang mempercepat reaksi biokimiawi dan bekerja secara
spesifik.Senyawa protein adalah bagian utama yang menyusun molekul enzim. Bagian enzim
yang mengandung protein disebut apoenzim dan bagian yang tidak mengandung protein
disebut gugus prostetik.
Senyawa protein adalah bagian utama yang menyusun molekul enzim. Bagian enzim
yang mengandung protein disebutapoenzim dan bagian enzim yang tidak mengandung
protein disebut gugus prostetik. Gugus protestik dapat berupa unsur logam seperti besi (Fe2+),
Mangan (Mn2+), magnesium (Mg2+) atau Natrium (Na+) yang disebut kofaktor. Suatu
kesatuan antara apoenzim dengan ggus prostetik disebut Holoenzim.
Proses untuk produksi biomassa atau metabolit merupakan hasil dari suatu rangkaian
reaksi enzimatik yang terjadi di dalam sel mikroba. Selain itu, enzim juga dapat
didayagunakan keaktifannya diluar sel sel setelah diisolasi dari cairan kultur atau ekstraksi
sel. Teknik ini dapat memperkecil kerugian yang timbul dalam penggunaan sel secara
keseluruhan. Banyak sekali jenis reaksi enzimatik yang dapat didayagunakan dalam
bioproses untuk menghasilkan produk pangan, pakan, bahan kimiawi, atau pengelolaan
lingkungan. Selain itu enzim mengkatalisis hampir semua reaksi-reaksi biologis penting.
Oleh karena itu bagi ilmu kesehatan pengetahuan mengenai sifat-sifat kimia dan
fungsi enzim sangat diperlukan apabila akan digunakan dalam bentuk diagnosa. Beberapa
cabang ilmu kesehatan telah memperoleh manfaat dari pemakaian analisi enzim ini, seperti
pada penyakit hepatitis dan kanker prostat.
Untuk setiap proses yang menghubungkan dengan enzim harus diperhatikan dengan
benar-benar agar tidak mempengaruhi aktifitas katalitiknya sehingga enzim dapat digunakan
berulang-ulang.
Peningkatan produksi enzim dapat dilakukan dengan cara memanipulasi genetika dan
lingkungan maka dapat meningkatkan produksi untuk enzim-enzim katabolit dan enzim-
enzim biosentik. Selain itu , adapula cara untuk mengendalikan aktivitas enzim tersebut dan
mendayagunakannya dalam kegiatan proses, maka perlu dipahami dasar-dasar kinetika reaksi
yang dikatalisi oleh enzim, baik dalam satu substrat atau lebih dan pada sistem homogen
maupun heterogen.

2. CARA KERJA ENZIM

Seperti yang kita ketahui, enzim merupakan sebuah kelompok protein yang
menjalankan dan mengatur perubahan - perubahan kimia dalam sistem biologi. Cara kerja
enzim akan berhubungan dengan sifat enzim sebagai protein sehingga cara kerja enzim akan
sangat dipengaruhi oleh suhu, derajat keasaman, hasil akhir produk, konsentrasi enzim itu
sendiri, konsentrasi substrat, zat penghambat, dan kadar air. Enzim bertindak sebagai katalis
di dalam tubuh mahluk hidup sehingga terkadang enzim disebut sebagai biokatalisator.
Karena bertindak sebagai katalis, maka enzim bisa meningkatkan kecepatan reaksi kimia
tetapi tidak ikut berubah dalam reaksi kimia tersebut.
Berikut ini adalah teori yang menjelaskan tentang cara kerja enzim:

# LOCK AND KEY THEORY

Sesuai dengan namanya, cara kerja enzim menurut teori ini mirip dengan mekanisme
kunci dan anak kunci. Dalam hal ini, enzim diibaratkan sebagai kunci gembok yang bersifat
aktif, sedangkan substrat diibaratkan sebagai anak kuncinya. Substrat akan memasuki enzim
seperti layaknya anak kunci yang memasuki kunci gembok. Pada proses selanjutnya, substrat
akan diubah menjadi produk. Pada tahap selanjutnya, sisi aktif enzim akan melepaskan
produk dan siap menerima substrat baru yang lain.
Sisi aktif enzim pada dasarnya mengandung sejumlah kecil asam amino sehingga
hanya molekul dengan bentuk tertentulah yang bisa menjadi substrat bagi enzim.

Pada teori ini, cara kerja enzim adalah dengan cara melakukan penyesuaian bentuk
supaya bisa berikatan dengan substrat. Tujuan dari penyesuaian bentuk ini adalah untuk
meningkatkan kecocokan dengan substrat sehingga membuat ikatan enzim dan substrat
menjadi lebih reaktif. Sisi aktif molekul enzim akan menjadi tempat melekatnya substrat
sehingga bisa membentuk molekul kompleks enzim - substrat. Molekul enzim akan berubah
ke bentuk semula setelah produk dihasilkan dan siap untuk menerima substrat baru yang lain
lagi .

KINETIK ENZIM

Merupakan bidang biokimia yang terkait dengan pengukuran kuantitatif dari kecepatan reaksi
yang dikatalisis enzim dan pemeriksaan sistematik faktor-faktor yangg mempengaruhi kecepatan
tersebut. Analisis kinetik memungkinkan para ahli merekonstruksi jumlah dan urutan tahap-tahap
individual yang merupakan perubahan substrat oleh enzim menjadi produk.

Mempelajari kinetik enzim juga merupakan dasar untuk mengidentifikasi kekuatan pengobatan
dari obat tertentu yg secara selektif menghambat kecepatan proses yang dikatalisis oleh enzim.
Bersama dengan mutagenesis yang disengaja dan teknik lain yang mengganggu struktur protein,
analisis kinetik juga mengungkapkan secara mendalam mekanisme katalitik.

Aktivitas seperangkat enzim yg seimbang dan lengkap merupakan dasar penting untuk
mempertahankan homeostasis. Pemahaman tentang kinetik enzim penting untuk memahami
bagaimana stress fisiologis seperti anoksia, asidosis atau alkalosis metabolik, toksin dan senyawa
farmakologik mempengaruhi keseimbangan tersebut.

Reaksi Kimia Dijelaskan dengan Persamaan Kesetimbangan

Persamaan kesetimbangan di bawah menjelaskan reaksi satu molekul dari masing-masing

substrat A dan B untuk membentuk satu molekul dari masing-masing produk P dan Q.
 (i). A + B P + Q
Tanda panah ganda menunjukkan reversible (terbalikan). Jika A dan B dapat membentuk P
dan, maka P dan Q juga dapat membentuk A dan B. Dengan demikian penentuan suatu
reaktan sebagai substrat atau produk sedikit banyak bersifat arbitrer karena produk suatu
reaksi yang dituliskan dalam satu arah adalah substrat bagi reaksi yang berlawanan. Namun,
istilah produk sering digunakan untuk menandai reaktan yang pembentukannya
menguntungkan secara termodinamis.

(ii).A + B P + Q
Tanda panah satu arah menunjukkan irreversible (tidak terbalikan). Digunakan untuk
menjelaskan reaksi di dalam sel hidup tempat produk reaksi (ii) segera dikonsumsi oleh reaksi
selanjutnya yang dikatalisis oleh enzim. Oleh karena itu, pengeluaran segera produk P atau Q
secara efektif meniadakan kemungkinan terjadinya reaksi kebalikan sehingga persamaan (ii)
secara fungsional menjadi irreversibel pada kondisi fisiologis. Contohnya adalah ketika kita
bernapas.

Perubahan Energi Bebas Menentukan Arah dan Keadaan Seimbang dari Reaksi Kimia

Go = - RT ln Keq

Keterangan:

Go : perubahan energi bebas Gibbs

R : konstanta gas (1,98 kal/mol/K atau 8,31 J/mol/K)

T : suhu mutlak dalam derajat Kelvin

Keq : konstanta equivalen

Keq setara dengan hasil kali konsentrasi produl-produk reaksi, masing-masing dipangkatkan
sesuai stoikiometrinya, dibagi hasil kali substrat yang masing-masing dipangkatkan sesuai
stoikiometrinya.

Jika Go adalah suatu angka negatif, Keq akan lebih besar dari satu dan
konsentrasi produk pada keseimbangan akan melebihi konsentrasi substrat.
Jika Go positif, Keq akan kurang dri satu dan akan menguntungkan
pembentukan substrat.

Karena Go adalah fungsi keadaaan awal dan akhir zat-zat yang bereaksi, besaran ini
hanya dapat memberikan informasi mengenai arah dan keadaan kesimbangan.

Go tidak bergantung pada mekanisme reaksi dan tidak memberikan informasi

mengenai laju (kecepatan) reaksi.
 Oleh karena itu meskipunn suatu reaksi mungkin memiliki Go atau Go yang negatif
besar, namun reaksi tersebut tetap berlangsung meskipun dengan kecepatan yang sangat
rendah.

Beberapa Faktor Mempengaruhi Kecepatan Reaksi

a. Teori kinetik teori tabrakan/tumbukan (collision theory)

Dua molekul harus bertabrakan membentuk ikatan (bond-forming distance).
Harus memiliki tenaga barrier oleh karena itu peningkatan frekuensi atau energi utk
bertabrakan akan mempercepat reaksi.
b. Meningkatnya suhu meningkatkan energi kinetik
Peningkatan energi kinetik molekul juga meningkatkan gerakan molekul sehingga
frekuensi tumbukan juga meningkat. Kombinasi tumbukan yang lebih sering dan lebih
berenergi serta produktif akan meningkatkan laju reaksi.
c. Kadar reaktan
d. Keq adalah rasio dari konstanta kecepatan
A+BP

P adalah produk atau hasil reaksi.

nA + mB P

n dan m adalah jumlah molekul yang bereaksi di reaksi tersebut.

Kalau reaksi itu seimbang dan v adalah suatu kecepatan reaksi, maka v 1 = v-1. Hal ini
menunjukkan arah kecepatan reaksi ke kiri atau ke kanan kata Prof. Sri Rahajoe. ^^

v1 = v-1

v1 = k1 [A]n[B]m = k-1 [P]

k1/ k-1 = [P] / [A]n[B]m = Keq

Rasio k1 terhadap k-1 disebut konstanta keseimbangan, Keq.

Sifat-Sifat Penting dari Suatu Sistem dalam Keadaan Seimbang

Yang dimaksud sistem di sini adalah suatu campuran reaksi kata Prof. Sri Rahajoe. ^^

1. Keq adalah rasio konstanta kecepatan reaksi

2. Pada keadaan seimbang kecepatan reaksi kekiri dan kekanan sama.
3. Keseimbangan adalah keadaan dinamik
4. Keq dapat dihitung dari kadar S dan P pada keadaan seimbang atau dari k1/k2
S adalah singkatan dari substrat pada senyawa yang bereaksi dan P adalah produk kata Prof. Sri
Rahajoe. ^^

Kinetik dari Katalisis Enzim

1. Enzim menurunkan barrier energi reaktivasi
2. Enzim tidak mempengaruhi Keq

Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kecepatan Reaksi yang Dikatalisis Enzim

1. Suhu
Q10 atau koefisien suhu yaitu faktor yang meningkatkan proses biologis bila suhu naik
100 C. Umumnya enzim yg stabil pada peningkatan suhu maka Q10 = 2
2. Enzim intrasel bekerja optimum antara pH 5-9. Hilangnya atau tambahnya muatan
akan merugikan atau membuat enzim tidak aktif.

(Gambar 8-2. Efek pH

pada aktivitas enzim.
Sebagai contoh, suatu
enzim bermuatan negatif
(EH-) berikatan dengan
substrat bermuatan positif
(SH+). Dalam gambar,
proporsi (%) SH+ [\\\] dan
EH- [///] diperlihatkan
sebagai fungsi pH. Hanya
di daerah berarsir silang
baik enzim maupun
substrat memiliki muatan
yang sesuai.)

Penelitian Reaksi yang Dikatalisis oleh Enzim Dilakukan pada Kecepatan Inisial

Mengapa? Karena pada kecepatan inisial, kecepatan reaksi sesuai dengan konsentrasi enzim kata
Prof. Sri Rahajoe. ^^

Konsentrasi Substrat Mempengaruhi Laju Reaksi

Pada pembahasan berikut, reaksi enzim dianggap seolah-olah hanya memiiki satu substrat dan
satu produk. Sementara kebanyakan enzim memiliki lebih dari satu substrat, prinsip-prinsip yang
dibahas di bawah juga berlaku bagi enzim dengan banyak substrat.

Untuk suatu enzim tipikal, peningkatan konsentrasi substrat akan meningkatkan v1 hingga
tercapai nilai maksimal Vmax (Gambar 8-3). Jika peningkatan lebih lanjut konsentrasi substrat tidak
meningkatkan v1, enzim dikatakan jenuh oleh substrat. Perhatikan bahwa bentuk kurva yang
menghubungkan aktivitas dengan konsentrasi substrat (Gambar 8-3) tampak hiperbolik. Pada setiap
saat, hanya molekul substrat yang berkaitan dengan enzim dalam bentuk kompleks ES yang dapat
diubah menjadi produk. Kedua, konstanta kesetimbangan untuk pembentukan kompleks enzim-
substrat tidaklah besar tanpa batas.

(Gambar 8-3. Efek

konsentrasi substrat
pada kecepatan
awal suatu reaksi
yang dikatalisis oleh
enzim.)

Jika terdapat kelebihan substrat (titik A dan B di Gambar 8-4), hanya sebagian enzim yang mungkin
berada dalam bentuk kompleks ES. Dengan demikian di titik A atau B, peningkatan atau penurunan
[S] akan meningkatkan atau menurunkan jumlah kompleks ES disertai perubahan yang sesuai di v1.
Di titik C (Gambar 8-4), pada hakikatnya semua enzim terdapat dalam bentuk kompleks ES. Karena
tidak ada enzim bebas yang tersedia untuk membentuk ES, peningkatan lebih lanjut [S] tidak dapat
meningkatkan laju reaksi. Dalam kondisi ini, v1 semata-mata bergantung padadan karenanya
dibatasi olehkecepatan disosiasi (penguraian) produk enzim tersebut sehingga enzim ini dapat
mengikat lebih banyak substrat.

(Gambar 8-4. Representasi suatu

enzim pada konsentrasi substrat
yang rendah (A), tinggi (C), dan
setara dengan Km (B). Titik A, B,
dan C berkorespondensi dengan
titik-titik di Gambar 8-3.)
Persamaan Michaelis-Menten dan Hill (Model Pengaruh Kadar Substrat)

v1 = Vmax[S] / Km + S

Keterangan:
v1 kecepatan reaksi.

Vmax kecepatan maksimum.

S substrat

Km kadar substrat yang memberikan kecepatan reaksi separuh kecepatan reaksi maksimal pada
kadar enzim tertentu.

Tergantung pada kecepatan reaksi inisial kadar S dan K m dapat digambarkan dengan mengevaluasi
persamaan tersebut dibawah 3 keadaan:

1. Bagaimana kalau kadar S kadar Km

v sesuai kadar S

untuk menentukan aktivasi enzim digunakan substrat yang di bawah K m kata Prof. Sri Rahajoe
^^

2. Bagaimana kalau kadar S > kadar Km

v=V

harus pada kondisi optimal kata Prof. Sri Rahajoe ^^

3. Bagaimana kalau kadar S = Km

v=V

(Gambar 8-5. Plot

timbal-balik ganda
atau plot
Lineweaver-Burk
1/v, versus 1/[S]
yang digunakan
untuk mengevaluasi
Km dan Vmax.)
4. Sifat-Sifat Enzim
Sifat-sifat enzim secara singkat adalah sebagai berikut:

1. Sebagai biokatalisator.
2. Enzim sebagai protein. Maksudnya adalah, karena enzim memiliki protein sebagai komponen
utamanya,maka sifatnya mengikuti protein, salah satunya adalah perlunya suhu optimal untuk
bekerja.
3. Bekerja secara spesifik: satu enzim untuk satu substrat. Misalnya, lipase hanya untuk
hidrolisis lipid,katalase hanya untuk mengurai hidrogen peroksida.
4. Hanya dibutuhkan dalam jumlah sedikit. Sedikit saja penambahan enzim mengakibatkan
percepatanreaksi yang sangat besar : oleh karena itu enzim dikatakan efisien.
5. Bekerja bolak-balik
6. Dipengaruhi oleh faktor lingkungan

Sifat Mengatur Sendiri dari Enzim

Beberapa sistim multi enzim mempunyai sifat untuk mengatur sendiri kecepatan
reaksinya, dimana kadang produk akhir dapat menjadi inhibitor untuk reaksi awal, kecepatan
keseluruhan reaksi sangat bergantung pada konsentrsi produk akhir. Untuk konversi dari L-
treonin ke L-isoleusin mempunyai lima tahap reaksi dengan menggunakan lima jenis enzim
yang berbeda
.
1. Konversi dari L-treonin ke L-isoleusin
Jika L-isoleusin terdapat dalam konsentrasi yang tinggi dalam sistim, maka reaksi
langkah pertama akan dihambat.
Pada kebanyakan reaksi enzim, sistim pengaturan diri sendiri, basanya enzim yang
mengkatalisis reaksi tahap pertama dihambat oleh hasil metabolisme tahap akhir, enzim ini
dikenal sebagai enzim alosterik dan metabolit dan yang menghambat disebut efektor atau
modulator.
Sebagian besar enzim yang diatur secara alosterik dibangun dari dua atau lebih rantai
atau subunit polipeptida. Setiap subunit mempunyai tempat aktifnya sendiri, dan tempat
alosterik umumnya berlokasi di mana subunit-subunit itu menyatu. Keseluruhan kompleks
akan berganti-ganti di antara dua keadaan konformasi, satu keadan secara katalitik aktif dan
yang satunya lagi inaktif. Pengikatan activator ke suatu tempat alosterik akan mengstabilkan
konformasi yang mempunyai tempat aktif yang fungsional, sementara pengikatan inhibitor
alosterik akan mengstabilkan bentuk inaktif enzim tersebut.
Daerah kontak antara subunit-subunit suatu enzim alosterik berhubunga sedemikian
rupa sehingga perubahan konformasi dalam satu subunit akan diteruskan atau ditransmisikan
ke semua subunit lainnya. Melalui interaksi subunit-subunit ini, suatu molekul aktivator atau
inhibitor tunggal yang berikatan dengan salah satu tempat alosterik itu akan mempengaruhi
tempat aktif semua sub unit.

2. Pengaturan Alostrik
 Pengaturan alosterik bagian a sebagian besar enzim alosterik tersusun dari dua atau
lebih subunit polipeptida yang masing-masing memiliki tempat aktif. Enzim ini akan
berganti-ganti di antara dua keadaan konformasi, aktif dan inaktif. Jauh dari tempat aktif
terdapat tempat alosterik, reseptor spesifik untuk pengaturan enzim itu, yang dapat berfungsi
sebagai activator atau sebagai inhibitor.

5. Penamaan dan klasifikasi enzim

Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis, daya
katalisisnya, dan cara terbentuknya.
1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya
A. Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel.
Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk
pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel,misal dalam proses
respirasi.
B. Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel.
Umumnya berfungsi untuk mencernakan substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul
yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel.
Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam
proses kehidupan sel.
2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
A. Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan
elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan
hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu
enzim oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.

B. Transferase
Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke
molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut:
1. Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.
2. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.
3. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.
C. Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:
1. Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil.
2. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
3. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.
D. Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari
suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:
1. L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari
malat sehingga dihasilkan fumarat.
2. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan
gugus karboksil.

E. Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:
1. Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
2. Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
3. Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
4. Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi
aseton fosfat
5. Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA
F. Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul
pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang
mengkatalisis rekasi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P
3. Enzim lain dengan tatanama berbeda
Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas, misalnya enzim pepsin,
triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Permease adalah enzim
yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel.

4. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya

A. Enzim konstitutif
Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal,
sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Walaupun
demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya, misalnya enzim amilase.
Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi
oleh kadar substratnya.
B. Enzim adaptif
Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Induksi
menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali.
Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai
contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang
ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat
menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase
adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag
tersebut E. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak
laktosa.
Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Pada
awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan kebanyakan mengkatalisis reaksi
 hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran ase
pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid,
amilase menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan
tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi
dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap
fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama.
Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan ase, namun ditambahkan pada jenis
reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran
hidrogen, enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari
kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru, maka International
Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak
meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak buku-
buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek.

6. Inhibitor
inhibitor merupakan zat atau senyawa yang menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai
obat. contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obataspirin. aspirin menginhibisi enzim cox-1 dan
cox-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan
dan rasa sakit. namun,banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. sebagai contohnya, sianida yang
merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim
sitokrom c oksidase dan memblok pernafasan sel.
Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.
Inhibitor Kompetitif

Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul tersebut

berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim. Contoh : sianida
bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada rantai akhir respirasi.
Inhibitor kompetititf dapat diatasi dengan penambahan konsentrasi substrat. Menghambat
kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim. Inhibitor ini besaing dengan substrat untuk
berikatan dengan sisi aktif enzim. Pengambatan bersifat reversibel (dapat kembali seperti
semula) dan dapat dihilangkan dengan menambah konsentrasi substrat. Inhibitor kompetitif
misalnya malonat dan oksalosuksinat, yang bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan
enzim suksinat dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja pada substrat oseli suksinat.

Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat

Struktur inhibitor kompetitif klasik cenderung mirip dengan struktur substrat.
Inhibitor kompetitif bekerja dengan menurunkan jumlah molekul enzim bebas yang tersedia
untuk mengikat substrat, yi, untuk membentuk ES dan akhirnya menghasilkan produk.
 (Gambar 8-9. Plot
Lineweaver-Burk
untuk inhibisi
kompetitif.
Perhatikan
hilangnya inhibisi
secara total pada
[S] yang tinggi (yi.
1/[S] yang rendah.)

Inhibitor Nonkompetitif

Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian bukan sisi aktif
enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan
substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. Inhibitor
ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi
selain sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif
enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja
enzim penyusun dinding sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat
dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat.

Pengikatan inhibitor tidak mempengaruhi pengikatan substrat

Inhibitor nonkompetetif sederhana menurunkan Vmax, tetapi tidak mempengaruhi Km.
Inhibitor nonkompetitif yang lebih kompleks terjadi jika pengikatan inhibitor memang
mempengaruhi afinitas (yang tampak) enzim terhadap substrat.

(Gambar 8-10.
Plot Lineweaver-
Burk untuk inhibisi
non-kompetitif
sederhana.)
 Kegunaan inhibitor
Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan
sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin
menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan
peradangan prostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun,
banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai contohnya, sianida yang
merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak
aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel.

7. kontrol aktivitas enzim

Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel
1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim)dapat ditingkatkan atau diturunkan
bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan . Bentuk regulase gen ini disebut
induksi dan inhibisi enzim.
Sebagai contohnya, bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena
enzim yang disebut Beta-lakltamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin.
Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting
dalam metabolisme obat.induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat.
2. enzim dapat dikompartmentkan, dengan lintasan metabolismme yang berbeda-beda yang
terjadi dalam kompartment sel yang berbeda.
Sebagai contoh,asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol,retikulum
endoplasma, dan aparat golgi, dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber
energi dalam mitokondria melalui -oksidasi
3. enzim dapat diregulasioleh inhibitor dan aktivator
contohnya, produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama
yang terlibat dalam lintasan metabolisme,sehinnga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir
lintasan metabolisme tersebut.mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif
 karena jumlah akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri .mekanisme umpan balik
negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesi zat antara metabolit tergantung pada
kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan
menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Kontrol aksi enzimatik membantu
menjaga hemeostasis organisme hidup.
4. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Ia dapat
meliputi fosforilasi,miristoilasi,danglikosilasi .
Contohnya, sebagai respon terhadap insulin, fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen
sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel
merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah. Contoh lain modifikasi pasca-
translasional adalah pembelahan rantai polipeptida . kimotripsin yang
merupakan protase pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif
sebagai kimotripsinogen di pankreas . ia kemudian ditransfor kedalam perut dimana ia
diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerana pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia
memasuki perut. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen .
5. beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda.
Contohnya , hemaglutinin pada virusinfluenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam
lingkungan . hal ini terjadi ketika virus terbawa kedalam sel inang dan memasuki lisosom.
7.7 imobilisasi Enzim
Enzim tidak ikut mengalami perubahan selama reaksi kimia berlangsung. Beda
dengan reaktan yang sesudah reaksi selesai akan menjadi produk, enzim tidak mengalami
perubahan sehingga pada prinsipnya enzim dapat digunakan berulang-ulang . penghentian
reaksi dan pemisahan enzim dari produk dilakukan dengan menggunakan modifikasi pH,
penggunaan panas atau kombinasi dari kedua cara diatas. Tetapi dengan cara-cara seperti itu
dapat mengakibatkan enzim kehilangan sebagian besar aktifitas katalitiknya sehingga tidak
dapat digunakan kembali.
Tabel 7.2 Represi katabolit beberapa enzim

Enzim Organisme Sumber karbon

represif
-Amilase Selulase Bacilus stearothermophillus Fruktosa
Trichodermaq viside ,Glukosa,Gliserol,Pati,Selobiosa

Selulase Pseudomonas fluorescence Galaktosa ,Glukosa, Selobiosa

var cellulosa
Protase Bacillus megaterium Glukosa

Agar enzim dapat digunakan berulang-ulang , enzim dimodifikasi dengan cara

tertentu sehingga dapat dengan mudah dipisahkan dari produk tanpa mengurangi aktifitas
katalitik nya untuk digunakan kembali.
Enzim dapat dimobilisasi dengan menggunakan berbagai cara , sehingga jenis enzim
termobilisasi akan berbeda-beda bergantung pada metode yang digunakan. Metode
 imobilisasi enzim akan sangat berpengaruh terhadap aktifitas kestabilan dan sifat-sifat enzim
terimobilisasi yang dihasilkan.
Kegunaan enzim imobil diantaranya adalah:
a. stabilitas enzim dapat diperbaiki.
b. Dapat dibuat untuk tujuan khusus.
c. Enzimm dapat digunakan lagi
d. Operasi dapat berlangsung sinambung ,sehingga lebih praktis.
e. Reaksi membutuhkan ruangan yang lebih kecil
f. Kemurnian enzim lebih tinggi dan jumlah produk yang lebih baik dapat dicapai.
g. Kontrol reaksi yang lebih baik dapat dicapai.
h. Penyelamatan sumber daya alam dengan populasi lebih rendah dapat diperoleh

8. Metode Imobilisasi Enzim

Metode imobilisasi enzim terbagi atas tiga kelompok yaitu:
a. Metode Carrier Binding
b. Metode cross linking
c. Metode Entrapping

Pada metode Carrier Binding , enzim diikatkan pada suatu matriks yang bersifat tidak
larut dalam air, sehingga matriks dapat digunakan bahan organik maupun bahan anorganik.
Menurut Chibata (1978), ada hal yang perlu diperhatikan dalam menggunakan metode ini
yaitu pemilihan matriks dan teknik pengikatan enzim pada maktriks tersebut. Dalam
pemilihan matriks perlu diperhatikan ukuran partikel,luas permukaan,perbandingan gugus
hidrofilik dan hidrofobik serta komposisi kimia matriks tersebut. Teknik pengikatan enzim
pada matriks dapat dilakukan berdasarkan adsorpsi fisik, gaya elektrostatik atau ikatan
kovalen.
Pada Metode cross linking didasrkan pada pembentukan ikatan intromolekuler antara
molekul-molekul enzim. Dalam metode ini tidak dapat digunakan matriks gugus fungsional
dalam molekul enzim yang bisa digunakan untuk pembentukan ikatan intermolekuler adalag
gugus -amino pada asam amino ujung (terminal), gugus -amino dari lisin, gugus fenolik
dari tirosin, gugus sulfidril dari sitem dan gugus imidazole dari histidin.
Pada Metode Entrapping, imobilisasi enzim didasrkan pada penempatan enzim didalam
kisi dari suatu polimer atau didalam membran yang bersifat semipermiabel . Bila enzim
ditempatkan dalam kisi , maka metodenya digolongkan kedalam jenis mikrokapsul
(Chibata,1978). Enzim imobilisais dapat digunakan dengan reaktor sistem
batch,sinambung packed bedatau Fluidized bed.

9. Enzim-enzim industri
Penerapan enzim dalam industri kini sudah berjalan secara meluas.
Tabel : beberapa enzim penting dalam industri
 Nama enzim Merk dagang Bidang penggunaan
1. Alfa amilase bakteria Aquazim thermamil Tekstil,
alkohol,detergen,roti,gula
2. Amiloglukosidase AMG Alkohol,roti,jus,pati
3. Beta-glukanase Ceremix Industri minuman
beralkohol
4. Sellulose Celluclast Alkohol juice, anggur
5. Koagulan mikrobial Rennilase Industri susu dan hasilnya
6. Desktranase DN 25 L Gula
7. Galaktomanase Gamanase Pengolahan pangan
8. Glukosisomirase Sweetgyme pati
9. Laktase Lactogyn Industri susu dan hasilnya
10. Lipase Palatase Industri susu dan hasilnya
11. Pektinase Pactinex netragin Alkohol jeruk,pengolahan
pangan
12. Posfolinase Lecitase Pengolahan pangan
13. Pen-A-silase Semasilase Farmasi
14. Proteinase bakteri XX alease, esperase, Detergen, kulit
noutrase, savinase Alkohol,roti,pangan

Sebab utama mengapa mikroba dianggap sebagai sumber potensial untuk produksi enzim
adalah adanya kemudahan-kemudahan bagi peningkatan produksi enzim dengan cara
manipulasi genetika dan lingkungan. Sebab lain potensi produksi enzim yang tinggi dari sel
mikroba diantaranya:
1. Fermentasi enzim bersifat ekonomis pada skala besar, karena siklus fermentasinya singkat
dan media yang digunakan relatif murah
2. Produksi seleksi bersifat sederhana dan ribuan kultur dapat diuji dalam waktu singkat
3. Spesies yang berbeda dapat menghasilkan spesifitas kerja enzim yang berbeda untuk reaksi
yang sama dan dapat memberikan keluasan pemilihan kondisi operasi pada reaktor sesuai
dengan yang diinginkan.
 BAB III
PENUTUP

DAFTAR PUSTAKA

Girindra, A. 1986. Biokimia 1. Gramedia. Jakarta.

Houston, M.E. 1995. Biochemistry Primer For Exercise Science. Human Kinetics.
Champaign.USA.
Kay, E.R.M. 1966. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology. Collier-
Macmillan.Canada.
Lehninger, A..L., et al. 1997. Principles of Biochemistry. 2nd .Worth Publisher. New York.
Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.
Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 2. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.
Winarno, F,G. 1989. Kimia Pangan dan Gizi. Gramedia. Jakarta.
Wirahadikusumah, M. 1981. Biokimia : Proteine, Enzima & Asam Nukleat. ITB. Bandung.