

 Makalah tinjauan ini membahas perilaku kinetik timbal balik dari enzim dan evolusi
dikotomi fungsi-struktur. Mekanisme kinetik telah berkembang sebagai respons terhadap
perubahan kondisi ekologis dan metabolisme. Mekanisme kinetik dari reaksi enzim
tunggal-substrat mono-substrat lebih mudah dipahami dan jauh lebih sederhana
daripada reaksi enzim bi-bi substrat. Meningkatnya kompleksitas mekanisme kinetik,
serta meningkatnya jumlah subunit enzim, dapat digunakan untuk menjelaskan evolusi
mekanisme kinetik. Enzim dengan mekanisme kinetik heterogen berusaha untuk
mencapai produk spesifik untuk bertahan hidup. Dalam banyak organisme, mekanisme
kinetik telah berevolusi untuk membantu kelangsungan hidup dalam menanggapi
perubahan faktor lingkungan. Pergaulan bebas enzim didefinisikan sebagai adaptasi
terhadap perubahan kondisi lingkungan, seperti pengenalan racun atau sumber karbon
baru. Pergaulan bebas enzim didefinisikan sebagai adaptasi terhadap perubahan kondisi
lingkungan, seperti pengenalan racun atau sumber karbon baru. Enzim dengan
spesifisitas substrat yang luas dan sifat promiscuous diyakini lebih berevolusi daripada
enzim substrat tunggal. Kelompok enzim ini dapat beradaptasi dengan perubahan
kondisi substrat lingkungan dan menyesuaikan mekanisme katalis sesuai dengan sifat
substrat, dan mekanisme kinetik mereka telah berkembang sebagai respons terhadap
variabilitas substrat.
 pengantar
 Hidup tergantung pada serangkaian reaksi biokimia yang tidak pernah berakhir, yang
dicapai oleh enzim (Martin 2011; Ulusu 2015). Enzim adalah katalisator sistem biologis.
Mereka terorganisasi dengan sangat baik dan efisien. Enzim khas mempercepat laju
reaksi dengan faktor setidaknya satu juta dibandingkan dengan laju reaksi yang sama
tanpa adanya enzim. Hampir setiap reaksi biokimia tergantung pada reaksi enzimatik
dalam sel (Martin 2011; Ulusu 2015; Wienkers dan Rock 2014). Reaksi-reaksi ini
berujung pada transformasi berbagai bahan kimia sesuai dengan kebutuhan
metabolisme, transformasi bahan kimia menjadi bentuk yang dapat digunakan seluler,
detoksifikasi bahan kimia, penyimpanan bahan kimia sebagai energi atau penggunaan
bahan kimia sebagai molekul pemberi sinyal untuk mengendalikan jalur metabolisme.
Enzim dalam sistem kehidupan terus menerus terpapar ke substrat baru dari sub-
lingkungan, dan aliran substrat ini mempengaruhi laju metabolisme (Martin 2011; Ulusu
2015; Wienkers dan Rock 2014; Miles et al. 2014). Molekul yang dikatalisis dapat berupa
substrat alami, atau mungkin molekul asing, seperti toksin, obat, atau insektisida (Martin
2011; Ulusu 2015; Wienkers dan Rock 2014; Miles dkk. 2014; Tevatia dkk. 2014). Urutan
asam amino dari protein menunjukkan keragaman selama evolusi, karena strukturnya
menentukan fungsi mereka, yang sangat penting dalam mempertahankan kehidupan
(Grishin 2001). Hukum fisika dan kimia menentukan sifat-sifat semua molekul (Harms
dan Thornton 2013). Selain itu, mutagenesis acak dapat membuat enzim baru, protein,
seluruh jalur metabolisme dan bahkan seluruh genom dengan kemampuan yang
diinginkan atau ditingkatkan (Labrou 2010).
 Reaksi enzimatik dapat menghasilkan sintesis molekul baru dari ligan baru dan
membantu dalam proses perkembangan dalam evolusi dan kelanjutan kehidupan (Miles
et al. 20

 Kompleksitas Mekanisme Kinetik
 Model kinetik adalah beberapa alat yang dapat digunakan untuk optimalisasi reaksi bio-
katalitik, serta untuk memfasilitasi desain proses dan peningkatan skala untuk
meningkatkan produktivitas dan mengurangi biaya berbagai proses (Bornadel et al.
2013). Studi kinetik dalam enzim dapat diklasifikasikan ke dalam tiga kategori: kinetika
kondisi-transien, kinetika kondisi-mapan, dan kinetika keseimbangan-cepat (Segel 1975).
Kinetika transient-state berurusan dengan reaksi yang sangat cepat. Mekanisme reaksi
 berhubungan langsung dengan struktur enzim (Alberty 2010a; Fisher 2013). Kinetika
enzim steady-state didasarkan pada asumsi bahwa langkah-langkah dalam mekanisme
katalitik mengikuti kinetika steady-state, dengan semua variabel keadaan tetap konstan,
meskipun paparan perubahan terus-menerus (Martin 2011). Dalam kinetika
kesetimbangan cepat, sebelum reaksi penentu laju, reaksi berada dalam kesetimbangan
dengan komponennya, seperti kompleks enzim, substrat dan enzim-substrat (Alberty
2010b). Menurut Alberty, pengubah reaksi yang dikatalisis oleh enzim memiliki banyak
efek pada kecepatan reaksi (Alberty 2010a, b). Ketika satu molekul pengubah terikat
pada enzim, penentu mekanisme kinetik berubah dan menghasilkan dua konstanta laju.
Di sisi lain, ketika dua molekul pengubah berpartisipasi dalam dua reaksi, ada lima
kesetimbangan independen dan tiga jalur untuk produk sintesis (Alberty 2010b). Di
bawah laboratorium dalam kondisi in vitro, obat-obatan, toksin, radikal, aktivator, logam
berat, dan pH memberikan efek besar pada pencapaian keseimbangan kimia. Namun,
tindakan kinetik enzim sangat berbeda di bawah kondisi seluler karena berbagai variabel
(Cornish-Bowden 1999).

 Berbagai molekul memiliki kemampuan untuk mempengaruhi mekanisme kinetik dan

perilaku enzim. Pengukuran kinetik dapat digunakan untuk memprediksi perilaku kinetik
yang optimal, dengan kata lain, mekanisme kinetik terbaik dari enzim tertentu.
Berdasarkan prediksi tersebut, pengaturan enzim oleh substrat dan produknya dapat
ditunjukkan. Penelitian telah menggambarkan mekanisme kinetik dari berbagai enzim,
seperti glutathione reductase (GR) dan glukosa-6-fosfat dehidrogenase (G6PD) yang
dimurnikan dari berbagai jaringan. Studi-studi ini menggunakan plot resiprokal ganda dari
substrat dan uji penghambatan produk untuk menjelaskan perilaku kinetik enzim. Mereka
menyajikan persamaan yang menggambarkan laju reaksi dalam hal tingkat substrat dan
produk serta konstanta laju. Studi penghambatan produk penting untuk menentukan jenis
mekanisme kinetik enzim. Dalam studi katalisis enzim G6PD pada korteks ginjal domba,
penelitian menunjukkan bahwa konversi substrat glukosa-6-fosfat menjadi produknya
terjadi melalui mekanisme ping-pong, di mana produk dilepaskan mengikuti masuknya
dua substrat berikutnya ke dalam reaksinya. Di sisi lain, enzim yang sama yang diisolasi
dari korteks ginjal domba mengikuti kinetika sekuensial bi-bi yang dipesan, yang
melibatkan pengikatan glukosa-6-fosfat (G6P) dengan enzim bebas, diikuti oleh
pengikatan NADP +. Dalam korteks lensa bovine, G6PD juga mengadopsi kinetika
sekuensial bi-bi yang teratur. Sebaliknya, pada korteks otak domba, ia mengikuti
mekanisme Theorell-Chance. Mekanisme kinetik yang berbeda menyoroti berbagai
modifikasi enzim yang telah terjadi, termasuk modifikasi pasca-translasi pada tingkat
molekuler (Ulusu et al. 1999, 2005; Ulusu dan Tandogan 2006, 2007; Tandogan dan
Ulusu 2010; Ulusu dan Sengezer 2012).
 berfungsi melalui enzim yang berbeda tetapi terkait (Chirala dan Wakil 2004).
Pengaturan ketat tingkat lipid dapat dicapai, yang sangat penting untuk homoeostasis
seluler dan organisme, tidak hanya dalam hal pemanfaatan dan penyimpanan energi,
tetapi juga untuk mencegah potensi toksisitas (Karagianni dan Talianidis 2015).
Penggunaan ligan baru sebagai substrat dalam katalisis enzimatik menghasilkan produk
baru yang dapat digunakan oleh organisme dengan cara inovatif.

 Google Terjemahan
 https://translate.google.com › ...


 Layanan gratis Google menerjemahkan kata, frasa, dan halaman web secara instan
antara bahasa Inggris dan lebih ...
 Perlu Mekanisme Kinetik yang Berbeda
  Reaksi enzimatik berlangsung melalui serangkaian langkah. Langkah-langkah ini dapat
menjelaskan sifat enzim. Beberapa enzim memiliki molekul substrat tunggal, seperti
ribozym martil (Murray et al. 2002) atau protease (Vitte 2015) Menurut hipotesis dunia
RNA, evolusi awal kehidupan bergantung pada beberapa sekuens RNA yang
mengkatalisis jenis polimerisasi yang diperlukan untuk RNA replikasi (Benner 1989).
Mekanisme kinetik sederhana dianggap telah berevolusi pertama kali pada ribozim atau
enzim protease (Murray et al. 2002; Vitte 2015). Mekanisme kinetik substrat tunggal
dianggap mewakili langkah pertama dalam proses evolusi (Johnston et al. 2001). Pada
kenyataannya, sebagian besar enzim memiliki pusat aktif yang kompleks dan memiliki
lebih dari satu substrat dan lebih dari satu produk. Aktivitas biologis kompleks dari enzim
membutuhkan mesin yang luar biasa kompleks, dan aktivitas berlangsung melalui reaksi
yang sangat kompleks. Enzim yang dapat mengkatalisasi reaksi kompleks memiliki
banyak substrat dan mekanisme kinetik enzim kompleks. Untuk enzim dengan dua
substrat, pengikatan substrat ini dapat terjadi melalui dua mekanisme: mekanisme
sekuensial dan mekanisme non-sekuensial. Jika substrat membentuk kompleks enzim-
substrat sebelum reaksi terjadi, produk yang dilepaskan disebut 'berurutan'. Mekanisme
berurutan memiliki reaksi perpindahan; kedua substrat mengikat enzim dan kemudian
reaksi dimulai dan berlanjut membentuk produk yang kemudian dilepaskan dari enzim.
Mekanisme berurutan terdiri dari tiga subkelompok: tipe acak, teratur dan Theorell-
Peluang. Dalam mekanisme acak, setiap substrat dapat mengikat enzim terlebih dahulu,
dan produk apa pun dapat diproduksi. Theorell-Chance mekanisme di mana ada perintah
wajib asosiasi substrat dan pelepasan produk tanpa akumulasi kompleks ternary. Dalam
mekanisme yang dipesan, substrat ditambahkan dan produk diproduksi dalam urutan
tertentu. Mekanisme non-sekuensial juga dikenal sebagai mekanisme "ping-pong"
ditandai oleh perubahan enzim menjadi bentuk peralihan. Reaksi berlangsung dengan
pelepasan satu atau lebih produk antara penambahan dua substrat. Mekanisme ini juga
disebut reaksi penempatan ganda dan umum dalam transfer kelompok. Salah satu
karakter utama dari reaksi ini adalah Studi tentang struktur protein memberikan informasi
yang mendasari prinsip-prinsip desain protein yang berperan dalam evolusi alami
(Fleishman dan Baker 2012).

 Google Terjemahan
 https://translate.google.com › ...


Informasi ini dapat dimanfaatkan dalam mendesain ulang enzim untuk fungsi baru. Struktur
domain pengikat glutathione dari glutathione transferases mirip dengan protein terkait glutathione
lainnya, seperti glutathione peroxidases dan thioredoxin, menunjukkan evolusi yang berbeda dari
lipatan protein leluhur yang sama (Fleishman dan Baker 2012; Mannervik et al. 1998) . Katalisis
yang bergantung pada glutation adalah adaptasi metabolik terhadap tantangan kimia yang
dihadapi oleh semua bentuk kehidupan. Dalam perjalanan evolusi, alam telah mengoptimalkan
banyak mekanisme untuk menggunakan glutathione sebagai nukleofil paling serbaguna untuk
konversi sejumlah besar zat elektrofilik yang mengandung sulfur, oksigen, dan karbon
(Mannervik et al. 1998; Deponte 2013). Enzim yang bergantung pada glutathione sangat baik
untuk mempelajari hubungan fungsi-fungsi dan evolusi molekuler (Deponte 2013). Perilaku
kinetik GR yang diisolasi dari berbagai sumber, seperti cyanobacterium Anabaena sp. strain
7119 (Serrano et al. 1984), Escherichia coli (Bashir et al. 1995) dan hati tikus, menunjukkan pola
kinetik kondisi-mula yang khas dari mekanisme reaksi ping-pong. Namun, studi tersebut tidak
termasuk analisis kinetika inhibisi produk. Studi tersebut dapat menjelaskan mekanisme kinetik
enzim GR (Carlberg dan Mannervik 1975). Simulasi model konsisten dengan pengamatan
eksperimental bahwa GR beroperasi melalui mekanisme percabangan ping-pong dan berurutan
berdasarkan konsentrasi substrat reaksinya teroksidasi glutathione (GSSG) (Pannala et al.
2013). GR dapat berubah dari menggunakan mekanisme sekuensial menjadi mekanisme ping-
pong (Rakauskiene 1989) atau mekanisme semi-acak ping-pong hybrid (Ozer dan Ogus 2001).
Ping-pong atau mekanisme sekuensial GR atau enzim lain yang bekerja mirip dengan GR
disebut sebagai mekanisme kinetik bercabang (Mannervik 1973).

Google Terjemahan

https://translate.google.com › ...

Layanan gratis Google menerjemahkan kata, frasa, dan halaman web secara instan antara
bahasa Inggris dan lebih dari 100 bahasa

 Evolusi mekanisme kinetik enzim meliputi dua langkah penting. Yang pertama adalah
pergaulan katalitik substrat (Pandya et al. 2014). Sifat enzim ini adalah fenomena yang
tersebar luas, tetapi kurang dipahami, di antara enzim dan sangat relevan dengan
evolusi fungsi baru, seperti metabolisme obat (Abhinav dan Atkins 2008). Seleksi alam
umumnya menghasilkan enzim spesifik dan efisien dengan spesifisitas substrat yang
diperluas atau peningkatan pergaulan katalitik (O'Loughlin et al. 2006). Oleh karena itu,
banyak enzim dapat memetabolisme secara struktural berbeda atau mengubah substrat
tunggal menjadi beberapa produk yang berbeda. Kemampuan untuk menggunakan satu
substrat untuk mendapatkan beberapa produk untuk keperluan seluler yang berbeda
sangat penting, dan semakin dihargai bahwa pergaulan fungsional sangat penting untuk
evolusi fungsi protein baru (Ulusu 2015; Abhinav dan Atkins 2008; O'Loughlin et al.
2006). Langkah penting kedua dalam evolusi mekanisme kinetik enzim adalah
kemampuan enzim untuk memanfaatkan ligan baru sebagai substrat alami. Properti
kunci ini sangat penting untuk kelangsungan hidup organisme. Glutathione S-
transferases (GST) menggunakan substrat sintetis 1-chloro-2,4-dinitrobenzene dengan
sangat efisien (Loscalzo dan Freedman 1986). Namun, enzim detoksifikasi ini juga
memiliki aktivitas konjugasi glutathione yang relatif tinggi untuk 4-hydroxynonenal,
aldehida elektrofilik yang berasal dari peroksidasi lipid (Singh et al. 2001). Enzim
mengadopsi struktur dimensi spesifik yang terdiri dari kompleks multi-enzimatik (satu,
dua atau tiga enzim bio-katalisis), memungkinkan reaksi kinematik dikatalisis dalam
waktu yang sangat singkat. Sebagai contoh, kompleks asam lemak mamalia memiliki
banyak domain, yang keberadaannya dari perantara enzim tersubstitusi, di mana enzim
tersebut dimodifikasi sementara. Urutan evolusi yang mungkin dari mekanisme kinetik ini
diberikan pada Gambar. 1 (Murray et al. 2002; Vitte 2015; Benner 1989; Wang dan Wu
2007; Zuccotti et al. 2001; McClard et al. 2006; Yu et al. 2014; Freist dan Sternbach
1984; Celeste et al. 2012; Kim dan Kang 1994; Menefee dan Zeczycki 2014; Vergnolle et
al. 2013).
 Dua atau lebih enzim (atau berbagai bentuk enzim yang sama) mengkatalisasi reaksi
yang sama. Konsentrasi substrat menentukan kecepatan reaksi enzim (Nagao et al.
 2014; Wolfe 2005). Dalam mekanisme reaksi acak, urutan substrat mengikat tidak
masalah. Dalam reaksi yang dipesan, satu substrat harus mengikat enzim sebelum
substrat kedua dapat mengikat (Segel 1975). Mekanisme katalitik Theorell-Peluang, juga
dikenal sebagai 'tabrak lari', adalah tipe spesifik dari mekanisme yang dipesan.
Perbedaan utama antara mekanisme Theorell-Peluang dan mekanisme bi-bi yang
dipesan adalah bahwa konsentrasi kompleks EAB dan EPQ pada dasarnya nol (A dan B
adalah substrat dan P dan Q produk dan EAB adalah kompleks enzim-substrat dan EPQ
adalah kompleks produk enzim) (Segel 1975; Zhang et al. 2014). Kinetika sekuensial
dapat dibedakan dari mekanisme kinetik ping-pong dengan pembentukan dan pelepasan
satu produk sebelum pengikatan substrat kedua.
 Dalam mekanisme acak, tidak ada urutan pengikatan wajib dan ini membuat mekanisme
reaksi jauh lebih kompleks. Oleh karena itu, kita dapat memprediksi / menjelaskan
bahwa bi-bi yang dipesan berevolusi menjadi mekanisme katalitik bi-bi acak (Segel
1975). Telah dikemukakan bahwa kegiatan promiscuous adalah umum karena evolusi
dari situs aktif yang sangat spesifik sulit dan tidak perlu (Copley 2015). Mekanisme non-
sekuensial, juga dikenal sebagai mekanisme ping-pong, tidak mengharuskan kedua
media mengikat sebelum melepaskan produk pertama. Nama mengacu pada cara di
mana enzim memantul bolak-balik dari keadaan peralihan ke keadaan standar (Segel
1975). Sebagai contoh, dalam aminoasilasi tRNAIle, ada empat urutan berbeda
penambahan substrat dan pelepasan produk yang dilakukan melalui ter berurutan ter, ter
ekuibrium cepat ter acak ter ter, ter acak bi-uni uni-bi ping-pong dan bi –Bi uni – uni ping-
pong, dengan segmen kesetimbangan cepat, mekanisme. tRNAVal di aminoasilasi
dalam urutan ter acak acak cepat melalui mekanisme bi-bi uni-uni ping-pong dengan
segmen kesetimbangan cepat dan melalui dua mekanisme bi-uni uni-bi ping-pong.
Diasumsikan bahwa kondisi uji dapat dianggap sebagai perkiraan bertahap dari kondisi
fisiologis dan bahwa perubahan besar dalam tingkat kesalahan, hingga satu urutan
besarnya, dapat dimungkinkan secara in vivo (Freist dan Sternbach 1984).
 Sejumlah penelitian kinetik kondisi-mapan telah memeriksa mekanisme reaksi katalitik
kompleks dari enzim multifungsi, seperti piruvat karboksilase. Enzim ini mengkatalisasi
reaksi melalui mekanisme reaksi bi-bi uni-uni non sekuensial yang klasik (Menefee dan
Zeczycki 2014). Namun, dalam percobaan enzim multifungsi lain, enzim lemak asil-AMP
ligase FadD33, para peneliti dengan jelas menunjukkan bahwa katalisis dilanjutkan
melalui mekanisme kinetik bi uni-uni bi ping-pong (Vergnolle et al. 2013). N10-
formyltetrahydrofolate synthetase adalah enzim folat yang mengkatalisasi formasi
tetrahydrofolate dengan cara yang bergantung pada ATP, khususnya, melalui
mekanisme acak bi uni-uni bi ping-pong ter (Celeste et al. 2012). Malonyl-CoA
synthetase mengkatalisis pembentukan malonyl-CoA langsung dari malonat dan CoA,
dengan hidrolisis ATP menjadi AMP dan pirofosfat (PPi). Mekanisme katalitik malonil-
CoA sintetase diselidiki dalam kinetika kondisi mapan dan studi kecepatan awal dan
penghambatan produk dengan AMP dan PPi. Hasilnya sangat menunjuk pada sistem bi
uni-uni bi ping-pong terurut sebagai mekanisme kinetika kondisi-mapan yang paling
mungkin dari malonyl-CoA synthetase (Kim dan Kang 1994).
 Mekanisme kinetik enzim spesifik untuk substratnya karena kekhususan fungsionalnya.
Menentukan fungsi enzim sangat penting untuk pemahaman menyeluruh tentang proses
seluler. Spesifisitas fungsional enzim dapat berubah secara dramatis setelah mutasi
sejumlah kecil residu. Informasi tentang residu kritis ini berpotensi membantu
membedakan fungsi enzim (Nagao et al. 2014). Dalam studi sebelumnya, para peneliti
menambahkan gliserol ke buffer uji aktivitas mereka, dan molekul ini 'gliserol'
menyebabkan penurunan nilai Km dan Ki sehubungan dengan substrat enzim. Mereka
mengaitkan temuan ini dengan gliserol yang menyebabkan perubahan konformasi pada
enzim, menghasilkan pengikatan yang lebih ketat pada substrat enzim dan produknya
(Kulaksiz-Erkmen et al. 2012).
  Kompleks multienzim dan protein multifungsi dapat memberikan keuntungan kinetik
dengan menyalurkan intermediet reaksi antara enzim berurutan dan mengurangi waktu
transien untuk pembentukan kondisi stabil (Easterby 1989). Oleh karena itu, berbagai
enzim dengan fungsi katalitik yang berbeda dapat bergabung dan membuat mesin
kompleks besar atau kain reaksi enzimatik yang kompleks. Salah satu enzim tersebut
adalah jamur asam lemak sintase, yang telah memainkan peran kunci dalam evolusi
multi-enzim kompleks. Ini memiliki 48 domain fungsional, yang tertanam dalam matriks
elemen perancah (Bukhari et al. 2014). Jalur mekanisme untuk multi-substrat multi-
produk enzim-reaksi reaksi dapat menjadi sangat kompleks dan mengarah ke model
kinetik yang terdiri dari beberapa istilah (Bornadel et al. 2013) atau istilah yang cukup
sederhana, seperti mekanisme pengikatan berurutan acak (Burke et al. 2013) ). Yang
paling penting adalah lebih dari satu enzim berkumpul untuk meningkatkan produktivitas
dan mengurangi biaya berbagai proses. Poin paling penting untuk diingat adalah bahwa
lebih dari satu enzim diperlukan untuk menghasilkan produk apa pun.
 Mekanisme reaksi beragam; spesifisitas substrat dicapai dengan keragaman tidak hanya
pengenalan substrat, tetapi juga mekanisme hidrolisis (Arimori et al. 2011). Namun, sulit
untuk memprediksi mekanisme kinetik enzim bi-bi substrat mana yang muncul pertama
kali. Dari perspektif evolusi, mekanisme acak mungkin jauh lebih berkembang daripada
mekanisme bi-bi yang teratur. Dalam mekanisme yang dipesan, pengikatan substrat
pertama ke situs aktif enzim menyebabkan perubahan konformasi, yang diperlukan untuk
mengikat substrat kedua. Atau, media kedua mengikat langsung ke media pertama. Jika
situs aktif enzim mengandung berbagai gugus fungsi katalitik, maka selektivitas substrat
enzim ini akan berkurang, memungkinkannya untuk berinteraksi dengan mudah dengan
berbagai substrat, seperti enzim GST. Enzim sitokrom p450 dan GST memiliki
spesifisitas substrat yang luas. Mereka bertanggung jawab untuk metabolisme zat non-
fisiologis, seperti xenobiotik. Enzim sitokrom P450 mengkatalisasi metabolisme berbagai
senyawa asing dan alami, melalui mekanisme bi-bi ping-pong. Enzim GST dari manusia
dan sumber lain menampilkan mekanisme acak di mana kombinasi enzim dengan satu
substrat tidak mempengaruhi afinitasnya dengan yang lain (Hollenberg 1992; Breton et
al. 2000; Caccuri et al. 2001; Bowman et al. 2007 ; Wang et al. 2011; Kolawole et al.
2011). Enzim dengan aktivitas promiscuous juga cenderung memiliki sejarah evolusi
yang panjang (Copley 2015).

 Google Terjemahan
 https://translate.google.com › ...


 Layanan gratis Google menerjemahkan kata, frasa, dan halaman web secara instan
antara bahasa Inggris dan lebih dari 100

. Kesimpulan
Jumlah substrat dan jenis mekanisme reaksi enzimatik memberikan petunjuk tentang urutan
evolusi dari reaksi enzimatik. Enzim menggunakan berbagai jenis analog substrat atau substrat
yang sedikit berbeda, yang sesuai dengan variabilitas mekanisme kinetik yang digunakan untuk
menghasilkan suatu produk.
Urutan yang mungkin dari mekanisme bi-bi kinetik dari berevolusi menjadi tidak terevolusi adalah
acak, bercabang, dipesan dan ping-pong. Pergaulan bebas memiliki peran dan fungsi yang
signifikan dalam langkah-langkah evolusi. Fungsi promiscuous menawarkan berbagai peluang
untuk enzim. Mekanisme kinetik enzim yang lebih bebas, seperti kemampuan substrat untuk
berikatan dengan situs aktif melalui mekanisme bi-bi acak, menandakan bahwa enzim lebih
berkembang daripada, misalnya, enzim dengan mekanisme kinetik yang dipesan.
Setiap molekul tunggal memiliki tujuan evolusi dan berbagai peran seluler yang bertanggung
jawab untuk operasi fungsional organisme tertentu. Namun, perubahan kondisi lingkungan,
penuaan, paparan racun mutagenik, akumulasi spesies oksigen reaktif dan netralisasi yang tidak
memadai dalam sel dapat mengubah ekspresi gen, yang, pada gilirannya, dapat mengubah
enzim dan perilaku kinetik mereka.
Kita tahu bahwa kehidupan bergantung pada kekuatan gabungan enzim dengan senyawa
beracun atau tidak beracun dan sintesis produk sesuai dengan kebutuhan seluler.
Proses evolusi dapat menimbulkan keragaman mekanisme kinetik enzim. Enzim bukanlah target
pasif dari perubahan lingkungan. Untuk memahami langkah-langkah evolusi dari mekanisme
kinetik enzim, mekanisme kinetik perlu dijelaskan, dimulai dengan yang dari organisme
prokariotik dan berpuncak dengan yang dari eukariota.

Google Terjemahan

https://translate.google.com › ...

Layanan gratis Google menerjemahkan kata, frasa, dan halaman web secara instan antara b