MAKALAH

TEKNOLOGI ENZIM
”ENZIM AMILASE”

OLEH :

MUHAMMAD AKBAR M.

NIM 43218040

JURUSAN TEKNIK KIMIA

POLITEKNIK NEGERI UJUNG PANDANG

2019
 KATA PENGANTAR

Bismillahirrahmanirrahim..

Assalamualaikum Wr. Wb.

Alhamdulillahirabbilalamin, puji syukur kehadirat Allah SWT karena

berkat segala limpahan rahmat, berkah, dan nikmat yang diberikannya

kepada kita semua khususnya kepada penulis, apa yang menjadi tugas

penulis sebagai mahasiswa dapat terlaksana dengan baik walaupun tidak

sempurna seperti yang diharapkan. Shalawat dan salam tak lupa pula kita

haturkan kepada Nabi Muhammad SAW yang telah berjuang

menyampaikan risalah islam kepada seluruh umat manusia.

Makalah yang berjudul “Enzim Amilase” ini dibuat untuk memenuhi

tugas mata kuliah Teknologi Enzim. Selanjutnya, penulis mengucapkan

terima kasih sebesar-besarnya kepada seluruh pihak-pihak yang terlibat

dalam penyusunan makalah ini. Terkhusus kepada orang tua penulis yang

senantiasa mendukung segala bentuk aktifitas penulis dengan doa.

Penulis haturkan pula terima kasih kepada dosen pengasuh mata kuliah

Patofisiologi yang senantiasa setia membimbing penulis dalam proses

pembelajaran ini.

Akhir kata, kritik dan saran dari para pembaca sangat penulis

harapkan. Wassalam.

Makassar, 21 Februari 2019

Penulis

1
 DAFTAR ISI

Sampul …………………………………………………………………………….

Kata Pengantar ………………………………………………………………... 1

Daftar Isi ……………………………………………………………………... 2

Bab I Pendahuluan

I.I Latar Belakang ……………………………………………………….…… 3

I.2 Rumusan Masalah ……………………………………………………..… 4

Bab II Tinjauan Pustaka …………………………………………………….. 5

Bab III Penutup

III.1 Kesimpulan ……………………………………………………………… 15

III.2 Saran …………………………………………………………………….. 15

Daftar Pustaka ……………………………………………………………….. 16

2
 BAB I

PENDAHULUAN

I.1 Latar Belakang

Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang

berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi

tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Dimana suatu enzim

dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada

reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Seperti katalis lainnya enzim dapat

menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Saat berlangsungnya

reaksi enzimatik terjadi ikatan sementara antara enzim dengan substrat

(reaktan). Ikatan sementara ini bersifat labil dan hanya untuk waktu yang

singkat saja. Selanjutnya ikatan enzim-substrat akan pecah menjadi enzim

dan hasil akhir. Enzim yang terlepas kembali setelah reaksi dapat

berfungsi lagi sebagai biokatalisator untuk reaksi yang sama.

Kebutuhan manusia terhadap enzim meningkat dari tahun ke

tahun. Hal ini disebabkan karena kegunaan enzim yang luas di berbagai

bidang industry seperti makanan, minuman dan farmasi, salah satu contoh

adalah enzim amylase. (Sadikin, 1992)

Amilase merupakan enzim yang berfungsi mengkatalis reaksi

hidrolisis pati dan glikogen menjadi maltose, maltotriosa, isomaltosa dan

glukosa. Enzim amilase secara konstitusi merupakan kelompok enzim

yang sangat dibutuhkan dalam bidang industri, dengan pangsa pasar

mencapai hampir 25% dari pasaran enzim di dunia (de Carvalho et al.,

3
2008). Penggunaan enzim amilase dalam industri sangat luas mulai dari

industri pembuatan roti, sirup, pemanis, campuran oligosakarida, dekstrin,

industri tekstil, pembuatan etanol, pengujian limbah cair yang

mengandung amilum, industri detergen, industri obat dan suplemen enzim

(Palmer, 1985).

Pada makalah ini, akan dibahas lebih jauh mengenai apa yang

dimaksud dengan enzim secara umum dan apa yang dimaksud dengan

enzim amilase secara khusus.

I.2 Rumusan Masalah

1. Apa yang dimaksud dengan enzim?

2. Bagaimana cara kerja dan fungsi enzim?

3. Apa yang dimaksud dengan enzim amilase?

4. Apa saja faktor yang mempengaruhi kinerja enzim?

5. Bagaimana stabilitas dari enzim?

4
 BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

II.1 ENZIM

Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam

sel hidup, dan mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksi

biokimia (Wirahadikusumah, 1977) yang terjadi dalam sel maupun di luar

sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih

cepat dari pada reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis (Poedjiadi, 1994).

Enzim memiliki berat molekul mulai dari 12.000 sampai lebih dari 1 juta.

Enzim bersifat spesifik dalam kerja katalitiknya. Kespesifikan ini

disebabkan oleh bentuknya yang unik dan adanya gugus-gugus polar atau

nonpolar dalam struktur enzim (Fessenden dan Fessenden, 1992).

Kestabilan enzim sebagai katalis dibandingkan dengan katalis

sintetik antara lain: (1) enzim mempunyai spesifitas tinggi, (2) enzim

bekerja secara spesifik (hanya mengkatalisis substrat tertentu), (3) tidak

berbentuk produk samping yang tidak diinginkan, (4) mempunyai

produktivitas tinggi, (5) produk akhir pada umumnya tidak terkontaminasi

sehingga mengurangi biaya purifikasi dan mengurangi efek kerusakan

terhadap lingkungan (Chaplin dan Bucke, 1990).

Produksi dan perdagangan enzim didominasi oleh kelompok enzim

hidrolitik seperti amilase, protease, dan lipase. Negara industri maju sudah

banyak mengekstraksi enzim dari berbagai mikroorganisme. Hal ini

disebabkan mikroorganisme menghasilkan enzim yang dapat

5
dimanfaatkan manusia dalam jumlah banyak dan jenis yang bervariasi.

Selain itu, mikroorganisme juga mudah dikulturkan dan kecepatan

pertumbuhannya relatif cepat, serta skala produksi sel lebih mudah

ditingkatkan. Oleh sebab itu, produksi enzimnya melimpah, biaya produksi

relatif rendah, kondisi selama produksi tidak tergantung oleh pergantian

musim dan waktu yang dibutuhkan dalam proses produksi lebih pendek.

Aktivitas enzim yang dihasilkan dari mikroorganisme yang tinggi dan

bersifat lebih stabil dibandingkan yang berasal dari tumbuhan atau hewan.

II.2 FUNGSI DAN CARA KERJA ENZIM

Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang

berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi

tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Dimana suatu enzim

dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada

reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Seperti katalis lainnya enzim dapat

menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Saat berlangsungnya

reaksi enzimatik terjadi ikatan sementara antara enzim dengan substrat

(reaktan). Ikatan sementara ini bersifat labil dan hanya untuk waktu yang

singkat saja. Selanjutnya ikatan enzim-substrat akan pecah menjadi enzim

dan hasil akhir. Enzim yang terlepas kembali setelah reaksi dapat

berfungsi lagi sebagai biokatalisator untuk reaksi yang sama.

Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-

Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit

Theory). Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat

6
dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat

dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim

cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs

aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-

substrat. Pembentukan kompleks enzim-substrat berdasarkan Teori

Kunci- Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi

(Induced Fit Theory).

Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil

reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula.

Berbeda dengan teori kunci gembok, menurut teori kecocokan induksi

reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi

substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya

merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut

teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel (Murray et al.,

1997).

II.3 ENZIM AMILASE

Enzim amilase termasuk golongan enzim hidrolase. Enzim amilase

merupakan enzim yang mempunyai aktivitas memecah ikatan-ikatan pada

amilum hingga terbentuk maltosa (Poedjadi, 1994). Enzim amilase

merupakan salah satu jenis enzim yang bayak dihasilkan oleh

mikroorganisme. Amilase memecah pati, glikogen dan polisakarida lain

dengan cara menghidrolisis ikatan glikosidik α-1,4 atau ikatan glikosidik α-

1,6. Amilase dapat dikelompokkan menjadi tiga yaitu α-amilase, β-

7
amilase, dan glukoamilase (Rahman, 1992). Berdasarkan produk akhir

hidrolisisnya, enzim amilase dibagi menjadi α-amilase sakarifikasi dan

amilase likuifikasi. Golongan pertama memberikan produk akhir gula

bebas sedangkan golongan kedua adalah enzim yang memecah pati

tetapi tidak menghasilkan gula bebas, kedua golongan amilase ini

dibedakan secara eksperimen (Crueger, 1984).

a. α-Amilase

Enzim α-Amilase menghidrolisis ikatan α-1,4 glukossidik amilosa,

amilopektin dan glikogen. Enzim ini bersifat sebagai endoamilase,

yaitu enzim yang memecah pati secara acak dari tengah atau

bagian dalam molekul. Berat molekul α-amilase rata-rata ± 50 kd.

Enzim ini mempunyai rantai peptida tunggal pada gugusan

proteinnya dan setiap molekul mengandung satu gram atom Ca.

Adanya kalsium yang berikatan dengan molekul protein enzim,

membuat enzim α-amilase bersifat relatif tahan terhadap suhu, pH,

dan senyawa seperti urea (Suhartono,1989).

Secara umum α-amilase stabil pada pH 5,5 – 8,0 dan aktivitas

optimum secara normal berada pada pH 4,8 – 6,5. Amilase dari

Bacillus subtilis mempunyai pH optimum 6,0 dan suhu optimum

60oC (Judoamidjojo,1989).

Hidrolisis amilosa oleh α-amilase terjadi melalui dua tahap, pertama

adalah degradasi menjadi dekstrin yang terjadi secara acak.

Degradasi ini terjadi sangat cepat diikuti dengan menurunnya

8
viskositas dengan cepat. Tahap kedua relatif sangat lambat dengan

pembentukan glukosa dan maltosa sebagai hasil akhir (Suhartono,

1989).

Aktivitas α-amilase dapat diukur berdasarkan penurunan kadar pati

yang larut, kadar dekstrin yang terbentuk, dan pengukuran

viskositas atau jumlah gula pereduksi yang terbentuk (Judoamidjojo

dkk., 1989). Pati bereaksi secara kimiawi dengan iodium, reaksi ini

terlihat sebagai warna biru-kehitaman. Warna ini terjadi bila molekul

iodium masuk ke dalam bagian yang kosong pada molekul zat pati

(amilosa) yang berbentuk spiral. Bila zat pati ini telah diuraikan

menjadi maltosa atau glukosa, warna biru tidak terjadi karena tidak

adanya bentuk spiral (Lay, 1994). Aktivitas enzim α-amilase

ditentukan dengan mengukur penurunan kadar pati yang larut

dengan menggunakan substrat jenuh. Kejenuhan pati berpengaruh

terhadap laju reaksi enzimatis. Apabila larutan pati terlalu jenuh

maka enzim sulit terdifusi ke dalam larutan sehingga kerja enzim

akan terhambat (Winarno, 1986).

Enzim ini banyak digunakan pada industri sirup, sari buah, dan

selai. Enzim α-amilase mengandung paling sedikit 1 atom kalsium

permolekul dan melekat dengan erat pada molekul enzim. Adanya

kalsium tersebut menyebabkan enzim ini disebut “calcim metal

coenzyme” (Judoamidjojo dkk., 1989). Ion kalsium ini penting untuk

stabilitas dan aktivitas enzim. Afinitas ion kalsium pada α-amilase

9
 lebih kuat dari kation- kation lain. Masih belum jelas apakah ion

kalsium dapat diganti oleh kation - kation lain (Vihinen and

Mantsala, 1989).

b. β-Amilase

β-Amilase (β-1,4 glukan malthohidrolase), memecah pati dari luar

molekul dan menghasilkan unit-unit maltosa dari ujung non

pereduksi pada rantai polisakarida. Bila tiba pada ikatan α-1,6

glukosida seperti yang dijumpai pada amilopektin atau glikogen,

aktivitas enzim ini akan terhenti. Enzim ini bekerja pada ikatan α-

1,4 glukosida dan memiliki pH optimum antara 5 – 6.

c. Glukoamilase

Glukoamilase (α-1,4-D-glukan glukohidrolase) memecah ikatan α-

1,4 dalam amilose, amilopektin, dan glikogen dari ujung gula non

pereduksi. Enzim ini dapat juga menghidrolisis ikatan α-1,6 dan α-

1,3, meskipun pemecahan ikatan tersebut sangat lambat. pH

optimum enzim ini adalah 4-5 (Judoamidjojo,1989).

II.4 FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KINERJA ENZIM

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, antara lain :

A) pH

Struktur ion enzim bergantung pada pH lingkungan. Enzim dapat

berbentuk ion positif dan ion negative (Zwitter ion). Dengan

demikian perubahan pH akan mempengaruhi efektivitas bagian

aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim-substrat. pH yang

10
 rendah atau pH yang tinggi dapat menyebabkan terjadinya proses

denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim

(Poedjiadi, 1994).

B) Suhu

Suhu yang rendah menyebabkan reaksi kimia berlangsung lambat,

sedangkan pada suhu tinggi, reaksi kimia akan berlangsung cepat.

Pada enzim, suhu yang tinggi menyebabkan terjadinya proses

denaturasi. Hal ini menyebabkan bagian aktif enzim terganggu dan

dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan

kecepatan reaksinya pun akan menurun (Martono, 1993).

C) Konsentrasi enzim

Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, laju reaksi meningkat

secara linier dengan bertambahnya konsentrasi enzim (Page,

1997).

D) Konsentrasi substrat

Pada konsentrasi enzim tetap dan konsentrasi substrat rendah,

kompleks enzim-substrat yang terbentuk sedikit (masih banyak

enzim bebas/tidak berikatan dengan substrat). Bila konsentrasi

substrat diperbesar, maka makin banyak substrat yang bereaksi

dengan sisi aktif enzim, sehingga konsentrasi enzim-substrat makin

besar dan menyebabkan meningkatnya laju reaksi. Namun pada

batas konsentrasi substrat tertentu, semua enzim telah bereaksi

dengan substrat (tidak terdapat enzim bebas). Dalam kondisi ini,

11
 bertambahnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan

bertambahnya konsentrasi enzim-substrat, sehingga laju reaksinya

pun tidak meningkat (Poedjiadi, 1994).

E) Inhibitor

Inhibitor merupakan suatu zat yang dapat menghambat reaksi

enzimatis. Ikatan inhibitor dengan enzim dapat mengubah

kemampuan enzim dalam mengikat substrat dan mengubah

kemampuan daya katalisator enzim. umunya inhibitor akan

menyerang sisi aktif enzim sehingga enzim tidak lagi berikatan

dengan substrat dan tidak memiliki fungsi katalitik.

F) Waktu inkubasi

Waktu inkubasi yang dibutuhkan enzim untuk bereaksi dengan

substrat secara optimum adalah berbeda-beda. Ada beberapa

enzim membutuhkan waktu inkubasi yang lama untuk bereaksi

dengan substrat.

II.5 STABILITAS ENZIM

Menurut Kazan et al (1996), stabilitas enzim dapat diartikan

sebagai kestabilan aktivitas enzim selama penyimpanan dan penggunaan

enzim tersebut, serta kestabilan terhadap senyawa yang bersifat merusak

seperti pelarut tertentu (asam atau basa), oleh pengaruh suhu dan

kondisi-kondisi non fisiologis lainnya.

Ada beberapa cara yang digunakan untuk memperoleh stabilitas

enzim yang tinggi, yaitu menggunakan enzim yang memiliki stabilitas

12
enzim alami dan mengusahakan peningkatan stabilitas enzim yang secara

alami tidak atau kurang stabil.

1. Stabilitas Termal Enzim

Suhu yang tinggi akan menyebabkan laju reaksi meningkat.

Demikian halnya dengan reaksi enzimatik, kenaikan suhu akan

mempercepat laju reaksi, namun hanya batas tertentu. Suhu

yang terlalu tinggi menyebabkan enzim terdenaturasi. Hal ini

menyebabkan laju enzimatik menurun.

Proses inaktivasi enzim pada suhu tinggi dapat berlangsung

melalui dua tahap, yaitu:

a. Adanya pembukaan parsial struktur sekunder, tersier dan

kuartener molekul enzim.

b. Perubahan struktur primer enzim karena adanya kerusakan

asam amino tertentu oleh panas (Ahern dan Klibanov, 1987).

Biasanya industri menginginkan penggunaan suhu reaksi yang

tinggi pada reaksinya. Hal ini bertujuan untuk mengurangi

tingkat kontaminasi, masalah-masalah viskositas dan

meningkatkan laju reaksi.

2. Stabilitas pH Enzim

Enzim yang aktif pada pH netral menandakan enzim

mempunyai konstanta disosiasi pada gugus asam maupun

gugus basanya, terutama pada gugus residu terminal karboksil

dan gugus terminal anionnya. Enzim memiliki aktivitas

13
maksimum pada kisaran pH optimum, yaitu 13 antara pH 4,5-

8,0. Di sekitar pH optimum, enzim mempunyai stabilitas yang

tinggi. Perubahan pH lingkungan dapat mempengaruhi keaktifan

enzim akibat terjadinya perubahan ionisasi enzim, substrat, atau

kompleks enzim substrat (Winarno, 1986).

14
 BAB III

PENUTUP

III.1 KESIMPULAN

Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang

berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi

tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Salah satu contoh enzim

yang banyak dihasilkan oleh mikroorganisme adalah enzim amilase.

Enzim amilase termasuk golongan enzim hidrolase. Enzim amilase

merupakan enzim yang mempunyai aktivitas memecah ikatan-ikatan pada

amilum hingga terbentuk maltose. Enzim amylase terbagi 3, yaitu α-

amilase, β-amilase, dan glukoamilase.

III.2 SARAN

Enzim amilase memiliki peranan penting dalam bidang industry,

sehingga ada baiknya dilakukan kajian lanjut mengenai penerapan

penggunaan enzim amylase dalam bidang industry.

15
 DAFTAR PUSTAKA

1. Amorongen, A.L. 1982. “Prinsip-Prinsip Biokimia Edisi III”. Erlangga:

Jakarta.

2. Dwidjoseputro, D, Dr, Prof. 1989. “Dasar-Dasar Mikrobiologi”.

Djambatan: Malang.

3. Smith G. John. 1995. “Bioteknologi Edisi II”. EGC: Jakarta.

6. Poedjiadi, Anna. 1994. “Dasar- Dasar Biokimia”. Universitas

Indonesia: Jakarta.

4. Wilbraham, Anthony.C. 1992. “Pengantar Kimia Orgnaik Dan Hayati”.

ITB: Bandung.

5. Page, S. David. 1989. “ Prinsip- Prinsip Biokimia”. Erlangga: Jakarta.

16