Struktur & Sintesis

Hemoglobin
Zulfikar Ali Hasan S.ST.,M.Kes
 Tujuan Pembelajaran
1. Mahasiswa mengetahui apa itu hemoglobin.

2. Mahasiswa mengetahui struktur dari hemoglobin

3. Mahasiswa mengetahui fungsi hemoglobin

4.Mahasiswa mengetahui Jenis – jenis hemoglobin

5. Mahasiswa mengetahui proses sintesis hemoglobin

6. Mahasiswa mengetahui derivate hemoglobin

7. Mahasiswa mengetahui metode pemeriksaan hemoglobin

 01.

Apa itu
hemoglobin?
 Hemoglobin

Hemoglobin merupakan
Setiap molekul hemoglobin : 4
komponen penting dalam sel
kandungan heme yang identik
darah merah yang dibentuk
dan terikat pada 4 rantai globin
dari heme dan globin.
Keempat rantai globin ini
terdiri atas 2 rantai alfa
dan 2 rantai lagi berlainan,
sesuai dengan jenis
hemoglobin yaitu rantai
beta untuk HbA, rantai
delta untuk HbA2 dan
rantai gamma untuk HbF
 02.

Struktur
Hemoglobin
Molekul Hb tersusun atas:
• Tetramer globin
• 4 cincin pirol (protoporfirin IX/heme)
 Atom Fe2+ di tengahnya
 Mengikat O2

 1 molekul Hb dapat mengikat 4

molekul O2

Setiap molekul
hemoglobin : 4
kandungan heme yang
identik dan terikat pada 4
rantai globin
 Heme :
• Gugus prostetik Hb
• Cincin protoporfirin dengan molekul besi di
tengah
 Cincin Porfirin  Protoporfirin IX, terdiri atas:
• 1 gugus karbon
• Atom hidrogen
• Atom nitrogen
• Cincin tetrapirol dengan ion ferro (Fe2+) di
tengah cincin
 Setiap molekul Ion Fe2+ (ferro)  6 pasang elektron
• 4 pasang berikatan dengan atom nitrogen
• Satu pasang e- berikatan dengan histidin rantai
globin
• Satu pasang e- berikatan dengan molekul
oksigen
 4 heme  4 molekul oksigen per Hb
Globin :
• Protein globular
• 2 tipe rantai globin yang berbeda
 Alpha-like  lengan pendek
kromosom 16  141 AA
 alpha [α]
 zeta [ζ]
 Non-alfa  kromosom 11  146 AA
 epsilon [ϵ]
 beta [β]
 delta [δ]
 gamma [γ])
 03.

Fungsi
Hemoglobin
 “Fungsi utama hemoglobin adalah untuk
mengangkut O2 dari paru-paru ke seluruh
jaringan perifer dan mengangkut CO2 dari
jaringan ke paru-paru untuk diembuskan
keluar. Selain itu hemoglobin merupakan
pigmen yang memberikan warna pada darah.”
—Fungsi Hemoglobin
 04.

Jenis - Jenis
Hemoglobin
 Jenis – Jenis Hemoglobin

HbE HbF HbA

Jenis hemoglobin normal yang ditemukan pada manusia adalah hemoglobin

A (HbA) yang kadarnya diperkirakan mencapai 98% dari seluruh
hemoglobin, selebihnya adalah HbF (terdapat pada janin dan bayi baru
lahir), dan HbA2 (2%). Yang membedakan jenis hemoglobin adalah rantsi
polipeptidanya yang terdiri atas susunan asam amino yang berlainan, dan
pembentukannya diatur oleh gen masing – masing.
 Hemoglobin Embrional (HbE)
HbE merupakan Hb primitive yang dibentuk oleh eritrosit
imatur didalam yolk sac. Selama masa gestasi 2 minggu
pertama, eritroblas dalam yolk sac membentuk rantai
globin-epsilon (Ɛ) dan zeta (ζ) yang akan membentuk
hemoglobin Gower-1 (ζ 2Ɛ2). Selanjutnya mulai sintesis
rantai α mengganti rantai ζ , rantai ᵞ mengganti rantai Ɛ di
yolk sac, yang akan membentuk Gower2 (α2Ɛ2) dan Hb-
Portland (ζ 2ᵞ2)

Hemoglobin yang terutama ditemukan pada masa

gestasi 4-8 minggu (embrional) adalah Hb Gower-1 dan
Gower-2 yaitu kira-kira 75% dan merupakan hemoglobin
yang disintesis di yolk sac, tetapi akan menghilang pada
masa gestasi 3 bulan
 Hemoglobin Fetal (HbF)

HbF terdapat pada janin dan bayi baru lahir. Hemoglobin

jenis ini memiliki 2 rantai α dan dua rantai ᵞ . Migrasi
pluripoten stem sel dari yolk sac ke hepar, diikuti dengan
sintesis hemoglobin fetal dan awal dari sintesis rantai β.
HbF (α2ᵞ2) sudah mulai disintesis di hepar sejak usia
gestasi 5 minggu dan akan tetap ada hingga beberapa
bulan setelah bayi lahir. Pada saat bayi lahir kadar HbF
masih terdapat sekitar 60 – 80%, dan secara perlahan
akan mulai tergantikan oleh hemoglobin dewasa (HbA)
 Hemoglobin Adult (HbA)

HbA memiliki kadar yang mencapai 95 – 98% dari seluruh

hemoglobin. Hemoglobin A (HbA) tersusun atas 2 rantai α
dan 2 rantai β (α2β2) . HbA merupakan jenis hemoglobin
yang utama, tetapi masih terdapat pula Sebagian kecil
HbA2 (2-3%) yang tersusun dari 2 rantai α serta 2 rantai δ
(α2δ2) dan mulai muncul pada akhir masa janin hingga
memasuki masa kanak-kanak.
 05.

Sintesis
Hemoglobin
 Sintesis hb pada sel eritropoietik

Eritrosit
Polychromatoph Ortocrhomic
polikrom:
Basophilic ilic normoblast normoblast
Pronormoblas (metarubisit) 20-25%
normoblast (rubisit):
(rubriblas): (prorubrisit): Pembentukan Hb
Sebagian besar 75%-80% dari Hb
Sintesis rantai pada retikulosit
Sintesis Hb mulai Hb dibentuk sel dibentuk
globin dimulai menggunakan
terdeteksi sebelum ekstrusi
(akumulasi Hb) sisa / residu RNA
dari nukleus dan mitokondria

Doig K. Erythrocyte production and destruction. In: Keohane EM, Smith LJ Walenga JM. Rodak’s hematology. 5th ed. Missouri: Elsevier Saunders; 2016. p.
98-103.

Diggs LW, Sturm D, Bell A. The morphology of human blood cells. 5 th edition. USA: Abbott Laboratories; 1985. p5.
o Sintesis rantai globin:
ribosom
 Asam amino

o Sintesis heme: mitokondria

 Succinyl CoA
 Glisin
 B6
 Fe2+
o Perakitan: sitoplasma
 06.

Derivat
Hemoglobin
“Derivat adalah turunan atau beberapa jenis
hemoglobin berdasarkan ciri ikatan molekul
atau susunan komponen didalamnya. Tiap
derivat memiliki sifat dan karakter
tertentu..”
—Derivat Hemoglobin
Derivat
Hemoglobin
Oksihemoglobin
Oksigen yang terikat pada hemoglobin, hemoglobin
dapat membentuk oksihemoglobin (HbO2) karena
adanya afinitas terhadap O2 itu sendiri. Melalui fungsi ini
O2 dapat ditranspor dari paru – paru ke jaringan.

Deoksihemoglobin
Hemoglobin yang tidak sedang berikatan dengan
oksigen
Derivat
Hemoglobin
Karboksihemoglobin
Hb memiliki kemampuan untuk mengikat CO, sama halnya dengan O2 tetapi dengan afinitas
yang berbeda. Ikatan Hb dan CO diketahui 210x lebih kuat dibandingkan dengan ikatan yang
terdapat HbO2 sehingga peningkatannya yang drastic dapat menimbulkan kondisi hipoksia
yang membahayakan jiwa. Sekalipun berbahaya, bukan berarti tubuh kita tidak memiliki
HbCO sama sekali. Sebanyak 1 – 3% HbCO beredar di tubuh manusia dan dapat meningkat
hingga 5% pada seseorang yang merokok. Penguraian HbCO yang relatif lambat
menyebabkan terhambatnya kerja eritrosit dalam fungsinya membawa oksigen ke seluruh
tubuh. Kondisi seperti ini dapat berakibat serius, bahkan fatal, karena dapat menyebabkan
keracunan serta gangguan metabolisme otot dan fungsi enzim intraseluler.
Derivat
Hemoglobin
Sulfhemoglobin
Hasil reaksi antara hemoglobin dan hydrogen sulfida, sulfhemoglobin
tidak dapat berikatan dengan O2, tetapi dapat berikatan dengan CO2 dan
membentuk karboksi-sulfhemoglobin. Kadar normal sulfhemoglobin dalam
darah kurang dari 1% dan apabila terjadi peningkatan dapat menimbulkan
asidosis yang asimtomatik.
Derivat
Hemoglobin
Methemoglobin
Methemoglobin adalah jenis hemoglobin yang tidak mengandung unsur ferro
(Fe2+), melainkan unsur ferri (Fe2+). Hal ini kelak mengakibatkan ketidakmampuan
Hb berikatan dengan O2. Methemoglobin muncul akibat defek metabolic ataupun
kelainan genetic. Normalnya terdapat sekitar 2% methemoglobin dalam tubuh.
Pada kadar ini tubuh masih dapat menoleransi sehingga tidak muncul keadaan
patologis. Saat kadarnya meningkat hingga 10% , akan muncul sianosis, dan
apabila mencapai 60% dapat terjadi keadaan hipoksia.
 07.

Metode
Pemeriksaan
Hemoglobin
Metode Pemeriksaan Hb

Metode Elektroforesa
Tallquist Hb
Metode CuSO4

Cyanmethemoglobin Metode Sahli

POCT
Terima
Kasih