Nama : Siti Rahmah

NIM : 2210120120002
Kelas : A2 2022 – Metabolisme dan Informasi Genetik
Hari, tanggal : Senin, 18 Maret 2024

Berikut rangkaian reaksi glikolisis dan daur asam sitrat yang dilengkapi dengan energi dan
mekanisme enzim yang bekerja pada setiap langkah berdasarkan buku Biokimia 2 (2006) oleh
Soeharsono Martoharsono.

Reaksi Glikolisis

No. Reaksi perubahan Nama enzim Δ F° kal/mol

1 Glu + ATP → Glu-6-P Hexokinase dan Glukokinase -4.000
2 Glu-6-P ⇌ F-6-P Fosfoglukoisomerase +0.400
3 F6P + ATP ⇌ FDP + ADP Fosfofruktokinase -3.400
4 FDP ⇌ DHAP + G3P Aldolase +5.730
5 G3P ⇌ DHAP Isomerase -1.830
6 G3P + NAD+ + Pan → DPAG + NADH + H+ Dehidrogenase +1.500
7 DPAG + ADP ⇌ 3PAG + ATP Fosfogliserokinase -4.500
8 3PAG ⇌ 2PAG Fosfogliseromutase
9 2PAG ⇌ PEP Enolase +0.440
10 PEP + ADP ⇌ API + ATP Piruvat kinase -7.500
11a API + NADH ⇌ ALA + NAD+ Laktat dehidrogenasi -6.000
11b API + TPP ⇌ ALD + CO2 + ETA API dekarboksilase -4.720
12 ALD + NADH ⇌ ETA + NAD+ Alkohol dehidrogenase -5.1507

Keterangan
Glu : glukosa
DHAP : dihidroksi aseton-P
G3P : gliseraldehida-3-P
DFAG : 1,3-di-P asam gliserat
PAG : P-gliserat
PEP : fosfo-enol-piruvat
API : asam piruvat
ALA : asam laktat
TPP : tiamin-piro-fosfat
ALD : asetaldehida
ETA : etanol

Daur Asam Sitrat

Daur Asam Trikarboksilat (DAT)
Fungsi jalur yang berpa daur ini adalah untuk mengoksidasi asetil-KoA yang dihasilkan antara
lain oleh asam piruvat. Senyawa terakhir ini sebagaimana diterangkan sebelumnya dihasilkan oleh jalur
utama (jalur glukosa-P menjadi asam piruvat).
Baik asam piruvat maupun asam laktat masih mengandung energi yang banyak. Oleh karena
itu, maka berdasarkan prinsip ekonomi sel, senyawa tersebut harus dapat diambil energinya dengan
jalan mengubahnya menjadi CO2 dan H2O. Perubahan itu hanya bisa berlangsung apabila cukup
tersedia oksigen. Unsur yang terakhir ini digunakan untuk menangkap hidrogen yang dibebaskan dari
substrat. Dalam hal ini perlu diingatkan kembali bahwa pada glikolisis (dan fermentasi alkohol),
hidrogen yang dibebaskan dari substrat ditempelkan pada asam piruvat.
Dari perhitungan jumlah energi yang dibebaskan dari glukosa maka pembongkaran melalui
jalur DAT yang erobik ini menghasilkan energi yang jauh lebih besar apabila dibandingkan dengan
pemecahan melalui jalur glikolitik yang bersifat anerobik itu.
Jalur yang melingkar ini disusun oleh Sir Hans Krebs, seorang ahli biokimia berkebangsaan
Inggris. Karena penemuannya itu beliau mendapatkan hadiah Nobel pada tahun 1953. Jalur tersebut
juga dinamakan Daur Krebs yang reaksinya dapat dibaca di halaman berikut.
 Sebagaimana tampak pada gambar itu, jalur yang memecah asetil-KoA menjadi CO2 dan H2O
itu terdiri dari beberapa tahapan reaksi yang masing-masing dikatalisis oleh enzim. Dari delapan reaksi
tersebut, empat di antaranya merupakan reaski oksidasi. Reaksi-reaksi di atas secara bertahap akan
dijelaskan di bawah ini.

Kondensasi
Asetil-KoA yang terbentuk baik dari asam amino, lemak maupun karbohidrat berkondensasi
dengan asam oksalasetat menjadi asam sitrat. Enzim yang mengkatalisis reaksi ini adalah sitrat sintase.

Enzim di atas dapat pula mengkatalisis pembentukan asam sitrat dari monofluoro-asetil-KoA.
Senyawa yang terakhir ini tidak beracun akan tetapi apabila zat itu bergabung dengan oksaloasetat dan
terbentuk monofluorositrat yang akan menghambat bekerjanya enzim berikutnya (akonitase).
Perubahan energi bebasnya (Δ F°) adalah sebesar -7.700 kal/mol. Ini berarti bahwa reaksinya
itu condong ke arah hasil kondensasi. Lepasnya energi begitu besar itu disebabkan karena bebasnya
gugus -SkoA yang mendorong reaksi itu ke kanan.
Perubahan sitrat ke isositrat
Asam sitrat yang terbentuk pada reaksi kondensasi dapat mengalami interkonversi yang
dikatalisis oleh akonitase. Pada peristiwa konversi ini terjadilah perubahan energi bebas sebesar +1.590
kal/mol.

Kemungkinan pertama adalah gugus OH masuk ke atom C nomor 2 dan H ke atom C nomor 3,
maka hasilnya adalah asam isositrat. Kemungkinan kedua ialah gugus H masuk ke atom C nomor 2
sedangkan gugus OH ke atom C nomor 3, hasilnya ialah asam sitrat. Ternyata kemungkinan kedua
lebih besar daripada kemungkinan pertama. Hal itu disebabkan antara lain oleh perbedaan gugus yang
terikat pada ikatan ganda yaitu H dan -CH2COO-. Kemungkinan yang paling besar adalah penempelan
H pada atom C yang sudah mengandung H (Markownikoff).
Enzim akonitase ini memerlukan Fe2+. Kalau pada reaksi sebelumnya terbentuk fluorositrat
maka enzim ini tidak dapat bekerja.

Dehidrogenasi
Pada reaksi dehidrogenasi dan sekaligus juga dekarboksilasi isositrat ini dihasilkan α keto-
glutarat. Lepasnya CO2 mendorong reaksi ini ke arah pembentukan ketoglutarat:

Enzim yang mengkatalisis disebut isositrat dehidrogenase yang dibantu oleh NAD+ atau
NADP+ dan membutuhkan ion Mg+ atau Mn2+ untuk aktivitasnya.
Dehidrogenase ini tergolong dalam enzim allosterik dan membutuhkan ADP sebagai modulator
positif.

Oksidasi α-ketoglutarat

Enzim yang mengkatalisis reaksi di atas merupakan satu kompleks yang disebut α-ketoglutarat
dehidrogenase (-oksidase). Hasil dekarboksilasi oksidatif ini adalah suksinil-KoA, merupakan satu-
satunya senyawa antara yang berenergi tinggi dalam DAT.

Tiokinasi
Ikatan energi tinggi pada senyawa suksinil-KoA dapat dipindahkan ke GDP yang dengan fosfat
membentuk GTP. Peristiwa ini dikenal sebagai fosforilasi tingkat substrat yang berbeda dari fosforilasi
tingkat elektron-oksigen.
 Enzim yang mengkatalisis adalah suksinil-KoA tiokinase (suksinil-KoA sintase) GTP yang
terbentuk pada reaksi di atas, gugus fosfat dan energinya dapat dipindahkan ke-ADP yang selanjutnya
menjadi

Dehidrogenasi Asam Suksinat

Berbeda dengan dehidrogenasi sebelumnya, enzim ini mengandung ko-enzim FAD yang terikat
erat secara kovalen pada protein enzim. Suksinat dehidrogenase ini mengandung 4 atom S dan Fe tanpa
heme. Atom-atom S-nya dapat direduksi dan Fe bisa mengalami perubahan valensi dari 2+ ke 3+ dan
sebaliknya. Enzim ini terikat erat oleh membran mitokondria.

Asam fumarat yang terbentuk konfigurasi trans. Suksinat dehidrogenase dihambat secara
kompetitif oleh asam malonat.

Hidrasi
Enzim yang mengkatalisis reaksi hidrasi asam fumarat ini disebut fumarase.

Reaksi ini bolak-balik. Bentuk D-asam malat tidak dapat didehidrasi oleh enzim ini.

Dehidrasi asam malat

L-asam malat selanjutnya mengalami dehidrogenasi menghasilkan asam oksalasetat. Koenzim
yang ikut serta dalam perubahan ini adalah NAD+ enzimnya bernama L-malat dehidrogenase. Pada sel
hewan tingkat tinggi enzim tersebut terdapat dalam mitokondria dan dalam sitoplasma
ekstramitokondria.

Dengan terbentuknya asam oksalasetat maka daur asam trikarboksilat sudah menyelesaikan
tugasnya dan kembali berfungsinya lagi bereaksi dengan asetil-KoA.
Reaksi jumlah LAT adalah:
 Asetil-KoA yang bereaksi dengan asam oksalasetat berasal dari karbohidrat, lemak dan protein.
Karbohidrat yang menghasilkan satuan C-2 di atas adalah asam piruvat melalui reaksi dekarboksilasi
aksidatif. Mekanismenya serupa dengan dekarboksilasi oksidatif asam ketoglutarat.

REFERENSI
Martoharsono, S. (2006). Biokimia 2. Yogyakarta: Gadjah Mada University Press.