Laporan Tutorial

Blok Learning Skill & Basic Professionalism

Skenario IV

Disusun Oleh:
Kelompok 13

Andrian Prasetya W Nindia Dara Utama

1218011017 1218011112
Deborah Natasha 1218011032 RiaJanitaRidwan
1218011128
Fairuz Rabbaniyah 1218011048
Silvia Marischa
Hanif Abdurrachman L 1218011114
1218011064
YestiMuliaEryani
Inaz Kemala Dewi 1218011080 1218011160

Tutor: dr. Iswandi Darwis

Program Studi Pendidikan Dokter

Fakultas Kedokteran
Universitas Lampung
2012
 KATA PENGANTAR

Assalammualaikum wr.wb

Alhamdulillah, puji dan syukur kami panjatkan ke hadirat

Tuhan Yang Maha Esa atas berkat dan anugerah-Nya sehingga
kami dapat menyusun laporan diskusi tutorial ini.
Laporan ini disusun dalam rangka memenuhi tugas mata
kuliah Learning Skill and Professionalism. Kepada para dosen
yang terlibat dalam mata kuliah dalam blok ini, kami
mengucapkan terima kasih atas segala pengarahan yang telah
diberikan sehingga dapat menyusun laporan ini dengan baik.
Kami menyadari bahwa terdapat banyak kekurangan
dalam penulisan laporan ini, baik dari segi isi, bahasa, analisis,
dan sebagainya. Oleh karena itu, kami mohon maaf atas segala
kekurangan tersebut. Hal ini disebabkan karena masih
terbatasnya pengetahuan, wawasan, dan keterampilan kami.
Selain itu, kritik dan saran dari pembaca sangat kami harapkan,
guna kesempurnaan laporan ini dan perbaikan bagi kita semua.
Semoga laporan ini dapat bermanfaat dan dapat
menambah wawasan untuk kita semua.

Wassalammualaikum wr.wb

Bandar Lampung, September

2012

Penyusun

2
 Daftar Isi

Kata
pengantar.....................................................................................
..............ii
Daftar
isi..................................................................................................
...........iii
Skenario
5...................................................................................................
........
Step
1...................................................................................................
...............
Step
2...................................................................................................
...............
Step
3...................................................................................................
...............
Step
4...................................................................................................
...............
Step
5...................................................................................................
..............
Step
6...................................................................................................
..............
Step
7...................................................................................................
..............
Daftar
Pustaka.........................................................................................
...........

3
Skenario 5

Adikku Ingin Seperti Ade Ray....

Nadya, seorang mahasiswa Fakultas Kedokteran heran melihat adik laki-lakinya,
Rommy berumur 14 tahun sekarang ini rajin berolahraga angkat barbel. Ketika ditanya,
adiknya mengatakan bahwa dia ingin memiliki otot yang kekar seperti Ade Ray sambil
menunjukkan otot bisepnya. Nadya tertawa melihatnya dan menasehati agar adiknya tersebut
mengikuti latihan di tempat yang profesional supaya mendapatkan hasil yang maksimal.
Nadya menjelaskan bahwa otot yang dilatih dengan baik dan teratur akan mengalami
hipertrofi dan tidak terjadi cedera otot. Akan tetapi, ini juga harus diimbangi dengan intake
makanan yang cukup sebagai sumber energi dan untuk pembentukan otot. Kenapa otot bisa
lelah ya kak? tanya adiknya. Nadya menjelaskan : Kelelahan bisa terjadi karena cadangan
energi sudah berkurang dan penumpukan asam laktat. Nadya terdiam dan berkata : Nanti
kakak carikan jawabannya ya.
Saat ini Nadya sedang mempelajari modul metablisme, sehingga dia harus membaca
tentang metabolisme karbohidrat, protein, lipid, dan perbedaannya, dan hal yang juga
berkaitan dengan pertanyaan adiknya. Bagaimana Nadya menjelaskan hal tersebut pada
Nadya dan Rommy?

4
 STEP 1
Define unfamiliar terms

1. Intake : Proses pemasukkan suatu zat yang jumlahnya sesuai dengan

kebutuhan tubuh kita masing-masing
2. Asam laktat : Hasil metabolisme otot
3. Bisep : Memiliki dua kepala, jika berkontraksi memendek
4. Hipermetrofi : Proses pembesaran otot
5. Metabolisme : Proses yang terdiri dari dari proses anabolisme dan katabolisme

STEP 2

5
Define the problems

1. Mengapa penumpukan asam laktat menyebabkan lemah?

2. Cadangan energi dalam bentuk apa?
3. Bagaimana mekanisme pembentukan enzin/
4. Apa saja klasifikasi karbohidrat?
5. Apabila glukosa yang telah digunakan akan habis, apakah mempengaruhi dari volume
otot?
6. Nutrisi apa saja yang menyebabkan terbentuknya otot?
7. Enzim apa saja yang terdapat dalam proses metabolisme?
8. Apa perbedaan metabolosme karbohidrat dengan lemak?
9. Transp. Protein?
10. Apa kegunaan protein bagi energi?

6
 STEP III

1. .
2. Glikogen
Protein
Gliserol

3. LO
4. Monosakarida
Disakarida
Polisakarida

5. Perubahanglikogen(gulaotot) menjadiglukosadapatberpengaruhterhadap volume otot

6. ?
7. Enzim Adrenal
EnzimFosfofruktokinase
8. ?
9. ?
10. PemecahanAsam Amino
a. Deaminasi
b. Transaminasi

STEP IV

1. Ion hydrogen meningkatmenebabkan PH menurunsehinggamenghambatkerjasehingga

energy yang dihasilkanakanberkurang.
2. Protein dapatdiubahmenjadi energy yaitudenganmemecah protein
tersebutmenjadiasam amino.
Asam amino dibagimenjaditigajenis
1. Asam amino esensial

7
 Asam amino esensialyaituasam amino yang
tidakdapatdibentukolehtubuhatautubuhitumemerlukannyatetapitidakdapatmempro
duksisendiriataukekuranganasam amino yang bersangkutan.
Contohnya :
a. Isoleusina
b. Leusina
c. Lisina
d. Metionina
e. Fenilalanina
f. Treonina
g. Triptofan
h. Valina

2. Asam amino nonesensialadalahasam amino yang

dapatdisentesisolehtubuhmanusiadenganbahanbakuasam amino lainnya.
Contohnya :
a. Alanine
b. Asparagine
c. Asam aspartate
d. Asam glutamate
e. Glutamate
f. Glutamin
g. Prolin

3. Asam amino Nonesensial

a. Alanine
b. Arginine
c. Asam aspartate
d. Sisten
e. Asam glutamate
f. Glisin
g. Histidin
h. Prolin
i. Serine
j. Tirosin
k. butirat
l. Ornitin
m. Taurin
n. Sistinsitrulin

3. LO
4. Jenis-jeniskarbohidratdibagimenjadi
1. Monosakaridayaitukarbohidratatausenyawa yang tidakdapatditurunkanlagi
Contohnya:
a. Glukosa
b. Galaktosa
c. Fruktosa

8
 2. Disakaridayaitukarbohidrat yang terdiridariduamonosakarida yang sejenisataupun
yang tidaksejenis
Contohnya :
a. Laktosa
b. Maltosa
c. Sukrosa
3. PolisakaridaYaitukarbohidrat yang
terdirilebihdariduamonosakaridaataubanyakmonosakarida
Contohnya:
a. Amilum
b. Selulosa
c. Pektin

5. KarnaGlikogennyaberkurangmakasecaraotomatisvolumenyajugaberkurang

6. LO

7. a. Maltase

b. Galaktosa

c. Sukrase

d. Hexokinase

Faktor-faktor yang mempengaruhienzim

a. Suhu
b. PH
c. Biokatalisator
d. Inhibitorkompetetif
e. Inhibitor Nonkompetitif

8. LO
9. LO
10. Protein dipecahmenjadipolipeptida di lambungolehenzim pepsin
kemudianpolipeptidadipecahlagimenjadiasam amino di
ususolehenzimtrpsinkemudiandidalamdarahasam amino
disebarkeseluruhseldandisimpandidalamhati.

9
 STEP V

1. MekanismeKerjaEnzim?
2. PreosesTerbentuknyaEnzim?
3. StrukturdanMetabolismeEnzim?
4. Menjelaskan Mineral MakrodanMikro Mineral?
5. MengapaAsamLaktat yang menumpukdapatmengalamikelelahan?
6. Bioenergenetika?

STEP VI
Self Directed Learning

STEP VII
Jawaban LO
1. MekanismeKerjaEnzim?
2. PreosesTerbentuknyaEnzim?
3. StrukturdanMetabolismeEnzim?
4. Menjelaskan Mineral MakrodanMikro Mineral?
5. MengapaAsamLaktat yang menumpukdapatmengalamikelelahan?

10
 6. Bioenergenetika?

JAWABAN

1, 2. & 3 Enzim

Model komputer enzim purina nukleosida fosforilase (PNPase)

Diagram energi potensial reaksi kimia organik yang menunjukkan efek katalis pada suatu
reaksi eksotermik hipotetis X + Y = Z.

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.[1][2]
Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang
disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang
disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung

11
dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon
sebagai promoter.

Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa
intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih
rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi
lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:

X + C XC (1)
Y + XC XYC (2)
XYC CZ (3)
CZ C + Z (4)

Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis
akan kembali ke bentuk semula.

Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat
bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur
kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim -amilase hanya dapat digunakan
pada proses perombakan pati menjadi glukosa.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman,
kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum
yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk
jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja
secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim
kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor
adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang
meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Daftar isi

1 Etimologi dan Sejarah

12
 2 Konvensi penamaan

3 Struktur dan mekanisme

o 3.1 Kespesifikan

3.1.1 Model "kunci dan gembok"

3.1.2 Model ketepatan induksi

o 3.2 Mekanisme

3.2.1 Stabilisasi keadaan transisi

3.2.2 Dinamika dan fungsi

o 3.3 Modulasi alosterik

4 Kofaktor dan koenzim

o 4.1 Kofaktor

o 4.2 Koenzim

5 Termodinamika

6 Kinetika

7 Inhibisi

8 Fungsi biologis

9 Kontrol aktivitas

10 Keterlibatan dalam penyakit

13
 11 Referensi

12 Lihat pula

Etimologi dan Sejarah

Eduard Buchner

Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia
pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi
sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam
kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.

Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh sekresi perut[3]
dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun,
mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.[4]

Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837. Ia mengusulkan
nama "katalis" untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut
bereaksi. Namun, proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak
zaman dahulu misalnya pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian, dan
pembuatan asam cuka. Lois Pasteur salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini
dan ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan
bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut

14
sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia
menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan
dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut."[5]

Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Khne (18371900) pertama kali
menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang berarti "dalam
bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian
digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk
merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.

Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi
untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada sederet
eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel
ragi tidak terdapat pada campuran.[6] Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai
"zymase" (zimase).[7] Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia
"atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". Mengikuti
praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim
tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada
nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa)
ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan
polimer DNA).

Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat
biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim
diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willsttter
berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri
tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil
mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni.
Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas
dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin,
dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang
kimia.[8]

Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim
ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim,

15
enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan
pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang
diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965.[9] Struktur lisozim
dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk
memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.

Konvensi penamaan

Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia
kataliskan dengan akhiran -ase. Contohnya adalah laktase, alkohol dehidrogenase
(mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol), dan DNA polimerase.

International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu

tatanama untuk enzim, yang disebut sebagai nomor EC; tiap-tiap enzim memiliki empat digit
nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Nomor pertama untuk
klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:

EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi

EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi

EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan

EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi

EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal

EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen

Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/

(Bahasa Inggris).

Struktur dan mekanisme

Lihat pula: Katalisis enzim

16
Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II. Bola abu-abu adalah kofaktor seng
yang berada pada tapak aktif.

Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam
amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase[10], sampai dengan lebih dari 2.500 residu
pada asam lemak sintase.[11] Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling
umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim.
Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner).[12] Walaupun
struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari
strukturnya adalah hal yang sangat sulit.[13]

Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil
asam amino enzim (sekitar 34 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis.[14]
Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian
menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung tapak yang
mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat
untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari
reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas
enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.

Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang melipat.
Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang
khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk

17
kompleks protein. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari
lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung
pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.

Kespesifikan

Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat
yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan
substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat
stereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.[15]

Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam
pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem
pengecekan ulang". Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah
pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua.[16] Proses dwi-
langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada
polimerase mamalia.[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase,
[18]
aminoasil tRNA sintetase[19] dan ribosom.[20]

Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih",
yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan
bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan
biosintetik yang baru.[21]

Model "kunci dan gembok"

Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini
dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi.[22] Hal
ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan
kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh
enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang
sekarang paling banyak diterima.

Model ketepatan induksi

18
Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.

Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh
karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah
bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.[23] Akibatnya, substrat tidak
berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai
dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada
beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia
memasuki tapak aktif.[24] Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat
secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.[25]

Mekanisme

Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan G:[26]

Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana

keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi
konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)

Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan

menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan
keadaan transisi.

Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara

waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.

19
 Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada
orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan
destabilisasi keadaan dasar,[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.[28]

Stabilisasi keadaan transisi

Pemahaman asal usul penurunan G memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat

menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas
keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang
besar adalah menggunakan efek elektrostatik, terutama pada lingkungan yang relatif polar
yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi.[29] Lingkungan seperti ini tidak ada
dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.

Dinamika dan fungsi

Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut.[30][31][32]

Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim, misalnya residu asam
amino tunggal, sekelompok asam amino, ataupun bahwa keseluruhan domain protein.
Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi, berkisar dari beberapa femtodetik
sampai dengan beberapa detik. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat
berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik.[33][34][35][36] Gerakan protein sangat
vital, namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang
besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun,
walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk,
adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi
enzimatik ini.[37] Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek
alosterik dan pengembangan obat baru.

Modulasi alosterik

Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. Modulasi ini dapat terjadi
secara langsung, di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung, ataupun secara
tidak langsung, di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi
dengan enzim alosterik, sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya.

Kofaktor dan koenzim

20
 Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kofaktor dan Koenzim

Kofaktor

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya.
Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk
berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik
(contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat
berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan
diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.

Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya
disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut
holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim,
tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen
(contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga
dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda,
seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang
mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.

Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng
terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.[39]

Koenzim

Model pengisian ruang koenzim NADH

21
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau
elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH,
NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H)
yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil,
metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh
S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah
vitamin.

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan
koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar
700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.[42]

Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH
diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina
adenosiltransferase.

Termodinamika

Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk
mencapai keadaan transisi, yang akan kemudian berubah menjadi produk. Enzim
menstabilisasi keadaan transisi, menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk.

Artikel utama untuk bagian ini adalah: Energi aktivasi, Kesetimbangan termodinamik, dan
Kesetimbangan kimia

22
Sebagai katalis, enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Biasanya reaksi
akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Perbedaannya adalah, reaksi
enzimatik berjalan lebih cepat. Namun, tanpa keberadaan enzim, reaksi samping yang
memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda.

Lebih lanjut, enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi, sehingga reaksi yang
difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak
difavoritkan secara termodinamik. Sebagai contoh, hidrolsis ATP sering kali menggunakan
reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi.

Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah
kesetimbangan reaksi itu sendiri, namun hanya mempercepat reaksi saja. Sebagai contoh,
karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan.

(dalam jaringan tubuh; konsentrasi CO2

yang tinggi)

(pada paru-paru; konsentrasi CO2

yang rendah)

Walaupun demikian, jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi,
yakni reaksi yang sangat eksergonik, reaksi itu akan menjadi ireversible. Pada kondisi
demikian, enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik.

Kinetika

Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kinetika enzim

Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim (E) mengikat substrat (S)
dan menghasilkan produk (P).

23
Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya
menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai
enzim.

Pada tahun 1902, Victor Henri[43] mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif,
namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen
pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah Peter Lauritz Srensen menentukan skala
pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909[44],
kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal
dari Kanada, Maud Leonora Menten, mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi
persamaan Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-
Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).[45] Hasil kerja
mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. E. Briggs dan J. B. S. Haldane.
Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas
sampai sekarang .[46]

Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim
sebagai dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible,
membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai
kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.

Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S)
dengan kelajuan (v).

Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Sebagai
contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat

24
dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi
produk. Namun, apabila enzim tersebut ditambahkan, proses ini hanya memerlukan waktu 25
milidetik.[47] Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Kondisi-
kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi, konsentrasi garam
yang tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas
enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya.
Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik, konsentrasi substrat
ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal ini
ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan
meningkatnya konsentrasi substrat, semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi
kompleks substrate-enzim ES. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax), semua tapak aktif
enzim akan berikatan dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah
total enzim yang ada. Namun, Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah
substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Hal
ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km), yang merupakan konsentrasi
substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya.
Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat, dan ini dapat
menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Konstanta lainnya yang juga
berguna adalah kcat, yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu
tapak aktif per detik.

Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Ia juga disebut sebagai konstanta
kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Karena konstanta
kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas, ia dapat digunakan untuk
membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, ataupun enzim yang sama dengan
substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan
nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). Pada titik ini, setiap penumbukkan enzim dengan
substratnya akan menyebabkan katalisis, dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh
laju reaksi, melainkan oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik
sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini
adalah karbonat anhidrase, asetilkolinesterase, katalase, fumarase, -laktamase, dan
superoksida dismutase.

25
Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa, yang diturunkan berdasarkan
asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Namun,
banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini,
disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding), perpisahan fase
enzim/substrat/produk, dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi.[48] Pada situasi
seperti ini, kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan.[49][50][51][52]

Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal ini
tampaknya sangat tidak mungkin. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan
fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik
substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Model
lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika, walaupun penjelasan ini
masih kontroversial.[53][54] Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada
triptamina.[55]

Inhibisi

Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi pengikatan substrat. Di

lain pihak, pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor
berkompetisi satu sama lainnya.

26
Jenis-jenis inihibisi. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.W. Cleland.[56]

Artikel utama untuk bagian ini adalah: Inhibitor enzim

Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.

Inhibisi kompetitif

Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim.
Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli
enzim. Sebagai contoh, metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat
reduktase. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di
samping bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak
pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim, sehingga
menghalangi pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak

27
berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan
maksimal tersebut, sehingga meningkatkan Km.

Inhibisi tak kompetitif

Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun
hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak
aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.

Inhibisi non-kompetitif

Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan
dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan
dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun, karena substrat masih
dapat mengikat enzim, Km tetaplah sama.

Inhibisi campuran

Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS memiliki
aktivitas enzimatik residual.

Pada banyak organisme, inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Jika
enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor
bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti.
Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti
ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Kurva substrat/kelajuan enzim
ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S.

Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang
sangat mirip. Oleh sebab itu, metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang
menggunukan folat.

28
Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Inaktivasi
ini bersifat ireversible. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina, obat yang digunakan untuk
mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis.[57] Penisilin dan
Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif, dan
enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel
dengan satu atau lebih residu asam amino.

Kegunaan inhibitor

Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat.
Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi enzim
COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga
ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya
yang beracun. Sebagai contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan
bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan
memblok pernapasan sel.[58]

Fungsi biologis

Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim berperan
dalam transduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase.[59]
Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh, dengan miosin menghidrolisis
ATP untuk menghasilkan kontraksi otot.[60] ATPase lainnya dalam membran sel umumnya
adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi
yang khas, seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang.[61] Virus juga
mengandung enzim yang dapat menyerang sel, misalnya HIV integrase dan transkriptase
balik.

Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Enzim seperti amilase
dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang
kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai contohnya, terlalu besar untuk
diserap oleh usus, namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti

29
maltosa, yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa, sehingga dapat diserap. Enzim-
enzim yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Pada hewan pemamah
biak, mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat
mengurai sel dinding selulosa tanaman.[62]

Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu, dan menghasilan lintasan
metabolisme. Dalam lintasan metabolisme, satu enzim akan membawa produk enzim lainnya
sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik terjadi, produk kemudian dihantarkan ke enzim
lainnya. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara
bersamaan.

Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini.
Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak
akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Dan sebenarnya, lintasan
metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Glukosa, contohnya,
dapat bereaksi secara langsung dengan ATP, dan menjadi terfosforliasi pada karbon-
karbonnya secara acak. Tanpa keberadaan enzim, proses ini berjalan dengan sangat lambat.
Namun, jika heksokinase ditambahkan, reaksi ini tetap berjalan, namun fosforilasi pada
karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat, sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat
ditemukan sebagai produk utama. Oleh karena itu, jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-
tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.

Kontrol aktivitas

Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel.

1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau
diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk
regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. Sebagai contohnya, bakteri dapat
menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-
laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. Contoh lainnya adalah
enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam
metabolisme obat. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat.

30
 2. Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda
yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Sebagai contoh, asam lemak
disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat
golgi, dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam
mitokondria melalui -oksidasi.[63]

3. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contohnya, produk akhir
lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat
dalam lintasan metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir
lintasan metabolisme tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik
negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri.
Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara
metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan
energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan.
Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup.

4. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Ia dapat meliputi

fosforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya, sebagai respon terhadap insulin,
fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis
ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar
gula dalam darah.[64] Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan
rantai polipeptida. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi
dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. Ia kemudian
ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerna
pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Jenis prekursor tak aktif
ini dikenal sebagai zimogen.

5. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda.
Contohnya, hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi
asam lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan
memasuki lisosom.[65]

Keterlibatan dalam penyakit

31
Fenilalanina hidroksilase. Sumber: PDB 1KW0

Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis,
malafungsi (mutasi, kelebihan produksi, kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal
yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta
bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim
dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita.

Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Mutasi asam amino tunggal pada enzim
fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasi fenilalanina
mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. Hal ini dapat menyebabkan
keterbelakangan mental jika ia tidak diobati.[66]

Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode
enzim reparasi DNA. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti
xeroderma pigmentosum. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena
kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang. Hal ini
menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker
pada penderita.

4. MAKRO DAN MIKRO MINERAL

32
Mineral merupakan bagian tubuh yang memegang peranan penting dalam pemeliharaan
fungsi tubuh, baik tingkat sel, jaringan, organ maupun fungsi tubuh secara keseluruhan.
Selain itu, mineral berperan dalam berbagai tahap metabolisme terutama sebagai kofaktor
dalam aktivitas enzim. Keseimbangan ion-ion mineral di dalam cairan tubuh diperlukan
untuk pengaturan kegiatan enzim.

Mineral terbagi dua, yaitu mineral makro dan mineral mikro. Mineral makro adalah mineral
yang dibutuhkan tubuh dalam jumlah lebih dari 100 mg sehari, sedangkan mineral mikro
adalah mineral yang dibutuhkan dalam jumlah kurang dari 100 mg sehari.

Mineral dalam jumlah yang berlebihan dapat menyebabkan keracunan.

Berikut ini akan dibahas mengenai mineral makro. Yang termasuk mineral makro antara lain:

1. Natrium (Na)

2. Klorida (Cl)

3. Kalium (K)

4. Kalsium (Ca)

5. Fosfor (P)

6. Magnesium (Mg)

7. Sulfur (S)

1. NATRIUM (NA)

Definisi dan Pendahuluan

Natrium merupakan kation utama dalam cairan ekstraseluler . 35-40 % terdapat dalam
kerangka tubuh. Cairan saluran cerna, sama seperti cairan empedu dan pancreas mengandung
banyak natrium.

Sumber

33
Sumber utama Natrium adalah garam dapur (NaCl). Sumber natrium yang lain berupa
monosodium glutamate (MSG), kecap dan makanan yang diawetkan dengan garam dapur.
Makanan yang belum diolah, sayur dan buah mengandung sedikit natrium. Sumber lainnya
seperti susu, daging, telur, ikan, mentega dan makanan laut lainnya.

Fungsi

- menjaga keseimbangan cairan dalam kompartemen ekstraseluer.

- Mengatur tekanan osmosis yang menjaga cairan tidak keluar dari darah dan masuk ke
dalam sel.

- Menjaga keseimbangan asam basa dalam tubuh dengan mengimbangi zat-zat yang
membentuk asam.

- Berperan dalam transmisi saraf dan kontraksi otot.

- Berperan dalam absorbsi glukosa dan sebagai alat angkut zat gizi lain melalui
membrane, terutama melalui dinding usus sebagai pompa natrium.

Dampak Kekurangan dan Kelebihan serta AKG

Akibat kekurangan natrium adalah sebagai berikut:

- menyebabkan kejang, apatis dan kehilangan nafsu makan

- dapat terjadi setelah muntah, diare, keringat berlebihan, dan diet rendah natrium

Akibat kelebihan natrium dapat menimbulkan keracunan yang dalam keadaan akut
menyebabkan edema dan hipertensi.

Jadi, taksiran kebutuhan untuk orang dewasa yaitu 500 mg/hari.

Absorpsi dan Metabolisme

Natrium diabsorpsi di usus halus secara aktif (membutuhkan energi), lalu dibawa oleh aliran
darah ke ginjal untuk disaring kemudian dikembalikan ke aliran darah dalam jumlah cukup
untuk mempertahankan taraf natrium dalam darah. Kelebihan natrium akan dikeluarkan

34
melalui urin yang diatur oleh hormone aldosteron yang dikeluarkan oleh kelenjar adrenal jika
kadar natrium darah menurun.

2. KLORIDA (CL)

Definisi dan Pendahuluan

Klor merupakan anion utama cairan ekstraselular. Konsentrasi klor tertinggi adalah dalam
cairan serebrospinal (otak dan sumsum tulang belakang), lambung dan pancreas.

Sumber

Klor terdapat bersamaan dengan natrium dalam garam dapur. Beberapa sayuran dan buah
juga mengandung klor.

Fungsi

- berperan dalam memelihara keseimbangan cairan dan elektrolit dalam cairan

ekstraseluler.

- Memelihara suasana asam dalam lambung sebagai bagian dari HCL, yang diperlukan
untuk bekerjanya enzim-enzim pencernaan.

- Membantu pemeliharaan keseimbangan asam dan basa bersama unsur-unsur

pembentuk asam lainnya

- Ion klor dapat dengan mudah keluar dari sel darah merah dan masuk ke dalam plasma
darah guna membantu mengangkut karbondioksida ke paru-paru dan keluar dari tubuh.

- Mengatur system rennin-angiotensin-aldosteron yang mengatur keseimbangan cairan

tubuh.

Dampak Kekurangan dan Kelebihan serta AKG

Kekurangan klor terjadi pada muntah-muntah, diare kronis, dan keringat berlebihan. Dan jika
kelebihan juga bisa membuat muntah. Jadi AKG minimum klor sehari sebesar 750 mg.

35
 Absorpsi dan Eksresi Klor

Klor diabsorpsi di usus halus dan dieksresi melalui urin dan keringat. Kehilangan klor
mengikuti kehilangan natrium.

3. KALIUM (K)

Definisi dan Pendahuluan

Kalium merupakan ion yang bermuatan positif dan terdapat di dalam sel dan cairan
intraseluler.

Sumber

Kalium berasal dari tumbuh-tumbuhan dan hewan. Sumber utama adalah makanan segar/
mentah, terutama buah, sayuran dan kacang-kacangan.

Fungsi

- berperan dalam pemeliharaan keseimbangan cairan dan elektrolit serta keseimbangan

asam dan basa bersama natrium.

- Bersama kalsium, kalium berperan dalam transmisi saraf dan kontraksi otot.

- Di dalam sel, kalium berfungsi sebagai katalisator dalam banyak reaksi biologic,
terutama metabolisme energi dan sintesis glikogen dan protein.

- Berperan dalam pertumbuhan sel.

Dampak Kelebihan dan Kekurangan serta AKG

Kekurangan kalium dapat terjadi karena kebanyakan kehilangan melalui saluran cerna atau
ginjal. Kehilangan banyak melalui saluran cerna dapat terjadi karena muntah-muntah, diare
kronis atau kebanyakan menggunakan obat pencuci perut. Kebanyakan kehilangan melalui
ginjal adalah karena penggunaan obat diuretic terutama untuk pengobatan hipertensi.
Kekurangan kalium menyebabkan lesu, lemah, kehilangan nafsu makan, kelumpuhan,
mengigau, dan konstipasi.

36
Kelebihan kalium akut dapat terjadi bila konsumsi melebihi 12 g/ m2 permukaan tubuh sehari
tanpa diimbangi oleh kenaikan eksresi. Hiperkalemia akut dapat menyebabkan gagal jantung
yang berakibat kematian. Kelebihan kalium dapat terjadi bila ada gangguan fungsi ginjal.

Jadi, kebutuhan minimum kalium sekitar 2000 mg sehari.

Absorpsi dan Eksresi Kalium

Kalium diabsorpsi dengan mudah dalam usus halus. Kalium dieksresi melalui urin, feses,
keringat dan cairan lambung. Taraf kalium normal darah dipelihara oleh ginjal melalui
kemampuannya menyaring, mengarbsorpsi kembali dan mengeluarkan kalium di bawah
pengaruh aldosteron. Kalium dikeluarkan dalam bentuk ion dengan menggantikan ion
natrium melalui mekanisme pertukaran di dalam tubula ginjal.

4. KALSIUM (CA)

Definisi dan Pendahuluan

Kalisum merupakan mineral yang paling banyak dalam tubuh yang berada dalam jaringan
keras yaitu tulang dan gigi. Di dalam cairan ekstraseluler dan intraseluler, kalsium berperan
penting dalam mengatur fungsi sel, seperti untuk transmisi saraf, kontraksi otot,
penggumpalan darah dan menjaga permebialitas membrane sel. Kalsium mengatur kerja
hormone dan factor pertumbuhan.

Sumber

Sumber kalsium terutama pada susu dan hasilnya, seperti keju. Ikan dimakan dengan tulang,
termasuk ikan kering merupakan sumber kalsium yang baik, udang, kerang, kepiting, kacang-
kacangan dan hasil olahanannya, daun singkong, daun lamtoro.

Fungsi

- pembentukan tulang dan gigi

- kalsium dalam tulang berguna sebagai bagian integral dari struktur tulang dan sebagai
tempat menyimpan kalsium.

37
- Mengatur pembekuan darah

- Katalisator reaksi biologic, seperti absorpsi vitamin B12, tindakan enzim pemecah
lemak, lipase pancreas, eksresi insulin oleh pancreas, pembentukan dan pemecahan
asetilkolin.

- Relaksasi dan Kontraksi otot, dengan interaksi protein yaitu aktin dan myosin.

- Berperan dalam fungsi saraf, tekanan darah dan fungsi kekebalan.

- Meningkatkan fungsi transport membran sel, stabilisator membrane, dan transmisi ion
melalui membrane organel sel.

Dampak Kelebihan dan Kekurangan serta AKG

Kekurangan kalsium pada masa pertumbuhan menyebabkan gangguan pertumbuhan, tulang

kurang kuat, mudah bengkok dan rapuh. Pada usia lanjut terjadi osteoporosis yang dapat
dipercepat oleh keadaan stress. Dapat juga terjadi pada perokok dan pemabuk. Selain itu
dapat juga menyebabkan osteomalasia yaitu riketsia pada orang dewasa dan terjadi karena
kekurangan vitamin D. kadar kalsium darah yang rendah dapat menyebabkan tetani atau
kejang.

Akibat kelebihan kalsium menimbulkan batu ginjal atau gangguan ginjal, gangguan absorpsi
mineral lain serta konstipasi.

Jadi, AKG yang diperlukan adalah sebagai berikut:

- bayi : 300-400 mg

- anak-anak : 500 mg

- remaja : 600-700 mg

- dewasa laki-laki : 500-800 mg

- dewasa perempuan : 500-600 mg

- bumil dan menyusui : + 400 mg

38
- manula : 500 mg

Absorpsi dan Eksresi Kalsium

Sebanyak 30-50 % kalsium yang dikonsumsi diabsorpsi tubuh yang terjadi di bagian atas
usus halus yaitu duodenum. Kalsium membutuhkan pH 6 agar dapat berada dalam kondisi
terlarut. Absorpsi kalsium terutama dilakukan secara aktif dengan menggunakan alat angkut
protein-pengikat kalisum. Absorpsi pasif terjadi pada permukaan saluran cerna. Kalsium
hanya bias diabsorpsi bila terdapat dalam bentuk larut air dan tidak mengendap karena unsure
makanan lain. Kalsium yang tidak diabsorpsi dikeluarkan melalui feses. Kehilangan kalsium
dapat terjadi melalui urin, sekresi cairan yang masuk saluran cerna serta keringat.

5. FOSFOR (P)

Definisi dan Pendahuluan

Fosfor merupakan mineral kedua terbanyak dalam tubuh, sekitar 1 % dari berat badan. Fosfor
terdapat pada tulang dan gigi serta dalam sel yaitu otot dan cairan ekstraseluler. Fosfor
merupakan bagian dari asam nukleat DNA dan RNA. Sebagai fosfolipid, fosfor merupakan
komponen structural dinding sel. Sebagai fosfat organic, fosfor berperan dalam reaksi yang
berkaitan dengan penyimpanan atau pelepasan energi dalam bentuk Adenin Trifosfat (ATP).

Sumber

Fosfor terdapat pada semua sel mahluk hidup, terutama makanan kaya protein, seperti
daging, ayam, ikan, telur, susu dan hasilnya, kacang-kacangan serta serealia.

Fungsi

- kalsifikasi tulang dan gigi melalui pengendapan fosfor pada matriks tulang

- mengatur peralihan energi pada metabolisme karbohidrat, protein dan lemak melalui
proses fosforilasi fosfor dengan mengaktifkan berbagai enzim dan vitamin B.

- absorpsi dan transportasi zat gizi serta system buffer

- bagian dari ikatan tubuh esensial yaitu RNA dan DNA serta ATP dan fosfolipid.

39
- Mengatur keseimbangan asam basa

Dampak Kelebihan dan Kekurangan serta AKG

Kekurangan fosfor bias terjadi karena menggunakan obat antacid untuk menetralkan asam
lambung, yang dapat mengikat fosfor sehingga tidak dapat diabsorpsi. Kekurangan fosfor
juga terjadi pada penderita yang kehilangan banyak cairan melalui urin. Kekurangan fosfor
mengakibatkan kerusakan tulang dengan gejala lelah, kurang nafsu makan dan kerusakan
tulang.

Bila kadar fosfor darah terlalu tinggi, ion fosfat akan mengikat kalsium sehingga dapat
menimbulkan kejang.

Jadi, AKG yang diperlukan:

- Bayi : 200-250 mg

- anak-anak : 250-400 mg

- laki-laki : 500 mg

- perempuan : 450 mg

- ibu hamil dan menyusui : 200-300 mg

Absorpsi dan Metabolime Fosfor

Fosfor dapat diabsorpsi secara efisien sebagai fosfor bebas di dalam usus setelah dihidrolisis
dan dilepas dari makanan oleh enzim alkalin fosfatase dalam mukosa usus halus dan
diabsorpsi secara aktif yang dibantu oleh bentuk aktif vitamin D dan difusi pasif. Kadar
fosfor dalam darah diatur oleh hormone paratiroid (PTH) yang dikeluarkan oleh kelenjar
paratiroid dan hormone kalsitonin serta vitamin D, untuk mengontrol jumlah fosfor yang
diserap, jumlah yang ditahan oleh ginjal, jumlah yang dibebaskan dan disimpan dalam tulang.
PTH menurunkan reabsorpsi fosfor oleh ginjal. Kalsitonin meningkatkan eksresi fosfat oleh
ginjal.

6. MAGNESIUM (MG)

40
 Definisi dan Pendahuluan

Magnesium adalah kation terbanyak setelah natrium di dalam cairan interselular. Magnesium
merupakan bagian dari klorofil daun. Peranan magnesium dalam tumbuh-tumbuhan sama
dengan peranan zat besi dalam ikatan hemoglobin dalam darah manusia yaitu untuk
pernafasan. Magnesium terlibat dalam berbagai proses metabolisme.

Magnesium terdapat dalam tulang dan gigi, otot, jaringan lunak dan cairan tubuh lainnya.

Sumber

Sumber utama magnesium adalah sayur hijau, serealia tumbuk, biji-bijian dn kacang-
kacangan. Daging, susu dan hasilnya serta cokelat merupakan sumber magnesium yang baik.

Fungsi

Magnesium berperan penting dalam system enzim dalam tubuh. Magnesium berperan sebagai
katalisator dalam reaksi biologic termasuk metabolisme energi, karbohidrat, lipid, protein dan
asam nukleat, serta dalam sintesis, degradasi, dan stabilitas bahan gen DNA di dalam semua
sel jaringan lunak.

Di dalam sel ekstraselular, magnesium berperan dalam transmisi saraf, kontraksi otot dan
pembekuan darah. Dalam hal ini magnesium berlawanan dengan kalsium.

Magnesium mencegah kerusakan gigi dengan cara menahan kalsium dalam email gigi.

Dampak Kelebihan dan Kekurangan (AKG)

Kekurangan magnesium bisa terjadi jika kekurangan protein dan energi serta berbagai
kompilasi penyakit yang menyebabkan gangguan absorpsi atau penurunan fungsi ginjal,
endokrin, terlalu lama mendapat makanan tidak melalui mulut (intravena).

Penyakit yang menyebabkan muntah-muntah, diare, penggunaan diuretika (perangsang

pengeluaran urin), juga dapat menyebabkan kekurangan magnesium.

41
Kekurangan magnesium berat akan menyebabkan kurang nafsu makan, gangguan
pertumbuhan, mudah tersinggung, gugup, kejang/tetanus, gangguan system saraf pusat,
halusinasi, koma dan gagal jantung.

Akibat kelebihan magnesium belum diketahui secara pasti. Kelebihan magnesium terjadi
pada penyakit gagal ginjal.

Jadi, AKG untuk orang dewasa untuk pria 280 mg/hari dan wanita 250 mg/ hari.

Pencernaan dan Metabolisme

Magnesium diabsorpsi di usus halus dengan bantuan alat angkut aktif dan secara difusi pasif.
Di dalam darah magnesium terdapat dalam bentuk ion bebas. Keseimbangan magnesium
dalam tubuh terjadi melalui penyesuaian eksresi magnesium melalui urin. Eksresi magnesium
meningkat oleh adanya hormone tiroid, asidosis, aldosteron serta kekurangan fosfor dan
kalium . eksresi magnesium menurun karena pengaruh kalsitonin, glukagon dan PTH
terhadap resorpsi tubula ginjal.

7. SULFUR (S)

Definisi dan Pendahuluan

Sulfur merupakan bagian dari zat-zat gizi esensial, seperti vitamin tiamnin dan biotin serta
asam amino metionin dan sistein.

Rantai samping molekul sistein yang mengandung sulfur berkaitan satu sama lain sehingga
membentuk jembatan disulfide yang berperan dalam menstabilkan molekul protein.

Sulfur terdapat dalam tulang rawan, kulit, rambut dan kuku yang banyak mengandung
jaringan ikat yang bersifat kaku.

Sumber sulfur adalah makanan yang mengandung berprotein.

Fungsi Sulfur

Sulfur berasal dari makanan yang terikat pada asam amino yang mengandung sulfur yang
diperlukan untuk sintesis zat-zat penting. Berperan dalam reaksi oksidasi-reduksi, bagian dari

42
tiamin, biotin dan hormone insuline serta membantu detoksifikasi. Sulfur juga berperan
melarutkan sisa metabolisme sehingga bias dikeluarkan melalui urin, dalam bentuk
teroksidasi dan dihubungkan dengan mukopolisakarida.

Dampak Kelebihan dan Kekurangan (AKG)

Kecukupan sehari sulfur tidak ditetapkan dan hingga sekarang belum diketahui adanya
kekurangan sulfur bila makanan yang kita konsumsi cukup mengandung protein. Dampak
kekurangan sulfur bisa terjadi jika kekurangan protein.

Kelebihan sulfur bisa terjadi jika konsumsi asam amino berlebih pada hewan yang akan
menghambat pertumbuhan.

Jadi, AKG untuk orang dewasa dicukupi oleh asam amino esensial yang mengandung sulfur.

Pencernaan dan Metabolisme

Sulfur diabsorpsi sebagai bagian dari asam amino atau sebagai sulfat anorganik. Sulfur juga
merupakan bagian dari enzim glutation serta berbagai koenzim dan vitamin, termasuk
koenzim A. Sebagian besar sulfur dieksresi melalui urin sebagai ion bebas. Sulfur juga
merupakan salah satu elektrolit intraseluler yang terdapat dalam plasma berkonsentrasi
rendah.

8. KESIMPULAN

Mineral makro terutama natrium, klor dan kalium berperan dalam menjaga keseimbangan
cairan tubuh. Natrium, kalium, kalsium dan magnesium diperlukan untuk transmisi saraf dan
kontraksi otot. Fosfor dan magnesium terlibat dalam metabolisme energi. Kalsium, fosfor dan
magnesium berperan dalam memberi bentuk tulang. Selain itu, mineral makro memegang
peranan khusus dalam tubuh.

5. Karena asam laktat yang menumpuk akan menyebabkan timbulnya suasana asam
dan melepaskan ion H+ sehingga kondisi otot terpengaruh oleh suasana asam ini,
kemudian pasokan O2 akan berkurang akibat dari banyaknya molekul O2 yang
bereaksi dengan ion H+ Hal yang berpengaruh lainnya adalah kondisi dimana

43
 system saraf berespon lambat karena adanya hambatan dari penumpukan asam
laktat ini.

6. BIOENERGETIKA

BIOENERGETIKA

1. KONSEP ENERGI
Energi sering menjadi pokok bahasan setiap hari, namun tak banyak orang yang
memahami konsep dasar energi. Energi dapat ditinjau dari 3 sudut pandang, yaitu :
biologis, fisika dan kimia. Bahasan selanjutnya dibatasi pada konsep energi ditinjau dari
ilmu fisika.
Ilmu Fisika memandang energi sebagai sebuah proses perubahan dan tubuh
manusia merupakan media perubahan tersebut. Tubuh manusia berinteraksi dengan
benda lain di alam ini dalam gaining and loosing. Posisi dan gerakan tubuh mempengaruhi
keseimbangan energi tubuh. Pada posisi dan gerakan tertentu energi lebih besar dari
kondisi lain.
a. Kondisi : Static Vs Dyanamic
Pada kondisi statis sebuah benda memiliki potensi energi tersimpan yang
bergantung pada besar massa, gaya tarik gravitasi dan perbedaan ketinggian. Energi
yang tersimpan pada sebuah benda diam disebut dengan energi potensial (Ep). Pada
tubuh manusia, Ep bersifat relative karena pengertian diam dapat dikenakan pada
tubuh secara utuh, sebagian anggota gerak, organ tubuh atau bahkan molekul
penyusun tubuh manusia.
Ep = m.g.h, dimana m: massa; g: gaya gravitasi; h: perbedaan ketinggian
Pada kondisi tertentu tubuh kehilangan sebagian massanya, seperti saat
berenang, terutama di air asin. Saat berenang tubuh mendapatkan gaya dorong yang
arahnya berlawanan dengan gaya gravitasi. Selain itu, kerapatan molekul air
menentukan massa jenis air yang jauh lebih besar dari udara.
Manusia yang tegak berdiri memiliki perbedaan Ep pada tiap organya. Hal ini
disebabkan oleh perbedaan posisi ketinggian dari dasar, misalnya Ep otak jauh lebih
besar dibandingkan dengan Ep yang dimiliki patella. Sebaliknya bila manusia tidur

44
terlentang, maka Ep tiap organ adalah sama karena tidak terdapat perbedaan
ketinggian (Ep = 0). Dengan demikian manusia memiliki potensi yang lebih besar saat
berdiri daripada tidur.
Energi potensial (Ep) juga dimiliki oleh benda yang memiliki kelenturan
(elastisitas). Semakin kaku sebuah benda, semakin besar potensi energi yang
tersimpan dalam benda tersebut. Bila kita mampu memaksimalkan regangan pada
benda yang memiliki kelenturan maka semkin besar energi potensialnya. Dengan
demikian besar Ep pada benda yang lentur tergantung pada konstanta kelenturan dan
perbedaan panjang akibat regangan.
Ep = . k. x2, dimana k: konstanta kelenturan dan x: perbedaan panjang
Tubuh manusia memiliki beberapa jaringan yang memiliki kelenturan
(elastisitas), seperti : otot, kulit, dan tulang rawan. Sifat dari jaringan tersebut adalah
memiliki gaya recoil, yaitu gaya yang memiliki kecenderungan kembali pada kondisi
awal (seperti pegas). Gaya recoil sangat bergantung pada konstanta kelenturan dan
besar regangan
Gerakan yang menyebabkan perubahan posisi menandai kondisi dinamis.
Kondisi dinamis tubuh manusia tidak hanya dipandang dari perubahan posisi tubuh,
namun juga dapat dipandang dari perubahan posisi anggota gerak, organ tubuh atau
bahkan molekul tubuh. Benda yang bergerak dan berubah posisinya memiliki energi
kinetik (Ek). Ek bergantung pada besar massa dan kecepatan gerak benda berpindah
posisi.
Ek = m v2 , dimana m: massa dan v: kecepatan gerakan.
Bentuk lain dari energi kinetik adalah energi alir darah dan energi termal tubuh.
Ek yang muncul dari energi termal berasal dari tumbukan molekul gas yang bergerak
tak beraturan akibat pemanasan.
b. Proses : Gaining Vs Loosing
Tubuh manusia merupakan media bagi perubahan bentuk energi. Energi kimia
berupa adenosine triphospat (ATP) dirubah menjadi energi potensial otot saat
melepas salah satu ikatan fosfatnya. Tubuh yang bergerak tidak kehilangan energi
potensialnya, justru besar energinya ditambah oleh energi kinetik yang muncul dari
kecepatan gerakan tersebut.
Tubuh akan selalu memperoleh dan kehilangan energi, karena tubuh manusia
kontak dengan molekul dari benda lain di alam semesta. Dengan demikian energi di
dalam tubuh manusia tidak bersifat absolut, namun relatif dan bergantung pada

45
kondisi lingkungan sekitar. Selama proses gaining dan loosing ini seimbang maka
tubuh manusia akan selalu sehat. Keseimbangan tersebut diperlukan untuk menjaga
besaran fisiologis tubuh, seperti suhu 37 derajat celcius.
2. HUKUM KEKEKALAN ENERGI
Hukum kekekalan energi tidak mengenal awal dan akhir sebuah energi, bagaimana
diciptakan dan ditiadakan. Hukum ini menjelaskan bahwa energi akan selalu berubah
dalam bentuk dan besaranya. Hal inilah yang menyebabkan berbagai persamaan energi
selalu berakhir dengan bilangan konstan atau nol (0).
(Ep + Ek) = 0, P.V = C, Q = 0
Perubahan energi dari suatu bentuk menjadi bentuk yang lain selalu sama besarnya
antara awal proses dan akhir proses. Peningkatan salah satu bentuk atau komponen
energi akan selalu disertai dengan penurunan bentuk atau komponen lain dari energi
tersebut. Dengan demikian ilmu Fisika tak pernah mengenal perubahan besar energi,
karena selalu konstan setiap waktu.
3. UKURAN ENERGI TUBUH
Besarnya energi tubuh ditentukan dalam berbagai besaran dan ukuran variabel.
Sebagian besar buku Fisika menyatakan energi dalam satuan joule, namun ada pula yang
menyatakan energi dalam skala kalori. Kesetaraan antara joule dan kalori ditunjukkan oleh
besaran 1 kalori = 4,2 joule.
Beberapa buku fisiologi dan biokimia menyatakan potensi energi tubuh dalam
jumlah adenosine triphosphat (ATP).1 ATP memiliki 2 ikatan berenergi tinggi yang bila
terlepas akan membebaskan sejumah besar energi yang diubah dalam bentuk apapun.
Jumlah ATP belum dapat diukur, namun gejala kurangnya ATP dapat diamati sebagai
kelainan tubuh, seperti : muscle cramping.
Alat dan metode pengukuran energi tubuh juga belum terstandarisasi. Hal ini
menyulitkan di dalam penentuan potensi energi seorang manusia. Alat dan metode yang
saat ini sering digunakan adalah kalorimetri melalui metode pemeriksaan metabolisme
basal dan kerja.
4. ENERGI TERMAL
Energi termal suatu zat adalah energi kinetik total dari atom dan molekul penyusun
zat yang bergerak secara acak akibat pemanasan. Energi kinetik termal dapat berupa
penambahan atom, rotasi, resonansi & translasi. Sebagai contoh adalah saat air yang
mendidih memiliki gerakan molekul yang tak beraturan dan saling bertumbukan.
Energi kinetik termal rata-rata dari gerakan atom dan molekul penyusun zat tertentu

46
disebut dengan suhu. Suhu dikenal luas sebagai variabel penentu temperatur benda dan
dunia medis menggunakan suhu untuk membantu mengakan diagnosa demam. Suhu
diukur dengan alat yang disebut dengan termometer.
Prinsip kerja termometer adalah pemuaian dan penyusutan dari air raksa yang
diletakan dalam tabung kapiler tertutup. Pemuaian air raksa menunjukan peningkatan
suhu, sedangkan penyusutan menunjukan penurunan suhu. Sampai saat ini kita mengenal
4 macam termometer, yaitu : kelvin, celcius, farenheit, dan reamur. Persamaaan dari
setiap termometer adalah kesepakatan penentuan skala maksimal dan minimal. Skala
maksimal ditandai oleh perubahan air menjadi uap, sedangkan skala minimal ditandai oleh
perubahan air menjadi es.
Perbedaan antara satu termometer dengan yang lain terletak pada jumlah skalanya
dan nilai derajat skala maksimal dan minimal. Untuk termometer kelvin dan celcius
memiliki 100 skala, sedangkan reamur 80 skala dan farenheit 180 skala. Hanya celcius
dan reamur yang memulai skala minimal dengan nol derajat, sedangkan kelvin memiliki
skala minimal 273 derajat dan farenheit 212 derajat.

Titik didih
Titik beku
Suhu tubuh 310 37 98
Suhu ekstrim ditemukan pada nol derajat kelvin dimana tak ditemukan lagi
organisme yang mampu bertahan hidup pada suhu tersebut. Suhu nol derajat kelvin
disebut dengan nol absolut.
Tubuh manusia berupaya untuk mempertahankan suhu pada lingkungan internal.
Manusia memiliki mekanisme pengaturan suhu tubuh yang diperankan oleh
hypothalamus. Hypothalamus berfungsi sebagai thermostat dan reseptor yang sensitif
terhadap perubahan suhu. Suhu tubuh dipertahankan konstan pada 37 derajat celcius.
Saat tubuh kehilangan panas atau memperoleh panas dari lingkungan eksternal
dapat mempengaruhi reseptor panas dingin di kulit dan hypothalamus. Hal ini akan
direspon dengan perubahan aliran darah perifer (vasokontsriksi atau vasodilatasi),
produksi keringat, gerakan tubuh tertentu seperti mengigil dan frekuensi napas. Tubuh
yang keliru merespon perubahan suhu sekitar akan mengalami demam.
Pengukuran suhu tubuh dapat dilakukan pada beberapa tempat, seperti di dalam
mulut, ketiak dan per rektal. Pemukuran per pektal mewakili suhu inti tubuh dan memiiki
perbedaan antara 0,1 s/d 0.2 derajat dengan di ketiak. Suhu inti tubuh diyakini membentuk

47
poros antara otak dan jantung.
Kalor
Kalor adalah jumlah energi yang dipindahkan dari suatu benda ke benda lain akibat
perbedaan suhu antara keduanya. Pengertian ini mengandung 2 komponen dasar dari
kalor yaitu adanya perpindahan energi termal dan harus ada perbedaan suhu. Bila dua
benda memiliki suhu yang sama maka tak mungkin terjadi perpindahan energi termal
(kalor) diantara kedaanya. Satuan kalor adalah Joule dan Kalori (Kkal), 1 kal = 4,2 joule.
Q = m.c.T, dimana Q: kalor, m: massa, c: kapasitas kalor, T : beda suhu
Kapasitas kalor adalah jumlah energi kalor yang dibutuhkan untuk menaikan suhu
suatu zat sebanyak 1 C atau 1 K. Kapasitas kalor menunjukan konduktansi panas sebuah
benda yang dipengaruhi oleh kerapatan molekul penyusun benda tersebut. Sedangkan
istilah Kapasitas kalor spesifik (c) suatu zat adalah kapasitas kalor per satuan massa.
Contoh : c air & es = 1 dan 0,5 kal/ gr C
Perpindahan energi termal (kalor) terjadi melalui bebrapa mekanisme, antara lain:
Konveksi : transfer energi memakai media zat alir (fluida) gas maupun cair, contoh :
darah & udara respirasi. Infeksi tertentu akan menghasilkan pirogen yang
mempengaruhi thermostat di hipothalamus. Suhu inti tubuh naik dan tubuh berupaya
untuk memindahkan panas keluar melalui aliran darah dan udara respirasi, sehingga
terjadilah demam.
Konduksi : memakai media padat, harus ada kontak antar molekul, contoh : transfer
melalui kulit dan otot. Tindakan mengkompress adalah upaya untuk menurunkan
demam melalui konduksi. Bahan yang digunakan untuk mengkompress harus lebih
dingin dari suhu tubuh.
.
Radiasi memanfaatkan media gelombang elektromagnet dalam mentransfer energi
termal. Setiap benda di dalam sebuah rungan memancarkan radiasi, termasuk tubuh
manusia. Transfer kalor melalui radiasi dapat diamati saat bermain api unggun atau
siang hari saat matahari bersinar terang.
Evaporasi: adalah prubahan air menjadi uap, di saat inilah terjadi pelepasan kalor.
Tubuh yang berkeringat tidak mengalami penurunan suhu sebelum keringat tersebut
kering. Evaporasi sangat bergantung kelembapan udara; semakin lembap udara,
semakin tinggi kandungan air maka semakin sulit evaporasi terjadi.
Termodinamika
Perpindahan kalor merupakan suatu bentuk dinamika dari energi termal yang

48
dipindahkan dari benda yang memiliki suhu lebih tinggi kepada benda yang memiliki suhu
lebih rendah. Perpindahan kalor antara sistem dengan lingkungan sekitar dapat terjadi bila
sistem tersebut terbuka. Sebaliknya bila sistem tersebut tertutup, maka kalor tidak dapat
dipindahkan. Ilustrasu tersebut dapat dilihat pada gambar berikut
Sistem,Lingkungan sekitar, Sistem terbuka, Sistem tertutup Lingkungan sekitar
Keseimbangan termodinamika tercapai bila parameter fisik suatu sistem (T, P, & V)
adalah konstan sepanjang waktu. Sedangkan keseimbangan termal tercapai bila dua
sistem terbuka yang saling kontak termal tidak terjadi aliran kalor antara keduanya karena
suhu (T) sama dan Q = 0. Q (+) berarti sistem memperoleh kalor dan (T) suhu akhir > (T)
suhu awal. Q (-) berarti sistem melepaskan kalor dan (T) suhu akhir < (T) suhu awal.
Pengaruh kalor yang dipindahkan pada sebuah benda dalam fase yang sama
menyebabkan benda tersebut mengalami perubahan suhu. Hal ini dinyatakan dalam
sebuah persamaan berikut
Q = m c T, T adalah peruabahan suhu yang dimaksud.
Pada suatu ketika kalor yang dipindahkan tidak merubah suhu benda melainkan
merubah fase benda, misalnya : air menjadi es atau air menjadi uap. Perubahan fase
benda terjadi bila suhu sistem termodinamika telah mencapai titik perubahan fase,
misalnya titik beku air 0 celcius dan titik uap air 100 celcius. Perubahan fase sangat
bergantung pada kalor beku atau kalor uap pada tiap zat.
Q = m L, L adalah konstanta kalor lebur, kalor beku atau kalor uap tiap zat.
Pemahaman mengenai keseimbangan termodinamika dapat diaplikasikan pada
upaya mengukur besar energi termal di dalam tubuh manusia. Bila tubuh manusia yang
berada di dalam ruangan tertutup diibaratkan sebuah benda di dalam sistem tertutup.
Kalor dipindahkan dari tubuh pada zat alir di dalam sistem tertutup, dan tidak dipindahkan
keluar. Hal ini akan merubah tekanan (P), volume (V) dan suhu (T) zat alir yang dapat
diamati. Secara tidak langsung besar kalor yan dimiliki tubuh dapat diketahui dari besar
kalor yang diterima zat alir melalui perubahan tekanan (P), volume (V) dan suhu (T).
Metode yang menggunakan konsep ini disebut dengan kalorimetri, dan alat yang
digunakan untuk menerapkan metode ini disebut kalorimeter.
Kalorimetri dapat digunakan untuk mengetahui besar metabolisme pada kondisi
basal maupun saat tubuh bekerja. Ukuran besar metabolisme basal kemudian dikenal
dengan sebutan BMR. Pemeriksaan BMR dapat membantu dalam mendiagnosis berbagai
kelainan metabolik.

49