STRUKTUR DAN FUNGSI ENZIM

MAKALAH
Disusun untuk memenuhi tugas mata kuliah
Biokimia yang dibina oleh Bapak Prof. Dr. Subandi M.Si.
dan Ibu Novida Pratiwi S,Si. M,Sc.

Disusun oleh:
Kelompok 2

Debby Puspita Sari (15035160352)

Kholida Farhania (150351604691)
Mega Susanti (150351605532)

UNIVERSITAS NEGERI MALANG

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN IPA
PRODI PENDIDIKAN IPA
SEPTEMBER 2017
 KATA PENGANTAR

Puji dan syukur kami panjatkan kehadirat Tuhan yang Maha Esa, Karena
dengan rahmat-Nya kami dapat menyelesaikan tugas makalah Biokimia dengan
baik. Judul makalah yang telah disusun adalah “Struktur dan Fungsi Enzim”.
Dalam makalah ini kami mengangkat beberapa rumusan masalah yang berkaitan
dengan struktur dan fungsi enzim.
Dalam pembuatan makalah ini, tidak lupa kami sampaikan terimah kasih
kepada
1. Bapak Bapak Prof. Dr. Subandi M.Si. dan Ibu Novida Pratiwi S,Si.
M,Sc.selaku dosen pengampu matakuliah Penilaian Pendidikan IPAyang
telah membimbing kami dalam pembuatan makalah ini
2. Teman-teman Prodi Pendidikan IPA offering A yang telah mendukung
kami dalam penulisan makalah ini.
Dalam penullisan makalah ini tidak lepas dari kesalahan-kesalahan yang
membuat makalah ini belum begitu sempurna. Maka dari itu, kami mohon maaf
yang sebesar-besarnya, apabila dalam penulisan terdapat kata-kata yang kurang
berkenaan di hati. Penulis juga mengharapkan kritik dan saran yang berifat
membangun demi kesempunaan makalah ini.Akhir kata, Terimah kasih.

Malang, 25 September 2017

Penulis
 DAFTAR ISI

Judul I

Kata Pengantar …………………………………………………………… II

Daftar Isi …………………………………………………………………. III

BAB I PENDAHULUAN ………………………………………………… 1

1.1 Latar Belakang ………………………...........………………………... 2

1.2 Rumusan Masalah ……………………….......……………………... 2

1.3 Tujuan …………………………………………………………. 3

BAB II PEMBAHASAN …………………………………………………. 4

2.1Definisi Enzim.........................………………………………….... 4

2.2 Struktur dan Fungsi Enzim………………………………… …........ 12

2.3 Klasifikasi dan Tata nama Enzim…….........……………………....... 16

2.4 Mekanisme dan Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim .................... 19

2.5 Uji aktivitas Enzim.................................................................................... 25

31
2.6 Enzim dalam Pencernaan........................................................................ 34
37
2.7 Enzim dalam Klinis..................................................................................

2.8 Penyakit Akibat Difisiensi Enzim.............................................................

BAB III PENUTUP ………………………………………………………………. 38

3.1 Kesimpulan …………………………………………………..…… 38

38
3.2 Saran...................................................................................................

DAFTAR PUSTAKA …………………………………………………………….... 39

 BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan
daging oleh sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan
dan ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum
diidentifikasi.Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol
oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh
gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan
diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa
"fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan
organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut."
Hal-hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi.
Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari sebagai satu jurusan
tersendiri, tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi
terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan,
dan cabang-cabang ilmu pertanian.Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman
Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang
berasal dari bahasa Yunani yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk
menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada
zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas
kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.
Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai
kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat
pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia
menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada
campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase"
(zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan nobel dalam bidang kimia
atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya.
Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang
dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah
enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya:
laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang
dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).
Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong
penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal
menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa
ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak
sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis.
Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasienzim urease
dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah
bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh
Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan
kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada
bidang kimia.Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya
mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini
pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air
ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri.
Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh
David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim
dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha
untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom. Untuk memahami
mengenai hal-hal yang berkaitan dengan enzim, maka disusunlah makalah yang
berjudul “Struktur dan Fungsi Enzim” untuk menambah pemahaman mengenai
hal-hal yang berkaitan dengan enzim.

1.2 Rumusan Masalah

Berdasarkan latar belakang di atas, maka rumusan masalah sebgai berikut.
1. Bagaimana definisi enzim?
2. Bagaimana sifat dan fungsi enzim?
3. Bagaimana klasifikasi dan tata nama enzim
4. Bagaimana mekanisme dan faktor yang mempengaruhi kerja enzim?
 5. Bagaimana uji aktivitas enzim?
6. Apa saja enzim yang berperan dalam proses pencernaan?
7. Bagaimana peran enzim dalam klinis?
8. Apa saja penyakit akibat difisisensi enzim?

1.3 Tujuan
Berdasarkan rumusan masalah di atas, maka rumusan masalah sebgai
berikut.
1. Untuk memaparkan bagaimana definisi enzim.
2. Untuk memaparkan bagaimana sifat dan fungsi enzim.
3. Untuk memaparkan bagaimana klasifikasi dan tata nama enzim
4. Untuk memaparkan bagaimana mekanisme dan faktor yang
mempengaruhi kerja enzim.
5. Untuk memaparkan bagaimana uji aktivitas enzim.
6. Untuk memaparkan apa saja enzim yang berperan dalam proses
pencernaan.
7. Untuk memaparkan bagaimana peran enzim dalam klinis.
8. Untuk memaparkan apa saja penyakit akibat difisisensi enzim.
 BAB II
PEMBAHASAN
Berdasarkan rumusan masalah yang telah dipaparkan pada BAB I,
pembahasan masalah akan menyajikan tentang (1) definisi enzim (2) struktur dan
fungsi enzim (3)klasifikasi dan tata nama enzim (4) mekanisme dan faktor yang
mempengaruhi kerja enzim (5) uji aktivitas enzim (6) enzim yang berperan dalam
proses pencernaan (7) peran enzim dalam klinis (8) penyakit akibat difisisensi
enzim.
2.1Definisi Enzim
Enzim adalah zat yang dihasilkan oleh organisme hidup yang
melakukan fungsi sebagai kalisator pada reaksi-reaksi biokimia. Enzim dapat
pula diartikan sebagai biomolekul berupa protein berbentuk bulat (globular), yang
terdiri atas satu rantai polipeptida atau lebih dari satu rantai polipeptida
(Wirahadikusumah, 1989). Enzim berfungsi sebagai katalis atau senyawa yang
dapat mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi. Dengan adanya
enzim,molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi
molekul lain yang disebut produk (Smith, 1997; Grisham et al., 1999).
Hampir semua enzim yang dikenali hingga saat ini berupa protein, dan
sedikit yang berupa RNA yang disebut Ribozim. Sebagai protein, enzim
berukuran sangat besar disbanding dengan molekul pada reaksi yang
dikatalisis. Ukuran enzim berkisar 12 -1000 KD.Enzim dapat berupa untai
polipeptida saja/ protein tunggal atau berupa protein yang mengikat unsur atau
gugus tertentu. Enzim yang berupa protein saja dinamakan apoenzim sedang
enzim yang merupakan gabungan antara protein dengan unsure atau gugus
non protein disebut holoenzim. Bagian enzim yang berupa unsure
dnamakan ko factor sedang yang berupa senyawa organic disebut ko enzim.
Bagian enzim non protein tersebut berperan penting dalam reaksi katalisis
dan disebut sebagai gugus prostetik. Ko-enzim pada umumnya berupa
senyawa kelompok vitamin larut dalam air.
2.2 Sifat dan Fungsi Enzim
Enzim berfungsi sebagai katalis atau senyawa yang dapat mempercepat
proses reaksi tanpa habis bereaksi. Dengan adanya enzim,molekul awal yang
disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang
disebut produk (Smith, 1997; Grisham et al., 1999).
Sifat-Sifat Dari Enzim Secara Umum Adalah:
a. Enzim adalah protein, karena itu sifatnya sama dengan protein pada
umunya. Kalau suhu terlalu tinggi atau terlalu asam ia tidak bias bekerja,
bahkan mungkin rusak.
b. Ia bekerja pada suhu dan pH yang optimum. Suhu optimum antara satu
enzim dengan yang lainnya bias berbeda beda. Enzim bekerja pada rentang Ph
yang sempit. Kalau Ph meningkat maka maka enzim tidak dapat aktif.
c. Konsentrasi substrat akan mempengaruhi kegiatan enzim. Kalau
konsentrasi substrat sedikit, maka sedikit diikat pada protein.Enzim bekerja
secara spesifik, satu substrat, satu enzim
d. Enzim bekerja secara reversible, enzim yang menghasilkan produk dapat
dipergunakan untuk mengkatalisis reaksi lainnya
Sifat-Sifat Katalitik Dari Enzim Ialah Sebagai Berikut:
a. Enzim mampu meningkatkan laju reaksi pada kondisi biasa (fisiologik)
dari tekanan, suhu dan pH.
b. Enzim mempunyai selektifitas tinggi terhadap substrat (substansi yang
mengalami perubahan kimia setelah bercampur dengan enzim) dan jenis
reaksi yang dikatalisis.
c. Enzim memberikan peningkatan laju reaksi yang tinggi dibanding
dengan katalis biasa (Page, 1989).
Sifat enzim sebagai katalis, yaitu:
a. Efektif, kecepatan reaksi lebih tinggi 106 - 1012 kali dibanding non
enzimatik
b. Tepat, kerja enzim memiliki kapasitas pengaturan yang baik.
c. Spesifik, substrat dan produk yang dihasilkan spesifik dan tanpa reaksi
maupun produk samping.
 Sebagai katalis enzim bersifat yaitu efektif, tepat dan spesifik karena adanya
sisi aktif pada enzim, yaitu bagian dari enzim yang melakukan fungsi
pengarahan, pengikatan, dan katalisa pada pH dan suhu tertentu. Sisi aktif
umumnya berbentuk celah yang tersusun atas beberapa residu asam amino
yang akan menyentuh substrat. Subtrat yang dapat memasuki celah harus
memenuhi syarat:
a. Komplemen (cocok) dengan celah
b. Harus ada bagian yang reaktif agar dapat digandengkan atau diurai
Fungsi khusus enzim adalah:
a. Menurunkan energi aktivasi
b. Mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan tetap tanpa memperbesar
tetapan kesetimbangan
c. Mengendalikan reaksi

2.3 Klasifikasi dan Tata Nama Enzim

a. klasifikasi enzim
Klasifikasi enzim dapat dibedakan sebagai berikut :
a. Berdasarkan tempat bekerjanya enzim dibedakan menjadi dua, yaitu:
1. Endoenzim, disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerja di
dalam sel
2. Eksoenzim, disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerja di
luar sel.

b. Berdasarkan cara terbentuknya dibedakan menjadi dua, yaitu:

1. Enzim konstitutif, yaitu enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar
substratnya, misalnya enzim amilase.
2. Enzim adaptif, yaitu enzim yang pembentukannya dirangsang oleh
adanya substrat, contohnya enzim β-galaktosidase yang dihasilkan oleh
bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung
laktosa (Lehninger, 1982).
International Union of Biochemistry (IUB) pada tahun 1955M
merekomendasikan tatacara pemberian nama enzim:
 1. Nama sistematik: sesuai dengan reaksi yang dikatalisis; misalnya:
fosfotransferase ATP: glukosa, yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pemindahan gugus fosfat dari ATP me glukosa.
2. Kode numeric: penamaan dengan nomor kode klasifikasi enzim. Misalnya:
2.7.1.1 menjelaskan bahwa enzim contoh no 1 tersebut termasuk kelas
(transferase), subklas fosfotransferase (7), sub-sub klas gugus hidroksil sebagai
penerima (1) dan sub-sub-sub klas glukosa sebagai penerima (1).
3. Nama yang direkomendasi:nama yang memudahkan untuk menyebut dan
mengingat karena sering digunakan sehari-hari. Misalnya: Amilase
4. Nama singkatan: nama yang disingkat dari nama aslinya yang panjang.
Misalnya: GST singkatan dari Glutation-S transferase
5. Nama umum atau nama trivial: nama yang sering disebut. Misalnya heksokinase,
amilase, tripsin, pepsin. Kinase adalah nama umum untuk enzim yang melakukan
transfer gugus fosfat (fosforilasi), dan heksokinase adalah nama umum untuk enzim
contoh no 1.
Sesuai dengan jenis reaksi yang dikatalisis, enzim dikelompokkan ke dalam 6
kelas (Tabel 3).
Tabel 3. Klasifikasi enzim menurut IUB, berdasarkan reaksi yang dikatalisis
No Kelas Enzim Reaksi yang dikatalisis

1 Oksidoreduktase Pemindahan electron (oksidasi-reduksi)

2 Transferase
3 Hidrolase
4 Liase
5 Isomerase
6 Ligase
Pemindahan gugus fungsional
Reaksi hidrolisis (penambahan H2O)
Pemindahan gugus ke ikatan ganda atau sebaliknya
Pemindahan gugus dalam stu molekul menghasilkan
isomer
Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O, dan C-N
oleh reaksi kondensasi.

Penamaan enzim secara trivial, yaitu secara non-sistematik misalnya

pepsin, tripsin, katalase tidak menerangkan sifat dan macam reaksi yang
terjadi.Penamaan dan klasifikasi enzim secara sistematik telah ditentukan oleh
suatu badan internasional bernama Commission on Enzim of the international
union of Biochemistry (CEIUB). Dalam sistim yang baru ini enzim dibagi
menjadi sub bagian. Dalam beberapa hal tertentu, penanaman trivial masih
dipakai, yaitu bila nama sistematiknya terlalu panjang.
Klasifikasi enzim CEIUB meliputi nama golongan, nomor kode dan
cara reaksi yang dikatalisernya dan tiap golongan utama terbagi menjadi
kelompok – kelompok enzim berdasarkan gugus substrat yang diserangnya .
Sistem CEIUB adalah sebagai berikut :
1.Oksido reduktase
Berperan didalam reaksi oksidasi-reduksi. Oksido-reduktase berada
antara bentuk- bentuk oksidasi dan reduksinya jika molekul-molekul
subtrat secara berturut-turut dioksidasi. Sifat aseptor elektron menentukan nama
dari dua jenis oksido – reduktase yang kita tinjau dehidrogenase atau oksidase.
Dehidrogenase adalah enzim redoks yang tidak menggunakan oksigen sebagai
suatu elektron aseptor elektron .Oksidasi biologik biasanya melibatkan
pengambilan dua elektron dari substrat oleh suatu proses yang
disebut dehirogenase
2. Transferase
.

3. Hidrolase

4. Liase

5. Isomerasi
6. Ligase
Mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan dengan bantuan pemecahan ikatan dalam
ATP. Enzim ini mengkatalisir reaksi yang membentuk ikatan kimia, sehingga sering disebut
sintase. Misalnya , pembentukan suatu ikatan peptida adalah suatu proses yang
memerlukan energi. Daya pendorong untuk reaksi – reaksi yang dikataliser ligase pada
umumnya adalah pengambilan eksergenik ( pelepasan energi ) gugus fosforil atau
pirofosforil dari ATP.
 b. Gudus dan tata nama enzim

Enzim melakukan 2 hal yang penting yaitu mengenal tiap substrat yang spesifik, dan
memperlihatkan reaksi kimia yang khusus pada kecepatan yang luar biasa. Cara mencapai hal
ini dapat dijelaskan dengan model yang berbeda, setiap satu dari enzim untuk beberapa perilaku
yang diperlihatkan. Banyak enzim memberi guna dari semua mekanisme yang berbeda
spesifitasnya atau sifat katalisnya.Sisi aktif enzim adalah daerah yang terspesialisasi dari
protein dimana enzim berikatan dengan substrat. Sisi aktif dari suatu enzim merupakan suatu
celah yang terspesialisasi untuk mengenal substrat khusus dan mengkatalisis transformasi kimia.
Hal itu terbentuk dalam struktur tiga dimensi dari asam amino yang berbeda yang
memungkinkan atau tidak berdekatan dengan rangkaian primer. Interaksi antara sisi aktif dan
substrat terjadi melalui gaya yang sama yang menyeimbangkan struktur protein. (Murray,1990)

Sisi aktif enzim tidak tempat perlekatan substrat secara sederhana, mereka juga
menyediakan kelompok katalisis untuk memfasilitasi dan menyediakan interaksi spesifik yang
menstabilkan formasi dari keadaan transisi untuk reaksi kimia. Selama reaksi kimia, stuktur dari
substrat berubah menjadi produk. Antara proses tersebut terjadi pengrusakan ikatan secara
sebagian; lainnya sebagian juga dibentuk. Keadaan transisi adalah pemilihan energi tertinggi dari
atom yang secara menengah dalam struktur antara reaktan dengan produknya.

Contoh reaksinya :

Glucose—OH _ ATP —_ Glucose—O—P _ ADP

H—OH _ ATP —_ H—O—P _ ADP

Contoh reaksi enzim yang berlangsung secara in vivo dengan in vitro. Secara in vivo,
sebagai contoh adalah enzim proteolitik. Dalam in vivo, enzim ini mengkatalisis proteolisis,
hidrolisis dari ikatan peptida.Secara in vitro banyak enzim proteolitik juga mengkatalisis reaksi
berbeda tetapi berhubungan , hidrolisis dari ikatan ester. Reaksi lebih mudah dimonitor dan
dipergunakan sebagai investigasi eksperimental. Aktifitas katalisis dari berbegai enzim
tergantung dalam kehadiran dari molekul kecil yang disebut kofaktor, walaupun berbagai
defenisi antara kofaktor dengan enzim. Enzim tanpa kofaktor disebut sebagai apoenzim. Struktur
yang lengkap disebut sebagai holoenzim

Apoenzim + kofaktor = holoenzim

Kofaktor dapat dibagi menjadi 2 kelompok: logam dan molekul organic yang kecil,
contohnya enzim karbonat anhidrase, memerlukan ion seng Zn2+ untuk aktifitasnya. Koenzim
yang merupakan molekul organic kecil dinamakan koenzim. Selalu merupakan turunan dari
vitamin, koenzim. Koenzim lebih bersifat seperti kosubstratkarena melekat dan dilepaskan dari
enzim sebagai sustrat dan produk(hasil). (Murray,1990;100

Sisi aktif enzim sebenarnya adalah gugus – gugus atau residu-residu asam amino yang
langsung berikatan dan turut aktiv dalam mengubah substrat menjadi produk.Keberadaan dan
jenis gugus fungsional tersebut dapat diketahui dengan mereaksikannya dengan senyawa tertentu
misalnya, diisopropil fosfo fluridat dan N-tosil-L-fenilalanin klorometil keton (TPCK)Seringkali
ada dua atau lebih enzim yang berbeda tetapi mempunyai gugus fungsi yang sama sehingga
dapat mengkatalis reaksi/ subtrat yang sama. Enzim – enzim tersebut disebut isozim

2.4 Mekanisme dan Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim

a. Mekanisme Kerja Enzim

Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim meningkatkan
laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi) dari
EA1 menjadi EA2. (Lihat Gambar 2.1). Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk
kompleks dengan substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas
untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang lain.
 Gambar 2.1 grafik kerja enzim
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada sisi
ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat
mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim
yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi
enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.
Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan
senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi
lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi
lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:
X + C → XC (1)
Y + XC → XYC (2)
XYC → CZ (3)
CZ → C + Z (4)
Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul
katalis akan kembali ke bentuk semula. Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan
laju reaksi. Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi
yang diperlukan untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA2. (Lihat Gambar 2.4). Penurunan energi
aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk dihasilkan,
kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat
yang lain.Cara kerja enzim, yaitu :
1.Menurunkan energy aktivasi dengan mengubah bentuk substrat menjadi keadaan transisi
sebelum membentuk produk
2. Menurunkan energy keadaan transisi
3. Menyediakan lintasan reaksi alternative
4. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan desabilisasi keadaan dasar.
b. pembentukan kompleks enzim-substrat

Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat
bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur
kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim amilase hanya dapat digunakan pada
proses perombakan pati menjadi glukosa.Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat, maka
harus ada hubungan atau kontak antara enzim dan substrat.
Enzim memiliki ukuran yang lebih besar dari pada subtract, oleh karna itu tidak seluruh
bagian enzimdapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara enzim dan substrat hanya
terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Tempat atau bagian enzim yang dapat mengadakan
hubungan atau kontak dengan substrat disebut bagian aktif. Hubungan anatar enzim dengan
substrat hanya dapat terjadi jika bagian aktif dari enzim mempunyai ruang atau bentuk yang
sesuai dengan betuk substrat sehingga tepat dapat menampung substrat. Apabila substrat
mempunyai bentuk atau konformasi lain, maka tidak dapat ditampung dalam sisi aktif enzim
tersebut. Inilah yang menjelaskan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat
tertentu.
Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks
enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang bersifat sementara dan akan
terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan akan terbentuk atau terjadi.
Mekanisme reaksi enzimatis dapat digambarkan dengan beberapa metode atau model:
1. Model Fischer (model kaku)/ (Lock and key theory)
Teori ini menyatakan bahwa enzim akan mengikat substrat jika ukuran dan bentuknya
sama dengan active site enzyme. Hal itu menyebabkan enzim bekerja secara spesifik. Enzim
bersifat kaku. Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk kompleks, seperti kunci yang
masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi dengan energi aktivasi yang
rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan produk serta membebaskan enzim.
2. Model Koschland/ ketepatan induksi (Induced fit theory)
Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang
fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupi
substrat membentuk kompleks. Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak aktif
menjadi bentuk yang lepas. Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim
tersebut.Inhibitor Merupakan zat yang dapat menghambat kerja enzim. Bersifat reversible dan
irreversible.
 Gambar 1. Ilustrasi kerja enzim
c.Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, diantaranya:

a. Suhu
Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap
mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat bekerja optimum
pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 400 C.
Pada suhu 00 C, enzim tidak aktif. Jika suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya
dinaikkan lebih tinggi lagi sampai batas sekitar 40 – 500 C, enzim akan bekerja lebih aktif lagi.
Namun, pemanasan lebih lanjut membuat enzim akan terurai atau terdenaturasi seperti halnya
protein lainnya. Pada keadaan ini enzim tidak dapat bekerja.
1.Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0oC.
2.Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu 10oC.
3.Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37oC. Enzim ternyahasli pada
suhu tinggi iaitu lebih dari 50oC.
b. Derajat Keasaman (pH)
Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis enjim yang
bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim yang bekerja optimum pada suasana
netral ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim tersebut tidak akan bekerja atau
bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu enzim bekerja optimal pada suasana basa atau
asam tetapi ditempatkan pada keadaan asam atau bas, enzimtersebut akan rusak.

Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung, efektif bekerja pada pH
rendah.
1. Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH optimum.
2. pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.
3. Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak balas paling
cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak paling cekap pada pH
8.
c. Inhibitor
Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back inhibitor
adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang terakumulasi dalam jumlah
yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang bersangkutan.
1. Inhibitor Kompetisi
Pada inhibitor kompetisi terjadi penambahan substrat dapat mengurangi daya hambatnya,
karena inhibitor bersaing dengan substrat untuk mengikta bagian aktif enzim. Misalnya enzim
suksinat dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi asam uksinat menjadi
fumarat, jika dalam proses ini dutambahkan asam malonat, maka enzim suksinat dehidrogenase
akan menurun aktivitasnya.
Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi akan normal kembali.
Sehingga aktivitas inhibitor ini sangat bergantung pada konsentrasi inhibitor, konsentrasi
substrat, dan aktivitas relatif inhibitor dan substrat.
2. Inhibitor Nonkompetisi
Inhibitor nonkompetisi pengauhnya tdak dapat dihilangkan dengan adanya penambahan
substrat lain, dimana inhibitor ini akan berikatan dengan permukaan enzim tanpa lepas dan
lokasinya tidak dapat diganti oleh substrat. Sehingga daya kerja inhibitor sangat tergantung dari
konsentrasi inhibitor dan aktivitas inhibitor terhadap enzim.
d. Konsentrasi Substrat
Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat yang
tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga rendah. Sebaliknya, jika
jumlah substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat. Pada keadaan substrat berlebih,
kerja enzim tidak sampai menurun tetapi konstan.
1.Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan molekul substrat.
Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas dengan molekul substrat.
2.Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak balas dengan
molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.
3.Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar tindak balas
kerana kepekatan enzim menjadi faktor pengehad.
e. Katalisator
Istilah katalisator berawal dari penelitian Berzelius (1836) tentang proses proses
pemercepatan laju reaksi dan menjabarkannya sebagai akibat adanya gaya katalisis. Sebutan
“gaya” katalisis ternyata tidak terbukti, tetapi istilah katalisator tetap digunakan untuk
menyebuitkan pengaruh substansi tertentu yang ikut dalam proses tanpa mengalami perubahan.
Senyawa yang menurunkan laju reaksi biasa disebut sebagai katalisator negatif atau inhibitor,
yang saat ini lebih dikenal dengan istilah katalis.
Definisi katalis pertama kali dikemukakan oleh Ostwalsd sebagai suatu substansi yang
mengubah laju suatu reaksi kimia tanpa merubah besarnya energi yang menyertai reaksi tersebut.
Pada tahun 1902 Ostwald mendefinisikkan katalis sebagai substansi yang mengubah laju reaksi
tanpa terdapat sebagai produk pada akhir reaksi, dengan kata lain katalisator mempengaruhi laju
reaksi dan berperan sebagai reaktan sekaligus produk reaksi. Selanjutnya pada tahun 1941, Bell
menjelaskan substansi yang dapat disebut sebagai katalis suatu reaksi adalah ketika sejumlah
tertentu substansi ditambahkan maka akan mengakibatkan laju reaksi bertambah dari laju pada
keadaan stoikiometri biasa. Jika substansi tersebut ditambahkan pada reaksi maka tidak
mengganggu kesetimbangan.
Penggolongan katalis dapat didasarkan pada fasenya yaitu katalis homogen dan katalis
heterogen. Katalis heterogen adalah katalis yang ada dalam fase berbeda dengan pereaksi dalam
reaksi yang dikatalisinya, sedangkan katalis homogen berada dalam fase yang sama. Katalis
homogen umumnya bereaksi dengan satu atau lebih pereaksi untuk membentuk suatu perantara
kimia yang selanjutnya bereaksi membentuk produk akhir reaksi, dalam suatu proses yang
memulihkan katalisnya. Berikut ini merupakan skema umum reaksi katalitik, di mana C
melambangkan katalisnya:
A + C → AC …………(1)
B + AC → AB + C …………(2)
A + B + C → AB + C …………(3)

Meskipun katalis (C) bereaksi dengan reaktan oleh reaksi 1, namun katalis dapat
dihasilkan kembali oleh reaksi 2, sehingga untuk reaksi keseluruhannya menjadi reaksi (3).
Beberapa katalis ternama yang pernah dikembangkan di antaranya:
a. Katalis Asam-Basa
 Katalis asam-basa sangat berperan dalam perkembangan kinetika kimia. Awal penelitian
kinetika reaksi yang dikatalisis dengan suatu asam atau basa bersamaan dengan perkembangan
teori dissosiasi elektrolit, dimana Ostwald dan Arrhenius membuktikan bahwa kemampuan suatu
asam untuk mengkatalisis reaksi tersebut adalah tidak bergantung pada sifat asal anion tetapi
lebih mendekati dengan sifat konduktivitas listriknya. Penelitian lain yang menggunakan katalis
asam basa antara lain Kirrchoff yang meneliti hidrolisis pati oleh pengaruh asam encer, Thenard
yang meneliti dekomposisin hidrogen peroksida oleh pengaruh basa dan Wilhelmy yang meneliti
tentang inversi tebu yang dikatalisis dengan asam.
b. Katalis Ziegler-Natta
Katalis Ziegler-Natta ditemukaan poleh Ziegler pada tahun 1953 yang digunakan untuk
polimerisasi etana, yang selanjutnya pada tahun 1955 Natta menggunakan katalis tersebut untuk
polimerisasi propena dan monomer jenuh lainnya. Katalis Ziegler-Natta dapat dibuat dengan
mencampurkan alkil atau aril dari unsur golongan 11-13 pada susunan berkala, dengan halida
sebagai unsur transisi.Saat ini katalis Ziegler-Natta digunakan untuk produksi masal polietilen
dan polipropilen.
c. Katalis Friedle-Crafts
Pada tahun 1877 Charles Friedel dan James M.Crafts mreakukan penelitian tentang
pembuatan senyawa amil iodida dengan mereaksikan amil klorida dengan aluminium dan
yodium yang ternyata menghasilkan hidrokarbon. Selanjutnya mereka menemukan bahwa
pemakaian aluminium klorida dapat menggantikan alumunium untuk menghasilkan hidrokarbon.
Dengan demikian Friedel dan Crafts merupakan orang pertama yang menunjukkan bahwa
keberadaan logam klorida sangat penting sebagai reaktan atau katalis. Hingga saat ini penerapan
kimia Friedel-Crafts sangat luas terutama di industri kimia.
d Katalis dalam Reaksi Metatesis
Pada tahun 1970 Yves Chauvin dari Institut Francais du Petrole dan Jean-Louis Herrison
menemukan katalis logam karbena (logam yang dapat berikatan ganda dengan atom karbon
membentuk senyawa), atau dikenal juga dengan istilah metal alkilidena. Melalui senyawa logam
karbena ini, Chauvin berhasil menjelaskan bagaimana susunan logam berfungsi sebagai katalis
dalam suatu reaksi dan bagaimana mekanisme reaksi metatesis. Metatesis dapat diartikan sebagai
pertukaran posisi atom dari dua zat yang berbeda. Contohnya pada reaksi AB + CD -> AC + BD,
B bertukar posisi dengan C.
e. Katalis Grubbs
Perkembangan penemuan Chauvin dan Schrock terjadi tahun 1992 ketika Robert Grubbs
dan rekannya Grubbs berhasil menemukan katalis metatesis yang efektif, mudah disintesis, dan
dapat diaplikasikan di laboratorium secara baik. Mereka menemukan tentang logam rutenium
tantalum, tungsten, dan molybdenum (komplek alkilidena) sebagai logam yang paling cocok
sebagai katalis. Katalis menjadi standar pembanding untuk katalis yang lain. Penemuan katalis
Grubbs secara tidak langsung menambah peluang kemungkinan sintesis organik di masa depan.
Sistem katalis tiga komponen merupakan sebuah sistem katalis dengan tiga komponen
berhasil digunakan untuk membuat polimer bercabang dengan struktur-struktur yang tidak bisa
didapat dengan sebuah katalis tunggal atau sepasang katalis yang bekerja bergandengan. Pada
tahun 2002 Guillermo C. Bazan, seorang profesor kimia dan material di University of California,
Santa Barbara; mahasiswa pascasarjana Zachary J. A. Komon; dan rekan kerja di Santa Barbara
dan Symyx Technologies sudah mendemonstrasikan sebuah sistem dengan tiga katalis yang
homogen; ketiga campuran bekerja sama mengubah sebuah monomer tunggal – etilen – menjadi
polietilen bercabang. Jumlah dan jenis cabang yang dihasilkan dapat dikontrol dengan
menyesuaikan komposisi campuran katalisnya. Tiga katalis ini terdiri dari dua persenyawaan
organonikel dan sebuah persenyawaan organotitanium. Satu dari katalis dengan unsur dasar nikel
mengubah etilen menjadi 1-butena, sedangkan yang lainnya mengubah olefin menjadi
penyebaran dari 1-alkena. Persenyawaan titanium menggabungkan etilen dari hasil reaksi-reaksi
lainnya menjadi polietilen.
d.Pengertian dan fungsi koenzim serta kofaktor

1.Koenzim

Pengertian Koenzim ialah sebuah zat yang bekerja dengan enzim untuk memulai atau
membantu fungsi enzim. Koenzim ini tidak bisa berfungsi sendiri dan membutuhkan kehadiran
enzim. Sebuah non-protein organik yang memainkan peran penting dalam beberapa reaksi yang
dikatalisis oleh enzim itu sendiri.Koenzim berikatan dengan enzim membentuk holoenzim.Pada
koenzim ini berfungsi sebagai pembawa sementara produk setengah reaksi. Mereka biasanya
berpartisipasi dalam interaksi substrat-enzim dengan menyumbang atau menerima gugus kimia
tertentu. Sebuah koenzim selalu mendapatkan kembali bentuk aslinya meskipun mungkin telah
diubah selama reaksi. Banyak vitamin yang merupakan precursor dari koenzim. contohnya saja
seperti: vitamin B yang berfungsi sebagai koenzim penting bagi enzim untuk membentuk lemak,
karbohidrat dan protein.

Gambar 2.2 Koenzim

Fungsi koenzim bagi tubuh adalah retensi memori.Tanpa koenzim, tubuh manusia tidak
bekerja dan semua proses sel berhenti. Sain itu, koenzim berfungsi untuk menentukan sifat dari
suatu reaksi dan dapat bertindak sebagai aktor dari satu enzim ke enzim yang lain. Contoh
koenzim adalah NADH, NADP dan actore trifosfat.Reaksi kimia yang dikatalis oleh enzim,
menunjukkan bahwa reaksi tersebut membutuhkan aktor untuk reaksi lebih sedikit aktor reaksi
yang tidak dikatalis oleh enzim. Oleh karena itu, enzim berperan penting dalam menurunkan
actor aktivasi untuk memulai suatu reaksi, sehingga reaksi dapat berjalan sangat cepat, efisien,
dan tidak menimbulkan suhu yang tinggi.
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia
atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan
adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh
NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus
metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina.
Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.Macam koenzim:
a. koenzim 1
Tersusun dari satu molekul beta asam molekul nikotinamida, satu molekul adenine dan 2
molekul pentose serta 2 molekul asam phospat. Koenzim ini dikenal juga sebagai
kodahidrogenese 1 atau kozimase. Dalam ilmu kimia dikenal sebagai DPN( diphosphopyridine
nucleotide). Dan pada umunya terdapat pada sel hidup.
b. Koenzim 2
Dikenal sebagai kodehidrogenese II atau kozimase II. Fungsinya sama dengan koenzim I
dan hanya berbeda dalam kandungan molekul asam sulfatnya. Pada koenzim I terdapat 2
molekul asam phosfat sedangkan pada koenzim II terdapat 3 molekul asam phospat. Fugnsi
koenzim dalam suasana anaerob sebagai dehidrogenase yang menerima atom H atau sebagai
akseptor H.
2.Kofaktor
Kofaktor adalah senyawa kimia non-protein yang diperlukan untuk aktivitas biologis
protein. Protein ini biasanya enzim, dan kofaktor dapat dianggap “molekul pembantu” yang
membantu dalam transformasi biokimia.Kofaktor dapat dibagi lagi menjadi salah satu atau lebih
ion anorganik, atau molekul organik atau metalloorganic kompleks yang disebut koenzim; yang
sebagian besar berasal dari vitamin dan dari nutrien organik yang dibutuhkan dalam jumlah
kecil. Sebuah kofaktor yang terikat erat atau bahkan terikat secara kovalen disebut gugus
prostetik.Selain itu, beberapa sumber juga membatasi penggunaan istilah “kofaktor” untuk bahan
anorganik. Sebuah enzim yang tidak aktif tanpa kofaktor disebut sebuah apoenzim, sedangkan
enzim lengkap dengan kofaktor disebut holoenzim. Koenzim merupakan komponen bukan
protein yang membantu aktivitas enzim dalam bentuk senyawa organic. Kofaktor merupakan
komponen bukan protein yang membantu aktivitas enzim dalam bentuk senyawa anorganik
 Tabel perbedaan kofaktor dan koenzim
Pembeda Kofaktor Koenzim
Pengertian Ini adalah senyawa kimia non-protein Hal ini didefinisikan sebagai
yang terikat erat atau longgar dengan molekul kecil, organik, non-
enzim (protein). protein, yang membawa
kelompok kimia antara
enzim.
Ciri-ciri Ini adalah zat anorganik. Ini adalah zat organik.
Fungsi Ini membantu dalam transformasi Hal ini membantu atau akan
biologis. membantu fungsi enzim.
Jenid Mereka adalah senyawa kimia. Mereka adalah molekul
kimia.
Ikatan Hal ini erat terikat pada enzim. Hal ini terikat longgar pada
enzim.
Aksi Mereka bertindak atas katalis untuk Mereka bertindak sebagai
meningkatkan kecepatan reaksi. membawa ke enzim.
Contoh Ion logam seperti Zn ++, K + dan Mg Vitamin, Biotin, Koenzim A,
++
, dll dll

e.Kinetika Reaksi Enzimatis

Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim (E) mengikat substrat
(S) dan menghasilkan produk (P).Kinetika enzim adalah hal yang berkaitan dengan seberapa
cepat enzim bekerja. Dalam perspektif ini perlu diketahui bahwa enzim itu ada banyak jenis
dengan kecepatan yang berbeda satu dengan lainnya. Untuk mencapai suatu koordinasi yang
selaras dalam harmonisme reaksi kehidupan, suatu enzim harus memiliki kecepatan pada
ambang tertentu. Cukup banyak juga kelainan atau penyakit metabolisme yang muncul akibat
satu atau beberapa jenis enzim yang menyalahi peraturan mengenai kecepatan reaksi ini.
Konstanta Michaelis-Menten (KM) dan laju reaksi maksimum (Vmaks) merupakan
parameter dalam kinetika reaksi enzim. Laju dari reaksi biokimia adalah perubahan konsentrasi
reaktan atau produk dalam waktu tertentu. Umumnya jika konsentrasi substrat dinaikkan maka v1
juga akan meningkat sampai akhirnya mencapai Vmax.
1.First order rate equation

Untuk reaksi nonenzimatik umumnya mengikuti orde 1 conversion of substrate (S) to product
(P) : (k is expressed in reciprocal time units (s-1))
∆[P] /∆t = v = k[S]
2.Second order reaction

S1 + S2P1 + P2
Laju reaksi ditentukan oleh konsentrasi dari kedua substrat
Persamaan laju: v = k[S1]1[S2]1
3. Pseudo first order reaction
Jika konsentrasi salah satu reaktan sangat tinggi sehingga dapat dianggap konstan, reaksi
menjadi berorde 0 terhadap reaktan tersebut • Pada keadaan ini reaksi disebut pseudo first-
order v = k[S1]1[S2]0 = k’[S1]1
4. Enzyme-substrate complex (ES)

Enzyme-substrate complex (ES). Kompleks yang terbentuk jika substrat terikat pada sisi
k1 K2
aktif enzim E + S ES E+P
-
Pada saat [S]>>[E], semua enzim k1 mengikat molekul substrat (enzyme is saturated with
substrate). Pada keadaan ini laju reaksi bergantung pada hanya konsentrasi [E], dan reaksi ini
mengikuti pseudo-first order
Keterangan: - k1 and k-1 represent rapid noncovalent association /dissociation of substrate
from enzyme active site
- k2 = rate constant for formation of product from ES

Aktivitas biologis enzim adalah sebagai biokatalis, yang mempermudah perubahan

substrat menjadi produk. Dengan demikian, adanya enzim akan mengurangi jumlah substrat dan
bersamaan dengan itu menambah kosentrasi
Keseluruhan reaksi adalah E + S → E + P. dan secara praktis, reaksi ini berarti jumlah S
akan berkurang atau menurun dan bersamaan dengan itu, jumlah P akan naik. Kecepatan
perubahan ini di pengaruhi oleh jumlah E. untuk mengukur laju reaksi reaksi tersebut, dapat

k1 k2
dilakukan dengan mengukur konsentrasi S atau dengan mengukur konsentrasi kenaikan
konsentrasi P.
E + S ES E+P
-k1
Dengan asumsi bahwa total E adalah kompleks ES dan E bebas
[Et] = [ES] + E
Sehingga ES berada dalam kesetimbangan dengan enzim bebas “rate of ES formation = rate of
ES decomposition”

Ket: Km = konstanta Michaelis –

Menten

Diagram Lineweaver-Burk ( Suhartono,

1989)

e. mekanisme dam fungsi inhibisi pada enzim

Inhibitor adalah molekul yang mengikat enzim dan dapat menurunkan aktivitasnya .
Tidak semua molekul yang mengikat adalah inhibitor enzim; enzim aktivator mengikat enzim
dan meningkatkan aktivitas enzimatik .Pengikatan inhibitor dapat menghentikan sebuah substrat
dari enzim memasuki situs aktif dan / atau menghalangi enzim dari reaksi katalisisnya.Hampir
semua enzim dapat diracuni atau dihambat oleh senyawa kimiawi tertentu. Dari penelitian
mengenai senyawa penghambat enzim, telah diperoleh informasi yang berguna mengenai
spesifisitas substrat enzim, sifat-sifat alamiah gugus fungsional pada sisi aktif, dan mekanisme
aktivitas katalitik. Senyawa penghambat enzim juga amat berguna dalam menjelaskan lintas
metabolic di dalam sel. Lebih lanjut, beberapa obat yang bermanfaat di dalam dunia kedokteran
nampaknya berfungsi karena senyawa ini dapat menghambat enzim-enzim tertentu yang
mengganggu kerja sel.Jenis-jenis penghambat enzim, yaitu:

1. Hambatan yang bekerja secara tidak dapat balik (irreversible inhibitor)

Hambatan yang bekerja secara irreversible merupakan golongan yang bereaksi dengan,
atau merusakkan suatu gugus fungsional pada molekul enzim yang penting bagi aktivitas
katalitiknya. Suatu contoh dari penghambat tak dapat balik adalah senyawa
diisoprofilfluorofosfat (DFP), yang menghambat enzim asetilkolinesterase, yang penting di
dalam transmisi impuls syaraf.Apabila penggabungan tidak bersifat reversibel maka pendekatan
Michaelis-Menten tidak dapat dilakukan. Hambatan tidak reversible ini dapat terjadi karena
inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan
berubahnya bentuk enzim. Dengan demikian mengurangi aktivitas katalitik enzim tersebut.
Sebagai contoh inhibitor dalam hal ini ialah molekul iodoase-tamida yang dapat bereaksi dengan
gugus –SH suatu enzim tertentu.

Enzim-SH + ICH2CONH2 → enzim-S-CH2CONH2 + HI

Reaksi ini berlangsung tidak reversible sehingga menghasilkan produk reaksi dengan
sempurna. Inhibitor lain ialah diisopropil fosfofluoridat. Inhibitor ini termasuk senyawa fosfor
organic yang bersifat racun, karena dapat berkaitan dengan asetilkolin esterase yang terdapat dan
berfungsi pada system syaraf pusat.Dengan terbentuknya ester ini maka enzim tidak dapat
berfungsi sebagaimana mestinya, sehingga dapat mengganggu kerja sel syaraf pusat. Ester yang
terbentuk barsifat stabil dan tidak mudah terhidrolisis. Dengan demikian hambatan ini
diakibatkan oleh diisopropilfosfoflouridat ini merupakan hambatan tidak reversible.
2. Hambatan yang bekerja secara dapat balik (reversible inhibitor)
a. Hambatan kompetitif (competitive inhibition)
Suatu penghambat kompetitif berlomba dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif
enzim. Tetapi, sekali terikat tidak dapat diubah oleh enzim tersebut. Ciri penghambat kompetitif
adalah penghambatan ini dapat dibalikkan atau diatasi hanya dengan meningkatkan konsentrasi
substrat. Sebagai contoh, jika suatu enzim 50% dihambat pada konsentrasi tertentu dari substrat
dan penghambat kompetitif, kita dapat mengurangi persen penghambat dengan meningkatkan
konsentrasi substrat.Penghambat kompetitif biasanya menyerupai substrat normal pada struktur
tiga dimensinya. Karena persamaan ini, penghambat kompetitif “menipu” enzim untuk berikatan
dengannya. Sebenarnya, penghambatan kompetitif dapat dianalisa secara kuantitatif oleh teori
Michaelis-Menten. Penghambat kompetitif (I) hanya berikatan secara dapat balik dengan enzim,
membentuk suatu kompleks EI
E + I ↔ EI
Akan tetapi, penghambat tidak dapat dikatalisa oleh enzim untuk menghasilkan produk
yang baru.Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor semata,
tetapi juga pada konsentrasi substrat. Pengaruh inhibitor dapat dihilangkan dengan cara
menambah substrat dalam konsentrasi besar. Pada konsentrasi substrat yang sangat besar,
peluang terbentuknya kompleks ES juga makin besar. Kecepatan reaksi maksimum (Vmaks) dapat
tercapai pada konsentrasi substrat yang besar. Hubungan antara kecepatan reaksi V dengan
konsentrasi substrat [S] pada reaksi yang dihambat oleh inhibitor bersaing.Hubungan antara 1/V
dengan l/[S] pada reaksi yang dihambat oleh inhibitor bersaing dijelaskan dengan persaman
Lineweaver- Burk’ sebagai berikut.

Persamaan Lineweaver-Burk tersebut menunjukkan hubungan linear 1/V terhadap 1/[S]

Jadi makin besar konsentrasi inhibitor, makin besar pula sudut kemiringan garis grafik tersebut
dan bila [I ]= 0, artinya reaksi tanpa inhibitor, kemiringan garis dinyatakan dengan harga
Km/Vmaks. Titik potong grafik dengan sumbu -X besarnya ialah:Untuk reaksi tanpa inhibitor atau
[I] = 0, maka titik ,potong dengan sumbu -x besarnya ialah -1/Km. Apabila harga titik potong
grafik dengan sumbu -x dapat ditentukan dari hasil eksperimen, sedangkan harga Km dan[I]
telah diketahui, dapat dihitung harga K1. Untuk memperoleh grafik Lineweaver-Burk tersebut
dapat dilakukan serangkaian eksperimen dengan [I] yang sama dengan harga [S] yang berbeda-
beda. Untuk membandingkan suatu hasil eksperimen, dapat pula dilakukan serangkaian
eksperimen lagi dengan harga [I] lain yang tetap dan harga [s] yang berbeda-beda.
b. Hambatan Nonkompetitif (noncompetitive inhibition)
 Pada penghambatan nonkompetitif, penghambat berikatan pada sisi enzim selain sisi
tempat substrat berikatan, mengubah konformasi molekul enzim, sehingga mengakibatkan
inaktifasi dapat balik sisi katalitik. Penghambatan nonkompetitif berikatan secara dapat balik
pada kedua molekul enzim bebas dan kompleks ES, membentuk kompleks EI dan ESI yang tidak
aktif :

E + I ↔ EI

ES + I ↔ ESI (Lehninger. 1982 :251-255)

Hambatan tidak bersaing ini (non competitive inhibition) tidak dipengaruhi oleh besarnya
konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. Dalam hal
ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada suatu bagian enzim diluar bagian
aktif.Hambatan tidak bersaing ini dapat pula diketahui grafik yang menggambarkan hubungan
antara V dengan [S], atau hubungan antara1/V dengan 1/[S]. Bila digambarkan hubungan antara
V dengan [S].

Adanya inhibitor akan memperkecil harga Vmaks, sedangkan harga Km tidak berubah.
Grafik yang terjadi bila digambarkan hubungaa antara 1/V terhadap 1/[S] seperti pada gambar 6-
11.Dari grafik tersebut, tampak bahwa baik grafik reaksi tanpa inhibitor maupun dengan
inhibitor memotong sumbu –x pada titik yang sama, yaitu pda harga -1/ Km. Titik potong grafik
denga sumbu –y untuk rekasi tanpa inhibitor terdapat pada harga 1/ Vmaks, sedangkan untuk
reaksi dengan inhibitor tidak bersaing terdapat pada harga :Baik dari grafik Michaelis-Menten
(Gambar 6-10) maupun grafik Lineweaver-Burk tampak bahwa pada harga [S] yang sangat besar
pun harga Vmaks untuk reaksi dengan inhibitor atau dengan kata lain hambatan tidak bersaing
pada suatu reaksi tidak dapat diatasi dengan jalan memperbesar konsentrasi substrat.Contoh
inhibitor tidak bersaing yang banyak dikenal ialah ion-ion logam berat (Cu++, Hg++ dan Ag+)
yang dapat berhubungan dengan gugus -SH yang terdapat pada sistein dalam enzim.
c.Hambatan Unkompetitif
Pada inhibisi unkompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun
hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif.
Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.
d.Hambatan Alosetrik
Model Michaelis-Menten dapat digunakan untuk menerangkan terjadinya hambatan
bersaing maupun hambatan tidak bersaing. Namun ada beberapa enzim yang sifat kinetiknya
tidak dapat diterangkan dengan model Michaelis-Menten. Sebagai contoh bila dibuat grafik
kecepatan reaksi terhadap konsentrasi substrat, maka untuk beberapa enzim tersebut tidak
terbentuk hiperbola seperti halnya dengan enzim-enzim yang telah dibahas sebelumnya, tetapi
akan terjadi grafik yang berbentuk sigmoida Kelompok enzim yang mempunyai sifat demikian
ini disebut alosterik. Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan alosterik,
sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosterik.Bentuk molekul inhibitor
alosterik ini berbeda dengan molekul substrat. Lagipula inhibitor alosterik berikatan dengan
enzim pada tempat diluar bagian aktif enzim. Dengan demikian hambatan ini tidak akan dapat
diatasi dengan penambahan sejumlah besar substrat. Terbentuknya ikatan antara enzim dengan
inhibitor mempengaruhi konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami perubahan bentuk.
Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian aktif enzim terhambat. Model hipotetis
suatu hambatan alosterik Treoin sebaai substrat tidak dapat bergabung dengan enzim karena
bentuk bagian aktif enzim berubah setelah enzim berikatan dengan isoleusin sebagai inhibitor.

2.5 Uji Aktivitas Enzim

Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel (Doble,2003):
1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan
bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk regulase gen ini disebut
induksi dan inhibisi enzim. Sebagai contohnya, bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik
seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-
laktam penisilin.
2. Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi
dalam kompartemen sel yang berbeda. Sebagai contoh, asam lemak disintesis oleh sekelompok
enzim dalam sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat golgi, dan digunakan oleh sekelompok
enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi.
3. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contohnya, produk akhir lintasan
metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan
metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut.
Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur
oleh konsentrasi produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif
mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Hal ini membantu
alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang
berlebihan. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup.
4. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Dapat meliputi fosforilasi,
miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya, sebagai respon terhadap insulin, fosforilasi banyak
enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan
mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah.
5. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Contohnya,
hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. Hal ini
terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom.

SIMPLE
FEEDBACK
2.6 Enzim dalam Sistem Pencernaan
Sistem pencernaan manusia membutuhkan pengolahan yang bantu secara kimiawi.
Dalam hal ini adalah di bantu zat-zat kimia tubuh, yang di sebut dengan enzim. Meskipun dalam
pengolahan dan pemrosesan makanan juga terdapat proses mekanik. Seperti pada gerakan
peristaltk yang terjadi pada rongga mulut, atau gerakan sfingter yang dilakukan pada pembatas
antara lembung dan usus yang bantu oleh kinerja dari HCl atau asam kloridaInilah beberapa
produktor yang mampu menghasilkan kelenjar pencernaan manusia dan enzim pencernaan
manusia :

1.Mulut

Segala subtansi yang ada di dalam mulut dan segala bentuk sistem pencernaan yang
memiliki fungsi untuk memecah makanan. Di dalam organ mulut terdapat enzim yang di
namakan dengan enzim amilase. Fungsi enzim amilase adalah untuk memecah amilum dan
glikogen menjadi gula yang lebih sederhana seperti disakarida atau maltosa.Misal memakan nasi
yang di campur dengan sayur asam dan di tambah lauk tempe. Sudah berapa zat yang masuk ke
dalam tubuh ada karbohidrat, protein, vitamin, lemak, mineral, dan beberapa zat lain yang susah
untuk di definisikan satu per satu.
a.Enzim amilase atau ptialin
Nasi yang mengandung karbohidrat serta ada zat gula membuat tubuh tidak bisa secara
langsung menyerap dan menggunankan bahan makanna langsung. Maka perlu di pecah menjadi
substansi substansi yang lebih kecil lagi. Fungsi dari amilase ini adalah memecah zat amilum
atau glikogen dari makanan yang masuk ke dalam tubuh melalui mulut.Tambahan lagi, bahwa
sifat dari amylase adalah netral. Bisa di simpulkan bahwa derajat keasaman atau pH dari enzim
ini tergolong normal. Ia bisa merasakan makanan mana yang pedas, asam, basa, pahit, kecut, dan
lain sebagainya.Jadi salah satu fungsi enzim ini selain membantu melancarkan proses pencernaan
makanan, juga membantu dalam penginderaan rasa makanan. Makanan yang masuk ke dalam
tubuh akan di kunyah oleh gigi. Kemudian di bolak balik dengan menggunakan bagian bagian
lidah, yang mana di perlancar dan di perhalus kelejar air ludah. Enzim dalam air ludah di sini
juga membantu dalam melancarkan proses pencernaan. Kemudian dengan bantuan dari gigi dan
lidah, membentuk gerakan peristaltic. Bantuan dari gerakan ini yang memudahkan makanan
masuk ke dalam korongkongan.
2.Lambung

Setelah berasal dari dalam mulut, maka makan akan melanjutkan perjalanannya ke dalam
lambung. Segala substansi yang ada di lambung dan sistem pencernaan berguna untuk memecah
makanan yang masih dalam keadaan kasar dari atas atau perut. jika di tinjau dari keadaan
lingkungan, lambung menjadi tempat yang memiliki derajat keasaman asam atau ph kurang dari
tujuh. Beberapa pakar ada yang menyebutkan bahwa ph dari lambung adalah 2,5 namun juga ada
yang menyebutkan ph adalah 4. Enzim yang dihaslkan oleh lambung sebagai berikut.
a. Enzim pepsin
Enzim pepsin merupakan enzim yang terdapat dalam lambung yang fungsinya adalah
untuk membantu memecah protein menjadi pepton. Jadi ketika makanan yang bentuknya masih
kasar, akan memasuki lambung dan di cerna di sana. Jika ada makanan yang memiliki
kandungan protein, akan di cerna dan di bantu proses pencernaannya oleh enzim pepsin.
Tujuannya adalah berguna untuk mengubahnya menjadi pepton, yakni merupakan senyawa
protein yang memiliki ikatan lebih sederhana.
b. enzim renin
Selain enzim pepsin, dalam lambung juga terdapat enzim rennin. Fungsinya adalah
membantu tubuh untuk mencerna makanan yang berasal dari protein susu menjadi kasein. Nah
Dalam susu terdapat beberapa zat makanan yang berbeda susunan dan ikatan proteinnya. Focus
utama dari enzim rennin ini adalah membantu pengolahan kaseinogen atau protein susu di ubah
menjadi bentuk yang sederhana, yakni menjadi kasein. Bahan protein dari susu ini tidak serta
merta di ubah saja. Namun juga di bantu dalam penyimpanannya, yakni dengan cara di endapkan
menjadi kasein susu.
c.Asam klorida (HCl)
Enzim rennin maupun pepsin, semuanya tidak akan bisa aktif jika belum di aktifkan.
Maka siapakah yang paling berperan penting di sini? Jawabannya adalah asam klorida atau HCl.
Sebenarnya setiap makanan yang masuk ke dalam tubuh, akan di olah dan di cek dahulu.
Manakah yang masih mengandung bakteri, nantinya akan mengganggu proses pencernaan?
Sebab bakteri ini akan mati dalam keadaan yang terlalu asam. Oleh sebab itu, HCl ini berada di
dalam urutan terdepan ketika makanan masuk. Setelah dari HCL memberikan laporan bahwa
makanan sudah aman untuk diproses, maka tahapan selanjutnya adalah mengaktifkan beberapa
enzim yang bisa bekerja di dalam suasana asam. Salah satunya adalah enzim rennin dan pepsin.

3.Pankreas

Meskipun tidak secara langsung mengolah makanan, tapi enzim-enzim yang berasal dari
produksi pancreas memainkan peranan penting. Enzim ini bekerja dalam lingkungan basa.
Terdiri dari enzim amilase, enzim lipase steapsin, serta enzim tripsin
a.Enzim amilase
Seperti pada organ mulut tadi, enzim amylase ini merupakan produk dari pancreas.
Sehingga baik bekerja di mana pun, memiliki fungsi yang sama. Yakni dengan mengubah
amilum menjadi bentuk yang sederhana seperti maltose maupun glukosa. Bahasa sederhananya
adalah mengubah polisakarida atau ikatan gula yang kompleks menjadi glukosa dengan ikatan
yang lebih sederhana.
b.Enzim Lipase steapsin
Enzim lipase steapsin yang membantu untuk pengolahan makanan di dalam pemrosesan
di usus. Fungsi dari enzim ini adalah untuk membantu mengemulsikan lemak menjadi gliserol
dan asam lemak. Keadaan lemak yang seperti ini akan lebih mudah di serap khasiatnya oleh
tubuh. Sebab bentuk lemak sudah lebih sederhana. Lemak yang sudah di serap ini akan berubah
bentuk menjadi energi. Jika energi yang di gunakan sudah memenuhi kebutuhan, maka tubuh
akan menyimpannya dalam bentuk lain. Misalnya dalam bentuk glukogen yang di simpan di
bawah bagian bagian kulit.
c.Enzim tripsin
Fungsi utamanya dari enzim ini adalah membantu makanan yang diproses di dalam tubuh
yang sudah di olah menjadi pepton (ikatan protein yang lebih sederhana) menjadi polipeptida
atau biasa di kenal dengan nama asam amino. Nah dari asam amino ini protein sudah berubah
ikatan dan structural yang lebih sederhana lagi.
d.Enzim kimotripsin
Enzim kimotripsin ini memiliki manfaat yang hampir sama dengan enzim tripsin ini
sendiri. Yakni membantu untuk mengubah protein menjadi asam amino atau protein dalam
bentuk yang lebih sederhana.
e.Enzim DNAase
Merupakan salah satu jenis enzim yang berperan dalam sistem protein tubuh yang
sifatnya genetis. Enzim DNAase merupakan enzim yang berguna untuk mengubah DNA menjadi
nukleotida. Hanya pada DNA lah enzim ini bisa bekerja.
f.Enzim RNAase
Mirip dengan enzim DNAase, enzi RNAase hanya bekerja pada substrat RNA saja. Salah
satu fungsinya adalah mengubah substrat RNA yang ada menjadi nukleotida. Hanya pada zat
RNA saja enzim ini bisa bekerja dengan baik.
g.Enzim disakarase
Di namakan dengan enzim disakarase karena enzim ini memecah dua molekul ikatan
disakarida menjadi bentuk sakarida yang lebih sederhana atau satu ikatan saja. Enzim disakarida
ini di bagi menjadi 3 bantuk. Antara lain adalah :
1.Enzim disakarida maltase
Pada enzim ini membantu maltose menjadi glukosa dan glukosa atau dua glukosa.
2.Enzim disakarida sukrase
Pada enzim ini membantu sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa. Biasanya berguna
untuk memecah gula yang terdapat pada buah buahan atau di sebut dengan gula buah
3.Enzim disakarida lactase
Pada enzim ini mmbantu laktosa untuk mengubah bentuk menjadi glukosa dan galaktosa
dan glukosa. Gula yang termasuk dalam komponen galaktosa ini biasanya terdapat pada gula
susu atau biasa di kenal dengan gula laktosa
4.Usus

Ketika makanan sudah memasuki zona usus manusia, maka sesuangguhnya makanan
sudah masuk ke dalam lingkungan basa. Sebab bagian usus mansia memiliki derajat keasaman
lebih dari 7. Beberapa pakar menyebutkan angka 10 menjadi angka pH pada lingkungan ini.
Sama seperti beberapa organ yang sudah di sebutkan tadi, bahwa di sini malah lebih kompleks
dalam memecahkan makanan dan memprosesnya menjadi lebih sederhana.
a. Enzim enterokinase
Enzim ini menjadi enzim yang istimewa. Sebab secara khusus yang membantu untuk
mengubah tripsinogen (salah satu jenis dari protein) menjadi bentuk tripsin. Bukankah sama
dengan yang ada di pancreas tadi? Benar. Memang sebenarnya dari enzim enterokinase lah yang
membantu untuk mengaktivkan kerja dari enzim tripsin yang ada di pancreas tadi. Inilah
mengapa ia di sebut dengan agen khusus.
b. Enzim maltase
Dalam proses lanjut pengolahan dan pemrosesan bahan makanan yang ada di dalam
pancreas. Yakni membantu untuk mengubah bentuk maltose menjadi bentuk glukosa. Tadi sudah
di jelaskan di dalam pancreas fungsi dari enzim amylase yang berguna untuk membantu
mengubah amilum menjadi maltose. Nah jadi dari enzim maltase ini melanjutkan kinerja enzim
ini agar bahan makanan yang awalnya dari amilum berubah menjadi bentuk yang sederhana,
yakni menjadi glukosa.
c. Enzim lactase – Sedangkan dari enzim lactase ini memiliki kinerja yang sedikit mirip dengan
enzim rennin. Yakni menjadi enzim special pengolah dari bahan dasar makanan susu. Jika enzim
rennin tadi lebih berperan dalam pengolahan protein susu, namun jika enzim lactase ini lebih
pada gula susu. Fungsinya adalah untuk mengubah laktosa atau biasa di kenal dengan gula susu
menjadi bentuk lebih sederhana dan sama seperti gula gula lainnya yakni glukosa dan galaktosa.
Nah dari gula inilah yang bisa di serap oleh tubuh. Kemudian bisa di gunakan oleh tubuh, di
serap dan berguna sebagai sumber energi untuk melakukan aktivitas.
d. Enzim sukrase
Selain bahan makanan yang berasal dari susu, masih ada bahan makanan yang di
istimewakan. Salah satunya adalah buah buahan. Jadi dalam buah terdapat zat gula yang di
namakan sukrosa. Nah pengolahannya juga berbeda dengan gula gula lainnya. Yakni
menggunakan enzim sucrose. Fungsinya adalah mengubah sukrosa (gula buah buahan) menjadi
glukosa dan fruktosa atau gula yang lebih sederhana. Gula yang lebih sederhana inilah yang akan
di serap oleh tubuh, dan di metabolism agar bisa di gunakan oleh tubuh.
e. Enzim peptidase
Enzim ini bekerja dalam lingkungan protein. Yakni dengan mengubah polipeptida atau
bisa di kenal dengan protein ikatan rangkap dan kompleks menjadi asam amino. Jika bahan
sudah menjadi asam amino, maka pengolahan protein ini juga semakin mudah. Setelah itu akan
berguna untuk membantu memperbaiki sel yang rusak, menggantinya dengan kualitas sel yang
lebih baik. Sehingga tubuh anda juga akan lebih sehat.
f. Enzim lipase usus
Sifat dari enzim ini adalah membantu untuk mengubah lemak yang masih dalam bentuk
makro molekul menjadi molekul yang lebih sederhana atau asam lemak dan gliserol. Enzim
lipase ini sama seperti enzim lipase yang ada di dalam pancreas. Hanya saja letaknya berada di
dalam usus, yang berada di lingkungan basa. Makana yang masuk ke dalam usus, yang
mengandung zat lemak akan di emulsikan, di proses, dan di olah dengan bantuan enzim lipase
usus ini.
g.Enzim erepsin atau dipeptidase
Merupakan enzim yang sangat baik untuk membantu bahan makanan di rubah menjadi
sederhana. Yakni dengan mengubah dipeptida atau biasa di kenal dengan pepton (protein ikatan
kompleks) menjadi asam amino yang memiliki kandungan lebih sederhana. Asam amino ini
memiliki bentuk lebih mudah di cerna oleh tubuh, sehingga akan mudah di serap dan di berdaya
gunakan. Dari asam amino inilah yang akan membantu tubuh untuk memperbaiki sel tubuh
menjadi lebih baik bentuknya.
h. Enzim disakarase
Enzim ini memiliki fungsi yang lebih berada dalam ranah karbohidrat dan zat gula.
Fungsinya adalah untuk mengubah disakarida atau zat gula yang masih memiliki ikatan ganda
menjadi gula yang memiliki ikatan tunggal atau biasa di sebut dengan nama monosakarida.
Dengan bentuk sakarida yang lebih sederhana, karbohidrat akan lebih mudah di cerna dan di
serap oleh tubuh. Keadaan ini akan menguntungkan tubuh saat melakukan metabolism.
i. Enzim nuclease
Merupakan enzim yang bekerja di dalam sistem kromosom manusia. Pada bagian enzim
ini yang menjadi substrata tau sasaran untuk di ubah menjadi bentuk yang lebih sederhana
adalah DNA dan RNA. Kemudian di bentuk menjadi gula dan basa asam nukleat
5.Hati (Empedu)

Hati manusia yang di maksudkan di sini adalah perasaan, atau nurani seseorang. Namun
hati sebagai organ yang membantu proses pencernaan manusia. Hati merupakan bentuk organ
kecil yang ada di sebelah kanan. Salah satu fungsinya adalah membantu mengemulsikan lemak
dengan mengeluarkan cairan empedu.Di dalam hati juga mengeluarkan birilubin dan biribilin.
Zat ini lah yang nantinya akan memberikan warna kuning pada feses atau tinja. Iniah alasan
mengapa hasil ekskresi yang di keluarkan melalui dubur berwarna kuning. Sedangkan beberapa
organ tubuh yang mampu bekerja untuk menghasilkan kelenjar kelenjar pencernaan. Pada bagian
ini sangat berguna dalam membantu untuk mempermudah dan memperlancar proses pengolahan
makanan. Inilah organ tubuh yang membantu memproduksi kelenjar pencernaan tersebut, antara
lain :

1. Dinding lambung manusia

2. Dinding usus
3. Pancreas
4. Hati atau empedu

(Syaifudin, 2002)

2.7 Peran Enzim dalam Klinis

Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim
berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase.
Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh, dengan miosin menghidrolisis ATP
untuk menghasilkan kontraksi otot (Hunter, 1995).
Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme
ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak
akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Enzim juga memberikan
peranan dalam tatanan klinik yaitu antara lain) :
1.Sebagai alat diagnostik suatu penyakit (abnormalitas).
Pemanfaatan enzim untuk alat diagnosis secara garis besar dibagi dalam tiga kelompok :
a. Enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan atau organ akibat penyakit
tertentu.Penggunaan enzim sebagai petanda dari kerusakan suatu jaringan mengikuti prinsip
bahwasanya secara teoritis enzim intrasel seharusnya tidak terlacak di cairan ekstrasel dalam
jumlah yang signifikan. Pada kenyataannya selalu ada bagian kecil enzim yang berada di cairan
ekstrasel. Keberadaan ini diakibatkan adanya sel yang mati dan pecah sehingga mengeluarkan
isinya (enzim) ke lingkungan ekstrasel, namun jumlahnya sangat sedikir dan tetap.
Apabila enzim intrasel terlacak di dalam cairan ekstrasel dalam jumlah lebih besar dari
yang seharusnya, atau mengalami peningkatan yang bermakna/signifikan, maka dapat
diperkirakan terjadi kematian (yang diikuti oleh kebocoran akibat pecahnya membran) sel secara
besar-besaran. Misalnya peningkatan jumlah tripsinogen I (salah satu isozim dari tripsin) hingga
empat ratus kali menunjukkan adanya pankreasitis akut.
b. Enzim sebagai suatu reagensia diagnosis
Dengan memanfaatkan enzim, keberadaan suatu senyawa petanda yang dicari dapat
diketahui dan diukur berapa jumlahnya. Contoh : Uricase yang berasal dari jamur Candida utilis
dan bakteri Arthobacter globiformis dapat digunakan untuk mengukur asam urat.
c. Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia
Sebagai petanda pembantu dari reagensia, enzim bekerja dengan memperlihatkan
reagensia lain dalam mengungkapkan senyawa yang dilacak. Senyawa yang dilacak dan diukur
sama sekali bukan substrat yang khas bagi enzim yang digunakan. Contoh penggunaannya
adalah pada teknik EMIT (Enzim Multiplied Immunochemistry Test), molekul kecil seperti obat
atau hormon ditandai oleh enzim tepat di situs katalitiknya, menyebabkan antibodi tidak dapat
berikatan dengan molekul (obat atau hormon) tersebut. Enzim yang lazim digunakan dalam
teknik ini adalah lisozim, malat dehidrogenase, dan gluksa-6-fosfat dehidrogenase. (Sadikin,
2002)
2.Untuk mengetahui perjalanan suatu penyakit
Enzim pada hakikatnya merupakan katalis efektif, yang bertanggung jawab bagi
terjadinya reaksi kimia terkoordinasi yang terlibat dalam proses biologi dari sistem kehidupan.
Fungsi utama suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel
maupun di luar sel ( Murray,RK, 2003 : 100).
Kegunaan biomedis enzim :
1) Enzim fungsional: enzim intrasel atau ekstrasel yangmasih melakukan fungsi reaksi
enzimatis. Contoh enzimekstrasel: lipoprotein lipase, proenzim untuk pembekuan darah
2) Enzim nonfungsional:Jika sel mengalami kerusakan,maka enzim intrasel keluar dan masuk
ke dalamperedaran darah dan tidak berfungsi.
3. Enzim digunakan sebagai obat
Penggunaan enzim sebagai obat biasanya mengacu kepada pemberian enzim untuk
mengatasi defisiensi enzim yang seyogyanya terdapat di dalam tubuh manusia untuk mengkatalis
rekasi-reaksi tertentu. Berdasarkan lamanya pemberian enzim sebagai pengobatan, maka
keadaan defisiensi enzim dapat diklasifikasikan menjadi dua yaitu keadaan defisiensi enzim yang
bersifat sementara dan bersifat menetap. Contoh kelainan akibat defisiensi enzim antara lain
adalah hemofilia
4. Enzim sebagai sasaran pengobatan
Merupakan terapi di mana senyawa tertentu digunakan untuk memodifikasi kerja enzim,
sehingga dengan demikian efek yang merugikan dapat dihambat dan efek yang menguntungkan
dapat diproduksi Berdasarkan sasaran pengobatan, dapat dibagi menjadi :
a.Terapi di mana enzim sel individu sebagai sasaran kinerja terapi
Dalam hal ini digunakan senyawa-senyawa untuk mempengaruhi kerja suatu enzim
sebagai penghambat bersaing. Contoh penyakit yang dapat diobati dengan terapi ini yaitu
penyakit kanker, penyakit kejiwaan dan lain-lain.
b. Terapi di mana enzim mikroorganisme yang menjadi sasaran kerja
Dalam hal ini digunakan prinsip bahwa enzim yang dibidik tidak boleh mengkatalisis
reaksi yang sama atau menjadi bagian dari proses yang sama dengan yang terdapat pada sel
pejamu. Hal ini bertujuan untuk melindungi sel pejamu, sekaligus meningkatkan spesifitas terapi
ini. Karena yang dibidik adalah enzim mikroorganisme, maka penyakit yang dihadapi
kebanyakan adalah penyakit-penyakit infeksi. Contoh penyakit yang dapat diobati dengan terapi
ini adalah penyakit tumor.(Sadikin, 2002)

2.8. Penyakit Akibat Difisiensi Enzim

Enzim merupakan salah satu komponen penting pada proses metabolisme. Metabolisme
adalah reaksi-reaksi kimia dalam tubuh untuk menghasilkan energi. Seperti pemecahan
karbohidrat, protein, dan lemak. Kurangnya produksi enzim tertentu pada tubuh bisa
menyebabkan gangguan metabolisme yang ujung-ujungnya menimbulkan penyakit yang
mengancam jiwa. Gangguan pada metabolisme ada yang bersifat genetik. Orang dengan
gangguan metabolisme umumnya mengalami gejala-gejala berikut seperti sakit kuning atau
jaundice, kurang nafsu makan, muntah, sakit perut, berat badan kurang, kejang, pertumbuhan
terhambat, dan koma. Gejala ini bisa muncul bertahap, bisa juga dipicu karena berbagai faktor
seperti makanan dan obat-obatan. Pemeriksaan untuk mendiagnosis penyakit seperti ini berupa
tes darah secara spesifik serta prosedur tes DNA. Namun bisa dibilang, gangguan metabolisme
yang disebabkan genetik terbilang jarang. Berikut penyakit-penyakit akibat kekurangan enzim
yang menggangu metabolisme:
1.Penyakit Maple Syrup Urine Disease (MSUD). Penyakit berupa penumpukan asam amino ini
bisa menyebabkan air urine menyerupai aroma syrup karena kekurangan enzim BCKD.
2.Penyakit Fabry. Kurangnya enzim ceramide trihexosidase atau alpha galactosidase A yang
dipakai untuk proses metabolisme lipid bisa menyebabkan gangguan berupa penyakit fabry.
Lipid merupakan substansi yang mengandung lilin, asam lemak, dan minyak. Mutasi yang terjadi
pada gen yang mengatur kerja enzim ini bisa membahayakan sistem kardiovaskuler, ginjal,
sistem saraf otonom, dan mata karena lipid tidak diproses dengan sempurna. Pada wanita yang
mengalami mutasi genetik ini, gejala yang timbul diantaranya muncul bercak-bercak kecil
berwarna merah keungu-unguan pada kulit. Rasa perih akan parah saat berolahraga atau saat
mandi air hangat. Sementara pada pria, gejalanya berupa korne menjadi berkabut. Penumpukan
lipid bisa meningkatkan risiko stroke, gangguan sirkulasi arteri, serta serangan jantung.
3.Penyakit Nimann-Pick. Penyakit ini bisa menyebabkan susah makan, kerusakan saraf, serta
pembesaran organ hati pada bayi. Niemann Pick merupakan penyakit kekurangan enzim khusus,
yaitu enzim asam sfingomielinase yang mengakibatkan penumpukan sphingomyelin (produk
metabolisme lemak) atau kolesterol. Penyakit ini diklasifikasikan menjadi beberapa bentuk,
bergantung pada beratnya enzim yang berkurang dan pengaruh terhadap penumpukan
sphingomyelin atau kolesterol yang abnormal. Penyakit ini digolongkan menjadi jenis A, jenis
B, dan jenis C.
4.Phenylketonuria (PKU). Kekurangan enzim PAH bisa mengakibatkan tingginya kadar
fenilalanin dalam darah dan mengakibatkan keterbelakangan mental.
5.Penyakit Tay-Sachs. Kerusakan saraf yang progresif terjadi pada orang yang menderita
penyakit ini. Balita biasanya hanya bertahan sampai usia 4-5 tahun.
6.Sindrom Hurler. Penyakit ini bisa menyebabkan pertumbuhan terlambat serta struktur tulang
tidak normal. Karena bersifat genetik, penyakit yang disebutkan di atas tidak bisa disembuhkan.
Penanganan yang dilakukan semata-mata untuk meringankan gejalanya. Seperti mengurangi
konsumsi obat-obatan dan makanan yang sulit tercerna dengan baik, dengan mengganti enzim
yang hilang atau tidak aktif, atau dengan detoks darah untuk menghilangkan penumpukan bahan
beracun karena gangguan metabolisme.
Pencernaan adalah sebuah proses kompleks yang melibatkan memecah makanan
kompleks yang kita makan menjadi bentuk yang lebih sederhana. Sistem pencernaan terdiri dari
mulut, kerongkongan, lambung, usus kecil dan usus besar. Berbagai enzim pencernaan yang
disekresikan oleh kelenjar tubuh yang berbeda. Ini pada dasarnya kompleks protein yang
mempercepat reaksi biokimia tertentu.Dengan kata sederhana, masing-masing enzim pencernaan
membantu dalam pemecahan makanan tertentu ke dalam bentuk yang lebih sederhana. Jika salah
satu organ ini tidak dapat melakukan fungsinya atau kelenjar tidak dapat mengeluarkan enzim
pencernaan dalam jumlah yang tepat, maka akan memiliki dampak serius pada kesehatan
pencernaan seseorang. Ketika tubuh tidak mampu menghasilkan enzim pencernaan, seseorang
dikatakan menderita kekurangan enzim itu. Kekurangan tersebut tentu akan mempengaruhi
kesehatan pencernaan seseorang secara merugikan. Berikut adalah beberapa informasi tentang
fungsi dari beberapa enzim pencernaan dan efek kekurangan enzim pencernaan.
Proses pencernaan dimulai dengan mengunyah makanan di dalam mulut. Kelenjar ludah
ada dalam mulut mengeluarkan enzim yang disebut ptyalin. Ini adalah bentuk amilase yang
memfasilitasi konversi pati menjadi gula sederhana, seperti maltosa dan dekstrin.Makanan
kemudian berjalan melalui kerongkongan ke perut, di mana kontraksi peristaltik memfasilitasi
rincian lebih lanjut makanan. Sementara makanan di perut, enzim proteolitik yang disebut pepsin
bertindak pada protein dan mengelompokkannya menjadi peptida. Selain pepsin, lambung lipase,
lambung amilase dan rennin juga bertindak pada makanan dan memecah makanan kompleks
menjadi bentuk yang lebih sederhana. Ketika makanan dilewatkan ke dalam usus kecil, empedu,
cairan pencernaan dari hati, cairan pankreas dari pankreas dan enzim usus tertentu seperti
sukrase, maltase, laktase dan isomaltase bekerja di atasnya. Hal ini di sini bahwa nutrisi yang
diserap oleh darah dan beredar ke seluruh tubuh. Sementara penyerapan nutrisi memberikan kita
energi yang sangat dibutuhkan, limbah diekskresikan keluar.
Gangguan metabolisme genetik tertentu diyakini menjadi faktor risiko terjadinya
kekurangan enzim. Fenilketonuria, penyakit penyimpanan glikogen dan berbagai gangguan
metabolik yang diwariskan bisa bertanggung jawab untuk menyebabkan kekurangan enzim
pencernaan tertentu. Orang yang menderita insufisiensi pankreas yang paling mungkin untuk
menderita kekurangan enzim yang disebut lipase dan amilase. Kebiasaan diet yang buruk bisa
membuat satu rentan terhadap penyakit tertentu yang dapat mempengaruhi produksi enzim.
Kekurangan enzim pencernaan juga dapat dikaitkan dengan konsumsi berlebihan makanan
olahan. Sementara enzim metabolik memainkan peran penting dalam proses pencernaan dan
penyerapan nutrisi akibatnya, ada enzim tertentu yang hadir dalam makanan tertentu. Termasuk
sumber dari enzim-enzim pencernaan alami untuk diet seseorang dapat memberikan tubuh
dengan enzim ini. Terlalu matang makanan tersebut dapat mempengaruhi kadar enzim dalam
makanan ini, jadi pastikan bahwa Anda tidak terlalu matang makanan ini.
Hal ini diyakini bahwa mengikuti diet yang sangat kaya akan karbohidrat kompleks,
adalah salah satu penyebab paling umum dari kekurangan amilase. Ketika seseorang
mengkonsumsi makanan semacam itu, tubuh akan harus menghasilkan jumlah yang lebih tinggi
amilase untuk konversi karbohidrat menjadi bentuk yang lebih sederhana. Hal ini diyakini bahwa
kekurangan amilase membuat seseorang rentan terhadap peradangan, ruam kulit dan alergi. Jika
tubuh seseorang kekurangan enzim protease, yaitu, enzim yang mengubah protein menjadi asam
amino, orang mungkin mengalami perubahan suasana hati, sifat lekas marah atau kecemasan.
Kekurangan lipase mempengaruhi pencernaan lemak. Hal ini diyakini bahwa kekurangan lipase
mungkin bisa membuat orang rentan terhadap kolesterol tinggi, trigliserida tinggi, kejang otot
atau vertigo. Karena enzim ini membantu dalam pencernaan makanan, seseorang yang menderita
kekurangan yang paling mungkin untuk menderita gangguan pencernaan, kembung atau
sembelit. Tes diagnostik tertentu dapat membantu dokter mengidentifikasi enzim yang tidak
disekresikan dalam jumlah yang cukup. Dalam rangka untuk mengobati defisiensi tersebut,
dokter mungkin meresepkan suplemen enzim pencernaan untuk mengkompensasi
ketidakmampuan tubuh untuk memproduksi enzim pencernaan. Namun, pastikan bahwa dokter
mengambil mereka sesuai dosis yang ditentukan. Jika mengalami sakit perut, mual, muntah atau
efek samping lainnya, konsultasikan dengan dokter.
 BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Berdasarkan pada tujuan penulisan di atas, kesimpulan sebgai berikut.
1. Definisi enzim. yaitu enzim adalah zat yang dihasilkan oleh organisme hidup yang
melakukan fungsi sebagai kalisator pada reaksi-reaksi biokimia (Wirahadikusumah,
1989).
2. Sifat enzim yaitu enzim adalah protein, bekerja pada suhu dan pH yang optimum,
bekerja pada rentang Ph yang sempit, konsentrasi substrat akan mempengaruhi kegiatan
enzim, bekerja secara reversible, sedangkan fungsi enzim yaitu berfungsi sebagai katalis
atau senyawa yang dapat mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi. Dengan adanya
enzim,molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul
lain yang disebut produk (Smith, 1997; Grisham et al., 1999)
3. Klasifikasi enzim, yaitu berdasarkan tempat bekerjanya enzim dibedakan menjadi dua,
yaitu endoenzim dan eksoenzimb dan berdasarkan cara terbentuknya dibedakan menjadi
dua, yaitu enzim konstitutif dan enzim adaptif (Lehninger, 1982). Sedangkan tata nama
enzim International Union of Biochemistry (IUB) pada tahun 1955M merekomendasikan
tatacara pemberian nama enzim yaitu nama sistematik, kode numeric, nama yang
direkomendasi:nama yang memudahkan untuk menyebut dan mengingat karena sering
digunakan sehari-hari, nama singkatan dan nama umum atau nama trivial:
4. Mekanisme kerja enzim enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk
menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan
energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia
dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama dan faktor yang
mempengaruhi kerja enzim yaitu pH, suhu, katalis, inhibitor dan konsentrasi subtrat.
5. Uji aktivitas enzim yaitu terdapat lima cara utama, yaitu produksi enzim (transkripsi dan
translasi gen, enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional, dan beberapa
enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda.
6. Enzim yang berperan dalam proses pencernaan yaitu enzim ptialin, enzim pepsin, enzim
renin, enzim lipase, enzim amylase enzim tripsin, enzim sakrase, enzim maltase, enzim
isomaltase,. enzim laktase, enzim peptidase, dan enzim ribonuklease.
 7. Peran enzim dalam klinis yaitu sebagai alat diagnostik suatu penyakit , untuk mengetahui
perjalanan suatu penyakit, enzim digunakan sebagai obat dan enzim sebagai sasaran
pengobatan
8. Penyakit akibat difisiensi enzim yaitu penyakit maple syrup urine disease (msud), penyakit
fabry, penyakit nimann-pick, phenylketonuria (pku), penyakit tay-sachs, sindrom hurler, dan
lain sebagainya.

3.2 Saran
Kami mengharapkan agar pembaca dapat membaca makalah ini agar lebih memahami
materi tentang enzim. Enzim merupakan komponen tubuh yang sangat penting, untuk itu kami
menyarankan agar pembaca dapat mengembangkan pengetahuannya tentang enzim dan
memperluas pemahaman kita mengenai enzim mengingat makalah yang telah disusun penyaji
masih jauh dari kesempurnaan. Pembaca bisa mencari jurnal yang berkaitan dengan enzim dan
memanfaatkan ilmu pengetahuan dengan sebaik-baiknya.
 DAFTAR PUSTAKA

Doble B. W., Woodgett J. R. 2003. GSK-3: Tricks Of The Trade For A Multi-Tasking Kinase. J.
Cell. Sci
Drs. H. syaifudin, B.Ac.2002. Struktur Dan Komponen Tubuh Manusia. Jakarta: Widya Medika
Girindra, A. 1986. Biokimia 1. Jakarta: Gramedia.
Harminto, Sundowo. 2001. Biologi umum. Universitas terbuka. Jakarta.
Hunter T. 1995. Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation
and signaling. Cell.
Lehninger. 1982. Dasar-Dasar Biokimia. Jilid 1. Jakarta : Erlangga
Lehninger, 1982. Biochemistry. Newyork : Worth Publisher
Murray,R.K,Granner,D.K. 1990.Biokimia Edisi ke 24 Alih bahasa : Hartono. Jakarta:Erlangga
Pack, Pilip. 2008. Cliffsap Biologi Edisi ke-2. Cet I. Pakar karya: Jakarta.
Page, 1989. Prinsip-Prinsip Biokimia. Edisi Kedua. Alih Bahasa: R.Soendoro, Jakarta: Erlangga
Patta, Muis. 2011. Kimia Organik. Sekolah Menengah Analis Kimia. Pakar Karya: Makassar
Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: UI-Press.
Prawirohartono, Slamet. 2004. Kimia untuk SMA Kelas XI. Bumi Aksara:
Jakarta.
Sadikin M. 2002. Seri biokimia: biokimia enzim. Jakarta: Widya Medika.
Smith, 1997; Grisham et al., 1999
Wirahadikusumah, M. 1989. Biokimia: Metabolisme Energi, Karbohidrat Dan Lipida.Bandung :
ITB.