Membahas fungsinya akan lebih baik jika kita memahami dahulu apa sih itu Protein. Protein
berasal dari Kata Yunani PROTOS yang artinya yang paling utama, Merupakan senyawa
organik Komplek yang berbobot Molekul tinggi dimana merupakan polimer dari monomer-
monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. di dalam
Protein terkandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor,
Nah Oleh karena itu Protein tentu sudah sangat lah penting bagi Perkembangan Tubuh
Mahluk Hidup.
Setelah mengetahui Apa itu Protein dan seberapa Penting Protein itu sendiri, maka tidak
mengerankan jika kita kekurangan Protein akan timbul banyak gejala yang dapat
menyebabkan tubuh kita menjadi Tidak setabil dan sudah barang tentu akan di Hinggapi
banyak sekali penyakit, di antaranya adalah pertumbuhan tidak maksimal, rambut rontok,
perubahan warna kulit, penyembuhan luka yang sangat lama, masalah pencernaan, kurang
cairan, kerusakan pada liver dan penurunan kekebalan tubuh.
9. Asupan protein yang cukup juga dapat membantu dalam proses penyembuhan luka,
regenerasi sel hingga mengatur kerja hormon dan enzim dalam tubuh.
Sangat Banyak sekali Manfaat Dari Protein ini, dan setelah anda mengetahui Fungsi dan
Klasifikasi dari Protein ini tentu anda bertanya tanya pada blog Kesehatan mengenai Suber
dari protein yang bisa kita dapatkan, Nah super Protin dapat kita dapatkan pada Daging,
Susu, Telur, Ikan, Tumbuhan Berbiji, Suku Polong polongan, Kentang dan Juga yang lainya,
Nah mulai sekarang mari kita perbanyak makanan yang mengandung Protein. :)
Home
Tentang Kami
Daftar Isi
Kontak Kami
Privacy Policy
Disclaimer
Bau mulut karena parasit dalam perut! Basmi mereka dengan makan...
Wanita berusia 64 ini tidak memiliki keriput dan semua orang ingin tahu RESEPNYA
Tak perlu dokter! Penglihatan pulih pakai ini selama 6 hari sebelum tidur..
Pengertian, Jenis dan Fungsi Protein| Hai teman-teman seperti tema diatas kali ini kita
akan membahas pengertian, jenis, fungsi, dan sumber protein. Protein merupakan zat yang
bermanfaat bagi tubuh kita. tapi tahukah anda apa itu pengertian protein ?.. Pengertian
Protein menurut definisi para ahli mengatakan bahwa pengertian protein adalah senyawa
kimia yang mengandung unsur karbon (C), hidrogen (H), oksigen (O), nitrogen (N), dan
kadang-kadang belerang (s) atau fosfor (P). Protein terutama berfungsi sebagai lahan
pembangun tubuh, yaitu untuk membentuk sel-sel baru dan memperbaiki sel-sel yang rusak.
Kebutuhan protein orang dewasa setiap hari sebanyak satu gram protein untuk setiap
kilogram berat badan. Anak-anak, ibu hamil, dan orang yang baru sembuh dari sakit
membutuhkan protein lebih banyak.
Advertisement
Protein Sederhana (Simple Protein) : protein sederhana adalah protein dari hasil
hidrolisa, total protein ini merupakan campuran atas berbagai macam asam amino.
Protein Kompleks (Complex Protein) : protein kompleks adalah protein dari hasil
hidrolisa total protein jenis ini yang terdiri dari berbagai macam asam amino selain itu
juga tedapat komponen-komponen yang lain seperti unsur logam, gugusan phospat.
dll Contohnya hemoglobin, lipoprotein, glikoprotein dan masih banyak lagi).
Protein Derivat (Protein derivative) : protein derivat adalah protein yang
merupakan ikatan antara (intermediate product) yang merupakan hasil dari hidrolisa
parsial yang berasal dari protein native. Contohnya albumosa, peptone dan masih
banyak lagi.
Protein Nabati : Protein nabati adalah protein yang berasal dari tumbuh-tumbuhan.
Contohnya, kedelai, kacang-kacangan, tahu, dan tempe.
Protein Hewani : Protein nabati adalah protein yang berasal dari hewan. Contohnya,
daging, susu, keju, telur dan ikan.
2. Fungsi Protein
Fungsi protein pada umumnya, protein berfungsi sebagai zat pembangun tubuh dan pelindung
tubuh, pendorong metabolisme dan penyokong organ tubuh dalam berbagai aktivitasnya,
tidak hanya itu saja, ada banyak fungsi protein selain itu yang dapat dilihat dibawah ini.
Protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup. Fungsinya terutama ialah
sebagai unsur pembentuk struktur sel misalnya dalam rambut, wol, kolagen, jaringan
penghubung, membran sel, dan sebagainya. Sebagai protein aktif misalnya enzim mempunyai
peran sebagai biokatalisator, selain enzim adalah hormon.
POKOK MATERI
Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi dan tersusun dari unsur
C, H, O dan N serta unsur lain seperti P dan S yang akan membentuk struktur unit asam
amino. Asam amino cukup banyak ditemukan di alam, cuma sekitar 20 jenis asam amino
yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik, alifatik,
dan heterosiklik atau menurut gugus R yang ada (gambar 4.1). Gugus R sangat
bermakna karena dapat menunjukkan polaritas dalam menentukan fungsi asam amino dalam
protein.
Asam amino mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino, umumnya gugus R
tidak sama dengan H, maka atom karbon adalah asimetris, ini memungkinkan didapatkan dua
senyawa yang berbeda tetapi mempunyai rumus yang sama, dimana salah satunya adalah
isomer bayangan cermin / enansiomer.
Pada asam amino terjadi reaksi sintesis dan hidrolisis (gambar 4.2)
Berdasarkan sifat polar gugus R, maka asam amino terdiri dari 4 golongan yakni :
Asam amino (gambar 4.3) dibagi menjadi beberapa golongan yakni lima asam amino yang
mengandung gugus R alifatik (alanina, lesina, isolesina, valina, dan prolina), dua dengan R
aromatik (fenilalanina dan triptofana) dan satu mempunyai atom sulfur (metionina).
Asam amino golongan (gambar 4.4) ini lebih mudah larut dalam air, karena gugus R
mengutub dapat membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air. Kepolaran serina, treonina,
dan tirosina disebabkan oleh gugus hidroksil, pada asparagina dan glutamine oleh gugus
amida, dan pada sisteina oleh gugus sulfidril (-SH).
Asam amino asam (gambar 4.5) mempunyai pH 6 s/d 7 dan terdiri dari asam aspartat dan asal
glutamate dimana masing-masing asam amino ini mempunyai dua gugus karboksil
Asam amino basa (gambar 4.6) bermuatan positif pada pH 7 terdiri dari lisina yang
mengandung gugus amino, arginina mengandung gugus basa lemah (imidazolium), histidina
pada pH 6 umumnya bermuatan posistif.
Semua asam amino didapatkan dari hasil hidrolisis protein, glisina mempunyai sifat optik
aktif yang disebabkan adanya atom karbon asimetrik yaitu atom karbon yang mengikat
unsur/senyawa/gugus yang berbeda pada tiap ikatannya.
Konfigurasi absolute (gambar 4.7) senyawa yang letak disebelah kanan bidang cermin
disebut Dextro (D) dan yang terletak disebelah kiri disebut Levo (L).
Reaksi Ninhidrin digunakan untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan memanaskan
asam amino dan ninhidrin akan terjadi larutan warna biru (gambar 4.8) dan intensitasnya
dapat diukur dengan spektrofotometer. Asam amino dengan gugus α-amino bebas
memberikan reaksi ninhidrin yang positif, pada prolina dan hidroksi prolina menghasilkan
warna kuning.
1. Reaksi Sanger
Reaksi di atas digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung dari suatu rantai polipeptida.
Reaksi Dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil amino naftalena 5-
sulfonil klorida. Karena gugus dansil mempunyai sifat fluoresensi yang tinggi, maka derivat
dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara fluorometri
1. Reaksi Edman
Reaksi Edman merupakan reaksi antara α-asam amino dengan fenilisotiosianat yang
menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam pelarut nitrometana
yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltuihidantoin.
Reaksi Edman sering dipakai untuk penentuan asam amno N-ujung suatu rantai polipeptida.
Reaksi basa Schiff merupakan reaksi reversible anta gugus α-amino dengan gugus aldehida,
basa Schiff b ini biasa terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzim antara α-asam
amino dan substrat.
Gugus –SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina
menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfidril pada
sisteina bereaksi dengan ion logam berat (ion Ag dan ion Hg) menghasilkan merkaptida
(gambar 4.13).
Reaksi oksidasi sistein dengan ion besi menghasilkan senyawa disulfida, sistina (gambar
4.14)
1. Peptida
Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang terhubungkan dari
gugus karboksil asam amino dengan gugus amino dari asam amino lainnya melalui ikatan
peptide.
Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih dari dua
asam amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida (gambar 4.16).
Penamaan peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai
dari rantai N-ujung (gambar 4.17).
Penamaan pentapeptida di atas didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai
dari rantai N-ujung, sehingga gambar di atas mempunyai susunan nama adalah
Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-Ala-Les).
Ikatan peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan resonansi
yang tinggi; ikatan C – N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar 40 %, dan ikatan
rangkap C = O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %. Akibatnya, gugus amino (- NH
-) dalam ikatan peptida tersebut tidak mengalami ionisasi, juga ikatan C – N dalam peptida
tidak mengalami rotasi dengan bebas. Hal ini merupakan faktor penting dalam menentukan
struktur tiga dimensi dan sifat rantai polipeptida dari protein.
Sifat asam basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya, NH2 dan – COOH serta gugus R
yang berionisasi. Pada peptida dengan rantai panjang, sifat asam basa dari gugus ujung
berkurang artinya karena jumlah gugus R yang banyak dan berionisasi.
Pembentukan peptida dari dua asam amino menemui beberapa masalah yaitu bahwa pereaksi
yang digunakan untuk pembentukan ikatan peptida juga dapat bereaksi dengan gugus fungsi
yang seharusnya tidak terlibat seperti gugus amino ujung, gugus karboksil ujung dan gugus
tios dari sisteina (gambar 4.19).
1. Protein
Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusund ari sejumlah L-asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan peptide, bobot molekul tinggi. Suatu molekul protein disusun oleh
sejumlah asam amino dengan susunan tertentu dan bersifat turunan.
Rantai polipeptida sebuah molekul protein mempunyai satu konformasi yang sudah tertentu
pada suhu dan pH normal. Konformasi ini disebut konformasi asli, sangat stabil sehingga
memungkinkan protein dapat diisolasi dalam keadaan konformasi aslinya itu.
Menurut Linus Pauling dan R.B. Corey bahwa yang paling penting adalah bahwa ikatan C–N
pada rantai polipeptida lebih pendek disbanding dengan kebanyakan ikatan C–N lainnya, dan
mempunyai beberapa sifat ikatan rangkap, karena itu tidak dapat berotasi dengan bebas,
ikatan peptida dan 2 buah atom karbon α terletak pada bidang datar sedangkan oksigen dari
gugus karbonil berkonfigurasi trans dengan atom H pada gugus – NH – . dengan demikian
dapat digambarkan bahwa tulang rangka dari rantai peptida terdiri dari sebuah seri bidang
datar yang dipisahkan oleh gugus – CHR – .
1. Klasifikasi Protein
1. Enzim
Enzim merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting. Kira-kira seribu
macam enzim telah diketahui, dimana berfungsi sebagai biokatalisator reaksi kimia dalam
jasad hidup. Molekul enzim biasanya berbentuk globular (bulat), sebagian terdiri dari satu
rantai polipeptida dan ada yang lebih dari satu rantai polipeptida.
Sebagai contoh adalah ribonuklease (enzim yang mengkatalisis hidrolisis RNA), sitokrom
(berperan dalam proses pemindahan elektron), tripsin (katalisator pemutus ikatan peptida).
1. Protein Pembangun
Protein ini berfungsi sebagai pembentuk struktur.
1. Protein Kontraktil
Sebagai contoh adalah myosin (filament tak bergerak dalam miofibril), aktin (filament yang
bergerak miofibril), dinein (dalam rambut getar dan flagel).
1. Protein Pengangkut
Protein ini mempunyai kemampuan untuk mengikat molekul tertentu dan melakukan
pengangkutan melalui aliran darah.
Sebagai contoh adalah hemoglobin (alat pengangkut oksigen dalam darah), mioglobin
(pengangkut oksigen dalam otot), serum albumin (pengangkut asam lemak dalam darah), β-
lipoprotein (pengangkut lipida dalam darah).
1. Protein Hormon
Sebagai contoh adalah Clostridium botulinum (keracunan bahan makanan), bisah ular
(penyebab terhidrolisisnya fosfogliserida), risin (racun dalam beras).
1. Protein Pelindung
Sebagai contoh adalah antibodi (terbentuk jika ada antigen), fibrinogen (sumber pembentuk
fibrin dalam pembekuan darah), trombin (komponen dalam pembekuan darah).
1. Protein Cadangan
Sebagi contoh adalah ovalbumin (protein pada putih telur), kasein (protein susu), feritin
(cadangan besi dalam limfa).
1. Organisasi Struktur Protein
Secara umum, seluruh bentuk struktur molekul protein dapat dilihat pada gambar 4.21.
Para ahli biokimia seperti Kai Linderstrom (Denmark) membagi makro molekul protein
menjadi 4 struktur dasar yakni :
Struktur primer protein (gambar 4.22) ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam
amino yang berurutan membentuk ikatan peptide. Struktur ini dapat digambarkan sebagai
rumus bangun yang biasa ditulis senyawa organic. Untuk mengetahui struktur primer dari
protein diperlukan cara penentuan bertingkat yakni :
1. Struktur Sekunder
Dari analisis difraksi sinar X dapat dipelajari struktur sekunder protein (gambar 4.23).
Struktur ini timbul karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O) dengan
atom H dari gugus amino (N–H) dalam rantai polipeptida, hal ini memungkinkan terjdinya
konformasi spiral (struktur helix). Bilamana ikatan hydrogen terjadi antara dua rantai
polipeptida, maka masing-masing rantai tidak membentuk helix, melainkan rantai paralel
yang berkelok (konformasi β). Rantai ini dihubungkan silang oleh ikatan hidrogen
membentuk struktur lembaran berlipat.
Ada dua bentuk lembaran berlipat, yaitu bentuk paralel dan bentuk anti paralel. Bentuk
paralel terjadi apabila rantai polipeptida yang berikatan melalui ikatan hidrogen itu sejajar
dan searah, sedangkan bentuk anti paralel terjadi apabila rantai polipeptida berikatan dalam
posisi sejajar tetapi berlawanan arah (gambar 4.24 dan 4.25). Struktur helix dan lembaran
berlipat merupakan struktur sekunder protein.
1. Struktur Terzier
Bentuk penyusunan bagian terbesar rantai cabang disebut struktur terzier, artinya adalah
susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk lain. Sebagai
contoh beberapa protein yang mempunyai bentuk α-helix dan bagian yang tidak membentuk
α-helix.
Biasanya bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hydrogen, interaksi hidrofobik,
dan ikatan disulfida (ikatan terkuat dalam mempertahankan struktur terzier protein).
Keterangan :
1. Struktur Kuartener
Struktur primer, sekunder dan terzier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida,
tetapi bilamana struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu protein,
maka disebut struktur kuartener.
Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka dikatakan
protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein globular mudah mengalami denaturasi, jika
ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut rusak (gambar 4.28). Kadang-
kadang perubahan ini memang dikehendaki namun sering juga merugikan sehingga perlu
dicegah.
Ada dua macam denaturasi yaitu pengembangan rantai peptide dan pemecahan protein
menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya kedua jenis
denaturasi ini tergantung pada keadaan molekul. Yang pertama terjadi pada rantai
polipeptida, dan yang kedua terjadi pada bagian molekul yang bergabung dalam ikatan
sekunder.
Ikatan-ikatan yang dipengaruhi oleh proses denaturasi adalah (a) ikatan hidrogen, (b) ikatan
hidrofobik (pada leusin, valin, fenilalanin, triptofan yang saling berlekatan membentuk suatu
misel dan tidak larut dalam air), (c) ikatan ionik antara gugus bermuatan positif dan negatif,
(d) ikatan intramolekul yang terdapat pada gugus disulfida dalam sistin.
Denaturasi dapat diartikan suatu perubahan terhadap struktur sekunder, terzier, dan kuartener
terhadap molekul protein, tanpa terjadinya pemecahan ikatan kovalen. Karena itu denaturasi
dapat diartikan sebagai proses terpecahnya ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, dan
terbukanya lipatan protein.
Protein yang terdenaturasi berkurang kelarutannya. Lapisan molekul protein bagian dalam
yang bersifat hidrofobik berbalik keluar, sedangkan bagian luar yang bersifat hidrofilik
terlipat ke dalam. Pelipatan terjadi khususnya bila larutan protein telah mendekati pH
isolistrik dan akhirnya protein akan menggumpal dan mengendap.
Selain disintesis dan dihasilkan dari hidrolkisis protein makanan, asam amino dapat
diperoleh dari hidrolisis protein jaringan, contohnya mukosa usus dan otot. Asam amino
digunakan selama sintesis protein, asam amino juga memasuki glukoneogenesis dan
lipogenesis, terdegradasi menghasilkan energi dan digunakan untuk mensistesis senyawa-
senyawa seperti purin, pirimidin, porfirin, epinefrin, dan keratin. Aktivitas metabolic ini
diperleh melalui penggantian asam amino-asam amino secepat aktivitas pergantian lipid dan
karbohidrat.
Katabolisme asam amino sangat rumit, karena terdapat begitu banyak perbedaan diantara
asam amino-asam amino yang harus diperhatikan dalam membuat generalisasi. Rangka
karbon pada asam amino, kecuali pada leusin, dapat digunakan untuk glukoneogenesis
(gambar 4.29).
LATIHAN
RANGKUMAN
Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi dan tersusun dari unsur
C, H, O dan N serta unsur lain seperti P dan S yang akan membentuk struktur unit asam
amino. Asam amino cukup banyak ditemukan di alam, cuma sekitar 20 jenis asam amino
yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik, alifatik,
dan heterosiklik atau menurut gugus R yang ada
Asam amino mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino, umumnya gugus R
tidak sama dengan H, maka atom karbon adalah asimetris, ini memungkinkan didapatkan dua
senyawa yang berbeda tetapi mempunyai rumus yang sama, dimana salah satunya adalah
isomer bayangan cermin / enansiomer.
Reaksi hidrolisis lebih lanjut mendapatkan 20 jenis asam amino dengan sifat pada gugus R
yang khas.
Semua asam amino didapatkan dari hasil hidrolisis protein, glisina mempunyai sifat optik
aktif yang disebabkan adanya atom karbon asimetrik yaitu atom karbon yang mengikat
unsur/senyawa/gugus yang berbeda pada tiap ikatannya.
Konfigurasi absolute senyawa yang letak disebelah kanan bidang cermin disebut Dextro (D)
dan yang terletak disebelah kiri disebut Levo (L).
1. Reaksi Ninhidrin
Reaksi Ninhidrin digunakan untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan memanaskan
asam amino dan ninhidrin akan terjadi larutan warna biru dan intensitasnya dapat diukur
dengan spektrofotometer. Asam amino dengan gugus α-amino bebas memberikan reaksi
ninhidrin yang positif, pada prolina dan hidroksi prolina menghasilkan warna kuning.
1. Reaksi Sanger
Reaksi Dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil amino naftalena 5-
sulfonil klorida. Karena gugus dansil mempunyai sifat fluoresensi yang tinggi, maka derivat
dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara fluorometri
1. Reaksi Edman
Reaksi Edman merupakan reaksi antara α-asam amino dengan fenilisotiosianat yang
menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam pelarut nitrometana
yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltuihidantoin.
Reaksi Edman sering dipakai untuk penentuan asam amno N-ujung suatu rantai polipeptida.
Reaksi basa Schiff merupakan reaksi reversible anta gugus α-amino dengan gugus aldehida,
basa Schiff b ini biasa terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzim antara α-asam
amino dan substrat.
1. Reaksi Gugus R
Gugus –SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina
menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfidril pada
sisteina bereaksi dengan ion logam berat (ion Ag dan ion Hg) menghasilkan merkaptida.
1. Peptida
Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang terhubungkan dari
gugus karboksil asam amino dengan gugus amino dari asam amino lainnya melalui ikatan
peptide.
Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih dari dua
asam amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida
Penamaan peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai
dari rantai N-ujung.
Penamaan pentapeptida di atas didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai
dari rantai N-ujung, sehingga gambar di atas mempunyai susunan nama adalah
Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-Ala-Les).
Ikatan peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan resonansi
yang tinggi; ikatan C – N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar 40 %, dan ikatan
rangkap C = O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %. Akibatnya, gugus amino (- NH
-) dalam ikatan peptida tersebut tidak mengalami ionisasi, juga ikatan C – N dalam peptida
tidak mengalami rotasi dengan bebas. Hal ini merupakan faktor penting dalam menentukan
struktur tiga dimensi dan sifat rantai polipeptida dari protein.
Sifat asam basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya, NH2 dan – COOH serta gugus R
yang berionisasi. Pada peptida dengan rantai panjang, sifat asam basa dari gugus ujung
berkurang artinya karena jumlah gugus R yang banyak dan berionisasi.
1. Protein
Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusundari sejumlah L-asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan peptide, bobot molekul tinggi. Suatu molekul protein disusun oleh
sejumlah asam amino dengan susunan tertentu dan bersifat turunan.
Rantai polipeptida sebuah molekul protein mempunyai satu konformasi yang sudah tertentu
pada suhu dan pH normal. Konformasi ini disebut konformasi asli, sangat stabil sehingga
memungkinkan protein dapat diisolasi dalam keadaan konformasi aslinya itu.
1. Klasifikasi Protein
1. Enzim
2. Protein Pembangun
3. Protein Kontraktil
4. Protein Pengangkut
5. Protein Hormon
6. Protein Bersifat Racun
7. Protein Pelindung
8. Protein Cadangan
Struktur primer protein ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang
berurutan membentuk ikatan peptide. Struktur ini dapat digambarkan sebagai rumus bangun
yang biasa ditulis senyawa organik.
1. Struktur Sekunder
Dari analisis difraksi sinar X dapat dipelajari struktur sekunder protein. Struktur ini timbul
karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O) dengan atom H dari gugus
amino (N–H) dalam rantai polipeptida, hal ini memungkinkan terjdinya konformasi spiral
(struktur helix). Bilamana ikatan hydrogen terjadi antara dua rantai polipeptida, maka
masing-masing rantai tidak membentuk helix, melainkan rantai parallel yang berkelok
(konformasi β). Rantai ini dihubungkan silang oleh ikatan hidrogen membentuk struktur
lembaran berlipat.
1. Struktur Terzier
Bentuk penyusunan bagian terbesar rantai cabang disebut struktur terzier, artinya adalah
susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk lain. Sebagai
contoh beberapa protein yang mempunyai bentuk α-helix dan bagian yang tidak membentuk
α-helix.
1. Struktur Kuartener
Struktur primer, sekunder dan terzier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida,
tetapi bilamana struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu protein,
maka disebut struktur kuartener.
Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka dikatakan
protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein globular mudah mengalami denaturasi, jika
ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut rusak. Kadang-kadang
perubahan ini memang dikehendaki namun sering juga merugikan sehingga perlu dicegah.
Ada dua macam denaturasi yaitu pengembangan rantai peptida dan pemcahan protein
menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya kedua jenis
denaturasi ini tergantung pada keadaan molekul. Yang pertama terjadi pada rantai
polipeptida, dan yang kedua terjadi pada bagian molekul yang bergabung dalam ikatan
sekunder.
Masalah utama terjadinya denaturasi meliputi : Panas dan Radiasi Sinar Ultraviolet, Pelarut-
pelarut Organik, Asam atau Basa, Ion Logam Berat, dan Pereaksi Alkaloid.
EVALUASI
DAFTAR PUSTAKA
Campbell, P.N., A.D. Smith. 1982. Biochemistry Illustrated. Wilture Enterprises. Hong
Kong.
Houston, M.E. 1995. Biochemistry Primer For Exercise Science. Human Kinetics.
Champaign.USA.
Lehninger, A..L., et al. 1997. Principles of Biochemistry. 2nd .Worth Publisher. New York.
Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 1,2,3. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.
Wirahadikusumah, M. 1981. Biokimia : Proteine, Enzima & Asam Nukleat. ITB. Bandung.