Sintesis

Protein
Biologi Molekuler-01
 Kelompok 8

Frisca Natalie Hanna

Herdayunita
1806199505 1806199764
Teknik Kimia Teknik Kimia

Antoinnetee Muthia Hanun

Benefita K. N.
1806199543 1806199814
Teknik Kimia Teknik Kimia
Outline

1. Sintesis Protein pada Prokariotik

a) Replikasi DNA
b) Transkripsi
c) Translasi
d) Post-Translasi

2. Sintesis Protein pada Eukariotik

a) Replikasi DNA
b) Transkripsi
c) Post-Transkripsi
d) Translasi
e) Post-Translasi
Prokariotik
Prokariot merupakan organisme sederhana, mempunyai
kromosom tunggal dan tidak memiliki organel, tidak
mempunyai membran inti, tidak ada batas tegas antara inti
sel dan sitoplasma sel

Proses transkripsi dan translasi terjadi di sitoplasma,

karena tidak ada membran inti

Tidak terjadi pemrosesan mRNA kecuali pada

arkaebakteria, dan gen-gen bakteri tidak mengandung intron.
Sehingga, proses transkripsi dan translasi dapat berlangsung
secara bersamaan karena tidak ada modifikasi mRNA (post
transkripsi).
 01
Replikasi DNA
Prokariotik
Replikasi DNA
1. Enzim helicase Protein inisiator (DNA A Protein) membuka heliks ganda DNA
induk dan dilanjutkan oleh enzim helicase
● Terbentuk garpu replikasi
● Membutuhkan banyak energi
Replikasi DNA

2. Protein pengikat untai tunggal menstabilkan DNA induk yang terbuka.

Dengan mengikat bagian dekat garpu replikasi agar mencegah penutupan

rantai kembali
Replikasi DNA
3. Primer (berupa RNA sepanjang 5-10 nukleotida yang menyediakan ujung 3’-OH
bebas dan komplemen dari rantai DNA) akan menempel suatu nukleotida sebagai
tanda awal mulainya proses replikasi DNA.
Sintesis Primer RNA dibantu oleh enzim RNA Primase

Leading strand disintesis terus menerus pada arah 5’→3’ oleh DNA polimerase
Replikasi DNA
4. Lagging strand disintesis secara tidak kontinu (sintesis arah 3’ → 5’). Enzim
primase menyintesis primer-primer RNA pendek yang kemudian
diperpanjang oleh DNA polimerase membentuk fragmen Okazaki.

DNA ligase menggabungkan fragmen Okazaki ke untai yang sedang tumbuh.

Replikasi DNA

5. Pada proses sintesis DNA, terdapat protein sliding clamps yang akan menjaga
kedudukan enzim DNA Polimerase III ketika melakukan penambahan nukleotida
pada rantai DNA ter-replikasi.

6. Pada saat yang sama, diantara primer RNA dan rantai DNA ter-replikasi yang
terbentuk terdapat celah yang disebabkan oleh enzim Topoisomerase-II (Girase)
sehingga dapat mencegah pembukaan untaian DNA yang berlebihan pada garpu
replikasi.
Replikasi DNA
7. Setelah seluruh DNA komplemen pada leading strand dan lagging stand terbentuk,
primer RNA pada lagging stand akan terlepas dari rantai RNA dengan bantuan RNAse,
kemudian digantikan oleh rantai DNA yang disebabkan oleh enzim DNA Polimerase I.
8. Setelah pada kedua strand (leading dan lagging) hanya terdiri dari DNA, enzim ligase
akan menyambung DNA yang memiliki celah antar satu sama lain yang disebabkan oleh
enzim Topoisomerase-II, dengan cara mengkatalis pembentukkan ikatan fosfodiester
antara ujung 3’-OH dari nukleotida yang satu dengan ujung 5’ fosfat dari fragmen lain.
Replikasi DNA

9. Setelah itu, replikasi akan berjalan pada seluruh rantai DNA sehingga akan
membentuk 2 rantai DNA terpisah, proses ini disebut semikonservatif
sebab pada setiap DNA baru mengandung satu rantai DNA lama.
02
TRANSKRIPSI
Prokariotik
Transkripsi

Transkripsi pada prokariotik, adalah proses di mana

messenger RNA mentranskrip materi genetik pada
prokariota.

Proses ini terdiri atas:

1. Inisiasi,
2. Elongasi, dan
3. Terminasi.
01 Inisiasi
“Prokariotik menggunakan enzim RNA polymerase untuk men-transripsikan seluruh
gennya”

● Dimulai dengan pengikatan RNA polimerase ke DNA promotor.

Promotor merupakan daerah yang akan ditempeli RNA polimerase dan

menentukan waktu transkripsi gen (setiap waktu, pada waktu tertentu, atau
sedikit sekali).

● RNA polimerase mengikat promotor spesifik dalam DNA prokariotik dan

membentuk kompleks tertutup.
● DNA ini kemudian dibuka dan dikenal sebagai kompleks terbuka.
● RNA polimerase mentranskripsi DNA dan menghasilkan transkrip yang tidak
dapat meninggalkan enzim sampai p-faktor memisahkan dari enzim inti.
01 Inisiasi
02 Elongasi
Elongasi adalah bagian pemanjangan rantai mRNA yang terbentuk, yang meliputi langkah-langkah
berikut :
1) Terlepasnya bagian pengenal urutan daerah promotor dari RNA Polimerase sehingga inti dari RNA
Polimerase dapat melakukan transkripsi sepanjang rantai DNA dalam arah dari 5’ ke 3’ dengan laju
40 nukleotida/s.

2) Penerjemahan pada DNA menjadi mRNA dilakukan sepanjang rantai DNA cetakan hingga
terbentuk mRNA komplemen dari rantai DNA tersebut.
DNA akan terbuka dari untaiannya dan tertutup
kembali dengan berjalannya proses

RNA Polimerase bertindak untuk menstabilkan

cetakan DNA dengan RNA yang terbentuk sehingga
proses elongasi tidak terganggu.
03 Terminasi
Setelah seluruh gen diterjemahkan menjadi mRNA, RNA Polimerase harus lepas
dari rantai DNA dan mRNA yang telah dibuat juga akan dilepaskan untuk
melakukan proses selanjutnya dalam sintesis protein.

● Pada prokariota, pemutusan dapat dilakukan dengan dua cara yang berbeda –
terminasi intrinsik dan terminasi Rho-dependent.

● Terminasi intrinsik adalah di mana transkripsi dihentikan ketika RNA yang baru
disintesis membentuk gC kaya jepit rambut lingkaran.

● Terminasi rho denpendent, yaitu transkripsi dihentikan bergantung pada jenis Rho.
faktor protein yang dikenal sebagai Rho berfungsi mendestabilkan interaksi antara
template dan kemudian mRNA melepaskan mRNA yang baru disintesis.
POST TRANSKRIPSI

● Pada prokariota, tidak terjadi post transkripsi seperti pada

eukariotik berupa modifikasi pre-mRNA, menjadi mRNA matang,
dengan tahapan splicing dan capping serta poliadenilasi, sebab :
● Tidak terjadi Splicing karena tidak terdapat intron dalam satu
strand RNA hasil transkripsi. (kecuali pada beberapa Archaea
tertentu)
● Tidak terjadi proses Capping dan Poliadenilasi. Hasil sintesis dari
RNA polimerase dapat langsung melanjutkan proses transkripsi.
 03
Translasi
Translasi adalah proses penerjemahan kode genetik oleh tRNA
ke dalam urutan asam amino. Translasi menjadi tiga tahap:
1. Inisiasi
2. Elongasi
3. Terminasi

Tahapan translasi pada eukariotik dan prokariotik hampir

sama, namun terdapat perbedaan pada keduanya, yaitu
prokariot menjalankan proses translasi sebelum proses
transkripsi selesai. Hal ini dikarenakan prokariot tidak
memiliki membran inti sehingga mRNA yang dihasilkan dapat
langsung menuju sitosol untuk proses translasi.
Inisiasi
1. Ribosom terpisah menjadi 2 subunit (besar dan kecil) yang dibantu
dengan 2 faktor inisiasi (IF1 dan IF3),
2. Kemudian ribosom akan berikatan dengan wilayah yang kaya akan
purin,
3. Selanjutnya molekul tRNA inisiator (tRNAiMet) dengan IF2 dan
formil-metionin akan berikatan pada kodon start (AUG) dan semua
faktor inisiasinya akan lepas setelah ribosom dan tRNA berikatan.
Elongasi
1. EF-Tu (mengandung GTP) akan membawa asam amino bermuatan
memasuki bagian A dengan bantuan aminoasil sintase, kemudian GTP
akan terhidrolasi menjadi GDP. Lalu, EF-Tu akan dilepaskan dari
ribosom.
Elongasi
2. Faktor Elongasi EF-G (mengandung GTP) membantu translokasi dengan
cara GTP akan mengikat ribosom sehingga GTP terhidrolasi menjadi GDP
yang akan menyebabkan tRNA pada bagian A akan bergeser ke bagian P
dan tRNA pada bagian P bergeser pada bagian E. kemusian, EF-G akan
terlepas.
Elongasi
3. Elongasi akan berlangsung hingga kodon tanda stop dicapai (stop
kodon), ikatan yang terjadi antar asam amino yang diikat menjadi
polipeptida merupakan ikatan polipeptida yang pembentukannya dikatalis
oleh enzim peptidil transferase.
Terminasi
1. Ketika stop codon memasuki 2. Asam amino pada RF1 akan
bagian A, faktor terminasi RF1 membantu pelepasan rantai
(mengandung asam amino polipeptida dari ribosom, dengan
GGQ(Glisin, Glisin, Glutamin)) akan bantuan ikatan antara RF3
memasuki bagian A. (mengandung GDP) dan RF1.
Terminasi
3. GDP akan digantikan oleh GTP
sehingga RF3 akan terlepas dari
ribosom. Kemudian, RRF akan
masuk ke bagian A.
4. Dengan adanya EF-G (faktor
elongasi), RRF akan melepaskan 2
tRNA tidak bermuatan dari bagian
E dan bagian P.
Terminasi
5. IF 3 akan mengikat 30S ribosom sehingga komplek translasi akan
terpisah, dan proses translasi selesai.
 04
Post
Translasi
 Post translasi pada prokariotik hanya sampai protein folding dan
terjadi secara spontan. Jika ukuran proteinnya besar, biasanya post translasi
terjadi tidak spontan dan butuh chaperon. Chaperon merupakan protein
yang menolong protein. Fungsi chaperon sebagai protein holder untuk
membantu holding polipeptida agar dapat melipat sempurna.
Protein folding dipengaruhi oleh medan magnet, medan listrik, pH, suhu,
bahan kimia, kepadatan molekul, dan keterbatasan tempat, dimana ketika
faktor-faktor tersebut berada pada titik yang terlalu ekstrim akan
menyebabkan denaturasi. Denaturasi dapat dicegah dengan chaperon.
Langkah-langkah protein folding, yaitu:
1. Struktur Primer → urutan linear dari asam amino sisa di rantai
polipeptida.
2. Struktur Sekunder → terbentuk dari ikatan hidrogen antar atom pada
tulang belakang polipeptida yang menyebabkan lipatan rantai menjadi α
heliks/lapisan β.
3. Struktur Tersier → terbentuk dari pelipatan lapisan/ heliks struktur
sekunder menjadi satu sama lain yang dipengaruhi oleh interaksi dan
ikatan rantai sampingan asam amino pada protein. Struktur tersier
merupakan bentuk geometric dari protein yang paling stabil, umumnya
memiliki rantai polipeptida sebagai tulang punggung untuk ≥ 1 struktur
sekunder. Dapat bekerja dalam bentuk ini.
4. Struktur Kuartener → terbentuk dari pelipatan rantai asam amino pada
struktur tersier sebab berinteraksi dengan satu sama lain untuk
memberikat elevasi pada fungsi protein seperti hemaglobin dan DNA
Pol.
Gambar
langkah-langkah
protein folding dari
struktur sekunder
hingga struktur
kuartener.
 05
Replikasi DNA
Eukariotik
News

01 02 03
Mercury Venus Mars
Mercury is the closest Venus is the second Despite being red, Mars
planet to the Sun planet from the Sun is actually a cold place

04 05 06
Earth Saturn Neptune
Earth is the third planet Saturn is composed of Neptune is the farthest
from the Sun hydrogen and helium planet from the Sun
01 Inisiasi
1. Protein ORC (Origin Recognition Complex) akan mengikat origin pada rantai DNA. Kemudian,
ORC akan mendorong pengikatan CDC6 (Cell Division Cycle 6) dan CDT1 (Chromatin Licensing
and DNA Replication Factor 1). CDC6 akan mendorong pengikatan Protein MCM
(Mini-Chromosome Maintenance) yang disebut juga proses Helicase Loading. Komplek yang berisi
ORC, CDC6, MCM, dan CDT1 disebut kompleks pre-replikatif. Seluruh proses tersebut terjadi pada
fase G1 dalam siklus sel.
01 Inisiasi
2. CDK (Cyclin Dependent Kinase) akan memfosforilasi CDC 6, DDK(DBF4-Dependent Kinase)
akan memfosforilasi MCM, sedangkan CDT1 akan dihambat oleh protein geminin. ORC juga akan
mengalami fosforilasi sehingga menjadi tidak aktif.
1.
01 Inisiasi
3. MCM yang terfosforilasi akan mendorong pengikatan CDC45 ke cincin MCM dengan
bantuan kompleks SLD-3 dan SLD-7 dan protein GINS. Kemudian, akan terbentuk
kompleks CMG (CDC45, MCM, GINS) yang akan bergerak untuk memutuskan ikatan
hidrogen sepanjang DNA guna menyediakan tempat untuk enzim lain.

1.
01 Inisiasi
4. CMG akan mendorong pengikatan MCM10 dan Protein CTF4 yang kemudian akan
mendorong pengikatan RPA, Polimease α, dan Primase, dimana CMG akan membuka
rantai DNA, RPA akan mencegah rantai DNA agar tidak teruntai kembali saat replikasi,
Primase akan menyediakan primer (pada leading dan lagging strand), dan Polimerase α
akan menambahkan beberapa nukleotida setelah primer untuk menginisiasi sintesis DNA.
Gabungan dari seluruhnya akan membentuk kompleks pre-Initiation (Pre-IC).
1.
02 Elongasi
DNA Clamp bernama PCNA akan ditambahkan oleh RFC pada kedua untai (leading dan
lagging), dimana DNA Clamp ini mengikat DNA Polimerase ε yang akan melakukan sintesis
secara kontinu pada leading strand dan DNA Polimerase σ yang akan melakukan sintesis secara
diskontinu pada lagging strand membentuk suatu anakan DNA bernama Okazaki fragments.
Setelah sintesis selesai, primer akan terlepas (Enzim RNAse H) dan digantikan oleh nukleotida
DNA dengan bantuan Polmerase α.
1.
03 Terminasi
● Telomerase Replication
Pada setiap DNA replikasi, setiap rantai DNA baru akan lebih pendek
pada ujung 5’ dibandingkan pada ujung 5’ DNA cetakan sehingga
menyebabkan adanya ujung 3’ yang menggantung. Setiap primer RNA
dapat tergantikan oleh DNA kecuali primer RNA yang berada pada ujung
5’ DNA yang baru terbentuk, primer RNA tersebut hanya dapat
dihilangkan tidak dapat digantikan sebab DNA Polimerase hanya
menggantikan rantai RNA menjadi DNA ketika dibelakang enzim masih
terdapat rantai. Hal tersebut menyebabkan nukleases akan mencerna
bagian ujung 3’ yang menggantung sehingga ketika hal ini terjadi
berkali-kali DNA akan hilang. Untuk mencegah hal ini terjadi, pada bagian
ujung kromosom linear eukariotik terdapat struktur special yaitu telomer.
03 Terminasi
● Telomerase Replication
Ujung DNA ini memiliki urutan berulang yang tidak mengkode untuk gen tertentu, dimana telomere akan
melindungi gen yang terletak pada ujung sehingga tidak hilang ketika sel terbelah. Contohnya, pada
manusia 6 pasangan basa TTAGGG terulang 100 hingga 1000 kali. Bagian telomer juga mengandung
bagian katalitik dan rantai RNA yang terdapat pada bagian ujung 3’ dari rantai → mencegah rantai
DNA terurai ketika menuju sitoplasma). Ketika bagian ujung 3’ pada lagging strand selesai terelongasi,
DNA Polimerase σ akan menambahkan nukleotida komplemen pada bagian ujung sehingga bagian ujung
tereplikasi. Umumnya, telomerase tidak aktif dalam sel somatic dewasa.
 06
Transkripsi
Eukariotik
01 Inisiasi
1. Titik awal inisiasi (promoter) akan memiliki urutan DNA yang disebut kotak
TATA yang akan diikat oleh faktor transkripsi (TF II-D; mengandung TBP
(TATA Binding Protein)) yang prosesnya dibantu oleh TF II-A.
01 Inisiasi
2. Pengikatan TF II-D mendorong pengikatan TF II-B ke kotak TATA.
Kemudian, TF II-B akan mendorong pengikatan RNA Polimerase II
(mengandung TF II-F).
01 Inisiasi
3. TF II-E akan bergabung dengan komplek dan mendorong pengikatan TF II-H (
memiliki aktivitas helicase* dan ATPase** ) sehingga terbentuk komplek pre-inisiasi.
Kemudian, dengan terfosforilasinya CTD (Carboxyl Terminal Domain) pada RNA
Polimerase II akan menyebabkan RNA Polimerase II terlepas dari faktor terminasi
lainnya dan menandai jalannya proses elongasi transkripsi pada rantai DNA.
1.

* Membuka rantai DNA seperti yang dilakukan enzim Helikase

**Memfosforilasi CTD yang terletak pada RNA Polimerase II
01 Inisiasi
Proses Fosforilasi CTD
02 Elongasi
1. Aktivator transkripsi mengikat TFEb (Transcription Factor Elogation) yang
merupakan protein kinase yang akan memfosforilasi serine sisa pada CTD pada
RNA Polimerase II akan memberikan energi untuk membuka untaian DNA
sehingga proses tersebut akan mendorong terjadinya elongasi.
02 Elongasi
2. Oleh sebab laju transkripsi pada setiap DNA berbeda, pada elongasi RNA
Polimerase II akan mengikat TF II S yang berfungsi untuk meningkatkan laju
transkripsi pada bagian yang laju transkripsinya lambat dan menjaga agar RNA
Polimerase tidak berhenti pada saat elongasi terjadi.
02 Elongasi
3. Kemudian, RNA Polimerase dapat melakukan transkripsi sepanjang rantai DNA
dalam arah dari 5’ ke 3’. Pada saat tersebut, mekanisme pembentukkan kepala 5’
pada ujung 5’ pre-mRNA terjadi, diawali dengan pemutusan γ- fosfat dari CTD
dengan bantuan enzim RNA trifosfatase.
02 Elongasi
4. Kemudian, molekul α- fosfat pada GTP akan mengikat molekul
β-fosfat pada CTD dengan bantuan enzim
02 Elongasi
5. Gugus metil ditambahkan pada nukleotida guanine pada
ujung 5’ pre-mRNA dengan bantuan enzim metil transferase.
03 Terminasi
Mentranskripsikan gen untuk RNA pembawa informasi protein (mRNA), RNA structural, dan
regulatory RNA, dimana kurang adanya sinyal atau urutan untuk memberhentikan transkripsi
sehingga transkripsi dapat berlangsung walaupun sudah melebihi bagian akhir dari DNA. Tetapi, hasil
transkripsi dapat terpisah (cleave) sebelum RNA Polimerase II selesai melakukan transkripsi sehingga
menghasilkan pre-mRNA. Sisa dari RNA yang masih tertranskripsikan akan dikonsumsi oleh
5’-eksonuklease (Xrn2) hingga molekul tersebut dapat mengejar RNA Polimerase II yang akan
memberhentikan transkripsi dengan terlepasnya RNA Polimerase II dari rantai DNAnya.
 07
Post-Transkripsi
Eukariotik
Pre-mRNA to mRNA
Pada proses Post-Translasi, pre-mRNA akan diubah menjadi mRNA dengan 2 tahap, yaitu :
Tailing (awalnya ujung 5’ akan memiliki a cap (7-metilguanosin/7-mG) dan akan ditambahkan
ekor poli-A pada ujung 3’) dan Splicing (pre-mRNA memiliki 2 bagian: intron dan ekson ;
splicing akan memotong intron dan menggabungkan ekstron yang tersisa dengan abntuan
ATP). Kepala 7-mG dan ekor poli-A akan membantu pemindahan mRNA dari nukleus ke
sitoplasma (tempat terjadi translasi), dengan menstabilkan mRNA sehingga tidak rawan
terhadap pemecahan.
08
Translasi
Eukariotik
01 Aktivasi Asam Amino
Bagian ribosom kecil (terdiri dari eIF1 (eukarytic initiation factors 1), 40S
ribosom, eIF3) akan mengikat tRNA inisiator yang membawa asam amino
Metionin (Met), eIF2, dan GTP pada bagian P sehingga akan terbentuk
preinisiasi kompleks dan mengaktifkan asam amino Metionin agar siap
melakukan proses translasi.
02 Inisiasi
● dimulai dari molekul tRNA inisiator (tRNAiMet) yang berikatan dengan
asam amino metionin, GTP, dan eIF2 berikatan dengan subunit kecil
ribosom+eIF1+eIF3
● selanjutnya ikatan tersebut akan berikatan dengan ujung 5‟ (5 prime cap
= nukleotida guanin)+eIF4 yang kemudian akan menjadi start kodon
(AUG)
● selanjutnya subunit ribosom besar akan bergabung dan semua faktor
inisiasi akan lepas
● kemudian melakukan scanning transkrip ke arah 3‟ (arah 5‟ -> 3‟) sampai
menemukan start kodon (AUG). selama scanning, ribosom memulai
translasi pada waktu menjumpai sekuen konsensus CCRCCCAUGG (R
adalah purin: A/G).
03 Elongasi dan Terminasi
Proses elongasi dan terminasi pada eukariotik memiliki tahapan yang sama
dengan tahapan pada prokariotik.
 09
Post-Translasi
Eukariotik
01 Protein folding (pelipatan protein)
● Folding merupakan pelipatan dari rantai polipeptida. Pelipatan protein
di dalam sel merupakan proses kompleks yang membutuhkan bantuan
molekul lain dan energi. Jika proses pelipatan benar maka asam amino
tersebut akan menjadi aktif dan sebaliknya.
● Molekul protein yang membantu proses folding adalah Chaperon
molekuler yaitu mengikat dan menstabilkan protein yang belum
dilipat (unfolded protein), sehingga tidak beragregat dengan protein
lain.
● Chaperonin membantu proses pelipatan protein dalam sel (in vivo).
Begitu diperoleh kondisi yang sesuai, kebanyakan polipeptida akan
segera melipat menjadi struktur tersier yang tepat karena biasanya
struktur tersier ini merupakan konformasi dengan energi yang paling
rendah.
02 Proteolytic cleavage (pemotongan
proteolitik)
● Fungsi: memindahkan potongan pendek dari daerah terminal N dan C
polypeptides, menyisakan molekul tunggal dipendekkan yang terlipat
dalam protein aktif, dan memotong rantai polipeptida ke dalam
segmen-segmen yang sebagian atau seluruhnya merupakan protein
aktif.
● Pemotongan ini dilakukan oleh suatu enzim yang disebut proteasome.
● Mekanisme: molekul ubiquitin menempel pada protein menggunakan
enzim yang terdapat pada sitosol, selanjutnya protein-ubiquitin dikenali
oleh proteasome. Komponen enzimatik pada proteasome memotong
protein menjadi segmen – segmen yang nantinya akan didegradasi oleh
enzim – enzim di dalam sitosol.
03 Chemical modification (modifikasi
kimia)
Asam amino polipeptida dimodifikasi melalui penambahan gugus kimia baru seperti:

● Fosforilasi: Penambahan gugus fosfat pada peptida atau asam amino.

● Modifikasi Lipofilik: Penambahan komponen lipid pada protein.
● Metilasi: Penambahan gugus metil pada residu asam amino misalnya pada
aspartate dan lisin.
● Penambahan gugus prosteotik: Pembentukan ikatan sulfide misalnya pada
insulin.
● Glikolisis: Penambahan komponen gula. Ada dua tipe umum glikolisasi:
- Glikolisasi terpaut O adalah penempelan sisi rantai gula lewat gugus hidroksil
suatu serin atau asam amino threonin
- Glikolisasi terpaut N melibatkan penempelan melalui gugus amino pada sisi
rantai aspargin.
04 Intein splicing (pembuangan intein)
● Intein adalah urutan penyela pada beberapa protein, mirip intron pada
mRNA.
● Intein harus dibuang (splicing) dan disambung (exteins) menjadi protein
aktif.
● Intein splicing adalah reaksi intramolekuler dari suatu protein di mana
segmen internal dari protein (intein) dihilangkan dari suatu rantai
polipeptida dengan ligasi ekstemal protein C-terminal dan N-terminal
(disebut ekstein).
● Bagian perpotongan dari intein splicing biasanya berada pada daerah
cysteine atau serine, di mana merupakan asam amino yang mengandung
sisi nukleofilik.
● Reaksi intein splicing tidak membutuhkan kofaktor ataupun sumber
energi.
04 Intein splicing (pembuangan intein)
Tipe-tipe intein splicing dibedakan menjadi empat, yaitu:
● Maxi-intein splicing: memiliki bagian splicing di terminal N dan C yang
mengandung endonuklease domain.
● Mini-intein splicing: sama seperti maxi-intein splicing yaitu memiliki
bagian splicing di terminal N dan C, tetapi tidak memiliki endonuclease
domain
● Trans-splicing intein: adalah intein yang terpisah di mana terbagi dalam
N-termini dan C-termini.
● Alanine intein splicing: memiliki splicing junction pada bagian alanine,
bukan cystine atau serine.
Referensi

● Lehninger,A. , Nelson, D. , dan Cox, M. (2008). Principles of Biochemistry. Edisi ke-5. New
York : W.H. Freeman.
● Sarmoko. (2011). From Gene To Protein. Biologi Molekuler 2011, 1-36.
● Cheriyedath, S., 2017. News medical. [Online] Available at:
https://www.news-medical.net/life-sciences/Protein-Folding.aspx [Accessed 24 April 2020].
● Clark, M. A., Douglas, M. & Choi, J., 2018. Biology2e. Texas: OpenStax.
● Bowler, S., Roush, R. & Wise, . J., 2013. Concept of Biology. Texas: OpenStax.
● DNA Replication | Prokaryotic vs Eukaryotic Enzyme. 2018. [Film] Directed by Hussain
Biology. s.l.: Youtube.
● Eucaryotes Translation (Protein Synthesis), Animation.. 2014. [Film] Directed by Alila
Medical Media. s.l.: Youtube.
● Trancription in Prokaryotes. 2018. [Film] Directed by Quick Biochemistry Basics. s.l.:
Youtube.
 Thanks!

CREDITS: This presentation template was created by Slidesgo,

including icons by Flaticon, and infographics & images by Freepik.

Please keep this slide for attribution.