Anda di halaman 1dari 7

ISSN 1907-9850

ISOLASI ENZIM AMILASE DARI KECAMBAH BIJI JAGUNG LOKAL SERAYA (Zea mays L.)
UNTUK HIDROLISIS PATI

Sri Wahjuni*, Putu Suarya dan I Made Ary Saputra

Program Studi Kimia FMIPA Universitas Udayana, Bukit Jimbaran, Badung, Bali 80361
*E-mail: sriwahjunimanuaba@gmail.com

ABSTRAK

Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui waktu optimum dari amilase yang dapat menghasilkan aktivitas
enzim tertinggi dan untuk mengetahui konsenstrasi garam ammonium sulfat optimum untuk mendapatkan aktivitas
amilase tertinggi dari perkecambahan jagung lokal Seraya. Aktivitas amilase diperoleh dari mereaksikan ekstrak
enzim yang telah dilarutkan dalam buffer fosfat pH 7 dengan substrat pati. Campuran diinkubasi pada suhu 70 C
selama 20 menit. Hasil reaksi yang berupa gula pereduksi dianalisis dengan reagen DNS menggunakan metode
spektrofotometri pada panjang gelombang 515,6 nm. Hasil yang diperoleh menunjukkan bahwa aktivitas amilase
tertinggi didapat dari perkecambahan biji jagung pada jam ke-42 danfraksinasi garam ammonium sulfat dengan
konsentrasi 0-20% jenuh.

Kata kunci : amilase, Zea mays L., amonium sulfat, DNS fraksinasi

ABSTRACT

This research is about the determination of amylase enzyme activity of sprouts of Seraya local maize
(Zeamays L.) seed. The purpose of this research was to determine the optimum time of amylase showing the highest
enzyme activity and to determine the optimum concentration of ammonium sulphate resulting the highest amylase
activity of Seraya local corn germination. Amylase activity was obtained by reacting the enzyme extract that
dissolved in phosphate buffer of pH 7 with starch substrate. The mixture was incubated at 70 °C for 20 minutes. The
results of the reaction was a reducing sugar that measured by using DNS reagent and spectrophotometric method at a
wavelength of 515.6 nm. The results showed that the highest amylase activity was observed in the corn seed
germination in 42 hours and fractionation of ammonium sulphate with the concentration of 0-20%.

Keywords : ammonium sulphate, amylase, DNS, fractionation, Zea mays L.

PENDAHULUAN tumbuhan selama proses perkecambahan (Bahri et


al, 2012). Suarni dan Patong (2007) menam-
Jagung adalah tanaman semusim yang bahkan waktu permulaan perkecambahan yaitu
pada saat pertumbuhan awal (berkecambah) dapat setelah 6 jam Giberellic Acid (GA) membentuk
menghasilan enzim amilase yang cukup banyak. enzim α-amilase. Kemudian enzim tersebut dalam
Pertumbuhan tanaman yang berasal dari biji 12-18 jam perkecambahan (hari pertama) men-
diawali dari proses perkecambahan. Dalam cerna amilosa dan amilopektin pada pati kecam-
partumbuhannya memerlukan energi, dan energi bah.
tersebut berasal dari perombakan bahan-bahan Enzim adalah protein yang terdiri atas
organik seperti karbohidrat, lemak dan protein. serangkaian asam amino dalam komposisi dan
Enzim yang digunakan untuk merombak protein susunan rantai yang teratur dan tetap. Di dalam sel,
adalah enzim protease, perombak lemak adalah enzim memegang peranan dalam berbagai reaksi
enzim lipase dan pati memerlukan enzim amilase. biokimia, antara lain: konversi energi, meta-
Enzim-enzim tersebut secara bersamaan dihasilkan bolisme pertahanan sel, komunikasi antar sel

122
Isolasi Enzim Amilase dari Kecambah Biji Jagung Lokal Seraya (Zea mays L.) untuk Hidrolisis Pati
(Sri Wahjuni, Putu Suarya dan I Made Ary Saputra)

sampai ke konversi sifat keturunan. Enzim juga diperoleh informasi konsentrasi garam ammonium
berperan sebagai biokatalis dan berfungsi untuk sulfat yang optimum untuk isolasi enzim dari
mengkatalisis reaksi-reaksi metabolisme yang jagung lokal Seraya.
berlangsung pada mahkluk hidup (Bahri et al,, Berdasarkan penelitian yang telah dilaku-
2012). Salah satu enzim yang saat ini sangat besar kan, variasi terhadap temperatur, pH, konsentrasi
penggunaannya dalam industri makanan dan substrat, konsentrasi enzim, konsentrasi garam
minuman Indonesia adalah α-amilase. Amilase ammonium sulfat dan waktu perkecambahan serta
adalah enzim hidrolase glikosida yang meng- sumber enzim sangat berpengaruh terhadap isolasi
katalisis pemecahan pati menjadi gula. Amilase enzim amilase. Dengan demikian, dalam penelitian
merupakan salah satu enzim yang paling penting ini dilakukan isolasienzim amilase dari jagung
dalam bioteknologi saat ini (Souza dan Magalhaes, dengan varietas lain yaitu jagung lokal Seraya.
2010).
Sriwahyuni et al (2015) telah berhasil
melakukan penelitian mengenai isolasi dan karak- MATERI DAN METODE
terisasi enzim amilase dari biji durian (Durio, sp.)
yaitu aktivitas enzim tertinggi diperoleh dengan Bahan
konsentrasi ammonium sulfat 60% jenuh pada Bahan yang digunakan dalam penelitian
suhu optimum 40oC. Suarni dan Patong (2007) ini adalah pati murni; biji jagung lokal Seraya tua;
telah melakukan penelitian bahwa kecambah akuades; garam amonium sulfat, reagen DNS (3,5
kacang hijau berpotensi sebagai sumber enzim α- asam dinitrosalisilat) dan buffer fosfat.
amilase dengan suhu optimum yaitu 30oC. Pada
umumnya aktivitas enzim α-amilase terjadi pada Peralatan
suhu 30-40ºC dengan rentang pH 4,8-8,5 dan Peralatan yang digunakan dalam penelitian
aktivitasnya akan mengalami penurunan pada ini adalah peralatan gelas; kertas saring; pH meter;
kisaran suhu 45-50ºC. Hal ini disebabkan enzim blender; sentrifuges; neraca analitik; lemari
mangalami denaturasi akibatnya molekul-molekul pendingin; stopwatch; inkubator; botol vial; rak
enzim rusak sehingga kehilangan spesifitasnya. tabung reaksi; filler dan spektrofotometer UV-
Bahri et al (2012) melakukan penelitian mengenai VIS1800 Shimadzu.
karakterisasi enzim amilase dari kecambah biji
jagung ketan (Zea mays ceratina L.) dengan Cara Kerja
metode salting out menggunakan amonium sulfat Tahap perkecambahan
teknis dengan konsentrasi optimum 55% jenuh . Sebanyak 200 g biji jagung, direndam
Dalam penelitian tersebut waktu perkecambahan dalam akuades selama 24 jam. Setelah itu
optimum yaitu pada 36 jam dengan aktivitas ditiriskan dan selanjutnya dimasukkan ke dalam
0,0557 detik-1, pada pH optimum 9, konsentrasi gelas beaker yang telah diisi dengan kapas basah,
substrat maksimum 12,5% dan temperatur lalu ditutup dengan aluminium foil dan diinkubasi
optimum 70oC. selama A = 12 jam, B = 18 jam C = 24 jam, D =
Ammonium sulfat sering digunakan dalam 30 jam, E = 36 jam, F = 42 jam, dan G = 48 jam.
pengendapan protein untuk proses pemurnian
melalui salting-out karena memiliki kekuatan ionik Tahap ekstraksi
yang cukup tinggi, tidak menimbulkan kerusakan Kecambah A, B, C, D E, F dan G
pada protein, memiliki kelarutan tinggi dalam air, diblender dengan masing-masing ditambahkan
relatif murah, tidak berbahaya, dan memiliki efek buffer fosfat pH 7 sebanyak 300 mL. Selanjutnya
penstabil pada beberapa enzim (Suprihana, 2013). bubur kecambah disaring dan didekantasi sehingga
Ammonium sulfat dipilih dikarenakan kelarutan terpisah antara filtrat dan endapan pati. Filtrat
protein yang berinteraksi polar dengan molekul air, disentrifugasi dengan putaran 2000 rpm selama 15
interaksi ionik protein garam dengan garam dan menit, selanjutnya supernatan yaitu enzim amilase
daya tolak menolak protein bermuatan sama. (ekstrak kasar) dapat diuji aktivitasnya.
Kenaikan konsentrasi garam akan meningkatkan
kekuatan ion larutan. Sampai saat ini masih belum

123
JURNAL KIMIA 11 (2), JULI 2017: 122-128

Presipitasi α-Amilase dengan pengendapan direndam selama 24 jam dan dilakukan tahap
ammonium sulfat perkecambahan. Selanjutnya kecambah diblender
Pemurnian enzim amilase dari ekstrak dengan penambahan buffer fosfat dingin pH 7.
kecambah jagung dilakukan dengan metode salting Setiap 100 gr jagung ditambahkan buffer fosfat
out menggunakan amonium sulfat. Pemurnian sebanyak 150 mL.
enzim amilase ini dilakukan untuk waktu optimum Hasil sentrifugasi yang diperoleh berupa
dari tahap ekstraksi yang paling tinggi aktivitas filtrat berwarna kuning Muda. Supernatan yang
enzimnya. Perlakuan terdiri atas 3 tingkat diperoleh disebut supernatan I. Air yang diserap
kejenuhan, yaitu 0-20%; 20-50%; 50-70%. Setelah pada proses perkecambahan biji memiliki peran
bahan pengendap dimasukkan ke dalam gelas untuk mengaktifkan makromolekul dan organel sel
kimia yang berisi 10 mL ekstrak enzim pada suhu di dalam biji. Selama proses perkecambahan
2-4 °C sambil diaduk dengan pengaduk magnetik sebagian besar enzim dalam biji menjadi aktif
sampai homogen, campuran didinginkan selama 24 diantaranya enzim α-amilase. Larutan buffer fosfat
jam sampai terjadi koagulasi. Endapan diperoleh dengan pH 7 digunakan dalam proses ekstraksi
kembali dengan sentrifugasi pada kecepatan 2000 karena dapat menghindari terjadinya inaktivasi
rpm selama 20 menit sebanyak 4 kali, kemudian enzim akibat pH yang berubah. Enzim akan
endapannya dilarutkan dengan 5 mL buffer fosfat mengalami denaturasi jika pelarut yang digunakan
pH 7 kemudian diuji aktivitasnya. berupa larutan asam, basa, atau pelarut organik.
Denaturasi ini menyebabkan enzim menjadi tidak
Uji aktivitas α-Amilase aktif atau tidak dapat bekerja (Sriwahyuni et al,
Aktivitas amilase secara kuantitatif dapat 2015).
ditentukan dengan menggunakan reagen DNS
menggunakan metode spektrofotometri. Sampel Aktivitas Amilase Sampel
disiapkan dengan mereaksikan 1 mL enzim dengan Aktivitas amilase dideskripsikan sebagai
1 mL substrat dalam 0,2M buffer fosfat pH 7 dan kemampuan enzim amilase untuk mengkatalisis
divortex untuk menghomogenkan larutan, reaksi hidrolisis substrat pati membentuk produk
kemudian diinkubasi pada temperatur 70°C gula penyusunnya yang diwakili oleh gula
selama 20 menit. Lalu ke dalam sampel (1 mL) pereduksi. Glukosa merupakan salah satu jenis
ditambahkan 1,5 mL reagen DNS. Campuran gula pereduksi. Secara umum menurut IUBMB
dihomogenisasi dengan vorteks dan suhu (International Union of Biochemistry and
dinaikkan pada 100°C selama 10 menit. Setelah Molecular Biology), satu unit aktivitas enzim (satu
itu, campuran didinginkan pada suhu ruang selama IU) adalah jumlah enzim yang mengkatalisis
20 menit dan diukur absorbansinya pada panjang pembentukan 1 µmol produk per menit (1 µmol/
gelombang maksimum 515,6 nm. Aktivitas enzim menit) pada kondisi pH, temperatur, dan kadar
amilase dinyatakan dalam unit per mL, di mana substrat tertentu.Khusus pada penelitian ini,
satu unit enzim didefinisikan sebagai jumlah definisi satu unit aktivitas enzim amilase adalah
enzim yang dibutuhkan untuk menghasilkan 1,0 jumlah amilase yang mengkatalisis pembentukan 1
µmol gula pereduksi per menit di bawah kondisi µmol glukosa per menit pada kondisi pH 7, dalam
pengujian. Tiap sampel pengujian aktifitas enzim temperatur 70 C, dan kadar substrat pati sebesar
dibuat ulangannya sebanyak tiga kali. 1%.
Pada penelitian ini uji aktivitas amilase
dilakukan dengan reagen DNS menggunakan
HASIL DAN PEMBAHASAN metode spektrofotometri. Reaksi antara substrat
dengan sampel amilase kecambah biji jagung
Preparasi Ektrak Kasar Amilase Kecambah seraya dilakukan selama 20 menit pada suhu 70 C
Biji Jagung Lokal Seraya
Ekstrak kasar amilase merupakan hasil dan pH 7. Setelah ditambahkan reagen DNS suhu
sentrifugasi dari bubur kecambah biji jagung lokal dinaikkan mencapai 100 C selama 10 menit.
Seraya. Filtrat (hasil penyaringan bubur kecambah) Tahap Inkubasi bertujuan untuk memberi kondisi
diperoleh dari biji jagung seraya yang telah reaksi antara enzim dengan substrat, sehingga

124
Isolasi Enzim Amilase dari Kecambah Biji Jagung Lokal Seraya (Zea mays L.) untuk Hidrolisis Pati
(Sri Wahjuni, Putu Suarya dan I Made Ary Saputra)

enzim amilase dapat bekerja mengkatalisis reaksi Tabel 1. Absorbansi ekstrak kasar amylase
hidrolisis pati selama 20 menit. Penggunaan suhu Ekstrak amilase Ulangan Absorbansi
inkubasi 70oC dan pH larutan dipertahankan pada Sampel 12 jam 1 0,0990
pH 7 karena pada kondisi suhu dan pH tersebut 2 0,1008
kestabilan enzim tetap terjaga (Bahri et al, 2012). 3 0,1011
Perlakuaan peningkatan suhu menjadi 100oC Sampel 18 jam 1 0,1948
ditujukan untuk untuk menghentikan reaksi 2 0,1942
enzimatis pada pengujian aktivitas amilase karena 3 0,1942
suhu tinggi dapat mendenaturasi protein enzim Sampel 24 jam 1 0,2335
sehingga struktur tiga dimensi enzim terganggu, 2 0,2339
dengan berubahnya struktur tiga dimensi yang 3 0,2306
dimiliki menyebabkan enzim menjadi tidak aktif. Sampel 30 jam 1 0,2576
Hidrolisis ikatan glikosida merupakan 2 0,2582
suatu reaksi yang melibatkan pemutusan ikatan C- 3 0,2538
C (ikatan glikosidik) dan pemindahan gugus Sampel 36 jam 1 0,2958
fungsional glikosida yang melibatkan molekul air 2 0,2944
pada ikatan spesifik dengan substrat (Lehninger, 3 0,2920
1990). Amilase dalam reaksi hidrolisis bertindak Sampel 42 jam 1 0,4025
sebagai nukleofil, yang secara umum akan 2 0,4005
bereaksi dengan atom karbon karbonil pada ikatan 3 0,4011
peptida sehingga membentuk intermediet tetrahed- Sampel 48 jam 1 0,0961
ral. Produk yang dilepaskan peptida mengandung 2 0,0951
asam amino ujung C dari sisi aktif yang digantikan 3 0,0940
secara bersamaan dengan satu molekul air,
sehingga terbentuk intermediet tetrahedral kedua
(Pakpahan, 2009). Dari reaksi tersebut mengha-
silkan salah satu produk gula pereduksi yaitu
glukosa. Kadar gula pereduksi ( ) hasil
hidrolisis tersebut sebanding dengan aktivitas
amilase kecambah biji jagung lokal Seraya.
Apabila semakin banyak gula pereduksi hasil
hidrolisis yang terbentuk maka semakin besar
aktivitas amilase yang diperoleh atau semakin
banyak molekul Pati yang dipecah menjadi
monomernya.
Ekstrak amilase yang telah dipreparasi
diuji aktivitasnya menggunakan metode Spektro- Gambar 1. Kurva Standar Glukosa
fotometri. Nilai asorbansi yang diperoleh dari
masing-masing sampel menunjukkan produk (gula Tabel 2. Aktivitas Amilase Rata-rata Sampel
pereduksi) yang dapat dilihat pada Tabel 1. Larutan Aktivitas amilase rata-rata
Nilai absorbansi tertinggi yaitu ditunjuk- (jam) (Unit/mL)
kan pada perkecambahan sampel 42 jam. Sampel 18 84,1358
Selanjutnya dengan munggunakan standar glukosa Sampel 24 95,9465
(Gambar 1) dilakukan perhitungan konsentrasi Sampel 30 103,3128
(mg/mL) dari gula pereduksi sehingga dapat Sampel 36 114,8971
ditentukan aktivitas (Unit/mL) amilase dari Sampel 42 148,0147
masing-masing sampel. Aktivitas amilase sampel Sampel 48 53,4774
dapat dilihat pada Tabel 2.

125
JURNAL KIMIA 11 (2), JULI 2017: 122-128

Selanjutnya ektrak amilase yang menun- salting out dilarutkan dengan buffer fosfat 0,2 M
jukkan aktivitas tertinggi digunakan dalam pH 7. Pelarutan dengan buffer fosfat bertujuan
presipitasi menggunakan garam ammonium sulfat. untuk melarutkan protein globular serta menjaga
stabilitas struktur protein enzim agar tidak
Presipitasi Amilase dengan Garam Amonium terdenaturasi (Praharaningsih, 2006). Buffer yang
Sulfat digunakan berada pada pH 7 karena pada pH
Ekstrak kasar amilase (supernatan I) yaitu tersebut protein tetap stabil (Wuryanti, 2004).
sampel ke-42 jam dengan aktivitas amilase rata- Selanjutnya dilakukan pengukuran menggunakan
rata sebesar 148,0147 Unit/mL difraksinasi spektrofotometer UV-Vis pada panjang gelombang
menggunakan metode salting out dengan 515,6 nm. Hasil pengukuran absorbansi dapat
menambahkan garam ammonium sulfat dengan dilihat pada Tabel 3.
konsentrasi 0-20%, 20-50% dan 50-70% jenuh. Untuk mendapatkan amilase yang lebih
Metode salting out berperan dalam mengendapkan murni selanjutnya dapat menggunakan metode
protein enzim amilase yakni dengan membuat gaya SDS-PAGE (Sodium Dodecylsulphate polyacril-
tarik antar protein semakin kuat sehingga protein amid Gel Electro-phoresis) yaitu teknik elektro-
dapat mengendap. Ion-ion garam ammonium sulfat foresis yang menggunakan polyacrylamide
akan berkompetisi dengan protein untuk menarik sebagai bahan pemisah. SDS-PAGE digunakan
molekul air, sehingga ion garam akan menarik untuk memisahkan protein berdasarkan sifat
molekul air yang mengelilingi protein enzim. electrophoretic mobility (pemisahan komponen
Protein-protein enzim akan saling berdekatan atau molekul bermuatan berdasarkan perbedaan
membentuk gumpalan dan mengendap. Garam tingkat migrasi dan berat molekulnya (BM) dalam
ammonium sulfat sering digunakan untuk salting sebuah medan listrik). Protein yang dipisahkan
out karena kelarutannya sangat tinggi, memberikan dengan SDS-PAGE dapat dikarakterisasi
efek menstabilkan enzim dan tidak merusak berdasarkan berat molekulnya dengan satuan Kilo
struktur protein (GE Healthcare Life Sciences, Dalton (kDa). Satu dalton sama dengan satu
2011). hidrogen molekul (Fahrur, 2014).
Pengendapan protein menggunakan garam
ammonium sulfat dilakukan secara bertahap untuk Aktivitas Amilase Hasil Salting Out
masing-masing kejenuhan. Supernatan I diendap- Aktivitas amilase tertinggi ditunjukkan
kan dengan menambahkan garam ammonium pada fraksi ammonium sulfat 0-20% jenuh. Hasil
sulfat dengan konsentrasi 0-20% jenuh. tersebut diperoleh dari perhitungan absorbansi
Penambahan garam ammonium sulfat dilakukan menggunakan standar glukosa pada gambar 1
sedikit demi sedikit sambil diaduk dengan sehingga dapat ditentukan aktivitas amilasenya.
magnetik stirer selama 20 menit sampai garam Hasil perhitungan aktivitas amilase hasil salting
ammonium sulfat tercampur semua pada suhu out dapat dilihat pada Tabel 4.
rendah yang bertujuan mencegah kerusakan enzim.
Hal ini didukung penelitian yang telah dilakukan Tabel 3. Absorbansi hasil salting out
sebelumnya oleh Suarni dan Patong (2007) meng- Fraksi (Jenuh) Ulangan Absorbansi
gunakan suhu 5 C. 0-20% 1 0,4577
Supernatan I yang mengandung garam 2 0,4660
ammonium sulfat 0-20% jenuh, kemudian 3 0,4613
disentrifugasi sehingga diperoleh supernatan II dan 20-50% 1 0,4365
endapan protein. Supernatan II dipisahkan dari 2 0,4360
endapan yang dihasil-kannya dan endapan ini 3 0,4355
disebut fraksi 0-20% jenuh. Supernatan II 50-70% 1 0,3370
digunakan kembali untuk proses salting out 2 0,3463
dengan garam ammonium sulfat 20-50% jenuh dan 3 0,3458
dilanjutkan dengan garam ammonium sulfat 50-
70% jenuh. Endapan yang dihasilkan dalam proses

126
Isolasi Enzim Amilase dari Kecambah Biji Jagung Lokal Seraya (Zea mays L.) untuk Hidrolisis Pati
(Sri Wahjuni, Putu Suarya dan I Made Ary Saputra)

Tabel 4. Hasil perhitungan Aktivitas amilase hasil Saran


salting out Perlu dilakukan pemurnian amilase dengan
Fraksi Ulangan Kadar Aktivitas Aktivitas metode Dialisis untuk mendapatkan enzim amilase
Glukosa Protease Amilase rata- yang lebih murni serta perlu dilakukan pengecekan
rata kemurnian dari masing-masing fraksi ammonium
(mg/mL) (U/mL) (U/mL) sulfat dengan metode SDS PAGE.
Fraksi 1 1 595,4444 165,4012 166,6255
(0-20%) 2 604,6667 167,9630
3 599,4444 166,5123
UCAPAN TERIMA KASIH
Fraksi 2 1 571,8889 158,8580 158,7073
(20-50%) 2 571,3333 158,7073 Terima kasih penulis sampaikan kepada
3 570,7778 158,5494 Bapak Dr. I Nengah Wirajana, S.Si., M.Si., Bapak
Fraksi 3 1 461,3333 128,1481 130,0103 Dr. Drs. Ketut Gede Dharma Putra, M.Sc., dan
(50-70%) 2 471,6667 131,0185 Bapak Drs. I Wayan Suarsa, M.Si., serta Ibu Dra.
3 471,1111 130,8642 Ida Ayu Raka Astiti Asih, M.Si. yang telah banyak
membantu, memberikan dukungan dan nasehat
Pada penelitian sebelumnya Bahri et al selama dilakukan penelitian ini.
(2012) menggunakan garam ammonium sulfat
(teknis) optimum dengan konsentrasi 55% jenuh DAFTAR PUSTAKA
untuk karakterisasi enzim amilase dari kecambah
biji jagung ketan.. Bahri, S., Mirzan, Moh., dan Hasan, Moh., 2012,
Catherine et al (1996) pada penelitiannya Karakterisasi Enzim Amilase Dari
yang menghasilkan aktivitas spesifik α-Amilase Kecambah Biji Jagung Ketan (Zea mays
sebesar 171,4 U/mg ((NH4)2SO4 40%) dalam ceratina L.), Jurnal Natural Science, 1 (1):
pemurnian α-amilase dari B. flavothermus serta 132-143
Sriwahyuni et al (2015) menggunakan garam Fahrur R.S., 2014, Aplikasi Metode SDS-Page
ammonium sulfat optimum 60% jenuh untuk (Sodium Dodecyl Sulphate Poly
mengisolasi enzim amilase dari biji durian. Hasil Acrylamide Gel Elektrophoresis) untuk
yang berbeda untuk garam ammonium sulfat Mengidentifikasi Sumber Gelatin pada
optimum yang didapat dari setiap penelitian Kapsul Keras, Skripsi, UIN Syarif
berbeda disebabkan faktor lingkungan seperti Hidayatullah, Jakarta
suhu, pH, konsentrasi substrat yang berbeda serta GE Healthcare Life Sciences, 2011, Instructions
sumber sampel yang digunakan. 28-9955-33 AB Hydrophobic interaction
media CaptoTM Phenyl (high sub), General
Electric Company
SIMPULAN DAN SARAN Lehninger, A.L., 1990, Dasar-dasar Biokimia Jilid
1, a.b Thenawidjaja, M., Erlangga, Jakarta
Simpulan Pakpahan, R., 2009, Isolasi Bakteri dan Uji
Hasil penelitian yang telah dilakukan Aktivitas Protease Termofilik dari Sumber
dapat disimpulkan sebagai berikut: Air Panas Sipoholon Tapanuli Utara
1. Lama perkecambahan biji jagung lokal Seraya Sumatera Utara, Tesis, Universitas
dengan waktu 42 jam menghasilkan aktivitas Sumatera Utara, Medan
amilase tertinggi yaitu rata-rata sebesar Praharaningsih, E., 2006, Pengaruh Jenis
148,0147 ± 0,3172 Unit/mL. Presipitan Pada Proses Isolasi Enzim
2. Kejenuhan garam ammonium sulfat yang Bromelin dari Buah Nanas Terhadap
optimum untuk mengendapkan enzim amilase Aktivitas Proteolitik Enzim Pada
yaitu 0-20% jenuh dengan aktivitas amilase Hidrolisis Kasein, Skripsi, Universitas
rata-rata sebesar 166,6255 ± 1,2846 Unit/mL. Indonesia

127
JURNAL KIMIA 11 (2), JULI 2017: 122-128

Sriwahyuni, L., Rosahdi, T.D., dan Supriadin, A., Agroindustri Jagung, Jakarta, 20
2015, Isolasi Dan Karakterisasi Amilase Desember 2004, h. 6
Dari Biji Durian (Durio Sp.), al Kimiya, 2 Suprihana, M.S., 2013, Fraksinasi Enzim Lipase
(10) Dari Endosperm Kelapa Dengan Metode
Souza, P.M. and Magalhaes, P.O., 2010, Salting Out, Agritech, 33 (4)
Application of Microbial α-Amylase in Wuryanti, 2004, Isolasi Dan Penentuan Aktivitas
Industry – A Review, Brazilian Journal of Spesifik Enzim Bromelin Dari Buah
Microbiology, 41: 850-861 Nanas (Ananas comosus L.), JKSA, 7 (3):
Suarni dan Patong, R., 2007, Potensi Kecambah 83-87
Kacang Hijau Sebagai Sumber Enzim α- Yusuf, R.P., 2009, Kajian Pendapatan Petani pada
Amilase, Indo., J., Chem., 7: 332-336 Usahatani Jagung (Kasus di Desa
Sugiarto, 2008, Peningkatan Produksi dan Mutu Sangalangit, Kecamatan Gerokgak,
Jagung, Makalah Seminar: Mekanisasi Kabupaten Buleleng, Manajemen Produksi
Pertanian: Peran Strategis Mekanisasi dan Pemasaran Agribisnis, SOCA, 9 (3):
Pertanian dalam Pengembangan 263-390

128

Anda mungkin juga menyukai