TUGAS PENGGANTI KULIAH

Nama : Milla Dunka Rohmah

NPM : 2020210213
I. Soal : Enzim Struktur dan Nomenklatur
1. Apa fungsi enzim dan termasuk jenis biomolekul apakah enzim itu?
Fungsinya untuk menjaga homeostasis tubuh, Katalisator semua proses hidup (pemecahan
makanan, pembentukan protein membran, DNA), mengurangi energi aktivasi, mempercepat
reaksi kimiawi secara spesifik. Enzim merupakan molekul protein
2. Dalam ilmu enzim dikenal ada holoenzim, apoenzim dan kofaktor.
a. Apa yang dimaksud ketiganya?
Apoenzim adalah bagian enzim yang aktif yang terdiri atas protein. Kofaktor adalah senyawa
non-protein. Holoenzim adalah enzim yang dibentuk oleh bagian protein yang disebut apoenzim yang
dikombinasikan dengan molekul non-protein yang disebut kofaktor
b. Apa beda apoenzim dan kofaktor?
Apoenzim adalah bagian enzim yang aktif yang terdiri atas protein yang memiliki sifat tidak
tahan panas dan berfungsi menentukan kekhususan enzim. Kofaktor adalah senyawa non-protein dapat
berupa senyawa anorganik yaitu ion logam, Ion logam berperan dalam proses katalisis
maupun penyusunan struktural enzim
c. Apa fungsi kofaktor?
Berperan dalam proses katalisis maupun penyusunan struktural enzim, menjaga bagian
internal enzim, menghubungkan enzim dengan substrat, merubah konformasi enzim menjadi
konformasi yang lebih aktif
3. Kofaktor dapat merupakan koenzim, gugus prostetik dan ion logam.
a. Apa beda koenzim dan gugus prostetik
Gugus prostetik merupakan kofaktor yang terikat kuat pada enzim, dan tidak dilepaskan
ketika reaksi berlangsung. Koenzim merupakan molekul organik kecil non-protein
b. Sebutkan contoh koenzim!
Vitamin atau turunan vitamin (B2, B5, B12, nikotinamida),atau senyawa lain, seperti ATP,
NADH, NADPH, FAD, Koenzim A
c. Sebutkan contoh gugus prostetik!
Biotin (vitamin B7), molibdopterin, lipoamida
4. Isilah dan lengkapi table berikut :
No Koenzim Sumber / asal bahan
baku
a. NAD (Nikotinamida Adenin Vitamin B3
Dinukleotida)
b. FAD (Flavin adenina Vitamin B2
dinukleotida )
c. Koenzim A Pantotenat
d. TPP(tiamina pirofosfat) Vitamin B1

5. Dari jawaban no.4 dapat dijawab pertanyan berikut : Apakah fungsi vitamin bagi kesehatan?
Membantu mengatur metabolisme, berperan dalam produksi asam lemak dan asam amino,
untuk menghasilkan energi dari makanan, menjaga kesehatan kulit, dan berperan dalam
pernafasan, berperan dalam sintesis lemak, sistem saraf, pencernaan
6. Enzim bisa terdapat di intrasel maupun di ekstrasel, enzim diekstrasel biasanya terdapat dalam
rongga pencernaan. Sedangkan enzim intrasel bertugas untuk melakukan metabolism dalam sel.
a. sebutkan contoh enzim intrasel
Enzim-enzim pada glikolisis: Heksokinase dan Fosfofruktokinase
Enzim-enzim siklus Krebs: Akonitase dan Isositrat dehidrogenase
b. sebutkan contoh enzim ekstrasel
Ptialin, Pepsin, Tripsin, Protease, Lipase
7. Enzim berfungsi sebagai katalisator reaksi sehingga mempercepat reaksi metabolism, tetapi
enzim dapat pula bermanfaat untuk membantu diagnosis penyakit. Salah satu enzim yang
membandtu diagnosis penyakit hati adalah ALT/AST atau dahulu dikenal dengan SGPT dan
SGOT. Jelaskan secara konsep bagaimana ALT dan AST bisa membantu diagnosis penyakit hati.
Catatan : untuk pertanyaan ini boleh mencari jawaban di sumber lain
Parameter kerusakan organ hati dapat diketahui dari perubahan aktivitas kadar enzim-enzim
dalam darah dengan mengamati zat-zat dalam darah yang dibentuk sel hati. Dapat dilakukan
dengan cara memeriksa Serum Piruvic Transaminase (SGPT) yang dikenal dengan Alanine
aminotransferase (ALT) serta aktivitas enzim SGOT (Serum Glutamic Oksaloacetic
Transaminase) atau disebut juga dengan Aspartate aminotransferase (AST). ALT berfungsi
untuk mengkatalis pemindahan amino dari alanin ke α-ketoglutarat. Sedangkan AST berperan
untuk mengubah aspartat dan α-ketoglutarat menjadi oxaloasetat dan glutamat.
Pada kerusakan hati, akan dihasilkan enzim-enzim dalam jumlah yang lebih besar kemudian
masuk kedalam peredaran darah sehingga kadar enzim dalam darah lebih tinggi dari normal.
Enzimenzim ini antara lain enzim transaminase. Kenaikan kadar enzim transaminase dalam
 serum disebabkan oleh enzim yang terlepas karena sel yang bersangkutan mengalami nekrosis
atau karena enzim bocor dari dalam sel. Kerusakan sel-sel hati sebagian besar mengenai
membran dari sel hati maka kenaikan Enzim Alanin aminotransferase (ALT) lebih menonjol.
Kadar ALT juga lebih sensitif dan spesifik daripada kadar AST dalam mendeteksi penyakit
hati. Enzim ini yang banyak ditemukan pada organ hati terutama sitosol.

8. Sebutkan klasifikasi enzim dan fungsi kerjanya.

• Oksidoreduktase: transfer elektron
• Hidrolase: addisi atau pelepasan air
• Transferase: transfer radikal/gugus
• Liase: menguraikan atau membentuk ikatan C-C
• Isomerase: mengubah struktur geometri suatu molekul
• Ligase: menggabungkan dua molekul melalui hidrolisis ikatan pirofosfat dalam ATP atau
senyawa trifosfat lainnya

II. Soal : Enzim Mekanisme dan Kinetika

1. Jelaskan bagaimana mekanisme kerja enzim dalm mempercepat reaksi biokimia?
Enzim merupakan biokatalisator yang dapat mempercepat reaksi kimia. Enzim tidak dapat
mengubah reaksi dan tidak mengalami perubahan permanen. Mekanismenya yaitu antara enzim
dengan substrat harus dekat dan berada di lokasi yang sama. Lalu substrar akan berikatan
dengan bagian aktif enzim / active site. Bentuk molekul substrat harus sesuai dengan active site
agar berkaitan. Setelah berkaitan akan terjadi reaksi katalitik. Reaksi ini akan mengubah
substrat menjadi produk sedangkan enzim dapat kembali ke bentuk semula.
2. Gambarkan grafik hubungan konsentrasi enzim dengan kecepatan reaksi enzim. Jelaskan

Dapat dilihat pada grafik menunjukkan bahwa konsentrasi enzim berbanding lurus dengan
kecepatan reaksinya. Ketika konsentrasi enzim meningkat maka kecepatan reaksinya juga
meningkat
3. Gambarkan grafik hubungan konsentrasi substrat dengan kecepatan reaksi enzim. Jelaskan.
 Ketika konsentrasi substrat meningkat maka kecepatannya juga meningkat (titik A dan B).
Namun jika konsentrasi substrat berlebih makan kecepatannya tetap stabil (titik C). Hal ini
disebabkan enzim telah jenuh dan semua active site telah membentuk kompleks
4. Perhatikan gambar dibawah ini. Gambar ini menjelaskan tentang interaksi antar subtrat, enzim
dan inhibitornya serta produk. Berikan ulasan singkat sehingga dapat menjelaskan perbedaan
prinsip diantara ketiganya.

Pada gambar 11.1 terdapat active site pada permukaan enzim yang dapat dipasangkan oleh
substrat maupun inhibitor. Disini inhibitor kompetitif berkompetisi dengan substrat untuk dapat
 berikatan dengan active site enzim tersebut. Namun hanya subtrat yang dapat menghasilkan
produk ketika terhubung dengan active site tersebut. Karena enzim dapat memecah substrat
tersebut. Inhibitor memiliki kemiripan struktur dengan molekul enzim sehingga dapat
terhubung tetapi tidak bisa menghasilkan produk
Pada gambar 11.4 enzim memiliki active site dan inhibitor site. Inhibitor non kompetitif akan
berikatan dengan inhibitor site pada enzim sehingga tidak akan berkompetisi dengan subtrat.
Namun ketika setelah itu substrat berikatan dengan active site maka produk tidak bisa
dihasilkan. Hal ini disebabkan adanya penghalang berupa inhibitor yang berikatan dengan
enzim yang dapat memperlambat pembentukan produk dan memperlambat reaksi enzim.
Pada gambar 11.6 enzim tidak bisa membentuk produk karena active site diganggu oleh
inhibitor uncompetitive. Active sitenya berada bersama dengan inhibitornya.
5. Persamaan Michaelis – Menten dapat juga ditulis sbb:
Y = B x + A

1 KM 1 1 A= intercept
= . + B = Slope
V0 Vmax [S] Vmax

Soal :

Anda adalah seorang peneliti yang sedang mempelajari karakteristik satu enzim yang baru
ditemukan. Untuk itu Anda mengukur kecepatan reaksi enzimatis pada kadar substrat yang
berbeda. Data yang diperoleh sebagai berikut:

[substrat] Kecepatan awal reaksi

(mM) (mmol/min)
----------------------------------------------------
3,0 10,4
5,0 14,5
10,0 22,5
30,0 33,8
90,0 40,0
120,0 40,0

a) Hitung nilai Km dan Vmax. Perlihatkan semua persamaan dan perhitungan yang Anda
gunakan.
Catatan:
Km adalah konstanta Michalis Menten, yang didefinisikan sebagai besarnya konsentrasi substrat
yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi menjadi ½ dari kecepatan reaksi maksimum.

Km dan Vmax adalah parameter kinetika enzim. Yang dapat memberi gambaran bagaimana
efisiensi enzim tersebut bila digunakan.
Enzim yang Kmnya kecil dan Vmaxnya tinggi tentu lebih baik. Tapi terkadang sifat enzim
diganggu oleh substrat. Adanya substrat dapat mengubah satu atau kedua nilai tersebut.

Cara hitung
Bila dilihat dari persamaan diatas, [substrat] terkandung dalam variable x. Sehingga 1/[substrat]
dapat dimasukkan untuk nilai x, sedangkan kecepatan awal reaksi terkandung dalam variable Y
sehingga 1/kecepatan awal atau V0 dapat dimasukkan untuk nilai y

Buatlah lagi table data 1/[substrat] dan 1/V0

X (1/substrat) Y(1/V0)
1/3 1/10,4
1/5 1/14,5
dst dst

Hitunglah angka2 tersebut, masukkan dalam program linier dengan kalkulator lalu keluarkan nilai
A (intercept) dan B(slope) dari kalkulator.

Pada persamaan garis diatas nilai A = 1/Vmax, masukkan nilai A ini sehingga dapat dihitung nilai
Vmax.
Pada persamaan diatas nilai B =Km/Vmax, dengan memasukkan nilai B dan Vmax dapat dihitung
nilai Km.

1/S 1/V

0.3333 0,0962
0,2 0,0689
0,1 0,0444
0,0333 0,0296
0,0111 0,025
0,0083 0,025
a=0,0227
b=0,2227
r=0,9995
V max = 1/a
= 1/0,0227
= 44,05
Km = b . Vmax
= 0,2227 . 44,05
= 9,809