Inhibitor

PERTEMUAN 11 dan 12
Adri Nora S.Si M.Si
Bioteknologi/FIKES
 Inhibitor Enzim
• Agar dapat bekerja dengan baik, maka sistem biologis harus
mampu mengatur aktivitas dari enzim. Enzim harus
mengetahui kapan waktunya bekerja kapan harus berhenti
• Suatu senyawa yang dapat berikatan dan dapat
menghentikan kerja enzim dinamakan dengan inhibitor
• Inhibitor berdasarkan kekuatan ikatannya dibagi menjadi
dua:
1. Inhibitor ireversibel
2. Inhibitor reversibel
 Inhibitor Ireversibel
• Beberapa inhibitor dapat berikatan kuat dengan enzim
melalui ikatan kovalen atau non-kovalen
• Ketika mereka telah berikatan, biasanya inhibitor akan sulit
terlepas dari enzim sehingga dianamakan inhbitor
ireversibel
E+I EI (Ekuilibrium akan bergerak ke kanan)
• Beberapa contoh dari inhibitor ireversibel:
1. Penicilin
2. Nerve gas
3. Aspirin
1. Nerve gas:
• adalah salah satu inhibitor yang sangat berbahaya jika berikatan
dengan enzim acethylcholinesterase
• Enzim ini mengkatalisis pemecahan acethylcholine yang
mengatur kontraksi otot.
• Jika enzim ini tidak dapat bekerja maka otot akan menjadi
lumpuh
2. Penicilin:
• adalah salah satu inhibitor yang berguna ketika terkena infeksi
bakteri
• Penicilin mampu berikatan dengan transpeptidase sehingga
menghalangi bakteri untuk membentuk dinding selnya
3. Aspirin:
• Dapat berikatan cyclooxygenase
• Cycloooxygenase dapat mengkatalisis pembentukkan senyawa
tertentu yang menyebabkan inflamasi
 Inhibitor Reversibel
• Beberapa inhibitor dapat berikatan lemah dengan enzim
• Inhibitor yang dapat berikatan lemah dengan enzim dapat
memutuskan ikatannya dengan enzim pada kondisi
lingkungan tertentu. Inhibitor ini dinamakan inhibitor
reversibel
• Inhibitor reversibel dibagi menjadi 3:
1. Inhibitor kompetitif
2. Inhibitor nonkompetitif
3. Inhibitor unkompetitif
 Inhibisi kompetitif

• Pada inhibisi ini, inhibitor bentuknya sama dengan substrat dan

mampu berikatan secara langsung dengan sisi aktif dari enzim
• Ketika inhibitor ini berikatan dengan enzim, maka substrat tidak
akan mampu berikatan dengan enzim
• Inhibitor ini memiliki afinitas yang lebih besar daripada
susbtratnya
• Untuk mampu berkompetisi dengan inhibitor, maka konsentrasi
substrat dapat dinaikkan sehingga inhibitor dapat terdesak dan
terlepas dari enzim
• Contoh: methotrexade adalah inhibitor kompetitif pada enzim
dihidrofolat reduktase (substrat: dihidrofolat)
• Inhibisi kompetitif tidak
mengubah Vmax
• Inhibisi kompetitif mampu
mengubah nilai Km menjadi
lebih besar
 Inhibisi Unkompetitif

• Pada inhibisi unkompetitif, inhibitor tidak berkompetisi dengan

susbtrat karena bentuknya yang berbeda dengan substrat
• Saat substrat telah berikatan dengan enzim, enzim
membentuk suatu poket (sisi alosterik) yang sebelumnya tidak
ada
• Sisi alosterik tersebut akan diisi oleh inhibitor, sehingga
kompleks enzim-substrat tidak mampu menghasilkan produk
• Penambahan konsentrasi substrat tidak akan menyelesaikan
permasalahan inhibisi ini
• Pada inhibisi unkompetitif, nilai V max akan turun karena ketika
inhibitor telah menempel pada kompleks ES maka enzim tidak akan
berfungsi lebih baik lagi
• Nilai Km juga akan turun karena nilai Vmax yang turun sehingga
menyebabkan nilai ½ Vmax juga turun
• Reaksi ini akan tetap berjalan walaupun konsentrasi substrat hanya
sedikit
 Inhibisi Nonkompetitif

• Inhibisi nonkompetitif terjadi saat inhibitor memiliki bentuk yang

berbeda dengan substrat
• Beberapa enzim telah memiliki sisi alosterik sebelum berikatan
dengan substrat
• Adanya sisi alosterik menyebabkan enzim dapat berikatan
langsung dengan inhibitor
• Pada inhibisi nonkompetitif, nilai Vmaks berubah menjadi lebih
rendah
• Nilai Km pada inhibisi ini tidak berubah
• Inhibisi ini jarang sekali terjadi
Contoh soal
• Untuk enzim yang mengikuti kinetika michaelis menten,
tentukan nilai V max, jika diketahui nilai V adalah
70µmol/s dan nilai [S] = 5 Km!
• Tentukan ratio Km/[S], jika kecepatan enzim mengkatalisis
reaksi adalah 10% dari Vmaxnya!