Kinetika Enzim

PERTEMUAN 8 dan 9
Adri Nora S.Si M.Si
Bioteknologi/FIKES
 Kinetika Enzim
• Hingga pertengahan abad ke-20, riset enzim yang dilakukan
banyak berhubungan dengan riset kinetik
• Riset kinetik tersebut mengungkapkan bagaimana laju reaksi
enzim dipengaruhi oleh kondisi dalam percobaan atau
konsentrasi enzim dan substrat
• Sebelum membahas lebih jauh tentang kinetika enzim, ada
baiknya terlebih dahulu membahas tentang kinetika kimia
• Kinetika kimia adalah studi yang mempelajari hubungan
antara jumlah produk yang terbentuk dalam suatu satuan
waktu.
• Kinetika kimia berhubungan dengan laju reaksi kimia
• Pada suatu reaksi:
A+BC+D
Maka laju reaksinya dapat didefinisikan sebagai seberapa
cepat reaktan diubah menjadi produk dan sebaliknya:
 Konstanta Laju Reaksi
• Pada suatu reaksi elementer (reaksi yang hanya memiliki satu
langkah):
k1
A B
K-1
Laju reaksi dari reaksi elementer tersebut dapat dididefinisikan
dengan menggunakan hukum laju yaitu:
rate forward = k1 [A]
rate reverse = k-1 [B]
Laju reaksi tersebut bergantung kepada konstanta laju reaksi
dan juga konsentrasi dari reaktan
• Pada reaksi yang lebih rumit, laju reaksi dapat ditentukan oleh
konsentrasi kedua substrat
A+B C
maka laju reaksi dari persamaan kimia tersebut adalah:
V = K [A] [B]
Reaksi ini dapat dikatakan suatu reaksi biomolekul karena
melibatkan dua molekul bereaksi untuk membentuk produk
 Kinetika Enzim
• Kinetika enzim adalah studi yang mempelajari laju reaksi dari
suatu reaksi enzimatis
• Untuk mempelajari kinetika reaksi yang dikatalisis oleh enzim
maka kita dapat menggambarkan suatu diagram yang
menghubungkan antara kecepatan reaksi dengan konsentrasi
susbtrat
• Dari diagram terlihat
bahwa saat substrat tidak
ada maka laju reaksi akan
bernilai nol. Ketika substrat
semakin bertmbah, maka
laju reaksi akan semakin
bertambah
• Namun, semakin
banyaknya substrat yang
ditambahkan akan
membuat laju reaksi
mencapai laju
maksimumnya.
• Dari grafik tersebut dapat dituliskan reaksi kimia antara
substrat dengan enzim:

• Reaksi kimia tersebut terjadi ketika t= 0 dan V= Vo. Pada saat

ini produk yang dihasilkan akan sangat sedikit dan produk
tidak akan berubah kembali menjadi ES
 Kinetika Michaelis-Menten
• Kinetika Michaelis Menten digunakan untuk mempelajari kinetika
enzim
• Turunan persamaan Michaelis Menten disampaikan oleh George
E.Briggs dan J.B. Haldane, yang disebut turunan keadaan dasar
(Steady state)
• Keadaan dasar adalah kondisi umum untuk reaksi metabolik dalam
sel.

• Dalam suatu keadaan dasar (steady state), yang perlu kita

perhatikan adalah [ES] (intermediet) bernilai konstan
• Asumsi pada keadaan dasar (steady state), dimana konsentrasi
intermediet tidak akan berubah sehingga laju pembentukkan dan
disosiasi ES akan sama
 V max = K2 [E]total
• Laju reaksi maksimum (Vmax) pada enzim dideskripsikan sebagai
jumlah maksimum substrat yang dapat diubah menjadi produk
ketika semua sisi aktif enzim telah digunakan
• K2 biasa dikenal sebagai Kcat, yaitu turnover number dari enzim
• Kcat menunjukkan jumlah mol substrat maksimum yang diubah
menjadi produk per detik per mol enzim dalam kondisi jenuh
• Sehingga tetapan katalitik (Kcat) adalah ukuran seberapa cepat
enzim tertentu dapat mengkatalisis reaksi spesifik
• Satuan dari Kcat adalah s-1
Interpretasi dari Pers.Michaelis Menten
• Ketika nilai Km (konstanta Michaelis menten) = [S], maka laju
reaksi enzim (Vo) nilainya setengah dari laju reaksi maksimum.
• Km (konstanta Michaelis Menten) menjelaskan tentang konsentrasi
substrat yang dibutuhkan untuk mencapai laju reaksi dimana laju
reaksi tersebut nilainya setengah dari laju reaksi maksimum

• Sehingga tetapan Michaelis Menten (Km) adalah ukuran afinitas

dari enzim untuk substrat (M)
• Semakin kecil nilai Km maka semakin bagus enzim bekerja karena
semakin kuat substrat terikat