TUGAS KIMIA ORGANIK II

1. Apa yang dimaksud struktur sekunder, tersier dan kuartener dari protein?
Rangkaian asam amino yang membentuk protein sering dikelompokkan ke dalam
empat tingkatan struktur, yaitu primer, sekunder, tersier, dan kuarterner. Struktur
primer merupakan rantai pendek dari asam amino dan dianggap lurus. Struktur
sekunder merupakan rangkaian lurus (struktur primer) dari rantai asam amino.
Namun, setiap gugus mengadakan ikatan hidrogen sehingga rantai asam amino
membentuk struktur heliks, seperti pegas atau per. Struktur tersier terbentuk jika
rangkaian heliks (struktur sekunder) menggulung karena adanya tarik-menarik
antarbagian polipeptida sehingga membentuk satu subunit protein yang disebut
struktur tersier. Struktur kuarterner terbentuk jika antarsubunit protein (dari struktur
tersier) berinteraksi membentuk struktur kuarterner.
(Sumber: http://kimia.upi.edu/staf/nurul/Web%202011/0800521/strukturprotein.html)

Struktur Primer
Struktur primer suatu protein semata adalah urutan linear asam amino yang
disatukan oleh ikatan peptide yang mencakup lokasi setiap ikatan disulfide.
Tidak terjadi percabangan rantai.

Struktur Sekunder
Daerah di dalam rantai peptide dapat membentuk struktur regular, berulang
dan local yang terjadi akibat adanya ikatan hydrogen antara atom-atom ikatan
peptide. Ini berhubungan dengan pengaturan kedudukan ruang residu asam
amino yang berdekatan dengan urutan liniear. Daerah tersebut yang terkenal
dengan struktur sekunder mencakup alfa heliks, beta sheet dan loop.

Struktur Tersier
Struktur tersier menggambarkan pengaturan ruang residu asam amino yang
berjauhan dalam urutan liniear dan pola ikatan-ikatan disulfide. Merupakan
konformasi tiga dimensi keseluruhannya.

Struktur Kuartener
Menggambrakan pengaturan subunit dalam ruang. Protein dengan dua atau
lebih

rantai

polipeptida

yang

terikat

oleh

kekuatan

non

kovalen

memperlihatkan struktur kovalen. Dalam protein multimerik ini masingmasing rantai polipeptida disebut protomer atau subunit. Subunit tersebut

disatukan oleh jenis interaksi nonkovalen yang sama yang berperan dalam
struktur tersier yaitu interaksi elektrostatik dan hidrofobik serta ikatan
hydrogen. Protein yang tersusun dari dua atau empat subunit masing-masing
disebut protein dimerik atau tetramerik.
(Sumber:http://repository.usu.ac.id/bitstream/123456789/1932/1/09E01872.pdf)

(Sumber: http://kimia.upi.edu/staf/nurul/Web%202011/0800521/strukturprotein.html)

2. Jelaskan bagaimana sifat keasaman dan kebasaan asam amino dan bagaimana
menghitung titik isoelektrik pada asam amino! Jika suatu asam amino dititrasi
dengan basa, bagaimana kurvanya?

Suhardi (1991), menyatakan tiap-tiap asam amino mempunyai titik isoelektris

yang berbeda-beda. Titik isoelektris adalah saat dimana pada pH asam amino berada
pada bentuk amfoter (zwitter ion), dan pada saat titik isoelektris ini kelarutan protein
menurun dan mencapai angka terendah, protein akan mengendap dan menggumpal.
Pada saat titik isoelektris ini jumlah kation dan anion yang terbentuk sama banyaknya.
Sejalan dengan pendapat (Soeharsono, 1989), yang menyatakan berdasarkan struktur
molekulnya, pada dasarnya asam amino merupakan senyawa yang bermuatan ganda
atau zwitter ion, keadaan ini mudah berubah karena dipengaruhi oleh keadaan sekitar
atau pH lingkungan. Pada pH rendah (suasana asam) asam amino akan bermuatan
positif sedangkan pada pH tinggi (suasana basa) akan bermuatan negatif. Pada pH
4,86,3 (pH isoelektris) asam amino akan berada pada keadaan dipolar atau ion
zwitter. Pada keadaan ini kelarutan protein dalam air paling kecil sehingga protein
akan menggumpal dan mengendap.
(Sumber: http://eprints.undip.ac.id/27996/1/C-10.pdf)
Sifat Asam Amino

Amfoter
Gugus fungsional pada asama amino, yaitu karboksil dan amina, keduanya

memengaruhi sifat keasaman asam amino. Dengan demikian, asam amino dapat
bereaksi dengan asam maupun basa sehingga dikatakan bersifat amfoter atau
amfiprotik. Sifat amfoter ini tampak pada asam amino yang hanya mengikat satu
gugus -COOH dan satu gugus -NH2. Adapun asam amino yang mengikat lebih dari
satu gugus -COOH dan hanya satu gugus -NH2, akan lebih bersifat asam.

Ion Zwitter
Pada asam amino, ada gugus yang dapat melepaskan ion H+ dan ada gugus

yang dapat menerima ion H+. Akibatnya, terbentuk molekul yang memilikidua jenis
muatan, yaitu muatan positif dan muatan negatif. Molekul seperti ini, dikenal sebagai
ion zwitter atau kadang-kadang disebut juga sebagai ion dipolar.

Gambar Dua bentuk asam amino, (1) tidak terionisasi; (2) ion zwitter.

Optis Aktif
Semua asam amino kecuali glisin, memiliki atom C asimetris atau atom C kiral,

yaitu atom C yang mengikat empat gugus yang berbeda (gugus -H, -COOH, -NH2, dan
-R). Oleh karena itu, semua asam amino (kecuali glisin) bersifat optis aktif. Artinya,
senyawa tersebut dapat memutar bidang polarisasi cahaya.
(Sumber: http://kimia.upi.edu/staf/nurul/Web%202011/0800521/sifatasamamino.html)

Keasaman Asam Amino

Ada dua keasaman asam amino-asam asparic dan asam glutamic- yang

dimiliki grup R mengandung group carboxyl. Di sisi rantai group carboxyl asam lebih
lemah dibanding group -COOH tapi keasamannya cukup untuk hadir sebagai COO
pada pH netral. Asam asparic dan asam glutamic kemudian memiliki muatan negatif
pada pH 7. (Garrett, R.H, 2013: 79)
Rumus Isoelektrik
pI = Potensial Iso Elektrik
pI = (pKa1 + pKa2) / 2
Rumus ini berlaku untuk asam amino yang hanya mempunyai 2 pKa.
Untuk asam amino yang mempunyai 3 pKa, tetapi lebih banyak COOH dibanding
NH2.
pI = (pKa2 + pKa3) /2
(Sumber: kimia_slide_acid_-_base_i.pdf)
pI adalah rata-rata dari pKa1 dan pKa2. Untuk 4 asam amino yang sama
kuatnya atau lemahnya keasaman rantai, pI adalah rata-rata dari 2 pKa terendah.

Untuk tiga asam amino dengan rantai dasar, pI adalah rata-rata dari 2 nilai pKa
tertinggi.

PUSTAKA
Anonim. http://eprints.undip.ac.id/27996/1/C-10.pdf (diakses pada tanggal 19 Desember
2013)
Anonim.

http://kimia.upi.edu/staf/nurul/Web%202011/0800521/sifatasamamino.html

(diakses pada tanggal 19 Desember 2013)

Anonim. http://kimia.upi.edu/staf/nurul/Web%202011/0800521/strukturprotein.html (diakses
pada tanggal 19 Desember 2013)
Anonim.

http://repository.usu.ac.id/bitstream/123456789/1932/1/09E01872.pdf

(diakses

pada tanggal 19 Desember 2013)

Garrett, R. H., Grisham, C. M. 2013. Biochemistry, Fifth Edition. USA: Brooks/Cole
Cengage Learning.