Anda di halaman 1dari 22

MAKALAH KIMIA PANGAN II

PROTEIN
Diajukan untuk Memenuhi Salah Satu Tugas Mata Kuliah Kimia Pangan II

Disusun Oleh:
Naila Masruroh (133020365)
Jeremia Jakson Sinaga (133020372)
Anita Teja (133020)
Dwi Asri Mustika (133020391)
Myrna Faturosyi (133020392)
Fajar Firdaus (133020379)

JURUSAN TEKNOLOGI PANGAN


FAKULTAS TEKNIK
UNIVERSITAS PASUNDAN
BANDUNG
2015
KATA PENGANTAR

Puji dan syukur penulis panjatkan kepda Allah Yang Maha Esa yang telah
memberikan rahmat dan karunianya, sehingga penulis dapat menyelesaikan makalah Kimia
Pangan II yang berjudul Protein .
Selesainya penulisan Makalah Kimia Pangan II ini tidak terlepas dari bantuan banyak
pihak yang telah memberikan dukungan serta masukan-masukan kepada penulis. Untuk itu
penulis mengucapkan banyak terimakasih kepada :
1. Ibu Ira Selaku dosen mata kuliah Kimia Pangan II.
2. Dan teman-teman Teknologi Pangan kelas G yang senantiasa membantu dan menemani
penulis dalam menyelesaikan makalah Kimia Pangan II ini.
Penulis menyadari bahwa masih banyak kekurangan dari laporan ini, baik dari materi
maupun teknik penyajiannya, mengingat kurangnya pengetahuan dan pengalaman penulis.
Oleh karena itu, kritik dan saran yang membangun sangat penulis harapkan.
Bandung, 10 Februari 2014

Penulis

DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR

DAFTAR ISI
BAB I PENDAHULUAN
1.1

Latar Belakang Masalah

1.2

Rumusan Masalah

1.3

Tujuan Penulisan

BAB II PEMBAHASAN
2.1

Struktur Protein

2.2

Klasifikasi Protein

2.3

Fungsi Protein

2.4

Sifat Fisikokimia Protein

2.5

Reaksi Kimia Protein

2.6

Sumber Protein

2.7

Peranan Protein pada Bahan Pangan

2.8

Analisis Protein

BAB III PENUTUP


3.1

Kesimpulan

3.2

Saran

DAFTAR PUSTAKA

BAB I
PENDAULUAN

1.1

Latar Belakang
Istilah protein barasal dari bahasa Yunani proteis, yang berarti pertama.
Istilah itu pertama kali digunakan pada tahun 1838. Dalam kehidupan, fungsi protein
sangat penting. Misalnya, semua enzim tumbuhan dan hewan merupakan protein.
Bersama lipida dan tulang, protein membentuk rangka tubuh. Selain itu, protein juga
membentuk otot, antibodi, hemoglobin dan berbagai hormon. Protein adalah
penyusun kurang lebih 50% berat kering organisme.Protein bukan hanya sekedaar
bahan simpanan atau baha struktural,seperti karbohidrat dan lemak.Tetapi juga
berperan penting dalam fungsi kehidupan.
Protein merupakan polimer dari sekitar 20 asam amino. Massa molekul
relatifnya adalah sekitar 6.000 hingga beberapa juta. Unsur utama penyusun protein
adalah C, H, O, dan N. beberapa protein mengandung unsur belerang (s). fosforus (p),
besi (Fe), mangan (Mn), tembaga (Cu), dan iodin (I). pada akhir tahun 1800, unit
protein terkecil yang berup asap -amino berhasil didefinisikan.
Protein adalah makromolekul yang paling banyak ditemukan
di dalam sel makhluk hidup dan merupakan 50 persen atau lebih
dari berat kering sel. Protein memiliki jumlah yang sangat bervariasi
yang mulai dari struktur maupun fungsinya. Peranan protein
diantaranya sebagai katalisator, pendukung, cadangan, sistem
imun, alat gerak, sistem transpor, dan respon kimiawi. Proteinprotein tersebut merupakan hasil ekspresi dari informasi genetik
masing-masing suatu organisme tak terkecuali pada bakteri. Protein
dan gen memiliki hubungan yang sangat dekat dimana kode genetik
berupa DNA dienkripsi dalam bentuk kromosom yang selanjutnya
kode genetik

tersebut ditranslasikan menjadi protein

melalui

serangkain mekanisme yang melibatkan RNA dan ribosom.


Protein tersusun dari peptida-peptida sehingga membentuk
suatu

polimer

yang

disebut

polipeptida.

Setiap

monomernya

tersusun atas suatu asam amino. Asam amino adalah molekul


organik yang memiliki gugus karboksil dan gugus amino yang mana
pada bagian pusat asam amino terdapat suatu atom karbon
asimetrik. Pada keempat pasangannya yang berbeda itu adalah
gugus amino, gugus karboksil, atom hidrogen, dan berbagai gugus

yang disimbolkan dengan huruf R. Gugus R disebut juga sebagai


Rantai samping yang berbeda dengan gugus amino.
Asam amino dalam suatu protein memiliki bentuk L, terionisir
dalam larutan, dan memiliki bentuk C asimetris kecuali asam amino
jenis glisin. Asam amino standar memiliki jumlah sebanyak dua
puluh macam. Dari dua puluh macam asam amino tersebut
terbentuklah suatu rantai polipeptida. Rantai asam amino akan
dilipat menjadi bentuk tiga dimensi dan menjadi bentuk protein
spesifik yang diperlukan oleh berbagai aktivitas metabolisme atau
menjadi suatu komponen. Di dalam protein tersusun dua puluh
macam asam amino yang memiliki karakteristik yang bebeda-beda
sehingga dapat dikelompokkan berdasarkan sifat dan ciri rantai
sampingnya (gugus R). Pengelompokan tersebut antara lain asam
amino

bersifat

polar

(serin,

treonin,

sistein,

asparagin,

dan

glutamin); non-polar (glisin, alanin, prolin, valin, leusin, isoleusin,


dan metionin); gugus aromatik (fenilalanin, tirosin, triptofan);
bermuatan positif (lisin, histidin, arginin); dan bermuatan negatif
(aspartat dan glutamat). Pengelompokan tersebut didasarkan pada
polaritas, ukuran, dan bentuk dari suatu asam amino.
1.2

Rumusan Masalah
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.

1.3

Bagaimana struktur dari protein?


Bagaimana pengklasifikasian protein?
Apa fungsi dari protein?
Bagaimana sifat fisikokima dari protein?
Bagaimana reaksi kimia protein?
Apa saja sumber protein?
Bagaimana peranan protein pada bahan makanan baik nabati atau hewani?
Bagaimana cara analisis protein secara kualitatif dan kuantitatif?
Tujuan Penulisan
1.
2.
3.
4.
5.
6.

Untuk mengetahui struktur dari protein.


Untuk mengklasifikasikan protein.
Untuk mengetahui fungsi dari protein.
Untuk mengetahui sifat fisikokimia protein.
Untuk mengetahui reaksi kimia protein.
Untuk mengetahui sumber protein.

7. Untuk mengetahui peranan pada bahan pangan baik nabati maupun hewani.
8. Untuk mengetahui cara analisis protein secara kualitatif dan kuantitatif.

BAB II

PEMBAHASAN
2.1

Struktur Protein
Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki
berbagai macam struktur yang khas pada masing-masing protein.
Karena protein disusun oleh asam amino yang berbeda secara
kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui ikatan
peptida dan bahkan terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida.
Selanjutnya protein bisa mengalami pelipatan-pelipatan membentuk
struktur yang bermacam-macam. Adapun struktur protein meliputi
struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur
kuartener (Gambar 2).

Gambar 1. Struktur umum asam amino.

Gambar 2. Level dari Struktur Protein

Gambar 3. Reaksi pembentukan peptida melalui reaksi dehidrasi.


Struktur dari protein terbagi menjadi empat bagian, yaitu:
a.

Struktur Primer
Struktur

primer

merupakan

struktur

yang

sederhana

dengan urutan-urutan asam amino yang tersusun secara linear yang


mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi
percabangan rantai (Gambar 4). Struktur primer terbentuk melalui
ikatan antara gugus amino dengan gugus karboksil (Gambar 3).
Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida.
Struktur ini dapat menentukan urutan suatu asam amino dari suatu
polipeptida.

Gambar 4. Struktur primer dari protein.


b. Struktur Sekunder
Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur
primer yang linear

distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus

=CO dan =NH di sepanjang tulang belakang polipeptida. Salah satu


contoh struktur sekunder adalah -heliks dan -pleated (Gambar 5
dan 6). Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida
yang terlilit atau terlipat secara berulang.

Gambar 5. Struktur sekunder -heliks.

Gambar 6. Struktur sekunder -pleated.


Struktur

-heliks

terbentuk

antara

masing-masing

atom

oksigen karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang


melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida empat residu
asam amino di sepanjang rantai polipeptida.
Pada struktur sekunder -pleated terbentuk melalui ikatan
hidrogen

antara

daerah

linear

rantai

polipeptida.

-pleated

ditemukan dua macam bentuk, yakni antipararel dan pararel


(Gambar 7 dan 8). Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan
hidrogennya.

Pada

bentuk

konformasi

antipararel

memiliki

konformasi ikatan sebesar 7 , sementara konformasi pada bentuk


pararel lebih pendek yaitu 6,5 . Jika ikatan hidrogen ini dapat
terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara
dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang
melibatkan empat struktur asam amino, maka dikenal dengan
istilah turn yang ditunjukkan dalam Gambar 9.

Gambar 7. Bentuk konformasi antipararel (Berg, 2006).

Gambar 8. Bentuk konformasi pararel.

Gambar 9. Bentuk konformasi turn yang melibatkan empat residu


asam amino.
c.

Struktur Tersier
Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang

tumpang tindih di atas pola struktur sekunder yang terdiri atas


pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai samping
(gugus

R)

berbagai

asam

amino

(Gambar

10).

Struktur

ini

merupakan konformasi tiga dimensi yang mengacu pada hubungan


spasial antar struktur sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat
macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen,
dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat
penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik
akan berikatan di bagian dalam protein globuler yang tidak
berikatan dengan air, sementara asam amino yang bersifat
hodrofilik secara umum akan berada di sisi permukaan luar yang
berikatan dengan air di sekelilingnya.

Gambar 10. Bentuk struktur tersier dari protein denitrificans cytochrome


C550 pada bakteri Paracoccus denitrificans.
d. Struktur Kuartener
Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan subunit atau promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki dua
atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan
membentuk

protein

kompleks

yang

fungsional.

ikatan

yang

berperan dalam struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni


interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan
struktur kuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik.
Jika protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein
dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut dengan
protein tetramerik (Gambar 11).

Gambar 11. Beberapa contoh bentuk struktur kuartener


2.2

Klasifikasi Protein
Protein

dapat

digolongkan

menurut

struktur

susunan

molekulnya,

kelarutannya, adanya senyawa lain dalam molekul, dan tingkat degradasi.


a. Berdasarkan Struktur Susunan Molekul
1. Protein fibriler adalah protein yang berbentuk serabut. Protein ini tidak larut
dalam pelarut-pelarut encer, baik larutan garam, asam, basa ataupun alkohol.
Kegunaan protein ini terutama hanya untuk membentuk struktur bahan dan
jaringan. Contohnya adalah kolagen yang terdapat pada tulang rawan, myosin
pada otot, keratin pada rambut, fibrin pada gumpalan darah.
2. Protein globuler yaitu protein yang berbentuk bola. Protein ini banyak terdapat
pada bahan pangan seperti susu, telur, kacang-kacangan dan daging. Protein ini
larut dalam air, larutan garam dan asam encer dan juga lebih mudah berubah di
bawah pengaruh suhu, konsentrasi garam, pelarut asam dan basa.
b. Berdasarkan Kelarutan
1. Albumin : larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas. Contohnya albumin telur,
albumin serum dan laktalbumin dalam susu.
2. Globulin : larut dalam air, terkoagulasi dalam panas, larut dalam larutan garam
encer. Contohnya miosinogen dalam otot, legumin dalam kacang-kacangan.
3. Glutelin : tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asam/basa
encer.Contohnya glutenin dalam gandum dan orizenin dalam beras.
4. Prolamin : larut dalam alkohol 70-80 % dan tak larut dalam air maupun alkohol
absolut. Contohnya gliadin dalam gandum dan zein pada jagung.

5. Histon : larut dalam air dan tak larut dalam amonia encer. Contohnya globin
dalam hemoglobin.
6. Protamin adalah protein paling sederhana dibandingkan protein-protein lain tetapi
lebih kompleks daripada pepton dan peptida. Protein ini larut dalam air dan tidak
terkoagulasi oleh panas. Contohnya salmin dalam ikan salmon.
c. Berdasarkan Senyawa Lain (Protein Konjugasi)
1. Nukleoprotein tersusun oleh protein dan asam nukleat terdapat pada inti sel,
kecambah, dan biji-bijian.
2. Glikoprotein tersusun oleh protein & karbohidrat dan terdapat pada musin pada
kelenjar ludah, tendomusin pada tendon, hati.
3. Fosfoprotein tersusun oleh protein & fosfst yang mengandung lesitin dan terdapat
pada kasein susu dan vitelin/kuning telur.
4. Kromoprotein tersusun oleh protein & pigmen dan terdapat pada hemoglobin.
5. Lipoprotein tersusun oleh protein & lemak dan terdapat pada serum darah, kuning
telur, susu, darah.
d. Tingkat degradasi
Degradasi biasanya merupakan tingkat permulaan denaturasi.
1. Protein alami adalah protein dalam keadaan seperti protein dalam sel.
2. Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein pada tingkat permulaan
denaturasi. Dapat dibedakan sebagai protein turunan primer (protean,
metaprotein) dan protein turunan sekunder (proteosa, pepton dan peptida).
2.3

Fungsi Protein
Fungsi protein bagi kehidupan dalam tubtuh manusia antara lain:
a. Sebagai Enzim. Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu
senyawa makromolekul spesifik yang disebut enzim, dari reaksi yang sangat
sederhana seperti reaksi transportasi karbon dioksida sampai yang sangat rumit seperti
replikasi kromosom. Protein besar peranannya terhadap perubahan-perubahan kimia
dalam sistem biologis.
b. Alat Pengangkut dan Penyimpanan. Banyak molekul dengan MB kecil serta
beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan oleh protein-protein tertentu. Misalnya
hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit, sedangkan mioglobin mengangkut
oksigen dalam otot.
c. Pengatur Gerakan. Protein merupakan komponen utama daging, gerakan otot terjadi
karena adanya dua molekul protein yang saling bergeseran.

d. Penunjang Mekanis. Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan
adanya kolagen, suatu protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk
serabut.
e. Pertahanan Tubuh atau Imunisasi. Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk

antibodi, yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal dan menempel atau
mengikat benda-benda asing yang masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan
sel-sel asing lain.
f. Media Perambatan Impuls Saraf. Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya

berbentuk reseptor, misalnya rodopsin, suatu protein yang bertindak sebagai reseptor
penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata.
g. Pengendalian Pertumbuhan. Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri)
yang dapat mempengaruhi fungsi bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan
karakter bahan.
h. Pertumbuhan dan Pemeliharaan. Karena sebagian protein tubuh berbentuk hormon
pertumbuhan, maka fungsi protein termasuk dalam pertumbuhan dan pemeliharaan.
dengan proses sintesis dan degradasi protein, pertumbuhan dan pemeliharan sel
maupun jaringan tubuh yang rusak tetap akan tertangani dengan baik oleh protein
tubuh.
i. Pembentukan Ikatan-Ikatan Esensial Tubuh. Hormon-hormon tubuh dan enzim
merupakan bentukan ikatan-ikatan tubuh yang bertindak sebagai katalisator atau
membantu perubahan-perubahan biokimia yang terjadi didalam tubuh. dengan
mengonsumsi protein yang cukup maka ikatan-ikatan ini akan berfungsi dengan baik.
j. Mengatur Keseimbangan Air. cairan dalam tubuh manusia dipisahkan oleh
membran-membaran sel. membran-membran sel ini dneganbantuan protein memiliki
funsi untuk menjaga homeostatis dari cairan itu sendiri, salah satu masalah yang
timbul jika terjadi kekurangan protein, adalah dengan terjadinya edema pada bagian
tubuh tertentu.
k. Netralitas Tubuh. Sebagian besar jarignan tubuh membutuhkan pH netral untuk
menjalankan fungsinya, dan protein dapat bereaksi terhadap asam dan basa dalam
tubuh untuk menjaga pH pada kondisi konstan.
l. Pembentukan Antibodi. Tinggi-rendahnya daya tahan tubuh sangat bergantung pada
pembentukan antibodi dalam tubuh. dan kemampuan tubuh untuk memproduksi
antibodi ini sangat bergantung pada tinggi rendahnya protein tubuh. sebab protein
tubuhlah yang mampu untuk membentuk enzim-enzim yang berguna dalam
pembentukan antibodi ini.

m. Mengangkut Zat Gizi. Dalam hal transportasi sari-sari makanan dalam tubuh protein
juga memiliki andil yang sangat besar, sebab sebagian besar dari zat-zat gizi didalam
tubuh hanya bisa diangkut oleh protein.
2.4

Sifat Fisikokimia Protein


Sifat fisikokimia dari protein tidak sama, tergantung ada jumlah dan jenis
asam aminonya. Berat molekul protein sangat besar sehingga bila protein dilarutkan
dalam air akan membentuksuatu dispersi koloidal. Molekul protein tidak dapat
melalui membram semipermeabel, tetapi asih dapat menimbulkan tegangan pada
membran tersebut.
Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak larut dalam air, tetapi
semua protein tidak larut dalam pelarut lemak seperti misalnya etil eter. Bila dalam
suatu larutan protein ditambahkan garam, daya larut protein akan berkurang akibatnya
protein akan terpisah sebagai endapan yang disebutsalting out. Bila garam netral yang
ditambahkan berkonsentrasi tinggi, maka protein akan mengendap.
Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol maka protein akan
menggumpal. Hal ini disebabkan alkohol menarik mantel air yang melingkupi
molekul-molekul protein, selain iti penggumpalan juga dapat terjadi karena aktivitas
enzim proteolitik.
Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul
protein, menyebabkan protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat
amfoter (daapt bereaksi dengan asam maupun denga basa). Daya reaksi berbagai jenis
protein terhadap asam dan basa tidak sama, tergantung dari jumlah dan letak gugus
amino dan karboksil dalam molekul. Dalam larutan asam (pH rendah), gugus amino
bereaksi dengan H+, sehingga protein bermuatan positif. Bila pada kondisiini
dilakukan elektrolisis, molekul protein akan bergerak kearah katoda. Sebaliknya,
dalam larutan basa (pH tinggi) molekul protein akan bereaksi sebagai asam atau
bermuatan negatif, sehingga molekul protein akan bergerak kearah anoda. Pada pH
tertentu yang disebut titik isolitrik (pI) muatan gugus amino dan karboksil bebas akan
sering menetralkan sehingga molekul bermuatan nol. Tiap jenis protein mempunyai
titik isolitrik yang berlainan. Pengendapan paling cepat terjadi pada titik isolitrik ini,
dan prinsip ini digunakan dalam proses-proses pemisalan dan pemurnian protein.

2.5

Reaksi Kimia Protein

Reaksi Xantoprotein
Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati kedalam larutan protein.

Setelah tercampur terjadi endapan putih yang dapat ebrubah menjadi kuning bila
dipanaskan. Reaksi yang terjadi adalah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada
molekul protein. Jadi reaksi ini positif untuk projein yang mengandung tirosin,
fenilalanin dan triptofan.
Reaksi Hopkins-Cole
Triptofan dapat berkondensasi dengan beberapa aldehida denga bantuan asam
kuat dan membentuk senyawa yang berwarna. Larutan protein yang mengandung
triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins Cole yang mengandung asam
glikosilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air.

Reaksi Millon
Perekasi millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat.

Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan
putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini
positif pada non-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus
hidroksifenil yang berwarna. Protein yang mengandung tirosin akan memberikan hasil
positif.

Reaksi Nitroprusida
Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah

dengan protein yang mempunyai gugus SH bebas. Jadi protein yang mengandung
sistein dapat memberikan hasil positif. Gugus S S- pada sistin apabila direduksi
dahulu dapat juga memberikan hasil positif.

Reaksi Sakaguchi

Perekasi yang digunakan adalah naftol dan natriumhipobromit. Pada dasarnya


reaksiini memberikan hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi, agrinin atau
protein yang mengandung agrinin dapat menghasilkan warna merah.

2.6

Sumber Protein

Menurut sumbernya protein terbagi dua, yaitu protein hewani dan protein
nabati. Protein hewani adalah protein yang berasal dari berbagai bahan makanan dari
hewan, sedangkan protein nabati adalah protein yang bersumber dari tumbuhtumbuhan. Bahan-bahan makanan yang banyak mengandung protein hewan: daging,
ikan, telur dan susu. Bahan-bahan makanan yang banyak mengandung protein nabati:
beras sebagai sumber protein dan kacang-kacangan. Beberapa bahan makanan yang
mengandung protein serta kadar proteinnya adalah sebagai berikut:
N
o
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
2.7

Nama bahan makanan

Kadar protein (%)

Daging ayam
Daging Sapi
Telur ayam
Susu sapi segar
Keju
Bandeng
Udang segar
Kerang
Beras tumbuk merah
Beras giling
Kacang hijau
Kedelai basah
Tepung terigu
Jagung kuning (butir)
Pisang Ambon
Durian

18,2
18,8
12,8
3,2
22,8
20,0
21,0
8,0
7,9
6,8
22,2
30,2
8,9
7,9
1,2
2,5

Peranan Protein pada Bahan Pangan


Fungsi protein dalam pangan antara lain fungsi WHC (Water Holding
Capacity), sifat koagulasi dalam keju dan tahu, sifat stabilisasi dalam es krim, sebagai
kandungan untuk beberapa pangan dan sifat emulsifikasi. Not Fat Dry Milk (NFDM)
digunakan industri untuk memperbaiki kapasitas absorbsi air (pada terigu dapat
memperbaiki adonan), memperbaiki kualitas roti, mengatur pengeluaran gas,
memperkuat struktur dan tekstur, menghambat hilangnya air serta memperbaiki warna
dan flavor.
Protein dapat mengalami kerusakan oleh pengaruh-pengaruh panas, reaksi
kimia dengan asam atau basa, goncangan dan sebab-sebab lainnya. Sebagai contoh
misalnya protein di dalam larutan Ph tertentu dapat mengalami denaturasi dan
mengendap. Perubahan-perubahan tersebut di dalam makanan mudah dikenal dengan

terjadinya penggumpalan atau pengerutan, misalnya telur akan menggumpal dan


daging akan mengerut karena pemanasan atau susu akan menggumpal karena asam.
Larutan protein juga dapat membentuk selaput yang kemudian membuih jika
dikocok, misalnya putihnya telur, tetapi jika pengocokan berlebihan maka hal ini
dapat menyebabkan protein denaturasi sehingga selaput pecah dan buih mengempis.
Disamping denaturasi, protein dapat mengalami degradasi yaitu pemecahan
molekul kompleks menjadi molekul yang lebih sederhana oleh pengaruh asam, basa
atau enzim. Hasil-hasil degradasi protein dapat berbentuk sebagai berikut : protease,
peptone, polipeptida, peptide, asam amino, NH3 dan unsur N. disamping itu dapat
juga dihasilkan komponen-komponen yang menimbulkan bau busuk misalnya
merkaptan, skatol, putrescine dan H2S.

2.8

Analisis Protein
Analisis protein dapat dibagi menjadi dua, yaitu analisis kuantitatif dan
analisis kualitatif.
1. Analisis Kuantitatif
a. Metode Kjedhal
Metode ini merupakan metode yang sederhana untuk penetapan nitrogen total
pada asam amino, protein dan senyawa yang mengandung nitrogen. Sampel
didestruksi dengan asam sulfat dan dikatalis dengan katalisator yang sesuai sehingga
akan menghasilkan ammonium sulfat. Setelah pembebasan alkali dengan kuat,
ammonia yang terbentuk disuling uap secara kuantitatif ke dalam larutan penyerap
dan ditetapkan secara titrasi.
Prinsip
b. Metode Dumas
Prinsip cara ini adalah bahan makanan contohnya dibakar dalam atmosfer CO 2
dan dalam lingkungan yang mengandung kupri oksida. Semua atom karbon dan
hidrogen akan diubah menjadi CO2 dan uap air. Semua gas dialirkan kedalam larutan
NaOH dan dilakukan pengeringan gas. Semua das terabsorpsi kecuali gas nitrogen,
dan gas ini kemudian dianalisis dan diukur
2. Analisis Kualitatif
a. Cara Biologis
Cara biologis dilakukan dengan melibatkan penggunaan binatang percobaan
(tikus), dan kadang-kadang menggunakan manusia percobaan. Cara terakhir ini
penting artinya bila kita ingin mengetahui gizi lebih dalam pada manusia. Cara

penggunaan manusia percobaan jarang dilakukan karena faktor biaya yang mahal dan
sulitnya mendapatkan anak atau orang secara sukarela bersedia makan tidak secara
normal dengan jenis makanan yang tidak menarik baik rupa maupun rasanya pada
jangka waktu yang relatif lama.
b. PER (Protein Efficiency Ratio)
Cara ini biasanya melibatkan anak-anak tikus jantan yang sudah tidak
menyusui lagi, yaitu yang sudah ebrumur 20-30 hari. Kecepatan pertumbuhan tikus
muda tersebut dipakai sebagai ukuran pengujian mutu protein yang dikonsumsi.
c. NPU ( Net Protein Utilization)
Nilai atau mutu protein sangat bergantung pada dua faktor yaitu daya cernanya
dan nilai biologisnya. NPU dinyatakan dalam satuan proses nitrogen yang dikonsumsi
oleh tikus-tikus percobaan. Kadang-kadan penentuan NPU dilakukan pada ransum
dengan kandungan protein tertentu yaitu 10 %. NPU yang diperoleh disebut NPU
standar, sedang penentuan NPU dengan kondisi yang berbeda, misalnya diberikan
ransum makanan yang lazim dimakan dalam kehidupannya, maka NPU yang didapat
disebut NPU operatif.
d. Net Dietary Protein Calories (NDpCal)
Baik nilai NPU maupun nilai biologis sangat dipengaruhi oleh jumlah kalori
yang dikonsumsi. Konsumsi kalori yang rendah akan menurunkan retensi nitrogen
dan akibatnya juga menurunkan nilai NPU dan nilai biologis. Karena itu dirancang
suatu evaluasi protein, yaitu konsumsi kalorinya juga diperhitungkan yang disebut
NDpCal.
e. Nilai Biologis
Nilai biologis merupakan harga atau jumlah fraksi nitrogen yang masuk ke
dalam tubuh yang kemudian dapat ditahan oleh tubuh dan dimanfaatkan dalam proses
pertumbuhan atau untuk menjaga supaya tubuh tetap dalam keadaan normal.
f. Daya Cerna
Yang dimaksud daya cerna adalah jumlah fraksi nitrogen dari bahan makanan
yang dapat diserap oleh tubuh kita.

BAB III
PENUTUP
3.1

Kesimpulan
Protein adalah makromolekul yang paling banyak ditemukan
di dalam sel makhluk hidup dan merupakan 50 persen atau lebih
dari berat kering sel. Protein memiliki jumlah yang sangat bervariasi
yang mulai dari struktur maupun fungsinya. Peranan protein
diantaranya sebagai katalisator, pendukung, cadangan, sistem
imun, alat gerak, sistem transpor, dan respon kimiawi. Proteinprotein tersebut merupakan hasil ekspresi dari informasi genetik
masing-masing suatu organisme tak terkecuali pada bakteri. Protein
dan gen memiliki hubungan yang sangat dekat dimana kode genetik
berupa DNA dienkripsi dalam bentuk kromosom yang selanjutnya
kode genetik

tersebut ditranslasikan menjadi protein

melalui

serangkain mekanisme yang melibatkan RNA dan ribosom.


Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki
berbagai macam struktur yang khas pada masing-masing protein.
Karena protein disusun oleh asam amino yang berbeda secara
kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui ikatan
peptida dan bahkan terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida.
Selanjutnya protein bisa mengalami pelipatan-pelipatan membentuk
struktur yang bermacam-macam. Adapun struktur protein meliputi

struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur


kuartener
3.2

Saran
Protein merupakan makromolekul yang sangan dibutuhkan oleh tubuh. Oleh
karena itu, asupan protein harus dikontrol agar seimbang sehingga tubuh tidak akan
kekurangan protein. Namun, dalam mengkonsumsi protein sebaiknya jangan
berlebihan karena pada saat metabolisme, protein berlebih yang tidak digunakan lagi
akan terbuang karena tida adanya jaringan simpan dalam tubuh, berbeda dengan
karbohidrat dan lemak.

DAFTAR PUSTAKA
Ana dan Titin. 2005. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: UI Press
Anonim. 2012. Struktur dan Fungsi Protein. Tersedia dalam www.generasibiologi.com.
Diakses tanggal 9 Februari 2015.
Anonim. Tt. Fungsi Protein. Tersedia dalam http://www.konsultankolesterol.com. Diakses
tanggal 9 Februari 2015.
Anonim.

Tt.

Struktur

Protein

dan

Penggolongan

Protein.

Tersedia

dalam

https://equentinh.wordpress.com. Diakses tanggal 9 Februari 2015.


F. G. Winarno. 1992. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta : Gramedia.
Rochem. Tt. Sifat-sifat Fisikokimia Protein. Tersedia dalam https://rochem.wordpress.com.
Diakses tanggal 9 Februari 2015.

Anda mungkin juga menyukai