LAPORAN PRAKTIKUM KIMIA KEPERAWATAN

PENCERNAAN AMILUM DENGAN METODE WOHLGEMUTS

Kelompok VI
Ema Dessy Naediwati

I1B109006

Desy Ratna Sari

I1B109013

Enny Zahratunnisa

I1B109018

Elfanizar Yusandi

I1B109201

Muhlisoh

I1B109206

Adi Sucipto

I1B109215

Bagian Biokimia Fakultas Kedokteran

Universitas Lambung Mangkurat
BANJARBARU
Maret, 2010

JUDUL PRAKTIKUM
Pencernaan Amilum dengan Metode Wohlgemuts
TUJUAN PRAKTIKUM
Adapun tujuan praktikum kali ini antara lain adalah sebagai berikut :
-

Untuk mengetahui cara kerja kerja amilase saliva

Untuk mengetahui faktor yang mempengaruhi kerja enzim

METODE PRAKTIKUM
A. Alat Praktikum
Alat alat yang digunakan pada praktikum ini adalah :
1. Plat tetes
2. Pipet tetes
3. Beaker glass
4. Stopwatch
B. Bahan Praktikum
Bahan yang digunakan pada praktikum ini adalah :
1. Saliva
2. Amilum
3. Iodium
C. Cara Praktikum
Pengumpulan Saliva
Probandus berkumur dengan menggunakan aquadest, setelah itu keluarkan saliva dan
tempatkan pada gelas beker. Ambil saliva yang telah terkumpul sebanyak 1 ml dan encerkan
dengan aquadest dalam labu ukur 25 ml.
Pengukuran Aktivitas Amilase Saliva
Masukkan 5 ml larutan kanji ke dalam gelas beker, lalu tambahkan 2 ml buffer fosfat
pH 7. Selanjutnya, masukkan gelas beker tersebut ke dalam waterbath suhu 38 C selama 2

menit. Setelah itu, tambahkan 1 ml saliva yang telah diencerkan dan nyalakan stopwatch.
Ambil 2 tetes larutan dan tempatkan pada plat tetes. Tambahkan 1 tetes larutan iod. Jika
larutan berwarna biru, ulangi lagi percobaan tersebut. Caranya dengan mengambil kembali 2
tetes larutan kemudian menempatkannya pada plat tetes dan ditambahkan 1 tetes larutan iod.
Ulangi cara tersebut setiap menit, sampai warna biru hilang. Jika warna biru hilang, matikan
stopwatch dan catat waktu yang dipergunakan.
Ulangi cara kerja di atas untuk menentukan waktu (dalam detik) hingga warna biru
tersebut hilang. Contoh : andaikan waktu yang diperoleh pada percobaan adalah 6 menit,
maka sesungguhnya waktu yang dipergunakan oleh enzim amilase untuk mengkatalisis
terletak pada menit 5 sampai 6. Dengan demikian, pada saat menit ke 5, pengambilan larutan
dilakukan setiap 10 detik sekali. Jadi waktu yang digunakan adalah 5 menit y detik.

HASIL DAN PEMBAHASAN

A. Hasil Praktikum
a. Identitas Probandus
Nama

: Muhlisoh

Jenis Kelamin

: Perempuan

Umur

: 19 tahun

BB/TB

: 56 kg / 150 cm

Suku/Bangsa

: Banjar/ Indonesia

b. Hasil Praktikum
waktu
1 menit
2 menit
3 menit
4 menit
5 menit
6 menit
7 menit
8 menit
9 menit
10 menit
11 menit
12 menit
13 menit
14 menit
15 menit
16 menit
17 menit
18 menit
19 menit
20 menit
21 menit
22 menit
23 menit
24 menit
25 menit
26 menit
27 menit

Perubahan warna
Biru Tua
Biru Tua
Biru Tua
Biru Tua
Biru Tua
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Biru tua memudar (coklat keorangean)
Orange
Orange memudar
Orange memudar
Orange sangat muda

28 menit

Kuning

Perhitungan:

B. Pembahasan
Sebagian besar bahan makanan dikonsumsi dalam bentuk yang tidak segera dapat
digunakan oleh organisme karena bahan makanan tersebut tidak bisa diserap dari dalam saluran
cerna sebelum terlebih dahulu dipecah menjadi molekul-molekul yang lebih kecil. Proses
pengurain bahan makanan yang terjadi secara alami menjadi bentuk yang bisa diasimilasi
merupakan proses pencernaan (digesti). [1]
Enzim merupakan protein yang berfungsi sebagai biokatalis dalam sel hidup. Kelebihan
enzim dibandingkan katalis biasa adalah (1) dapat meningkatkan produk beribu kali lebih tinggi;
(2) bekerja pada pH yang relatif netral dan suhu yang relatif rendah; dan (3) bersifat spesifik dan
selektif terhadap subtrat tertentu. Enzim telah banyak digunakan dalam bidang industri pangan,

farmasi dan industri kimia lainnya. Dalam bidang pangan misalnya amilase, glukosa-isomerase,
papain, dan bromelin, sedangkan dalam bidang kesehatan contohnya amilase, lipase, dan
protease. Enzim dapat diisolasi dari hewan, tumbuhan dan mikroorganisme.[2]
Enzim sejauh ini banyak digunakan untuk industri makanan dan kesehatan. Amilase
adalah salah satu enzim yang mengkatalis reaksi hidrolisis pati menjadi monosakarida. Enzim
diisolasi dari mikroorganisme. Mikroorganisme adalah sumber yang potensial sebagai bahan
baku untuk produksi enzim. Hal ini disebabkan (1) ekonomis, karena dapat dihasilkan dalam
waktu yang cukup pendek dan media yang cukup murah; (2) kondisi reaksi seperti pH dan
temperatur, mudah diatur dibandingkan dengan tumbuhan dan hewan; dan (3) peningkatan
produksi enzim dapat dikondisikan dengan cara penambahan induser tertentu. [2]
Proses pencernaan makanan diselenggarakan dengan bantuan enzim pencernaan dan
kelenjar pencernaan yang menghasilkan sekret tertentu untuk mempermudah pencernaan dan
dapat diserap tubuh. Berdasarkan hal diatas maka praktikum ini dilakukan analisa kualitatif pada
saliva dan empedu dimana keduanya mempunyai peran dalam proses pencernaan.
Kelenjar saliva yang utama adalah kelenjar parotis, submandibularis dan sublingualis,
selain itu juga ada beberapa kelenjar bukalis yang kecil.[3]
Saliva berperan penting di pencernaan, penyelenggaraan pertahanan dan sebagai pelumas
makanan. [4]
Kandungan saliva secara umum adalah air (99,5%), ion-ion organik (Ca2+, K+, HCO3-.
SCN-, I-), amilase salivarius dan enzim lipase lingual, serta immunoglobulin A. Nilai ph saliva
biasanya berkisar 6,8, dan bisa bervariasi antara kedua sisi netralis tersebut. Sekresi sehari-hari
normal saliva berklisar antara 800 ml dan 1500 ml.[5]
Amilase pada saliva mampu melakukan hidrolisis amilum dan glikogen menjadi maltosa,
walaupun demekian makna enzim ini tidak begitu penting karena waktu kontaknya dengan
makanan begitu singkat. Amilase salivarius dapat dihilangkan keaktifannya pada ph 4,0 atau
kurang, sehingga kerja enzim ini untuk mencerna makanan dalam mulut segera terhenti di dalam
suasana lambung yang asam. Sedangkan enzim lipase lingual pada manusia tidak mempunyai
arti yang penting.[5]

Ph dan suhu optimum untk aktivitas enzim adalah 45 C. Enzim stabil pada pH 6-8 dan
suhu hingga 55 C. Kinetik enzim ditentukan di bawah kondisi standar. Km dan Vmax enzim
sama dengan berturut-turut 4 mg dan 0,03 mg/sec. [6]
Enzim amylase lebih stabil pada pH 5,5 sampai 8,0. Aktivitas optimal terjadi di antara
pH 4,8 dan 6,5. [6]
Enzim secara umum merupakan protein. Enzim tersebut bekerja untuk mempercepat
metabolisme di dalam organisme. Apabila terjadi kerusakan pada struktur enzim maka
metabolisme dapat terganggu yang selanjutnya dapat menimbulkan penyakit. Dengan demikian
enzim dapat digunakan untuk memantau penyakit maupun kecenderungan genetik terhadap
keadaan penyakit.[7]
Sebagian besar reaksi-reaksi biologis tergantung pada biokatalisator. Enzim merupakan
biokatalisator yang merupakan suatu persenyawaan protein yang dihasilkan oleh sel-sel hidup.
Kerja enzim sama dengan katalisator tetapi enzim sangat dipengaruhi oleh keadaan disekitarnya
(environment) . Karena enzim suatu protein , jadi merupakan suatu amfolit sehingga kerjanya
tergantung ph larutan sekitarnya.[8]
Amilase merupakan enzim yang berfungsi memecah pati atau tururnannya. Senyawa ini
terdapat pada hewan dan tumbuhan. Amilase dapat dibagi dalam tiga golongan yaitu: [8]
1. Amilase yang dapat memecah pati secara acak dari tengah atau dari bagian dalam
molekulnya karenanya disebut endoamilase
2. Amilase yang menghidrolisis unit gula dari ujung pati karenanya disebut eksoamilase
3. Glukoamilase yang dapat memisah glukosa dari terminal gula nonpereduksi substrat pati.
Di alam terdapat 2 macam amilase yakni -amilase dan -amilase. Untuk -amilase
biasnya terdapat pada tumbuh-tumbuhan tingkat tinggi, sedangkan -amilase ditemukan pada
bakteri dan getah-getah cairan yang dikeluarkan manusia (saliva, darah, urin).[9]
Ketika makanan dikunyah, makanan bercampur dengan saliva yang terdiri dari enzim
ptialin (suatu amilase) yang disekresikan oleh kelenjar parotis. Enzim ini menghidrolisis tepung
menjadi disakarida maltosa dan polimer glukosa kecil lainnya yang mengandung 3-9 molekul
glukosa seperti maltrotiosa dan limit dekstrin yang merupakan titik cabang molekul tepung .[10]
Tahapan hidrolisis amilum dapat dilukiskan sebagai berikut: [11]
Amilum

Maltosa Amilodekstrin

(dengan I2 berwarna ungu )

Maltosa Eritrodekstrin

(dengan I2 berwarna merah)

Maltosa Akrodekstrin

(dengan I2 tidak berrwarna)

Dekstrin sederhana

Maltosa

Glukosa
Enzim amilase menghidrolisis amilum menghasilkan satuan-satuan maltosa sampai
sebanyak kira-kira 60-70% dari total amilum serta sisanya sebagai dekstrin.[11]
Amilosa merupakan polimer berantai panjang (tidak bercabang). Tetapi berbentuk
spiral.molekulnya terbentuk dari sejumlah 300-400 satuan glukosa (monomer) dengan ikatan
glikosidik (1,4) .enzim amilase dapat menghidrolilsis sampai habis dengan produk akhir
berupa maltosa, enzim ini mempunyai kemampuan khusus dalam memutus rantai polisakarida
pada ikatan glikosidik (1,4) berselang satu (sehingga menghasilkan maltosa).[12]
Enzim amilase berfungsi memecah amilum menjadi sakarida yang sederhana,di dalam
tubuh dihasilkan oleh saliva dan pancreas. Enzim amilase yang dihasilkan di pankreas
menghidrolisis amilum menjadi glukosa sedangkan enzim amilase yang ada di saliva hanya
menghidrolisis amilum sampai menjadi maltosa.
Enzim amilase pada saliva memiliki pH daerah optimum yaitu 6,7. Enzim dapat bekerja
dengan pada pH normal yaitu 5-9, dan akan mengalami denaturasi bila bekerja melewati pH
normal sehingga aktivitas katalistik hilang.
Pada praktikum ini digunakan larutan amilum yang dicampur dengan saliva, dan
ditambah dengan 2 tetes iodium untuk mendapat perubahan warna dari biru menjadi tidak
berwarna.

Indikator yang digunakan dalam percobaan ini adalah larutan iodium karena larutan ini
menampakkan perubahan warna (biru) dan bekerja spesifik pada substrat. Perubahan warna
tersebut disebabkan karena adanya proses adsorbsi molekul iodium yang masuk ke dalam aliran
spiral amilosa.
Iodine langka terdapat di alam. [13]
Setelah beberapa lama, warna kembali bening seperti semula. Hal ini disebabkan karena
amilum akan dipecah oleh enzim amilase sehingga kehilangan daya adsorbsi terhadap iodium.
Mencampurkan amilum dan iodium kedalam saliva harus bersamaan untuk menghindari
amilum terhidrolisis lebih dahulu oleh enzim amilase sehingga bila terlambat ditetesi iodium
akan tidak memberikan perubahan warna biru.
Pada praktikum ini larutan berubah warna menjadi kuning (biru sangat muda) dalam
waktu 28 menit. Probandus yang dipakai adalah seorang perempuan. Hasil praktikum mungkin
terpengaruh oleh hal ini. Sebelumnya probandus yang dipakai adalah seorang laki-laki. Hasilnya
waktunya lebih lama. Hasil praktikum ini mungkin juga dipengaruhi oleh kesalahan teknis yang
dilakukan praktikan. Kesalahan teknisnya antara lain:

Amilum yang teroksidasi

Iodine yang teroksidasi (karena iodine terlalu lama diletakkan di plat tetes)

Kebersihan peralatan yang kurang

Kurang ketelitian dalam pengukuran

Larutan saliva milik probandus lemah

PENUTUP
A.

Simpulan
Berdasarkan hasil yang diperoleh dari praktikum, maka dapat ditarik kesimpulan

sebagai berikut:
1. Larutan berubah warna dari biru menjadi tidak berwarna dalam waktu 28 menit.
2. Indikator yang digunakan dalam percobaan ini adalah larutan iodium karena
larutan ini menampakkan perubahan warna (biru) dan bekerja spesifik pada
substrat. Perubahan warna tersebut disebabkan karena adanya proses adsorbsi
molekul iodium yang masuk ke dalam aliran spiral amilosa.
3. Banyak faktor yang mempengaruhi hasil praktikum.

B. Saran
Pada dasarnya praktikum yang telah dilaksanakan berjalan dengan baik apabila praktikan
lebih teliti dalam melakukan percobaan tersebut.

DAFTAR PUSTAKA
1)

Anonymous. 2008. Buku Ajar Biokimia Kedokteran. Banjarbaru : Bagian Biokimia

Kedokteran Fk Unlam.

2)

Azmi, Johni. Penentuan Kondisi Optimum Aspergillus oryzae untuk Isolasi enzim
Amilase pada Medium Pati Biji Nangka (Arthocarphus heterophilus Lmk). Jurnal
Biogenesis. 2006;2(2):55-58.

3)

Murray, etc All. 1999. Biokimia Harper. Jakarta : Egc.

4)

Gorr, S,-U., S.G. Venkatesh, D.S. Darling. Parotid Secretory Granules: Crossroads of
Secretory Pathways and Protein Storage. J Dent Res 84. 2005;(6):500-509.

5)

Suhartono, Eko. Buku Ajar Kimia Kedokteran I. Bagian Kimia Kedokteran Fk-Unlam,
Banjarbaru. 2003

6) Hoque M.M, et al. Characterization and Optimization of -amilase Activity of Streptomyces

Clavifer. Pakistan Journal of Biological Science. 2006;9:1328-1332.
7)

Sukmariah Dan Kamianti. Kimia Kedokteran I. Binarupa Aksara, Jakarta. 1990

8) Winarno, F.G. Enzim Dan Pangan. Gramedia. Jakarta. 1983.

9) Suhartono, Eko. Modul Praktikum Kimia Kedokteran I. Bagian Kimia Kedokteran FkUnlam, Banjarbaru. 2003
10) Guyton, Arthur C Dan Hall. Buku Ajar Fisiologi Kedokteran Edisi 9 . Egc.Jakarta.1997
11) Suwandi, M. Kimia Organik. Fkui, Jakarta. 1989
12)

Staf Pengajar Biokimia Keperawatan. 2009. Modul Praktikum Biokimia Keperawatan

Edisi I. Banjarbaru : Bagian Biokimia Kedokteran Fk Unlam.

13)

Kopp, Peter A. Reduce, Recycle, Reuse Iodotyrosine Deiodinasein Thyroid Iodide

Metabolism. The new england journal of medicine. 2008;358;17.

Banjarbaru, 3 Maret 2010

Ketua Kelompok

Dosen Praktikum

Adi Sucipto

Drs. Eko Suhartono, M. Si.

NIM. I1B109215

NIP 132064912