Dilihat dari hasil tabel pengamatan terdapat perbedaan yang sangat jelas sekali untuk pengujian Iodium

pada Creaker yang dikunyah dan yang ditumbuk. Creaker yang dikunyah mengalami beberapa
perubahan warna, hal tersebut terjadi disebabkan karena kerja enzim amilase di dalam mulut.
Sedangkan Creaker yang ditumbuk tidak mengalami perubahan warna disebabkan karena tidak adanya
kerja enzim amilase. Perubahan warna Creaker yang dikunyah terjadi pada menit ke 3, 4, 5, dan menit
ke 10, karena pada menit-menit tersebut larutan Iod dan enzim amilase bereaksi, sehingga terjadi
perubahan warna pada Creaker yang di kunyah dan merubah kandungan polisakarida menjadi amilum.
Sedangkan pada Creaker yang di tumbuk tidak mengalami perubahan warna karena kandungan pada
Creaker tetap yaitu masih berbentuk Poli sakarida, walapun telah bercampur dengan larutan Iod yaitu
biru kehitaman, hal tersebut disebabkan karena tidak adanya kerja enzim amilase yang merubahnya.
Anna Poedjiani, FM. Titin Suryatin. 2005.
Kegunaan uji Iod adalah untuk mengatahui kandungan amilum (polisakarida) pada makanan atau
karbohidrat kandungannya. Begitupula dengan kegunaan uji Benedict mengetahui kandungan glukosa
(monosakarida)pada karbohidrat yang akan di uji. Selain itu uji benedict juga di gunakan untuk
pemeriksaan glukosa dalam urine. Anna Poedjiani, FM. Titin Suryatin. 2005.
Dalam hal pencernaan, air liur berperan dalam membantu pencernaan karbohidrat. Karbohidrat atau
tepung sudah mulai dipecah sebagian kecil dalam mulut oleh enzim ptyalin. Enzim dalam air liur itu
memecah amylum menjadi disakarida maltosa dan polimer glukosa kecil lainnya.Air liur atau saliva
sebagian besar diproduksi oleh tiga kelenjar utama yakni kelenjar parotis, kelenjar sublingual dan
kelenjar submandibula. Volume air liur yang diproduksi bervariasi yaitu 0,5 1,5 liter setiap hari
tergantung pada tingkat perangsangannya. http://www.jakartapress.com/news/id/8350/Manfaat-Air-
Liur.jp 07/10/09
Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan
cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi, dengan demikian mempercepat reaksi
ini. (http://andhikse.blogspot.com/2008/11/peran-enzim-amilase-pada-tubuh-manusia.html. 07/10/09.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor diantaranya adalah :
1. Suhu (temperatur)
Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Peningkatan suhu menyebabkan
energi kinetik pada molekul substrat dan enzim meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat.
Namun suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi,
sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim akan
bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 300 40 0C.
2. Derajat keasaman (pH)
Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga
menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH
optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase
bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat
asam).

Uji iod ialah untuk penambahan iod pada suatu polisakarida akan menyebabkan terbentuknya
kompleks adsorpsi berwarna spesifik. Amilum atau pati dengan iodium menghasilkan waerna
biru, dekstrin menghasilkan warna merah anggur, glikogen dan sebagian pati yang terhidrolisis
bereaksi dengan yodium membentuk warna merah cokelat. Kegunaan uji iod salah satunya yaitu
sebagai indikator adanya kandungan pati (sakarida) pada sampel makanan.
2. Apakah saliva itu? Kelenjar apa yang menghasilkannya, dan komponen apa saja yang
terkandung dalam saliva?
Jawab:
Saliva adalah suatu cairan oral yang kompleks dan tidak berwarna yang terdiri atas campuran
sekresi dari kelenjar ludah besar dan kecil yang ada pada mukosa oral. Saliva memiliki peranan
yang sangat penting dalam mempertahankan keseimbangan ekosistem didalam rongga mulut.
Saliva dapat disebut juga kelenjar ludah atau kelenjar air liur. Semua kelenjar ludah mempunyai
fungsi untuk membantu mencerna makanan dengan mengeluarkan suatu sekret yang disebut
salivia (ludah atau air liur). Saliva diproduksi oleh kelenjar saliva mayor dan minor. Kelenjar
saliva mayor merupakan kelenjar saliva utama yang terdiri dari kelenjar parotid, kelenjar
submandibular, dan kelenjar sublingual. Sedangkan kelenjar saliva minor merupakan kelenjar
saliva yang ditemukan di sepanjang mukosa rongga mulut. Komponen utama saliva adalah air
yaitu sebesar 98%. Dalam saliva juga terdapat komponen lain dan dapat dibedakan atas
komponen organik dan komponen anorganik. Komponen organik saliva terdiri dari amilase,
imunoglobulin, mukus, gikoprotein, lisozim, sistem peroksidase, laktoferin, laktoperoksidase dan
gustin. Sedangkan komponen anorganik dalam saliva adalah ion kalsium, magnesium, fluorida,
bikarbonat, kalium, natrium, klorida dan amonium. Selain itu terdapat gas karbondioksida,
nitrogen dan oksigen.
3. Faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi aktivitas kerja enzim?
Jawab:
Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu:
a. Suhu. Pada suhu tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat, dan aktivitas enzim meningkat.
b. pH. Perubahan kondisi asam dan basa di sekitar molekul enzim dapat mempengaruhi bentuk tiga
dimensi enzim dan dapat menyebabkan denaturasi enzim.
c. Aktivator dan inhibitor. aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim
dengan substratnya. Sebaliknya, inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan
enzim dengan substratnya.
d. Konsentrasi enzim. Semakin besar konsentrasi enzim, semakin cepat pula reaksi yang
berlangsung.
e. Konsentrasi substrat. Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat
dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim
bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut.

F. Analisis Hasil Pengamatan
Pada praktikum kali ini dilakukan dua jenis perlakuan pada zat uji berupa kue cracker asin,
yaitu dengan ditumbuk dan dikunyah dengan interval waktu tertentu (30 detik, 1 menit, 2 menit,
3 menit, 4 menit, 5 menit dan 10 menit). Cracker yang telah ditumbuk dan dikunyah tersebut lalu
ditetesi iod dan disimpan ditempat yang gelap selama 30 menit. Tampak pada hasil akhir, cracker
yang ditumbuk dengan perlakuan tersebut diatas (baik hasil tumbukan cracker yang hanya
ditetesi iod maupun yang ditetesi saliva dan iod) menunjukan warna hitam dan ungu pekat.
Berdasarkan literatur, enzim ptialin dalam saliva merupakan suatu enzim amilase yang berfungsi
memecah molekul amilum menjadi maltosa dengan proses hidrolisis, dan proses ini akan
berjalan lebih baik jika makanan dikunyah lebih halus (Poedjiadi, Anna: 1994). Maka, tidak
adanya perubahan warna yang terjadi bisa saja disebabkan karena tidak adanya kerja enzim, atau
enzim amilase belum bekerja secara optimal karena tidak adanya proses pengunyahan,
melainkan hanya penumbukan dengan ditambah saliva dan ditetesi iod maupun hanya ditetesi
iod saja.
Selanjutnya, untuk hasil dari jenis perlakuan berupa pengunyahan lalu ditambah iod dengan
interval waktu tertentu menunjukan keragaman warna yang terbentuk. Untuk pengunyahan
dengan interval waktu mulai dari 30 detik, 1 menit dan 2 menit warna yang terbentuk adalah dari
ungu pekat sampai ungu muda. Hal ini dikarenakan cracker hanya berada sebentar sekali didalam
mulut sehingga penguraian amilum menjadi disakarida juga sedikit (Goenarso, Darmadi: 2005).
Sedangkan untuk pengunyahan dengan interval waktu 3 menit, 4 menit, 5 menit dan 10 menit
menunjukan perubahan warna yang relatif sama, yaitu putih tulang. Hal tersebut terjadi
disebabkan karena pada menit-menit tersebut larutan iod dan enzim amilase bereaksi, sehingga
terjadi perubahan warna pada cracker yang di kunyah dan amilase merubah atau menghidrolisis
pati atau amilum menjadi bentuk karbohidrat lebih sederhana, yaitu dekstrin, dan apabila berada
dimulut cukup lama maka sebagian akan diubah menjadi disakarida maltosa. (Almatsier, Sunita:
2009)

G. Daftar Pustaka
Almatsier, Sunita. 2009. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Jakarta: PT. Gramedia Pustaka Utama
Goenarso, Darmadi. 2005. Fisiologi Hewan. Jakarta: Universitas Terbuka
Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: Universitas Indonesia Press


3. Aktivator dan Inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya, misalnya
ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat
ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-
inhibitor
4. Konsentrasi Enzim
Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi enzim makin tinggi pula
kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
5. Konsentrasi Substrat
Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim tetap.
Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat
meningkatkan kecepatan reaksi enzimselanjutnya.http://www.edukasi.net/
mapok/mp_full.php?id=372&fname=materi3.html 07/10/09
Jika dilihat dari hasil pengamatan dan percobaan pada beberapa suhu, maka akan dihasilkan titik
akromatis pada menit ke 14 untuk suhu 350C dan pada menit ke 2 untuk suhu 450C pada uji Benedict
dan Iod. Tapi jika yang di gunakan adalah suhu 550C, maka titik akromatisnya adalah pada ke 24. Titik
akromatis adalah dimana enzim tidak bereaksi lagi atau tidak terjadi lagi perubahan warna.




GRAFIK HASIL PERCOBAAN



Karena enzim tersusun oleh protein, maka enzim sangat peka terhadap suhu. suhu yang terlalu tinggi
dapat menyebabkan denaturasi protein. suhu yang terlalu rendah dapat menghambat reaksi. pada
umumnya enzim bekerja pada suhu 350-C-450C. Jika dibandingkan dengan lilteratur lain, kerja enzim
pada kisaran suhu tersebut memang sama atau mencapai titik optimum pada kisaran suhu tersebut
(suhu antara 350-450C)
Grafik Perbandingan









Reversible.http://images.google.co.id/imgres?imgurl=http://risnawatiku.blog.friendster.com/files/enzi
m.jpg&imgrefurl=http://sahrulcau.blog.friendster.com/2008/12/enzim/&usg=__0071bUW81FF_9qibIq7
j3x4g2Ms=&h=202&w=320&sz=6&hl=id&start=4&um=1&tbnid=W8gmb2ItWrxENM:&tbnh=74&tbnw=1
18&prev=/images%3Fq%3Dsuhu%2Benzim%26hl%3Did%26sa%3DN%26um%3D1 07 Oktober 2009
Jadi berdasarkan hasil percobaan suhu optimum untuk kerja enzim amylase adalah kisaran suhu 300C-
450C dan pada kisaran suhu tersebut juga dapat terjadi titik akromatis. Karena jika melebihi suhu
tersebut dapat menyebabkan denaturasi dan suhu yang terlalu rendah juga dapat menghanbat reaksi
enzim.
Akan tetapi kami yang melakukan pengamatan mendapat beberapa kendala diantaranya adalah ketidak
fokusan dalam bekerja kelompok, kurangna waktu untuk praktikum, kurangnya kerja sama antara
kelompok praktikum yang satu dengan lainnya sehingga menyebabkan ketidak sesuaian antara teori
dengan hasil praktikum yang diinginkan.
Enzim yang termauk dalam kelompok hidrolase bekerja sebagai katalis sbagai reaksi hidrolisis. ada tiga
jenis hidrolase yaitu pemecah ikatan ester, pemecah glikosida dan yang memecah ikatan peptide.
Sebagai contoh fosfatase adalah eznim yang dapat memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa,
misalnya glukosa-6-fosfat dapat dipecah menjadi glukosa dan asam fosfat. Enzim amylase dapat
memecah ikatan-ikatan amilum hingga terbentuk maltose. Ada tiga macam enzim amylase, yaitu -
amilase, -amilase dan -amilase. -amilase terdapat pada saliva (ludah) dan pancreas. enzim ini
memecah ikatan 1-4 yang terdapat pada amilum dan disebut endoamilase sebab enzim ini memecah
bagianbagian dalam atau bagian tengah molekul amilum. ( Anna Poedjiani, FM Titin Suryatin. 2005).

VII. DAFTAR PUSTAKA
Darmadi Goenarso, dkk. 2005. Fisiologi Hewan. Penerbit Universitas Terbuka. Jakarta
Anna Poedjiani, FM Titin Suryati. 2005. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press, Jakarta
htpp://sectidacdaveris.wordpress.com/artikel-kedokteran-peran-enzim-dalam-metabolisme-dan-
manfaatnya-dalam-bidang-diagnosis-dan-pengobatan. 12 September 2009
http://images.google.co.id/imgres?imgurl=http://risnawatiku.blog.friendster.com/files/enzim.jpg&imgr
efurl=http://sahrulcau.blog.friendster.com/2008/12/enzim/&usg=__0071bUW81FF_9qibIq7j3x4g2Ms=
&h=202&w=320&sz=6&hl=id&start=4&um=1&tbnid=W8gmb2ItWrxENM:&tbnh=74&tbnw=118&prev=/i
mages%3Fq%3Dsuhu%2Benzim%26hl%3Did%26sa%3DN%26um%3D1 07 Oktober 2009
http://www.edukasi.net/mapok/mp_full.php?id=372&fname=materi3.html 07/10/09
(http://andhikse.blogspot.com/2008/11/peran-enzim-amilase-pada-tubuh-manusia.html. 07/10/09
http://www.jakartapress.com/news/id/8350/Manfaat-Air-Liur.jp 07/10/09
http://id.wikipedia.org/wiki/enzim 12 September 2009