Praktikum I

A. Judul Praktikum : Enzim dan kerja enzim

B. Tanggal Praktikum
: 16 Oktober 2015
C. Tujuan Praktikum
:
1. Mengetahui kerja enzim Amilase pada proses pencernaan di dalam mulut.
2. Mengukur Kerja Enzim Amilase Dalam Beberapa Lingkungan suhu yang
berbeda
D. Landasan teori
Enzim merupakan substansi penting dalams setiap reaksi kimia dalam sel.
Orang yang pertama menemukan enzim adalah Edward dan Hans Buchner.
Oleh karena enzim dapat mempercepat reaksi kimia, berarti enzim merupakan
rekasi katalis. Enzim merupakan katalisator organic dan dibuat dalam sel
makhluk hidup sehingga enzim disebut juga biokatalisator (Cartono, 2004).
1. Sifat Enzim
a. Selektif, karena enzim hanya dapat bekerja pada substrat tertentu.
b. Spesifik, karena hanya rekasi tertentu yang dapat dikatalisasikan oleh
enzim.
c. Efisien, karena enzim dapat menurunkan energy aktivitas.
d. Enzim adalah katalisator, artinya enzim dapat mempercepat suatu
reaksi tanpa ikut menmgalami perubahan.
e. Enzim bersifat reversible atau dapat bekerja bolak-balik. Artinya enzim
tidak menentukan arah reaksi, tetapi hanya mempercepat reaksi sampai
terjadi kesetimbangna. Hamper s eluruh jenis enzim adalah protein.
f. Enzim dapat bereaksi dengan baik pada suhu 300C 370C dan dapat
bereaksi lebih cepat pada suhu lebih dari 500C. namun pada suhu
antara 600C 700C, reaksi enzim menurun (Cartono, 2004).
3. Fungsi Enzim
Fungsi suatu enzim adalah katalis untuk proses biokimia yang
terjadi dalam sel maupun diluar sel. Suatu enzim dapat mempercepat
reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut
dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang
sangat efisien, disamping itu mempunyai kekhasan yang tingi. Seperti juga
katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energy aktivasi suatu
reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energy (reaksi
endergonik) dan adapula yang menghasilkan energy atau mengeluarkan
energy (eksergonik) (Anna Poedjiadi, 1994).

Saliva adalah suatu cairan oral yang kompleks dan tidak berwarna
yang terdiri atas campuran sekresi dari kelenjar ludah besar dan kecil yang
ada pada mukosa oral. Saliva memiliki peranan yang sangat penting dalam
mempertahankan keseimbangan ekosistem didalam rongga mulut. Saliva
dapat disebut juga kelenjar ludah atau kelenjar air liur. Semua kelenjar
ludah mempunyai fungsi untuk membantu mencerna makanan dengan
mengeluarkan suatu sekret yang disebut salivia (ludah atau air liur). Dan
juga mempertahankan kelembaban mulut, bekerja sebagai pelarut molekul
yang merangsang indera pengecap, membantu proses bicara dengan
memudahkan pergerakan bibir dan lidah, dan mempertahankan kebersihan
mulut dan gigi. Saliva juga mempunyai daya antibakteri, dan penderita
defisiensi salivasi (xerostomia) mempunyai insidens karies gigi yang lebih
tinggi daripada normal.
Saliva diproduksi oleh kelenjar saliva mayor dan minor. Kelenjar
saliva mayor merupakan kelenjar saliva utama yang terdiri dari Kelenjar :
saliva total pd manusia (1.5 L per hari).a. Parotis Serosa Air 20,b. Sub
mandibulla Campuran Agak viskous 70,c. Sub lingua mucus vikous 5.
Sedangkan kelenjar saliva minor merupakan kelenjar saliva yang
ditemukan di sepanjang mukosa rongga mulut. Komponen utama saliva
adalah air yaitu sebesar 98%. Dalam saliva juga terdapat komponen lain
dan dapat dibedakan atas komponen organik dan komponen anorganik.
Komponen organik saliva terdiri dari amilase, imunoglobulin, mukus,
gikoprotein, lisozim, sistem peroksidase, laktoferin, laktoperoksidase dan
gustin. Sedangkan komponen anorganik dalam saliva adalah ion kalsium,
magnesium, fluorida, bikarbonat, kalium, natrium, klorida dan amonium.
Selain itu terdapat gas karbondioksida, nitrogen dan oksigen.
Enzim ini bekerja pada pati dan dekstrin (atau juga Glikogen ) dan
mengubahnya menjadi maltosa, dengan hasil antara amilo dekstrin,
eritrodekstrin, dan aktrodekstrin. Sekitar 1500 air liur disekresi per hari.
pH saliva saat kelenjar istirahat sedikit lebih rendah dari 7,0, tetapi selama
sekresi aktif, pHnya mencapai 8,0. Air liur mengandung dua enzim

pencernaan: lipase lingual, yang disekresi oleh kelenjar di lidah, dan amilase saliva, yang disekresi oleh kelenjar-kelenjar saliva.
Produksi enzim amilase dapat menggunakan berbagai sumber
karbon. Contoh-contoh sumber karbon yang murah adalah sekam, molase,
tepung jagung, jagung, limbah tapioka dan sebagainya. Jadi pada
praktikum ini menggunakan crakers .
Titik akromatis adalah titik dimana sudah tidak terjadi perubahan
warna lagi. Pada uji iod titik akromatis bisa diartikan sebagai titik dimana
terjadi perubahan kimia dari polisakarida menjadi monosakarida.
Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu:
a. Suhu. Pada suhu tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat, dan
aktivitas enzim meningkat.
b. pH. Perubahan kondisi asam dan basa di sekitar molekul enzim dapat
mempengaruhi bentuk tiga dimensi enzim dan dapat menyebabkan
denaturasi enzim.
c. Aktivator dan inhibitor. aktivator merupakan molekul yang
mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya. Sebaliknya,
inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim
dengan substratnya.
d. Konsentrasi enzim. Semakin besar konsentrasi enzim, semakin cepat
pula reaksi yang berlangsung.
e. Konsentrasi substrat. Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap,
kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya peningkatan
konsentrasi substrat.

Namun, pada saat sisi aktif semua enzim

bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan

reaksi enzim lebih lanjut.
E. Alat Dan Bahan
Alat
Beker gelas 25 ml
Tabung reaksi
Pipet
Batang pengaduk kaca
Gelas ukur
Plat tetes
Lumpang dan alu porselin

Bahan
Saliva
Larutan Amilum
Larutan Iod
Larutan Benedict
Es dan Air es
Lugol
Kue cracker asin

Bunsen spiritus, kaki tiga, Water bath

kasa
Alumunium foil
Termometer
Kardus bekas
F. Cara kerja
a. Kerja Enzim Amilase Pada Proses Pencernaan di Dalam Mulut

Ambilah 2 buah kue cracker

Kemudian simpanlah hasil

kunyahan dan hasil tumbuhan
masing-masing pada tempat terpisah
(bisa menggunakan plat tetes).

Sebagian di kunyah dan sebagian lagi

ditumbuk di dalam lumpang.

Tetesi kedua sampel dengan larutan

iod masing-masing 5 tetes

Lakukan uji iod tersebut pada interval

waktu pengunyahan 30 detik, 1 menit, 2
menit, 3 menit, 4 menit, 5 menit, dan 10
menit.

Amati perubahan yang terjadi, lalu

deskripsikan hasil pengamatan, dan
terangkan mengapa demikian.

Lanjutkan pengamatan uji iod setelah

seluruh sample tadi disimpan di ruang
tanpa cahaya selama 30 menit.

Deskripsikan hasil pengamatan dan

terangkan mengapa demikian

b. Kerja enzim Amilase Pada Beberapa Suhu Lingkungan

Setiap kelompok
mengumpulkan filtrat saliva 2
ml saliva tersebut
dikumpulkan dalam sebuah
beker gelas dan dilakukan
homogenisasi .

Tabung reaksi
4 disimpan
pada suhu 35
C, (water
bath)

Tabung reaksi 5
disimpan pada
suhu 45 C,
(bunsen)

sediakan water
bath yang
dipasang pada
suhu
5C,15C,25C,35
C,45 C,65 C.

Tabung
reaksi 3
disimpan
pada suhu
25C (suhu
ruangan)

Tabung reaksi
6 disimpan
pada suhu 65
C(bunsen)

Setelah
percobaan
selesai buatlah
grafik yang
menunjukan
hubungan
antara
temperatur dan
kerja enzim
Amilase.

Selama
berlangsung
percobaan,
tabung reaksi
tidak boleh
dikeluarkan dari
water bath , dan
suhu water bath
harus di jaga agar
tetap konstan.

Tentukanlah
pada grafik
suhu optimum
untuk kerja
enzim amilase.

Silakan diskusikan
apabila hasil
percobaan yang anda
peroleh tidak sesuai
dengan yang
diharapkan.

Kemudian ke dalam 6
buah tabung reaksi yang
bersih dimasukan masingmasing 20 ml larutan
amilum, lalu di atur
seperti berikut :

Tabung reaksi 2
disimpan pada
suhu 15C,
(air es)

Setelah
dibiarkan 10
menit,
masukkan ke
dalam masingmasing tabung
reaksi di atas
0,5 ml (10
tetes) saliva.

Catatlah saat
tercapainya titik
akromatis untuk
keenam macam
suhu.

Tabung reaksi 1
disimpan pada
suhu 5C, (es)

Catatlah waktu
saat
memasukannya,
Dengan interval
waktu 2 menit

Lakukanlah uji
benedict bersamasama uji iod
terhadap larutan
amilum yang ada
dalam keenam
tabung di atas.

G. Hasil Pengamatan
TABEL I. Kerja Enzim Amilase Pada Proses Pencernaan Di Dalam Mulut
No

Waktu

Ditumbuk

Sebelum di Tetesi Iod

Ket : Kuning
2

30detik

Warna
Setelah di Tetesi Iod 30 Menit

Ket : Hitam pekat

Ket : Ungu

Ket : Kuning
3

1 menit

2 menit

Ket : Kuning
Ket : Kuning

Ket : Ungu

Ket : Ungu pekat

5

3 menit

Ket : Kuning
6

4 menit

Ket : Ungu pekat

Ket : Ungu

Ket : Kuning
7

5 menit

Ket : Kuning
8

Ket : Kuning

10 menit

Ket : Kuning

Ket : Kuning

TABEL II. Kerja Enzim Amilase Pada Beberapa Suhu Lingkungan

N

Suhu

o
1

5C

15C

25C

Lar.Amilum Di

Banyak

Tambah

Tetes(Titik

Gambar

Waktu

Warna

Iod
Benedict
Iod
Benedict
Iod
Benedict

Akromatis)
5 tetes
7 tetes
5 tetes
13 tetes
9 tetes
8 tetes

10 menit
14 menit
10 menit
26 menit
18 menit
16 menit

Coklat kehitaman
Biru bening
Coklat kemerahan keruh
Kebiruan
Coklat muda
Biru bening

Iod

7 tetes

14 menit

Merah Bata kehitaman

35 C

Benedict

8 tetes

16 menit

Biru

45 C

Iod
Benedict

15 tetes
15 tetes

30 menit
30 menit

Coklat kehijauan pekat

Kebiruan

Iod
6

65 C

Benedict

12 tetes
9 tetes

24 menit

Coklat Kehijauan semakin

18 menit

pekat
Biru bening Terjadi
endapan

Grafik Pengaruh Suhu Terhadap kecepatan kerja enzim

Grafik Pe ngaruh S uhu Terhadap k e ce patan k e rja e nzim
35
30
25
20
INTERVAL WAKTU 15IOD

BENEDICT

10
5
0

5 C

15 C

25 C

35 C

45 C

65 C

tEMPERATUR

H. Analisis
Sebelum kita membahas tentang hasil pengamatan terlebih dahulu kita harus
mengetahui tentang alasan dan kegunaan bahan bahah yang digunakan pada
praktikum enzim dan kerja enzim:
Uji iod ialah untuk penambahan iod pada suatu polisakarida akan
menyebabkan terbentuknya kompleks adsorpsi berwarna spesifik. Amilum atau pati
dengan iodium menghasilkan warna biru, Bila larutan dipanaskan, struktur nya akan
hilang sehingga molekul pati tidak dapat lagi mengikat iodium. Akibatnya, warna biru
juga hilang. Monosakarida dan disakarida tidak memberikan warna biru dengan
iodium.dekstrin menghasilkan warna merah anggur, glikogen dan sebagian pati yang
terhidrolisis bereaksi dengan yodium membentuk warna merah cokelat. Kegunaan uji
iod salah satunya yaitu sebagai indikator adanya kandungan pati (sakarida) pada
sampel makanan.
Sedangkan uji benedict digunakan untuk menguji adanya glukosa dalam suatu
larutan, benedict digunakan untuk mentes atau memeriksa kehadiran gula
monosakarida dalam suatu cairan monosakarida bersifat reduktor, dengan meneteskan
reagen akan menghasilkan endapan merah bata. Selain menguji kualitas secara
kuantitatif, karena semakin banyak gula dalam suatu larutan.
Dalam praktikum kali ini dilakukan dua jenis perlakuan pada zat uji berupa
kue cracker asin, yaitu dengan ditumbuk dan dikunyah dengan interval waktu tertentu
(30 detik, 1 menit, 2 menit, 3 menit, 4 menit, 5 menit dan 10 menit). Cracker yang
telah ditumbuk dan dikunyah tersebut lalu ditetesi iod dan disimpan ditempat yang
gelap selama 30 menit. Dan hasil dari cracker yang di tumbuk lalu di tetesi saliva itu
menghasilkan warna berwarna hitam pekat menunjukan kandungan karbohidratnya

berupa glukosa masih utuh tidak mengalami penguraian seperti halnya yang mendapat
perlakuan menggunakan enzim amilase dalam mulut. Sehingga hasil yang diperoleh
amilumnya tampak sangat pekat.
Selanjutnya, untuk hasil dari jenis perlakuan berupa pengunyahan lalu
ditambah iod dengan interval waktu tertentu menunjukan keragaman warna yang
terbentuk. Untuk pengunyahan dengan interval waktu mulai dari 30 detik, 1,2,3,4
warna yang terbentuk adalah dari ungu pekat sampai ungu muda setelah di tetesi iod .
Hal ini dikarenakan cracker hanya berada sebentar sekali didalam mulut sehingga
penguraian amilum menjadi disakarida juga sedikit (Darmadi, 2005:2.3).
Sedangkan untuk pengunyahan dengan interval waktu 5 menit dan 10 menit
seharusnya menunjukan perubahan warna yang relatif berbeda dengan yang sebelum
di tetesi iod Hal tersebut terjadi disebabkan karena pada menit-menit tersebut larutan
iod dan enzim amilase bereaksi, sehingga terjadi perubahan warna pada cracker yang
di kunyah dan amilase merubah atau menghidrolisis pati atau amilum menjadi bentuk
karbohidrat lebih sederhana, yaitu dekstrin, dan apabila berada dimulut cukup lama
maka sebagian akan diubah menjadi disakarida maltosa. (Almatsier, 2009: 23)
Berdasarkan literatur, enzim ptialin dalam saliva merupakan suatu enzim amilase yang
berfungsi memecah molekul amilum menjadi maltosa dengan proses hidrolisis, dan
proses ini akan berjalan lebih baik jika makanan dikunyah lebih halus (Poedjiadi,
Anna: 2009). Maka, tidak adanya perubahan warna yang terjadi bisa saja disebabkan
karena tidak adanya kerja enzim, atau enzim amilase belum bekerja secara optimal
karena tidak adanya proses pengunyahan, melainkan hanya penumbukan dengan
ditambah saliva dan ditetesi iod maupun hanya ditetesi iod saja.

Selanjutnya, untuk hasil dari jenis perlakuan berupa pengunyahan lalu

ditambah iod dengan interval waktu tertentu menunjukan keragaman warna yang
terbentuk. Untuk pengunyahan dengan interval waktu mulai dari 30 detik, 1 menit dan
2 menit warna yang terbentuk adalah dari hitam sampai ungu kehitaman . Hal ini
dikarenakan cracker hanya berada sebentar sekali didalam mulut sehingga penguraian
amilum menjadi disakarida juga sedikit (Goenarso, Darmadi: 2005).
Sedangkan untuk pengunyahan dengan interval waktu 3 menit, 4 menit, 5
menit dan 10 menit menunjukan perubahan warna yang relatif sama. Hal tersebut

terjadi disebabkan karena pada menit-menit tersebut larutan iod dan enzim amilase
bereaksi, sehingga terjadi perubahan warna pada cracker yang di kunyah dan amilase
merubah atau menghidrolisis pati atau amilum menjadi bentuk karbohidrat lebih
sederhana, yaitu dekstrin, dan apabila berada dimulut cukup lama maka sebagian akan
diubah menjadi disakarida maltosa. (Almatsier, Sunita: 2009).
Tetapi pada praktikum kali ini warna cracker masih sama ketika sebelum d
tetesi iod Perbedaan hasil percobaan ini dipengaruhi oleh konsentrasi saliva masingmasing orang dan cara pengunyahannya yang berbeda, sehingga hasil yang diperoleh
pun berbeda.
Dan Pada praktikum dan tabel ke II Berdasarkan hasil praktikum pada uji
hidrolisis amilum uji iod dan benedict pada suhu 5C,15C,25C,35 C,45 C,65 C
terlihat perubahan. Pada uji benedict warna tidak begitu memperlihatkan perubahan
namun ditemukan butiran-butiran putih dari menit ke menit pada setiap suhu, maka
hal ini sesuai dengan teori bahwa ini menandakan adanya proses hidrolisis maltosa
menjadi dua molekul glukosa. Proses pemanasan mempercepat hidrolisis maltosa
menjadi glukosa. Pada uji iod ditemukan titik akromatis pada suhu 35 C yang
ditandai dengan intensitas kepekatan yang makin bertambah dari menit pertama
hingga menit terakhir, namun dalam sumber literatur menyatakan bahwa suhu optimal
enzim berada pada suhu 30C - 40 C dan akan rusak di atas suhu 50C. Hal ini
disebabkan apabila enzim berada pada suhu yang terlalu tinggi akan mengakibatkan
denaturasi (perubahan struktur) serta kerusakan pada enzim dan jika kurang dari 30C
enzim bekerja inaktif atau tidak berfungsi sementara.Pada praktikum ini merupakan
urutan hidrolisis amilumAmilum diubah menjadi maltose yang dibantu oleh enzim
amylase. Maltose diubah kembali menjadi glukosa oleh enzim maltase.
Amilum (S) + Amilase (E) Amilase (E) Amilum (S)
Amilase (E) + Maltosa (P)
Hal tersebut menunjukan bahwa kerja enzim optimum karena enzim amylase
selesai bekerja ketika tidak ada lagi karbohhidrat yang harus di ubah. Fungsi saliva
terpusat pada isinya, yaitu amylase saliva (ptyalin) suatu enzim untuk mengurai
amilum pada tahap awal. (Darmadi Gunarso.2005.2.27).

Setiap enzim memiliki suatu suhu yang optimum dimana laju reaksinya
berjalan paling cepat. Suhu ini memungkinkan terjadinya tubrukkan molekuler paling
banyak tanpa mendeturasi enzim (team pengajar, 2015:8)
I. Pertanyaan
1. Apa kegunaan uji Iod dan Benedict?
Uji iod ialah untuk penambahan iod pada suatu polisakarida akan
menyebabkan terbentuknya kompleks adsorpsi berwarna spesifik. Amilum atau pati
dengan iodium menghasilkan warna biru, dekstrin menghasilkan warna merah anggur,
glikogen dan sebagian pati yang terhidrolisis bereaksi dengan yodium membentuk
warna merah cokelat.
Sedangkan uji benedict digunakan untuk menguji adanya glukosa dalam suatu
larutan, benedict digunakan untuk mentes atau memeriksa kehadiran gula
monosakarida dalam suatu cairan monosakarida bersifat reduktor, dengan meneteskan
reagen akan menghasilkan endapan merah bata. Selain menguji kualitas secara
kuantitatif, karena semakin banyak gula dalam..
2. Apakah saliva itu? Kelenjar apa yang menghasilkannya, dan komponen apa saja yang
terkandung dalam saliva?
Jawab:
Saliva adalah suatu cairan oral yang kompleks dan tidak berwarna yang terdiri atas
campuran sekresi dari kelenjar ludah besar dan kecil yang ada pada mukosa oral.
Saliva memiliki peranan yang sangat penting dalam mempertahankan keseimbangan
ekosistem didalam rongga mulut. Saliva dapat disebut juga kelenjar ludah atau
kelenjar air liur. Semua kelenjar ludah mempunyai fungsi untuk membantu mencerna
makanan dengan mengeluarkan suatu sekret yang disebut salivia (ludah atau air
liur). Saliva diproduksi oleh kelenjar saliva mayor dan minor. Kelenjar saliva mayor
merupakan kelenjar saliva utama yang terdiri dari kelenjar parotid, kelenjar
submandibular, dan kelenjar sublingual. Sedangkan kelenjar saliva minor merupakan
kelenjar saliva yang ditemukan di sepanjang mukosa rongga mulut. Komponen utama
saliva adalah air yaitu sebesar 98%. Dalam saliva juga terdapat komponen lain dan
dapat dibedakan atas komponen organik dan komponen anorganik. Komponen
organik saliva terdiri dari amilase, imunoglobulin, mukus, gikoprotein, lisozim, sistem
peroksidase, laktoferin, laktoperoksidase dan gustin. Sedangkan komponen anorganik
dalam saliva adalah ion kalsium, magnesium, fluorida, bikarbonat, kalium, natrium,
klorida dan amonium. Selain itu terdapat gas karbondioksida, nitrogen dan oksigen.
3. Faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi aktivitas kerja enzim?
Jawab:

Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu:

a. Suhu. Pada suhu tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat, dan aktivitas
enzim meningkat.
b. pH. Perubahan kondisi asam dan basa di sekitar molekul enzim dapat
mempengaruhi bentuk tiga dimensi enzim dan dapat menyebabkan denaturasi
c.

enzim.
Aktivator dan inhibitor. aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan
antara enzim dengan substratnya. Sebaliknya, inhibitor merupakan suatu molekul

yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya.

d. Konsentrasi enzim. Semakin besar konsentrasi enzim, semakin cepat pula reaksi
yang berlangsung.
e. Konsentrasi substrat. Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi
akan meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada
saat sisi aktif semua enzim bekerja, penambahan substrat tidak dapat
meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut.
4. Apa yang dimaksud titik akromatis?
Titik akromatis adalah titik dimana sudah tidak terjadi perubahan warna lagi. Pada uji
iod titik akromatis bisa diartikan sebagai titik dimana terjadi perubahan kimia dari
polisakarida menjadi monosakarida.
5. Berapa suhu optimum kerja enzim amilase berdasarkan hasil percobaan? Bandingkan
dengan sumber literatur!
Berdasarkan percobaan suhu optimum kerja enzim amilase adalah 350C dengan
ditandai intensitas perbedaan kepekatan dari 2 menit pertama sampai 2 menit ke 15,
sedangkan berdasarkan sumber literature suhu optimum enzim itu 300C - 400C.
Karena enzim akan mengalami denaturasi apabila berada dalam suhu yang terlalu
tinggi.
6. Buatlah grafik yang menunjukan suhu optimum untuk aktifitas kerja enzim amilase--suhu terhadap interval waktu!
7. Buatlah grafik yang menggambarkan titik akromatis!
8. Uraikan tahapan hidrolisis amilum oleh enzim amilase!
Tahap hidrolisis amilum

Amilum

Amilodekstrin

Eritrodekstrin

Akrodekstrin

Maltosa

J. Daftar Pustaka
Tim pengajar. 2015. Panduan Praktikum Fisiologi Hewan. Bandung. UIN press
Almatsier, Sunita. 2009. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Jakarta: PT. Gramedia Pustaka Utama
Goenarso, Darmadi. 2005. Fisiologi Hewan. Jakarta: Universitas Terbuka
Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: Universitas Indonesia Press
(http://roypg.blogspot.com/2009/02/karbohidrat.html/diakses_2015/18/10-2015 ).
(http://Hildayani,2009http://www.21ildashiro.blogspot.com/diakses2015/18/10-09.00)
(http://oketips.com/10146/tips-enzim-pencernaan-mengetahui-cara-kerja-enzim-amilase)