LAPORAN PRAKTIKUM

Nama : Septi Handayani

NIM : 4301418103
Jurusan / Prodi : Kimia/ Pendidikan Kimia
Kelompok : 4 (empat)
Tanggal Praktikum : 21 Mei 2021
Nama Praktikum : Enzim

1. Tujuan
1) Memahami fungsi enzim di dalam tubuh manusia.
2) Mengidentifikasi aktivitas enzim melalui gejala dan fenomena yang dapat diamati.
3) Terampil melaksanakan eksperimen pengujian aktivitas enzim.
2. Pendahuluan
Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh sel. Enzim
sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim.
Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan
terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. Enzim merupakan suatu protein seperti
halnya protein lain, enzim dapat mengalami perubahan struktur apabila dikenakan pada suhu
yang ekstrim. Bila terjadi perubahan struktur, enzim menjadi tidak fungsional lagi. Supaya
dapat bekerja secara optimal, enzim memerlukan kondisi (pH, suhu, kepekatan) tertentu.
Kerja enzim bersifat spesifik, enzim ptialin hanya bekerja untuk amilum, enzim katalase
hanya bekerja untuk hidrogen peroksida dan sebagainya (Basoeki, 2000).
Enzim adalah substansi dengan dasar protein yang terdapat pada manusia, hewan,
maupun tumbuhan. Enzim membantu proses metabolisme tubuh yang memungkinkan proses
kehidupan dapat berjalan. Salah satu jenis enzim yang mempunyai peranan penting adalah
enzim pencernaan. Enzim ini merupakan bagian integral dari proses pencernaan. Enzim
pencernaan sudah mulai bekerja dari saat makanan masuk kedalam mulut sampai makanan
masuk kedalam lambung, usus halus dan usus besar. Enzim berguna untuk memecah
makanan menjadi bagian yang lebih kecil. Bagian yang lebih kecil inilah yang akan diserap
melalui dinding usus (Medicastore, 2007).
Aktivitas enzim disebut juga sebagai kinetic enzim. Kinetik enzim adalah kemampuan
enzim dalam membantu reaksi kimia. Tubuh manusia menghasilkan berbagai macam enzim
yang tersebar di berbagai bagian dan memiliki fungsi tertentu. Salah satu enzim yang penting
dalam sistem pencernaan manusia adalah enzim amilase. Enzim ini terdapat dalam saliva
atau air liur manusia. Saliva yang disekresikan oleh kelenjar liur selain mengandung enzim
amilase juga mengandung 99.5% air, glikoprotein, dan musim yang bekerja sebagai pelumas
pada waktu mengunyah dan menelan makanan. Amilase atau ptialin yang terdapat dalam
saliva adalah α-amilase liur yang mampu membuat polisakarida (pati) dan glikogen
dihidrolisis menjadi maltosa dan oligosakarida lain dengan menyerang ikatan glikosidik α (1
4). Amilase liur akan segera terinaktivasi pada pH 4,0 atau kurang sehingga kerja pencernaan
makanan dalam mulut akan terhenti apabila lingkungan lambung yang asam menembus
partikel makanan (Iskandar dan Desi, 2009).
Enzim amilase umumnya bekerja maksimal pada suhu tubuh normal dan aktivitasnya
akan menurun seiring terjadinya penyimpangan dari suhu normal. Sebagai katalis dalam
reaksi - reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:
1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat termolabil, membutuhkan pH dan suhu
yang tepat.
2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat.
3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa
mengubah kesetimbangan reaksi.

4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.

5. Enzim dapat bekerja secara bolak - balik.

6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan
lain-lain.
Enzim dikatakan sebagai komponen protein yang berperan sangat penting dalam
aktivitas biologis dalam jumlah yang sangat kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu
sehingga dalam keadaan normal tidak terjadi penyimpangan-penyimpangan hasil akhir
reaksinya. Enzim ini akan kehilangan aktivitasnya akibat :
1. Panas
2. Asam atau basa kuat
3. Pengaruh lain yang bisa menyebabkan denaturasi protein (Campbell, 2000).
Untuk aktivitasnya kadang-kadang enzim membutuhkan kofaktor yang bisa
berupa senyawa organik atau logam. Senyawa organik itu terikat pada bagian
protein enzim. Bila ikatan itu lemah, maka kofaktor tadi disebut co-enzim. Dan jika
terikat erat melalui ikatan kovalen maka dinamakan gugus prostetik. Dan umumnya dua
kofaktor itu tidak dibedakan dan disebut coenzyme saja. (Arofah, C.2010:1-14).

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang

mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Hampir
semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisis oleh enzim, molekul awal
reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi
molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel
memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat. Molekul enzim
meningkatkan dengan nyata kecepatan reaksi kimia spesifik yang tanpa enzim akan
berlangsung sangat lama. Enzim tidak mengubah titik keseimbangan reaksi yang
dikatalisisnya, enzim juga tidak akan habis dipakai atau diubah secara permanen
oleh reaksi–reaksinya (Putri, W. D., Haryadi, Marseno, D. W., dan Cahyanto, M. N. 2012
: 52-60)
 Fungsi penting dari enzim adalah sebagai biokatalisator, reaksi kimia secara
kolektif membentuk metabolisme perantara sel, suatu bagian yang sangat kecil dari suatu
molekul besar protein enzim sangat berperan untuk katalis reaksi. Bagian yang kecil
ini dinamakan bagian aktif enzim. Aktivitas katalitik enzim dapat ditentukan juga
melalui struktur tiga dimensi molekul enzim tersebut. Enzim disini mempunyai peranan
katalis dalam menurunkan aktivitas dari reaksi energi. Aktivasi dapat diartikan sebagai
sejumlah energi atau kalori yang diturunkan oleh suatu mol zat pada temperatur tertentu
untuk membawa molekul ke dalam aktifnya atau keadaan aktifnya (Sumardjo, D. 2009)
3. Alat dan Bahan

Alat : Bahan :

1. Tabung Reaksi 1. Sampel air ludah

2. Kertas saring 2. larutan amilum
3. Timbangan 3. larutan I2 dalam KI (larutan lugol)
4. Mortir porselen 4. Indikator universal
5. Pipet tetes 5. Getah/cairan lambung binatang
6. Pembakar spiritus 6. aquades
7. Kaki tiga 7. Reagen benedict
8. kasa 8. ragi roti
9. Beaker glass 9. pasir bersih
10.toluena
11.larutan natrium karbonat
12.larutan buffer pH = 4
13.sukrosa
14.Filtrat kedelai
15.indikator PP
16.larutan HgCl2
17.larutan urea 1%

4. Metode
A. Uji Aktivitas Ptialin
1) Dimasukkan 3 ml air ludah kedalam tabung reaksi.
2) Lalu diencerkan menjadi 6 ml, selanjutnya tabung reaksi tersebut dikocok hingga
larutan menjadi homogen.
3) Dimasukkan masing-masing 2 mL larutan amilum encer kedalam kedua tabung
reaksi.
4) Selanjutnya ditambahkan 2 mL larutan air ludah pada tabung 1 (pertama) dan 2
mL aquades pada tabung 2 (kedua).
 5) Selanjutkan kedua tabung reaksi tersebut dikocok kuat hingga larutan tersebut
tercampur dan menjadi larutan homogen.
6) Selanjutnya kedua tabung reaksi tersebut ditambahkan 1-2 tetes larutan lugol.
B. Uji Getah Lambung

● Pada tabung 1
1) Dimasukkan 2 mL cairan lambung kedalam tabung 1
2) Selanjutnya pH larutan tersebut diperiksa.
● Pada tabung 2
1) Dimasukkan 2 mL aquades kedalam tabung reaksi ke-2
2) Selanjutnya pH larutan tersebut diperiksa
C. Uji Sukrase
1) 1 gram ragi roti dimasukkan mortir porselin kemudian ditambahkan 5 gram pasir
bersih lalu digerus sampai hancur
2) Ditambahkan 10 ml toluena kemudian diaduk hingga homogen
3) Selanjutnya ditambahkan 30 ml aquades selanjutnya pisahkan cairan tersebut dari
supernatan nya menggunakan kertas saring
4) Supernatan yang telah didapatkan dari proses pemisahan kemudian dibagi
menjadi 5 bagian selanjutnya setiap bagian supernatan tersebut diperlakukan
berbeda-beda
Perlakukan supernatan dalam uji Sukrase
No. Supernatan Buffer Sukrosa Amilum Aquades Na2CO3 Fehling
asetat

1. 3 cc 1 cc - - 3cc 5cc 5cc

2. 3 cc 1 cc 3 cc - - 5cc 5cc

3. 3 cc 1 cc - 3cc - 5cc 5cc

4. 3 cc 1 cc 3cc - - 5cc 5cc

(dipanaskan)

5. 3 cc 1 cc - 3cc - 5cc 5cc

(dipanaskan)

5) 5 bagian supernatan tersebut kemudian dipanaskan.

D. Uji aktivitas urease dalam kedelai
1) 3 buah tabung reaksi yang bersih disiapkan kemudian isi dengan bahan-bahan
berikut :
 a. Pada tabung 1 berisi 1 mL filtrat kedelai kemudian ditambahkan ureum
5% sebanyak 5 cc lalu ditambahkan 1 tetes larutan pp.
b. Pada tabung 2 berisi 1 mL filtrat kedelai kemudian ditambahkan ereum
5% sebanyak sebanyak 5 cc kemudian ditambahkan 5 tetes HgCl2
selanjutnya ditambahkan 1 tetes larutan pp.
c. Pada tabung 3 berisi 1 mL filtrat kedelai yang telah didihkan kemudian
ditambahkan ureum 5% sebanyak 5 cc lalu ditambahkan 1 tetes larutan pp.
2) Ketiga tabung reaksi tersebut dimasukkan dalam penangas air pada suhu 40°C selama
5 menit kemudian diamati perubahan yang terjadi.

5. Hasil dan Pembahasan

a. Uji Aktivitas Ptialin
Amilase atau ptialin yang terdapat dalam saliva adalah α-amilase liur yang
mampu membuat polisakarida (pati) dan glikogen dihidrolisis menjadi maltosa dan
oligosakarida lain dengan menyerang ikatan glikosodat α (1 4). Amilase liur akan segera
terinaktivasi pada pH 4,0 atau kurang sehingga kerja pencernaan makanan dalam mulut
akan terhenti apabila lingkungan lambung yang asam menembus partikel makanan.
Enzim amilase umumnya bekerja maksimal pada suhu tubuh normal dan
aktivitasnya akan menurun seiring terjadinya penyimpangan dari suhu normal.
Pada percobaan ini, saliva atau air liur diencerkan dengan aquades sampai
homogen. Kemudian menyiapkan 2 tabung reaksi yang masing-masing tabung
ditambahkan 2 ml larutan amilum encer. Tabung 1 ditambahkan air ludah sebanyak 2 ml
dan 2-3 tetes lugol, sedangkan tabung 2 ditambahkan aquades sebanyak 2 ml dan 2-3
tetes lugol. Pada tabung 1 larutan berwarna kuning hal itu dikarenakan air ludah (enzim
ptialin) menghambat reaksi antara amilum dengan iodin yang terdapat dalam larutan
lugol. Pada tabung 2 larutan berubah warna menjadi coklat hal itu dikarenakan terjadi
reaksi antara amilum dengan iodin yang terdapat dalam larutan lugol. Iodine sendiri
merupakan suatu indikator adanya amilum, semakin sedikit amilum dalam larutan uji
(semakin banyak amilum yang telah terhidrolisis) maka warna yang dihasilkan juga akan
semakin pudar.
Reaksi yang terjadi yaitu sebagai berikut :
b. Uji Getah Lambung

Pepsin merupakan enzim yang dihasilkan kelenjar di lambung dengan bantuan

asam lambung. Pepsin berfungsi memecah protein kompleks menjadi protein sederhana
sehingga dapat dibawa oleh pembuluh darah ke seluruh jaringan tubuh. Jumlah produksi
pepsin sebanding dengan banyaknya asam lambung. Semakin banyak pepsin,
berarti jumlah asam lambung juga banyak, berlaku pula hal sebaliknya.
Akibatnya, lambung rentan terkena infeksi karena fungsi asam lambung melapisi mukosa
lambung agar terlindung dari infeksi.

Kerja enzim yang terdeteksi membuktikan bahwa enzim dapat bekerja optimum
pada suhu tertentu sehingga nilai kuantitatif aktivitasnya besar. Gaman dan Sherrington
(1994) memiliki teori yang menyebutkan bahwa enzim dipengaruhi oleh suhu yang sama
dengan suhu tubuh yaitu sekitar 30-40°C. Suhu di atas 100°C dapat membuat enzim
rusak, sedangkan pada suhu sangat rendah enzim belum teraktivasi sehingga tidak dapat
menjalankan fungsinya dengan baik.

Rata-rata enzim bekerja pada suhu optimum, namun tidak dapat bekerja pada
suhu yang terlalu tinggi atau belum aktif pada suhu yang terlalu rendah (Keusch 2003).
Hal itu juga terjadi pada pepsin. Pepsin akan rusak jika dipanaskan pada suhu 100°C
karena ikatan yang terjadi pada protein mengalami denaturasi. Pepsin yang dipanaskan
pada suhu 37°C – 40°C menunjukkan bahwa pepsin bekerja yang ditunjukkan dengan
benang-benang fibrin yang warnanya semakin memudar karena terhidrolisis. Hasil
menunjukkan bahwa suhu optimum pepsin adalah 37°C.

Suasana asam atau basa dapat menyebabkan protein terdenaturasi dan aktivitas
enzim akan hilang (Ahmad 2000) . Setiap enzim memiliki karakteristik pH optimum
yang berbeda pada suatu substrat dan akan aktif pada range pH yang sangat kecil. Enzim
memiliki pH optimum sekitar 7 (netral). Enzim memiliki konstanta disosiasi pada gugus
asam ataupun gugus basa pada residu terminal karboksil dan asam amino. Reaksi apapun
tidak tampak pada tabung 1 yang hanya berisi aquades dan pepsin karena tidak ada
suasana asam yang cukup untuk membantu enzim pepsin bekerja. Tabung 1 memiliki pH
berkisar 3.0 - 4.0. Tabung 2 yang berisi HCl, aquades, dan pepsin dengan pH 1.0
dipanaskan pada suhu 37°C menunjukkan terjadinya pelepasan benang-benang fibrin
dengan jumlah yang banyak. Hasil pengamatan ini membuktikan bahwa pepsin bekerja
pada suhu optimum sebesar 37°C dan pH optimum sebesar 1.0.

c. Uji Sukrase
 Enzim sukrase adalah salah satu enzim pencernaan yang terdapat dalam kelenjar
usus. Fungsi enzim sukrase adalah untuk mengubah sukrosa menjadi glukosa dan
maltosa. Enzim sukrase dapat diperoleh dari pemanfaatan mikroba penghasil enzim
seperti Saccharomyces cerevisiae yang terdapat dalam ragi roti.

Enzim sukrase dilakukan dengan memberi perlakuan yang berbeda pada

supernatan. Supernatan merupakan penyedia enzim sukrase yang dibuat dari ragi roti
yang mengandung mikroba penghasil enzim sukrase. Secara umum supernatan
ditambahkan buffer asetat yang berfungsi untuk mempertahankan pH agar kerja enzim
tidak terganggu. Ditambahkan natrium karbonat untuk menetralkan kembali dari
penambahan buffer asetat. Serta ditambahkan pereaksi benedict untuk mengidentifikasi
adanya sebagai hasil dari aktivitas enzim sukrase. Identifikasi ini positif jika
menghasilkan larutan berwarna hijau atau terdapat endapan merah bata. Setelah
ditambahkan benedict, kemudian dipanaskan untuk menurunkan energi aktivasi sehingga
reaksi dapat berlangsung menjadi cepat.

Uji enzim sukrase dilakukan untuk mengetahui kandungan sukrosa pada ragi roti,
langkah pertama adalah membuat supernatan dengan cara menghaluskan 1 gram ragi roti
yang dicampur 5 gram pasir, kemudian ditambah 10 ml toluena, kemudian diaduk hingga
homogen, kemudian ditambah 30 ml aquades hingga terbentuk suspensi, terakhir
suspensi dipisahkan dan diambil supernatannya. Supernatan ditempatkan pada 5 tabung
reaksi dengan volume sama yaitu 3 ml. Adapun perlakuan dalam tiap-tiap tabung reaksi
adalah:

Tabung 1: supernatan 3 ml + Na2Co3 5 tetes + fehling 5 ml warna larutan berubah dari

agak keruh menjadi biru tua.

Tabung 2: supernatan 3 ml + buffer asetat 1 ml + sukrosa 3 ml + Na2CO3 5 tetes +

fehling 5 ml. warna larutan berubah dari agak keruh menjadi biru tua. Berikut reaksinya
Tabung 3: supernatan 3 ml + buffer asetat 1 ml + amilum 3 ml + Na2CO3 5 tetes +
fehling 5 ml.warna larutan berubah dari agak keruh menjadi biru tua.

Tabung 4: supernatan 3 ml dipanaskan + buffer asetat 1 ml + sukrosa 3 ml + Na2CO3 5

tetes + fehling 5 ml. warna larutan berubah dari agak keruh menjadi biru tua.

Tabung 5: supernatan 3 ml dipanaskan + buffer asetat 1 ml + amilum 3 ml + Na2CO3 5

tetes + fehling 5 ml.warna larutan berubah dari agak keruh menjadi biru tua.

Kemudian kelima tabung reaksi dipanaskan dengan beaker glass berisi air pada kompor
hingga mendidih. Pengamatan yang dilakukan terlihat:

Tabung 1: warna biru tua dan endapan biru serta ada buih dilarutan

Tabung 2: warna larutan biru tua dengan endapan warna coklat muda, serta ada buih-buih
warna putih pada lapisan atas.

Tabung 3: warna larutan biru tua dan terbentuk endapan coklat.

Tabung 4: warna larutan berwarna biru agak keruh, terbentuk sedikit endapan coklat pada
bagian bawah dan terntuk buih atau gelembung pada bagian bawah dan terbentuk buih
atau gelembung pada bagian atas.

Tabung 5: warna larutan biru tua dengan endapan coklat.

 Bisa disimpulkan bahwa pengujian enzim sukrase akan positif apabila terbentuk
endapan warna coklat atau merah dan larutan berwarna biru. Hal tersebut dikarenakan
reaksi antara fehling dengan sukrosa ataupun amilum. Pada tabung reaksi yang
ditambahkan sukrosa bisa diidentifikasi dengan jelas bahwa terdapat seperti buih atau
gelembung pada lapisan atas. Pada tabung reaksi yang ditambahkan amilum juga terdapat
endapan coklat yang menandakan bahwa enzim sukrase juga terdapat pada amilum.
Perbedaan juga terjadi pada tabung yang diberi supernatan panas dengan komposisi sama
tabung 2 dan tabung 4 terdapat perbedaan pada warna larutan. Pada tabung reaksi 4
warna larutan keruh dan lebih banyak buih mengembang dibanding tabung 2. Hal yang
sama terjadi pada tabung reaksi 3 dan 5 dengan komposisi sama terdapat perbedaan
warna pada endapannya.

d. Uji Aktivitas Urease dalam Kedelai

Enzim urease merupakan enzim yang menguraikan urea menjadi amonia dan
karbondioksida. Enzim urease banyak ditemukan pada kacang kedelai dan biji tanaman
lainnya. Enzim urease merupakan protein murni yang bisa hidup pada suhu 60°C.
Uji enzim urease dilakukan dengan memberi perlakuan yang berbeda pada filtrat
kedelai. Filtrat kedelai merupakan penyedia enzim urease. Secara umum filtrat kedelai
ditambahkan dengan ureum dan indikator PP, dengan fungsi untuk fungsi penambahan
ureum berfungsi sebagai sampel yang akan diuraikan oleh enzim urease sedangkan untuk
fungsi penambahan indikator PP berfungsi sebagai indikator adanya amonia sebagai hasil
penguraian urea, sampel positif mengandung amonia jika larutan berwarna merah muda.
Setelah ditambahkan indikator PP, larutan dipanaskan agar dapat menurunkan energi
aktivasi sehingga reaksi dapat berlangsung lebih cepat.
Ureum dapat diuraikan dengan oleh enzim urease menjadi CO2 dan NH3 karena adanya
NH3 maka akan dapat memerahkan indikator PP kerja enzim dapat dirusak atau dihambat
bila dipanaskan atau bila diberi Hg. Pereaksi yang digunakan untuk uji urease adalah
larutan urea 1%, filtrat kedelai, indikator PP, larutan HgCl2.
● Hasil pada tabung I = larutan bewarna merah muda (menandakan positif
mengandung ammonia)
Penyebabnya yaitu karena adanya aktivitas enzim urease yang menguraikan
ereum menjadi amonia dan karbondioksida, reaksinya yaitu :
Urea
NH2CONH2 + H2O —> 2NH3 + CO2
NH3+ H2O —> NH4OH
NH4OH —> NH4+ + OH-
NH4+ + indikator PP —> larutan merah muda
● Pada tabung II, filtrat ditambahkan larutan ereum, HgCl2 dan indikator PP.
Fungsi penambahan HgCl2 untuk mengetahui pengaruh logam berat terhadap
aktivitas enzim urease
Hasil pada tabung II = larutan berwarna putih (menandakan negatif ammonia)
 Penyebabnya yaitu karena logam berat bertindak sebagai inhibitor yang dapat
menghambat kerja enzim urease. Oleh karena itu, ureum tidak terurai menjadi
amonia dan karbondioksida, sehingga ammonia tidak dapat terdeteksi.
Mekanisme enzim dengan adanya suatu inhibitor

● Pada tabung III, filtrat kedelai dipanaskan terlebih dahulu untuk mengetahui
adanya pengaruh suhu pada enzim urease.
Hasil pada tabung III = larutan yang bewarna merah muda pudar (positif
mengandung ammonia)
Hasil menunjukkan bahwa amonia yang terdapat dalam sampel lebih sedikit.
Penyebabnya yaitu karena enzim urease mengalami denaturasi sehingga hanya
sedikit enzim yang aktif. Oleh karena itu, urea menjadi lebih sulit terurai dan
amonia yang dihasilkan pun menjadi lebih sedikit

6. Simpulan dan Saran

a. Simpulan
Enzim ptialin jika direaksikan dengan amilum dan lugol tidak akan terjadi reaksi,
sedangkan jika amilum dan lugol dapat terjadi reaksi yang ditandai adanya perubahan warna
yaitu warna coklat.
Enzim sukrase yang berfungsi untuk memecah sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa,
akan rusak bila dipanaskan pada suhu tinggi. Uji enzim sukrase positif sukrosa: terdapat endapan
coklat dan buih/gelembung yang mengambang. Uji enzim sukrase positif amilum: terdapat
endapan coklat.
Enzim pada getah lambung bekerja pada suhu optimum sebesar 37°C dan pH optimum
sebesar 1.0 (sangat asam).
Enzim urease merupakan enzim yang menguraikan urea menjadi amonia dan
karbondioksida. Enzim urease banyak ditemukan pada kacang kedelai dan biji tanaman lainnya.
Uji aktivitas enzim urease dilakukan dengan penambahan indikator PP untuk mengidentifikasi
ammonia sebagai hasil pemecahan urea, sampel positif mengandung amonia jika larutan
berwarna merah muda.
 b. Saran
Referensi untuk memahami praktikum enzim sudah cukup lengkap. Alangkah lebih baik
jika praktikum dilakukan secara langsung yang akan lebih memahamkan praktikan dalam uji- uji
pada enzim.
7. Referensi

Ahmad H. 2000. Larutan Asam dan Basa. Bandung: Ganesa.

Arofah, C. 2010. Identifikasi Kesalahan Konsep Buffer Pada Siswa Kelas XI IPA SMA Negeri
Malang. Jurnal Penelitian. Vol 02 (34 : 1-14)

Basoeki, Soedjono, dkk. 2000. Petunjuk Praktikum Anatomi dan Fisiologi Manusia. Malang:
FMIPA UM.

Campbell, N.A. 2000. Biologi Edisi Kelima. Jakarta : Erlangga.

Gaman PM, KB Sherrington. 1994. Ilmu Pangan, Pengantar Ilmu Pangan, Nutrisi dan
Mikrobiologi. Yogyakarta: Universitas Gadjah Mada Press.

Iskandar, Taufik dan Desi Arena Widyasrini. 2009. Pengaruh Enzim Bromelin dan Waktu
Inkubasi pada Proses Hidrolisis Ikan Lemuru Menjadi Kecap. Buana Sains 9(2) :
183-189

Keusch P. 2003. Basic and Acid Azo Dyes. USA: Chemie-uni.

Medicastore (2007). Sigelosis (Disentri Basiler), diakses pada 27 Mei 2021

http://www.medicastore.com/index.php?mod=penyakit&id=213

Putri, W. D., Haryadi, Marseno, D. W., dan Cahyanto, M. N. 2012. Isolasi dan Karakterisasi
Bakteri Asam Laktat Amilolitik Selama Fermentasi Growol Makanan Tradisional
Indonesia. Jurnal Teknologi Pertanian. Vol 13(1): 52–60.

Sumardjo, D. 2009. Pengantar Kimia: Buku Panduan Kuliah Mahasiswa Kedokteran dan
Program Strata 1 Fakultas Bioeksakta. Jakarta : Penerbit Buku Kedokteran EGC.

8. Lampiran
1. Data Pengamatan
a. Uji Aktivitas Ptialin
1) Amilum + air ludah + lugol = larutan berwarna kuning
2) Amilum + lugol = larutan berwarna coklat
Reaksi yang terjadi amilum + lugol yaitu sebagai berikut :
 b. Uji Getah Lambung

Sampel pH

HCl 1

Air 7

c. Uji Sukrase
No Cara kerja Pengamatan

1. Supernatan + buffer asetat Larutan putih kekuningan

Campuran + aquades Tetap
Campuran + Na2CO3 Tetap
Campuran + fehling A Larutan biru muda
Campuran + fehling B Larutan biru tua, fase minyak
diatas

2. Supernatan + buffer asetat Larutan putih kekuningan

Campuran + sukrosa Tetap
Campuran + Na2CO3 Tetap
Campuran + fehling A Larutan biru muda
Campuran + fehling B Larutan biru tua

3. Supernatan + buffer asetat Larutan putih kekuningan

Campuran + amilum Tetap
Campuran + Na2CO3 Tetap
Campuran + fehling A Larutan biru muda
Campuran + fehling B Larutan biru tua
4. Supernatan dipanaskan
Supernatan + buffer asetat
Campuran + sukrosa
Campuran + Na2CO3
Campuran + fehling A
Campuran + fehling B
Larutan putih kekuningan
Tetap
Tetap, terdapat endapan putih
Tetap
Larutan biru muda
Larutan biru tua

5. Supernatan dipanaskan Larutan putih kekuningan

Supernatan + buffer asetat
Campuran + amilum
Campuran + Na2CO3
Campuran + fehling A
Campuran + fehling B
Tetap
Tetap, terdapat endapan putih
Tetap
Larutan biru muda
Larutan biru tua

d. Uji Aktivitas Urease dalam Kedelai

● 1 mL filtrat kedelai kemudian + ureum 5% sebanyak 5 cc + 1 tetes larutan pp —>
larutan berwarna merah muda (+ammonia)
● 1 mL filtrat kedelai kemudian + ureum 5% sebanyak sebanyak 5 cc + 5 tetes
HgCl2 selanjutnya + 1 tetes larutan pp —> larutan tidak berwarna (-ammonia)
● 1 mL filtrat kedelai yang telah didihkan + ureum 5% sebanyak 5 cc + 1 tetes
larutan pp —> larutan berwarna putih (-ammonia)

2. Analisis Data
C. Uji Sukrase

Reaksi tabung 2
D. Uji aktivitas urease dalam kedelai

● Pada tabung I

NH2CONH2 + H2O —> 2NH3 + CO2

NH3+ H2O —> NH4OH
NH4OH —> NH4+ + OH-
NH4+ + indikator PP —> larutan merah muda

● Mekanisme enzim urease dengan adanya inhibitor yang terjadi pada tabung II
3. Daftar Gambar

A. Uji Ptialin B. Uji Getah Lambung

C. Uji Sukrase D. Uji aktivitas urease dalam kedelai

 Semarang, 27 Mei 2021

Mengetahui,

Dosen Praktikum Praktikan

Samuel Budi Wardhana Kusuma, S.Si., M.Sc., Ph.D. Septi Handayani

NIP.198204182006041002 NIM.4301418103
Soal Evaluasi
1. Tuliskan fungsi ptialin dalam proses pencernaan dan jelaskan termasuk enzim apakah ptialin?
Jawab :
Enzim ptialin termasuk dalam golongan enzim amilase yang bertugas memecah pati atau
karbohidrat menjadi gula.
2. Jelaskan bagaimana membuat larutan iodium?
Jawab :

Cara Membuat Larutan Iodine/Iodium 0.1 N ( 0.05 M ) sebanyak 1000 ml

Diketahui : Mr Iodine = 253.81 gr/mol
Rumus :
N = (gr x n ) / (MrxV)
0.1 = (gr x 2 ) / (253.81 x 1L )
gr = ( 253.81 x 0.1N )/2
gr = 12.69 gram
Jadi Iodine yang diperlukan 12.69 gram.

Langkah - langkah membuat larutan Iodine/Iodium 0.1N ( 0.05 M) :

● Timbang Iodine sebanyak 12.69 gram + KI 18 gram, masukkan dalam gelas beker
250 ml
● Tambah aquadest 150 ml. Aduk hingga larut sempurna. Jika masih susah larut
bisa ditambahkan KI lagi.
● Setelah larut sempurna, masukkan larutan iodine ke dalam labu takar 1000 ml,
tambahkan aquadest sampai tanda batas. Gojog hingga homogen.
● Segera pindahkan ke dalam botol reagen gelap dan beri label.

3. Jelaskan mengapa pada uji aktivitas ptialin timbul perubahan warna?

Jawab :
Pada uji aktivitas ptialin timbul perubahan warna menunjukkan bahwa air ludah
mengandung amilum.
4. Pada uji getah lambung, mengapa tidak memakai kertas lakmus?
Jawab :
Ada kekhawatiran mengenai penggunaan kertas lakmus biru, metode pengujian tradisional
(Burnham, 2000), karena itu berubah warna dengan adanya asam, daripada menentukan
nilai pH yang tepat. Oleh karena itu, terdapat risiko bahwa aspirasi paru atau usus yang
agak asam dapat disalahartikan sebagai cairan lambung.
5. Perubahan warna pada uji getah lambung terjadi pada salah satu tabung, mengapa demikian?
Jelaskan.
Jawab :
 Karena pepsin bekerja pada suhu optimum sebesar 37°C dan pH optimum sebesar 1.0.
6. Apa fungsi getah lambung dalam tubuh.
Jawab :
Getah lambung mengandung 0,4 persen HCl yang mengasamkan semua bahan makanan dan
bekerja sebagai antiseptik dan disinfektan untuk membunuh kuman. Hal ini karena HCI
mampu mengubah pepsinogen menjadi pepsin.
7. Enzim apakah yang bisa bekerja pada pH getah lambung?
Jawab :
Enzim pepsin
8. Dalam ragi roti terdapat enzim, sebut dan jelaskan apa fungsinya.
Jawab :
Terdapat enzim sukrase yang berfungsi untuk memecah sukrosa menjadi glukosa dan
fruktosa.
9. apakah fungsi larutan buffer pada uji sukrase.
Jawab :
Untuk mempertahankan pH agar kerja enzim tidak terganggu.
10. Pada uji sukrase mengapa pada tabung 3 tidak terjadi perubahan warna seperti yang terjadi
pada tabung 2, jelaskan!
Jawab :
Karena pada tabung 3 sampel tidak mengandung glukosa, hal tersebut karena amilum
berperan sebagai sampel yang akan dihidrolisis oleh enzim sukrase. Hasil tersebut karena
amilum merupakan polisakarida yang sulit terpecah dan tidak terhidrolisis oleh enzim
sukrase membentuk glukosa.
11. Pada uji aktivitas urease, tabung manakah yang terjadi perubahan warna, jelaskan mengapa
demikian?
Jawab :
Pada tabung I terjadi perubahan warna menjadi merah muda yang menandakan larutan
tersebut positif mengandung ammonia, Penyebabnya yaitu karena adanya aktivitas enzim
urease yang menguraikan ereum menjadi ammonia dan karbondioksida, reaksinya yaitu :
Urea
NH2CONH2 + H2O —> 2NH3 + CO2
NH3+ H2O —> NH4OH
NH4OH —> NH4+ + OH-
NH4+ + indikator PP —> larutan merah muda
12. Apakah fungsi penggunaan HgCl2 pada tabung II dan sebutkan logam berat yang lain. ?
Jawab :
Fungsi penambahan HgCl2 untuk mengetahui pengaruh logam berat terhadap aktivitas
enzim urease.
13. Berdasarkan reaksinya urease termasuk enzim apa?
Jawab :
 Enzim urease merupakan enzim yang menguraikan urea menjadi ammonia dan karbon
dioksida. Enzim urease banyak ditemukan pada kacang kedelai dan biji tanaman lainnya.
Enzim urease merupakan protein murni yang bisa hidup pada suhu 60°C.
Urease tergolong dalam kelas enzim tanah hidrolase yang mengkatalis reaksi-reaksi baik
di dalam dan luar organisme yang mensintesisnya
14. Mengapa dengan logam berat, enzim tidak dapat bekerja?
Jawab :
Penyebabnya yaitu karena logam berat bertindak sebagai inhibitor yang dapat
menghambat kerja enzim urease. Oleh karena itu, ureum tidak terurai menjadi
ammonia dan karbon dioksida, sehingga ammonia tidak dapat terdeteksi.
Mekanisme enzim dengan adanya suatu inhibitor