Struktur Mioglobin dan Hemoglobin

Oleh : Tedi Mulyadi

Struktur Mioglobin dan Hemoglobin – Mioglobin dan hemoglobin adalah

heme protein yang penting, pada prinsipnya berhubungan dengan
kemampuan mereka untuk mengikat molekul oksigen.

Mioglobin adalah protein heme monomer yang ditemukan terutama dalam

jaringan otot di mana ia berfungsi sebagai tempat penyimpanan intraseluler
untuk oksigen.

Selama periode kekurangan oksigen oxymyoglobin melepaskan oksigen

terikat nya yang kemudian digunakan untuk tujuan metabolik.

Struktur mioglobin dengan Heme

Setiap molekul mioglobin berisi satu heme kelompok prostetik yang
dimasukkan ke dalam celah hidrofobik protein tersebut. Setiap residu heme
mengandung satu atom besi terkoordinasi terikat sentral yang biasanya di
Fe2+, atau besi, tingkat oksidasi.

Oksigen dibawa oleh heme proteins terikat langsung pada atom besi dari
kelompok prostetik heme. Oksidasi besi ke Fe3+, besi, oksidasi membuat
molekul mampu mengikat oksigen yang normal. Interaksi hidrofobik antara
cincin tetrapyrrole dan kelompok R asam amino hidrofobik pada interior
sumbing di protein sangat menstabilkan konjugasi protein heme.

Selain atom nitrogen dari kelompok histidin R terletak di atas bidang cincin
heme dikoordinasikan dengan atom besi lebih menstabilkan interaksi antara
heme dan protein. Dalam oxymyoglobin situs ikatan yang tersisa pada atom
besi (6 koordinat posisi) ditempati oleh oksigen, yang mengikat distabilkan
oleh residu histidin.
 Struktur mioglobin
MORE FROM AROUND THE WEB
by

Hanya 1 pil dan masalah tidur suami saya sembuh!

smarterlifefinance.com
Pria tak butuh Viagra jika melakukan ini tiap hari

8 Celebrity Body Parts That Won The Internet

brainberries.co

Mencari broker? Membuat uang dengan justforex.

Karbon monoksida juga mengikat secara terkoordinasi untuk atom besi heme
dengan cara yang sama dengan oksigen, tetapi mengikat karbon monoksida
heme jauh lebih kuat daripada oksigen. preferensial mengikat karbon
monoksida besi heme sebagian besar bertanggung jawab untuk sesak napas
yang dihasilkan dari keracunan karbon monoksida.

Hemoglobin dewasa adalah [α (2): β (2)] hemeprotein tetrameric ditemukan

dalam eritrosit dimana ia bertanggung jawab untuk mengikat oksigen dalam
paru-paru dan mengangkut oksigen terikat ke seluruh tubuh di mana ia
digunakan dalam jalur metabolisme aerobik.

Struktur Hemoglobin
Untuk penjelasan dari berbagai jenis tetramers hemoglobin lihat bagian
bawah pada Gen Hemoglobin. Setiap subunit dari tetramer hemoglobin
memiliki heme kelompok prostetik identik dengan yang dijelaskan untuk
mioglobin. Subunit peptida umum yang ditunjuk α, β, γ dan δ yang disusun ke
dalam hemoglobin fungsional yang paling sering terjadi.

Meskipun struktur sekunder dan tersier berbagai subunit hemoglobin sama,

yaitu mencerminkan homologi luas dalam komposisi asam amino, variasi
dalam komposisi asam amino yang ada ditandai dengan perbedaan
hemoglobin yang membawa oksigen properti. Selain itu, struktur kuartener
hemoglobin menyebabkan interaksi alosterik fisiologis penting antara subunit,
properti kurang mioglobin monomer yang sebaliknya sangat mirip dengan α-
subunit hemoglobin.

Struktur hemoglobin

Perbandingan sifat oksigen mioglobin dan hemoglobin yang mengikat

menggambarkan sifat alosterik hemoglobin yang dihasilkan dari struktur
kuaterner dan membedakan sifat hemoglobin yang mengikat oksigen dari
mioglobin. Kurva oksigen mengikat hemoglobin adalah sigmoidal umum
protein alosterik yang substrat, dalam hal ini oksigen, adalah efektor
homotropic positif.

Ketika oksigen berikatan dengan subunit pertama deoxyhemoglobin

meningkatkan afinitas subunit tersisa untuk oksigen. Oksigen tambahan
terikat pada kedua dan ketiga subunit oksigen mengikat lebih lanjut, secara
bertahap, diperkuat, sehingga meningkatkan pada tekanan oksigen di alveoli
paru-paru, hemoglobin sepenuhnya jenuh dengan oksigen.

Oksihemoglobin beredar pada jaringan terdeoksigenasi, oksigen secara

bertahap diturunkan dan afinitas hemoglobin terhadap oksigen berkurang.
Dengan demikian pada ketegangan oksigen terendah ditemukan dalam
jaringan yang sangat aktif afinitas pengikatan hemoglobin untuk oksigen
sangat rendah memungkinkan pengiriman maksimal oksigen ke jaringan.
Sebaliknya oksigen mengikat kurva untuk mioglobin adalah hiperbolik dalam
karakter menunjukkan tidak adanya interaksi alosterik dalam proses ini.