Proses Terjemahan

Terjemahan umumnya dibagi menjadi tiga tahap: inisiasi, perpanjangan, dan terminasi

Proses Translasi

(Gambar 2.1)

1. Inisiasi

Baik dalam prokariota dan eukariota langkah pertama tahap inisiasi adalah
pengikatan tRNA dan inisiator metionil spesifik mRNA ke subunit ribosom kecil.
Subunit ribosom besar kemudian bergabung dengan kompleks, membentuk ribosom
fungsional yang memanjang dari hasil rantai polipeptida. Sejumlah protein non
ribosom spesifik juga diperlukan untuk berbagai tahap proses penerjemahan (Tabel
8.1).

Langkah terjemahan pertama pada bakteri adalah pengikatan tiga faktor

inisiasi (IFl, IF2, dan IF3) ke sub unit ribosom 30S mRNA dan inisiator N-
formylmethionyl tRNA kemudian bergabung dengan kompleks, dengan IF2 (yang
terikat dengan GTP) secara khusus mengenali inisiator tRNA. IF3 kemudian
dilepaskan, memungkinkan sub unit ribosom 50S untuk dikaitkan dengan kompleks.
Proses ini memicu hidrolisis GTP terikat ke IF2, yang mengarah pada rilis IFl dan IF2
(terikat ke PDB). Hasilnya adalah pembentukan kompleks inisiasi 70S (dengan
mRNA dan inisiator tRNA terikat ribosom) yang siap untuk memulai pembentukan
ikatan peptida selama tahap perpanjangan terjemahan.Inisiasi dalam eukariota lebih
rumit dan membutuhkan setidaknya dua belas protein (masing-masing terdiri dari
banyak rantai polipeptida), yang disebut sebagai EiF (faktor inisiasi eukariotik)
 Pengikatan dalam proses inisiasi

(Gambar 2.2)

Inisiasi terjemahan pada bakteri Tiga faktor inisiasi (IFl, IF2, dan IF3} pertama
mengikat ke 305 subunit ribosom. Langkah ini diikuti oleh pengikatan mRNA dan inisiator
N-formylmethionyl (fMet) tRNA, yang diakui oleh IF2 terikat ke GTP. IF3 kemudian dirilis,
dan 50s subunit berikatan dengan kompleks, memicu hidrolisis terikat GTP, diikuti oleh rilis
IFl dan IF2 terikat ke GOP.

Faktor-faktor eiFl A dan eiF3 mengikat ke subunit 405 ribosoma l, dan eiF2 (dalam
kompleks denganGTP) berikatan dengan inisiator methionyl tRNA (Gambar 8.11). Sebuah
prinisiasi kompleks kemudian dibentuk oleh asosiasi dari 405 sub unit, penggagasnya tRNA,
dan eiFl. MRNA dikenali dan dibawa ke ribosom oleh kelompok faktor eiF4. Tutup 5 'dari
mRNA diakui oleh eiF4E, yang membentuk kompleks dengan eiF4A dan eiF4G. eiF4G juga
berikatan dengan poli-A binding protein (PABP), yang dikaitkan dengan ekor poli-A pada 3 '
akhir mRNA. Faktor inisiasi eukariotik dengan demikian mengenali kedua 5 ' dan 3 'ujung
mRNA, yang menjelaskan efek stimulasi dari polyadeny
 GAMBAR 2.3 Inisiasi terjemahan

Dalam sel eukariotik faktor inisiasi eiFlA dan elF3 berikatan dengan subunit ribosom
40S. Inisiator rnethionyl tRNA terikat oleh eiF2 (cornplexed toGTP), dan membentuk
kompleks dengan sub unit 40S dan eiFl. rRNA adalah dibawa ke subunit 40S oleh eiF4E
(yang mengikat pada tutup 5 '), eiF4G (yang mengikat kedua eiF4E pada 5 'tutup dan PABP
pada 3 'poly-A tail),e1F4A, dan eiF4B. Ribosom itu memindai mRNA untuk
mengidentifikasi kodon inisiasi AUG pertama. Memindai membutuhkan energi dan disertai
oleh hidrolisis ATP. Saat memulai AUG diidentifikasi, eiF5 memicu hidrolisis GTP terikat
pada eiF. Subunit ribosom 60S kemudian bergabung dengan kompleks 40S, difasilitasi oleh
eiF5B.
 Inisiasi terjemahan dalam eukariota(Gambar 2.)

Inisiasi Terjemahan Biasanya Terjadi Di Dekat AUG pertama yang terdekat dengan
ujung 5 dari mRNA. Selama tahap pertama terjemahan, ribosom berkumpul, kompleks
dengan mRNA dan inisiator tRNA yang diaktifkan, yang diposisikan dengan benar pada
start kodon. Besar dan subunit ribosom kecil yang tidak aktif terlibat dalam penerjemahan
dipisahkan dengan mengikat dua faktor inisiasi, yang disebut eIF3 dan eIF6 pada
eukariota. Kompleks terjemahan preinisiasi dibentuk ketika kompleks subunit-eIF3 40S
terikat oleh eIF1A dan kompleks terner dari Met-tRNAiMet, eIF2, dan GTP ( langkah 1).
Sel dapat mengatur sintesis protein dengan memfosforilasi residu serin pada eIF2 terikat
pada PDB; kompleks terfosforilasi adalah tidak dapat menukar GDP terikat dengan GTP
dan tidak bisa mengikat Met-tRNAiMet, sehingga menghambat sintesis protein. Selama
inisiasi terjemahan, 5 tutup mRNA menjadi Diterjemahkan terikat oleh subunit eIF4E dari
kompleks capbinding eIF4. Kompleks mRNA-eIF4 kemudian bergabung dengan
kompleks preinitiation melalui interaksi Subunit eIF4G dan eIF3, membentuk kompleks
inisiasi ( langkah 2). Kompleks inisiasi kemudian mungkin slide sepanjang, atau
memindai, mRNA terkait sebagai aktivitas helicase eIF4A menggunakan energi dari
hidrolisis ATP untuk melepas lelahstruktur sekunder RNA. Pemindaian berhenti saat
tRNAiMet antikodon mengenali kode awal, yang merupakan AUG pertama hilir dari
ujung 5 pada kebanyakan eukariotik mRNA (langkah 3). Pengakuan kodon awal
mengarah pada hidrolisis GTP yang terkait dengan eIF2, langkah yang tidak dapat diubah
yang mencegah pemindaian lebih lanjut. Pemilihan AUG yang memulai difasilitasi oleh
nukleotida sekitarnya spesifik yang disebut Urutan Kozak, untuk Marilyn Kozak, yang
mendefinisikannya: ACCAUGG . A sebelum AUG (bergaris bawah) dan G yang segera
mengikutinya adalah nukleotida paling penting yang memengaruhi efisiensi inisiasi
terjemahan. Setelah itu subunit ribosom kecil dengan Met-tRNAiMet yang terikat
diposisikan dengan benar pada kodon awal, penyatuan dengan besar (60S) subunit
ribosom melengkapi pembentukan ribosom 80S. Ini membutuhkan aksi faktor lain (eIF5)
dan hidrolisis dari GTP yang terkait dengannya (langkah 4). Menggabungkan sambungan
Reaksi terhadap hidrolisis GTP menjadikan ini sebagai langkah yang tidak dapat diubah,
jadibahwa subunit ribosom tidak berdisosiasi sampai keseluruhan mRNA diterjemahkan
dan sintesis protein dihentikan. Seperti yang dibahas kemudian, selama perpanjangan
rantai, polipeptida tumbuh tetap melekat pada tRNA di situs P ini di ribosom. Mesin
sintesis protein eukariotik dimulai terjemahan dari sebagian besar mRNA seluler dalam
sekitar 100 nukleotida dari 5 ujung tertutup seperti yang baru saja dijelaskan. Namun,
beberapa mRNA seluler berisi situs entri ribosom internal (IRES) terletak jauh di hilir
ujung 5. Sebagai tambahan, terjemahan beberapa mRNA virus, yang kekurangan 5 cap,
dimulai di IRES oleh mesin sel inang dari sel eukariotik yang terinfeksi. Beberapa faktor
inisiasi terjemahan yang sama yang membantu dalam pemindaian ribosom dari 5 tutup
diperlukan untuk menemukan kodon start AUG internal, tetapi bagaimana tepatnya IRES
diakui kurang jelas. Hasil terbaru menunjukkan itu beberapa IRES terlipat menjadi
struktur RNA yang berikatan dengan sepertiga situs di ribosom, situs E, dengan demikian
memposisikan di dekatnya AUG start kodon internal di situs P.

2. Tahap pemanjangan translasi (Elongasi)

 GAMBAR 2.4 Tahap Elongasi

Tahap pemanjangan terjemahan Ribosom memiliki tiga situs pengikatan tRNA, yang
ditunjuk P (peptidil), A (aminoasil), dan E (keluar). Yang memulai methionyl tRNA
diposisikan di situs P, meninggalkan situs A yang kosong. Kedua aminoacyl tRNA
(mis., alanyl tRNA) kemudian dibawa ke situs A oleh eEFla (dikomplekskan dengan
GTP). Setelah hidrolisis GTP, eEFla (kompleks dengan GOP) pergi ke ribosom,
dengan alanyl tRNA dimasukkan ke dalam situs A. Ikatan peptida kemudian
terbentuk, menghasilkan transfer metionin ke tRNA aminoasil di situs A. Ribosom
kemudian memindahkan tiga nukleotida di sepanjang mRNA. Gerakan ini
mentranslokasi tRNA peptidil (Met-Ala) ke situs P dan tRNA yang tidak bermuatan
ke situs E, meninggalkan situs A kosong siap untuk penambahan asam amino
berikutnya. Translokasi dimediasi oleh eEF2, ditambah dengan hidrolisis GTP.
Prosesnya, yang digambarkan di sini untuk sel eukariotik, sangat mirip pada
prokariota lation pada terjemahan. Faktor inisiasi eiF4E dan eiF4G, terkait dengan
eiF4A dan eiF4B, kemudian bawa mRNA ke subunit ribosom 40S, dengan elF4G
berinteraksi dengan eiF3. Subunit ribosom 40S, dalam hubungan dengan metionil
tRNA dan eiF yang terikat, kemudian memindai mRNA untuk diidentifikasi kodon
inisiasi AUG. Ketika kodon AUG tercapai, eiFS terpicu hidrolisis GTP terikat pada
eiF2. Faktor inisiasi (termasuk eiF2 terikat pada PDB) kemudian dilepaskan, dan
subunit 60S mengikat subunit 40S untuk membentuk kompleks inisiasi 80S sel
eukariotik. Setelah kompleks inisiasi terbentuk, terjemahan dilanjutkan dengan
perpanjangan rantai polipeptida. Mekanisme perpanjangan dalam prokariotik dan sel
eukariotik sangat mirip . Ribosom memiliki tiga situs untuk pengikatan tRNA,
menunjuk P (peptidyl), A (aminoasil), dan E (keluar) situs. Inisiator metionil tRNA
terikat di situs P.

Langkah pertama perpanjangan adalah pengikatan tRNA aminoasil berikutnya

ke situs A dengan berpasangan dengan kodon kedua mRNA. TRNA aminoasil
dikawalke ribosom oleh faktor perpanjangan (EF-Tu dalam prokariota, eFla di
eukaryotes), yang diperumit menjadi GTP. Pemilihan yang benar aminoasil tRNA
untuk dimasukkan ke dalam rantai polipeptida yang sedang tumbuh langkah kritis
yang menentukan keakuratan sintesis protein. Meskipun pemilihan ini didasarkan
pada pasangan pasangan antara kodon pada mRNA dan antikodon pada tRNA,
pemasangan pasangan saja tidak cukup untuk menjelaskan akurasi sintesis protein,
yang memiliki tingkat kesalahan kurang dari 10-3. Ini akurasi disediakan oleh "pusat
decoding" di subunit ribosom kecil, yang mengakui pasangan basa kodon-antikodon
yang benar dan mendiskriminasi terhadap ketidakcocokan. Penyisipan tRNA
aminoasil yang benar ke dalam situs A. memicu perubahan konformasi yang
menginduksi hidrolisis dari ikatan GTP untuk eEFla dan melepaskan faktor
perpanjangan terikat ke PDB. Hasil yang luar biasa dari studi struktural baru-baru ini
tentang ribosom adalah pengakuan yang benar pasangan kodon-antikodon di pusat
dekode, seperti peptidil transferase aktivitas, pada dasarnya didasarkan pada aktivitas
RNA ribosom daripadaprotein. Setelah eEFla meninggalkan ribosom, ikatan peptida
dapat terbentuk antara inisiator metionil tRNA di situs P dan aminoRyl tRNA kedua
di situs A. Reaksi ini dikatalisis oleh subunit ribosom besar, dengan rRNA
memainkan peran penting (seperti yang sudah dibahas). Hasil adalah transfer
metionin ke tRNA aminoasil di situs A ribosom, membentuk tRNA peptidil pada
posisi ini dan Membiarkan yang tidak diisi inisiator tRNA di situs P. Langkah
selanjutnya dalam perpanjangan adalah translokasi, yang membutuhkan faktor
perpanjangan lain (EF-G dalam prokariota, eEF2 di eukariota) dan digabungkan lagi
dengan hidrolisis GTP. Selama translokasi,ribosom bergerak tiga nukleotida di
sepanjang mRNA, memposisikan kodon berikutnya di situs A yang kosong. Langkah
ini mentranslokasi peptidyl tRNA dari situs A ke situs P, dan tRNA yang tidak
bermuatan dari situs P ke Situs E. Ribosom kemudian dibiarkan dengan peptidyl
tRNA terikat di situs P, dan situs A yang kosong. Pengikatan tRNA aminoasil baru ke
situs A. kemudian menginduksi pelepasan tRNA yang tidak diisi dari situs E,
meninggalkan ribosom siap untuk dimasukkan asam amino berikutnya dalam
pertumbuhan rantai polipeptida.Seiring perpanjangan berlanjut, eEFla (atau EF-Tu)
yang dirilis dari ribosom yang terikat dengan PDB harus dikembalikan ke bentuk
GTP-nya. Konversi ini membutuhkan faktor perpanjangan ketiga, eEFl, By (EF-Ts in
prokaryotes), yang berikatan dengan kompleks eEFla / GDP dan mempromosikan
pertukaran PDB terikat untuk GTP. Pertukaran ini menghasilkan regenerasi dari
eEFla GTP, yang sekarang siap untuk mengawal tRNA aminoasil baru ke situs
ribosom, memulai siklus baru perpanjangan. Peraturan itu dari eEFla dengan
pengikatan GTP dan hidrolisis menggambarkan cara umum dari regulasi aktivitas
protein. Seperti yang akan dibahas dalam bab-bab selanjutnya, mekanisme serupa
mengendalikan aktivitas berbagai protein yang terlibat dalam pengaturan
pertumbuhan dan diferensiasi sel, serta dalam protein transportasi dan sekresi.

Gambar 2.5

Regenerasi eEFla / GTP eEFla

Regenerasi ini diperumit menjadi pendamping GTP tRNA aminoasil ke

ribosom. GTP terikat dihidrolisis sebagai yang benar tRNA dimasukkan, jadi eEFla
yang diperumit untuk GDP dirilis. Kompleks eEFla / GDP tidak aktif dan tidak dapat
mengikat tRNA lain. Agar terjemahan dapat dilanjutkan, kompleks eEFla / GTP yang
aktif harus dibuat ulang oleh faktor lain eEF1f3y, yang merangsang pertukaran PDB
terikat untuk GTP gratis.
 Tahapan Elongasi (Selama Pemanjangan Rantai Setiap Masuk)

Aminoacyl-tRNA Bergerak Lewat Tiga Situs Ribosom Kompleks ribosom

eukariotik 80S yang diposisikan dengan benar-MettRNAiMet sekarang siap untuk
memulai tugas bertahap penambahan asam amino oleh terjemahan in-frame dari
mRNA. Seperti halnya dengan inisiasi, satu set protein khusus, disebut elongation
factor (EFs), harus melakukan ini proses perpanjangan rantai. Langkah-langkah kunci
dalam perpanjangan adalah memasukkan setiap aminoasil-tRNA yang berhasil,
pembentukan ikatan peptida, dan gerakan, atau translokasi, dari ribosom satu kodon
pada suatu waktu di sepanjang mRNA Pada penyelesaian inisiasi terjemahan, seperti
yang sudah disebutkan, Met-tRNAiMet terikat ke situs P pada rakitan 80S ribosom
(Gambar 4-26, atas). Ini wilayah ribosom disebut situs P karena tRNA secara kimia
terkait dengan rantai polipeptida tumbuh terletak di sini. Aminoacyl-tRNA kedua
dibawa ke ribosom sebagai terner kompleks dalam hubungannya dengan EF1 GTP
dan menjadi terikat ke situs A, dinamakan demikian karena itu adalah tempat
aminoasil mengikat tRNA (langkah 1). Jika antikodon dari masuk (kedua) aminoasil-
tRNA masuk dengan benar berpasangan dengan yang kedua kodon dari mRNA, GTP
dalam EF1 GTP yang terkait adalah terhidrolisis. Hidrolisis GTP mendorong
perubahan konformasi pada ribosom yang mengarah pada pengikatan yang ketat
 aminoasil-tRNA di situs A dan pelepasan hasilnya Kompleks PDB EF1 (langkah 2).
Perubahan konformasi ini juga menempatkan ujung 3 tRNA terasilasililasi dalam A
situs di dekat ujung 3 dari Met-tRNAiMet di situs P. Hidrolisis GTP, dan karenanya
pengikatan yang ketat, tidak terjadi jika antikodon dari aminoasil-tRNA yang masuk
tidak dapat berpasangan dengan kodon di situs A. Dalam hal ini, kompleks ternary
berdifusi menjauh, meninggalkan situs A kosong itu dapat berasosiasi dengan
kompleks aminoacyltRNA-EF1 GTP lainnya hingga tRNA berpasangan-basa terikat.
Fenomena ini berkontribusi pada kesetiaan yang benar aminoasil-tRNA dimasukkan
ke dalam situs A. Dengan Met-tRNAiMet yang memulai di situs P dan aminoacyl-
tRNA kedua terikat erat di situs A, thegugus amino dari asam amino kedua bereaksi
dengan metionin "teraktivasi" (ester-linked) pada inisiator tRNA, membentuk ikatan
peptida. Reaksi peptidiltransferase ini dikatalisis oleh rRNA besar, yang secara tepat
mengarahkan interaksi atom, memungkinkan reaksi untuk dilanjutkan. Kemampuan
katalitik rRNA besar pada bakteri telah ditunjukkan oleh hati-hati menghapus
sebagian besar protein dari subunit ribosom besar. Bakteri 23S yang hampir murni
rRNA dapat mengkatalisasi reaksi peptidiltransferase di antaranya analog-amino-
tRNA dan peptidyl-tRNA aminoasil. Lebih lanjut dukungan untuk peran katalitik
rRNA besar dalam sintesis protein berasal dari studi kristalografi yang menunjukkan
bahwa tidak ada protein terletak dekat tempat sintesis ikatan peptida dalam struktur
kristal dari subunit besar bakteri Setelah sintesis ikatan peptida, ribosom adalah
mentranslokasi sepanjang mRNA jarak yang sama dengan satu kodon. Langkah
translokasi ini dipromosikan oleh hidrolisis GTP dalam E2 GTP eukariotik. Sebagai
hasil dari translokasi, tRNAiMet, sekarang tanpa metionin yang diaktifkan,
dipindahkan ke situs E (keluar) pada ribosom; bersamaan, tRNA kedua, sekarang
terikat secara kovalen sebuah dipeptide (a peptidyl-tRNA), dipindahkan ke situs P.
Translokasi dengan demikian mengembalikan konformasi ribosom ke keadaan di
mana situs A berada terbuka dan dapat menerima tRNA aminoasil lain rumit dengan
EF1 GTP, memulai siklus lain dari perpanjangan rantai. Pengulangan siklus
perpanjangan menambahkan asam amino satu per satu ke terminal C dari polipeptida
tumbuh seperti yang diarahkan oleh urutan mRNA sampai kodon stop ditemukan.
Dalam siklus berikutnya, perubahan konformasi yang terjadi pada langkah 2
mengeluarkan tRNA yang tidak terhasilasi dari situs E. Sebagai polipeptida yang baru
lahir rantai menjadi lebih panjang, ia berulir melalui saluran subunit ribosom besar,
keluar pada posisi yang berlawanan sisi yang berinteraksi dengan subunit kecil .
Lokasi tRNA terikat pada situs A, P, dan E adalah terlihat dalam struktur kristal
ribosom bakteri yang baru-baru ini ditentukanPemasangan pasangan juga jelas antara
tRNA di situs A dan P dengan masing-masing kodon dalam mRNA RNA-RNA
hibrida dari hanya tiga pasangan basa tidak stabil dalam kondisi fisiologis. Namun,
banyak interaksi antara rRNA besar dan kecil dan domain umum tRNA (mis., loop D
dan T CG) menstabilkan tRNA di A dan situs P, sementara interaksi RNA-RNA
lainnya terasa benar pasangan kodon-antikodon, memastikan bahwa kode genetic
dibaca dengan benar

3. Terminasi
 Sebuah kodon pengakhiran (mis., UAA) di situs A dikenali oleh faktor rilis
dan bukan oleh tRNA. Hasilnya adalah pelepasan rantai polipeptida yang lengkap,
diikuti oleh disosiasi tRNA dan mRNA dari ribosom. Perpanjangan rantai polipeptida
berlanjut sampai berhenti kodon (UAA,UAG, atau UGA) ditranslokasi ke situs A dari
ribosom. Sel tidak mengandung tRNA dengan antikodon yang melengkapi sinyal
terminasi ini; sebaliknya, mereka memiliki faktor pelepas yang mengenali sinyal dan
mengakhiri sintesis protein Sel prokariotik mengandung dua faktor pelepasan yang
mengenali kodon terminasi: RFl mengenali UAA atau UAG, dan RF2 mengenali
UAA atau UGA . Dalam sel eukariotik tunggal release factor (eRFl) mengenali ketiga
kodon terminasi. Baik sel prokariotik dan eukariotik juga mengandung faktor
pelepasan (RF3 dan eRF3, masing-masing) yang tidak mengenali kodon terminasi
spesifik tetapi bertindak bersama dengan RFl (atau eRF1) dan RF2.

GAMBAR 2.6 Pengakhiran terjemahan

Faktor rilis mengikat ke kodon terminasi di situs A dan merangsang hidrolisis

ikatan antara tRNA dan rantai polipeptida di situs P, menghasilkan pelepasan yang
selesai polipeptida dari ribosom. TRNA kemudian dilepaskan, dan subunit ribosom
dan templat mRNA terdisosiasi. Messenger RNA dapat diterjemahkan secara
 bersamaan oleh beberapa ribosom dalam sel prokariotik dan eukariotik. Setelah satu
ribosom telah pindahjauh dari situs inisiasi, yang lain dapat mengikat mRNA dan
memulai sintesis rantai polipeptida baru. Jadi mRNA biasanya diterjemahkan oleh a
serangkaian ribosom, berjarak sekitar 100 hingga 200 nukleotida Kelompok ribosom
yang terikat pada molekul mRNA disebut apolyribosome, atau polisom. Setiap
ribosom dalam fungsi kelompok secara independen untuk mensintesis rantai
polipeptida yang terpisah.

Gambar 2.7 Penerjemahan RNA Polisom Messenger

RNA Polisom Messenger diterjemahkan oleh serangkaian banyak ribosom (polisom

a). (A) Elektron mikrograf polisom eukariotik. (B) Skema polisom umum. Perhatikan bahwa
ribosom lebih dekat ke ujung 3 'mRNA memiliki rantai polipeptida yang lebih panjang.
 Tahapan Termination (Terjemahan Dihentikan oleh Faktor Pelepasan)

Ketika Stop Codon Dicapai Tahap akhir terjemahan, seperti inisiasi dan
perpanjangan, membutuhkan sinyal molekuler yang sangat spesifik yang menentukan
nasib dari kompleks mRNA-ribosome-tRNA-peptidyl. Dua jenis faktor pelepasan
protein spesifik (RF) telah ditemukan. Eukariotik eRF1, yang bentuknya mirip dengan
tRNA, tampaknya bertindak dengan mengikat ke situs A ribosom dan mengenali
kodon stop secara langsung. Seperti beberapa inisiasi dan faktor perpanjangan yang
dibahas sebelumnya, faktor rilis eukariotik kedua, eRF3, adalah protein yang
mengikat GTP. Itu eRF3 GTP bertindak bersama dengan eRF1 untuk
mempromosikan pembelahan peptidyl-tRNA, dengan demikian melepaskan protein
lengkap rantai Bakteri memiliki dua faktor pelepasan (RF1 dan RF2) yang secara
fungsional analog dengan eRF1 dan aGTP-binding factor (RF3) yang analog dengan
eRF3. Setelah dirilis dari ribosom, baru disintesis protein terlipat menjadi konformasi
tiga dimensi aslinya, suatu proses yang difasilitasi oleh protein lain yang disebut
chaperone. Faktor rilis tambahan kemudian mempromosikan disosiasi ribosom,
membebaskan subunit, mRNA, dan terminal tRNA untuk putaran terjemahan
lainnya.Kita sekarang dapat melihat bahwa satu atau lebih protein pengikat GTP
berpartisipasi dalam setiap tahap terjemahan. Protein-protein ini termasuk ke dalam
superfamili GTPase dari protein-protein yang berpindah antara bentuk aktif terikat
GTP dan tidak aktif terikat PDB formulir. Hidrolisis GTP terikat adalah diduga
menyebabkan perubahan konformasi dalam GTPase itu sendiri atau protein terkait
lainnya yang penting untuk berbagai proses molekuler kompleks. Dalam inisiasi
penerjemahan, misalnya, hidrolisis eIF2 GTP menjadi eIF2 GDP mencegah lebih
lanjut pemindaian mRNA setelah situs awal ditemukan dan memungkinkan
pengikatan subunit ribosom besar ke kecil subunit . Demikian pula, hidrolisis
pemisahan dari ujung 3 mRNA. Terjemahan simultan mRNA oleh beberapa ribosom
mudah diamati dalam mikrograf elektron dan dengan analisis sedimentasi,
mengungkapkan mRNA yang melekat pada beberapa bantalan ribosom rantai
polipeptida yang baru tumbuh. Struktur ini, disebut sebagai polyribosom atau
polisom, terlihat melingkar dalam mikrograf elektron dari beberapa jaringan.
Selanjutnya penelitian dengan sel ragi menjelaskan bentuk melingkar dari
polyribosom dan menyarankan cara ribosom mendaur ulang secara efisien. Studi-studi
ini mengungkapkan bahwa banyak salinan sitosolik protein ditemukan di semua sel
eukariotik, protein pengikat poli (A)(PABPI), dapat berinteraksi dengan mRNA poly
(A) tail dan subunit 4G dari ragi eIF4. Apalagi subunit 4E dari ragi eIF4 berikatan
dengan ujung 5 mRNA. Sebagai hasil dari interaksi ini, kedua ujung molekul mRNA
bisa dijembatani oleh protein intervensi, membentuk "lingkaran"mRNA . Karena
kedua ujung polisom relatif berdekatan, subunit ribosom yang terlepas dari 3 ujung
diposisikan dekat ujung 5, memfasilitasi inisiasi ulang dengan interaksi subunit 40S
dengan eIF4 terikat ke 5 tutup. Jalur melingkar digambarkan dalam, yang dapat
beroperasi di banyak sel eukariotik, akan meningkatkan daur ulang ribosom dan
dengan demikian meningkatkan efisiensi sintesis protein.