RANGKUMAN

BIOSINTESIS ASAM AMINO

Dosen Pengampu : Yade Metri Permata, S.Farm., M.Si., Apt.

Hari/Tanggal : Jumat, 16 Juli 2021

DISUSUN OLEH :

Natzar Elsha Cantika

201501169

PROGRAM STUDI FARMASI

FAKULTAS FARMASI

UNIVERSITAS SUMATERA UTARA

MEDAN

2021
 RANGKUMAN

A. Pengertian Biosintesis Asam Amino

Biosintesis merupakan produksi molekul organic dengan menggunakan energy dalam

jalur metabolism. Biosintesis berguna dalam memproduksi molekul – molekul yang
bemanfaat untuk kehidupan sel dan tubuh. Jalur metabolik utama dari asam-asam amino
terdiri atas pertama, produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti
protein diet serta sintesis asam amino di hati. Kedua, pengambilan nitrogen dari asam
amino. Sedangkan ketiga adalah katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus
asam serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam
amino. Keempat adalah sintesis protein dari asam-asam amino. (Simamora, 2019).

Amino diperlukan untuk biosintesis protein. Beberapa mikroba seperti E. coli,

mempunyai enzim yang penting sebagai materi awal (contoh: glukosa garam anorganik)
sintesis semua asam amino yang diperlukan. Organisme yang mempunyai enzim tersebut
dapat mensintesis semua asam amino secara langsung atau tidak langsung dari komponen
intermediet metabolisme karbohidrat, terutama siklus Krebs. Mikroba lainnya
memerlukan lingkungan yang dapat mendukung pembentukan asam amino. (Murwani,
2015).

Siklus Krebs merupakan sumber prekursor (komponen intermediet) yang digunakan

untuk sintesis asam amino. Penambahan grup amin pada asam piruvat atau pada asam
organik yang sesuai dalam siklus Krebs, dapat merubah asam menjadi asam amino.
Proses tersebut disebut aminasi. Apabila group amin berasal dari asam amino yang sudah
ada sebelumnya proses tersebut disebut transminasi. (Murwani, 2015).

Sebagian besar asam amino yang terdapat dalam sel dipergunakan untuk sintesis protein.
Protein memegang peran dalam sel sebagai enzim, komponen struktural, dan toksin.
Penggabungan beberapa asam amino untuk membentuk protein melibatkan sintesis
dehidrasi dan memerlukan energi dalam bentuk ATP. Mekanisme sintesis protein
melibatkan beberapa gen.

B. Biosintesis Asam Amino Berdasarkan Prekursornya

1. Famili Glutamat
Keluarga α-Ketoglutarat Asam Amino Termasuk Glu, Gln, Pro, Arg, dan Lys
Asam amino yang berasal dari -ketoglutarat termasuk glutamat (Glu), glutamin (Gln),
prolin (Pro), arginin (Arg), dan pada jamur dan protoctists seperti Euglena, lisin
(Lys). Rute untuk sintesis Glu dan Gln dijelaskan ketika kami mempertimbangkan
jalur asimilasi amonium.
Prolin berasal dari glutamat melalui serangkaian empat reaksi yang melibatkan
aktivasi, kemudian reduksi, dari γ-gugus karboksil menjadi aldehida (glutamat 5-
semialdehida), yang secara spontan mengalami siklisasi untuk menghasilkan basa
Schiff internal, 1-pirolin-5-karboksilat. Reduksi yang bergantung pada NADPH dari
pyrro ikatan rangkap garis menghasilkan prolin.

Arginin Biosintesis melibatkan langkah-langkah enzimatik yang juga merupakan

bagian dari siklus urea, jalur metabolisme yang memungkinkan hewan tertentu
(termasuk manusia) untuk mengeluarkan kelebihan nitrogen yang timbul dari
konsumsi protein yang berlebihan. Sintesis bersih arginin tergantung pada
pembentukan ornitin. Menariknya, ornitin diturunkan dari glutamat melalui jalur
reaksi yang mengingatkan pada jalur biosintesis prolin. Glutamat adalah N-asetil
pertama dalam pada asetil-KoAreaksi yang bergantung untuk menghasilkan N-
asetilglutamat. SebuahATP-dependent fosforilasi N-acetylglutamate untuk
memberikan N-acetylglutamate-5-fosfat bilangan prima substrat ini untuk
mengurangi piridin pengurangan nukleotida tergantung padasemifinal. aldehida N-
asetilglutamat-5-semialdehida kemudian diaminasi olehglutamat aminotransferase
yang bergantung pada, menghasilkan N-asetilornitin,dideasilasi menjadi orni yang .
Pada mamalia, ornitin dibuat dari glutamat melalui jalur yang tidak melibatkan N-
blokasetil.

Ornitin memiliki tiga peran metabolik: (1) berfungsi sebagai prekursor arginin, (2)
berfungsi sebagai perantara dalam siklus urea, dan (3) bertindak sebagai perantara
dalam degradasi Arg. Bagaimanapun, δ-NH3 ornitin dikarbamoilasi dalam reaksi
yang dikatalisis oleh transkarbamoylase ornitin. Gugus karbamoil berasal dari
karbamoil-P yang disintesis oleh karbamoil-fosfat sintetase I (CPS-I). CPS-I adalah
isozim CPS mitokondria; menggunakan dua ATP mengkatalisis pembentukan
karbamoil-P dari NH3 dan HCO3 , satu untuk mengaktifkan ion bikarbonat dan yang
lainnya untuk memfosforilasi karbamat yang timbul dari karboksifosfat melalui
reaksi dengan ion amonium. CPS-I mewakili langkah komitmen dalam siklus urea,
dan CPS-I diaktifkan secara alosterik oleh N-asetilglutamat. Karena N-asetilglutamat
merupakan prekursor untuk sintesis ornitin dan penting untuk operasi siklus urea, ini
berfungsi untuk mengkoordinasikan jalur terkait ini.

Produk dari reaksi ornithine transcarbamoylase adalah citrulline. Ornithine dan

citrulline adalah dua α-asam amino yang penting secara metabolik yang tidak
termasuk di antara 20 α-asam amino yang biasa ditemukan pada protein. Seperti CPS-
I, ornithine transcarbamoylase adalah enzim mitokondria. Reaksi sintesis ornitin dan
sisa enzim siklus urea terjadi di sitosol.
 Fitur yang relevan dari rantai samping citrulline adalah kelompok ureido. Dalam
reaksi kompleks yang dikatalisis oleh argininosuksinat sintetase, gugus ureido ini
pertama kali diaktifkan oleh ATP untuk menghasilkan turunan sitrulil-AMP, diikuti
oleh perpindahan AMP oleh aspartat untuk menghasilkan argininosuksinat.
Pembentukan arginin kemudian diselesaikan oleh arginine suksinase, yang
mengkatalisis eliminasi nonhidrolitik fumarat dari argininosuksinat. Reaksi ini
melengkapi biosintesis Arg.

Kerangka karbon arginin terutama diturunkan dari -ketoglutarat, tetapi atom N dan C
yang menyusun gugus guanidino dari rantai samping Arg berasal dari NH4 , HCO3
(sebagai karbamoil-P), dan α-NH2 kelompok glutamat dan aspartat. Lingkaran siklus
urea ditutup ketika ornitin diregenerasi dari Arg oleh arginase hidrolisis arginin yang
dikatalisis. Urea adalah produk lain dari reaksi ini dan memberikan namanya pada
siklus. Perhatikan bahwa atom N dalam urea muncul dari NH4 dan gugus amino Asp.
Pada vertebrata darat, sintesis urea diperlukan untuk mengekskresikan kelebihan
nitrogen yang dihasilkan oleh peningkatan katabolisme asam amino—misalnya,
mengikuti konsumsi makanan dengan jumlah protein yang lebih dari cukup.
Pembentukan urea pada dasarnya terbatas pada hati.

Lisin Biosintesispada beberapa jamur dan protoctist Euglena juga berasal dari
α-ketoglutarat, membuat lisin menjadi anggota dari α-ketoglutarat keluarga asam
amino dalam organisme ini.

2. Famili Aspartat
Keluarga Asam Amino Aspartat Termasuk Asp, Asn, Lys, Met, Thr, dan Ile
Anggota dari keluarga asam amino aspartat meliputi aspartat (Asp), sebagai paragin
(Asn), lisin (melalui jalur asam diaminopimelat), metionin (Met), treonin (Thr), dan
isoleusin (Ile).
Aspartat dibentuk dari siklus asam sitrat oksaloasetat antara melalui transfer gugus
amino dari glutamat melalui reaksi aminotransferase yang bergantung pada PLP.
Seperti sintesis glutamat dari α-ketoglutarat, tesis sintesis aspartat adalah saluran pada
siklus asam sitrat. Seperti yang telah kita lihat, gugus amino Asp berfungsi sebagai
donor N dalam konversi citrulline menjadi arginine. kita akan melihat bahwa ONH2
ini juga merupakan sumber dari salah satu atom N dari sistem cincin purin selama
biosintesis nukleotida, serta gugus C-6-amino dari adenin purin utama. Selain itu,
seluruh molekul aspartat digunakan dalam tesis biosintesis nukleotida pirimidin.

Asparagin dibentuk oleh amidasi dari -gugus karboksil dari aspartat. Dalam bakteri,
analogi dengan sintesis glutamin, nitrogen yang ditambahkan dalam amidasi ini
berasal langsung dari NH4 . Pada organisme lain, asparagin sintetase mengkatalisis
transfer bergantung ATP dari amido-N glutamin ke aspartat untuk menghasilkan
glutamat, AMP, PPi , dan asparagine.

Treonin, metionin, dan lisin Biosintesis pada bakteri berasal dari prekursor umum
aspartat, yang pertama diubah menjadi aspartil--fosfat dan kemudian menjadi β-
aspartil-semialdehida. Reaksi pertama adalah fosforilasi yang bergantung pada ATP
yang dikatalisis oleh aspartokinase (Gambar 25.27, reaksi 1). Dalam E. coli, ada tiga
isozim aspartokinase, yang ditunjuk sebagai aspartokinase I, II, dan III. Masing-
masing isozim ini secara unik dikendalikan oleh salah satu dari tiga asam amino
produk akhir. Bentuk I dihambat oleh umpan balik oleh treonin dan bentuk III oleh
lisin. Bentuk II tidakumpan balik dihambat oleh, tetapi sintesisnya ditekan oleh
metionin.

β-Aspartyl-semialdehyde dibentuk melalui reduksi aspartyl-tergantung NADPH- β-

fosfat dalam reaksi yang dikatalisis oleh β-aspartyl-semialdehyde dehydrogenase.
Dari sini, jalur sintesis lisin menyimpang. Metilkarbon dari piruvat kental dengan -
aspartyl-semialdehid, dan H2O dihilangkanuntuk menghasilkan senyawa siklik 2,3-
dihydropicolinate. Dengan demikian, lisin yang disintesis oleh jalur ini harus
dianggap sebagai anggota dari keluarga asam amino aspartat dan piruvat. Lisin adalah
umpan balik dalam penghambat enzim titik cabang ini. Dihydropicolinate kemudian
direduksi dalamNADPH reaksi tergantunguntuk 1 -piperidine-2,6-dicarboxylat.
Serangkaian reaksi, termasuk pembukaan hidrolitik dari cincin piperidin, sebuah
succiny, lation sebuah aminasi glutamat-dependen, dan penghapusan hidrolitik dari
suksinat, hasil dalam pembentukan simetris L,L-α-diaminopimelate. Epimerisasi zat
antara ini ke meso bentuk, diikuti oleh dekarboksilasi, menghasilkan produk akhir
lisin. Karena jalur ini hasil melalui L,L-α-diaminopimelate, satu-setengah dari CO2
berevolusi pada langkah dekarboksilase terminal berasal dari gugus karboksil piruvat
dan satu-setengah dari α-karboksil dari Asp.
Cabang metabolisme lain yang menyimpang dari β-aspartyl-semialdehyde mengarah
ke treonin dan metionin melalui homoserin, analog serin yang dibentuk olehpada
reduksi yang bergantungNADPH dari β-aspartyl-semialdehyde dikatalisis oleh
homoserine dehydrogenase. Dari homoserin,biosintetik jalurmenuju metionin dan
treonin terpisah. Untuk bentuk metionin, kelompok -OH dari homoserine pertama
succinylated oleh homoserine acyltransferase. Metionin adalah penghambat umpan
balik dari enzim ini. Kelompoksuksinil dari O-succinylhomoserine kemudian tergeser
oleh sistein untuk menghasilkan CYS tathionine. Atom belerang dalam metionin
disumbangkan oleh sistein sulfhidril. Cystathionine kemudian dibagi untuk
memberikan piruvat, NH4+, dan homosistein, asam amino nonprotein yang rantai
 sampingnya satu -CH2- lebih panjang daripada Cys. Metilasi dari -SH homosistein
melalui transfer metil dari donor metil, N 5metil-THF memberikan metionin.

Secara sepintas, penting untuk dicatat peran metionin itu sendiri dalam reaksi metilasi
. Enzim S-adenosylmethionine synthase mengkatalisis reaksi methio sembilan
dengan ATP untuk membentuk S-adenosylmethionine, atau SAM. SAM is a substrate
of methyltransferases in a variety of methyl-donor reactions, such as the formation of
phosphatidylcholine from phosphatidylethanolamine.

Asam amino yang tersisa dari keluarga aspartat adalah treonin dan isoleusin.
Treonin, seperti metionin, disintesis dari homoserin. Memang, homoserin adalah
analog alkohol primer dari alkohol sekunder Thr. Untuk memindahkan ini OOH dari
C-4 ke C-3 membutuhkan aktivasi hidroksil melalui fosfor yang bergantung pada
ATP phorilasi oleh homoserine kinase. Sebagai reaksi pertama tion unik untuk Thr
biosintesis, homoserine kinase adalah umpan balik yang dihambat oleh treonin.
Langkah terakhir dikatalisis oleh treonin sintase, enzim yang bergantung pada PLP.

Isoleusin termasuk dalam keluarga asam amino aspartat karena empat enam
karbonnya berasal dari Asp (melalui treonin) dan hanya dua yang berasal dari piruvat.

Namun demikian, empat dari lima enzim yang diperlukan untuk sintesis isoleusin
adalah umum ke jalur untuk biosintesis valin, jadi diskusi tentang sintesis isoleusin
disajikan di bawah biosintesis keluarga asam amino piruvat.

3. Famili Piruvat
Keluarga Asam Amino Piruvat Termasuk Ala, Val, dan Leu
Keluarga asam amino piruvat termasuk alanin (Ala), valin (Val), dan leusin (Leu).
Transaminasi piruvat, dengan glutamat sebagai donor amino, menghasilkan alanin.
Karena reaksi transaminasi ini mudah reversibel, degradasi alanine terjadi melalui
rute sebaliknya, dengan α-ketoglutarat berfungsi sebagai akseptor amino.
Transaminasi piruvat menjadi alanin adalah reaksi yang ditemukan di hampir semua
organ tetapi valin, leusin, dan isoleusin adalah asam amino esensial, dan dengan
demikian, mereka tidak disintesis pada mamalia. Jalur sintesis valin dan isoleusin
dapat dipertimbangkan bersama karena satu set empat enzim umum untuk yang
terakhir empat langkah dari kedua jalur. Kedua jalur dimulai dengan asam α-keto.
Isoleusin dapat dianggap sebagai analog struktural valin yang memiliki satu tambahan
Satuan -CH2-, dan prekursor asam α-ketonya, yaitu α-ketobutirat, adalah satu karbon
lebih lama dari prekursor valin, piruvat. Menariknya, -ketobutyrate terbentuk dari
treonin oleh treonin deaminase. PLP ini enzim dependen (juga dikenal sebagai
treonin dehidratase atau serin dehidratase) adalah umpan balik-dihambat oleh
 isoleusin, produk akhir. Perhatikan bahwa bagian dari karbon kerangka untuk Ile
berasal dari Asp melalui Thr. Mulai dari sini, jalur Val dan Ile cara menggunakan set
enzim yang sama. Reaksi pertama melibatkan generasi hidroksietil-tiamin pirofosfat
dari piruvat dalam reaksi yang analog dengan yang dikatalisis oleh transketolase dan
kompleks piruvat dehidrogenase. Itu gugus hidroksietil dua karbon ditransfer dari
TPP ke masing-masing asam keto akseptor oleh acetohydroxy acid synthase
(acetolactate synthase) untuk memberikan α–acetolactate atau α-aseto-α-
hidroksibutirat. Reduksi bergantung reduksi NAD(P)H asam α-keto hidroksi ini
menghasilkan asam dihidroksi α,β-dihydroxyisovalerate dan α,β-dihidroksi-β-
metilvalera. Dehidrasi masing-masing asam dihidroksi ini oleh asam dihidroksi
dehidratase memberikan α-keto yang sesuai kerangka karbon asam α-ketoisovalerate
dan α-keto-β-methylvalerat. Transaminasi oleh rantai cabang asam amino
aminotransferase menghasilkan Val atau Ile, masing-masing.

Sintesis leusin bergantung pada reaksi ini juga, karena α-ketoisovalerate adalah
prekursor yang umum untuk Val dan Leu. Meskipun Val dan Leu hanya berbeda satu
-CH2- pada rantai sampingnya masing-masing, gugus karboksil dari α-ketoisovalerate
pertama mengambil dua karbon dari asetil-KoA untuk memberikan α-isopropilmalat
dalam reaksi yang dikatalisis oleh isopropilmalat sintase; enzim sensitif terhadap
inhibisi umpan balik oleh Leu. Isopropilmalat dehidratase mengubah α-isomer
menjadi bentuk β-, yang mengalami reaksi Dekarboksilasi oksidatif bergantung
NAD+ oleh isopropilmalat dehydrogenase, sehingga gugus karboksil -
ketoisovalerat hilang sebagai CO2. Aminasi α-ketoisokaproat oleh leusin
aminotransferase.

4. Serine Family
Keluarga 3-Fosfogliserat Asam Amino Termasuk Ser, Gly, dan Cys
Serin, glisin, dan sistein berasal dari intermediet glikolitik 3-fosfogliserat. Pengalihan
3-PG dari glikolisis dicapai melalui 3-fosfogliserat dehidrogenase. NAD+ ini -
oksidasi dependen 3-PG menghasilkan 3-fosfohidroksipiruvat—yang, sebagai α-keto
asam, adalah substrat untuk transaminasi oleh glutamat untuk menghasilkan 3-
fosfoserin. Serin fosfatase kemudian menghasilkan serin (Gambar 25.31, reaksi
3). Serin menghambat enzim pertama, 3-PG dehidrogenase, dan dengan demikian
umpan balik mengatur sintesisnya sendiri.

Glisin dibuat dari serin melalui dua proses enzimatik terkait. Pertama, serin
hidroksimetiltransferase, enzim yang bergantung pada PLP, mengkatalisis transfer
dari serin β-karbon menjadi tetrahidrofolat (THF), agen utama dari satu-karbon
metabolisme. Glycine dan N5, N10-methylene-THF adalah produknya. Selain itu,
glisin dapat disintesis dengan kebalikan dari reaksi glisin oksidase. Di sini, glisin
 terbentuk ketika N5, N10-metilen-THF mengembun dengan NH4+ dan CO2. Melalui
rute ini,β-karbon serin menjadi bagian dari glisin.

Konversi serin menjadi glisin adalah cara yang menonjol untuk menghasilkan satu-
karbon turunan THF, yang sangat penting untuk biosintesis purin dan Gugus metil C-
5 dari timin (sebuah pirimidin), serta amino asam metionin. Glisin sendiri
berkontribusi pada sintesis purin dan heme.

Sintesis sistein dicapai dengan transfer sulfhidril ke seri. Dibeberapa bakteri, H2S
mengembun langsung dengan serin melalui reaksi katalis enzim yang bergantung
pada PLP, tetapi pada sebagian besar mikroorganisme dan tumbuhan hijau,
reaksi sulfhydrylation membutuhkan bentuk aktif dari serin, O-asetilserin. O-
asetilserin dibuat oleh serin asetiltransferase, dengan transfer gugus asetil dari asetil-
KoA ke -OH dari Ser. Enzim ini dihambat oleh Cys.

5. Famili Aromatik
Chorismate Disintesis dari Biosintesis Chorismate PEP dan Erythrose-4-P
Prekursor untuk jalur ini adalah intermediet metabolik umum phosphoenolpyruvate
dan erythrose-4-fosfat. Zat antara ini dihubungkan untuk membentuk 3-deoxy-D-
arabino-heptulosonate-7-fosfat (DAHP) oleh DAHP sintase. Meskipun ini reaksi
jauh dari produk akhir asam amino aromatik utama, ini adalah poin penting untuk
regulasi biosintesis asam amino aromatik, seperti yang akan kita lihat. Dilangkah
selanjutnya dalam perjalanan chorismate, DAHP disiklus untuk membentuk enam
anggota senyawa cincin jenuh, 5-dehidrokuinat, dalam suatu reaksi dikatalisis oleh
dehydroquinate synthase (NAD+ adalah koenzim dalam reaksi ini tetapi tidak
diubah olehnya). Urutan reaksi terjadi kemudian yang memperkenalkan
ketidakjenuhan ke dalam cincin melalui dehidrasi dan reduksi,menghasilkan
shikimate. Fosforilasi shikimate oleh shikimate kinase kemudian penambahan PEP
oleh 3-enolpyruvylshikimate-5-phosphate synthase, diikuti oleh chorismate
synthase, menghasilkan chorismate. Jadi, dua ekuivalen PEP adalah diperlukan untuk
membentuk chorismate dari erythrose-4-P

Fenilalanin dan Tirosin

Pada chorismate, jalurnya terbagi menjadi tiga cabang, masing-masing mengarah
secara khusus ke salah satu asam amino aromatik. Cabang-cabang mengarah ke
fenilalanin dan tirosin keduanya melewati prefenat. Dibeberapa organisme, seperti E.
coli, cabang-cabangnya benar-benar berbeda karena prephenate tidak terjadi sebagai
perantara bebas melainkan tetap terikat pada bifungsional enzim yang mengkatalisis
dua reaksi pertama setelah chorismate. Bagaimanapun, chorismate mutase adalah
reaksi pertama yang mengarah ke Phe atau Tyr. Di Phe cabang, gugus -OH para ke
 karboksil prefenat dihilangkan oleh prefenat dehidratase. Di cabang Tyr, -OH ini
dipertahankan; sebagai gantinya, dekarboksilasi oksidatif dari prephenate yang
dikatalisis oleh prephenate dehidrogenase menghasilkan 4-hidroksifenilpiruvat.
Glutamat tergantung aminotransferase fenilalanin dan tirosin aminotransferase
memperkenalkan gugus amino kedua asam α-keto, fenilpiruvat dan 4-
hidroksifenilpiruvat, menghasilkan Phe dan Tyr, masing-masing. Beberapa mamalia
dapat mensintesis Tyr dari Phe yang diperoleh dari makanan melalui fenilalanin-4-
monooksigenase (juga dikenal sebagai fenilalanin hidroksilase), menggunakan O2
dan tetrahydrobiopterin, analog dari asam tetrahydrofolic, sebagai co-substrat.

Triptofan
Jalur sintesis triptofan mungkin yang paling menyeluruh mempelajari urutan
biosintetik apa pun, terutama dalam hal organisasi dan ekspresi genetiknya. Sintesis
Trp dari chorismate membutuhkan enam langkah. Pada sebagian besar
mikroorganisme, enzim pertama, antranilat sintase adalah protein tipe α2 β2,
dengan subunit β-bertindak di sebuah peran glutamin-amidotransferase untuk
menyediakan kelompok ONH2 dari anthranilate.

6. Famili Histidin
Histidine Family Rantai samping asam amino basa menerima proton. Pada pH
fisiologis, gugus-R dari lisin dan arginin sepenuhnya terionisasi dan bermuatan
positif. Sebaliknya, Histidin merupakan basa lemah, dan asam amino bebasnya tidak
bermuatan pada pH fisiologis. Namun, bila histidin bergabung dengan suatu protein,
gugus-R dapat bermuatan positif maupun netral, tergantung pada lingkungan ion yang
disediakan oleh protein. Hal ini merupakan sifat penting histidin ang bereperan
sebagai buffer dalam fungsi suatu protein seperti pada hemoglobin..

Gen-gen pengkode enzim yang berperan dalam biosintesis histidin telahteridentifikasi

pada banyak fungi , bakteri, tanaman, danarchaea. Reaksibiosintesis histidin diawali
dengan kondensasi Adenosine Tr-phosphate (ATP) dan 5-phosphoribosyl 1-
pyrophosphate (PRPP) membentuk phosphoribosyl- ATP. Kemudian akan melewati
beberapa tahapan, mulai dari pembentukan 1-(5- phospho-D-ribosyl) - AMP → 1-(5-
phosphoribosyl)-5- [(5phosphoribosylamino) methilidene amino] imidazole - 4 -
carboxamide → phosphoribulosy formimino-AICAR-P → D-erythro-
imidazoleglycerol-phosphat → imidazole acetol-phosphat→ L- histidinol-phosphat
→ histidinol → histidinal → L-histidine. Berikut adalah mekanisme beserta enzim
yang bekerja pada biosintesis histidine oleh beberapa bakteri, yaitu Escherichia coli
(Ec), Arabidopsis thaliana col (At),Brassica oleracea botrytis (Bo0, Thermotoga
maritima (Tm), Thermusthermophilus (Tt) (Murray, dkk, 2006). Jalur yang dilalui
pada pembentukan asam amino esensial ini sangat kompleks. Berkat hasil penelitian
B. Ames dan lainlainnya telah dapat diungkapkan biosintesis histidin. Pada umumnya
mereka menggunakan mutan salmonella typhimurium dan E. Coli untuk mengetahui
tahapan reaksi dan senyawa antara yang terbentuk. Reaksi sintesis histidin diawali
dengan pembentukan N’-(5’-fosforibosil)-ATP dari 5-fosforibosil 1-pirofosfat
(PRPP) dan ATP. Dan tahapan reaksi sebagaimana disajikan di atas dapat diketahui
bahwa molekul histidin berasal dari ATP, amida dan glutamine dan gigis ribosil dari
fosforibosil- pirofosfat (PRPP).Biosintesis histidin merupakan jalur metabolic
terakhir untuk proteinogenic asam amino pada tumbuhan. Biosintesis ini memiliki
hubungan dekat dengan metabolisme nukleotida, yaitu melalui precursor ATP dan
59- phosphoribosyl19-pyrophosphate (PRPP). Biosintesis ini dimulai dengan
kondensasi ATP dan PRPP dikatalisis oleh ATPphosphoribosyltransferase (ATP-
PRT).

Jasad hidup tingkat tinggi tidak dapat mensintesa asam amino esensial. Mekanisme
reaksi pembentukannya disusun dari biosintesa asam tersebut dalam bakteri dan
dalam tanaman. Yang tergolong dalam asam amino esensial adalah valin, leusin,
isoleusin, fenilalanin, metionin, treonin, ornitin, arginin, histidin.
 DAFTAR PUSTAKA

Garret, R.H., dan Grisham,C.M.2010. Biochemistry Edition 4.Boston:BROOKS/COLE.

Halaman 780-804

Murwani,S. 2015. Dasar-Dasar Mikrobiologi Veteriner. Malang: UB Press. Halaman 141

Simamora, A.2015.Buku Ajar Blok 3 Biologi Sel 1: Asam Amino, Peptida, dan Protein. Jakarta:
Universitas Ukrida. Halaman 4.