Review Anabolisme Protein

Sintesis protein
Biosintesis Asam amino
 Sintesis Protein
• Dogma sentral

• Terlibat : DNA, RNA, asam amino

 SINTESIS RNA

 RNA polimerase
menempel pada DNA,
DNA melting

 Nucleosida ditambahkan
5’  3’
 Pengaturan Transkripsi

Transcription
Initiation
Elongation
Termination
Pengaturan inisiasi
biasanya
paling penting

Translation
Initiation
Elongation
Termination
Translasi terjadi dengan
penempelan pasangan basa
antikodon tRNA pada
kodon mRNA di ribosom.
 30S initiation
complex
30S initiation
complex
30S initiation
complex

Hanya tRNAfMet yang diterima oleh

30S initiation kompleks inisiasi – translasi berjalan.
complex
Pada Ribosom terdapat “pintu”
- A site  aminoacyl
- P site  peptidyl
- E site  exit
Pembentukan ikatan
peptida 
Dikatalisis oleh
peptidyltransferase

Proses ini terus berulang

hingga tahap terminasi.
Terminasi

Dapat terjadi apabila ada stop

kodon (UAA, UAG, or UGA)
masuk pada A site ribosom.

Tidak ada tRNA korespon untuk

kodon tsb, sehingga tidak tRNA
Yang berikatan pada tahap ini.
Biosintesis Asam Amino
Siklus Nitrogen (N)

N2 atmosfer masuk ke dalam siklus N setelah direduksi menjadi

NH4+ oleh bakteri pengikat N (Rhizobium) dan Sianobakteria
Yang bersimbiose dengan leguminase.

Selanjutnya NH4+ akan mengalami rangkaian reaksi untuk pem-

bentukan asam amino oleh tanaman dan dikonsumsi oleh
hewan.
 BIOSINTESIS ASAM AMINO

Tumbuhan mampu mensintesis 20 macam asam amino dari

karbohidrat dan senyawa nitrogen sederhana (amonia dan nitrat)
Untuk diubah menjadi asam aspartat dan asam glutamat

Selanjutnya asam aspartat dan asam glutamat akan mengalami

proses aminasi menjadi asparagin dan glutamin
diteruskan dengan
transaminasi menjadi asam amino lainnya.
α-asam keto sebagai prekursor dari asam amino dapat diperoleh
dari senyawa metabolit metabolisme karbohidrat, juga dari
proses deaminasi asam amino atau asam lemak (terutama pada
kecambah)

Sebagian mikrobia mampu mensintesis seluruh asam amino

(Neurospora, E.coli) dan sebagian lagi hanya mampu mensintesis
Beberapa asam amino, misalnya: bakteri laktat (leuconostoc
mesenteroides)
Biosintesis asam amino essensial pada umumnya melalui
Proses yang panjang (sd 15 tahap reaksi), dan lebih kompleks
Daripada biosintesis asam amino non essensial (kurang dari
5 tahap)

Pathway yang paling kompleks adalah sintesis asam amino

Essensial : Phe, Trp dan His yang ketiganya mempunyai
Cincin bensen atau heterosiklik)

Lima macam asam amino essensial disintesis oleh tumbuhan

dan mikroorganisme berasal dari asam amino non essensial:
Thr, Met, Lys dibentuk dari Asp
Arg dan His dibentuk dari Glu

Ile disintesis oleh bakteria berasal dari asam amino essensial

Thr
Asam amino yang tidak dapat disintesis oleh manusia disebut
Asam amino essensial

Asam amino yang mampu disintesis oleh manusia disebut

Asam amino non essensial.

Asam amino non essensial disintesis dari 3 macam asam keto

Yang merupakan hasil metabolisme KH, lemak dan protein:
1. asam oksalo asetat
2. α-keto glutarat
3. asam piruvat
 Pasca tranlasi (Post tranlasi)
• Pengaturan setelah terbentuknya protein
(polipetida)

Post translasi (modifikasi

struktur primer protein)
Modifikasi pasca-translasi mengubah ukuran dan
struktur protein akhir.

Salah satunya merupakan modifikassi untuk

membentuk protein fungsional (ex. Enzim), yaitu
perubahan struktur primer dari polipeptida (hasil
translasi) menjadi protein fungsional (enzim) yang
memiliki struktur tertier atau kuartener.
Polipeptida hasil translasi tidak langsung aktif, untuk
menjadi protein aktif atau fungsional dalam sel (ex.
Enzim), maka protein harus diproses sekurang –
kurangnya satu dari empat tipe pemrosesan, yaitu:

1. Protein folding (pelipatan protein)

2. Proteolytic cleavage (pemotongan proteolitik)
3. Chemical modification (modifikasi kimia)
4. Intein splicing (pembuangan intein)
1. Protein folding (pelipatan protein)
Polipeptida hasil translasi
(struktur primer)
Molekul protein yang membantu
proses folding adalah Chaperon
molekuler yaitu mengikat dan
menstabilkan protein yang belum
dilipat (unfolded protein), sehingga
tidak beragregat dengan protein lain.

Begitu diperoleh kondisi yang sesuai,

kebanyakan polipeptida akan segera
melipat menjadi struktur tersier yang
tepat karena biasanya struktur tersier
ini merupakan konformasi dengan Protein fungsional (enzim)
energi yang paling rendah. hasil folding (struktur tertier)
2. Proteolytic cleavage (pemotongan
proteolitik)

Pemotongan protein oleh protease

ini dapat membuang segmen –
segmen dari satu atau kedua ujung
polipeptida.
Hasil pemotongan dapat berupa
fragmen protein aktif yang lebih
pendek atau menjadi fragmen –
fragmen protein yang seluruh atau
beberapa fragmen protein aktif.
Pemotongan proteolitik seperti
menghilangkan residu terminal
metionin, peptide signal, konversi
prekursor inaktif menjadi aktif.
3. Chemical modification (modifikasi kimia)

Asam amino polipeptida dimodifikasi melalui penambahan

gugus kimia baru seperti:
a. Fosforilasi Penambahan gugus fosfat pada peptida atau
asam amino
b. Modifikasi Lipofilik Penambahan komponen lipid pada
protein
c. Metilasi Penambahan gugus metil pada residu asam
amino misalnya pada aspartate dan lisin
d. Penambahan gugus prosteotik Pembentukan ikatan
sulfide misalnya pada insulin
e. Glikolisasi merupakan penambahan komponen gula
4. Intein splicing (pembuangan intein)

Intein adalah urutan penyela pada beberapa

protein, mirip intron pada mRNA.
Intein harus dibuang (splicing) dan disambung
(exteins) menjadi protein aktif.
 DENATURASI ENZIM
• Denaturasi adalah rusaknya bentuk tiga
dimensi enzim yang menyebabkan enzim tidak
dapat lagi berikatan dengan substratnya.
• Perubahan atau modifikasi terhadap struktur
tersier dan kuartener molekul enzim tanpa
terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen.
Karena yang terpecahadalah ikatan hydrogen,
interaksi hidrofobik, ikatan garam dan terbukanya
lipatan molekul enzim.
 Pengaruh panas terhadap enzim
Jika enzim dipanaskan di atas suhu optimal
Akan menyebabakan pemutusan ikatan dalam struktur
enzim (selain kovalen)
Sehingga enzim dapat berubah dari struktur kuartener dan
tertier menjadi sekunder atau kuarterner

Enzim yang telah mengalami denaturasi

Terima Kasih
Katabolisme Protein
 Protein

• Asam amino merupakan sumber utama untuk glukosa

melalui jalur glukoneogenesis, tetapi gliserol dari
trigliserida juga dapat digunakan.
• Glukoneogenesis dan glikogenolisis penting untuk
memback up sumber glukosa pada saat puasa.
• Asam amino dalam tubuh terutama digunakan untuk
sintesis protein. Tetapi, jika asupan glukosa rendah, asam
amino dapat diubah menjadi glukosa melalui jalur yang
disebut glukoneogenesis yaitu pembentukan glukosa
baru dari prekursor nonkarbohidrat
 Protein dalam
makanan
pencernaan
Asam Amino

absorbsi

A. A dalam darah

A.A. Dalam darah A.A. dl HATI A. A. dl Hati

(ektrasel) (intra sel)

PROTEIN
A. A. ektra sel
Senyawa N lain

A. Keto NH3
A. A. intra sel Sik. A. Sitrat

S
PROTEI A. Keto Asam lemak urea
N
 PENCERNAAN + ABSORBSI :
• Protein tidak diserap
• Protein menjadi asam amino, di, tripeptida
• Ensim pencernaan (protease) :
pepsin (lambung)
tripsin, chymotripsin, carboxypeptidase
(pankreas)
• Villi usus halus + peptidase :
hidrolisa lebih lanjut jadi aa bebas, peptida kecil
• masuk kedarah
PENCERNAAN & ABSORBSI PROTEIN
METABOLISME PROTEIN
METABOLISME
ASAM AMINO
 METABOLISME ASAM AMINO
• Metabolisme Asam Amino
– Katabolisme Asam Amino
• Katabolisme Atom N
– Transaminasi
– Deaminasi Oksidatif
– Pembentukan & Transport NH3
– Siklus Urea & Gangguannya
• Katabolisme Atom C
– Biosintesis Asam Amino
– Produk Khusus
METABOLISME ASAM AMINO
STRUKTUR ASAM AMINO
 KESEIMBANGAN NITROGEN
• N positif (sintesis > katabolisme)
mis. pertumbuhan, penyembuhan,hamil
• N seimbang (sintesis = katabolisme)
mis. dewasa normal, sehat
• N negatif (sintesis < katabolisme)
mis. kelaparan, sakit
KATABOLISME ASAM AMINO
 KATABOLISME ATOM N
• Transaminasi
• Deaminasi oksidatif
• Produksi dan transport amonia (NH3)
• Siklus urea
 KATABOLISME ATOM N
• Ureotelik : mamalia  urea
• Urikotelik : reptil, burung  asam urat
• Ammonotelik : ikan bertulang  amonia
 TRANSAMINASI
Asam amino alfa ketoglutarat NH3 CO2

Asam alfaketo L-Glutamat Urea

PEMBENTUKAN UREA
PEMBENTUKAN UREA
PEMBENTUKAN UREA
 GANGGUAN PADA SIKLUS UREA

UCD Enzyme deficiency

• Hyperammonemia type I 1
• Hyperammonemia type II 2
• Citrulinemia 3
• Arginino suksinat aciduria 4
• Hyperargininemia 5
KATABOLISME ATOM C