Diterjemahkan dari bahasa Inggris ke bahasa Indonesia - www.onlinedoctranslator.

com

7-8 Desember 2011

METABOLISME ASAM AMINO I,II,III Penceramah:Eileen M. Lafer

Bacaan:Stryer Edisi 6: Bab 23 dan 24. Gambar-gambar dalam dokumen ini berasal dari
Stryer kecuali disebutkan lain.

TUJUAN:

1. Memahami nasib dan sumber asam amino secara umum.

2. Memahami ciri-ciri umum degradasi protein lisosom, termasuk jenis protein apa
yang terdegradasi dalam lisosom.

3. Memahami bagaimana "proteolisis terkontrol" dipengaruhi dalam sel. Ini termasuk

pemahaman tentang mekanisme seleksi dan penempelan ubiquitin ke protein target,
serta di mana dan bagaimana protein ubiquitinated terdegradasi.

4. Memahami jalur umum untuk menghilangkan gugus --amino dari -- asam amino
selama katabolisme asam amino.

5. Memahami bagaimana nasib ion amonium yang dihasilkan selama

degradasi asam amino berbeda di hati versus jaringan perifer.

6. Memahami dasar-dasar siklus urea dan bagaimana pengaturannya. Memahami bagaimana enzim
siklus urea yang rusak dapat menyebabkan penyakit, dan bagaimana penyakit tersebut diobati.

7. Pahami kerangka karbon asam amino mana yang menjadi sumber zat antara
metabolisme utama selama katabolisme asam amino.

8. Ketahui asam amino mana yang semata-mata ketogenik, semata-mata glukogenik, dan keduanya ketogenik dan
glukogenik.

9. Ketahui langkah mana dalam degradasi asam amino yang menyebabkan penyakit
berikut: methylmalonic acedemia, homocystinuria, maple syrup disease, fenilketonuria,
tirosinemia I, II dan III, dan alkaptonuria. Untuk setiap penyakit, Anda harus mengetahui
nama enzim yang rusak, reaksi yang dikatalisis oleh enzim, dan jalur di mana enzim
berfungsi.

10. Mengetahui asam amino mana yang esensial dan mana yang tidak esensial pada manusia.

11. Mengetahui pada manusia, zat antara metabolisme utama mana yang dapat berfungsi sebagai
kerangka karbon untuk biosintesis asam amino mana.

12. Ketahui asam amino mana yang dapat bertindak sebagai neurotransmiter.
13. Mengetahui asam amino mana yang dapat digunakan untuk sintesis neurotransmiter mana.

14. Memahami secara umum biosintesis spermine, spermidine, creatine dan

phosphocreatine.

Pengingat: untuk mengunduh film yang digunakan dalam kuliah saya, buka halaman web saya:
http://www.biochem.uthscsa.edu/~lafer/
(Atau pergi ke departemen biokimia UTHSCSA, klik fakultas, dll. untuk menemukan
tautan di atas) Klik tautan, untuk cermin file ppt di papan tulis, serta file film yang tidak
diizinkan di papan tulis karena keterbatasan ukuran .

A. SUMBER DAN NASIB ASAM AMINO DALAM TUBUH

SAYA. SUMBER ASAM AMINO DALAM TUBUH MANUSIA: MAKANAN

PROTEIN, BIOSINTESIS DAN KERUSAKAN JARINGAN.

II. NASIB ASAM AMINO DALAM TUBUH MANUSIA : ekskresi,

METABOLISME ENERGI, DAN BIOSINTESIS BIOMOLEKUL KECIL.
B. KATABOLISME PROTEIN

I. DIET proteolisisdari proteolisisdari Terkendali

dietprotein protein yang proteolisisdari
1. ~1/3 dalamperut bergerak melalui tag di mana-mana
asam amino dalam
dan lumen usus ituendositik intraseluler
kumpulan asam amino
berasal dari makanan
halus jalanmengambil protein mengambil

protein. rilis gratis tempat di tempat di

2. ~2/3 asam amino menjadi lisosomdari proteasomdari
asam amino dalam aliran darah. semua sel. semua sel.
kumpulan asam amino
berasal dari
sumber intraseluler.

KOLAM RENANG ASAM AMINO

II. DEGRADASI LISOSOMAL

1. Lisosom mendegradasi protein yang diambil oleh endositosis, atau protein yang
lalu lintas dalam jalur endositik.
2. Lisosom mengandung ~50 enzim hidrolitik (protease). pH mereka
optima bersifat asam.
3. pH lisosom adalah ~5.
4. Pada sel yang bergizi baik, degradasi protein lisosom bersifat non-selektif.
5. Dalam sel yang kelaparan, ada
jalur selektif yang secara istimewa mendegradasi Tanda Kematian
protein sitosol yang mengandung pentapeptida
KFERQ (Lys-Phe-Glu-Arg-Gln).

AKU AKU AKU. PROTEOLISIS TERKENDALI

1. Ubiquitin menandai protein untuk

penghancuran.
2. Proteasome mencerna
protein yang ditandai di mana-mana.
3. Degradasi protein dapat digunakan
untuk mengatur fungsi biologis.
4. Sifat Ubiquitin:
sebuah. 76 polipeptida.
b. C-terminal gly menempel pada
gugus --amino dari beberapa lis pada protein yang
ditujukan untuk degradasi.
c. Tambahan di mana-mana
molekul dapat ditambahkan ke Lys48.
 5. Konjugasi Ubiquitin: E1 adenilat ubiquitin , dan mentransfernya ke
sistein sendiri. Ubiquitin kemudian ditransfer ke sistein di E2. Akhirnya E3 mengkatalisis
transfer akhir ke residu lisin pada protein target.

E1=Aktivasi Ubiquitin
Enzim
E2=Ubiquitin-
Enzim Konjugasi
E3=Ubiquitin-Protein
Ligase

6.
Ubiquitin melekat pada
gugus --amino dari
residu lisin pada
protein sasaran.

7.Korelasi klinis:Manusia
papilloma virus (HPV) mengkodekan protein yang
mengaktifkan enzim E3 spesifik. Enzim penekan tumor p53
ada di mana-mana dan protein lain yang mengontrol
perbaikan DNA, yang kemudian dihancurkan. Aktivasi
enzim E3 ini diamati pada lebih dari 90% dari semua
karsinoma serviks.

8. Sebuah molekul ubiquitin tunggal adalah sinyal yang buruk untuk degradasi. Namun,
rantai 4 atau lebih molekul ubiquitin adalah sinyal yang sangat kuat untuk degradasi.

9. Apa yang menentukan apakah a

protein ada di mana-mana? Spesifisitas
substrat setiap E3:

sebuah. Aturan terminal-N: the

sifat kimia asam amino terminal amino.
Misalnya, protein dengan metionin di ujung N-
nya memiliki waktu paruh 20 jam, sedangkan
protein dengan arginin di ujung N-nya
memiliki waktu paruh 2 menit.
.
b. destruktif siklin
kotak: urutan asam amino spesifik yang
menandai protein siklus sel untuk dihancurkan.

c. Urutan hama: protein kaya prolin, asam glutamat, serin

dan treonin.
 10. Proteasome 26s mencerna protein yang ditandai di mana-mana.

Subunit pengatur 19S

proteasom 20S
(aktivitas katalitik)

Subunit pengatur 19S

11. Proteasome 20-an

sebuah. 700kD,
28 homolog
subunit: 14 dari
tipe - dan 14
tipe -.

b. Sub-
unit adalah
diatur dalam 4
cincin dari 7 subunit masing-masing untuk membentuk tong tertutup.

12. Aktivitas proteolitik berada di residu treonin terminal-N dari

subunit beta.

sebuah. Akses ke proteasome 20-an dikendalikan oleh topi 19-an.

Subunit pengatur 19S

mengikat rantai poliubiquitin.
IV. KERUSAKAN PROTEIN JARINGAN

1. Degradasi protein dapat mengatur proses biologis

Secara dinamis mengubah stabilitas protein pengatur

 V. DEGRADASI ASAM AMINO

1. Setiap asam amino yang dihasilkan oleh katabolisme protein yangtidak dibutuhkan
sebagai blok bangunan untuk reaksi sintetik biomolekuler baru adalahterdegradasike
kerangka karbon di hati.

2. Langkah pertama dalam degradasi asam amino adalahpenghilangan nitrogen.

--Grup AMINO DIUBAH MENJADI ION AMONIUM OLEH OKSIDATIF

DEAMINASI GLUTAMAT

Gugus --amino dari

--asam amino ditransfer ke --
ketoglutarat untuk
membentuk glutamat, yaitu
deaminasi oksidatif untuk
menghasilkan ion amonium.
 sebuah. REAKSI TRANSAMINASI: Aminotransferases (juga
disebut transaminase) mengkatalisis transfer gugus --amino dari
--asam amino menjadi asam --keto.

Enzim ini umumnya menggunakan --ketoglutarat sebagai akseptor.

Enzim diberi nama berdasarkan substrat asam aminonya, yaitutransaminase aspartat

mengkatalisis transfer gugus --amino dariaspartatmenjadi --ketoglutarat, menghasilkan
oksaloasetat ditambah glutamat.

b. REAKSI DEAMINASI OKSIDATIF: Nitrogen

atom yang ditransfer ke --ketoglutarat dalam reaksi transaminasi diubah
menjadi ion amonium bebas melalui deaminasi oksidatif.

Reaksi ini dikatalisis olehglutamat dehidrogenase. Reaksi ini

berlangsung di mitokondria, dan didorong olehkonsumsi amonia.

Dehidrogenasi Hidrolisis

c. Jumlah aminotransferase dan glutamat dehidrogenase

reaksi menghasilkan ion amonium:

aminotransferase dehidrogenase siklus urea

asam amino 1 asam alfaketo 2

dikeluarkan
asam alfaketo 1 ASAM AMINO 2
 d. Semua aminotransferase
mengandung prostetik
kelompok piridoksal
fosfat (PLP).

PLP berasal dari

Pyridoxine (Vitamin B6).

e. PLP Tautomer:
Gugus hidroksil fenolik sedikit asam,
mendukung deprotonasi.

Cincin pirimidin sedikit basa, yang mendukung protonasi pirimidin N.

f. PLP membentuk basis Schiff

intermediet dalam aminotransferase
asam amino 1

(keterkaitan basa schiff dengan enzim) (keterkaitan schiff-base dengan substrat)

Itupositifikatan schiff-base bermuatan distabilkan

olehnegatifgugus fenolat bermuatan.
 1. Basa schiff kehilangan proton dari --karbon dari
asam amino menjadikuinonoidintermediat.
2. Reprotonasi quinonoid pada karbon aldehida
menghasilkanketiminintermediat.
3. Ketimin kemudian dihidrolisis menjadi an--asam ketodan
PMP.

asam alfaketo 1

1 2 3

4. Setelah gugus amino dipindahkan ke PMP,

PMP mentransfer gugus amino ke asam alfa-keto lain dengan membalikkan
skema reaksi asam alfaketo 2
(ALPHAKETOGLUTARAT)
baru saja dibahas
(ikuti yang merah
panah):

3 2 1

.
4

ASAM AMINO 2
(GLUTAMAT)

g. Jumlah aminotransferase dan glutamat

reaksi dehidrogenase menghasilkan ion amonium.

aminotransferase dehidrogenase siklus urea

asam amino 1 asam alfaketo 2

dikeluarkan
asam alfaketo 1 ASAM AMINO 2
h. Aspartat Aminotransferase

saya. Mekanisme Reaksi Aminotransferase:

FILM: File film 18-01.avi

 j. Serine dan Threonine bisa langsung
deaminasi

1. Atom nitrogen dariPALINGamino

asam ditransfer ke --ketoglutarat.

2. Gugus --amino dari serin dan

treonin dapat langsung diubah menjadi ion amonium dengan aksi
dehidrasi:Treonin - --ketobutirat + NH+ 4

k. Jaringan perifer mengangkut nitrogen ke

hati oleh siklus alanin atau sebagai glutamin.

Jika asam amino diproduksi di jaringan yangkekurangan siklus urea, mereka

membutuhkan mekanisme untuk melepaskan nitrogen dalam bentuk yang dapat
diserap oleh hati dan diubah menjadi urea.

CONTOH:Otot menggunakan asam amino sebagai bahan bakar selama latihan

berkepanjangan dan puasa.

1. Siklus Alanin

sebuah. Pada jaringan perifer, --

Gugus amino dari asam amino ditransfer ke glutamat olehtransaminasi reaksi,
seperti di hati.

b. Namun, daripada deaminasi oksidatif

glutamat untuk membentuk ion amonium, gugus --amino ditransfer ke piruvat untuk membentuk
alanin.

c. Hati mengambil alanin, dan mengubahnya kembali

menjadi piruvat oleh yang laintransaminasireaksi.

d. Piruvat dapat digunakan untuk glukoneogenesis,

dan gugus amino akhirnya berakhir sebagaiureamelalui jalur biasa.
 2 . Nitrogen juga dapat diangkut sebagai glutamin:

Glutamin Sintetase:
NH4++ glutamat + ATP

glutamin + ADP + Psaya

sebuah. Begitu glutamin ada di hati, itu bisa menjadi
dimetabolisme seperti asam amino lainnya dan nitrogen dapat berakhir dalam siklus urea.

IV. SIKLUS UREA

 1. Di hati, ion amonium yang dihasilkan selama degradasi asam amino masuk
ke dalam siklus urea.

2. Siklus urea: pentingnya

sebuah. NH4+ merupakan hasil pemecahan asam amino.

b. NH+ 4 dibutuhkan oleh sel untuk sintesis nitrogen yang mengandung

senyawa.

c. NH berlebih+4 sangat beracun. Kadar normal dalam darah manusia adalah:

[NH4+] < 70 -M.

d. NH berlebih4+ diubah menjadi urea melaluisiklus urea dan

dikeluarkan. Siklus urea menyumbang ~80% dari nitrogen yang diekskresikan.
 3. Siklus urea: lokasi dan sumber atom

sebuah. Sintesis urea sebagian

besar terjadi di hati.

b. Satu atom N urea

berasal dari Asp (biru).

c. Satu atom N berasal dari

NH4+(hijau).

d. Satu atom C berasal dari CO

2(merah).

e.ornitin bertindak sebagai

pembawa berbagai atom
dalam proses
mensintesis urea.

4. Reaksi siklus urea: karbamoil fosfat sintetase

sebuah. Mengkatalisis pembentukan karbamoil fosfat dari H2Oh, 2

ATP, CO2dan NH3.

b. Aktivator heterotropik positif, N-asetilglutamat, adalah

diperlukan untuk aktivitas.

c. Membawa satu atom C dan satu atom N ke dalam siklus urea sebagai
gugus karbamoil.

d. Mengkatalisis langkah kritis dalam menghilangkan NH+ 4dari darah.

 5. Reaksi siklus urea: Carbamoyl Phosphate synthetase

sebuah. Reaksi dibuat ireversibel dengan membelah dua ATP

molekul menjadi dua ADP.

b. Satu molekul fosfat dilepaskan sedangkan yang kedua

fosfat berakhir sebagai bagian dari karbamoil fosfat.

c. Karbamoil fosfat sintetase hadir pada tingkat yang sangat tinggi

konsentrasi dalam matriks mitokondria (~ 1 mM).

d. Konsentrasi enzim yang tinggi memungkinkan enzim untuk bekerja

jauh di bawah Km~ 250 -M untuk NH+ 4.

e. Dengan beroperasi jauh di bawah Km, sedikit peningkatan NH+ 4petunjuk

peningkatan besar dalam laju penghilangan NH+ 4memastikan bahwa NH+4tetap rendah.

6. Reaksi siklus urea: ornithine transcarbamoylase

sebuah. Mengkatalisis pembentukan citrulline dan Psayadari ornithine dan

karbamoil fosfat.

b. Pemindahan gugus karbamoil ke ornitin difasilitasi oleh

pecahnyafosfoanhidrida energi tinggi menjalin kedekatan.

c. Mengkatalisis pemasukan satu atom C dan satu atom N ke dalam

siklus urea dari karbamoil fosfat.
 7. Reaksi siklus urea: sintetase argininosuksinat

sebuah. Mengkatalisis kondensasi citrulline dan aspartat untuk membentuk

argininosuksinat.

b. Mengkatalisis pengenalan satu atom N ke dalam siklus urea

dari aspartat.

8. Reaksi siklus urea: argininosuccinase

sebuah. Memotong argininosuksinat menjadi arginin dan fumarat.

b. Menyelesaikan transfer gugus amino dari aspartat ke

membuat arginin.

c. Mempertahankan kerangka karbon aspartat (sebagai fumarat

molekul).
 9. Reaksi siklus urea: arginase

sebuah. Mengkatalisis hidrolisis arginin menjadi ornitin dan urea.

b. Ornithine "berputar" kembali ke langkah pertama dan mengambil yang lain

gugus karbamoil dari karbamoil fosfat.

10. Siklus urea: reaksi keseluruhan

sebuah. PPsaya- 2 Psayacepat dalam

reaksi yang dikatalisis oleh
pirofosfotase.

b. Secara keseluruhan, empat ikatan

fosfat berenergi tinggi adalah
rusak untuk mensintesis
setiap molekul urea.
 11. Siklus urea dan siklus asam sitrat

sebuah. Produksi fumarat menghubungkan siklus urea dan asam sitrat

siklus (fumarat - malat - oksaloasetat).

b. Dalam siklus asam sitrat fumarat diubah menjadi oksaloasetat.

c. Oksaloasetat ditransaminasi menjadi aspartat.

d. Aspartat membawa gugus amino dari asam amino lain ke

siklus ureum.

12. Kompartemenisasi siklus urea

sebuah. Terjadi di hati.

b. Dua intraseluler
lokasi.

c. Matriks mitokondria:
karbamoil fosfat
pembentukan dan
sintesis sitrulin.

d. Sitosol:
argininosuksinat
pembentukan; belahan dada
argininosuksinat menjadi
arginin dan fumarat;
hidrolisis arginin menjadi
ornitin dan urea.
 13. Pengaturan siklus urea

sebuah. Itu

siklus urea menghilangkan

kelebihan NH4+yang
berasal dari
pemecahan amino
asam.

b.
Kontrol keseluruhan dari siklus

urea adalah dengan

tingkat enzim , yang

berubah sebanyak sepuluh
kali lipat tergantung
pada diet.

c. Aliran senyawa melalui siklus urea juga tergantung pada

itukonsentrasi zat antara siklus .

d. Beberapa reaksi mengubah asam amino menjadi siklus urea

perantara.

e. Arginin dari makanan dapat diubah menjadi ornitin.

f. Glutamat dapat diubah menjadi ornitin oleh enzim usus.

g. Kontrol yang baik dari siklus urea adalah melaluiregulasi karbamoil

fosfat sintetase .

h. N-asetilglutamat adalah aktivator alosterik heterotropik dari

karbamoil fosfat sintetase. (Heterotropik berarti molekul efektor yang berbeda
dari substrat.)

saya. N-asetilglutamat bertindak sebagai sinyal untuk asam amino tinggi

konsentrasi.

j. N-asetilglutamat disintesis di hati dari asetil-KoA dan

glutamat dalam reaksi yang dikatalisis oleh N-asetilglutamat sintetase.

k. Konsentrasi keadaan tunak N-asetilglutamat adalah

ditentukan oleh dua faktor: 1. Konsentrasi substrat: asetil KoA dan
glutamat. 2. Konsentrasi arginin, yang mengaktifkan sintetase N-
asetilglutamat.
 14. Enzim siklus urea yang rusak dan penyakit bawaan.

sebuah. NH tinggi4+beracun dan sama sekali tidak memiliki siklus urea

enzim berakibat fatal.

b. Beberapa penyakit diyakini karena sebagian aktif

enzim yang rusak.

c. Enzim yang rusak menyebabkan kadar NH yang tinggi+ 4dalam darah.

d. Terkadang diet rendah protein dapat membantu. Diet menurunkan

jumlah NH+ 4yang perlu dihilangkan melalui siklus urea.

15. Enzim dan perawatan yang rusak

sebuah. Masalah: defisiensi argininosuksinase.

1. Pengobatan: diet rendah protein

tinggi arginin.CATATAN INI ADALAH
PRODUK ENZIM YANG CACAT

2. Hasil: argininosuksinat disekresikan sebagai

pengganti urea untuk menghilangkan ion
amonium yang dihasilkan selama katabolisme
asam amino.
 b. Soal: carbamoyl phosphate synthetase atau ornithine
defisiensi transkarbamoylase.

1. Hasil: glisin dan glutamin menumpuk(piruvat dan

glutamat menerima gugus amino dari ion amonium).

2. Pengobatan: beri makan benzoat untuk menghilangkan Gly sebagai hippurate.

Beri makan fenilasetat untuk menghilangkan Gln sebagai fenilasetilglutamin

16. NH+4toksisitas dan kelebihan glutamin

sebuah. NH4+ toksisitas mungkin

karena pembentukan
glutamin berlebih.

b. Tingkat glutamin yang tinggi ditemukan

dalam cairan serebrospinal mereka yang
memiliki NH tinggi+ 4.

c. Glutamin dan glutamat yang tinggi dapat menyebabkan kerusakan otak, mungkin dengan menghasilkan efek
osmotik yang menyebabkan pembengkakan otak
 VII. NASIB RANGKA KARBON DARI ASAM AMINO

Semua 20 asam amino disalurkan ke hanya 7 zat antara metabolisme utama.

1. Strategi dari
degradasi asam amino adalah untuk
mengubah kerangka karbon menjadi
metabolisme utama
perantarayang dapat diubah
menjadi glukosa, atau dioksidasi oleh
siklus asam sitrat.

2. karbon
kerangka dari beragam set 20
asam amino disalurkan menjadi
hanya 7 molekul:piruvat, asetil
KoA, asetoasetil KoA, --
ketoglutarat, suksinil KoA,
fumarat dan oksaloasetat.
 sebuah. Piruvat sebagai titik masuk ke dalam metabolisme

3-karbonasam amino
ala, ser, cys masuk
melalui piruvat.

b. Oksaloasetat sebagai titik masuk ke

dalam metabolisme

1. Kerangka4-
karbonasam amino masuk pada oksaloasetat.

(Gambar dari Prinsip Biokimia oleh Lehninger dan

Fox, Freeman Publishing)

c. --Ketoglutarat sebagai titik masuk

ke dalam metabolisme
 1. Kerangka beberapa asam amino 5-karbon masuk ke
siklus TCA pada -ketoglutarat. Semua pertama-tama mentransfer gugus amino mereka ke glutamat, yang
kemudian dideaminasi secara oksidatif oleh glutamat dehidrogenase untuk menghasilkan -ketoglutarat.

d. Suksinil Koenzim aa sebagai titik masuk ke dalam metabolisme untuk

beberapa asam amino non-polar

e. Klinis
Korelasi:

1. Homosistinuria:
Skoliosis, otot
kelemahan, mental
keterbelakangan, kurus
rambut pirang
Sistation --
sintase rusak.

2. Metil-malonik
akademisi:
Metilmalonil-KoA
mutase rusak.

(Gambar dari
Prinsip dari
Biokimia oleh
Lehninger dan Fox,
Penerbitan Freeman)
 f. Asam amino ketogenik versus glukogenik

3. Metabolisme asam amino rantai bercabang.

sebuah. Ketika asam amino rantai cabang valin, isoleusin, dan

leusin terdegradasi dalam jaringan ekstra-hepatik mereka berbagi dua enzim umum:

aminotransferase rantai cabang

rantai bercabang --kompleks dehidrogenase

asam keto

b. Sementara sebagian besar katabolisme asam amino terjadi di

hati, asam amino rantai cabang dioksidasi sebagai bahan bakar utama di otot, adiposa, ginjal,
dan jaringan otak.
 c.KORELASI KLINIS: penyakit sirup maple; Cacat
rantai bercabang --kompleks dehidrogenase asam keto; urin berbau sirup maple,
keterbelakangan mental dan fisik KECUALI pasien ditempatkan pada diet rendah valin,
isoleusin dan leusin di awal kehidupan. (Gambar dari Prinsip Biokimia oleh Lehninger
dan Fox, Freeman Publishing)

4. Oksigenase diperlukan untuk degradasi asam amino aromatik.

sebuah. Monooxygenase- satu atom O2muncul di produk dan

satu di H20.
 b.Korelasi Klinis: Mutasi dalam pengkodean gen
fenilalanin hidroksilase menyebabkan Fenilketonuria

Lebih dari 200 mutasi telah diidentifikasi.

Mutasi yang mempengaruhisitus aktif, itu
situs pengikatan biopterin, dandaerah lain
dari proteinditunjukkan sebagai bola
berwarna.

c.Korelasi Klinis:
Selain PKU, sejumlah penyakit lain
disebabkan oleh gangguan metabolisme
asam amino aromatik.(Gambar dari Prinsip
Biokimia oleh Lehninger dan Fox, Freeman
Publishing)

Fenilketonuria -fenilalanin terakumulasi dalam

cairan tubuh, jika tidak diobati,
keterbelakangan mental yang parah.
Pengobatan diet rendah fenilalanin.

Tirosinemia -jika tidak diobati, kelemahan,

mutilasi diri, kerusakan hati,
keterbelakangan mental. Perlakuan?
 Alkaptonuria-homogentisat
terakumulasi dalam urin, dan
diekskresikan, yang berubah
menjadi gelap saat berdiri karena
oksidasi homogentisat.

Tidak berbahaya

(Gambar dari Prinsip Biokimia

oleh Lehninger dan Fox,
Freeman Publishing)

d. triptofan
Degradasi

1. Hampir semua

pembelahan cincin aromatik dalam sistem biologis dikatalisis oleh dioksigenase.

 e. Ringkasan cacat pada Katabolisme Asam Amino yang berkontribusi terhadap
penyakit manusia. (Tabel dari Prinsip Biokimia oleh Lehninger dan Fox,
Freeman Publishing)

C. BIOSINTESIS ASAM AMINO

 I. NITROGEN DALAM ASAM AMINO, PURINA, PIRIMIDIN DAN LAINNYA
BIOMOLEKULAKHIRNYABERASAL DARI ATMOSFER N2.

II. PROSES INI DIMULAI DENGAN REDUKSI N2KE NH3.INI

PROSES DIHUBUNGIFIKSASI NITROGEN, DAN DILAKUKAN OLEH BEBERAPA
BAKTERI.

AKU AKU AKU. KARENA FIXASI NITROGEN TIDAK TERJADI DI TINGGI

ORGANISMA, SUMBER NITROGEN UNTUK BIOSINTESIS ASAM AMINO PADA
MANUSIA ADALAHMETABOLIT NITROGEN MAKANAN.

IV. ASAM AMINO TERBUAT DARI METABOLIT UTAMA

JALAN METABOLIS.

V . KEBANYAKAN MIKROORGANISME DAPAT MENSINTESIS SEMUA 20 ASAM AMINO

MANUSIA HANYA BISA MENSINTESIS 11 ASAM AMINO
 1. Sintesis dari banyak
asam aminonya sederhanapembalikan
degradasi mereka, menggunakan
transaminasireaksi.

2. Kerangka asam amino berakhir

naik sebagaiintermediet metabolik utama
selamadegradasi. Demikian juga, asam amino
jugabiosintesisdariintermediet metabolisme
utama.

D. NASIB BIOSINTETIK ASAM AMINO:

 I. NEUROTRANSMITTER BIOSINTESIS(Gambar di bagian berikut berasal dari
Prinsip Biokimia oleh Lehninger dan Fox, Freeman Publishing)

Beberapa asam amino dapat berfungsi sebagai neurotransmitter tanpa

modifikasi kimia: Glutamat, Glisin, Aspartat

Sebagian besar neurotransmiter molekul kecil adalah asam amino atau turunannya

Tirosin
*

Tirosin

Tirosin

glutamat
triptofan

GABA
histidin

* (tidak langsung dari asam amino, dari asetil KoA + kolin

1. Biosintesis Katekolamin 3. Biosintesis Histamin

4. Biosintesis Serotonin

2. Biosintesis GABA
II. BIOSINTESIS AMIN BIOGENIK
AKU AKU AKU. BIOSINTESIS CREATINE DAN PHOSPHOCREATINE