MAKALAH TEKNOLOGI ENZIM PANGAN

Diajukan sebagai Salah Satu Syarat untuk Melaksanakan Tugas Terstruktur

Teknologi Pangan

Dosen Pengampu : Laksmi Putri Ayuningtyas., S.TP.,M.Sc.

Disusun Oleh :
Nama : Ika Nur Arifah
NIM : 20190102006

PROGRAM STUDI TEKNOLOGI PANGAN

FAKULTAS SAINS DAN TEKNOLOGI
UNIVERSITAS NAHDLATUL ULAMA PURWOKERTO
PURWOKERTO
2022
 DAFTAR ISI

DAFTAR ISI....................................................................................................................2
I. PENDAHULUAN.....................................................................................................3
A. Latar Belakang.......................................................................................................3
B. Tujuan....................................................................................................................3
II. PEMBAHASAN...................................................................................................4
A. Ekstraksi enzim..................................................................................................4
B. Pemurnian enzim....................................................................................................5
C. Penentuan berat molekul........................................................................................6
D. Penentuan pH optimum untuk aktivitas Enzim.......................................................6
E. Menentukan pH optimum untuk stabilitas aktivitas enzim.....................................6
F. Penentuan suhu optimum dan stabilitas termal enzim............................................6
G. Mempelajari pengaruh ion logam pada aktivitas enzim..........................................6
H. Ekstraksi enzim......................................................................................................7
I. Konsentrasi enzim..................................................................................................7
J. Filtrasi gel..............................................................................................................7
K. Penentuan kemurnian enzim...................................................................................8
L. Karakterisasi enzim................................................................................................8
M. Penentuan pH optimum......................................................................................9
N. Penentuan pH optimum untuk stabilitas enzim.......................................................9
O. Menentukan suhu optimum untuk aktivitas enzim.................................................9
P. Penentuan suhu optimum untuk stabilitas enzim..................................................10
Q. Pengaruh beberapa mineral pada aktivitas enzim TGase......................................10
III. PENUTUP...........................................................................................................11
Kesimpulan..................................................................................................................11
DAFTAR PUSTAKA.....................................................................................................12
 I. PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan
inilah ciri suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang
dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Fungsi suatu enzim adalah sebagai
katalis untuk proses biokimia yang terjadi didalam sel maupun diluar sel. Suatu
enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat dari pada
apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai
katlis yang sangat efisien, disamping itu mempunyai derajar kekhasan yang tinggi.
Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energy aktivitas suatu
reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energy (energi endorgani) dan
ada pula yang menghasilkan energy atau mengeluarkan energy (eksorgonik) (Ana,
Poedjadi, 2005)
Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai biokatalisator, senyawa yang
meningkatkan kecepatan reaksi kimia. Enzim merupakan biokatalisator organik
yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein
atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein. Enzim disintesis dalam bentuk
calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi
yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas, diaktifkan
dengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang
aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.
Transglutaminase adalah enzim transglutaminase yang mampu
mengkatalisis reaksi transfer gugus asil dengan membentuk ikatan kovalen antara
protein, peptida dan berbagai amina. Transglutaminase juga telah digunakan
sebagai bahan peningkat dalam pembuatan adonan roti. Transglutaminase
meningkatkan sifat reologi dan sifat fisik dan kimia adonan. Transglutaminase
juga telah digunakan dalam industri susu untuk meningkatkan stabilitas
konsistensi produk seperti susu, krim kocok dan keju lunak.
B. Tujuan
Bertujuan untuk menemukan sumber baru Transglutaminase untuk
penggunaan potensial untuk memenuhi permintaan yang berkembang untuk enzim
 II. PEMBAHASAN

Enzim adalah katalis biologis yang mempercepat reaksi kimia dalam

organisme hidup, karena mereka diekstraksi dari sel dan digunakan untuk
mengkatalisasi berbagai proses kepentingan komersial. Enzim memainkan peran
penting dalam meningkatkan sifat fisik, kimia dan sensorik produk pangan,
sehingga dapat digunakan sebagai alternatif bahan tambahan kimia mungkin
berbahaya terutama jika diterapkan di bidang manufaktur makanan. Salah satunya
adalah enzim transglutaminase enzim yang sering digunakan untuk meningkatkan
sifat fungsional protein dalam makanan.
Transglutaminase adalah enzim yang ditemukan di kerajaan tumbuhan dan
hewan yang bekerja untuk membentuk ikatan silang internal dan eksternal dalam
protein antara lisin dan glutamin. Transglutaminase adalah enzim
transglutaminase yang mampu mengkatalisis reaksi transfer gugus asil dengan
membentuk ikatan kovalen antara protein, peptida dan berbagai amina.
Pembentukan ikatan antar protein adalah dirangsang oleh reaksi transfer asil dari
gugus karboksamida (gugus-karboksamida) dari terminal asam amino glutamin
(donor gugus asil) ke gugus amina dari asam amino lisin (akseptor gugus asil)
yang terletak diujung lainnya. Ikatan kovalen yang dibentuk oleh enzim antara
protein ini meningkatkan sifat fungsional makanan produk seperti produk susu,
produk biji-bijian dan produk daging.
Sifat fungsional ini meliputi tekstur, rasa, kadar air, daya dukung, viskositas,
stabilitas termal, meningkatkan masa penyimpanan dan mengurangi alergi
masyarakat terhadap makanan tertentu, dan ini adalah salah satu karakteristik
kualitas makanan yang paling penting. Industri produk daging seperti saus, bakso
dan steak sebagai enzim yang bekerja untuk memperkuat jaringan protein, yang
mengarah pada daya tahan dan fleksibilitasnya. Transglutaminase juga telah
digunakan sebagai bahan peningkat dalam pembuatan adonan roti.
Transglutaminase meningkatkan sifat reologi dan sifat fisik dan kimia adonan.
Transglutaminase juga telah digunakan dalam industri susu untuk meningkatkan
stabilitas konsistensi produk seperti susu, krim kocok dan keju lunak.

A. Ekstraksi enzim

Enzim trans-glutaminase diekstraksi dari tanaman menggunakan sembilan larutan

ekstraksi, yaitu air suling, natrium larutan klorida NaCl pada konsentrasi 3,
larutan natrium klorida NaCl pada konsentrasi 5%, Natrium larutan dapar fosfat
dengan konsentrasi 0,2 M dan pH 6,5, larutan dapar Natrium fosfat dengan
akonsentrasi 0,1 M dan pH 7. Tris – larutan asam asetat pada konsentrasi 0,2 M
dan pH 7, Tris – larutan asam asetat dengan konsentrasi 0,2 M dan pH 8, Tris –
larutan asam asetat dengan konsentrasi 1,0 M dan pH 7, Tris – asetat larutan asam
dengan konsentrasi 1,0 M dan pH 8. Enzim diekstraksi menurut metode, dengan
mencampurkan tanaman yang disebutkan sebelumnya dengan larutan ekstraksi
dalam rasio 1:1 (berat: volume), di mana 30 gram sampel segar (rosemary, lobak,
lobak, arugula) dicampur, masing-masing secara terpisah, dengan 30 ml dari
larutan ekstraksi.
Kemudian dibiarkan direndam dalam larutan selama 24 jam di lemari es,
kemudian dicampur dengan mixer listrik (Blender) selama dua menit sampai
asuspensi homogen diperoleh. Campuran disaring dengan kain Keju disiapkan
dalam beberapa lapisan dan kemudian proses sentrifugasi dilakukan pada 10.000
xg selama 20 menit dan 4°C, sedimen diabaikan dan filtratnya diambil dan
digunakan untuk memperkirakan aktivitas enzimatik menurut metode, dan
konsentrasi protein menurut Lowry metode.
B. Pemurnian enzim

a) Amonium sulfat
Pemekatan enzim menggunakan amonium sulfat dengan perbandingan jenuh (20-
60%), kemudian dilakukan sentrifugasi pada suhu kecepatan 1000 xg selama
setengah jam, kemudian dilakukan proses dialisis enzim terhadap air selama 24
jam, dengan air suling diganti setiap 6 jam. Kemudian ekstrak yang dikumpulkan
disiapkan untuk langkah selanjutnya.
b) Filtrasi gel
Filtrasi gel enzim dilakukan dengan menggunakan Sephadex G-100. Di mana gel
disiapkan sesuai dengan instruksi dari perusahaan Farmasi Swedia. Yang
dilengkapi dengan melarutkan 20 g butiran Sephadex dalam 750 ml sulingan air
dan aduk campuran tersebut dengan lembut, kemudian dipanaskan pada suhu 90 °
C selama 5 jam untuk keperluan minum Cevadex butiran membengkak dan
kemudian dibiarkan dingin. 0,02% natrium azida ditambahkan ke dalamnya untuk
mencegah pertumbuhan mikroba, lalu udaranya dihilangkan (degassing) dan
kolom langsung diisi dan dibiarkan keesokan harinya untuk pemadatan untuk
memberikan gel dengan dimensi (1,6 x 78), dan kemudian aktivitas enzimatik
diperkirakan menurut.
c) Penentuan Kemurnian Enzim
Metode elektroforesis gel poliakrilamida dalam kondisi tidak terdenaturasi diikuti
sesuai dengan Metode, dan dijelaskan dengan Metode, dalam menguji kemurnian
enzim.
C. Penentuan berat molekul

Tentukan berat molekul dengan mengikuti metode elektroforesis dalam gel

poliakrilamida dan dengan adanya sodium dodecyl sulfate (SDS) menurut metode
[20], dan dijelaskan sebelumnya [21], menggunakan metode filtrasi gel dan dicara
lain berdasarkan mobilitas relatif (Rm) dari ikatan protein Standar dan untuk
enzim dan ekstrak molekul berat enzim dengan memplot hubungan antara
logaritma berat molekul protein standar terhadap gerakan relatif mereka dalam
gel.
D. Penentuan pH optimum untuk aktivitas Enzim

Larutan penyangga dengan kekuatan ion 0,2 M disiapkan pada kisaran pH 3-9,
sebagai berikut:
1. Larutan dengan pH 3-4-5 menggunakan buffer asetat.
2. Larutan dengan pH 6-7 menggunakan buffer natrium fosfat
3. Larutan dengan pH 8-9 menggunakan buffer Tris-HCl.
Kemudian aktivitas enzimatik diperkirakan menurut metode, dan hubungan antara
degradatif aktivitas enzim dan nilai pH diambil untuk menentukan pH optimal
untuk aktivitas enzim .
E. Menentukan pH optimum untuk stabilitas aktivitas enzim

Mencampur volume tertentu dari enzim dengan volume yang sama dari larutan
buffer dengan nomor pH lulus seperti yang disebutkan sebelumnya, dan
diinkubasi pada suhu 35°C selama 30 menit, kemudian diperkirakan aktivitas
enzim dan hubungan antara nilai pH yang berbeda ditarik terhadap persentase
efektivitas yang tersisa untuk menentukan pH optimum untuk stabilitas enzim.
F. Penentuan suhu optimum dan stabilitas termal enzim

Aktivitas enzim diperkirakan menurut, dalam kisaran suhu mulai dari (25 – 85 °C)
dan hubungan antara suhu dan aktivitas enzim ditarik untuk menentukan suhu
optimum enzim. Sebuah volume spesifik enzim diinkubasi pada suhu yang
berbeda mulai dari (25 - 85 °C) dengan perbedaan 10° selama 30 menit, kemudian
dipindahkan ke penangas es dan aktivitas enzimatik diperkirakan. Stabilitas
optimal dari enzim.
G. Mempelajari pengaruh ion logam pada aktivitas enzim

a. Beberapa larutan ionik garam dengan konsentrasi (1 dan 5) mM dibuat

dengan melarutkannya dalam air suling. Itu larutan ionik garam FeCl2,
FeCl3, CoCl2, ZnCl2, CuCl2, NaCl2, CaCl2, MnCl2 dan Pb(CH3COO)
disiapkan .
 b. Kemudian 1 ml enzim yang dimurnikan secara molekuler diinkubasi
dengan 1 ml masing-masing konsentrasi larutan yang disiapkan, pada suhu
35°C selama 60 menit, kemudian tabung didinginkan langsung dalam
penangas es, dan aktivitas enzimnya diperkirakan berdasarkan sisa
aktivitas %.
H. Ekstraksi enzim

Hasil menunjukkan aktivitas enzimatik dan spesifik enzim TG yang diekstraksi

dari tanaman. Angka menunjukkan bahwa larutan terbaik untuk mengekstraksi
enzim dari rosemary adalah larutan Tris-Hcl dengan pH 8 dan 0,2 molar) dana
ktivitas enzimatik tercapai (6,32 unit/ml dan aktivitas spesifik 3,059 unit/mg),
menunjukkan larutan untuk mengekstrak enzim dari lobak adalah larutan ekstraksi
Hcl-Tris dengan konsentrasi 0,1 molar dan pH nomor 8 Aktivitas enzimatik dan
spesifik masing-masing adalah (9,02 unit/ml – 8,104 unit/mg).
Kemudian menunjukkan yang terbaik larutan ekstraksi enzim dari tanaman lobak
adalah larutan Hcl-Tris pada konsentrasi 0,2 molaritas dan pH 8, dan larutan
aktivitas enzimatik dan spesifik masing-masing mencapai (7,18 unit /ml – 2,972
unit/mg), sedangkan yang terbaik larutan ekstraksi enzim dari arugula adalah
larutan buffer natrium fosfat 0,1 molar dengan pH 8.aktivitas spesifik masing-
masing mencapai 5,08 unit/ml – 3,618 unit/mg), dan setelah membandingkan
hasil yang ditunjukkan sebelumnya bahwa tanaman terbaik untuk mengekstraksi
enzim trans-glutaminase dari tanaman adalah lobak, dan solusi ekstraksi terbaik
adalah Tris-Hcl dengan konsentrasi 0,1 molaritas dan pH 8, karena memberikan
efektivitas spesifik tertinggi dibandingkan dengan lainnya solusi ekstraksi.
I. Konsentrasi enzim

TGase yang diekstraksi dari chard dipekatkan menggunakan garam amonium

sulfat dengan tingkat kejenuhan berkisar antara 20-60%. Langkah ini memberikan
aktivitas spesifik sebesar 42,154 unit/mg. Langkah ini mencapai pemurnian
parsial enzim 5,3 kali danhasil enzimatik 59,59%, Hasil ini sesuai dengan banyak
penelitian yang menunjukkan pentingnya konsentrasi enzim dengan amonium
sulfat sebagai langkah pertama dalam pemurnian, seperti yang ditunjukkan [24],
bahwa konsentrasi TG diekstraksi dari rosemary dengan tingkat kejenuhan 90%
memberikan jumlah 1,68 kali pemurnian dan hasil 32,34%, [25],juga
menunjukkan bahwa konsentrasi enzim TG yang diekstraksi dari rosemary
dengan persentase kejenuhan (80-40%) memberikan jumlah kali pemurnian 2,12
dan hasil 34,44%.
J. Filtrasi gel

Langkah filtrasi gel dilakukan sebagai langkah pemurnian tambahan untuk

menyelesaikan pemurnian trans-glutaminase enzim dan untuk mendapatkan
ekstrak enzim yang sangat murni. Gambar (5) menunjukkan hasil yang diperoleh
dari metode filtrasi gel untuk enzim TG diekstraksi dari tanaman chard. Dimana
kehadiran tiga puncak muncul saat mengukur absorbansi pada panjang gelombang
280 nm untuk bagian yang dipulihkan, dan ketika mengukur aktivitas enzimatik
bagian dari puncak ini, itu ditemukan bahwa aktivitas enzim terbatas pada tabung
(68-80), yang diwakili oleh puncak yang identik dengan yang kedua puncak
protein, yang menunjukkan indikasi awal kemurnian enzim.
Kemudian bagian dari puncak ini dikumpulkan dan ukurannya, konsentrasi
protein dan aktivitasnya diperkirakan. Aktivitas enzimatik dan spesifiknya
mencapai 7,53 unit/ml dan110,74 unit/mg masing-masing. Langkah ini mencapai
hasil enzimatik 20,04% dan sejumlah waktu pemurnian 13,91waktu. Sephadex G-
100 gel digunakan dalam langkah filtrasi gel untuk memurnikan enzim TG oleh
[26]. Gel ini digunakan untuk memurnikan enzim TG dari tanaman rosemary dan
memperoleh sejumlah 7,31 kali pemurnian dan hasil enzimatik21,35%. [27],
ketika menggunakan gel ini untuk memurnikan enzim, ditemukan bahwa jumlah
waktu pemurnian mencapai 6,3 kali dan hasil enzimatik sebesar 26,51%.
K. Penentuan kemurnian enzim

Metode elektroforesis merupakan salah satu metode penting yang menentukan

efisiensi tahapan yang digunakan dalam dan memastikan kemurniannya sebelum
mulai mengkarakterisasi enzim. Gambar (6) menunjukkan hasil elektroforesis
Enzim TG dimurnikan dari chard menggunakan amonium sulfat dan filtrasi gel
dengan Sephadex G100, Elektroforesisnya adalah dilakukan tanpa teratogen untuk
memastikan kemurnian enzim dan bebas dari protein lain atau enzim. Terlihat dari
gambar bahwa satu ikatan protein muncul dalam gel, yang merupakan salah satu
indikasi kemurnian enzim. Hal ini juga menunjukkan bahwa langkah dan kondisi
yang digunakan untuk mengekstraksi dan memurnikan enzim efisien untuk sejauh
mana satu bundel protein diperoleh untuk TGase dalam tes untuk menentukan
kemurniannya.
L. Karakterisasi enzim

Penentuan berat molekul Berat molekul TG ditentukan dengan elektroforesis

dalam gel poliakrilamida dengan adanya SDS-PAGE. Angka(7) menunjukkan
hubungan antara logaritma berat molekul dan mobilitas relatif (Rm) protein
standar dari berat molekul yang diketahui. Digunakan untuk memperkirakan berat
molekul enzim murni. Mobilitas relatif enzim )Rm) diukur dan melalui itu
dimungkinkan untuk menentukan berat molekul enzim dan ditemukan bahwa itu
sama menjadi 42,66 kDa.
Hasil ini sesuai dengan yang dikemukakan oleh [28], bahwa berat molekul enzim
TG yang terdapat dalam kloroplas tanaman berkisar antara 39-53 kDa, karena
mendekati apa yang diperoleh [29], ketika memperkirakan berat molekul TGase
dari Bacillus circulaus dengan metode elektroforesis. Berat molekulnya adalah 45
kDa. Dan itu lebih rendah dari yang didapat[30], ketika memperkirakan berat
molekul enzim TG yang dimurnikan dari Walleye Pollack Liver, yaitu 77 KDa.
M. Penentuan pH optimum

Untuk aktivitas TGase pada kisaran pH 3-9 Hasil yang ditunjukkan pada
menunjukkan bahwa pH optimum untuk aktivitas enzim adalah 7, karena
memberikan enzim aktivitas enzim maksimum, yaitu 7,53 unit/ml. Enzim juga
bekerja dengan efisiensi tinggi dengan kisaran pH berkisar antara 5-8, sedangkan
aktivitas enzimatiknya rendah pada nilai pH 3 dan 9 karena pengaruh pH media
reaksi pada gugus yang dapat terionisasi yang ada di situs aktif, atau karena
perubahan keadaan ionik bahan dasar, atau karena perubahan keadaan ion
kompleks enzim -substrat (ES) dan kompleks enzim yang dihasilkan (EP) [31,32].
Hasil ini identik dengan apa yang ditemukan oleh [8], bahwa pH optimum untuk
efektivitas TGase yang dimurnikan dari rosemary adalah 7. Hal ini juga sesuai
dengan apa yang diperoleh oleh[33], ketika memperkirakan pH optimum untuk
aktivitas TGase murni dari ikan nila, yaitu 7,5, sedangkan [6], jumlah menemukan
bahwa pH optimum untuk aktivitas TGase yang dimurnikan dari rosemary adalah
6, dan disebutkan [9]. Aktivitas tertinggi darienzim yang dimurnikan dari bunga
matahari berada pada pH 8.
N. Penentuan pH optimum untuk stabilitas enzim

Hasil pada menunjukkan bahwa pH optimum untuk stabilitas TGase yang

dimurnikan dari chard adalah 7, dan dicatat bahwa enzim mempertahankan
aktivitasnya pada pH 8,6,5 lebih dari 80%, sedangkan stabilitasnya menurun pada
pH 9 4,3. Penurunan inidapat dikaitkan dengan efek pH dalam mengubah struktur
sekunder dan rangkap tiga enzim, mengubah bentuk enzim situs aktif, dan dengan
demikian merusak molekul protein dan kehilangan aktivitas enzimatik [27].
Hasil ini setuju dengan apa yang ditemukan oleh [25], bahwa pH optimum untuk
stabilitas aktivitas TGase yang dimurnikan dari hati sapi adalah 7,5. Dan yang
serupa pendekatan datang ke apa yang ditemukan (15 dan 20) di pH optimum
untuk stabilitas enzim TGase dimurnikan dari Bakteri Streptoverticillium
mobaraense dan Streptoverticillium ladakanu masing-masing berkisar antara 5-7.
O. Menentukan suhu optimum untuk aktivitas enzim

Menunjukkan pengaruh suhu terhadap aktivitas TGase, yang menunjukkan bahwa

aktivitas enzim meningkat dengan menaikkan suhu hingga mencapai maksimum
pada suhu 55 °C dan kemudian mulai menurun secara bertahap pada suhu 65 dan
75 °C sampai enzim benar-benar kehilangan keefektifannya pada suhu Penyebab
kenaikan dalam kecepatan reaksi enzimatik dengan peningkatan suhu sampai
batas tertentu disebabkan oleh peningkatan tumbukan antara molekul enzim dan
bahan dasar sebagai akibat dari peningkatan energi kinetik molekul karena
pengaruh kenaikan suhu.
Ini mengarah pada perubahan struktur rangkap tiga enzim dan kemudian
bermutasi dan kehilangan bagian dari efektivitasnya [27]. Hasil ini sesuai dengan
apa yang dicapai (8 dan 33) saat mempelajari optimum suhu untuk aktivitas
TGase yang dimurnikan dari sea bream dan rosemary, masing-masing, yaitu 55 °
C, dan mirip dengan apa yang ditemukan [6], ketika mempelajari suhu optimal
untuk aktivitas TGase yang dimurnikan dari rosemary, yang mencapai 60m.
P. Penentuan suhu optimum untuk stabilitas enzim

Menunjukkan pengaruh inkubasi enzim TGase yang dimurnikan dari lobak pada
suhu yang berbeda berkisar antara 25-85°C selama 15 menit pada aktivitas enzim.
Dapat dilihat bahwa enzim mempertahankan aktivitas penuhnya dalam kisaran
suhu antara (25-45) °C. Setelah itu, aktivitas menurun dengan suhu tinggi sampai
benar-benar hilang pada 85 °C. Inihasilnya mendekati apa yang ditemukan oleh
[2], ketika memperkirakan stabilitas termal TGase yang dimurnikan dari
Streptoverticilliurn , yaitu 40 °C. Hal ini juga sesuai dengan yang dicapai [25],
bahwa suhu optimum untuk stabilitas TGase yang dimurnikan dari hati sapi
berkisar antara 5-55 °C.
Q. Pengaruh beberapa mineral pada aktivitas enzim TGase

Hasil menunjukkan pengaruh jumlah ion logam terhadap aktivitas TGase yang
dimurnikan dari chard, tercatat bahwa tidak ada pengaruh Ca⁺ 2 ion pada aktivitas
enzim dan ini menunjukkan bahwa enzim tidak tergantung pada Ion kalsium
dalam efektivitasnya mirip dengan TGase yang ditemukan pada sumber bakteri
[5], dan berbeda dengan TGase yang ditemukan pada hewan. sumber, yang
ditandai dengan kebutuhannya akan ion kalsium [25].
Hasilnya juga menunjukkan bahwa enzim sangat terpengaruh oleh ion logam
berat seperti Co⁺ 2 , Zn⁺ 2 , Cu⁺ 2 dan Pb⁺ 2 , dimana logam tersebut
menghambat aktivitas enzim dan hal ini karena fakta bahwa ion-ion ini memiliki
kemampuan untuk mengikat tiol dari unit sistein tunggal Ini ditemukan di situs
aktif darienzim dan dengan demikian mengurangi aktivitas enzim secara
signifikan karena unit sistein mewakili bagian dari situs aktif enzim [20]. Hasil
penelitian juga menunjukkan bahwa beberapa mineral tidak mempengaruhi
aktivitas enzim atau memiliki sedikit efek padaaktivitas enzim ketika
diperlakukan dengan ion Fe⁺ 3 , Fe⁺ 2 , Mn⁺ 2 dan Na⁺ 1 .
 III. PENUTUP

Kesimpulan

Enzim adalah katalis biologis yang mempercepat reaksi kimia dalam

organisme hidup, karena mereka diekstraksi dari sel dan digunakan untuk
mengkatalisasi berbagai proses kepentingan komersial. Enzim memainkan peran
penting dalam meningkatkan sifat fisik, kimia dan sensorik produk pangan,
sehingga dapat digunakan sebagai alternatif bahan tambahan kimia mungkin
berbahaya terutama jika diterapkan di bidang manufaktur makanan.
Transglutaminase adalah enzim yang ditemukan di kerajaan tumbuhan dan
hewan yang bekerja untuk membentuk ikatan silang internal dan eksternal dalam
protein antara lisin dan glutamin. Transglutaminase adalah enzim
transglutaminase yang mampu mengkatalisis reaksi transfer gugus asil dengan
membentuk ikatan kovalen antara protein, peptida dan berbagai amina.
 DAFTAR PUSTAKA

Ahhmed, AM, Nasu, T., Huy, DQ, Tomisaka, Y., Kawahara, S., & Muguruma, M.
(2009). Pengaruh mikrobatransglutaminase pada ikatan silang aktomiosin
alami pada ayam dan sapi. Ilmu Daging, 82(2), 170-178.
Ando, H., Adachi, M., Umeda, K., Matsuura, A., Nonaka, M., Uchio, R., ... &
Motoki, M. (1989). Pemurnian dan karakteristiktransglutaminase baru yang
berasal dari mikroorganisme. Kimia pertanian dan biologi, 53(10), 2613-
2617.
Bonet, A., Caballero, PA, Gómez, M., & Rosell, CM (2005). Transglutaminase
mikroba sebagai alat untuk mengembalikan fungsigluten dari gandum yang
rusak karena serangga. Kimia Sereal, 82(4), 425-430.
Chandrasekaran, M., Basheer, SM, Chellappan, S., Krishna, JG, & Beena, PS
(2015). Enzim dalam makanan dan minumanproduksi: gambaran umum.
Enzim Makanan Proses Minuman CRC Press, 25, 133-154.
Cui L. , G. Du , D. Zhyang , H. Liu dan J. Chen (2007) . Pemurnian dan
karakterisasi transglutaminase dari yang barustreptomyces hygroscopicus
yang diisolasi. Kimia Makanan. , 102(2) : 612-618 .
Darwish, MS, & Taher, MA (2017). Karakterisasi Transglutaminase yang
Diisolasi dari Daun Rosemary, dan PerkembangannyaSifat Kimia, Reologi
dan Sensorik Keju Kareish Dibuat dengan Transglutaminase. Jurnal
Makanan dan SusuSains, 8(2), 79-86.
de Barros Soares, LH, Assmann, F., & Záchia Ayub, MA (2003). Pemurnian dan
sifat transglutaminase yang dihasilkanoleh strain Bacillus circulans yang
diisolasi dari lingkungan Amazon. Bioteknologi dan biokimia terapan,
37(3), 295-299.
El-Hofi, M., Ismail, A., Nour, M., & Ibrahim, O. (2014). Isolasi, pemurnian dan
karakterisasi transglutaminase daridaun rosemary (Rosmarinus officinalis
L.). Acta Scientiarum Polonorum Technologia Alimentaria, 13(3), 267-278.
Falcone, P., Serafini-Fracassini, D., & Del Duca, S. (1993). Studi perbandingan
aktivitas transglutaminase dan substrat dalamberbagai organ Helianthus
tuberosus. Jurnal fisiologi tumbuhan, 142(3), 265-273.
Rakyat, JK (1970). Transglutaminase dalam: Metode dalam Enzymology, (ed.),H.
Tabor dan CW Tabor, 17:889-894. Pers Akademik,New York.
Fullbrook , P . O . (1983). Batas dan prospek praktis , Dalam . Enzimologi
Industri, Penerapan Enzim. ( Ed.,Godfery, T . dan Reichelf, J. ) . Pers Alam.
London.
Garfin DE (1990) . Prosedur Pemurnian Metode Elektroforesis. Dalam: Metode
dalam Enzymology (Eds., Murray, ED andDentscher, PJ),182: 425-441.
Giosafatto, CVL, Al-Asmar, A., & Mariniello, L. (2018). Substrat protein
transglutaminase untuk kepentingan makanan. Dalam Enzim
dalamteknologi pangan (hal. 293-317). Springer, Singapura.
Herranz, B., Tovar, CA, Borderias, AJ, & Moreno, HM (2013). Pengaruh tekanan
tinggi dan/atau transglutaminase mikrobatentang sifat fisikokimia, reologi
dan mikrostruktur surimi ikan terbang. Ilmu Pangan Inovatif &
MunculTeknologi, 20, 24-33.
Ho, ML, Leu, SZ, Hsieh, JF, & Jiang, ST (2000). Pendekatan teknis untuk
menyederhanakan metode pemurnian dankarakterisasi mikroba
transglutaminase yang dihasilkan dari Streptoverticillium ladakanum. Jurnal
ilmu pangan, 65(1), 76-80.
Kumazawa, Y., Nakanishi, K., Yasueda, H., & Motoki, M. (1996). Pemurnian dan
karakterisasi transglutaminase darihati pollack walleye. Ilmu Perikanan,
62(6), 959-964.
Laemmli, Inggris (1970). Pembelahan protein struktural selama perakitan kepala
bakteriofag T4. Alam, 227(5259),680-685.
Lorenzen, PC, Schlimme, E., & Roos, N. (1998). Ikatan silang natrium kaseinat
oleh mikrobatransglutaminase. Makanan/Nahrung, 42(03-04), 151-154.
Lowry OH; N.J Rose melalui AL; Farr, dan RJ Randoll. (1951). Pengukuran
protein dengan reagen folin fenol. J . BiolaKimia., 1(1):265 -270.
Mohammed, MA, Salman, SR, (2017), Efek struktural dan kekasaran permukaan
pada sifat penginderaan doping ZnO dengan Alfilm tipis diendapkan dengan
teknik pirolisis semprot, Journal of Engineering and Applied Sciences, 12
(Special Issue6), hlm. 7912-7918.
Marapana, RAUJ, & Jiang, B. (2004). Protein cross-linking dalam makanan oleh
mikroba transglutaminase (MTGase) danaplikasi & kegunaan dalam industri
makanan. Penelitian dan Penyuluhan Pertanian Tropis, 7, 49-61. .
Mirzaei, M. (2011). Aplikasi transglutaminase mikroba dalam industri makanan.
Pencernaan (Seguro, Kumazawa, Kuraishi et al.1996), 4, 7.
Motoki, M., & Seguro, K. (1998). Transglutaminase dan penggunaannya untuk
pengolahan makanan. Tren ilmu & teknologi pangan, 9(5),204-210.
Ray, RC, & Rosell, CM (Eds.). (2017). Teknologi enzim mikroba dalam aplikasi
makanan. CRC Pers.
Razavian, SMH, Kashfi, A., & Khoshraftar, Z. (2020). Pemurnian
transglutaminase hati sapi dengan filtrasi gel. TerapanKimia Biologi, 63(1),
1-7. .
Robinson, PK (2015). Enzim: prinsip dan aplikasi bioteknologi. Esai dalam
biokimia, 59, 1.
Segel, IH (1976). Perhitungan biokimia. Yohanes dan anak-anak. Inc.New York.
Salman, SR, Hassan, HB, Mohammed, MA, (2018), Pengaruh Permukaan
Hidrogen dan Sulfur pada Struktur danSifat Elektronik Pita Nano Grafena,
Jurnal Teknologi Farmasi Global, 10 (6), hlm. 386-392.
Seravalli, EAG, Iguti, AM, Santana, IA, & Finardi Filho, F. (2011). Efek
penerapan transglutaminase dalam gandumprotein selama produksi Roti.
Procedia Ilmu Pangan, 1, 935-942.
Uran, H., & Yilmaz, I. (2017). Penelitian tentang penentuan karakteristik mutu
burger ayam yang diproduksi dengansuplementasi transglutaminase. Ilmu
dan Teknologi Pangan, 38, 19-25.
Whitaker, JR (1972). Prinsip-prinsip enzimologi untuk ilmu makanan. Marcel
Dekker, Inc., New York. Hal 571 – 579 .
Worratao, A., & Yongsawatdigul, J. (2005). Pemurnian dan Karakterisasi
Transglutaminase dari Ikan Nila Tropis(Oreochromis niloticus). Kimia
Makanan, 93(4), 651-658. .
Yasueda, H., Kumazawa, Y., & Motoki, M. (1994). Pemurnian dan karakterisasi
transglutaminase tipe jaringan dari redikan air tawar (Pagrus mayor).
Biosains, bioteknologi, dan biokimia, 58(11), 2041-2045.