MAKALAH ASAM AMINO

MATA KULIAH REKAYASA BIOKIMIA

Dosen Pembimbing : Panca Nugrahini, S.T,M.T

Disusun oleh : Kelompok 3

Ketrine Shapa Vitaloka (NPM 1915041039)

Muhammad Akbar Pambudi (NPM 1915041045)
Septiana Ekandari (NPM 1915041047)
Galuh Saputra (NPM 1955041003)

JURUSAN TEKNIK KIMIA

FAKULTAS TEKNIK
UNIVERSITAS LAMPUNG
2020
 KATA PENGANTAR

Puji syukur Kami panjatkan kehadirat Tuhan Yang Maha Esa, karena hanya dengan rahmat-Nyalah Kami bisa
menyelesaikan makalah ini dengan baik dan tepat pada waktunya.
Tidak lupa Saya sampaikan rasa terima kasih kepada dosen mata kuliah yang telah memberikan banyak bimbingan
yang bermanfaat dalam perkuliahan Rekayasa Biokimia. Kemudian, rasa terima kasih juga hendak Kami ucapkan kepada
rekan-rekan mahasiswa yang telah membantu baik secara langsung maupun tidak langsung, sehingga makalah ini bisa
selesai pada waktu yang telah ditentukan.
Meskipun Kami sudah mengumpulkan banyak referensi untuk menunjang makalah ini, namun Kami menyadari bahwa
di dalam makalah yang telah Kami susun ini masih terdapat banyak kesalahan serta kekurangan. Sehingga Kami
mengharapkan saran serta masukan dari para pembaca demi tersusunnya makalah yang lebih baik lagi kedepannya. Akhir
kata, Kami berharap makalah ini bisa memberikan banyak manfaat bagi para pembaca dan juga untuk memenuhi penilaian
tugas Kami.

Bandar Lampung, 12 November 2020

Penyusun,

1
 DAFTAR ISI

Contents
KATA PENGANTAR...........................................................................................................................................................1
DAFTAR ISI.........................................................................................................................................................................2
BAB I.................................................................................................................................................................................... 3
PENDAHULUAN.................................................................................................................................................................3
1.1 Latar Belakang.............................................................................................................................................................3
1.2 Rumusan Masalah........................................................................................................................................................3
1.3.  Tujuan........................................................................................................................................................................ 3
BAB II................................................................................................................................................................................... 4
PEMBAHASAN....................................................................................................................................................................4
2.1 Pengertian Asam Amino..............................................................................................................................................4
2.2. Struktur Asam Amino.................................................................................................................................................5
2.3 Sifat-Sifat dan Fungsi Asam Amino...........................................................................................................................5
2.3.1 Sifat-Sifat Umum..................................................................................................................................................5
2.3.2 Sifat Asam Basa Asam Amino..............................................................................................................................6
2.3.3 Sifat Fisika Asam Amino.....................................................................................................................................6
2.3.4 Fungsi Asam Amino.............................................................................................................................................7
2.5 Klasifikasi Asam amino...............................................................................................................................................9
2.6 Reaksi Kimia Asam Amino.......................................................................................................................................15
2.7 Proses Pembentukan Asam Amino dan Jalur Katabolisme Asam Amino..................................................................17
2.8. Regulasi Metabolisme dan Jalur Biosintesis Dari Asam Amino...............................................................................20
2.9 Uji Asam Amino dan Uji pemisahan Asam Amino...................................................................................................25
2.9.1 Uji Nihridin.........................................................................................................................................................25
2.9.2 Pemisahan Asam Amino dengan Elektroforesis Kertas......................................................................................25
2.10. Peran Asam Amino.................................................................................................................................................27
2.11 Sumber Asam Amino Esensial dan Non Esensial....................................................................................................28
BAB III................................................................................................................................................................................ 29
PENUTUP........................................................................................................................................................................... 29
KESIMPULAN................................................................................................................................................................... 29
DAFTAR PUSTAKA..........................................................................................................................................................30

2
 BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Sekitar 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat diperoleh dari protein yang kita
makan atau dari hasil degradasi protein di dalam tubuh kita. Protein yang terdapat dalam makanan di cerna dalam lambung
dan usus menjadi asam-asam amino yang diabsorpsi dan di bawa oleh darah ke hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari
asam amino. Bila ada kelebihan asam amino akan di ubah menjadi asam ketoglutarat yang dapat masuk kedalam siklus
asam sitrat. Hati adalah organ tubuh dimana terjadi reaksi anabolisme dan katabolisme. Proses metabolik dan katabolik
juga terjadi dalam jaringan di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber yaitu absorpsi
melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai
pengatur konsentrasi asam amino dalam darah.
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen
protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam
amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-
sifat biologis protein sederhana.
Sedangkan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti “yang paling utama”) adalah senyawa organik
kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubunggkan
satu sama lain dengan ikatan peptida.
Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen,nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan
penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Semua protein terdapat dalam semua makhluk hidup, tanpa memandang fungsinya dan aktivitas biologisnya, dibangun
oleh susunan dasar yang sama, yaitu 20 asam amino baku, yang molekulnya sendiri tidak mempunyai aktivitas biologis.
Lalu apakah yang memberikan suatu protein untuk aktivitas enzimnya, protein lain untuk aktivitas hormon, dan yang lain
lagi untuk aktivitas antibodi? Bagaimana kimiawi protein-protein ini berbeda?. Secara cukup sederhana, protein berbeda
satu sama lain karena masing-masing mempunyai deret unit asam amino sendiri-sendiri. Asam amino merupakan abjad
struktur protein karena molekul-molekul ini dapat disusun dalam sejumlah deret yang hampir tidak terbatas, untuk
membuat berbagai protein dalam jumlah yang hampir tidak terbatas pula.
1.2 Rumusan Masalah

1. Apakah yang dimaksud dengan asam amino?

2. Bagaimana struktur asam amino?
3. Bagaimana sifat-sifat dan fungsi asam amino?
4. Bagaimana proses pembentukan asam amino dan jalur katabolisme asam amino dalam tubuh?
5. Regulasi metabolisme dan jalur biosintesis asam amino dalam tubuh?
6. Bagaimana uji asam amino dan uji pemisahan asam amino?
1.3.  Tujuan 

1. Mengetahui dan memahami apa yang dimaksud dengan asam amino

2. Mengetahui struktur asam amino
3. Mengetahui dan memahami sifat dan fungsi asam amino
4. Mengetahui dan memahami proses pembentukan asam amino dan jalur katabolisme asam amino dalam tubuh
5. Mengetahui dan memahami regulasi metabolisme dan jalur biosintesis asam amino dalam tubuh
6. Mengetahui dan memahami uji asam amino dan uji pemisahan asam amino

3
 BAB II

PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Asam Amino

Protein termasuk dalam kelompok senyawa yang terpenting dalam organisme hewan.Sesuai dengan peranan ini, kata
protein berasal dari bahasa Yunani proteios, yang artinya “pertama”. Protein adalah poliamida, dan hidrolisis protein
menghasilkan “asam-asam amino”.

Hanya dua puluh asam amino yang lazim dijumpai dalam protein tumbuhan dan hewan, namun keduapuluh asam
amino ini dapat digabungkan menurut berbagai cara, membentuk otot, urat, kulit, kuku, bulu, sutera, hemoglobin, enzim,
antibodi, dan banyak hormon.
Nama asam amino menunjukkan bahwa senyawa ini mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus karboksil yang bersifat
asam dan gugus amino yang bersifat basa.Asam- asam amino yang terdapat dalam protein adalah asam α-
aminokarboksilat.

Asam amino tersederhana adalah asam aminoasetat (H 2NCH2CO2H) yang disebut glisina (glycine). Glycine tidak
memiliki rantai samping sehingga tidak mengandung satu karbon kiral.
Asam amino lain memiliki rantai samping, sehingga karbon α-nya bersifat kiral. Asam amino yang berasal dari protein
termasuk dalam deret-L, artinya gugus-gugus disekeliling karbon α mempunyai konfigurasi yang sama seperti dalam L-
gliseraldehida.

Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah suatu senyawa yang mempunyai dua gugus
fungsi yaitu gugus amino dan gugus karboksil. Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat
pada satu atom karbon (C) yang sama.
Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino
bersifat amfoterik yaitu cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini
terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak

4
dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein. Pada asam
amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang berdekatan dengan gugus karboksil (C-α) atau dapat dikatakan juga
bahwa gugus amina dan gugus karboksil dalam asam amino terikat pada atom karbon yang sama.
Semua asam amino mengandung atom C, H, O dan N; Kecuali cystein,dan metionin (juga mengandung S). Semua
asam amino memiliki atom C asimetrik (atom C dimana keempat tangannya memegang empat gugus atau radikal yang
berbeda sehingga mempunyai dua struktur tiga dimensi yang berbeda) kecuali glisin. Atom C asimetris itu dikenal
dengan sebutan pusat khiral. Dalam larutan, muatan asam amino tergantung pH. pH dimana asam amino tidak bermuatan
disebut titik isoelektrik (TIL). Dibawah TIL asam amino bermuatan positif sedangkan diatasnya bermuatan negatif
2.2. Struktur Asam Amino

Sumber : (Retno Muwarni, 2010)

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus
karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping
yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa")
sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil.
Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino. Asam amino
biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat
membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
2.3 Sifat-Sifat dan Fungsi Asam Amino

2.3.1 Sifat-Sifat Umum

1. Pada umumnya, asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter, aseton dan
kloroform. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam karboksilat
alifatik maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon, umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam
pelarut organik. Demikian pula amina, pada umumnya tidak larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik.
2. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina (lebih besar
dari 200ºC).
3. Bersifat sebagai elektrolit.
Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik), asam amino dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga
bermuatan negative (zwitterion) atau ion amfoter. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan. Bila
ditambahkan dengan basa, maka asam amino akan terdapat dalam bentuk :
H2N – CH – COO– R
Dan bila ditambahkan asam ke dalam larutan asam amino, maka asam amino yang terbentuk H 3N – CH – COOHR
4. Sifat Amfoter
Gugus fungsional pada asama amino, yaitu karboksil dan amina, keduanya memengaruhi sifat keasaman asam
amino. Dengan demikian, asam amino dapat bereaksi dengan asam maupun basa sehingga dikatakan bersifat amfoter
atau amfiprotik. Sifat amfoter ini tampak pada asam amino yang hanya mengikat satu gugus -COOH dan satu gugus -
5
NH2. Adapun asam amino yang mengikat lebih dari satu gugus -COOH dan hanya satu gugus -NH2, akan lebih
bersifat asam. Asam amino bersifat amfoter, maka: a. Jika direaksikan dengan asam, maka asam amino akan menjadi
suatu kation. b. Jika direaksikan dengan basa, maka asam amino akan menjadi suatu anion.
5. Ion Zwitter
Pada asam amino, ada gugus yang dapat melepaskan ion H+ dan ada gugus yang dapat menerima ion H+.
Akibatnya, terbentuk molekul yang memiliki dua jenis muatan, yaitu muatan positif dan muatan negatif. Karena asam
amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil (berupa asam karboksilat) sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai
asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang
disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan
gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada
jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion.
Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat
dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang
dekat netral.

(http://www.scribd.com/Asam-Amino/d/7801107)
6. Optis Aktif
Semua asam amino kecuali glisin, memiliki atom C asimetris atau atom C kiral, yaitu atom C yang mengikat empat
gugus yang berbeda (gugus -H, COOH, -NH2, dan -R). Oleh karena itu, semua asam amino (kecuali glisin) bersifat
optis aktif. Artinya, senyawa tersebut dapat memutar bidang polarisasi cahaya.

2.3.2 Sifat Asam Basa Asam Amino

Pada larutan air, asam amino berbentuk ion dwi kutub. Pada keadaan zwitter ion, umumnya asam amino
mempunyai titik isolektrik yaitutitik dimana asam amino mempunyai PH optimum.

2.3.3 Sifat Fisika Asam Amino

 Titik leleh asam amino diatas 2000C, sedangkan kebanyakan senyawa organik dengan bobot molekul sekitar itu
berupa cairan pada temperatur kamar.
 Larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut nonpolar seperti dietil eter atau benzena.
 Momen dipol yang besar
 Kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
 Kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.

6
Sumber : (http://www.scribd.com/Asam-Amino/d/7801107)

2.3.4 Fungsi Asam Amino

a.)  Asam amino essensial

1. Leucine

 Membantu mencegah penyusutan otot

 Membantu pemulihan pada kulit dan tulang
2. Isoleucine

 Membantu mencegah penyusutan otot

 Membantu dalam pembentukan sel darah merah
3. Valine

 Tidak diproses di organ hati, dan lebih langsung diserap oleh otot
 Membantu dalam mengirimkan asam amino lain (tryptophan, phenylalanine, tyrosine) ke otak
4. Lycine

 Kekurangan lycine akan mempengaruhi pembuatan protein pada otot dan jaringan penghubugn lainnya
 Bersama dengan Vitamin C membentuk L-Carnitine
 Membantu dalam pembentukan kolagen maupun jaringan penghubung tubuh lainnya (cartilage dan persendian)
5. Tyyptophan

 Pemicu serotonin (hormon yang memiliki efek relaksasi)

 Merangsang pelepasan hormon pertumbuhan
6. Methionine

 Prekusor dari cysteine dan creatine

 Menurunkan kadar kolestrol darah
 Membantu membuang zat racun pada organ hati dan membantuk regenerasi jaringan baru pada hati dan ginjal
7. Threonine

 Salah satu asam amino yang membantu detoksifikasi

 Membantu pencegahan penumpukan lemak pada organ hati
 Komponen penting dari kolagen
 Biasanya kekurangannya diderita oleh vegetarian
8. Phenylalanine

 Prekursor untuk tyrosine

 Meningkatkan daya ingat, mood, fokus mental
 Digunakan dalam terapi depresi
 Membantuk menekan nafsu makan
b.)  Asam amino non essensial
7
1. Aspartic Acid

 Membantu mengubah karbohidrat menjadi energy

 Membangun daya tahan tubuh melalui immunoglobulin dan antibody
 Meredakan tingkat ammonia dalam darah setelah latihan
2. Glyicine

 Membantu tubuh membentuk asam amino lain

 Merupakan bagian dari sel darah merah dan cytochrome (enzim yang terlibat dalam produksi energi)
 Memproduksi glucagon yang mengaktifkan glikogen
 Berpotensi menghambat keinginan akan gula
3. Alanine

 Membantu tubuh mengembangkan daya tahan

 Merupakan salah satu kunci dari siklus glukosa alanine yang memungkinkan otot dan jaringan lain untuk
mendapatkan energi dari asam amino
4. Serine

 Diperlukan untuk memproduksi energi pada tingkat sel

 Membantuk dalam fungsi otak (daya ingat) dan syaraf
c.)  Asam amino essensial bersyarat.
1. Arginine (asam amino essensial untuk anak2)

 Diyakini merangsang produksi hormon pertumbuhan

 Diyakini sebagai pemicu Nitric Oxide (suatu senyawa yang melegakan pembuluh darah untuk aliran darah dan
pengantaran nutrisi yang lebih baik) dan GABA
 Bersama glycine dan methionine membentuk creatine
2. Histidine (asam amino essensial pada beberapa individu)

 Salah satu zat yang menyerah ultraviolet dalam tubu

 Diperlukan untuk pembentukan sel darah merah dan sel darah putih
 Banyak digunakan untuk terapi rematik dan alergi
3. Cystine

 Mengurangi efek kerusakan dari alkohol dan asap rokok

 Merangsang aktivitas sel darah putih dalam peranannya meningkatkan daya tahan tubuh
 Bersama L-Aspartic Acid dan L-Citruline menetralkan radikal bebas
 Salah satu komponen yang membentuk otot jantung dan jaringan penyambung (persendian, ligamen, dan lain-
lain)
 Siap diubah menjadi energy
 Salah satu elemen besar dari kolagen
4. Glutamic Acid (Asam Glutamic)

 Pemicu dasar untuk glutamine, proline, ornithine, arginine, glutathine, dan GABA
 Diperlukan untuk kinerja otak dan metabolisme asam amino lain
5. Tyrosine

 Pemicu hormon dopamine, epinephrine, norepinephrine, melanin (pigmen kulit), hormon thyroid
 Meningkatkan mood dan fokus mental
6. Glutamine

 Asam amino yang paling banyak ditemukan dalam otot manusia

 Dosis 2 gram cukup untuk memicu produksi hormon pertumbuhan
 Membantu dalam membentuk daya tahan tubuh
 Sumber energi penting pada organ tubuh pada saat kekurangan kalori
8
  Salah satu nutrisi untuk otak dan kesehatan pencernaan
 Mengingkatkan volume sel otot
7. Taurine

 Membantu dalam penyerapan dan pelepasan lemak

 Membantu dalam meningkatkan volume sel otot
8. Ornithine

 Dalam dosis besar bisa membantu produksi hormon pertumbuhan

 Membantu dalam penyembuhan dari penyakit
 Membantu daya tahan tubuh dan fungsi organ hatid) -R polar (bermuatan positif):  Lisin (Lys), Arginin (Arg),
Histidin (His)
Dari uraian diatas dapat diketahui bahwa fungsi pokok asam-asam amino dalam tubuh adalah sebagai unsur
pembangun bagi protein-protein. Namun, asam-asam amino juga merupakan prekursor bagi banyak bahan fisiologis
dan sumber energi. Fungsi lain dari asam amino adalah :
1. Pembentukan hormon, enzim dan antibodi.
2. Pertumbuhan, perbaikan dan regenerasi sel.
3. Mempertahankan keseimbangan asam-basa tubuh
4. Sangat di perlukan untuk perkembangan anak.
5. Penyusun protein, termasuk enzim.
6. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon, dan asam nukleat)
7. pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor).
Selain pada manusia Asam-asam amino berperanan penting untuk pertumbuhan dan diferensiasi kalus. Kebutuhan
asam amino untuk setiap tanaman berbeda-beda. Aspargin dan glutamin berperan dalam metabolisme asam amino,
karena dapat menjadi pembawa dan sumber ammonia untuk sintesis asam-asam amino baru dalam jaringan.
2.5 Klasifikasi Asam amino

Dari sekitar 80 jenis asam amino yang dite-mukan di alam, tubuh manusia hanya membutuhkan seperempatnya untuk
menjalankan ratusan fungsi dalam tubuh. Mulai dari memastikan bahwa pembelahan sel terjadi dengan sempurna, fungsi-
fungsi metabolisme, memelihara daya ingat, pertumbuhan hingga penyembuhan.
Asam amino yang terdapat dalam protein dapat dibagi menjadi 4 golongan berdasarkan relatif gugus R-nya.
1. Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup)
Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit atau tidak mempunyai selisih muatan dari daerah yang satu ke
daerah yang lain. Golongan ini terdiri dari lima asam amino yang mengandung gugus alifatik (Alanin, leusin, isoleusin,
valin,dan prolin) dua dengan R aromatic (fenilalanin dan triptopan) dan satu mengandung atom sulfur (metionin).
Gugus R nonpolar :

9
 Alanin isoleusin leusin metionin

fenilalamin prolin triptofan valin

2. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan

Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan yang tak mengutub karena gugus R mengutup dapat
membentuk ikatan hydrogen dengan molekul air. Selain treoinin dan tirosin yang kekutubannya disebabkan oleh adanya
gugus hidroksil (-OH) merupakan asam amino yang termasuk golongan ini. Selain itu yang termasuk dalam golongan ini
juga adalah asparagin dan glutamine yang kekutubannya disebabkan oleh gugus amida (-CONH2) serta sistein oleh gugus
sulfidril (-SH). Asparagin dan glutamine, masing masing merupakan bentuk senyawa amida dari asam aspartat dan asam
glutamat dan mudah terhidrolisis oleh asam atau basa. Sistein yang mengandung gugus tiol dan tirosin yang mengandung
gugus hidroksil fenol bersifat paling mengutub dalam golongan asam amino ini.
Gugus R polar tetapi tidak bermuatan

10
Asparagin sistein glutamin glisin

serin treonin tiroksin

3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam amino asam)
Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-7.0 dan terdiri dari asam aspartat dan asam glutamat yang
masing-masing mempunyai dua gugus karboksil (COOH).
Gugus R bermuatan negatif :

11
Asam aspartat asam glutamat
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino basa)
Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri dari lisin, histidin dan arginin. K Lisin mengandung
satu lagi gugus amino pada posisis e dari rantai R alifatik.  Histidin mengandunga gugus lemah imidazolium pada pH
6.0 lebih dari 50 % molekul histidin bermuatan positif sedangkan pada pH 7.0 kurang dari 10 %bermuatan positif. 
Arginin mempunyai gugus guanido pada gugus R-nya.
Gugus R bermuatan positif

Lisin arginin histidin

Terdapat 20 asam amino yang lazim terdapat dalam protein.

12
 Berdasarkan biosintesis, Asam Amino diklasifikasikan menjadi tiga jenis, yaitu Asam amino essensial, Asam amino
nonessensial dan Asam amino essensial bersyarat.
1. Asam amino esensial, adalah asam amino yang tidak bisa diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga harus didapat dari
konsumsi makanan. Jenis-jenis Asam amino esensial yaitu : Histidin, Isoleusin, Leusin, Lysin, Metionin, Fenilalanin,
Treonin, Triftofan, Valin.
2. Asam amino non-esensial adalah asam amino yang bisa diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga memiliki prioritas
konsumsi yang lebih rendah dibandingkan dengan asam amino esensial.

13
3. Asam amino esensial bersyarat adalah kelompok asam amino non-esensial, namun pada saat tertentu, seperti setelah
latihan beban yang keras, produksi dalam tubuh tidak secepat dan tidak sebanyak yang diperlukan sehingga harus didapat
dari makanan maupun suplemen protein. Merupakan asam amino diluar 20 mcm as. Amino standar Terjadi karena
modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein. Kurang lebih 300 asam amino non standar
dijumpai pada sel

modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase

modifikasi prolin à dlm proses modifikasi posttranslasi, oleh prokolagen prolin hidroksilase.
Ditemukan pada kolagen untuk menstabilkan struktur

Dari modifikasi Glu oleh vit K.

g karboksi glutamat mampu mengikat Ca à penting utk penjendalan darah.

Ditemukan pd protein protombin

14
 Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya
polisakarida
Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak menyusun protein à merupakan senyawa antara metabolisme
(biosintesis arginin dan urea)
Asam amino penyusun protein

Ikatan peptida

adalah secara kimia merupakan ikatan kovalen yg terbentuk antara group alfa
amino dari molekol asam amino dengan group alfa karboksil dari molekul asam
amino yg lain

Dua asam amino bergabung = dipeptida

Sampai 25 asam amino bergabung = oligopeptida
Diatas 25 asam amino bergabung = polipeptida = protein

2.6 Reaksi Kimia Asam Amino

Keamfoteran asam amino

Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil (berupa asam karboksilat) sekaligus zat ini dapat
dianggap sebagai asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus –R yang dimiliki). Pada pH
tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, -NH3 +),
sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negative (terdeprotonasi, -COO). Titik isolistrik ini spesifik bergantung
pada jenis asam aminonya.Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter ion.
Zwitter ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur Kristal putih yang bertitik lebur tinggi arena sifat
dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang
dekat netral.

15
 Titik isolisktrik adalah pH dimana ion dipolar secara listrik netral dan tidak bermigrasi ke anoda maupun katoda.Titik
isolistrik bergantung pada keasaman atau kebasaan suatu rantai samping.
Titik isolistrik dapat ditentukan dengan elektroforesis yaitu suatu proses untuk mengukur migrasi ion dalam suatu
medan listrik. Proses ini dilakukan dengan menaruh larutan asam amino berair pada suatu absorben antara sepasang
elektroda. Dalam sel ini anion bermigrasi ke arah elektroda positif dan kation ke arah elektroda negatif. Jika asam amino
netral dilarutkan dalam air biasa akan terjadi migrasi netto ion asam amino ke arah elektroda positif.

Asam amino asam mempunyai gugus karboksil kedua yang bereaksi dengan air membentuk suatu ion
negatif.Diperlukan konsentrasi H+ yang tinggi untuk memungkinkan asam amino asam sampai ke titik isolistrik. Titik
isolistrik asam amino asam adalah berkisar pH=3.

16
 Asam amino basa mempunyai gugus amino kedua yang bereaksi dengan air membentuk suatu ion positif.Diperlukan
ion-ion hidroksida untuk menetralkan asam amino basa dan samapai titik isolistrik.Untuk asam amino basa isolistriknya
terletak di atas pH 7.

Asilasi asam amino

Gugus amino dari suatu asam amino dapat dengan mudah diasilasi dengan suatu halida asam ataupun dengan anhidrida
asam untuk menghasilkan amida.Karena nitrogen amida tidak bersifat basa, suatu asam amino terasilasi tidak membentuk
ion dipolar.Karena alasan ini, asam amino terasilasi menunjukkan sifat-sifat fisis yang khas dari senyawa organi bukannya
sifat fisis dari garam-garam.Dalam sintesis peptide (protein kecil) gugus N-asil digunakan sebagai suatu gugus blockade.

Reaksi dengan Ninhidrin

Asam-asam amino bereaksi dengan ninhidrin untuk membentuk produk yang disebut Ungu Ruheman. Reaksi itu biasa
digunakan sebagai uji bercak untuk mendeteksi hadirnya asam-asam amino pada kertas kromatografi. Karena reaksi itu
kuantitatif, reaksi itu digunakan sebagai penganalisis asam amino yang diotomasi, instrument-instrumen yang
menetapkan presentasi asam-asam amino yang ada dalam suatu contoh.

2.7 Proses Pembentukan Asam Amino dan Jalur Katabolisme Asam Amino

Sintesis Asam Amino

Semua jaringan memiliki kemampuan untuk:
1. mensintesis asam amino non esensial
17
2, melakukan remodeling asam amino
3. mengubah rangka karbon non asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen.

 Hati merupakan tempat utama terjadinya metabolisme nitrogen

 Semua asam amino disintesis dari zat antara dalam glikolisis, siklus asam sitrat, atau jalur pentosa fosfat.
 Sintesis asam amino tergantung pada pembentukan asam alfa--keto yang sesuai, yang kemudian ditransaminasi
untuk membentuk asam amino
 Pada reaksi transaminasi telah dihasilkan : Glutamat, Glutamin, Aspartat, Asparagin, Alanin
Katabolisme asam amino
Asam-asam amino tidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam amino berlebihan atau terjadi kekurangan
sumber energi lain (karbohidrat dan protei n), tubuh akan menggunakan asam amino sebagai sumber energi. Tidak seperti
karbohidrat dan lipid, asam amino memerlukan pelepasan gugus amin. Gugus amin ini kemudian dibuang karena bersifat
toksik bagi tubuh. Ada 2 tahap pelepasan gugus amin dari asam amino, yaitu:
1. Transaminasi
Enzim aminotransferase memindahkan amin kepada α-ketoglutarat menghasilkan glutamat atau kepada oksaloasetat
menghasilkan aspartat
2. Deaminasi oksidatif
Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion ammonium
(Sang Ketut Sudirga, ____)

Contoh reaksi transaminasi. Perhatikan alanin mengalami transaminasi menjadi glutamat. Pada reaksi ini dibutuhkan
enzim alanin aminotransferase. (Sang Ketut Sudirga, ____)

18
Glutamat juga dapat memindahkan amin ke rantai karbon lainnya, menghasilkan asam amino baru.
Contoh reaksi deaminasi oksidatif. Perhatikan glutamat mengalami deaminasi menghasilkan amonium (NH4 + ).
Selanjutnya ion amonium masuk ke dalam siklus urea. (Sang Ketut Sudirga, ____)

Ringkasan skematik mengenai reaksi transaminasi dan deaminasi oksidatif. (Sang Ketut Sudirga, ____)
Setelah mengalami pelepasan gugus amin, asam-asam amino dapat memasuki siklus asam sitrat melalui jalur yang
beraneka ragam.

19
Tempat-tempat masuknya asam amino ke dalam sikulus asam sitrat untuk produksi energy. (Sang Ketut Sudirga, ____)
Gugus-gugus amin dilepaskan menjadi ion amonium (NH4 + ) yang selanjutnya masuk ke dalam siklus urea di hati.
Dalam siklus ini dihasilkan urea yang selanjutnya dibuang melalui ginjal berupa urin. Proses yang terjadi di dalam siklus
urea digambarkan terdiri atas beberapa tahap yaitu:
1. Dengan peran enzim karbamoil fosfat sintase I, ion amonium bereaksi dengan CO2 menghasilkan karbamoil fosfat.
Dalam raksi ini diperlukan energi dari ATP
2. Dengan peran enzim ornitin transkarbamoilase, karbamoil fosfat bereaksi dengan Lornitin menghasilkan L-sitrulin dan
gugus fosfat dilepaskan
3. Dengan peran enzim argininosuksinat sintase, L-sitrulin bereaksi dengan L-aspartat menghasilkan L-argininosuksinat.
Reaksi ini membutuhkan energi dari ATP
4. Dengan peran enzim argininosuksinat liase, L-argininosuksinat dipecah menjadi fumarat dan L-arginin
5. Dengan peran enzim arginase, penambahan H2O terhadap L-arginin akan menghasilkan L-ornitin dan urea. (Sang Ketut
Sudirga, ____)

Tahapan-tahapan proses yang terjadi di dalam siklus urea. (Sang Ketut Sudirga, ____)
2.8. Regulasi Metabolisme dan Jalur Biosintesis Dari Asam Amino

Regulasi Metabolisme

20
 Jalur metabolik utama dari asam-asam amino terdiri atas Pertama, produksi asam amino dari pembongkaran protein
tubuh, digesti protein diet serta sintesis asam amino di hati. Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino. Sedangkan
ketiga adalah katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea sebagai proses pengolahan
hasil sampingan pemecahan asam amino. Keempat adalah sintesis protein dari asam-asam amino. (Sang Ketut Sudirga,
____)

Jalur-jalur metabolik utama asam amino (Sang Ketut Sudirga, ____)

Biosintesis asam amino
Sintesis asam amino Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non esensial, melakukan
remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang
mengandung nitrogen. Tetapi, hati merupakan tempat utama metabolisme nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen
toksik potensial dari asam amino dikeluarkan melalui transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea. Rangka karbon
umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam
lemak. Berkaitan dengan hal ini, asam amino dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu asam amino glukogenik, ketogenik
serta glukogenik dan ketogenik. (Sang Ketut Sudirga, ____)
Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk ke jalur produksi piruvat atau intermediat siklus
asam sitrat seperti α-ketoglutarat atau oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan prekursor untuk glukosa melalui
jalur glukoneogenesis. Semua asam amino kecuali lisin dan leusin mengandung sifat glukogenik. Lisin dan leusin adalah
asam amino yang semata-mata ketogenik, yang hanya dapat masuk ke intermediat asetil KoA atau asetoasetil KoA. (Sang
Ketut Sudirga, ____)
Sekelompok kecil asam amino yaitu isoleusin, fenilalanin, threonin, triptofan, dan tirosin bersifat glukogenik dan
ketogenik. Akhirnya, seharusnya kita kenal bahwa ada 3 kemungkinan penggunaan asam amino. Selama keadaan
kelaparan pengurangan rangka karbon digunakan untuk menghasilkan energi, dengan proses oksidasi menjadi CO2 dan
H2O. (Sang Ketut Sudirga, ____)
Dari 20 jenis asam amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga harus ada di dalam makanan yang
kita makan. Asam amino ini dinamakan asam amino esensial. Selebihnya adalah asam amino yang dapat disintesis dari
asam amino lain. Asam amino ini dinamakan asam amino non-esensial. (Sang Ketut Sudirga, ____)
Biosintesis glutamat dan aspartat
Glutamat dan aspartat disintesis dari asam α-keto dengan reaksi tranaminasi sederhana. Katalisator reaksi ini adalah
enzim glutamat dehidrogenase dan selanjutnya oleh aspartat aminotransferase, AST.

21
 Reaksi biosintesis glutamat. (Sang Ketut Sudirga, ____)

Aspartat juga diturunkan dari asparagin dengan bantuan asparaginase. Peran penting glutamat adalah sebagai donor
amino intraseluler utama untuk reaksi transaminasi. Sedangkan aspartat adalah sebagai prekursor ornitin untuk siklus urea.
(Sang Ketut Sudirga, ____)
Biosintesis alanin
Alanin dipindahkan ke sirkulasi oleh berbagai jaringan, tetapi umumnya oleh otot. Alanin dibentuk dari piruvat. Hati
mengakumulasi alanin plasma, kebalikan transaminasi yang terjadi di otot dan secara proporsional meningkatkan produksi
urea. Alanin dipindahkan dari otot ke hati bersamaan dengan transportasi glukosa dari hati kembali ke otot. Proses ini
dinamakan siklus glukosa-alanin. Fitur kunci dari siklus ini adalah bahwa dalam 1 molekul, alanin, jaringan perifer
mengekspor piruvat dan amonia ke hati, di mana rangka karbon didaur ulang dan mayoritas nitrogen dieliminir. (Sang
Ketut Sudirga, ____)
Ada 2 jalur utama untuk memproduksi alanin otot yaitu:
1. Secara langsung melalui degradasi protein
2. Melalui transaminasi piruvat dengan bantuan enzim alanin transaminase, ALT (juga dikenal sebagai serum glutamat-
piruvat transaminase, SGPT).

Glutamat + piruvat ← →α-ketoglutarat + alanine

Siklus glukosa-alam. (Sang Ketut Sudirga, ____)

Biosintesis sistein
Sulfur untuk sintesis sistein berasal dari metionin. Kondensasi dari ATP dan metionin dikatalisis oleh enzim metionin
adenosiltransfrease menghasilkan S-adenosilmetionin (SAM).

Biosintesis S-adenosilmetionin (SAM). (Sang Ketut Sudirga, ____)

22
 SAM merupakan precursor untuk sejumlah reaksi transfer metil (misalnya konversi norepinefrin menjadi epinefrin).
Akibat dari tranfer metil adalah perubahan SAM menjadi S-adenosilhomosistein. S-adenosilhomosistein selanjutnya
berubah menjadi homosistein dan adenosin dengan bantuan enzim adenosilhomosisteinase. Homosistein dapat diubah
kembali menjadi metionin oleh metionin sintase. (Sang Ketut Sudirga, ____)
Reaksi transmetilasi melibatkan SAM sangatlah penting, tetapi dalam kasus ini peran S- adenosilmetionin dalam
transmetilasi adalah sekunder untuk produksi homosistein (secara esensial oleh produk dari aktivitas transmetilase).
Dalam produksi SAM, semua fosfat dari ATP hilang: 1 sebagai Pi dan 2 sebagai Ppi. Adenosin diubah menjadi metionin
bukan AMP. (Sang Ketut Sudirga, ____)
Dalam sintesis sistein, homosistein berkondensasi dengan serin menghasilkan sistationin dengan bantuan enzim
sistationase. Selanjutnya dengan bantuan enzim sistationin liase sistationin diubah menjadi sistein dan α-ketobutirat.
Gabungan dari 2 reaksi terakhir ini dikenal sebagai trans-sulfurasi. (Sang Ketut Sudirga, ____)

Peran metionin dalam sintesis sistein. (Sang Ketut Sudirga, ____)

Biosintesis tirosin
Tirosin diproduksi di dalam sel dengan hidroksilasi fenilalanin. Setengah dari fenilalanin dibutuhkan untuk
memproduksi tirosin. Jika diet kita kaya tirosin, hal ini akan mengurangi kebutuhan fenilalanin sampai dengan 50%. (Sang
Ketut Sudirga, ____)
Fenilalanin hidroksilase adalah campuran fungsi oksigenase: 1 atom oksigen digabungkan ke air dan lainnya ke gugus
hidroksil dari tirosin. Reduktan yang dihasilkan adalah tetrahidrofolat kofaktor tetrahidrobiopterin, yang dipertahankan
dalam status tereduksi oleh NADH-dependent enzyme dihydropteridine reductase (DHPR). (Sang Ketut Sudirga, ____)

23
 Biosintesis tirosin dari fenilalanin. (Sang Ketut Sudirga, ____)
Biosintesis ornitin dan prolin
Glutamat adalah prekursor ornitin dan prolin. Dengan glutamat semialdehid menjadi intermediat titik cabang menjadi
satu dari 2 produk atau lainnya. Ornitin bukan salah satu dari 20 asam amino yang digunakan untuk sintesis protein.
Ornitin memainkan peran signifikan sebagai akseptor karbamoil fosfat dalam siklus urea. Ornitin memiliki peran penting
tambahan sebagai prekursor untuk sintesis poliamin. Produksi ornitin dari glutamat penting ketika diet arginin sebagai
sumber lain untuk ornitin terbatas. (Sang Ketut Sudirga, ____)
Penggunaan glutamat semialdehid tergantung kepada kondisi seluler. Produksi ornitin dari semialdehid melalui reaksi
glutamat-dependen transaminasi. ketika konsentrasi arginin meningkat, ornitin didapatkan dari siklus urea ditambah dari
glutamat semialdehid yang menghambat reaksi aminotransferase. Hasilnya adalah akumulasi semialdehid. Semialdehid
didaur secara spontan menjadi Δ1pyrroline-5-carboxylate yang kemudian direduksi menjadi prolin oleh NADPH-
dependent reductase. (Sang Ketut Sudirga, ____)
Biosintesis serin
Jalur utama untuk serin dimulai dari intermediat glikolitik 3-fosfogliserat. NADH-linked dehidrogenase mengubah 3-
fosfogliserat menjadi sebuah asam keto yaitu 3-fosfopiruvat, sesuai untuk transaminasi subsekuen. Aktivitas
aminotransferase dengan glutamat sebagai donor menghasilkan 3-fosfoserin, yang diubah menjadi serin oleh fosfoserin
fosfatase. (Sang Ketut Sudirga, ____)
Biosintesis glisin
Jalur utama untuk glisin adalah 1 tahap reaksi yang dikatalisis oleh serin hidroksimetiltransferase. Reaksi ini
melibatkan transfer gugus hidroksimetil dari serin untuk kofaktor tetrahidrofolat (THF), menghasilkan glisin dan N 5, N10-
metilen-THF. (Sang Ketut Sudirga, ____)
Biosintesis aspartat, asparagin, glutamat dan glutamin
Glutamat disintesis dengan aminasi reduktif α-ketoglutarat yang dikatalisis oleh glutamat dehidrogenase yang
merupakan reaksi nitrogen-fixing. Glutamat juga dihasilkan oleh reaksi aminotranferase, yang dalam hal ini nitrogen
amino diberikan oleh sejumlah asam amino lain. Sehingga, glutamat merupakan kolektor umum nitrogen amino. (Sang
Ketut Sudirga, ____)
Aspartat dibentuk dalam reaksi transaminasi yang dikatalisis oleh aspartat transaminase, AST. Reaksi ini menggunakan
analog asam α-keto aspartat, oksaloasetat, dan glutamat sebagai donor amino. Aspartat juga dapat dibentuk dengan
deaminasi asparagin yang dikatalisis oleh asparaginase. Asparagin sintetase dan glutamin sintetase mengkatalisis produksi
asparagin dan glutamin dari asam α-amino yang sesuai. Glutamin dihasilkan dari glutamat dengan inkorporasi langsung
amonia dan ini merupakan reaksi fixing nitrogen lain. Tetapi asparagin terbentuk oleh reaksi amidotransferase. (Sang
Ketut Sudirga, ____)

24
2.9 Uji Asam Amino dan Uji pemisahan Asam Amino

2.9.1 Uji Nihridin

Uji ninhidrin merupakan uji umum untuk asam amino. Apabila ninhidrin(triketohidrindene hidrat) dipanaskan
dengan asam amino maka akan terbentuk kompleks berwarna. Dalam reaksi ini NH3 dan CO2 dilepaskan sehingga
kemungkinan dapat diukur secara kuantitatif. Prolin dan hidroksiprolin menghasilkan kompleks yang berbeda
warnanya dengan asam amino lainnya. Kompleks warna yang terbentuk mengandung dua molekul ninhidrin yang
bereaksi dengan amonia setelah asam amino dioksidasi. ( Ketut Ratanayani dan A.A Mayun Laksmawati, 2015)
Keseluruhan reaksi asam amino dengan ninhidrin adalah sebagai berikut :
1. Dekarboksilasi oksidatif dari asam amino dan produksi ninhidrin tereduksi, amonia, dan karbon dioksida.
2. Reaksi ninhidrin tereduksi dengan molekul ninhidrin lain serta amonia yang dibebaskan.
3. Kompleks berwarna biru terbentuk.
Pereaksi :
- Larutan Ninhidrin
- Sampel Protein 2%
- Sampel Asam Amino 2%
Prosedur :
- Tambahkan 1 tetes larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 mL larutan sampel. Panaskan campuran hingga mendidih.
Amati perubahan warna yang terjadi.
( Ketut Ratanayani dan A.A Mayun Laksmawati, 2015)

2.9.2 Pemisahan Asam Amino dengan Elektroforesis Kertas

Metode yang paling sederhana untuk memisahkan asam amino adalah dengan elektroforesis kertas. Hal ini dapat
dilakukan dengan meneteskan larutan dari campuran asam amino di atas kertas dan dikeringkan. Kertas tersebut
dibasahi dengan buffer pada pH tertentu yang berfungsi pembawa larutan asam amino standar atau mengalirkan arus
yang bermuatan positif/negatif, kemudian kertas tersebut ditempatkan di antara lempengan pendingin. Ujung kertas
dicelup ke dalam kompartemen elektroda. Penggunaan medan listrik dengan aliran listrik searah, memisahkan asam
amino berdasarkan muatan listrik total pada pH yang dipergunakan. Asam amino yang bersifat sebagai kation pada pH
tersebut akan bergerak menuju katoda atau kutub negatif. Contoh asam amino bermuatan positif adalah lisin, arginin,
dan histidin. Sedang asam amino yang bersifat sebagai anion (misalnya asam aspartat dan asam glutamat) akan
bergerak menuju anoda atau kutub positif seperti yang ditunjukkan pada T1. Pada akhir proses T2, kertas dikeringkan,
disemprot dengan ninhidrin, dan dipanaskan, akan memperlihatkan letak asam amino. Spot berwarna biru atau ungu,
masing-masing menunjukkan adanya asam amino, akan muncul pada kertas. (Susi Sulistiana, ____)

Pemisahan Asam Amino dengan Elektroforesis Kertas. (Susi Sulistiana, ____)

25
1. Alat
a. Kertas saring, mikropipet 1,5, dan 10 μ1, alat elektroforesis (mendatar).
b. Botol semprot, oven 100°C, gunting, pinset. (Susi Sulistiana, ____)
2. Bahan:
a. Campuran beberapa asam amino
b. Buffer tris 0.07 M pH 7.6 (larutkan 8.47 g tris (hidroksimetil) amino metan ke dalam 1 liter air. pH diusahakan
menjadi 7.6 dengan penambahan HCl pekat. Simpan pada suhu 40°C).
c. Pewarna ninhidrin.
d. n-butanol untuk melarutkan ninhidrin. (Susi Sulistiana, ____)
3. Prosedur
a. Persiapkan kompartemen / ruang pada alat elektroforesis dengan buffer tris 0.07 M pH 7.6. Usahakan
permukaannya yang merata!
b. Buat garis awal di tengah-tengah kertas elektroforesis. Garis ini dibuat pada ujung kertas saja, dan tidak pada
keseluruhan kertas. Gunakan pensil, buat tanda (+) dan (-) pada ujung yang mengarah ke katoda (-) dan anoda (+).
Tempatkan kertas pada alat elektroforesis. Letakkan 10 - 20 μl larutkan asam amino (1.0 mg/ml buffer tris) pada
garis awal (hanya di daerah tengah, dan tidak sampai ke pinggir).
c. Basahilah kertas dengan buffer, pergunakan pipet. Mulailah dari masing-masing ruang elektroforesis, mengarah
ke garis awal. Hentikan pembasahan ini dalam jarak beberapa cm dari garis awal. Pembasahan harus merata.
d. Sesudah seluruh kertas basah, pasang aliran listrik. Lakukan elektroforesis selama 3 jam pada 8 volt/cm panjang
kertas. Jika panjang kertas Anda 20 cm, gunakan 160 volt. Hati-hati dalam penggunaan alat ini! e. Bila proses ini
selesai, matikan sumber listrik, angkat kertasnya.
f. Semprot kertas dengan ninhidrin. Kemungkinan kertas perlu diangin-anginkan di udara terbuka selama semalam,
atau panaskan pada suhu 100 °C selama 5 - 10 menit. Kita dapat juga melakukan pemanasan di dalam oven setelah
diangin-anginkan selama semalam. Spot asam amino akan muncul sebagai warna biru. g. Amati Rf masing-masing
spot. Bandingkan dengan pustaka atau tabel berikut ini. (Susi Sulistiana, ____)

26
 Sumber : (Susi Sulistiana, ____)
2.10. Peran Asam Amino

Selain berperan menghasilkan energi, Asam amino dalam pembentukan protein yang dibutuhkan, pembentuk glukosa,
molekul nonprotein (derivat asam amino), badan-badan keton, dll. Dari banyaknya zat yang dibutuhkan tubuh, asam
amino termasuk yang tak boleh dilupakan. Apalagi bagi yang sedang menjalani program pembentukan otot. Manfaat asam
amino diyakini bisa membuat program kebugaran kamu berjalan sukses. Sebab, selain disiplin berlatih, mengonsumsi
makanan kaya kandungan asam amino juga termasuk hal yang harus dilakukan.
Sebenarnya, manfaat asam amino tak hanya istimewa bagi otot saja. Asam ini juga baik untuk fungsi otak, hormon
pertumbuhan, serta pertumbuhan sel dan jaringan. 5 manfaat besar dari asam amino yang sepertinya perlu untuk diketahui:
1. Mencegah Kerontokan Rambut
Kerontokan rambut tidak hanya bisa dicegah oleh produk kecantikan saja, lho. Masalah rambut ini juga bisa dicegah
dengan asam amino. Ya, salah satu manfaat asam amino adalah mencegah rambut rontok sekaligus menjaga kesehatan
kulit dan kuku. Menurut penelitian dari Clinical and Experimental Dermatology, kerontokan rambut cukup erat kaitannya
dengan kekurangan zat besi dan asupan lisin yang tidak optimal. Nah, lisin merupakan salah satu dari banyaknya jenis
asam amino.
2. Meningkatkan Massa Otot
Manfaat asam amino juga dapat membuat otot kamu “tersenyum”. Sebab, otot terbentuk dari protein yang terdiri dari
berbagai macam asam amino. Semakin banyak otot terbentuk, semakin sedikit ruang untuk lemak dalam tubuh.
3. Memelihara Kesehatan Jantung
Menurut studi yang dipublikasikan dalam US National Library of Medicine, National Institutes of Health, asam amino
baik untuk menjaga kesehatan jantung. Sebab, beberapa jenis asam amino diyakini dapat menjadi nutrisi penting untuk
menjaga fungsi kardiovaskular. Kekurangan beberapa jenis asam amino dikaitkan dengan disfungi jantung.

27
4. Menjaga Keseimbangan Hormon dan Enzim
Kamu harus waspada jika kekurangan asam amino, karena bisa jadi hormon dan enzim dalam tubuhmu jadi kacau,
terutama hormon keseimbangan. Manfaat asam amino lainnya adalah untuk melepaskan insulin, sehingga tingkat
keseimbangan gula darah terjaga. Sementara itu, hormon pertumbuhan dapat meningkatkan perkembangan massa otot dan
membantu proses pembakaran lemak dan energi, serta memperkuat tulang dan kolagen.
5. Meningkatkan Stamina dan Daya Ingat
Makanan tinggi asam amino juga bisa menghindarkan kamu dari kekelahan. Di samping itu, manfaat asam amino juga
bisa meningkatkan proses detoksifikasi amonia oleh hati. Alhasil, kesehatan tubuh kamu secara keseluruhan kian
meningkat. Tak hanya itu, ia juga bisa menghindari depresi dan meningkatkan daya ingat.
Itulah 5 manfaat besar yang bisa didapatkan dari asam amino. Namun, perlu diketahui juga bahwa selain makanan tinggi
asam amino, kamu perlu menyeimbangi pola makan sehatmu dengan makanan bernutrisi lainnya.
2.11 Sumber Asam Amino Esensial dan Non Esensial

Terdapat beberapa sumber asam amino esensial dan non esensial yang di antaranya:
1. Sumber Asam Amino Esensial
a. Valin: Kacang kedelai, keju, gandum utuh, jamur.
b. Lisin: Biji polong dan ikan.
c. Leusin: Susu kedelai, daging, kacang kedelai, beras merah.
d. Isoleusin: Ikan, daging, keju, telur, kacang-kacangan.
e. Triptofan: Telur, daging, keju, pisang, susu skim.
f. Treonin: Daging. ikan, biji wijen, susu.
g. Fenilalanin: Daging sapi, daging ayam, ikan, telur.
h. Metionin: Daging sapi, ayam, susu, ikan, kacang mete, tahu, tempe, jagung, keju.
i. Histidin: Daging ayam, ikan.
j. Arginin: Telur, susu, cokelat, biji kacang tanah.
2. Sumber Asam Amino Non Esensial
a. Alanin: Telur, susu, ikan, daging, kacang-kacangan.
b. Sistein: Bawang putih, brokoli, cabai, bawang bombay.
c. Tirosin: Ikan, hati ayam, daging, pisang, alpukat, keju.
d. Glutamin: Kedelai, gandum.
e. Asparagin: Telur, daging, susu.

28
29
 BAB III

PENUTUP

KESIMPULAN

 Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah suatu senyawa yang mempunyai dua
gugus fungsi yaitu gugus amino dan gugus karboksil. Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit:
keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama.
 Pada umumnya, asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter, aseton
dan kloroform. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam karboksilat atau
amina (lebih besar dari 200ºC). Bersifat sebagai elektrolit, bersifat amfoter, ion zwitter, optis aktif
 Asam amino memiliki fungsi spesifik berdasarkan jenis asam aminonya
 Semua jaringan meiliki kemampuan untuk: mensintesis asam amino non esensial, melakukan remodeling asam
amino, mengubah rangka karbon non asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung
nitrogen.
 Asam-asam amino tidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam amino berlebihan atau terjadi kekurangan
sumber energi lain (karbohidrat dan protei n), tubuh akan menggunakan asam amino sebagai sumber energi.
 Uji asam amino, uji ninhidrin merupakan uji umum untuk asam amino. Apabila ninhidrin(triketohidrindene hidrat)
dipanaskan dengan asam amino maka akan terbentuk kompleks berwarna. Sedangkan pemisahan asam amino
adalah elektroforesis kertas yang merupakan metode yang paling sederhana untuk memisahkan asam amino.

30
 DAFTAR PUSTAKA

Anonim._____. ASAM AMINO. www.forumbinaraga.com. Diakses pada tanggal 10 November 2020

Anonim._____. ASAM AMINO. www.wikipedia.com. Diakses pada tanggal 10 November 2020
Anonim. 2000. DASAR-DASAR BIOKIMIA. UI-PRESS. Jakarta
Muwarni, Retno. 2010. Modul Biiokimia (Protein dan Asam Nukleat). Universitas Diponegoro.
http://eprints.undip.ac.id/27478/1/365-BA-FP-2010.pdf. Diakses pada tanggal 11 November 2020
Poppy Kumala. 1998. KAMUS KEDOKTERAN DORLAND. ECG. Jakarta
Ratanayani, Ketut dan A.A Mayun Laksmawati. 2015. Penuntun Praktikum Biokimia. JURUSAN KIMIA FAKULTAS
METEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS. UDAYANA
https://simdos.unud.ac.id/uploads/file_pendidikan_dir/9c20d8dc72cfc05ac70d273b11458e57.pdf. Diakses pada
tanggal 10 November 2020.
Robert K. Murray, et all.. 2002. BIOKIMIA HARPER. ECG. Jakarta
Sudirga, Sang Ketut._____. METABOLISME ASAM AMINO. JURUSAN BIOLOGI FMIPA UNUD .
https://simdos.unud.ac.id/uploads/file_pendidikan_1_dir/96e8091924b1dbc6c4458e707f682f45.pdf
Sulistiana, Susi.____. http://repository.ut.ac.id/4428/1/BIOL4341-M1.pdf. Diakses pada tanggal 10 November 2020
Suwandito, Tri Martini. METABOLISME PROTEIN DAN ASAM AMINO. www.google.com. Diakses pada tanggal 10
November 2020
Tri Rini Nuringtyas. ASAM AMINO DAN PROTEIN. www.google.com. Diakses pada tanggal 10 November 2020

31