MAKALAH PROTEIN

MATA KULIAH REKAYASA BIOKIMIA

Dosen Pembimbing : Panca Nugrahini, S.T,M.T

Disusun oleh : Kelompok 3

Ketrine Shapa Vitaloka (NPM 1915041039)

Muhammad Akbar Pambudi (NPM 1915041045)
Septiana Ekandari (NPM 1915041047)
Galuh Saputra (NPM 1955041003)

JURUSAN TEKNIK KIMIA

FAKULTAS TEKNIK
UNIVERSITAS LAMPUNG
2020
 KATA PENGANTAR

Puji syukur Kami panjatkan kehadirat Tuhan Yang Maha Esa, karena hanya dengan rahmat-Nyalah Kami bisa
menyelesaikan makalah ini dengan baik dan tepat pada waktunya.
Tidak lupa Saya sampaikan rasa terima kasih kepada dosen mata kuliah yang telah memberikan banyak
bimbingan yang bermanfaat dalam perkuliahan Rekayasa Biokimia. Kemudian, rasa terima kasih juga hendak Kami
ucapkan kepada rekan-rekan mahasiswa yang telah membantu baik secara langsung maupun tidak langsung, sehingga
makalah ini bisa selesai pada waktu yang telah ditentukan.
Meskipun Kami sudah mengumpulkan banyak referensi untuk menunjang makalah ini, namun Kami menyadari
bahwa di dalam makalah yang telah Kami susun ini masih terdapat banyak kesalahan serta kekurangan. Sehingga Kami
mengharapkan saran serta masukan dari para pembaca demi tersusunnya makalah yang lebih baik lagi kedepannya. Akhir
kata, Kami berharap makalah ini bisa memberikan banyak manfaat bagi para pembaca dan juga untuk memenuhi penilaian
tugas Kami.

Bandar Lampung, 05 November 2020

Penyusun,

1
 DAFTAR ISI

Table of Contents
KATA PENGANTAR...........................................................................................................................................................1
DAFTAR ISI.........................................................................................................................................................................2
BAB I.................................................................................................................................................................................... 3
PENDAHULUAN.................................................................................................................................................................3
1.1 Latar Belakang.............................................................................................................................................................3
1.2 Rumusan Masalah........................................................................................................................................................3
1.3 Tujuan.......................................................................................................................................................................... 3
BAB II................................................................................................................................................................................... 4
PEMBAHASAN....................................................................................................................................................................4
2.1 Pengertian Protein........................................................................................................................................................4
2.2 Klasifikasi Protein........................................................................................................................................................4
2.3 Struktur Protein............................................................................................................................................................6
2.4 Sifat dan Fungsi Protein...............................................................................................................................................9
2.4.1 Sifat Protein..........................................................................................................................................................9
2.4.2 Fungsi Protein.....................................................................................................................................................10
2.5 Proses Pembentukan Protein dan Jalur Katabolisme Protein dalam Tubuh................................................................11
2.5.1 Sintesis Protein...................................................................................................................................................11
2.5.2 Jalur Katabolisme Protein...................................................................................................................................12
2.6 Regulasi Metabolisme dan Jalur Biosintesis Protein dalam tubuh.............................................................................17
2.6.1 Proses Regulasi Metabolisme..............................................................................................................................17
2.6.2 Jalur Biosintesis Protein......................................................................................................................................19
2.7 Uji Bioret, Uji Milonnase dan Uji Pemisahan Protein................................................................................................24
2.7.1 Uji biuret.............................................................................................................................................................24
2.7.2 Uji Milonnase.....................................................................................................................................................26
2.7.3 Pemisahan Protein...............................................................................................................................................26
BAB III................................................................................................................................................................................ 29
PENUTUP........................................................................................................................................................................... 29
KESIMPULAN................................................................................................................................................................... 29
DAFTAR PUSTAKA..........................................................................................................................................................30

2
 BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Istilah protein berasal dari kata Yunani Proteos, yang berarti yang utama atau yang didahulukan. Kata ini
diperkenalkan oleh seorang ahli kimia belanda, Gerardus Mulder (1802-1880), karena ia berpendapat bahwa protein
adalah zat yang paling penting dalam setiap organisme.
Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian terbesar tubuh sesudah air. Seperlima bagian tubuh
adalah protein, separuhnya ada didalam otot, seperlima didalam tulang dan tulang rawan, sepersepuluh didalam kulit, dan
selebihnya didalam jaringan lain dan cairan tubuh. Semua enzim, berbagai hormon, pengangkut zat-zat gizi dan darah,
matriks interseluler dan sebagainya protein. Disamping itu asam amino yang membentuk protein bertindak sebagai
prekursor sebagian besar koenzim, hormon, asam nukleat, dan molekul-molekul yang esensial untuk kehidupan.
Protein mempunyai fungsi khas yang tidak dapat digantikan oleh zat gizi lain, yaitu membangun serta memelihara
sel-sel dan jaringan tubuh.
1.2 Rumusan Masalah

1. Apa itu protein?

2. Bagaimana struktur protein?
3. Bagaiman dan apa sifat dan fungsi protein?
4. Bagaimana proses pembentukan protein dan jalur katabolisme protein dalam tubuh?
5. Bagaimana regulasi metabolisme dan jalur biosintesis protein dalam tubuh?
6. Apa dan bagaimana uji bioret, uji milonnase dan uji pemisahan protein?
1.3 Tujuan

1. Untuk mengetahui apa itu protein

2. Untuk mengetahui struktur protein
3. Untuk mengetahui dan memahami sifat dan fungsi protein
4. Untuk mengetahui dan memahami proses pembentukan protein dan jalur katabolisme protein dalam tubuh
5. Untuk mengetahui dan memahami regulasi metanolisme dan jalur biosintesis protein dalam tubuh
6. Untuk mengetahui dan memahami uji bioret, uji milonnase dan uji pemisahan protein.

3
 BAB II

PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Protein

Protein merupakan zat gizi yang sangat penting, karena yang paling erat hubungannya dengan proses-proses
kehidupan. Nama protein berasal dari bahasa Yunani (Greek) proteus yang berarti “yang pertama” atau “yang terpenting”.
Seorang ahli kimia Belanda yang bernama Mulder, mengisolasi susunan tubuh yang mengandung nitrogen dan
menamakannya protein, terdiri dari satuan dasarnya yaitu asam amino (biasa disebut juga unit pembangun protein)
(Suhardjo dan Clara, 1992).
Protein merupakan makromolekul yang terbentuk dari asam amino yang tersusun dari atom nitrogen, karbon, dan
oksigen, beberapa jenis asam amino yang mengandung sulfur (metionin dan sistin dan sistein) yang dihubungkan oleh
ikatan peptida. Dalam makhluk hidup, protein berperan sebagai pembentuk struktur sel dan beberapa jenis protein
memiliki peran fisiologis (Bintang, 2010).
Protein merupakan polimer dari sekitar 21 asam amino berlainan yang dihubungkan dengan ikatan peptida. Asam
amino keragaman rantai samping yang terbentuk dengan ikatan peptida. Asam amino memiliki keragaman rantai samping
adalah yang terbentuk asam asam amino tersebut disambungkan protein yang berbeda dapat mempunyai sifat yang
berbeda, struktur sekunder dan tersier yang sangat berbeda. Rantai samping dapat bersifat polar dan nonpolar. Kandungan
bagian asam amino polar yang tertinggi dalam protein meningkatkan kelarutannya dalam air (John, 2008).
Protein adalah zat pembangun yang penting dalam siklus kehidupan manusia, protein digunakan sebagai zat
pembangun tubuh untuk mengganti dan memelihara sel tubuh yang rusak, reproduksi, pencernaan makanan dan
kelangsungan proses normal dalam tubuh. Sumber protein adalah kacang-kacangan dan hasil olahannya telur, ikan segar,
daging, udang, susu dan sebagainya ditetapkan dalam menu makanan sebagai Zat tambahan darah untuk mencegah dan
mengatasi anemia (Andriani dan wijratama, 2012).
Dalam proses pencernaan, protein akan dipecah menjadi satuansatuan dasar kimia. Protein terbentuk dari unsur-unsur
organik yang hampir sama dengan karbohidrat dan lemak yaitu terdiri dari unsur karbon (C), hidrogen (H), dan oksigen
(O), akan tetapi ditambah dengan unsur lain yaitu nitrogen (N). Molekul protein mengandung pula fosfor, belerang, dan
ada jenis protein yang mengandung unsur logam seperti besi dan tembaga. Molekul protein tersusun dari satuan-satuan
dasar kimia yaitu asam amino. Dalam molekul protein, asam-asam amino ini saling berhubunghubungan dengan suatu
ikatan yang disebut ikatan peptida (CONH). Satu molekul protein dapat terdiri dari 12 sampai 18 macam asam amino dan
dapat mencapai jumlah ratusan asam amino (Suhardjo dan Clara, 1992).
Ciri-ciri Molekul Protein Beberapa ciri molekul protein antara lain:
1) Berat molekulnya besar, hingga mencapai ribuan bahkan jutaan sehingga merupakan suatu makromolekul.
2) Umumnya terdiri dari 20 macam asam amino, asam amino tersebut berikatan secara kovalen satu dengan yang lainnya
dalam variasi urutan yang bermacam-macam membentuk suatu rantai polipeptida.
3) Ada ikatan kimia lainnya Ikatan kimia lainnya mengakibatkan terbentuknya lengkunganlengkungan rantai polipeptida
menjadi struktur tiga dimensi protein, sebagai contohnya yaitu ikatan hidrogen dan ikatan ion.
4) Struktur tidak stabil terhadap beberapa faktor, antara lain, pH, radiasi, temperatur, dan pelarut organik. (Ratna Laila,
2015)
2.2 Klasifikasi Protein

1) Berdasarkan Fungsi Biologisnya

a) Protein Enzim
Golongan protein ini berperan pada biokatalisator dan pada umumnya mempunyai bentuk globular. Protein enzim
ini mempunyai sifat yang khas, karena hanya bekerja pada substrat tertentu.Yang termasuk golongan ini antara lain:
(1) Peroksidase yang mengkatalase peruraian hidrogen peroksida.
(2) Pepsin yang mengkatalisa pemutusan ikatan peptida.
(3) Polinukleotidase yang mengkatalisa hidrolisa polinukleotida. (Ratna Laila, 2015)

4
 b) Protein Pengangkut
Protein pengangkut mempunyai kemampuan membawa ion atau molekul tertentu dari satu organ ke organ lain
melalui aliran darah. Yang termasuk golongan ini antara lain:
(1) Hemoglobin pengangkut oksigen.
(2) Lipoprotein pengangkut lipid. (Ratna Laila, 2015)
c) Protein Struktural
Peranan protein struktural adalah sebagai pembentuk struktural sel jaringan dan memberi kekuatan pada jaringan.
Yang termasuk golongan ini adalah elastin, fibrin, dan keratin. (Ratna Laila, 2015)
d) Protein Hormon
Adalah hormon yang dihasilkan oleh kelenjar endokrin membantu mengatur aktifitas metabolisme didalam tubuh.
(Ratna Laila, 2015)
e) Protein Pelindung
Protein pada umumnya terdapat pada darah, melindungi organisme dengan cara melawan serangan zat asing yang
masuk dalam tubuh. (Ratna Laila, 2015)
f) Protein Kontraktil
Golongan ini berperan dalam proses gerak, memberi kemampuan pada sel untuk berkontraksi atau mengubah
bentuk. Yang termasuk golongan ini adalah miosin dan aktin. (Ratna Laila, 2015)
g) Protein Cadangan
Protein cadangan atau protein simpanan adalah protein yang disimpan dan dicadangan untuk beberapa proses
metabolisme. (Ratna Laila, 2015)
2) Berdasarkan Struktur Susunan Molekul
a) Protein Fibriler/Skleroprotein
Protein ini berbentuk serabut, tidak larut dalam pelarut-pelarut encer, baik larutan garam, asam, basa, ataupun
alkohol. Berat molekulnya yang besar belum dapat ditentukan dengan pasti dan sukar dimurnikan. Susunan
molekulnya terdiri dari rantai molekul yang panjang sejajar dengan rantai utama, tidak membentuk kristal dan bila
rantai ditarik memanjang, dapat kembali pada keadaan semula. Kegunaan protein ini terutama hanya untuk
membentuk struktur bahan dan jaringan. Contoh protein fibriler adalah kolagen yang terdapat pada tulang rawan,
miosin pada otot, keratin pada rambut, dan fibrin pada gumpalan darah (Winarno, 2004).
b) Protein Globuler/Sferoprotein
Protein ini berbentuk bola, banyak terdapat pada bahan pangan seperti susu, telur, dan daging. Protein ini larut
dalam larutan garam dan asam encer, juga lebih mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam, pelarut
asam, dan basa jika dibandingkan dengan protein fibriler. Protein ini mudah terdenaurasi, yaitu susunan molekulnya
berubah yang diikuti dengan perubahan sifat fisik dan fisiologiknya seperti yang dialami oleh enzim dan hormon
(Winarno, 2004).
3) Berdasarkan Komponen Penyusunan
a) Protein Sederhana
Protein sederhana tersusun oleh asam amino saja, oleh karena itu pada hidrolisisnya hanya diperoleh asam-asam
amino penyusunnya saja. Contoh protein ini antara lain, albumin, globulin, histon, dan prolamin. (Ratna Laila, 2015)
b) Protein Majemuk
Protein ini tersusun oleh protein sederhana dan zat lain yang bukan protein. Zat lain yang bukan protein disebut
radikal protestik. Yang termasuk dalam protein ini adalah:
(1) Phosprotein dengan radikal prostetik asam phostat.
(2) Nukleoprotein dengan radikal prostetik asam nukleat.
(3) Mukoprotein dengan radikal prostetik karbohidrat. (Ratna Laila, 2015)

5
4) Berdasarkan Asam Amino Penyusunnya
a) Protein yang tersusun oleh asam amino esensial
Asam amino esensial adalah asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh, tetapi tubuh tidak dapat mensintesanya
sendiri sehingga harus didapat atau diperoleh dari protein makanan. Ada 10 jenis asam esensial yaitu isoleusin (ile),
leusin (leu), lisin (lys), metionin (met), sistein (cys), valin (val), triptifan (tryp), tirosina (tyr), fenilalanina (phe), dan
treonina (tre). (Ratna Laila, 2015)
b) Protein yang tersusun oleh asam amino non esensial
Asam amino non esensial adalah asam amino yang bibutuhkan oleh tubuh dan tubuh dapat mensintesa sendiri
melalui reaksi aminasi reduktif asam keton atau melaui transaminasi. Yang termasuk dalam protein ini adalah alanin,
aspartat, glutamat, glutamine (Tejasari, 2005).
5) Berdasarkan Sumbernya
a) Protein Hewani
Yaitu protein dalam bahan makanan yang berasal dari hewan, seperti protein daging, ikan, ayam, telur, dan susu.
(Ratna Laila, 2015)
b) Protein Nabati
Yaitu protein yang berasal dari bahan makanan tumbuhan, seperti protein jagung, kacang panjang, gandum,
kedelai, dan sayuran (Safro, 1990).
6) Berdasarkan Tingkat Degradasi
a) Protein alami adalah protein dalam keadaan seperti protein dalam sel. (Ratna Laila, 2015)
b) Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein pada tingkat permulaan denaturasi. Dapat dibedakan
sebagai protein turunan primer (protean, metaprotein) dan protein turunan sekunder (proteosa, pepton, dan peptida)
(Winarno, 2004).
2.3 Struktur Protein

Struktur protein bervariasi dalam hal ukuran, dari puluhan hingga ribuan residu. Protein diklasifikasikan berdasarkan
ukuran fisik mereka sebagai nanopartikel (1-100 nm). Sebuah protein dapat mengalami perubahan struktural reversibel
dalam menjalankan fungsi biologisnya. Struktur alternatif protein yang sama disebut sebagai konformasi. (Dadan, rosana.
2008)

Gambar Struktur Protein

Sumber gambar : Dadan, rosana. 2008
Menurut Fatchiyah dkk (2011) protein dapat dikelompokkan menjadi empat tingkat struktur, yaitu :
a. Struktur primer
Susunan linier asam amino dalam protein merupakan struktur primer. Susunan tersebut merupakan suatu rangkain
unik dari asam amino yang menentukan sifat dasar dari berbagai protein, dan secara umum menentukan bentuk struktur
sekunder dan tersier. (Ratna Laila, 2015)

6
 Bila protein mengandung banyak asam amino dan gugus hidrofobik, daya kelarutannya dalam air kurang baik
dibandingkan dengan protein yang banyak mengandung asam amino dengan gugus hidrofil. (Ratna Laila, 2015)
Struktur primer protein menggambarkan sekuens linear residu asam amino dalam suatu protein. Sekuens asam amino
selalu dituliskan dari gugus terminal amino ke gugus terminal karboksil. Struktur 3 dimensi protein tersusun dari struktur
sekunder, tersier, dan kuarterner. Faktor yang menentukan untuk menjaga atau menstabilkan ketig tingkat struktur tersebut
adalah ikatan kovalen yang terdapat pada struktur primer. (N Jufri, 2017)

Gambar Struktur Primer

Sumber gambar : Anonim, 2018
b. Struktur sekunder
Struktur sekunder adalah struktur protein yang merupakan polipeptida terlipat-lipat, berbentuk tiga dimensi dengan
cabang-cabang rantai polipeptidanya tersusun saling berdekatan. Contoh bahan yang mempunyai struktur ini ialah bentuk
α-heliks pada wol, bentuk lipatan-lipatan (wiru) pada molekul-molekul sutera, serta bentuk heliks pada kolagen. (Ratna
Laila, 2015)
Sruktur sekunder dibentuk karena adanya ikatan hidrogen atau hidrogen amida dan oksigen karbonil dari rangkai
peptida. Struktur sekunder utama meliputi αheliks dan β-strands (termasuk β-sheets). (N Jufri, 2017). Rantai protein dapat
membentuk struktur heliks, paralel dan antiparalel dengan membentuk ikatan hidrogen antar asam amino pembentuknya.
Jika rantai polipeptida membentuk ikatan dari N-terminus ke arah C-terminus dinamakan dengan paralel sedangkan arah
sebaliknya dinamakan dengan antiparalel. (Anonim, 2018)

Gambar Struktur heliks. (a) dan (c) Struktur Right handed alpha heliks; (b) Elektrik dipol alpha heliks
Sumber gambar : Anonim, 2018

7
 Gambar (a) Struktur paralel; (b) Struktur antiparalel
Sumber gambar : Anonim, 2018
c. Struktur tersier
Bentuk penyusunan bagian terbesar rantai cabang disebut struktur tersier, yaitu susunan dari struktur sekunder yang
satu dengan struktur sekunder bentuk lain. Contohnya adalah beberapa protein yang mempunyai bentuk α-heliks dan
bagian yang tidak berbentuk α-heliks. Biasanya bentuk-bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hidrogen, ikatan
garam, interaksi hidrofobik, dan ikatan disulfida. (Ratna Laila, 2015)
Struktur tersier menggambarkan rantai polipeptida yang mengalami folfed sempurna dan kompak. Beberapa
polipeptida folded erdiri dari beberapa protein globular yang berbeda yang dihubungkan oleh residu asam amino. Unit
tersebut dinamakan domain. Struktur tersier distabilkan oleh interaksi antara gugus R yang terletak tidak bersebelahan
pada raantai polipeptida. Pembentukan struktur tersier membuat struktur primer dan sekunder menjadi saling berdekatan.
(N Jufri, 2017)

8
 Gambar (a) Struktur tersier; (b) Jenis ikatan pada struktur tersier
Sumber gambar : Anonim, 2018
d. Struktur Kuarterner
Struktur kuarterner melibatkan asosiasi dua atau lebih rantai polipeptida yang membentuk multisubunit atau protein
oligomerik. Rantai polipeptida penyusun protein oligomerik dapat sama atau berbeda. (N Jufri, 2017). Struktur ini
melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu protein. Ikatan-ikatan yang terjadi sampai terbentuknyaa protein
sama dengan ikatan-ikatan yang terjadi pada struktur tersier (Winarno, 2004).

Gambar Struktur Kuartener

Sumber gambar : Anonim, 2018
2.4 Sifat dan Fungsi Protein

2.4.1 Sifat Protein

Sifat fiskokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis asam aminonya. Protein memiliki
berat molekul yang sangat besar sehingga bila protein dilarutkan dalam air akan membentuk suatu dispersi koloidal.
Protein dapat dihidrolisis oleh asam, basa, atau enzim tertentu dan menghasilkan campuran asam-asam amino
(Winarno, 2004). Sebagian besar protein bila dilarutkan dalam air akan membentuk dispersi koloidal dan tidak dapat
berdifusi bila dilewatkan melalui membran semipermeabel. Beberapa protein mudah larut dalam air, tetapi ada pula
yang sukar larut. Namun, semua protein tidak dapat larut dalam pelarut organik seperti eter, kloroform, atau benzena
(Yazid, 2006)

9
 Pada umumnya, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh fisik dn zat kimia, sehingga muda mengalami
perubahan bentuk. Perubahan atau modifikasi pada struktur molekul protein disebut denaturasi. Protein yang
mengalami Sifat fiskokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis asam aminonya. Protein
memiliki berat molekul yang sangat besar sehingga bila protein dilarutkan dalam air akan membentuk suatu dispersi
koloidal. Protein dapat dihidrolisis oleh asam, basa, atau enzim tertentu dan menghasilkan campuran asam-asam
amino (Winarno, 2004). Sebagian besar protein bila dilarutkan dalam air akan membentuk dispersi koloidal dan tidak
dapat berdifusi bila dilewatkan melalui membran semipermeabel. Beberapa protein mudah larut dalam air, tetapi ada
pula yang sukar larut. Namun, semua protein tidak dapat larut dalam pelarut organik seperti eter, kloroform, atau
benzena (Yazid, 2006) Pada umumnya, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh fisik dn zat kimia, sehingga
muda mengalami perubahan bentuk. Perubahan atau modifikasi pada struktur molekul protein disebut denaturasi.
Protein yang mengalami denaturasi akan menurunkan aktivitas biologi protein dan berkurangnya kelarutan protein,
sehingga protein mudah mengendap. Bila dalam suatu larutan ditambahkan garam, daya larut protein akan berkurang,
akibatnya protein akan terpisah sebagai endapan. Apabila protein dipanaskan atau dilarutkan dengan alkohol, maka
protein akan menggumpal. Hal ini disebabkan alkohol menarik mantel air yang melingkupi molekul-molekul protein;
selain itu penggumpalan juga dapat terjadi karena aktivitas enzim-enzim proteolitik (Yazid, 2006)
Molekul protein mempunyai gugus amino (-NH2) dan gugus karboksilat (- COOH) pada ujung-ujung rantainya.
Hal ini menyebabkan protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat amfoter, yaitu dapat berekasi
dengan asam dan basa. Pada larutan asam atau pH rendah, gugus amino pada protein akan bereaksi dengan ion H+ ,
sehingga protein bermuatan positif. Bila pada kondisi ini dilakukan elektroforesis, molekul protein akan bergerak ke
arah katoda. Sebaliknya, pada larutan basa atau pH tinggi, gugus karboksilat bereaksi dengan ion OH- , sehingga
protein bermuatan negatif. Bila pada kondisi ini dilakukan elektroforesis, molekul protein akan bergerak ke arah
anoda. Adanya muatan pada molekul protein menyebabkan protein bergerak di bawah pengaruh medan listrik (Yazid,
2006)
Setiap jenis protein dalam larutan mempunyai pH tertentu yang disebut titik isolektrik (TI). Pada pH isoeletrik (pI)
molekul protein yang mempunyai muatan positif dan negatif yang sama, sehingga saling menetralkan atau bermuatan
nol. Akibatnya protein tidak bergerak di bawah pengaruh medan listrik. Pada titik isoelektrik, protein akan
mengalami pengendapan (koagulasi) paling cepat dan prinsip ini digunakan dalam proses-proses pemisahan atau
pemurnian suatu protein (Yazid, 2006)
2.4.2 Fungsi Protein

Menurut Harti (2014) fungsi protein yaitu :

a. Dalam reaksi kimia sebagai enzim
Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu senyawa makromolekul spesifik yang disebut
enzim, dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi transportasi karbondioksidasi sampai yang sangat rumit
seperti replikasi kromosom. Protein besar peranannya terhadap perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologis.
b. Sebagai alat pengangkut dan penyimpan
Banyak molekul dengan BM kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan oleh protein-protein
tertentu, misalnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit, sedangkan mioglobin mengangkut oksigen dalam
otot.
c. Pertahanan tubuh atau imunisasi
Mekanisme biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal dan menempel atau
mengikat benda-benda asing yang masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel-sel asing lain. Pertahanan
tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal dan menempel atau mengikat
benda-benda asing yang masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel-sel asing lain.
d. Pengatur pergerakan
Protein merupakan komponen utama daging, gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul protein yang saling
bergeseran.
e. Penunjang mekanisme sebagai tendon
Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen, suatu protein terbentuk bulat panjang
dan mudah membentuk serabut.
f. Media perambatan impuls syaraf

10
 Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor, misalnya rodopsin, suatu protein yang bertindak
sebagai reseptor penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata.
g. Pengendalian pertumbuhan
Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi bagian-bagian DNA yang
mengatur sifat dan karakter bahan.
2.5 Proses Pembentukan Protein dan Jalur Katabolisme Protein dalam Tubuh

2.5.1 Sintesis Protein

Protein dalam sel hidup terus menerus diperbaharui melalui proses pertukaran protein, yaitu suatu proses
berkesinambungan yang terdiri atas penguraian protein yang sudah ada menjadi asam amino bebas dan resintesis
selanjutnya dari asam-asam amino bebas menjadi protein. Dalam tubuh sekitar 1-2 % protein mengalami peruraian
setiap hari. Sekitar 75- 80 % dari asam amino yang dibebaskan akan digunakan kembali untuk sintesis protein yang
baru. Nitrogen sisanya akan dikatabolisasi menjai durea (pada mamalia) dan kerangka karbon bagi senyawa-senyawa
amfi bolik (Murray,K., 2002).
Untuk mempertahankan kesehatan, manusia memerlukan 30- 60 g protein setiap hari atau ekivalen dalam bentuk
asam amino bebas. Secara umum metabolisme protein dapat dilihat pada Gambar 2.1. Asam-asam amino yang
berlebih tidak akan disimpan, tetapi diuraikan dengan cepat. Di dalam sel, protein akan diuraikan menjadi asam-asam
amino oleh protease dan peptidase. Protease intrasel akan memutus ikatan peptida internal protein sehingga terbentuk
senyawa peptida (Murray,K., 2002).
Selanjutnya, oleh peptidase, peptida tersebut akan diuraikan menjadi asam-asam amino bebas. Endopeptidase
akan memutus ikatan peptida internal sehingga terbentuk peptida-peptida yang lebih pendek, selanjutnya
ammopeptidase dan karboksipeptidase akan membebaskan asam-asam amino masing-masing dalam gugus terminal-
N dan -Cpada peptida-peptida tersebut. Penguraian protein seperti yang disebutkan di atas adalah untuk protein
ekstrasel dan intrasel yang mana penguraiannya tidak memerlukan ATP (Gb. 2.2). Untuk protein yang berusia pendek
dan yang abnormal penguraiannya terjadi pada sitosol dan memerlukan ATP atau ubikuitin. Asam amino yang
terbentuk dari katabolisme protein ini akan dimetabolisasi menjadi ammonia dan kerangka karbon. Selanjutnya
kerangka karbon akan ikut dalam siklus asam sitrat (TCA) dan glukoneogenesis. Sedangkan ammonia akan
mengalami sintesis membentuk urea atau membentuk asam amino baru ((Bourke,S.L.,et.al. 2003).

Gambar Metabolisme Protein Secara Umum

Sumber gambar : (Yeum,K.J.,et.al.2002)
Sintesis protein adalah proses pembentukan protein di dalam tubuh yang dilakukan oleh RNA atas perintah atau
kode dari DNA. Sintesis protein berlangsung di dalam inti sel dan di dalam ribosom. Ribosom adalah organel sel
yang ukurannya kecil dan padat serta berfungsi sebagai tempat untuk sintesis protein.  Bahan baku dalam sintesis
11
protein adalah asam amino. Jumlah asam amino yang terlibat di dalam sintesis protein adalah 20. Namun, urutan
asam amino tersebut dikode sepenuhnya oleh DNA. Adapun hasil akhir dari sintesis protein ini adalah terbentuknya
protein fungsional, seperti enzim, hormon, keratin, dan haemoglobin. (Eka Viandari, 2020)

2.5.2 Jalur Katabolisme Protein

Katabolisme adalah proses memecah molekul-molekul besar dan kompleks menjadi bentuk yang lebih sederhana,
kebanyakan diubah menjadi energi. Bentuk sederhana ini kemudian akan menjadi bahan bakar untuk terjadinya reaksi
anabolisme, yaitu molekul-molekul kecil dibangun menjadi molekul yang lebih besar (Adrian, 2018) Secara
sederhana, yang dimaksud dengan katabolisme protein adalah jalur metabolisme yang melepaskan energi simpanan
dengan memecah molekul kompleks dari protein itu sendiri. Lebih lanjut, proses katabolisme ini dibagi lagi ke dalam
dua kelompok yakni katabolisme aerob (melibatkan oksigen) dan juga anaerob (tanpa melibatkan oksigen)
(Mu’tasimbillah, 2010).
Protein yang terdapat di dalam sel dan makanan didegradasi menjadi monomer penyusunannya, yaitu asam amino,
oleh enzim protease. Protease tersebut dapat berada di dalam lisosom maupun dalam lambung dan usus. Asam amino
dihasilkan dari proses hidrolisis protein. Setelah gugus amin dilepas dari asam amino, beberapa asam amino diubah
menjadi asam piruvat dan ada juga yang diubah menjadi asetil koenzim A. Gugus amin yang dilepas dari sam amino
dibawa kehati untuk diubah menjadi amonia (NH3) dan dibuang lewat urin. 1 gram protein menghasilkan energy
yang sama dengan 1 gram karbohidrat, yaitu 4,1 kkal. (Mu’tasimbillah, 2010).
Katabolisme protein pertama kali berlangsung di dalam lambung. Di tempat ini, pepsin memecah protein dengan
memutuskan ikatan peptide yang ada di sisi gugus amin (NH2) bebas. Kemudian, didalam usus protein juga dipecah
oleh tripsin dan kimotripsin. Hasil pemecahan ini adalah bagian-bagian kecil polipeptida. Selaanjutnya, senyawa ini
dipecah kembali oleh aktivitas aminopeptidase menjadi asam amino-asam amino bebas. Produk ini kemudian melalui
dinding usus halus masuk ke dalam aliran darah menuju ke berbagai organ, lalu kedalam sel. (Mu’tasimbillah, 2010).
Katabolisme asam amino terdiri dari dua tahap (Mu’tasimbillah, 2010):
1. Tahap pelepasan gugus amino
a. Proses Transminasi
b. Proses Deaminasi
2. Perubahan kerangka karbon pada molekul asam amino
Proses Transminasi
Proses Transminasi adalah proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan gugus amino dari satu
asam amino ke gugus asam amino lain. Proses Transminasi ini mengubah senyawa keto menjadi asam amino dan
asam glutamate Contohnya adalah pemindahan gugus amino dari salah satu senyawa keto yaitu asam piruvat dan
ksaloasetat. Enzim yang berperan adalah transaminase dan glutamat transminase. Reaksi ini terjadi di dalam
Mitokondria dan cairan sitoplasma (Marks, 1996).
Transaminasi adalah proses utama untuk mengeluarkan nitrogen dari asam amino. Umumnya, nitrogen
dipindahkan sebagai gugus amino dari asam amino asal ke α-ketoglutarat sehingga terbentuk glutamat, sementara
asam amino semula berubah menjadi asam α-keto padanannya. Misalnya asam amino aspartat dapat mengalami
transaminasi membentuk asam α-keto-oksaloasetat. Dalam proses ini, gugus amino dipindahkan ke α-ketoglutarat,
yang berubah menjadi asam amino glutamat. Semua asam amino kecuali lisin dan treonin dapat mengalami reaksi
transaminasi. Enzim yang mengkatalis reaksi ini dikenal sebagai transaminase atau aminotransferase. Untuk sebagian
besar reaksi ini, α-ketoglutarat dan glutamat berfungsi sebagai salah satu pasangan α-keto-asam amino. Kofaktornya
adalah piridoksal fosfat (Marks, 1996).

12
 Gambar Reaksi Transaminasi (Marks, 1996).
Secara keseluruhan, pada reaksi transaminasi, gugus amino dari salah satu asam amino menjadi gugus asam
amino pada asam amino kedua. Karena bersifat reversible, reaksi ini dapat digunakan untuk mengeluarkan nitrogen
dari asam aminoatau untuk memindahkan nitrogen ke asam α-keto untuk membentuk asam amino. Dengan
demikian, reaksi tersebut berperan pada penguraian maupun pembentukan asam amino (Marks, 1996).

Gambar Trsansminasi (Marks, 1996).

Setiap aminotransferase spesifik untuk satu atau lebih gugus amino donor. Aminotransferase dinamakan setelah
kespesifikasiannya terhadap gugus amino donor karena aseptor dari gugus amino hampir selalu α-ketoglutarat. Dua
reaksi aminotransferase yang paling penting dikatalis oleh alanin aminotransferase (ALT) and aspartat
aminotransferase (AST) (Harvey, 2011).
Alanin aminotransferase (ALT)
13
 ALT terdapat di banyak jaringan, mengkatalis pemindahan gugus amino dari alanin ke α-ketoglutarat membentuk
piruvat dan glutamat.
Aspartate aminotransferase (AST)
AST merupakan pegecualian pada aturan yang menyataka bahwa aminotransferase memindahkan gugus amino
membentuk glutamat. Selama katabolisme asam amino, AST memindahkan gugus amino dari glutamat menjadi
oksaloasetat membetuk aspartat yang digunakan sebagai sumber nitrogen pada siklus urea (Harvey, 2011).
Hampir semua asam α-amino yang terdapat dalam tubuh mengalami transaminasi dengan menggunakan enzim
transaminase masing-masing yang sesuai. Enzim transaminase berkofaktor dengan piridoksin yang merupakan unit
penyusun vitamin B6 (Sumardjo, 2009).
Piridoksal fosfat bereaksi dengan asam amino mementuk suatu basa Schiff. Setelah pergesera ikatan rangkapnya,
terjadi pembebasan asam α-keto 1 dan terbentuk piridoksamin fosfat. Piridoksamin fosfat kemudian membentuk basa
Schiff dengan asam α-keto2. Setelah pergesera ikatan rangkapnya, terjadi pembebasa asam amino2 dan terbentuk
piridoksal fosfat yang terikat ke enzim. Hasil bersih adalah bahwa gugus amino dari gugus amino1 dipindahkan ke
asam amino2. Dalam semua reaksi lain yang membutuhkan piridoksal fosfat, gugus amino substrat membentuk basa
Schiff dengan piridoksal fosfat(Marks, 1996).
Proses Deaminasi
Proses deaminasi terbagi menjadi dua, yaitu deaminasi oksidatif dan nonoksidatif , sebagai berikut:
1. Deaminasi oksidatif adalah pelepasan amin dari glutamate
Reaksi deaminasi oksidatif terjadi dalam jaringan ginjal dan hati. Berbeda dengan reaksi transaminasi yang
memidahkan gugus amino, deamiasi oksidatif oleh glutamat dehidrogease menghasilkan gugus amino bebas disebut
ammonia (NH3) (Harvey, 2011).
Glutamat merupakan molekul unik, satu-satunya asam amino yang mengalami deaminasi oksidatif (dikatalis oleh
glutamat dehidrogenase). Glutamat dehidrogenase mampu menggunakan koenzim NAD+ maupun NADP+. NAD+
digunakan terutama pada deaminasi oksidatif dan NADP+ digunakan dalam aminasi reduktif (Harvey, 2011).
2. Deaminasi Nonoksidatif adalah penghilangan gugus amino dari asam amino serin (Mu’tasimbillah, 2010).
Siklus Urea
Hans Krebs dan Kurt Henseleit pada tahun 1932 mengemukakan serangkaian reaksi kimia tentang pembentukan
urea. Mereka berpendapat bahwa urea terbentuk dari ammonia dan karbondioksida melalui serangkaian reaksi kimia
yang berupa siklus, yang mereka namakan siklus urea. Pembentukan urea ini terutama berlangsung dalam hati. Urea
adalah suatu senyawa yang mudah larut dalam air, bersifat netral, terdapat dalam urin yang dikeluarkan dari dalam
tubuh (Poedjiadji,1994).
Biosintesis urea terdiri atas beberapa tahap reaksi yang merupakn suatu siklus sebagai berikut :

14
 Gambar Siklus Urea (Poedjiadji,1994)
1.Tahap 1 Sintesis Karbamil Fosfat.
Dalam reaksi pembentukan karbamil fosfat ini, satu mol ammonia bereaksi dengan satu mol karbondioksida
dengan bantuan enzim karbamilfosfat sintetase. Reaksi ini membutuhkan energy, karenanya reaksi ini melibatkan 2
mol ATP yang diubah menjadi ADP.Di samping itu sebagai kofaktor dibutuhka Mg++ dan N-asetilglutamat.
(Poedjiadji,1994)
2.Tahap 2 Pembentukan Sitrulin.
Karbamil fosfat yang terbentuk bereaksi dengan ornitin membentuk sitrulin. Dalam reaksi ini bagian karbamil
bergabung dengan ornitin dan memisahkan gugus fosfat. Sebagai katalis pada pembentukan sitrulin adalah ornitin
transkarbamilase yang terdapat pada bagian mitokondria sel hati. (Poedjiadji,1994)
3.Tahap 3 Pembentukan Asam Argininosuksinat.
Selanjutnya sitrulin bereaksi dengan asam aspartat membentuk asam argininosuksinat. Reaksi ini berlangsung
dengan bantun enzim argininosuksnat sintetase. Dalam reaksi tersebut ATP merupakan sumber energy dengan jalan
melepaskan gugus fosfat dan berubah menjadi AMP. (Poedjiadji,1994)
4.Tahap 4 Penguraian Asam Argininosuksinat.
Dalam reaksi ini asam arginiosuksinat diuraikan menjadi arginin dan asam fumarat. Reaksi ini berlagsung dengan
bantuan enzim arginin osuksinase, suatu enzim yang terdapat dalam hati dan ginjal. (Poedjiadji,1994)
5.Tahap 5 Penguraian Arginin.
Reaksi terakhir ini melengkapi tahap reaksi pada siklus urea. Dalam reaksi ini arginin diuraikan menjadi urea dan
ornitin. Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi penguraian ini ialah arginase yang terdapat dalam hati.
Ornitin yang terbentuk dalam reaksi hidrolisis ini bereaksi kembali dengan karbamil fosfat untuk membentuk sitrulin
(Tahap 2). Demikian seterusnya reaksi berlangsung secara berulang-ulang sehingga merupakan suatu siklus. Adapun
urea yang terbentuk dikeluarkan dari tubuh melalui urin. Dan tahap-tahap tersebut di atas berulang menjadi suatu
siklus urea. Reaksi keseluruhan siklus urea ini ialah sebagai berikut :
2 NH3 + CO2 + 3 ATP + 2H2O→ Urea + Fumarat+ 2ADP + AMP + 2Pi + Ppi

15
 Oleh karena pirofosfat yang terbentuk dalam reaksi ini (PPi) terhidrolisis lebih lanjut menjadi fosfat, maka
pembentukan satu molekul urea membutuhkan 4 ikatan fosfat berenergi tinggi.
Proses kimia dalam siklus urea ini terjadi dalam hati karena enzim-enzim yang bekerja sebagai katalis terutama
terdapat pada mitokondria pada sel hati. (Poedjiadji,1994)
Tahapan-tahapan proses yang terjadi di dalam siklus urea

Gambar Siklus Urea (Nugraeni, 2014).

Pada eukariota, siklus urea merupakan bagian dari siklus nitrogen, yang meliputi reaksi konversi amonia menjadi
urea. Pada mamalia, siklus urea terjadi di dalam hati, produk urea kemudian dikirimkan ke organ ginjal untuk
diekskresi. Dua jenjang reaksi pada siklus urea terjadi di dalam mitokondria (Poedjiadji,1994).

Gambar Tahapan reaksi kimia pada siklus urea (Nugraeni, 2014).

Keterangan :
Pi : Ortofosfat atau fosfat anorganik
CPS-1 : enzim carbamoyl phosphate synthetase I
16
 OTC : enzim Ornithine transcarbamoylase
ASS : enzim argininosuccinate synthetase
ASL : enzim argininosuccinate lyase
ARG1 : enzim arginase 1 (Nugraeni, 2014).
Peranan Siklus Urea dalam Tubuh
Asam amino yang berasal protein dalam makanan diabsorsi melaluitranspor aktif dan dibawa ke hati. Di hati,
asam amino disintesis menjadi molekul protein atau dilepas ke dalam sirkulasi untuk ditranspor ke dalam sel lain.
Setelah memasuki sel-sel tubuh, asam amino bergabung dengan ikatan peptida6 untuk membentuk protein seluler
yang dipakai untuk pertumbuhan dan regenerasi jaringan. Hanya ada sedikit simpanan asam amino dalam sel-sel
tubuh, kecuali sel-sel hati. Protein intraseluler tubuh sendiri terus terhidrolisis menjadi asam amino dan disintesis
ulang menjadi protein. Asam amino dari makanan dan asam amino dari penguraian protein intraseluler membentuk
kelompok asam amino utama yang memenuhi kebutuhan tubuh. (Nugraeni, 2014).
Penguraian asam amino untuk energi berlangsung di hati. Jika sel telah mendapatkan protein yang mencukupi
kebutuhannya, setiap asam amino tambahan akan dipakai sebagai energi atau disimpan sebagai lemak. Urea tidak
diputus oleh enzim manusia. Namun, bakteri, termasuk bakteri yang terdapat dalam saluran cerna manusia, dapat
memutuskan urea menjadi amonia dan CO₂. (urease, enzim yang mengkatalisis reaksi ini, merupakan enzim pertama
yang dapat dikristalisasi) (Nugraeni, 2014).
Sampai tahap tertentu, manusia mengekskresikan urea ke dalam usus dan air liur. Bakteri usus mengubah urea
menjadi amonia. Amonia ini serta amonia yang dihasilkan oleh reaksi bakteri lain di dalam usus, diserap masuk ke
dalam vena porta hepatika. Dalam keadaan normal, amonia ini diekstrasi oleh hati dan diubah menjadi urea
(Nugraeni, 2014).
Hormon-hormon yang Terlibat di Dalam Reaksi Katabolisme
Pada proses katabolisme, tubuh membutuhkan bantuan hormon dan zat tertentu. Sejumlah hormon yang berperan
dalam katabolisme antara lain:
Kortisol. Hormon ini membantu mengatur metabolisme protein, lemak dan karbohidrat. Hormon yang dikenal
sebagai hormon ‘stres’ ini dihasilkan oleh kelenjar adrenal.
Sitokin. Ini adalah zat yang mengatur interaksi antar sel dan berperan dalam mengatur sistem kekebalan tubuh.
Beberapa jenis sitokin berfungsi merangsang sistem kekebalan tubuh, sedangkan beberapa jenis sitokin lainnya
berfungsi dalam menekan aktivitas sistem kekebalan tubuh.
Glukagon. Hormon ini dihasilkan oleh pankreas, dan bersama dengan insulin berfungsi menjaga kadar gula dalam
darah.
Adrenalin. Hormon yang dikenal sebagai epinefrin ini dapat meningkatkan detak jantung, menguatkan kontraksi
jantung, dan meningkatkan aliran darah ke otot .
Proses katabolisme yang dapat menghasilkan energi sangat penting bagi tubuh. Dengan energi, jantung bisa
berdetak sehingga seluruh jaringan tubuh mendapat suplai darah. Fungsi paru-paru, ginjal, pencernaan, dan
metabolisme sel juga bisa bekerja dengan optimal, untuk memelihara kelangsungan hidup dan kesehatan tubuh.
(Adrian, 2018)
2.6 Regulasi Metabolisme dan Jalur Biosintesis Protein dalam tubuh

2.6.1 Proses Regulasi Metabolisme

Protein dalam makanan tidak dapat diserap oleh mukosa usus, akan tetapi setelah dalam bentuk asam amino dapat
diserap dengan baik. (Nurcahyo, Heru. 2005)
1. Pencernaan protein di mulut: secara mekanis, sedangkan secara enzimatis belum.
2. Pencernaan protein di lambung: sel mukosa lambung yaitu sel parietal (Chief cell) mensekresikan asam lambung
(HCl), sedangkan sel zymogenmensekresikan proenzim pepsinogen. Proenzim pepsinogen oleh HCl
diaktifkanmenjadi enzim pepsin. Protein setelah didenaturasi (dirusak) oleh HCl, kemudiandihidrolisis oleh enzim
pepsin menjadi peptida sederhana.

17
3. Pencernaan di usus halus: cairan pankreas mengandung proenzim trypsinogen dan chymotrypsinogen. Proenzim
trypsinogen dan chymotrypsinogen diaktifkan menjadi enzim trypsin dan chymotrypsin oleh enzim enterokinase yang
dihasilkan oleh sel-sel mukosa usus halus. Enzim trypsin dan chymotrypsin berperan memecah polipeptida menjadi
peptida sederhana. Selanjutnya peptida tersebut dipecah menjadi asam amino oleh enzim peptidase (erepsin). Enzim
peptidase dapat dibedakan menjadi 2 macam berdasarkan aktivitasnya yaitu enzim aminopeptidase memecah gugus
amina dari polipeptida dan karboksipeptidase memecah gugus karboksil dari polipeptida. Nuklease memecah asam
nukleat (DNA dan RNA) menjadi nukleotida.
4. Absorpsi protein: setelah menjadi asam amino selanjutnya diabsorpsi dengan cara difusi fasilitasi melalui mukosa
yeyenum dan ileum. Asam amino yang berasal dari makanan (diet) dan dari pemecahan protein tubuh selanjut dibawa
oleh sirkulasi darah ke dalam amino acid pool (gudang penimbunan asam amino) yaitu darah dan cairan jaringan
(interseluler). Asam amino selanjutnya digunakan untuk: biosintesis protein tubuh di dalam ribosom, mengganti
jaringan yang rusak, dan jika diperlukan dapat diubah menjadi sumber energi. (Nurcahyo, Heru. 2005)
Transaminasi
Transaminasi adalah proses perubahan asam amino menjadi jenis asam amino lain. Proses transaminasi didahului
oleh perubahan asam amino menjadi bentuk asam keto, secara skematik digambarkan sebagai berikut:
Alanin + α-ketoglutarat ↔ piruvat + glutamat
Transaminasi terjadi pada berbagai jaringan. Selain itu, transaminasi juga terjadi di dalam sirkulasi darah akibat
adanya kerusakan pada jaringan karena proses patologik, sebagai contoh SGOT (serum glutamic-oxaloacetic
transaminase) yang meningkat akibat infark miokard (kerusakan otot jantung karena adanya sumbatan pembuluh
darah yang mensuplai kebutuhan otot jantung). (Nurcahyo, Heru. 2005)
Deaminasi
Deaminasi oksidatif adalah proses pemecahan (hidrolisis) asam amino menjadi asam keto dan ammonia (NH4+),
secara skematik digambarkan sebagai berikut: Deaminasi menghasilkan 2 senyawa penting yaitu senyawa nitrogen
dan nonnitrogen. (Nurcahyo, Heru. 2005)

1. Senyawa nonnitrogen yang mengandung gugus C, H, dan O selanjutnya diubah menjadi asetil Co-A untuk sumber
energi melalui jalur siklus Kreb’s atau disimpan dalam bentuk glikogen.
2. Senyawa nitrogen dikeluarkan lewat urin setelah diubah lebih dahulu menjadi ureum (diagram 2). Proses
deaminasi kebanyakan terjadi di hati, oleh karena itu pada gangguan fungsi hati (liver) kadar NH3 meningkat.
Pengeluaran (ekskresi) urea melalui ginjal dikeluarkan bersama urin. (Nurcahyo, Heru. 2005)
Kreatin dan kreatinin
Kreatin disintesis di hati dari asam amino methionin, glisin, dan arginin. Di otot skelet, kreatin mengalami
posforilasi menjadi posfokreatin yang merupakan sumber energi penting di otot skelet. ATP yang berasal dari proses
glikolisis dan posforilasi oksidatif. ATP bereaksi dengan kreatin membentuk ADP dan sejumlah besar posfokreatin.
Kreatinin dalam urin berasal dari pemecahan posfokreatin. Kreatinuria secara normal dapat terjadi pada anak-anak,
wanita selama mengandung dan setelah melahirkan. Pada laki-laki sangat jarang terjadi kecuali pada kondisi kerja
yang berlebihan. Kreatinuria pada laki-laki biasanya terjadi akibat kelaparan, tirotoksikosis, DM yang tidak
terkontrol, dan kerusakan otot (myopati). (Nurcahyo,Heru.2005)
Asam urat
Asam urat berasal dari basa nitrogen penyusun asam nukleat (RNA dan DNA) yaitu purin dan pirimidin. Asam
nukleat dalam makanan setelah di digesti, kemudian diabsorpsi dan sebagian besar purin dan pirimidin dimetabolisme
oleh hati. Purin sebagian kecil dikeluarkan lewat urin terutama setelah diubah menjadi asam urat. Kadar asam urat
normal dalam darah adalah 4 mg/dL (0,24 mmol/L). Di ginjal asam urat difiltrasi, kemudian 98% direabsorpsi dan
sisanya 2% diekskresikan. Penimbunan asam urat di persendian, ginjal, dan atau jaringan lainnya akan menimbulkan
nyeri sendi atau disebut gout. Persendian yang biasanya terkena adalah metatarsophalangeal (ibu jari kaki). Ada 2
jenis gout yaitu: (Nurcahyo,Heru.2005)
A. Gout primer terjadi karena abnormalitas enzim yang menyebabkan produksi asam urat meningkat.
B. Gout sekunder karena penurunan ekskresi asam urat atau kenaikan produksi asam urat karena meningkatnya
penghancuran sel darah putih yang banyak mengandung asam urat seperti penyakit ginjal, leukemia, dan pneumonia.

18
C. Penurunan ekskresi asam urat karena pengobatan biasanya dengan diuretik thiazide, colchicine, dan atau obat
antiinflamasi nonsteroid. (Nurcahyo,Heru.2005)
Perubahan Protein sebagai Sumber Energi
Protein dapat digunakan sebagai sumber energi setelah mengalami proses deaminasi di hati. Perombakan protein
menjadi sumber energi disebut meknaism eglukoneogenesis. Senyawa nonnitrogen yang mengandung atom C, H, dan
O diubah menjadi asetil Co-A untuk sumber energi. (Nurcahyo,Heru.2005)
Gangguan metabolisme protein
1. Phenylketonuria (PKU).
PKU adalah suatu kondisi pada seseorang yang disebabkan oleh kelainan genetik dan ditandai retardasi
(kemunduran) mental. PKU karena adanya gangguan metabolisme phenylalanin (biasanya terdapat pada daging).
Secara normal phenylalanin digunakan untuk sintesis protein, sedangkan kelebihannya diubah oleh hati menjadi
tirosin atau penilpiruvat. Pada bayi penderita PKU yang baru lahir dijumpai kekurangan (tidak memiliki) enzim untuk
mengubah phenylalanin menjadi tirosin (Kaufman, 1975), walaupun masih mampu mengubah menjadi phenylpiruvat.
Sebagai akibatnya akan terjadi akumulasi phenylalanin dan phenylpiruvat yang dapat menyebabkan malformasi
struktur otak sehingga terjadi retardasi mental. Gejalapenderita PKU yang tampak antara lain: hiperaktifitas,
distracbility, dan kelainan perilaku karena mental retardasi. Tirosin juga akan diubah menjadi melatonin sehingga
kulit kelihatan agak pucat (light), rambutnya pirang, karena melatonin bertanggung jawab terhadap pigmentasi.
Kelainan (kekurangan) satu enzim saja dapat menyebabkan perubahan perilaku dan abnormalitas fisik. PKU terutama
terjadi pada orang kulit putih (Amerika). PKU dapat diketahui dari kadar fenilalanin dan fenilpiruvat dari serum atau
urine. (Sumber: Kalat, J.W., 1984: 6-8).
2. Sickle cell anemia
Pada penderita thalasemia, asam amino valine bergabung dengan asam glutamat pada hemoglobin sehingga sel
darah merah berbentuk seperti bulan sabit akibatnya mudah mengalami hemolisis dan mengakibatkan munculnya
anemia. (Nurcahyo,Heru.2005)
3. Maple syrup urine (MSU) disease
MSU merupakan akibat akumulasi leucine, isoleucine, dan valine. Zat-zat tersebut dikeluarkan melalui urine
sehingga menyebabkan bau spesifik seperti sirup maple. MSU menyebabkan gangguan mental. Pencegahan dengan
cara pemberian diet protein dibatasi. (Nurcahyo,Heru.2005)
2.6.2 Jalur Biosintesis Protein

Mekanisme sintesis protein terdiri dari dua tahapan, yaitu transkripsi dan translasi.
1). Transkripsi
Transkripsi adalah proses pencetakan RNA oleh DNA. RNA yang terbentuk dibedakan menjadi tiga, yaitu tRNA,
mRNA, dan rRNA. Urutan asam amino akan ditentukan oleh basa nitrogen yang menempel di rantai mRNA.
Transkripsi terdiri dari tiga tahap, yaitu inisiasi (permulaan), elongasi (pemanjangan), dan terminasi (pengakhiran).
(Eka Viandari, 2020)

a) Inisiasi (Permulaan)

Jika pada proses replikasi dikenal daerah pangkal replikasi, pada transkripsi ini dikenal promoter, yaitu
daerah DNA sebagai tempat melekatnya RNA polimerase untuk memulai transkripsi. RNA polymerase melekat
atau berikatan dengan promoter, setelah promoter berikatan dengan kumpulan protein yang disebut faktor
transkripsi. Kumpulan antara promoter, RNA polimerase, dan faktor transkripsi ini disebut kompleks inisiasi
transkripsi. Selanjutnya, RNA polymerase membuka rantai ganda DNA (Laras, 2015).

b) Elongasi (Pemanjangan)

19
Gambar Tahap Elongasi Transkripsi (Laras, 2015).

Setelah membuka pilinan rantai ganda DNA, RNA polimerase ini kemudian menyusun untaian nukleotida-
nukleotida RNA dengan arah 5´ ke 3´. Pada tahap elongasi ini, RNA mengalami pertumbuhan memanjang seiring
dengan pembentukan pasangan basa nitrogen DNA. Pembentukan RNA analog dengan pembentukan pasangan
basa nitrogen pada replikasi. Pada RNA tidak terdapat basa pirimidin timin (T), melainkan urasil (U). Oleh karena
itu, RNA akan membentuk pasangan basa urasil dengan adenin pada rantai DNA. Tiga macam basa yang lain,
yaitu adenin, guanin, dan sitosin dari DNA akan berpasangan dengan basa komplemennya masing-masing sesuai
dengan pengaturan pemasangan basa. Adenin berpasangan dengan urasil dan guanin dengan sitosin (Gambar 1)
(Laras, 2015).

c) Terminasi (Pengakhiran)

Penyusunan untaian nukleotida RNA yang telah dimulai dari daerah promoter berakhir di daerah terminator.
Setelah transkripsi selesai, rantai DNA menyatu kembali seperti semula dan RNA polymerase segera terlepas dari
DNA. Akhirnya, RNA terlepas dan terbentuklah mRNA yang baru. Pada sel prokariotik, RNA hasil transkripsi
dari DNA, langsung berperan sebagai mRNA. Sementara itu, RNA hasil transkripsi gen pengkode protein pada sel
eukariotik, akan menjadi mRNA yang fungsional (aktif) setelah melalui proses tertentu terlebih dahulu. Dengan
demikian, pada rantai tunggal mRNA terdapat beberapa urut-urutan basa nitrogen yang merupakan komplemen
(pasangan) dari pesan genetik (urutan basa nitrogen) DNA. Setiap tiga macam urutan basa nitrogen pada
nukleotida mRNA hasil transkripsi ini disebut sebagai triplet atau kodon (Laras, 2015).

20
 Gambar Tahapan Transkripsi RNA

Sumber gambar : Eka Viandari, 2020

Adapun urutan proses transkripsi adalah sebagai berikut.

 Ikatan heliks DNA akan dibuka oleh enzim RNA polimerase dan terbentuk salinan informasi genetik dari DNA.
Tempat untuk menempelnya RNA polimerase pada DNA disebut sebagai promoter. Promoter berfungsi untuk
menunjukkan tempat dimulainya transkripsi dan menentukan DNA cetakan dari dua rantai yang ada. Proses ini
disebut sebagai inisiasi.

 Dua rantai DNA yang terdiri dari rantai cetakan (sense) dan komplemen (antisense) mulai terpisah. Untuk
promoter menempel di bagian rantai cetakan (sense).

 RNA mulai dibentuk oleh RNA polimerase dari titik awal promoter dan bergerak terus di sepanjang rantai cetakan
DNA. Akibatnya, heliks DNA terbuka secara berurutan sepanjang 10 – 20 basa nitrogen. Nukleotida-nukleotida
ini dirangkai dari arah 5’ -> 3’. Proses ini disebut sebagai elongasi.

 Basa nitrogen yang dibentuk pada RNA merupakan komplemen basa nitrogen pada rantai DNA sense, yaitu
sebagai berikut.

o Basa T pada DNA untuk cetakan A pada RNA.

o Basa C pada DNA untuk cetakan G pada RNA

o Basa A pada DNA untuk cetakan U pada RNA.

o Basa G pada DNA untuk cetakan C pada RNA.

 Setelah RNA polimerase mentranskripsi DNA terminator, proses transkripsi akan berhenti. Proses ini disebut
sebagai terminasi.

21
 Kemudian, RNA akan lepas dari RNA polimerase. Hal itu mengakibatkan DNA heliks tertutup kembali.

 mRNA yang dihasilkan dari tahap transkripsi akan keluar menuju inti sel ke ribosom. (Eka Viandari, 2020)

2). Translasi

Translasi adalah penerjemahan kode genetik RNA menjadi urutan asam amino. Pada tahap ini, akan disintesis
polipeptida menggunakan kode genetik dari mRNA di dalam ribosom oleh tRNA dengan bantuan enzim sintetase
tRNA-aminoasil. Translasi juga terdiri dari tiga proses seperti transkripsi, yaitu inisiasi, elongasi translasi, dan
terminasi translasi. Berikut ini ilustrasinya. (Eka Viandari, 2020)

Langkah-langkah pada proses translasi adalah sebagai berikut:

a) Inisiasi Translasi

Gambar Tahap Inisiasi Translasi (Laras, 2015).

Ribosom sub unit kecil mengikatkan diri pada mRNA yang telah membawa sandi bagi asam amino yang
akan dibuat, serta mengikat pada bagian inisiator tRNA. Selanjutnya, molekul besar ribosom juga ikut terikat
bersama ketiga molekul tersebut membentuk kompleks inisiasi. Molekul-molekul tRNA mengikat dan
memindahkan asam amino dari sitoplasma menuju ribosom dengan menggunakan energi GTP dan enzim. Bagian
ujung tRNA yang satu membawa antikodon, berupa triplet basa nitrogen. Sementara, ujung yang lain membawa
satu jenis asam amino dari sitoplasma. Kemudian, asam amino tertentu tersebut diaktifkan oleh tRNA tertentu
pula dengan menghubungkan antikodon dan kodon (pengode asam amino) pada mRNA. Kodon pemula pada
proses translasi adalah AUG, yang akan mengkode pembentukan asam amino metionin. Oleh karena itu,
antikodon tRNA yang akan berpasangan dengan kodon pemula adalah UAC. tRNA tersebut membawa asam
amino metionin pada sisi pembawa asam aminonya (Laras, 2015).

b) Elongasi

Tahap pengaktifan asam amino terjadi kodon demi kodon sehingga dihasilkan asam amino satu demi satu.
Asam-asam amino yang telah diaktifkan oleh kerja tRNA sebelumnya, dihubungkan melalui ikatan peptida
membentuk polipeptida pada ujung tRNA pembawa asam amino. Misalnya, tRNA membawa asam amino
fenilalanin, maka anticodon berupa AAA kemudian berhubungan dengan kodon mRNA UUU. Fenilalanin
tersebut dihubungkan dengan metionin membentuk peptida. Melalui proses elongasi, rantai polipeptida yang
sedang tumbuh tersebut semakin panjang akibat penambahan asam amino (Laras, 2015).

22
 Gambar Tahap Elongasi Translasi (Laras, 2015).

c) Terminasi

Proses translasi berhenti setelah antikodon yang dibawa tRNA bertemu dengan kodon UAA, UAG, atau
UGA. Dengan demikian, rantai polipeptida yang telah terbentuk akan dilepaskan dari ribosom dan diolah
membentuk protein fungsional (Laras, 2015).

Gambar Terminasi Translasi (Laras, 2015).

Sumber gambar : Eka Viandari, 2020

Adapun urutan dalam proses translasi adalah sebagai berikut.

23
 Molekul mRNA berikatan dengan subunit kecil ribosom di ujung 5’.

 Translasi diawali dari kodon start, yaitu AUG yang ada pada mRNA. Lalu, tRNA sebagai initiator yang
memuat antikodon UAC akan membawa asam amino metionin. Asam amino tersebut akan melekat pada
kodon AUG. Ingat, metionin merupakan asam amino awal dalam sintesis protein.

 Selanjutnya, asam amino lain akan ditambahkan oleh enzim tRNA-aminoasil hingga dihasilkan rantai
polipeptida lengkap.

 Translasi semacam itu akan terus berlangsung sampai muncul kodon stop, yaitu UAA, UGA, atau UAG.
Jika muncul salah satu kodon tersebut, proses translasi akan berhenti.

 Polipeptida yang terbentuk akan lepas dari ribosom. (Eka Viandari, 2020)

Secara ringkas, sintesis protein bisa dituliskan sebagai berikut. (Eka Viandari, 2020)

Sumber gambar : Eka Viandari, 2020

Prinsip-prinsip dasar transkripsi dan translasi
Gen menyediakan instruksi untuk membuat protein spesifik. Akan tetapi, gen tidak membangun protein secara
langsung. Jembatan antara DNA dan sintesis protein adalah asam nukleat RNA. RNA mirip dengan DNA secara
kimiawi, hanya saja RNA mengandung gula ribosa sebagai pengganti deoksiribosa dan mengandung basa bernitrogen
urasil sebagai pengganti timin. Dengan demikian, setiap nukleotida di sepanjang untai DNA mengandung A, G, C,
atau T sebagai basanya, sedangkan setiap nukleotida disepanjang untai RNA mengandung A, G, C, atau U sebagai
basanya. Molekul RNA biasanya terdiri atas satu untai tunggal (Laras, 2015).

24
 Dalam RNA atau DNA, monomer adalah keempat tipe nukleotida, yang berbeda dalam kandungan basa
benitrogen. Gen umumnya memiliki panjang yang mencapai ratusan atau ribuan nukleotida; masing-masing gen
mengandung sekuens basa spesifik. Setiap polipeptida dari suatu protein juga mengandung monomer-monomer yang
tertata dalam urutan linear tertentu ( struktur primer protein ), namun monomer-monomernya merupakan asam
amino. Dengan demikian, asam nukleat dan protein mengandung informasi yang tertulis dalam dua bahasa kimiawi
yang berbeda. Ini membutuhkan dua tahap utama dari DNA ke protein, yaitu transkripsi dan translasi (Laras, 2015).
2.7 Uji Bioret, Uji Milonnase dan Uji Pemisahan Protein.

2.7.1 Uji biuret

Digunakan untuk menunjukkan adanya ikatan peptida dalam suatu zat yang diuji. Adanya ikatan peptida
mengindikasikan adanya protein, karena asam amino berikatan dengan asam amino yang lain melalui ikatan peptida
membentuk protein. Ikatan peptida merupakan ikatan yang terbentuk ketika atom karbon dari gugus karboksil suatu
molekul berikatan dengan atom nitrogen dari gugus amina molekul lain. Reaksi tersebut melepaskan molekul air
sehingga disebut reaksi kondensasi. (Tok,Panji.2015)

Gambar : molekul asam amino yang berikatan dengan ikatan peptida dan membentuk molekul protein
Sumber :https://edubio.info
Gambar di atas menunjukkan adanya dua molekul asam amino yang berikatan dengan ikatan peptida dan
membentuk molekul protein. Ikatan peptida tersebut yang akan bereaksi dengan reagen biuret menghasilkan
perubahan warna. Reaksi positif uji biuret ditunjukkan dengan munculnya warna ungu atau merah muda akibat
adanya persenyawaan antara Cu++ dari reagen biuret dengan NH dari ikatan peptida dan O dari air. Semakin panjang
ikatan peptida (banyak asam amino yang berikatan) akan memunculkan warna ungu, semakin pendek ikatan peptida
(sedikit asam amino yang berikatan) akan memunculkan warna merah muda. (Tok,Panji.2015)
Uji Biuret Biuret dihasilkan dengan memanaskan urea pada suhu ±180 ºC.

Gambar Reaksi yang Terlibat dalam Uji Biuret

Dalam larutan basa, biuret memberikan warna violet dengan CuSO4. Reaksi ini disebut dengan reaksi biuret,
kemudian terbentuk kompleks Cu2+ dengan gugus C=O dan N—H dari rantai peptida dalam suasana basa. Dipeptida
dan asam-asam amino (kecuali histidin, serin, dan treonin) tidak memberikan hasil yang positif.
Bahan-bahan:
• NaOH 2,5 N
• larutan albumin telur (1 : 5)
• CuSO4 0,01 M

25
Prosedur:
1. Siapkan 1 buah tabung reaksi yang bersih dan kering. Masukkan 3 mL larutan albumin telur (1 : 5).
2. Tambahkan 1 mL NaOH 2,5 N dan aduk.
3. Kemudian tambahkan pula setetes CuSO4 0,01 M ke dalam campuran. Aduk campuran, jika tidak timbul warna,
tambahkan lagi setetes atau 2 tetes larutan CuSO4.
4. Catat pengamatan anda.
5. Buanglah larutan yang mengandung logam berat ke dalam wadah berlabelkan “Limbah Logam Berat” (di lemari
asam). Cucilah tabung reaksi dengan sabun dan bilas dengan air sebanyak tiga kali dan keringkan.
2.7.2 Uji Milonnase

Uji millon umumnya digunakan untuk menunjukkan adanya asam amino tirosin pada suatu zat. Uji millon bekerja
terhadap derivat-derivat monofenol seperti tirosin. Pereaksi yang digunakan merupakan larutan merkuri (Hg) dalam
asam nitrat (HNO3). (Tok,Panji.2015)

Gambar Uji Millon

Sumber https://edubio.info
Tirosin akan ter-nitrasi oleh asam nitrat sehingga memperoleh penambahan gugus N=O, gugus tersebut secara
reversibel (bolak-balik) dapat berubah menjadi N-OH (hidroksifenil). Merkuri dalam pereaksi millon akan bereaksi
dengan gugus hidroksifenil dari tirosin membentuk warna merah.(Tok,Panji.2015)
Bahan dan pereaksi:
a) Pereaksi millon (2,5 gr merkuri sulfat + 5 ml HNO3 pekat + 15 ml aquades)
b) Larutan yang akan diuji (Tok,Panji.2015)
Langkah kerja:
a) Masukkan 2 ml bahan yang akan diuji ke dalam tabung reaksi.
b) Tambahkan dengan 5 tetes pereaksi millon.
c) Panaskan dengan hati-hati.
d) Perhatikan perubahan warna yang terjadi. (Tok,Panji.2015)
2.7.3 Pemisahan Protein

Ada 4 cara uji pemisahan protein

a) Dialisis
Protein dapat dipisahkan dari senyawa dengan berat molekul rendah yang ada di dalam ekstrak sel atau jaringan
dengan proses dialisis. Molekul besar seperti protein ditahan di dalam kantong terbuat dari senyawa berpori amat
halus, seperti selopan. Jadi, jika kantong yang mengandung ekstrak sel atau jaringan dimasukkan ke dalam air,
molekul kecil di dalam ekstrak jaringan, seperti garam, akan melalui pori-pori, tetapi protein dengan berat molekul
tinggi akan tertahan di dalam kantong (Lehninger, 1982). 

26
 Gambar Dialisis
Sumber http://irfanchemist.wordpress.com/tag/purification-of-protein/
b) Elektroforesis
Protein dapat juga dipisahkan satu dari yang lain oleh elektroforesis berdasarkan tanda dan jumlah muatan listrik
pada gugus R dan gugus termal asam amino dan terminal karboksil yang bermuatan. Seperti peptida sederhana, rantai
polipeptida protein mempunyai titik isoelektrik yang khas, yang akan mencerminkan jumlah relatif gugus R asam dan
basa Kecepatan migrasi protein dalam medan listrik tergantung pada kekuatan medan listrik, muatan protein, dan
koefisian pergesekan.(Mayes PA.1990)
c) Kromatografi Pertukaran ion
Kromatografi pertukaran ion merupakan metoda paling banyak yang di pergunakan untuk memisahkan,
mengidentifikasi, dan menghitung jumlah tiap-tiap asam amino di dalam suatu campuran. Metode ini juga
memanfaatkan perbedaan dalam tingkah laku asam-basa dari asam amino, tetapi terdapat factor tambahan yang
menyebabkan prosedur ini efektif. Kolom kromatografi terdiri ari tabung panjang yang diisi oleh granula resin sintetik
yang mengandung gugus bermuatan tetap. Resin dengan gugus anion tersebut disebut resin penukar kation, resin
dengan gugus kation disebut gugus penukar anion. Dalam bentuk kromatografi penukar ion yang paling sederhana,
asam amino dapat dipisahkan pada kolom resin penukar kation. Dalam hal ini gugus anionnya terikat.(Mayes
PA.1990)

Gambar Kromatografi Pertukaran ion

Sumber :http://irfanchemist.wordpress.com/tag/purification-of-protein/
d) Filtrasi gel
Merupakan pemisahan protein berdasarkan ukuran. Perangkaian otomatis memanfaatkan sejumlah kecil peptida
yang berukuran besar(30 sampai 100 residu). Walaupun demikian, banyak polipeptida berbobot molekul tinggi yang
27
telah mengalami denaturasi mengkin tidak bisa larut karena selama denaturasi terpapar pada residu hidrofobik yang
sebelumnya masih terpendam. Meskipun ketidak larutan dapat diatasi dengan pemberian urea, alcohol, asam atau basa
organic, keadaan ini membatasi penggunaan selanjutnya teknik pertukaran ion untuk permurnian peptida. Namun,
filtrasi gel terhadap peptida hidrofobik yang besar dapat dilakukan dalam asam asetat atau asam format 1-4 molar.
(Mayes PA.1990)

Gambar Filtrasi gel

Sumber :http://irfanchemist.wordpress.com/tag/purification-of-protein/

28
 BAB III

PENUTUP

KESIMPULAN

Berdasarkan penjelasan di atas maka dapat diambil kesimpulan sebagai berikut :

 Istilah protein yang dikemukakan pertama kali oleh pakar kimia Belanda, G.J. Mulder pada tahun 1939, berasal
dari bahasa yunani ‘proteios’. Proteious sendiri mempunyai arti “yang pertama” atau yang paling utama. Protein
ternyata memegang peranan yang sangat penting pada organisme, yaiitu dalam struktur, fungsi dan reproduksi.

 Struktur Protein, yaitu : Struktur primer, Struktur sekunder, Struktur Tersier, Struktur Kuartener

 Sifat-sifat Protein : Sering larut dalam air karena ukuran molekulnya yang sangat besar. Bisa mengalami koagulasi
oleh pemanasan dan penambahan asam atau basa. Bersifat amfoter karena membentuk ion zwitter Pada titik
isoelektriknya, protein mengalami koagulasi sehingga bisa dipisahkan dari pelarutnya. Bisa mengalami kerusakan
(terdenaturasi) akibat pemanasan. Pada denaturasi, protein mengalami kerusakan mulai dari struktur tersier hingga
struktur primernya.

 Fungsi protein adalah sebagai : Dalam reaksi kimia sebagai enzim, Sebagai alat pengangkut dan penyimpan,
Pertahanan tubuh atau imunisasi, Pengatur pergerakan , Protein merupakan komponen utama daging, Penunjang
mekanisme sebagai tendon, Media perambatan impuls syaraf, Pengendalian pertumbuhan

 Sintesis protein merupakan reaksi yang menghubungkan fungsi DNA dengan penyusunan molekul tubuh, yaitu
protein. Protein yang dibentuk melalui sintesis protein akan mengalami banyak modifikasi, ada yang menjadi
protein struktur, proteksi, dan enzim (biokatalisator). Sedangkan katabolisme protein adalah jalur metabolisme
yang melepaskan energi simpanan dengan memecah molekul kompleks dari protein itu sendiri.

 Analisis protein : Uji biuret digunakan untuk menunjukkan adanya ikatan peptida dalam suatu zat yang diuji.
Adanya ikatan peptida mengindikasikan adanya protein, karena asam amino berikatan dengan asam amino yang
lain melalui ikatan peptida membentuk protein. Uji millon umumnya digunakan untuk menunjukkan adanya asam
amino tirosin pada suatu zat. Uji millon bekerja terhadap derivat-derivat monofenol seperti tirosin. Pereaksi yang
digunakan merupakan larutan merkuri (Hg) dalam asam nitrat (HNO3). Sedangkan uji pemisahan protein ada 4 :
Dialisis, Elektroforesis, Kromatografi, Filtrasi gel.

29
 DAFTAR PUSTAKA

Adrian, Kevin. 2018. Katabolisme, Cara Kerja Tubuh dalam Menghasilkan Energi.
https://www.alodokter.com/katabolisme-cara-kerja-tubuh-dalam-menghasilkan-energi (Diakses 22 September 2019).
Anonim. 2018. Modul asam amino, peptida dan protein. https://diploma.chemistry.uii.ac.id/wp-
content/uploads/2018/01/2.-PROTEIN.pdf. Diakses pada tanggal 03 November 2020
Harvey Richard A., Denise Ferrier. 2011. Biochemistry 5th Edition. Philadelphia : Lippincott Wiliams & Wilkins
J, Sitti Nurjanna. G1C217249 (2018). PROFIL PROTEIN IKAN BANDENG (Chanos-chanos) YANG DIRENDAM
JERUK NIPIS (Citrus aurantifolia) BERBASIS SDS-PAGE. Undergraduate thesis, Universitas Muhammadiyah
Semarang. http://repository.unimus.ac.id/3239/4/12%20BAB%20II.pdf. Diakses pada tanggal 03 November 2020
Jufri, N. (2017). ANALISIS PROFIL PROTEIN IKAN KAKAP MERAH (Lutjanus sp) BERBASIS SDS-PAGE DENGAN
VARIASI LAMA MARINASI DAN KONSENTRASI ASAM CUKA (Doctoral dissertation, Universitas Muhammadiyah
Semarang). http://repository.unimus.ac.id/1710/4/12%20BAB%20II.pdf. Diakses pada tanggal 03 November 2020
Laila, Ratna. 2015. Analisis Protein. http://digilib.unimus.ac.id/files/disk1/125/jtptunimus-gdl-lailiratna-6245-3-babii.pdf.
Diakses pada tanggal 03 November 2020
Laras, Clara. 2015. Sintesis Protein. Jakarta : Universitas Islam Indonesia
Lehninger AL. 1982. Dasar-dasar Biokimia Jilid II. Thenawidjaja M, penerjemah. Jakarta: Erlangga. Terjemahan dari: 
Principles of  Biochemistry
Martoharsosno, Soeharsono. 2006. Biokimia 2. Yogyakarta: Gadjahmada university Press.
Murray, Robert K. 2009. Biologi Harper (Edisi 27). Jakarta: EGC
Mu’tasimbillah Mauritzah. 2010. Katabolisme Asam amino. https://prezi.com/cd3-beojjqtd/katabolisme-protein/ (Diakses
04 November 2020).
Nugraeni, Qibtyah, dkk. 2014. Degradasi Protein. Makalah
Nurcahyo,Heru.2005. Regulasi Metabolisme Protein. Yogyakarta. Universitas Negri Yogyakarta
PENUNTUN PRAKTIKUM BIOKIMIA (KI-3161) STRUKTUR DAN FUNGSI BIOMOLEKUL. 2017.
LABORATORIUM BIOKIMIA PROGRAM STUDI KIMIA FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU
PENGETAHUAN ALAM INSTITUT TEKNOLOGI BANDUNG. / / http://biochem.chem.itb.ac.id/wp-
content/uploads/2017/09/Modul1.pdf. Diakses pada tanggal 04 November 2020
Poedjiadi, Anna., dan F.M. Titin Supriyanti. 2006. Dasar-dasar Biokimia (Edisi Revisi). Bandung: UI Press.
Rosana, Dadan. 2008. Biofisika: Struktur dan Fungsi Protein. Jakarta: Universitas Terbuka..
http://staffnew.uny.ac.id/upload/132058092/pendidikan/modul-2-struktur-dan-fungsi-protein.pdf. Diakses pada
tanggal 03 November 2020
Sumardjo, Damin. 2009. Pengantar Kimia. Jakarta : EGC.
Viandari, Eka. 2020. https://www.quipper.com/id/blog/mapel/biologi/sintesis-protein-biologi-kelas-12-k13/. Diakses pada
tanggal 04 November 2020
Yeum,K.J.,Russel,R.M.,2002. Carotenoid Bioavailability and Bioconversion, Annu.Rev.Nutr.,22 :483 -504

30