OLEH :
Nim : D1B121299
MAKASSAR 2022
Perbedaan monosakarida, disakarida, dan polisakarida
1. monosakarida
Gliseraldehida Xilulosa
Dihidroksiaseton Glukosa
Eritrosa Galaktosa
Treosa Allosa
Likosa Fruktosa
Ribose Sedoheptulosa
Xilosa Sialosa
Ribulosa
2. Disakarida
Maltosa Selobiosa
Laktosa Gentiobiosa
Sukrosa Mannosa
Laktulosa Rutinosa
Trehalosa Xylobiosa
3. Polisakarida
Polisakarida adalah jenis karbohidrat yang terbentuk dari tiga monosakarida atau
lebih., polisakarida tidak terasa manis dan tidak larut dalam air karena
molekulnya yang sangat besar.
Selulosa Glikogen
Pati amilosa Chrysolaminarin
Pati amilopektin Galaktomanan
Kitin Hemiselulosa
Glukan Polidekstrosa
A. Suhu
Kenaikan suhu dapat meninkatkan akivitas enzim. Namun, jika suhu melebihi
batas optimum enzim dapat mengalami denaturasi atau kerusakan. Hal ini, akan
mengakibatkan enzim tidak dapat berfungsi sebagai katalis lagi. Contoh, enzim
manusia memiliki suhu optimum 35°C – 40°C, enzim pada bakteri yang hidup di
air panas memiliki suhu optimum 70°C atau lebih
B. pH
Karena molekul enzim pada umumnya adalah protein globular, bentuk dan
fungsinya dapat dipengaruhi oleh perubahan pH cairan di sekitarnya. Enzim
memiliki pH optimum yang dapat bersifat basa maupun asam. Sebagian besar
enzim memiliki pH optimum antara 6 – 8. Perubahan pH mengakibatkan sisi aktif
enzim berubah keefektifannya dalam membentuk kompleks enzim – substrat,
sehingga dapat menghalangi terikatnya substrat pada sisi aktif enzim.
C. Zat penghambat
Inhibitor merupakan sutau molekul yang dapat menghambat aktivitas
enzim. Terdapat dua macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan
inhibitor nonkompetitif.
1. Inhibitor Kompetitif
Inhibitor kompetitif (inhibitor irreversible) merupakan molekul
penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara bersaing dengan sisi
aktif enzim. Inhibitor kompetitif (inhibitor irreversible) berikatan secara
kuat pada sisi aktif enzim. Pengikatan ini berlangsung bolak-balik
sehingga persentase penghambatan untuk tingkat inhibitor yang tetap
menjadi berkurang kalau substratnya ditambah.
Jadi, inhibitor kompetitif ini dapat dihilangkan dengan cara
menambah konsentrasi substrat. Contoh yang teramat penting dari
pengikatan ini adalah melibatkan enzim yang paling berlimpah, ribulose
bifosfat karboksilase, enzim –penambat CO2 pada C3 fotosintesis, dalam
proses ini molekul – molekul O2 bersaing dengan molekul – molekul CO2
untuk sisi aktif dan contoh lainnya adalah sianida yang terlarut dalam
darah bersaing dengan oksigen untuk berikatan dengan sisi aktif
hemoglobin.
2. Inhibitor Nonkompetitif
Inhibitor yang terikat pada sisi alosetrik enzim (selain sisi aktif enzim)
disebut inhibitor nonkompetitif. Inhibitor nonkompetitif adalah molekul
penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada
luar sisi aktif enzim, yang dapat menyebabkan sisi aktif enzim berubah
dan tidak dapat berfungsi lagi. Sehingga substrat tidak dapat berikatan
dengan sisi aktif enzim. Inhibitor ini tidak dapat dihilangkan walaupun
dengan menambahkan substrat. Contoh inhibitor nonkompetitif yaitu Ag+,
Hg2+, dan Pb2+
D. konsentrasi substrat
Semakin besar konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan
reaksi. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga tercapai
kecepatan konstan yakni jika semua substrat sudah terikat oleh enzim.
Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
Bertambahnya konsentrasi substrat dalam suatu reaksi akan
meningkatkan kecepatan reaksi jika jumlah enzim dalam reaksi tersebut tetap.
Namun, ketika semua sisi aktif enzim sedang bekerja, penambahan
konsentrasi substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi. Keadan
demikian menunjukkan bahwa kecepatan reaksi telah mencapai titik
maksimum. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga
tercapai kecepatan konstan yakni jika semua enzim mengikat substrat.
Pada setiap saat, proporsi molekul – molekul enzim yang terikat pada
substrat akan tergantung pada konsentrasi substratnya. Karena konsentrasi
meningkat, kecepatan awal dari reaksi (Vo) pada saat penambahan enzim
akan meningkat sampai suatu nilai maksimum, Vmax, pada tingkat substrat,
enzim tersebut dikatakan jenuh (seluruh sisi aktif maksimum), dan
penambahan jumlah substrat tidak akan menaikkan Vo. Nilai konsentrasi
substrat pada saat Vo = ½ Vmax dikenal dengan tetapan MICHAELS (Km)
untuk reaksi substrat-enzim. Rendahnya nilai Km menunjukkan afinitas tinggi
dari enzim untuk substratnya.
Beberapa enzim (misalnya aspartase) hanya mengikat satu molekul
substrat yang sangat khusus; enzim yang lain dapat mengikat berbagai
substrat lain yang khusus untuk enzim tersebut (misalnya semua ikatan
peptida terminal dalam kasus eksopeptidase). Perbedaan itu timbul dari
derajat stereospesifitas enzimnya. Banyak yang memerlukan gugus prostetik
yang menempel atau koenzim yang dapat melebur untuk menjalankan
aktivitasnya. Pada enzim – enzim itu komponen proteinnya dinamakan
apoenzim dan seluruh kompleks enzim-kofaktor fungsional dinamakan
holoenzim.
E. Hasil akhir
A. Enzim oksidase
Enzim oksidase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis (mengolah)
reaksi oksidasi dan reduksi dan biasanya menggunakan koenzim NAD,
NADP, FAD, atau Koenzim Q. Contohnya adalah enzim dehidrogenase,
oksidase, dan oksigenase.
B. Enzim transferase
Enzim transferase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis
pemindahan gusus tertentu seperti aldehid, keton, fosfat, atau glikosil.
Contohnya adalah enzim aminotransferase, transketolase, dan transaldolase
C. Enzim hydrolase
Enzim Hidrolase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan
ikatan antara karbon dengan atom lainnya melalui penambahan molekul air.
Contohnya adalah enzim amidase, peptidase, dan fosfatase.
D. Enzim liase
Enzim liase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan ikatan
karbon-karbon, karbon-sulfur, dan karbon-nitrogen. Contohnya adalah enzim
dekarboksilase, aldolase, dan deaminase.
E. Enzim Isomerase
Enzim isomerase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis reseminasi
optik atau isomer geometrik dan reaksi oksidasi reduksi intra molekuler.
Contohnya adalah enzim epimerase, mutase, dan isomerase.
F. Enzim Ligase
Enzim ligase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pembentukan
ikatan antara karbon dengan karbon, karbon dengan sulfur, karbon dengan
nitrogen, serta karbon dengan oksigen. Contohnya adalah enzim sintetase dan
karboksilase.
Struktur umum :
1. Kepala
Kepala virus berisi asam nukleat. Untuk virus dengan struktur bakteriofag
asam nukleatnya yaitu DNA. Fungsi dari asam nukleat ini untuk
mengendalikan replikasi virus.
2. Leher
Bagian ini merupakan penghubung antara kepala dengan ekor virus.
3. Ekor
Fungsi dari ekor yaitu untuk melekatkan diri dan menginfeksi sel yang
diserangnya. Pada bagian ini, ada selubung ekor, lempengan dasar, dan
serabut ekor. Di setiap ujung serabut ekor ada reseptor yang berfungsi sebagai
penerima rangsangan.
Beberapa virus ada yang nukleokapsid-nya diselubungi membaran bernama
sampul virus. Penyusun dari sampul virus yaitu lipid dan protein dengan
fungsi untuk membantu virus masuk ke sel inang. Virus yang memiliki
struktur ini yaitu influenza.
Struktur khusus :
1. Asam nukleat
2. Kapsid
Struktur virus berikutnya, yang juga masuk ke dalam bagian kepala adalah
Kapsid. Kapsid adalah kulit protein dari suatu virus. Ini terdiri dari beberapa
sub-unit struktural oligomer yang terbuat dari protein yang disebut protomer.
Sub-unit morfologi 3 dimensi (3D) yang dapat diamati sendiri, yang memiliki
kemungkinan tidak sesuai dengan protein seorang individu, ini disebut
“Capsomere”. Kapsid umumnya membungkus bahan genetik dari virus.
3. Amplop atau selubung virus
Ini merupakan lapisan terluar pada virus saat tahapan daur hidupnya berada
pada sel inang. Virus yang berselubung juga memiliki protein yang disebut
kapsid antara selubung dan genomnya. Selubung virus ini diturunkan sebagian
dari membran sel inang (fosfolipid dan protein), dan dapat pula menyertakan
glikoprotein virus.
4. Lempeng Dasar
Lempeng dasar berfungsi sebagai tempat melekatnya serabut ekor dan jarum
penusuk.
5. Serabut Ekor
Serabut ekor adalah bagian berupa jarum yang berfungsi untuk menempelkan
tubuh virus pada sel inang. Ekor ini melekat pada kepala kapsid.
Definisi
Virus DNA: Virus DNA merujuk pada virus yang informasi genetiknya
disimpan dalam bentuk DNA.
Virus RNA: Virus RNA merujuk pada virus yang informasi genetiknya
disimpan dalam bentuk RNA.
Genom
Virus DNA: Virus DNA beruntai ganda lebih sering terjadi daripada virus
DNA beruntai tunggal.
Virus RNA: Virus RNA untai tunggal lebih umum daripada virus RNA untai
ganda.
Replikasi
Sintesis protein
Virus DNA: Virus DNA pertama kali ditranskripsi menjadi RNA, dan
kemudian mRNA diterjemahkan menjadi protein virus.
Virus RNA: Virus RNA dapat memotong transkripsi selama sintesis protein
karena mereka sudah mengandung RNA dalam genom.
Stabilitas
Virus DNA: Virus DNA stabil karena tingkat mutasi yang lebih rendah.
Virus RNA: Virus RNA tidak stabil karena tingkat mutasi yang lebih tinggi.
Akurasi Replikasi
Ukuran Genom
Prokapsid
Virus DNA: DNA virus yang baru disintesis dikemas ke dalam kapsid pra-
pembentukan yang disebut prokapsid.
Virus RNA: RNA virus yang baru disintesis harus dilindungi dari degradasi
karena prokapsid tidak terbentuk pada virus RNA.
Jenis
Virus DNA: Kelas I, II, dan VII dari klasifikasi virus Baltimore adalah virus
DNA.
Virus RNA: Kelas III, IV, V, dan VI dari klasifikasi virus Baltimore adalah
virus RNA.
Contoh
Penyakit Terkait
Virus DNA: Cacar, herpes, dan cacar air adalah penyakit virus DNA.
Virus RNA: Aids, Ebola hemorrhagic fever, SARS, flu biasa, influenza,
hepatitis C, demam West Nile, polio, dan campak adalah beberapa penyakit
yang disebabkan oleh virus RNA.
Pada kasus Foodborne disease atau kasus keracunan makanan adalah suatu
penyakit yang ditimbulkan oleh pengkonsumsian makanan yang telah terkontaminasi
mikroba patogen. Salah satu mikroba patogen yang menyebabkan keracunan
makanan adalah Salmonella sp. yang umum dijumpai dalam produk olahan ayam,
daging ayam mentah, telur ayam, kulit dan usus ayam.
Hasil yang didapat dari isolasi bakteriofag ini, mampu melisiskan bakteri
patogen Salmonella sp. dan mencegah perkembangan dari E. coli. Bakteriofag dapat
melisiskan bakteri inang hingga pengenceran 10 karena bakteriofag mampu
melakukan autodosing atau memperbanyak diri sesuai dengan jumlah bakteri patogen
yang ada dalam suatu makan.