Anda di halaman 1dari 12

TUGAS BIOTEKNOLOGI FARMASI

OLEH :

Nama : Nurindah Zulfiana Arham

Nim : D1B121299

Kelas : 02 Alih Jenjang

PROGRAM STUDI S1 FARMASI

FAKULTAS FARMASI UNIVERSITAS MEGAREZKY

MAKASSAR 2022
Perbedaan monosakarida, disakarida, dan polisakarida

1. monosakarida

monosakarida adalah gula sederhana yang menjadi senyawa dasar penyusun


karbohidrat. Monosakarida memiliki rumus umum (CH2O)n.

Contoh senyawa yang termasuk kelompok monosakarida adalah:

 Gliseraldehida  Xilulosa
 Dihidroksiaseton  Glukosa
 Eritrosa  Galaktosa
 Treosa  Allosa
 Likosa  Fruktosa
 Ribose  Sedoheptulosa
 Xilosa  Sialosa
 Ribulosa
2. Disakarida

disakarida adalah dua monosakarida yang bergabung melalui reaksi dehidrasi


(reaksi kondensasi). Artinya, disakarida adalah karbohidrat yang terdiri dari dua
molekul gula sederhana. Misalnya, senyawa disakarida sukrosa terbentuk dari dua
senyawa monosakarida, yaitu glukosa dan fruktosa.

Contoh senyawa yang termasuk kelompok disakarida adalah:

 Maltosa  Selobiosa
 Laktosa  Gentiobiosa
 Sukrosa  Mannosa
 Laktulosa  Rutinosa
 Trehalosa  Xylobiosa
3. Polisakarida

Polisakarida adalah jenis karbohidrat yang terbentuk dari tiga monosakarida atau
lebih., polisakarida tidak terasa manis dan tidak larut dalam air karena
molekulnya yang sangat besar.

Contoh senyawa yang termasuk kelompok polisakarida adalah:

 Selulosa  Glikogen
 Pati amilosa  Chrysolaminarin
 Pati amilopektin  Galaktomanan
 Kitin  Hemiselulosa
 Glukan  Polidekstrosa

Faktor yang mempengaruhi kerja enzim

A. Suhu

Enzim bersifat termolabil, artinya aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu.


Aktivitas enzim akan terus meningkat sampai batas suhu tertentu. Batas suhu
tersebut dinamakan suhu optimum. Jika enzim berada di bawah suhu optimum
maka kerja enzim akan terhambat. Enzim pada suhu 0°C atau di bawahnya
bersifat nonaktif. Akan tetapi pada suhu tersebut enzim tidak rusak.

Kenaikan suhu dapat meninkatkan akivitas enzim. Namun, jika suhu melebihi
batas optimum enzim dapat mengalami denaturasi atau kerusakan. Hal ini, akan
mengakibatkan enzim tidak dapat berfungsi sebagai katalis lagi. Contoh, enzim
manusia memiliki suhu optimum 35°C – 40°C, enzim pada bakteri yang hidup di
air panas memiliki suhu optimum 70°C atau lebih

B. pH

Karena molekul enzim pada umumnya adalah protein globular, bentuk dan
fungsinya dapat dipengaruhi oleh perubahan pH cairan di sekitarnya. Enzim
memiliki pH optimum yang dapat bersifat basa maupun asam. Sebagian besar
enzim memiliki pH optimum antara 6 – 8. Perubahan pH mengakibatkan sisi aktif
enzim berubah keefektifannya dalam membentuk kompleks enzim – substrat,
sehingga dapat menghalangi terikatnya substrat pada sisi aktif enzim.

Selain itu, perubahan pH juga mengakibatkan proses denaturasi (kerusakan)


pada enzim. Denaturasi oleh pH yang ekstrim biasanya bersifat bolak-balik, tetapi
tidak bolak-balik pada denaturasi yang terjadi karena suhu panas. Peningkatan
suhu akan meningkatkan laju tumbukan antara enzim dan molekul substrat,
sehingga akan meningkatkan laju pembentukan kompleks enzim-substrat dan
meningkatkan keceptan reaksinya.
Hal ini bertentangan dengan peningkatan denaturasi enzim pada suhu
optimum karena reaksi itu teralampaui. Akhirnya reaksi itu berhenti, kadang –
kadang hanya pada temperatur lebih dari 100°C. Contoh enzim ptialin di
mulut hanya dapat bekerja pada pH netral, enzim pepsin di lambung bekerja
pada pH asam, sedangkan enzim tripsin di usus bekerja pada pH basa.

C. Zat penghambat
Inhibitor merupakan sutau molekul yang dapat menghambat aktivitas
enzim. Terdapat dua macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan
inhibitor nonkompetitif.

1. Inhibitor Kompetitif
Inhibitor kompetitif (inhibitor irreversible) merupakan molekul
penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara bersaing dengan sisi
aktif enzim. Inhibitor kompetitif (inhibitor irreversible) berikatan secara
kuat pada sisi aktif enzim. Pengikatan ini berlangsung bolak-balik
sehingga persentase penghambatan untuk tingkat inhibitor yang tetap
menjadi berkurang kalau substratnya ditambah.
Jadi, inhibitor kompetitif ini dapat dihilangkan dengan cara
menambah konsentrasi substrat. Contoh yang teramat penting dari
pengikatan ini adalah melibatkan enzim yang paling berlimpah, ribulose
bifosfat karboksilase, enzim –penambat CO2 pada C3 fotosintesis, dalam
proses ini molekul – molekul O2 bersaing dengan molekul – molekul CO2
untuk sisi aktif dan contoh lainnya adalah sianida yang terlarut dalam
darah bersaing dengan oksigen untuk berikatan dengan sisi aktif
hemoglobin.

2. Inhibitor Nonkompetitif
Inhibitor yang terikat pada sisi alosetrik enzim (selain sisi aktif enzim)
disebut inhibitor nonkompetitif. Inhibitor nonkompetitif adalah molekul
penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada
luar sisi aktif enzim, yang dapat menyebabkan sisi aktif enzim berubah
dan tidak dapat berfungsi lagi. Sehingga substrat tidak dapat berikatan
dengan sisi aktif enzim. Inhibitor ini tidak dapat dihilangkan walaupun
dengan menambahkan substrat. Contoh inhibitor nonkompetitif yaitu Ag+,
Hg2+, dan Pb2+
D. konsentrasi substrat
Semakin besar konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan
reaksi. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga tercapai
kecepatan konstan yakni jika semua substrat sudah terikat oleh enzim.
Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
Bertambahnya konsentrasi substrat dalam suatu reaksi akan
meningkatkan kecepatan reaksi jika jumlah enzim dalam reaksi tersebut tetap.
Namun, ketika semua sisi aktif enzim sedang bekerja, penambahan
konsentrasi substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi. Keadan
demikian menunjukkan bahwa kecepatan reaksi telah mencapai titik
maksimum. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga
tercapai kecepatan konstan yakni jika semua enzim mengikat substrat.
Pada setiap saat, proporsi molekul – molekul enzim yang terikat pada
substrat akan tergantung pada konsentrasi substratnya. Karena konsentrasi
meningkat, kecepatan awal dari reaksi (Vo) pada saat penambahan enzim
akan meningkat sampai suatu nilai maksimum, Vmax, pada tingkat substrat,
enzim tersebut dikatakan jenuh (seluruh sisi aktif maksimum), dan
penambahan jumlah substrat tidak akan menaikkan Vo. Nilai konsentrasi
substrat pada saat Vo = ½ Vmax dikenal dengan tetapan MICHAELS (Km)
untuk reaksi substrat-enzim. Rendahnya nilai Km menunjukkan afinitas tinggi
dari enzim untuk substratnya.
Beberapa enzim (misalnya aspartase) hanya mengikat satu molekul
substrat yang sangat khusus; enzim yang lain dapat mengikat berbagai
substrat lain yang khusus untuk enzim tersebut (misalnya semua ikatan
peptida terminal dalam kasus eksopeptidase). Perbedaan itu timbul dari
derajat stereospesifitas enzimnya. Banyak yang memerlukan gugus prostetik
yang menempel atau koenzim yang dapat melebur untuk menjalankan
aktivitasnya. Pada enzim – enzim itu komponen proteinnya dinamakan
apoenzim dan seluruh kompleks enzim-kofaktor fungsional dinamakan
holoenzim.
E. Hasil akhir

Jika sel menghasilkan produk lebih banyak daripada yang dibutuhkan,


produk yang berlebih tersebut dapat menghambat kerja enzim. Hal ini dikenal
dengan feedback inhibitor. Jika produk yang berlebih habis digunakan, kerja
enzim akan kembali normal. Mekanisme ini sangat penting dalam proses
metabolisme, yaitu mencegah sel menghabiskan sumber molekul yang
berguna menjadi produk yang tidak dibutuhkan.

Kegunaan dari enzim-enzim sebagai berikut :

A. Enzim oksidase
Enzim oksidase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis (mengolah)
reaksi oksidasi dan reduksi dan biasanya menggunakan koenzim NAD,
NADP, FAD, atau Koenzim Q. Contohnya adalah enzim dehidrogenase,
oksidase, dan oksigenase.
B. Enzim transferase
Enzim transferase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis
pemindahan gusus tertentu seperti aldehid, keton, fosfat, atau glikosil.
Contohnya adalah enzim aminotransferase, transketolase, dan transaldolase
C. Enzim hydrolase
Enzim Hidrolase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan
ikatan antara karbon dengan atom lainnya melalui penambahan molekul air.
Contohnya adalah enzim amidase, peptidase, dan fosfatase.
D. Enzim liase
Enzim liase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan ikatan
karbon-karbon, karbon-sulfur, dan karbon-nitrogen. Contohnya adalah enzim
dekarboksilase, aldolase, dan deaminase.
E. Enzim Isomerase
Enzim isomerase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis reseminasi
optik atau isomer geometrik dan reaksi oksidasi reduksi intra molekuler.
Contohnya adalah enzim epimerase, mutase, dan isomerase.
F. Enzim Ligase
Enzim ligase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pembentukan
ikatan antara karbon dengan karbon, karbon dengan sulfur, karbon dengan
nitrogen, serta karbon dengan oksigen. Contohnya adalah enzim sintetase dan
karboksilase.

Cari bakteri beserta situs perpotongan dari:

A. PTSL : Escherichia coli


B. BamHI : Bacillus amyloliquwfaciens
C. Alul : Arthrobacter luteus
D. Ecori : Escherichia coli
E. HaeIII : Haemophilus aegyptiu
Tempat pemotongan

Struktur tubuh virus (struktur umum dan juga struktur khusus)

Struktur umum :

1. Kepala
Kepala virus berisi asam nukleat. Untuk virus dengan struktur bakteriofag
asam nukleatnya yaitu DNA. Fungsi dari asam nukleat ini untuk
mengendalikan replikasi virus.
2. Leher
Bagian ini merupakan penghubung antara kepala dengan ekor virus.
3. Ekor
Fungsi dari ekor yaitu untuk melekatkan diri dan menginfeksi sel yang
diserangnya. Pada bagian ini, ada selubung ekor, lempengan dasar, dan
serabut ekor. Di setiap ujung serabut ekor ada reseptor yang berfungsi sebagai
penerima rangsangan.
Beberapa virus ada yang nukleokapsid-nya diselubungi membaran bernama
sampul virus. Penyusun dari sampul virus yaitu lipid dan protein dengan
fungsi untuk membantu virus masuk ke sel inang. Virus yang memiliki
struktur ini yaitu influenza.

Struktur khusus :

1. Asam nukleat

Asam nukleat adalah makromolekul biokimia yang kompleks, berbobot


molekul tinggi, dan tersusun atas rantai nukleotida yang mengandung
informasi genetik. Asam nukleat yang paling umum adalah Asam
deoksiribonukleat (DNA) dan Asam ribonukleat (RNA). Asam nukleat
ditemukan pada semua sel hidup serta pada virus.

Asam nukleat merupakan biopolimer, dan monomer penyusunnya adalah


nukleotida. Setiap nukleotida terdiri dari tiga komponen, yaitu sebuah basa
nitrogen heterosiklik (purin atau pirimidin), sebuah gula pentosa, dan sebuah
gugus fosfat. Jenis asam nukleat dibedakan oleh jenis gula yang terdapat pada
rantai asam nukleat tersebut (misalnya, DNA atau asam deoksiribonukleat
mengandung 2-deoksiribosa).

2. Kapsid

Struktur virus berikutnya, yang juga masuk ke dalam bagian kepala adalah
Kapsid. Kapsid adalah kulit protein dari suatu virus. Ini terdiri dari beberapa
sub-unit struktural oligomer yang terbuat dari protein yang disebut protomer.
Sub-unit morfologi 3 dimensi (3D) yang dapat diamati sendiri, yang memiliki
kemungkinan tidak sesuai dengan protein seorang individu, ini disebut
“Capsomere”. Kapsid umumnya membungkus bahan genetik dari virus.
3. Amplop atau selubung virus

Ini merupakan lapisan terluar pada virus saat tahapan daur hidupnya berada
pada sel inang. Virus yang berselubung juga memiliki protein yang disebut
kapsid antara selubung dan genomnya. Selubung virus ini diturunkan sebagian
dari membran sel inang (fosfolipid dan protein), dan dapat pula menyertakan
glikoprotein virus.

Protein itu dapat menghindarkan virus dari sistem kekebalan inang.


Glikoprotein pada permukaan selubung berguna untuk mengidentifikasi dan
mengikat reseptor pada membran inang. Selubung virus bergabung dengan
membran sel inang sehingga kapsid dan genom virus masuk dan menginfeksi
inang.

4. Lempeng Dasar

Lempeng dasar berfungsi sebagai tempat melekatnya serabut ekor dan jarum
penusuk.

5. Serabut Ekor

Serabut ekor adalah bagian berupa jarum yang berfungsi untuk menempelkan
tubuh virus pada sel inang. Ekor ini melekat pada kepala kapsid.

Perbedaan virus DNA dan virus RNA :

Definisi

 Virus DNA: Virus DNA merujuk pada virus yang informasi genetiknya
disimpan dalam bentuk DNA.
 Virus RNA: Virus RNA merujuk pada virus yang informasi genetiknya
disimpan dalam bentuk RNA.

Genom

 Virus DNA: Virus DNA mengandung DNA sebagai bahan genetiknya.


 Virus RNA: Virus RNA mengandung RNA sebagai materi genetiknya.
Untai Ganda / Tunggal

 Virus DNA: Virus DNA beruntai ganda lebih sering terjadi daripada virus
DNA beruntai tunggal.
 Virus RNA: Virus RNA untai tunggal lebih umum daripada virus RNA untai
ganda.

Replikasi

 Virus DNA: Virus DNA direplikasi di dalam inti sel inang.


 Virus RNA: Virus RNA pertama kali ditranskripsi dan kemudian direplikasi
dalam sitoplasma.

Sintesis protein

 Virus DNA: Virus DNA pertama kali ditranskripsi menjadi RNA, dan
kemudian mRNA diterjemahkan menjadi protein virus.
 Virus RNA: Virus RNA dapat memotong transkripsi selama sintesis protein
karena mereka sudah mengandung RNA dalam genom.

Stabilitas

 Virus DNA: Virus DNA stabil karena tingkat mutasi yang lebih rendah.
 Virus RNA: Virus RNA tidak stabil karena tingkat mutasi yang lebih tinggi.

Akurasi Replikasi

 Virus DNA: Virus DNA menunjukkan replikasi yang akurat.


 Virus RNA: Virus RNA menunjukkan replikasi rawan kesalahan.

Ukuran Genom

 Virus DNA: Virus DNA mengandung genom besar.


 Virus RNA: Virus RNA mengandung genom kecil.

Prokapsid

 Virus DNA: DNA virus yang baru disintesis dikemas ke dalam kapsid pra-
pembentukan yang disebut prokapsid.
 Virus RNA: RNA virus yang baru disintesis harus dilindungi dari degradasi
karena prokapsid tidak terbentuk pada virus RNA.

Jenis

 Virus DNA: Kelas I, II, dan VII dari klasifikasi virus Baltimore adalah virus
DNA.
 Virus RNA: Kelas III, IV, V, dan VI dari klasifikasi virus Baltimore adalah
virus RNA.

Contoh

 Virus DNA: Adenovirus, Herpesviruses, Poxviruses, Parvoviruses, dan


Hepadnaviruses adalah contoh dari virus DNA.
 Virus RNA: Reovirus, Picornavirus, Togavirus, Orthomyxoviruses,
Rhabdoviruses, dan Retrovirus adalah contoh dari virus RNA.

Penyakit Terkait

 Virus DNA: Cacar, herpes, dan cacar air adalah penyakit virus DNA.
 Virus RNA: Aids, Ebola hemorrhagic fever, SARS, flu biasa, influenza,
hepatitis C, demam West Nile, polio, dan campak adalah beberapa penyakit
yang disebabkan oleh virus RNA.

Aplikasi atau pengaplikasian Bakteriofag yang digunakan dalam bioteknologi


kesehatan :

Pada kasus Foodborne disease atau kasus keracunan makanan adalah suatu
penyakit yang ditimbulkan oleh pengkonsumsian makanan yang telah terkontaminasi
mikroba patogen. Salah satu mikroba patogen yang menyebabkan keracunan
makanan adalah Salmonella sp. yang umum dijumpai dalam produk olahan ayam,
daging ayam mentah, telur ayam, kulit dan usus ayam.

Selama ini pencegahan foodborne disease dilakukan dengan pemberian


antibiotik dan bahan pengawet buatan. Pemberian antibiotik secara terus menerus
dapat menyebabkan resistensi bakteri patogen sehingga harus dilakukan peningkatan
dosis antibiotik. Konsumsi antibiotik yang dilakukan terus menerus dalam dosis
tinggi dapat menimbulkan gangguan kesehatan dalam jangka panjang seperti
kerusakan hati dan ginjal. Sehingga dalam kasus seperti ini perlu adanya alternatif
lain untuk pencegahan foodborne diseases.

Bakteriofag dapat dijadikan salah satu alternatif pencegahan foodborne


diseases yang efektif dan tanpa efek samping berbahaya. Bakteriofag merupakan
salah satu jenis virus yang dapat membunuh bakteri. Virus ini mengandung DNA
atau RNA dan protein reseptor spesifik yang cocok pada target bakteri inang sihingga
kerja bakteriofag sangatlah spesifik. . Penggunaan bakteriofag yang dapat melisikan
bakteri patogen saja akan menguntungkan karena tidak terganggunya bakteri baik
dalam makanan.

Isolasi bakteriofag dilakukan dengan menggunakan sampel berupa usus ayam.


Usus ayam diduga mengandung bakteriofag karena merupakan bagian tubuh hewan
yang paling banyak mengandung mikroba patogen dimana mikroba patogen tersebut
merupakan inang dari bakteriofag. Isolasian dilakukan dengan penghancuran usus
ayam sehingga didapatkan cairan usus ayam yang diduga mengandung bakteriofag.

Hasil yang didapat dari isolasi bakteriofag ini, mampu melisiskan bakteri
patogen Salmonella sp. dan mencegah perkembangan dari E. coli. Bakteriofag dapat
melisiskan bakteri inang hingga pengenceran 10 karena bakteriofag mampu
melakukan autodosing atau memperbanyak diri sesuai dengan jumlah bakteri patogen
yang ada dalam suatu makan.

Anda mungkin juga menyukai