Mata kuliah Biokimia :

STRUKTUR DAN FUNGSI PEPTIDA DAN PROTEIN

 Hakikat
 Peptida adalah molekul yang terdiri dari dua atau lebih asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan peptida
 Peptida adalah polimer yang dibentuk dengan menghubungkan subunit asam
amino.
 Molekul peptida mungkin aktif secara biologis atau dapat bertindak sebagai
subunit untuk molekul yang lebih besar.
 Protein pada dasarnya adalah peptida yang sangat besar, seringkali terdiri dari
beberapa subunit peptida.
 Peptida dan protein adalah polimer yang terbentuk dari satuan asam amino
melalui ikatan peptide
 Tidak semua peptida membentuk protein, tetapi semua protein terdiri dari
peptida. Protein adalah peptida besar (polipeptida) yang mengandung 50 atau
lebih asam amino atau molekul yang terdiri dari beberapa subunit peptida.
Selain itu, protein biasanya menampilkan struktur yang lebih
kompleks daripada peptida yang lebih sederhana.
 Peptida terbentuk ketika gugus karboksil (carboxyl group) dari suatu asam
amino bereaksi dengan gugus amin (amine group) dari asam amino lain
 Peptida penting dalam biologi, kimia, dan kedokteran karena merupakan bahan
pembangun hormon, racun, protein, enzim, sel, dan jaringan tubuh.
 Protein adalah kelompok biomolekul berukuran besar yang terbentuk dari satu
rantai panjang asam amino atau lebih.
 Protein, sering disebut sebagai bahan penyusun kehidupan, adalah
makromolekul yang tersusun dari asam amino
 Protein adalah molekul besar dan kompleks yang terdiri dari rantai asam amino
yang melakukan beragam fungsi dalam organisme hidup, termasuk
mengkatalisis reaksi metabolisme, memberikan dukungan struktural, dan
memfasilitasi sinyal dan transportasi sel.
 Protein tersusun dari peptida-peptida sehingga membentuk suatu polimer yang
disebut polipeptida. Setiap monomernya tersusun atas suatu asam amino.
 Protein merupakan senyawa organik kompleks dengan bobot molekul tinggi.
Protein juga merupakan suatu polimer yang terdiri dari monomer-monomer
asam amino yang dihubungkan dengan ikatan peptida.
 Ikatan peptida adalah ikatan kovalen yang terbentuk antara dua molekul asam
amino ketika gugus karboksil asam amino bereaksi dengan gugus amino dari
asam amino yang lain dengan melepaskan molekul air.
Tambahan :
 Peptida adalah rantai pendek asam amino yang dihubungkan oleh ikatan
kimia. Peptida dapat ditemukan di dalam tubuh secara alami dan juga dapat
dicerna melalui makanan dan suplemen.
  Peptida adalah zat yang membangun protein di dalam tubuh, termasuk
kolagen di kulit. Peptida bekerja dengan merangsang kolagen agar kulit
tetap terjaga elastisitasnya.
 Peptida memiliki beragam kegunaan, termasuk sebagai obat, suplemen, dan
bahan perawatan kulit.
 Peptida adalah molekul yang terbentuk dari dua atau lebih asam amino. Jika
jumlah asam amino masih di bawah 50 molekul disebut peptida, tetapi jika
lebih dari 50 molekul disebut dengan protein.
 Ikatan peptida adalah ikatan kimia yang terjadi dengan menggabungkan
gugus karboksil suatu asam amino dengan gugus amino asam amino lainnya.
 Protein biasanya terdiri dari 100–10000 asam amino.
 Protein struktural berfungsi menjadi kerangka dari komponen sel. Contoh
protein struktural adalah kolagen dan keratin. Kolagen merupakan
komponen utama jaringan otot yang menghubungkan tulang dan
persendian.

 Sifat protein
 Kelarutan: Protein biasanya membentuk larutan koloid dalam air, bukan
larutan sebenarnya. Perilaku ini dapat dikaitkan dengan ukuran molekul
protein yang besar.
 Berat molekul: Protein bervariasi dalam berat molekul, yang bergantung pada
jumlah residu asam amino yang dikandungnya. Misalnya, insulin memiliki berat
molekul 5,700, sedangkan albumin serum memiliki berat sekitar 69,000.
 Bentuk: Protein menunjukkan beragam bentuk, mulai dari bentuk globular
seperti insulin hingga struktur memanjang seperti yang terlihat pada fibrinogen.
 Protein Asam dan Basa: Rasio asam amino basa dan asam dalam suatu protein
menentukan sifatnya. Protein dengan rasio lebih besar dari 1 disebut basa,
sedangkan protein dengan rasio kurang dari 1 disebut asam.
 Reaksi Warna: Protein dapat mengalami berbagai reaksi warna, yang
mencerminkan sifat asam amino penyusunnya. Salah satu reaksi penting adalah
uji Biuret, dimana protein dan peptida dengan setidaknya dua ikatan peptida
menghasilkan warna ungu saat berinteraksi dengan tembaga sulfat encer dalam
media basa.

 Sifat peptida
 Sifat fisik : Peptida memiliki ukuran molekul yang relatif kecil dengan berat
molekul yaitu kurang dari 10.000
 Sifat kimia : Peptida merupakan senyawa bioaktif seperti antibody dan racun,
dan memiliki komposisi asam amino yang tidak umum seperti, homolog lysine.
Senyawa ini resisten terhadap protease yang dihasilkan oleh mikroflora usus,
memiliki sifat candu dan juga bersifat memodifikasi sifat imunitas. peptida
dapat menghambat kerja enzim, anti penggumpalan darah, anti hipertensi,
pengantar kartion, serta dapat dipisahkan menjadi beberapa komponen peptida
dengan teknik elektroforesis
 Sifat sensori : terdiri dari memiliki rasa gurih yang disebabkan karena adanya
L-glutamat, Inosin Monofosfat (IMP), dan Guanin Monofosfat (GMP).
 Jenis-jenis peptida
 Hormon
Molekul ini bertindak sebagai pembawa pesan khusus. Hormon diidentifikasi
sebagai pengantar pesan karena molekul tersebut dikeluarkan dari sel-sel yang
disebut sebagai kelenjar endokrin. Setelah dikeluarkan atau sekresi, hormon
akan menargetkan organ mana yang akan beraksi. Contohnya, peptida hormon
glukagon dan insulin memiliki situs reseptor tertentu dalam hati yang nantinya
akan membantu mereka untuk mengontrol kadar gula darah.
 Neuropeptida
Neuropeptida berfungsi sebagai hambat dan rangsang. Mereka bekerja dengan
cara yang sama seperti neurotransmiter. Salah satu neuropeptida yang terkenal
adalah Endorfin, obat penghilang rasa sakit yang sering disama-samakan
dengan morfin narkoba. Endorfin berfungsi meliputi penghambatan lain
neuropeptida, Substance P, yang mentransmisikan sinyal rasa sakit dari sistem
saraf perifer ke penerima di sistem saraf pusat. Di waktu tertentu, neuropeptida
dapat bekerja sebagai hormon dalam sistem tubuh tertentu juga.
 Alkaloid
merupakan senyawa yang dihasilkan oleh banyak organisme. Tak hanya
tumbuhan dan hewan, tapi juga jamur hingga bakteria. Umumya, alkaloid
mengandung setidaknya satu atom nitrogen dalam amina yang berasal dari
amonia. Contoh peptida alkaloid ini seperti Ergotamine, pandamine dan
dynorphin.
 Antibiotik
merupakan sistem pertahanan pada makhluk hidup dari mikroorganisme. Bisa
juga diartikan sebagai sistem yang dapat menghentikan mikroorganisme dalam
tubuh. Mereka sering digunakan untuk pengobatan karena mampu membunuh
bakteri penyebab penyakit

 Jenis-jenis protein
 Protein nabati : berasal dari tumbuhan, seperti biji-bijian dan kacang-kacangan.
 Protein hewani : berasal dari hewan, seperti ikan, ayam, dan sapi.

 Penyusun protein
Protein tersusun dari peptida-peptida sehingga membentuk suatu polimer yang
disebut polipeptida. Setiap monomernya tersusun atas suatu asam amino. Asam
amino adalah molekul organik yang memiliki gugus karboksil dan gugus amino
yang mana pada bagian pusat asam amino terdapat suatu atom karbon asimetrik

 Pembentukan peptida dan hasil penggabungan

Dua molekul asam amino dapat saling berikatan membentuk ikatan kovalen melalui
suatu ikatan amida disebut ikatan peptida. Jika tiga molekul asam amino yang
 bergabung maka membentuk dua ikatan peptida. Ketika ada empat molekul asam
amino yang bergabung maka membentuk tiga ikatan peptida.
Proses pembentukan itu bisa terus berlanjut tergantung berapa jumlah molekul
asam amino yang ada. Semakin banyak, ikatan tersebut membentuk rantai
polipeptida. Bisa disimpulkan jika polipeptida merupakan polimer yang tersusun
dari beberapa peptida. Dari satu atau lebih polipeptida ini dapat membentuk
protein, seperti enzim.
 Sintesis peptida
Peptida adalah rantai pendek yang tersusun dari asam amino. Rantai ini, bila
dikombinasikan dengan peptida lain, berujung pada pembentukan protein, yang
merupakan komponen penting organisme hidup.
 Pembentukan Rantai Peptida: Rantai peptida terbentuk ketika dua atau lebih
asam amino membentuk sambungan melalui ikatan peptida. Ikatan ini sangat
penting dalam menyatukan asam amino, sehingga menimbulkan struktur
peptida.
 Variabilitas Panjang Peptida: Panjang peptida bisa sangat bervariasi. Suatu
peptida dapat berbentuk pendek karena hanya terdiri dari dua asam amino. Di
sisi lain, rantai yang lebih panjang, yang dikenal sebagai polipeptida, dapat
mencakup antara lima puluh hingga seratus asam amino.
 Kategorisasi Berdasarkan Panjangnya: Peptida diklasifikasikan secara
sistematis berdasarkan jumlah asam amino yang dikandungnya:
 Dipeptida: Ini adalah peptida yang hanya terdiri dari dua asam amino.
 Polipeptida: Ini adalah rantai yang lebih panjang, mengandung lebih dari
sepuluh asam amino.
 Sifatnya Ikatan Peptida: Ikatan yang terbentuk antara asam amino dalam
protein adalah jenis ikatan amino khusus. Ikatan ini muncul ketika gugus α-
karboksil dari satu molekul asam amino bergabung dengan gugus α-amino dari
molekul asam amino lainnya. Oleh karena itu, rantai asam amino yang
dihasilkan, karena adanya ikatan ini, disebut peptida.
 Signifikansi Peptida: Peptida, sebagai prekursor protein, memainkan peran
penting dalam berbagai proses biologis. Sintesisnya dan kombinasi selanjutnya
untuk membentuk protein sangat penting untuk berfungsinya dan struktur
organisme hidup.

 Ikatan peptida
Ikatan peptida adalah jenis ikatan amino khusus yang terbentuk ketika gugus α-
karboksil dari satu molekul asam amino bereaksi dengan gugus α-amino dari
molekul asam amino lainnya. Ikatan ini sangat penting dalam menghubungkan
asam amino bersama-sama, sehingga menimbulkan peptida dan protein.
1. Proses Kondensasi :
 Inisiasi: Pembentukan ikatan peptida dimulai ketika gugus karboksil suatu
asam amino mendekati gugus amino pasangannya.
 Dehidrasi: Ketika kedua gugus semakin mendekat, gugus hidroksil (OH)
dikeluarkan dari gugus karboksil, dan atom hidrogen dilepaskan dari gugus
amino. Oleh karena itu, hal ini mengakibatkan hilangnya molekul air (H2O).
  Formasi Obligasi: Selanjutnya, ikatan amino, yang direpresentasikan sebagai
CN, terbentuk antara dua asam amino, yang mengarah pada pembentukan
molekul dipeptida.
 Sifat Reaksi: Keseluruhan proses ini disebut reaksi sintesis dehidrasi, yang
menekankan pada penghilangan air selama sintesis protein.
2. Hidrolisis Ikatan Peptida :
 Makna: Hidrolisis memainkan peran penting dalam reaksi sintetik tertentu,
memfasilitasi pembelahan dan transfer asam amino antar peptida.
 Mekanisme: Selama hidrolisis, molekul air ikut campur, memutus ikatan
CO-NH dalam rangkaian peptida. Tindakan ini memisahkan dua asam
amino, yang satu mempertahankan gugus terminal NH2 dan yang lainnya
memiliki gugus COOH.
 Katalisis: Kehadiran asam mempercepat proses hidrolisis, memastikan
pemecahan polipeptida secara efisien menjadi peptida yang lebih kecil atau
asam amino individu.
3. Pengertian Polipeptida :
 Definisi: Polipeptida adalah rantai asam amino memanjang, ditandai dengan
adanya lebih dari sepuluh asam amino yang saling berhubungan melalui
ikatan peptida.
 Kaitannya dengan Protein: Ketika satu atau lebih polipeptida bersatu,
mereka membentuk protein, menekankan pentingnya ikatan peptida dalam
struktur protein.
 Terminologi: Setiap polipeptida memiliki dua ujung yang berbeda: terminal
amino (atau terminal N) dengan gugus amino bebas dan terminal karboksil
(atau terminal C) dengan gugus karboksil bebas.
 Penentuan Urutan: Urutan asam amino dalam polipeptida ditentukan oleh
kodon yang ada dalam messenger RNA (mRNA). Pada gilirannya, urutan
kodon dalam mRNA ini berasal dari urutan nukleotida dalam DNA.

 Synopsis struktur protein

1. Struktur Utama
Pada intinya, struktur primer mengacu pada
urutan linier asam amino yang membentuk tulang
punggung protein atau polipeptida. Urutan ini
dianalogikan dengan fondasi sebuah bangunan,
dimana asam amino dapat diibaratkan seperti
batu bata individual. Urutan spesifik asam amino
ini menentukan identitas dan fungsi protein.

2. Struktur sekunder
Dibangun berdasarkan struktur primer, struktur sekunder berkaitan dengan
penataan ruang yang dicapai dengan memutar atau melipat rantai polipeptida.
Struktur ini memperkenalkan dimensi baru pada protein, seperti bagaimana
dinding datar dapat dipelintir atau diputar untuk menciptakan nuansa
arsitektur.
 1. Struktur tersier
struktur tersier mewakili konformasi tiga dimensi dari protein fungsional. Ini
adalah puncak dari berbagai interaksi antara residu asam amino, yang
menghasilkan desain yang kompak dan rumit. Dalam analogi bangunan, ini
akan menjadi ruangan yang dibangun sepenuhnya dengan segala fitur dan
seluk-beluknya.
2. Struktur kuarter
melampaui tingkat tersier dan terdiri dari beberapa rantai polipeptida, yang
dikenal sebagai subunit. Penataan ruang dan interaksi subunit tersebut
menimbulkan struktur kuaterner.

 Struktur protein
Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki berbagai macam
struktur yang khas pada masing-masing protein. Karena protein disusun oleh asam
amino yang berbeda secara kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui
ikatan peptida dan bahkan terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya
protein bisa mengalami pelipatan-pelipatan membentuk struktur yang bermacam-
macam.
 Struktur primer

 Struktur primer suatu protein mengacu pada bentuk paling dasar, yang
mencakup satu atau lebih rantai linier yang terdiri dari unit asam amino.
Struktur ini berfungsi sebagai cetak biru dasar konfigurasi dan fungsi
protein secara keseluruhan.
 merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino
yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah
kata dan tidak terjadi percabangan rantai
 Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus α–amino dengan
gugus α–karboksil Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan
amida. Struktur ini dapat menentukan urutan suatu asam amino dari suatu
polipeptida
 1. Signifikansi Urutan Asam Amino: Struktur primer secara jelas menentukan
jumlah dan urutan asam amino yang membentuk rantai polipeptida. Urutan
ini sangat penting karena menentukan karakteristik dan fungsi unik protein.
2. Peran Obligasi Peptida :
 pelatihan: Ikatan peptida adalah ikatan utama dalam protein, yang
menghubungkan gugus α-karboksil dari satu residu asam amino dengan
gugus α-amino dari asam amino tetangganya.
 Komposisi: Protein dapat terdiri dari rantai polipeptida tunggal atau
ganda, semuanya disatukan oleh ikatan peptida ini.
3. Stabilisasi melalui Resonansi :
 Penciptaan Ikatan Ganda Parsial: Ikatan rangkap parsial muncul antara
atom karbon dan nitrogen pada ikatan amino, memainkan peran penting
dalam menstabilkan ikatan peptida.
 Efek Resonansi: Atom nitrogen yang terlibat dalam ikatan
menyumbangkan pasangan elektron bebasnya ke gugus karbonil,
memulai efek resonansi.
 Manfaat Resonansi: Mekanisme resonansi ini tidak hanya menstabilkan
ikatan tetapi juga membatasi rotasi di sekitar ikatan CN karena adanya
ikatan rangkap parsial. Delokalisasi elektron pada banyak atom
menghasilkan struktur resonansi yang lebih stabil dibandingkan
konfigurasi aslinya.
4. Konfigurasi dan Gerakan :
 Konfigurasi Planar: Ikatan peptida mengadopsi struktur planar, yang
mengalami pergerakan minimal di sekitar ikatan CN.
 Gerak Rotasi: Meskipun ikatan peptida itu sendiri menunjukkan
pergerakan terbatas, ikatan tunggal yang berdekatan dengan ikatan CN
menunjukkan tingkat gerakan rotasi yang signifikan, sehingga
memungkinkan adanya fleksibilitas dalam struktur protein.

 Struktur sekunder
Struktur sekunder protein mengacu pada susunan spasial lokal spesifik dari
rantai polipeptida. Konformasi ini timbul karena adanya puntiran atau
pelipatan rantai, dimana letak asam amino berdekatan satu sama lain dalam
urutannya. Dua tipe utama struktur sekunder telah diidentifikasi: α-helix dan β-
sheet
 Struktur α-heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada
suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu
ikatan peptida empat residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida
 Pada struktur sekunder β-pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara
daerah linear rantai polipeptida. β-pleated ditemukan dua macam bentuk, yakni
antipararel dan pararel Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya.
Pada bentuk konformasi antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar 7 Å,
sementara konformasi pada bentuk pararel lebih pendek yaitu 6,5 Å .Jika ikatan
hidrogen ini dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau
antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang
melibatkan empat struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah β turn
yang ditunjukkan dalam

1. α-Heliks:
 α-heliks adalah struktur spiral yang lazim pada protein, ditandai dengan
bentuk melingkar yang padat dengan rantai samping asam amino yang
menonjol keluar dari poros tengahnya.
 Diusulkan oleh Pauling dan Corey pada tahun 1951, α-heliks distabilkan oleh
ikatan hidrogen yang luas antara atom hidrogen yang terikat pada nitrogen
peptida dan atom oksigen yang terikat pada karbon peptida.
 Setiap putaran α-heliks terdiri dari 3.6 asam amino, yang membentang pada
jarak 0.54 nm, dengan masing-masing asam amino berjarak 0.15 nm.
 α-helix yang kidal lebih umum dan stabil dibandingkan α-helix yang kidal.
 Asam amino tertentu, terutama prolin, dan asam amino asam atau basa
konsentrasi tinggi dapat mengganggu pembentukan α-helix.

2. Lembaran β-Lipit ;
 Lembaran lipit β, struktur lain yang diusulkan oleh Pauling dan Corey,
terdiri dari dua atau lebih segmen rantai peptida yang memanjang penuh.
  Dalam lembaran ini, ikatan hidrogen terbentuk antara segmen rantai
polipeptida yang berdekatan.
 Lembaran-lembaran ini dapat disusun dalam konfigurasi paralel (arah yang
sama) atau anti-paralel (berlawanan arah).
 Lembaran lipatan β dapat dibentuk oleh rantai polipeptida terpisah atau
dengan rantai tunggal yang terlipat kembali ke dirinya sendiri.
 Banyak protein mengandung lembaran lipatan β, seringkali bersamaan
dengan heliks α, membentuk struktur inti protein globular.

3. Struktur Sekunder Lainnya :

Selain α-helix dan β-sheet, protein juga menunjukkan struktur sekunder lainnya
seperti β-bends dan struktur non-repetitif, yang kurang terorganisir.

 Struktur tersier
Struktur tersier protein mengacu pada susunan tiga dimensi rantai polipeptida.
Struktur ini sangat penting untuk fungsi dan stabilitas protein secara keseluruhan.
Dalam konfigurasi ini, protein mengambil bentuk kompak, didorong oleh interaksi
spesifik antara rantai samping asam amino.
 Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan
yang tumpang tindih di atas pola struktur sekunder
yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari
ikatan antara rantai samping (gugus R) berbagai
asam amino Struktur ini merupakan konformasi tiga
dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar
struktur sekunder.

 Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan
ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik
sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan
berikatan di bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air,
sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi
permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya

1. Interaksi Hidrofobik dan Hidrofilik :

o Pada struktur tersier, rantai samping hidrofobik berorientasi pada bagian
dalam molekul protein. Pengaturan ini memastikan bahwa rantai samping
non-polar terlindung dari lingkungan berair.
o Sebaliknya, gugus hidrofilik yang tertarik pada air ditempatkan pada
permukaan protein. Penempatan ini memfasilitasi interaksi dengan
lingkungan berair di sekitarnya dan berkontribusi terhadap kelarutan
protein.
2. Ikatan dan Interaksi dalam Struktur Tersier:
 o Struktur tersier tidak hanya dipertahankan oleh ikatan hidrogen. Beberapa
interaksi lain memainkan peran penting dalam menstabilkan struktur ini.
o Ikatan disulfida (SS) adalah ikatan kovalen kuat yang terbentuk antara atom
belerang dari dua residu sistein. Ikatan ini memberikan stabilitas yang
signifikan terhadap struktur protein.
o Interaksi ionik atau elektrostatik terjadi antara rantai samping asam amino
yang bermuatan berlawanan
3. Domain dalam Struktur Protein :
o domain adalah unit fungsional dan struktural yang berbeda dalam protein.
Ini mewakili unit dasar struktur protein (pada tingkat tersier) dan fungsinya.
o Biasanya, rantai polipeptida yang terdiri dari sekitar 200 asam amino akan
terdiri dari dua domain atau lebih. Setiap domain dapat berfungsi secara
independen dan seringkali memiliki peran spesifik dalam aktivitas protein
secara keseluruhan.

 Struktur kuartener
adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein dalam ruang.
Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier
yang akan membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan
dalam struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis,
hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan struktur kuarterner sering disebut juga
dengan protein multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut
dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut dengan
protein tetrameric
Struktur kuaterner protein mengacu pada susunan dan interaksi beberapa
rantai polipeptida atau subunit dalam kompleks protein. Meskipun banyak protein
terdiri dari satu rantai polipeptida, ada beberapa protein yang terdiri dari banyak
rantai. Protein multi-rantai ini menunjukkan struktur kuaterner dan disebut
oligomer.
1. Monomer, Protomer, dan Subunit :
 Protein dengan struktur kuaterner terdiri
dari rantai polipeptida individu yang dikenal
sebagai monomer, protomer, atau subunit.
Terminologi yang digunakan bergantung
pada konteksnya, namun semuanya
mengacu pada rantai individu yang bersatu
untuk membentuk struktur protein lengkap.
 Protein yang terdiri dari dua rantai
polipeptida disebut dimer, sedangkan protein
yang memiliki empat rantai disebut
tetramer.
2. Obligasi dalam Struktur Kuarter :
 Protein oligomer memainkan peran penting
dalam berbagai proses biologis. Mereka
3.Signifikansi Protein Oligomer :
sering terlibat dalam pengaturan
metabolisme dan fungsi seluler lainnya. Sifat
multi-subunitnya memungkinkan adanya
mekanisme pengaturan yang rumit dan
kemampuan fungsional yang beragam.
 Oleh karena itu, memahami struktur
kuaterner protein ini memberikan wawasan
 o Protein oligomer memainkan peran penting dalam berbagai proses biologis.
Mereka sering terlibat dalam pengaturan metabolisme dan fungsi seluler
lainnya. Sifat multi-subunitnya memungkinkan adanya mekanisme
pengaturan yang rumit dan kemampuan fungsional yang beragam.
o Oleh karena itu, memahami struktur kuaterner protein ini memberikan
wawasan tentang peran fungsional dan mekanisme kerjanya.

4. Contoh Protein Oligomer:

o Hemoglobin adalah contoh protein oligomer yang terkenal. Ini terdiri dari
empat rantai polipeptida yang bersatu untuk mengangkut oksigen dalam
aliran darah.
o Contoh lain termasuk transkarbamilase aspartat, yang berperan dalam
sintesis nukleotida, dan laktat dehidrogenase, sebuah enzim enzim terlibat
dalam konversi laktat menjadi piruvat.

 Klasifikasi protein
Protein, biomolekul esensial dengan beragam fungsi, dapat diklasifikasikan
berdasarkan berbagai kriteria. Bagian berikut memberikan penjelasan rinci dan
sistematis tentang berbagai klasifikasi protein:
o Klasifikasi Fungsional Protein Protein dapat dikategorikan berdasarkan
fungsi spesifik yang dilakukannya dalam sistem biologis:
a. Protein Struktural: Protein ini memberikan dukungan dan struktur pada
berbagai entitas biologis. Contohnya termasuk keratin yang ditemukan di
rambut dan kuku serta kolagen yang ada di tulang.
b. Protein Enzimatik: Protein ini bertindak sebagai katalis untuk
mempercepat reaksi kimia. Hexokinase dan pepsin adalah contoh protein
enzimatik.
c. Transportasi Protein: Protein seperti hemoglobin dan albumin serum
terlibat dalam pengangkutan zat di dalam tubuh.
d. Protein Penyimpanan: Ovalbumin dan glutelin adalah contoh protein
yang menyimpan nutrisi.
e. Protein Genetik: Nukleoprotein berperan dalam menyimpan dan
mentransmisikan informasi genetik.
f. Protein Pertahanan: Protein-protein ini, seperti bisa ular dan
imunoglobulin, terlibat dalam pertahanan organisme terhadap ancaman.
g. Receptor Protein: Protein ini mengikat molekul tertentu seperti hormon
dan virus, memulai berbagai respons seluler.
o Klasifikasi Berbasis Sifat Kimia dan Kelarutan Klasifikasi ini didasarkan
pada komposisi asam amino, struktur, bentuk, dan sifat kelarutan protein:
a. Protein Sederhana: Hanya terdiri dari asam amino.
Subklasifikasi Protein Sederhana
a) Protein Bulat: Protein ini berbentuk bulat atau lonjong,
larut dalam air, dan mudah dicerna. Contohnya termasuk
albumin, globulin, dan glutelin.
 b) Protein Berserat: Protein ini memiliki struktur berserat,
tidak larut dalam air, dan tahan terhadap pencernaan.
Contohnya termasuk kolagen, elastin, dan keratin.
b. Protein Terkonjugasi: Selain asam amino, protein ini mengandung
komponen non-protein yang dikenal sebagai gugus prostetik atau
konjugasi.
Subklasifikasi Protein Terkonjugasi
a) Nukleoprotein: Protein ini mengandung asam nukleat
sebagai gugus prostetiknya.
b) Glikoprotein: Kelompok prostetik dalam protein ini adalah
karbohidrat.
c) Lipoprotein: Protein ini ditemukan dalam kombinasi
dengan lipid.
d) Fosfoprotein: Gugus prostetik dalam protein ini adalah
asam fosfat.
e) Kromoprotein: Protein ini mengandung kelompok prostetik
berwarna.
f) Metaloprotein: Protein ini mengandung ion logam yang
penting untuk fungsinya.
c. Protein Turunan: Protein ini dihasilkan dari denaturasi atau
degradasi protein sederhana dan terkonjugasi.
Klasifikasi Protein Turunan
a) Protein Turunan Utama: Ini adalah protein terdenaturasi
yang dihasilkan oleh zat seperti panas atau bahan kimia.
b) Protein Turunan Sekunder: Protein ini dihasilkan dari
hidrolisis lebih lanjut dari protein turunan primer.

d. Klasifikasi Nutrisi Protein Berdasarkan nilai gizinya, protein dapat

diklasifikasikan menjadi :
a) Protein Lengkap: Protein ini mengandung semua asam amino
esensial dalam proporsi yang dibutuhkan.
b) Protein Tidak Lengkap Sebagian: Protein ini kekurangan satu
atau lebih asam amino esensial namun masih dapat
mendukung pertumbuhan.
c) Protein Tidak Lengkap: Protein ini tidak mengandung satu
atau lebih asam amino esensial dan tidak mendukung
pertumbuhan.

 Penentuan dasar ikatan peptida

1. Pembentukan Ikatan Peptida:
o Ikatan peptida terbentuk ketika gugus amino dari satu asam amino bereaksi
dengan gugus karboksil asam amino lainnya, menghasilkan
pembentukan .Penting untuk diperhatikan bahwa dipeptida, yang terdiri
dari dua asam amino, hanya memiliki satu ikatan peptida, bukan dua. Jika
peptida mengandung lebih dari sepuluh asam amino, maka disebut
polipeptida.
 2. Karakteristik Ikatan Peptida:
o Ikatan peptida bukan sekedar ikatan sederhana; itu datar dan kaku,
menunjukkan karakteristik ikatan rangkap parsial. Biasanya, ini
mengadopsi konfigurasi trans. Sifat polar gugus CO dan NH dalam ikatan
peptida memfasilitasi pembentukan ikatan hidrogen.Advertisements
3. Representasi Struktur Peptida:
o Berdasarkan konvensi, rantai peptida ditulis dengan ujung amino bebas,
yang dikenal sebagai residu terminal-N, di sebelah kiri, dan ujung karboksil
bebas, atau residu terminal-C, di sebelah kanan. Urutan asam amino dibaca
dari ujung N-terminal hingga ujung C-terminal, mencerminkan proses
biosintesis protein.
4. Singkatan dari Peptida:
o Untuk menyederhanakan representasi asam amino dalam peptida atau
protein, asam amino sering dilambangkan dengan singkatan 3 huruf atau
satu huruf. Metode singkatan ini menyederhanakan proses penulisan
protein. Misalnya, tripeptida yang terdiri dari glutamat terminal-N, sistein,
dan glisin terminal-C akan direpresentasikan sebagai glutamil-sisteinil-glisin.
5. Penamaan Peptida:
o Saat memberi nama peptida, sufiks asam amino, seperti -ine, -an, dan -ate,
biasanya diubah menjadi -yl, kecuali asam amino terminal-C. Oleh karena
itu, tripeptida yang disebutkan sebelumnya, terdiri dari glutamat terminal-
N, sistein, dan glisin terminal-C, disebut glutamil-sisteinil-glisin,
6. Dimensi Rantai Peptida:
o Rantai polipeptida yang terbentang penuh memiliki dimensi spesifik. Dua
atom karbon a yang bertetangga berjarak 0.36 nm. Gambar ini juga
menyoroti jarak antar atom dan sudut ikatan, memberikan gambaran rinci
tentang struktur rantai peptida.

 Peptida penting dan fungsinya

Peptida adalah senyawa yang terdiri dari dua atau lebih asam amino yang
dihubungkan dalam suatu rantai. Dalam organisme hidup, beberapa peptida
menunjukkan berbagai fungsi biologis. Biasanya, istilah “peptida” digunakan
ketika jumlah asam amino penyusunnya kurang dari sepuluh. Bagian berikut
memberikan gambaran rinci tentang peptida yang aktif secara biologis dan
fungsinya masing-masing:
1) Glutathione
o komposisi: Tripeptida yang terdiri dari tiga asam amino, khususnya γ-
glutamil-sisteinil-glisin.
o Distribusi: Ditemukan secara luas di alam dalam keadaan tereduksi (2GSH)
dan teroksidasi (GSSG).
o Fungsi:
a. Berfungsi sebagai koenzim untuk enzim tertentu, seperti prostaglandin
PGE2 sintetase dan glioksilase.
b. Mencegah oksidasi gugus sulfhidril (SH) dalam berbagai protein,
memastikan fungsi yang tepat.
 c. Berpartisipasi dalam pembentukan ikatan disulfida yang benar dalam
protein.
d. Mempertahankan struktur dan integritas membran RBC.
e. Melindungi hemoglobin dari oksidasi oleh agen seperti H2O2.
f. Terlibat dalam transportasi asam amino di tubulus usus dan ginjal
melalui siklus γ-glutamil.
g. Berperan dalam proses detoksifikasi, mengubah zat beracun menjadi
asam merkapturat.
h. Menghilangkan peroksida beracun dan radikal bebas melalui aksi
glutathione peroksidase.
2) Hormon Pelepas Tirotropin (TRH) :
o Komposisi: Tripeptida yang disekresikan oleh hipotalamus.
o Fungsi: Merangsang kelenjar pituitari untuk melepaskan hormon tirotropik.
3) Oksitosin :
o Komposisi: Nonapeptida yang disekresikan oleh kelenjar hipofisis posterior.
o Fungsi : Menginduksi kontraksi rahim.
4) Vasopresin (Hormon Antidiuretik, ADH) :
o Komposisi: Nonapeptida yang diproduksi oleh kelenjar hipofisis posterior.
o Fungsi : Merangsang ginjal untuk menahan air sehingga meningkat tekanan
darah.
5) Angiotensin:
o Komposisi: Angiotensin I adalah dekapeptida, yang diubah menjadi
oktapeptida angiotensin II.
o Fungsi: Angiotensin II memiliki efek hipertensi dan merangsang pelepasan
aldosteron dari kelenjar adrenal.
6) Enkephalin Metionin :
o Komposisi: Pentapeptida yang ditemukan di otak.
o Fungsi: Bertindak serupa dengan opiat, menghambat sensasi nyeri.

7) Bradikinin dan Kallidin:

o Komposisi: Nonapeptida dan dekapeptida, masing-masing.
o Fungsi: Berfungsi sebagai vasodilator kuat dan diproduksi dari protein
plasma oleh enzim bisa ular.
8) Antibiotik Peptida:
o Contoh: Gramicidin, bacitracin, tyrocidin, dan actinomycin.
o Fungsi: Menunjukkan sifat antibiotik.
9) Aspartame :
o Komposisi: Dipeptida yang dihasilkan dari asam aspartat dan fenilalanin.
o Fungsi: Digunakan sebagai pemanis buatan rendah kalori pada industri
minuman ringan karena rasa manisnya yang kurang lebih 200 kali lipat dari
sukrosa.
10) Hormon Pencernaan
o Contoh: Gastrin dan sekretin.
o Fungsi : Berfungsi sebagai hormon dalam sistem pencernaan.
 Ikatan yang bertanggunga jawab terhadap struktur protein
1. Ikatan kovalen:
o Obligasi Peptida: Ini adalah ikatan primer yang menghubungkan asam
amino dalam rantai protein. Pembentukan ikatan peptida merupakan
langkah penting dalam sintesis protein.
o Ikatan Disulfida: Terbentuk antara gugus sulfhidril (SH) dari dua residu
sistein, menghasilkan pembentukan sistin. Ikatan ini dapat terjadi dalam
satu rantai polipeptida atau antara rantai polipeptida yang berbeda. Mereka
memainkan peran penting dalam menjaga integritas struktural dan stabilitas
protein.
2. Obligasi Non-kovalen:
o Ikatan Hidrogen: Ini terbentuk karena pembagian atom hidrogen antara
nitrogen dan oksigen karbonil dari ikatan peptida yang berbeda. Secara
individual, ikatan hidrogen mungkin lemah, namun jika terdapat dalam
jumlah besar, ikatan ini memberikan stabilitas struktural yang signifikan
pada protein.
o Ikatan Hidrofobik: Dalam protein, rantai samping non-polar dari asam
amino netral cenderung berasosiasi erat satu sama lain. Meskipun bukan
ikatan yang sebenarnya, interaksi hidrofobik ini diamati dalam lingkungan
berair, menyebabkan molekul-molekul berkumpul bersama.
o Ikatan Elektrostatis: Ini timbul dari interaksi antara gugus bermuatan
negatif, seperti COO– dari asam amino asam, dan gugus bermuatan positif,
seperti NH3+ dari asam amino basa. Interaksi ini berkontribusi terhadap
stabilitas struktur protein secara keseluruhan.
o Pasukan Van der Waals: Ini adalah gaya halus yang terjadi antara molekul
yang netral secara listrik. Mereka dihasilkan dari interaksi elektrostatik
karena dipol permanen atau induksi.

 Fungsi protein
1. Aktivitas Katalitik Protein:
o Fungsi: Banyak protein berfungsi sebagai katalis, mempercepat laju reaksi
kimia.
o Makna: Dengan meningkatkan laju reaksi, protein memastikan
perkembangan berbagai jalur metabolisme yang tepat waktu, yang penting
untuk kelangsungan hidup dan pertumbuhan organis
2. Peran Struktural Protein Berserat:
o Contoh: Kolagen adalah protein berserat klasik.
o Fungsi: Ia bertindak sebagai unit struktural jaringan ikat, memberikan
kekuatan dan dukungan.
 o Pentingnya: Protein tersebut merupakan bagian integral dalam menyatukan
elemen kerangka, memastikan integritas struktural organisme.
3. Nukleoprotein dan Warisan Genetik :
o Peran: Nukleoprotein adalah pembawa informasi genetik.
o Makna: Mereka mengatur pewarisan sifat, memastikan transfer sifat genetik
dari satu generasi ke generasi berikutnya.
4. Fungsi Transportasi Protein:
o Fungsi: Protein mengatur pengangkutan berbagai senyawa melintasi
membran sel.
o Pentingnya: Peraturan ini memungkinkan sel untuk mempertahankan
konsentrasi internal senyawa tertentu, yang mungkin ditentukan hanya
melalui difusi.
5. Peran Regulasi Hormon Protein:
o Fungsi: Hormon protein mengatur pertumbuhan pada tumbuhan dan
hewan.
o Peran Tambahan: Selain pertumbuhan, mereka juga mengontrol berbagai
fungsi fisiologis, memastikan berfungsinya dan perkembangan organisme.
6. Protein dalam Plasma Darah :
o Fungsi: Plasma darah mengandung protein larut yang bermanfaat untuk
perawatan medis.
o Aplikasi: Protein ini dapat digunakan untuk mengobati syok akibat cedera
parah atau prosedur pembedahan.
7. Interferon: Protein Pelindung:
o Asal: Diproduksi oleh banyak sel eukariotik.
o Pelatuk: Produksinya sering kali merupakan respons terhadap infeksi virus,
endotoksin, rangsangan antigenik, atau organisme parasit.
o Peran: Interferon berfungsi sebagai glikoprotein pengatur, menawarkan
perlindungan terhadap potensi ancaman.
8. Sifat Antibiotik Peptida Manusia ;
o Contoh: Defensin adalah peptida yang berasal dari manusia.
o Fungsi: Mereka menunjukkan sifat antibiotik, memberikan pertahanan
terhadap mikroorganisme berbahaya

 Struktur umum protein dan peptida

1. struktur umum protein
2. Struktur umum peptida
Struktur peptida terdiri dari rangkaian pendek asam amino, yang biasanya
terdiri dari 2-50 asam amino