Enzim merupakan protein yang berfungsi sebagai katalisator untuk berbagai reaksi kimia dalam sistem biologik.

Sintesis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian besar enzim dapat diekstraksi dari sel tanpa merusak fungsinya dan hampir seluruh reaksi kimia dalam sistem biologis membutuhkan enzim sebagai katalisatornya. Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya konsentrasi enzim, konsentrasi ion hidrogen (pH), dan suhu serta konsentrasi substrat. Peningkatan konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatik dan dapat dikatakan bahwa kecepatan reaksi enzimatik berbanding lurus dengan konsentrasi enzim, semakin besar konsentrasi enzim maka reaksi yang dihasilkan akan semakin cepat (Soewoto 2000). Tabel 3 Hasil pengamatan pengaruh kadar enzim terhadap aktivitas enzim Pengenceran AB AU A/menit (v) Enzim 100x 0,034 -0,011 200x 0,008 -0,037 0,045 300x 0,037 -0,008 400x 0,046 0,001 500x 0,014 -0,031 600x 0,003 -0,042 Keterangan: AB: Serapan panjang gelombang larutan blanko AU: Serapan panjang gelombang larutan uji Grafik 3 Hubungan kecepatan reaksi enzimatik dengan konsentrasi pengenceran enzim
0.06 0.05 0.04 0.03 0.02 0.01 0 -0.01 -0.02 -0.03 -0.04 -0.05 AB AU A

Larutan yang digunakan pada percobaan ini adalah larutan pati. Larutan pati diberikan dalam jumlah yang sama ke tujuh sampel kemudian ditambahkan enzim dengan pengenceran berbeda ke enam sampel. Enzim yang digunakan untuk mengujinya adalah enzim amilase yang terdapat pada saliva yang juga biasa disebut sebagai enzim ptialin. Enzim ini digunakan karena dapat menghidrolisis

larutan pati sebagai bahan uji. Saliva yang telah didapat kemudian diencerkan menjadi 6 jenis pengenceran yang berbeda, yaitu pengenceran 100 kali, 200 kali, 300 kali, 400 kali, 500 kali, dan 600 kali, serta dibuat blanko yang tidak ditambahkan saliva. Hasil percobaan menunjukkan kecepatan reaksi yang terjadi di berbagai tingkat pengenceran enzim. Kecepatan reaksi enzimatis akan berbanding lurus dengan konsentrasi enzim yang digunakan atau dapat dikatakan semakin tinggi pengenceran enzim maka akan semakin lambat reaksi enzimatis yang berlangsung. Kecepatan reaksi dapat direpresentasikan oleh nilai absorban zat itu sendiri dan dapat dibandingkan dengan absorbans zat lain dengan catatan panjang gelombang yang digunakan sama. Semakin besar nilai absorban yang didapat maka semaki cepat laju reaksi enzimatis terjadi (Poedjiadi 2006). Kecepatan reaksi yang didapat dipresentasikan dalam bentuk grafik dan didapat bentuk grafik yang berawal dari arah kiri atas yang bergerak ke arah kanan secara fluktuatif. Kecepatan reaksi terbesar terlihat pada pengenceran 400 kali dan kecepatan reaksi terkecil terlihat pada pengenceran 600 kali. Kecepatan reaksi yang semula konstan menurun seiring dengan semakin tingginya pengenceran justru kembali naik pada pengenceran 300 kali dan 400 kali, kemudian kecepatan reaksi enzimatis kembali turun pada pengenceran 500 kali dan 600 kali. Hal ini tidak sesuai dengan Poedjiadi (2006) karena seharusnya kecepatan reaksi yang terjadi akan semakin menurun seiring dengan semakin tingginya pengenceran enzim sehingga grafik yang terbentuk akan berawal dari kiri atas dan terus bergerak turun sampai titik terendahnya di kanan bawah.