ENZIM

I.

Tujuan Percobaan
Menentukan aktifitas enzim pada berbagai kondisi

1. Pengaruh konsentrasi
2. Pengaruh pH
II. Tinjauan Pustaka
Enzim adalah proses metabolisme berperan sebagai biokatalis dalam setiap reaksi
metabolism yang terjadi pada makhluk hidup. Dalam aktifitas enzim ini dipengaruhi oleh
berbagai factor seterti konsentrasi, suhu maupun pH. Pada kondisi yang sesuai enzim ini dapat
bekerja secara optimal dalam reaksi katabolisme maupun anabolisme (Tim Dosen Biokimia,
2011).
Enzim dalam aktifitasnya bekerja secara spesifik terhadap substrat yang akan dikatalisisnya
dengan begitu kita akan dapat mengetahui berapa besar aktivitas yang dilakukan. Seperti contoh
adalah enzim yang bekerja untuk mendegrasi amilum adalah amilase. Enzim ini banyak terdapat
pada saliva, sehingga makanan yang dikunyah lama akan terasa manis karena senyawa
polisakarid akan terurai menjadi monosakarida (Tim Dosen Biokimia, 2011)
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah cirri
suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap
berbagai macam reaksi. Fungsi suatu enzim adalah sebagai katalis untuk proses biokimia yang
terjadi didalam sel maupun diluar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011
kali lebih cepat dari pada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat
berfungsi sebagai katlis yang sangat efisien, disamping itu mempunyai derajar kekhasan yang
tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energy aktivitas suatu reaksi
kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energy (energi endorgani) dan ada pula yang
menghasilkan energy atau mengeluarkan energy (eksorgonik) (Ana, Poedjadi, 2005)
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa factor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman,
kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang
berbeda-beda karena enzim adalah protein yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu
dan keasaman berubah, diluar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara
optimal atau struktur akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan

fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul
yang menurunkan ativasi enzim, sedangkan activator adalah yang meningkatkan aktifitas enzim.
Banya obat dan racun adalah inhibitor enzim (Anonim, 2009)
III. Metodologi
3.1.

Alat

1. Tabung reaksi 4 buah

2. Rak tabung
3. Gelas ukur 10 ml
4. Pipet tetes
5. Boto semprot
6. Lumping alu
7. Tabung sentrifuge
8. Penangas air
9. Stopwatch
3.2.

Bahan

1. Larutan amilum 1 %
2. Buffer pH 4,5, 7,0, 9,5.
3. Larutan iodium 10 %
4. Ekstrak tauge
5. Aqdes
3.3.

Prosedur Kerja

1. Memasukkan touge kedalam lumpang alu sampai hancur

2. Menambahkan aqades sebanyak 100 ml. kemudian touge dihancurkan membentuk homogen.
3. Menyaring ekstrak touge yang telah dihancurkan dengan kain saring.
Kemudian filtrat yang dihasilkan selanjutnya akan dimasukkan kedalam masing-masing tabung.
a.

Pengaruh pH

1. Menyiapkan 3 buah tabung reaksi mengisi larutan sebagai table berikut :

Tabun
g

Amilu

I2

m
2 ml

1 tetes

2 ml

1 tetes

pH 4,5

Buffer
pH 7,0 pH 9,5

1 ml
1 ml

3
2 ml
1 tetes
2. Menambahkan 4 ml larutan enzim kedalam masing-masing tabung.

1 ml

3. Mengamati perubahan warna dari reaksi tersebut dan menghitung waktunya.

4. Membuat kurva reaksi antara pH dan waktu reaksi.
b. Pengaruh konsentrasi
1. Menyiapkan 3 buah tabung reaksi dan mengisi larutan seperti tabel berikut :
Tabung

Amilu

Aqades

Buffer pH 7 I2

Enzim

m
2 ml

6 ml

1 ml

1 tetes

2 ml

2 ml

4 ml

1 ml

1 tetes

4 ml

2 ml

2 ml

1 ml

1 tetes

6 ml

2. Mengocok larutan, setelah itu mendiamkan pada suhu kamar

3. Mengamati perubahan warna dari larutan dan menghitung waktunya
4. Membuat kurva reaksi antara konsentrasi enzim dan waktu reaksi

IV. Hasil Pengamatan

a. Pengaru pH
Ph Buffer
4,5

Waktu (s)
25,33

7,0

26,61

9,0

27,41

b. Pengaruh konsentrasi
ml enzim
2 ml

Waktu (s)
33,83

4 ml

14,26

6 ml

11,53

V. Analisa Data
Rumus V= 1T
1. Pengaruh pH 4,5
a.

Buffer Ph 4,5
V= 1T = 125,33 = 0,039 = 3,9 . 10-2

b. Buffer pH 7,0
V = 1T = 122,61 = 0,044 = 4,4 . 10-2

c. Buffer pH 9,5
V = 1T = 127,41 = 0,036 = 3,6 . 10-2

2. Pengaruh konsentrasi
a.

Volum 2 ml
V = 1T = 133, 83 = 0.029 = 2,9 . 10-2

b. Volume 4 ml
V = 1T = 114,21= 0,070 = 7 . 10-2
c.

Volume 6 ml
V = 1T = 111,53 = 0,086 = 8,6 . 10-2

Kurva

VI. Pembahasan
Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis(senyawa yang mepercepat
proses tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Adapun tujuan ingin di ketahui yaitu
menentukan aktivitas enzim pada pengaruh pH dan pengaruh konsentrasi, dan enzim yang
digunakan yaitu enzim yang terdapat pada tauge. Sebagian besar enzim adalah protein, namun
tidak semua protein adalah enzim. Enzim bekerja secaara spesifik dan bekerja pada pH dan suhu
tertentu.
Pada perlakuan pertama yaitu mengenai pengaruh pH terhadap kerja enzim, dimana
larutan buffer yang memiliki kadar pH yang berbeda-beda yaitu pH(4,5) ,(7), dan (9,5) di
masukkan kedalam 3 tabung kemudian menambahkan amilum 2 ml selanjutnya menambahkan
lagi dengan larutan iodium, dimana amilum adalah polisakarida yang terbentuk dari jutaan
molekul maltose yang berbentuk spiral, dan akan mengurung iodium dalam spiralnya sehingga
terbentuk warna biru gelap,kemudian di tambahkan dengan ekstra tauge yang mana kandungan
enzim amilase yang terdapat pada ekstra tauge akan mengubah amilum menjadi D-glukosa.
Adapun hasil yang di peroleh pada masing-masing pH yaitu, pH 4,5 ialah 3,910 -2, pada
pH 7 ialah 4,410-2 dan untuk pH 9,5 ialah 3,610-2 sehingga dapat di lihat bahwa enzim bekerja
dengan baik pada pH yang tidak terlalu asam dan tidak terlalu basa.
Selanjutnya mengetahui pengaruh konsentrasi terhadap kerja enzim, dimana hasil yang
di peroleh dari pengaruh konsentrasi adalah volume 2 ml ialah 2.10-2, volume 4 ml ialah 7.10-2
dan volume 6 ml ialah 8,6.10-2. Pada perlakuan ini masing-masing tabung di tambahkan dengan
amilum,aqades,buffer pH7,iodium dan enzim dengan konsentrasi yang berbeda. Bahwa dapat di
lihat semakin rendah konsentrasi enzim maka kerja enzim tersebut lambat, begitu pula bila
konsentrasi enzim terlalu tinggi maka kerja enzim tersebut cepat. Hal ini dapat dilihat dari hasil
pengamatan di mana larutan yang konsentrasi enzimnya 2 ml lebih cepat kerja enzimnya

dibandingakan dengan konsentrasi enzimnya 4 ml dan 6 ml. Sehingga dapat di ketahui

rendahnya konsentrasi enzim sangat mempengaruhi system kerja enzim itu sendiri.
Adapun tujuan dari penambahan iodium untuk mengetahui waktu reaksi dari larutan
tersebut sampai mengalami perubahan warna menjadi warna putih. Penambahan larutan buffer
dengan pH7 bertujuan agar enzim tersebut,dapat bekerja , karena diketahui bahwa enzim dari
tauge dapat bekerja dengan baik pada pH normal.
Pada kurva yang di peroleh melalui percobaan dapat di lihat bahwa aktivitas enzim
paling tinggi pada pH 7,0. Hal ini menunjukkan bahwa pada pH 7,0 enzim memliki aktivitas
maksimum,sehingga pH optimum untuk enzim amilase pada ekstrak touge adalah 7,0 seperti
yang terlihat pada kurva hubungan pH dengan laju reaksi (aktivitas enzim).
VII. Penutup
A. Kesimpulan
Berdasarkan hasil percobaan di simpulkan bahwa :
1. Pengaruh konsentrasi terhadap aktivitas enzim yaitu semakin tinggi pH maka aktifitas enzim
2.

semakin lambat.
Pengaruh konxentasi terhadap aktivitas enzim yaitu semakin tinggi konsentrasi maka aktifitas

enzim semakin lambat.

3. Sifat kerja enzim sangat di pengaruhi oleh pengaruh suhu,konsentrasi, dan pH.
4. pH optimum untuk enzim amilase pada ekstra tauge adalah pH 7,0.
5. Aktifivitas enzim dan konsentrasi enzim memiliki hubungan perbandingan yang lurus dimana
semakin besar konsentrasi maka tinggi aktivitas enzim tersebut.
B. Saran
Untuk percobaan selanjutnya agar alat dalam laboratorium di perbanyak lagi
sehingga praktikum dapat bekerja dengan baik.

DAFTAR PUSTAKA
Anonim.2009.Enzim.(http: //id.Wikipedia.org/Wiki/enzim) Diakses 26 Oktober 2011
Poedjadi,Ana dkk.2005.Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : Universitas Indonesia (UI-Press)
Tim Dosen Biokimia. 2011. Penuntun Praktikkum Biokimia. Universitas Tadulako : Palu

LAPORAN PRAKTIKUM
BIOKIMIA II
PERCOBAAN II
ENZIM
OLEH :
CHOI RUDDIN
007 014 0149
PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA
JURUSAN PENDIDIKAN MATEMATIKA DAN IPA
FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN
UNIVERSITAS CENDERAWASIH
JAYAPURA
2010
LAPORAN PRAKTIKUM
PERCOBAAN II
ENZIM

A. TINJAUAN TEORI
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Molekul awal yang
disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis
produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua
proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu
arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.
Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa
turunan melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah,
sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi
membutuhkan waktu lebih lama.
Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja
pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap
enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim -amilase hanya dapat digunakan pada proses
perombakan pati menjadi glukosa.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman,
kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang
berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu
dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara
optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim
kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor
adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang
meningkatkan aktivitas enzim.
Konsentrasi enzim juga mempengaruhi kecepatan reaksi. Semakin besar konsentrasi enzim
semakin cepat pula reaksi yang berlangsung. Dengan kata lain, konsentrasi enzim berbanding
lurus dengan kecepatan reaksi. Sisi aktif suatu enzim dapat digunakan berulang kali oleh banyak
substrat. Substrat yang berikatan dengan sisi aktif enzim akan membentuk produk. Pelepasan
produk menyebabkan sisi aktif enzim bebas untuk berikatan dengan substrat lainnya. Oleh
karenanya dibutuhkan sejumlah kecil enzim untuk mengkatalis sejumlah besar substrat.
Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya
peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja,penambahan
substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut. Kondisi ini disebut
konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut dengan kecepatan reaksi telah mencapai
maksimum (V max). banyaknya molekul substrat yang dapat diubah menjadi produk oleh suatu
molekul enzim selama satu menit lihat table dibawah ini.
Jumlah pergantian substrat pada enzim.

B. PROSEDUR KERJA
1. Alat

Tabung Reaksi dan Rak

Pipet Tetes

Hot Plate

Pipet Ukur

Gelas Ukur

Penjepit Tabung

2. Bahan

Larutan Amilum

Enzim Amilase (ludah)

Larutan Iodium

Pereaksi Benedict

3. Gambar Alat Utama

Tabung Reaksi dan Rak

Pipet Tetes

C. HASIL PENGAMATAN
-

Pengaruh Konsentrasi Enzim terhadap Perombakan suatu Substrat

Tabung

II

III

Konsentrasi
Substrat

Konsentrasi
Enzim

Amilum

Amilase

2 mL

0,5 mL

Amilum

Amilase

2 mL

1,0 mL

Amilum

Amilase

2 mL

1,5 mL

Perubahan Warna
Uji Iodium
Uji Benedict
Warna yang semula Warna coklat muda
putih keruh menjad
kuning kecoklatan,
ada endapan coklat.
Warna kuning muda, Warna coklat kuning
endapan coklat

Warna kuning lebih Warna coklat tua,

tua dan endapan
kental.
coklat

Pengaruh Konsentrasi Substrat terhadap Aktivitas Enzim

Tabung

Konsentrasi
Substrat

Konsentrasi
Enzim

Amilum

Amilase

Perubahan Warna
Uji Iodium
Warna awal putih
keruh menjadi coklat
muda

Uji Benedict
Larutan menjadi
warna hijau
kekuningan

II

III

IV

1 mL

1,0 mL

Amilum

Amilase

2 mL

1,0 mL

Amilum

Amilase

4 mL

1,0 mL

Amilum

Amilase

6 mL

1,0 mL

Endapan putih yang Larutan berwarna

terbentuk menjadi
coklat kehijauan
bintik2 hitam
Warna menjadi
Larutan berwarna
coklat tua dan sedikit coklat muda
endapan
Warna menjadi
Larutan berwarna
coklat tua dan lebih merah bata
banyak endapan

D. PEMBAHASAN
Reaksi enzimatis merupakan suatu reaksi dengan menggunakan penambahan katalis enzim.
Enzim berfungsi untuk mempercepat suatu reaksi kimia organik. Salah satu faktor yang
mempengaruhi kerja dari enzim adalah konsentrasi, yaitu baik dari konsentrasi enzim itu sendiri
maupun dari konsentrasi substrat.
Berdasarkan data hasil percobaan pada pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan suatu
substrat. Diketahui bahwa semakin besar konsentrasi enzim yang ditambahkan menunjukkan
warna yang berbeda pada setiap tabung. Pada uji warna dengan menggunakan metode uji iodium
yaitu Identifikasi warna dari tabung pertama sampai ketiga yaitu kuning kecoklatan, coklat
muda, dan coklat tua. Sedangkan pada uji benedict menunjukkan bahwa terbentuk endapan
dengan warna endapan yang berbeda dari tabung satu sampai tabung tiga, yaitu endapan coklat
muda, coklat kuning, dan coklat tua. Jadi, dapat dijelaskan bahwa; Pada konsentrasi substrat
tertentu, bertambahnya konsentrasi enzim secara bertingkat menaikkan kecepatan reaksi
enzimatis. Dengan kata lain, semakin besar volume atau konsentrasi enzim, semakin tinggi pula
aktivitas enzim dalam memecah substrat yang dikatalisis.
Pada percobaan uji pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim, dengan uji iodium
kurang memberikan warna yang jelas pada masing-masing tabung. Karena pereaksianya dengan
menggunakan plat tetes. Sedangka pada uji benedict perbedaan adanya endapan dan warna yang
diberikan cukup memberikan gambaran yang jelas yaitu dari tabung pertama sampai yang
keempat endapan yang terbentuk berturut-turut yaitu endapan berwarna hijau, coklat kehijauan,

coklat muda, dan merah bata. Dari hasil percobaan tersebut penambahan substrat dengan
konsentrasi berbeda pada konsentrasi enzim yang sama masih menunjukkan aktivitas enzim yang
normal. Sedangkan Pada literatur Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan
meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua
enzim bekerja,penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih
lanjut. Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut dengan kecepatan
reaksi telah mencapai maksimum (V max).

E. SIMPULAN
Bertambahnya konsentrasi enzim secara bertingkat menaikkan kecepatan reaksi enzimatis.
Dengan kata lain, semakin besar volume atau konsentrasi enzim, semakin tinggi pula aktivitas
enzim dalam memecah substrat yang dikatalisis.
Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya
peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja, penambahan
substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut. Kondisi ini disebut
konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut dengan kecepatan reaksi telah mencapai
maksimum (V max).
F. REKOMENDASI
Penelitian ini menambah pengetahuan praktikan bahwa saliva merupakan suatu enzim. Dan
enzim dapat mengkatalisis karbohidrat menjadi glukosa.

G. JAWABAN PERTANYAAN
1. Aktifitas enzim optimal pada konsentrasi (volume) enzim 1,5 mL. Karena bertambahnya
konsentrasi enzim akan menjadikan aktivitas enzim dalam memecah substrat yang dikatalisis
akan bertambah pula.
2. Aktifitas enzim optimal pada konsentrasi (volume) substrat 6 mL. Karena semakin tinggi
konsentrasi substrat, maka aktifitas enzim semakin meningkat.

H. REFERENSI

Ngili, Yohanes. 2010. Buku Penuntun Praktikum Biokimia. Jayapura : Universitas

Cenderawasih.
Moko. PENGARUH KONSENTRASI SUBSTRAT TERHADAP AKTIVITA ENZIM/
PENETAPAN NILAI KM dan Vmaks C2 AB/Apt.htm. (09-10-10)
Panduan Praktikum Biokimia II, Program Studi Pendidikan Kimia : UNCEN

Wikipedia bahasa indonesia/Enzim.htm (09-10-10)

I.

Judul

: Pegaruh pH dan Kosentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim

II. Hari/Tanggal Percobaan

: Senin/8 Oktober 2012

III. Hari/Tanggal Selesai Percobaan

: Senin/8 Oktober 2012

IV. Tujuan Percobaan :

1. Membuktikan bahwa pH mempengaruhi aktivitas Enzim.
2. Membuktikan bahwa kosentrasi enzim mempengaruhi aktivitas enzim.
V. Dasar Teori :
Enzim adalah sekelompok protein yang berperan sebagai pengkatalis dalam reaksi-reaksi
biologis. Enzim dapat juga didefenisikan sebagai biokatalisator yang dihasilkan oleh jaringan
yang berfungsi meningkatkan laju reaksi dalam jaringan itu sendiri. Semua enzim yang diketahui
hingga kini hampir seluruhnya adalah protein. Berat molekul enzim pun sangat beraneka ragam,
meliputi rentang yang sangat luas (Suhtanry & Rubianty, 1985).
Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim
diberi nama menurut nama substratnya, misalnya urease, arginase dan lain-lain. Di samping itu
ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama misalnya pepsin, tripsin dan lain-lain.
Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam
enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia di mana enzim memegang
peranan.
Enam golongan tersebut ialah (Poedjiadi, 2006):
1. Oksidoreduktase
2. Transferase
3. Hidrolase
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase
Dalam mempelajari mengenai enzim, dikenal beberapa istilah diantaranya holoenzim,
apoenzim, kofaktor, gugus prostetik, koenzim, dan substrat. Apoenzim adalah suatu enzim yang
seluruhnya terdiri dari protein, sedangkan holoenzim adalah enzim yang mengandung gugus
protein dan gugus non protein. Gugus yang bukan protein tadi dikenal dengan istilah kofaktor.
Pada kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan sukar terurai dalam larutan yang disebut
gugus prostetik dan adapula yang tidak terikat kuat pada protein sehingga mudah terurai yang
disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim, keduanya merupakan bagian yang
memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Substrat merupakan zat-zat yang diubah atau
direaksikan oleh enzim (Poedjadi, 2006).
Enzim meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk dan
pereaksi. Pada keadaaan kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan

bergantung pada pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi yang normal, suatu enzim tidak
mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim.
Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak menguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim tidak
dapat mengubahnya (Salisbury, 1995).
Sebagai mana protein pada umumnya, molekul enzim juga mempunyai struktur tiga
dimensi. Diantaranya jenis-jenis struktur tersebut, hanya satu saja yang mendukung fungsi enzim
sebagai biokatalisator, diantaranya jenis-jenis struktur tersebut, diperlukan suhu dan pH yang
sesuai. Apabila kedua faktor tersebut tidak terpenuhi, enzim akan kehilangan sifat dan
kemampuannya (Sadikin, 2002).
Secara singkat, sifat-sifat enzim tersebut antara lain (Dwidjoseputro, 1992) :
1. berfungsi sebagi biokatalisator
2. merupakan suatu protein
3. bersifat khusus atau spesifik
4. merupakan suatu koloid
5. jumlah yang dibutuhkan tidak terlalu banyak
6. tidak tahan panas
Fungsi enzim sebagai katalis untuk reaksi kimia dapat terjadi baik didalam maupun diluar
sel. Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Suatu enzim dapat bekerja
108 sampai 1011 kali lebih cepat dibandingkan laju reaksi tanpa katalis. Enzim bekerja sebagai
katalis dengan cara menurunkan energi aktivasi, sehingga laju reaksi meningkat (Poedjadi,
2006).
Enzim-enzim hingga kini diketahui berupoa molekul-molekul besar yang berat
molekulnya ribuan. Karena enzim tersebut dilarutkandalam air, maka akan menjadi suatu koloid
Beberapa enzim, diketahui memiliki kemampuan untuk mengubah substrat menjadi hasil akhir
dan sebaliknya, yaitu mengubah kembali hasil akhir menjadi substrat jika kondisi lingkungan
berubah. Contohnya adalah enzim-enzim dari golongan protease dan urase serta beberapa jenis
enzim lainnya (Dwidjoseputro, 1992).
Suatu enzim hanya dapat bekerja spesifik pada suatu substrat untuk suatu perubahan
tertentu. Misalnya, sukrase akan menguraikan rafinosa menjadi melibiosa dan fruktosa,
sedangkan oleh emulsin, rafinosa tersebut akan terurai menjadi sukrosa dan galaktosa (Salisbury,
1995).
Seperti halnya katalisator, enzim juga dipengaruhi oleh temperatur. Hanya saja enzim ini
tidak tahan panas seperti katalisator lainnya. Kebanyakan enzim akan menjadi non aktif pada
suhu 500C (Poedjiadi, 2006).
Apabila suhu terlalu tinggi, struktur tiga dimensi enzim akan rusak, sehingga substrat
tidak lagi dapat terikat dengannya. Dengan demikian enzim tersebut tidak akan dapat
menjalankan fungsinya lagi sebagai biokatalisator. Pada umumnya denaturasi ini bersifat tidak
terbalikan atau permanen (Salisbury, 1995).
Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim diantaranya adalah
(Dwidjoseputro, 1992) :
1. Suhu
Oleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi suhu maka reaksi menggunakan katalis enzim
dapat dipengaruhi oleh suhu. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein maka kenaikan
suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktif enzim akan terganggu sehingga konsentrasi
dan kecepatan enzim berkurang.
2. pH

3.

4.

5.

a.
b.
c.
a.
b.
c.
d.
e.
f.

Umumnya enzim efektifitas maksimum pada pH optimum, yang lazimnya berkisar antara pH
4,5-8.0. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif
secara irreversibel karena menjadi denaturasi protein.
Kosentrasi Enzim
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada
konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksibertambah
dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
Kosentrasi Subtrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepat
reaksi. Akan tetapi, pada batas tertentu tidak terjadi kecepatan reaksi, walaupn konsenrasi
substrat diperbesar.
Zat-Zat Penghambat
Hambatan atau inhibisi suatu reaksi akan berpengaruh terhadap penggabungan substrat pada
bagian aktif yang mengalami hambatan. Dalam banyak sistem akibat suhu tes reaksi enzim
adalah mirip dengan tabiat bahwa laju reaksi meningkat dengan kenaikan suhu dan akhirnya
enzim kehilangan semua aktivitas jika protein menjadi rusak akibat panas. Banyk enzim
berfungsi optimal dalam batas-batas suhu antara 25-370C. Akibat dari pH terhadap suatu reaksi
enzim menjadi rumit oleh beberapa factor yang dapat saling bersaing. Laju rekasi berkurang di
kedua sisi pH optimum untuk setiap kombinasi dari tiga alasan yang mungkin (Page, 1989) :
Protein enzim dapat mengalami denaturasi akibat pH ektrem tinggi atau rendah.
Protein enzim dapat memerlukan gugus-gugus asam amino yang terionisasi pada rantai samping
yang mungkin aktif hanya pada suatu keadaan ionisasi
Substrat dapat diperoleh atau kehilangan proton dan reaktif dalam hanya satu bentuk muatan.
Kelebihan enzim sebagai katalis antara lain (Suhtandry, 1985) :
Mempunyai tenaga katalitik yang jauh lebih besar
Spesifikasi pada substrat sangat besar sekali
Mempercepat reaksi tanpa produksi samping
Berjalan pada suhu temperatur normal
Bekerja dengan urutan reaksi tertentu
Reaksi menyimpan dan menghasilkan reaksi kimia lain.

VI. Alat dan Bahan

No

Alat

Jumlah

.
1

Spektofotometer

1 set

Tabung reaksi

10 buah

Termometer

1 buah

Gelas Ukur

2 buah

Labu Ukur

1 buah

Pipet tetes

2 buah

Kaki tiga

1 buah

Pembakar spirtus

1 buah

No

Bahan

Jumlah

.
1

Air liur sebagai sumber amylase

1 ml

Larutan pati 0,4 mg/ml

2 mL

Larutan pati 0,4 mg/ ml dilarutkan dalam

@ 1mL

berbagai ph (1,2,3,7,9)
4

Larutan Iodium

@ 1 mL

Aquades

secukupnya

IX.

PEMBAHASAN
1. Percobaan Pengaruh pH terhadap konsentrasi enzim
Pada praktikum yang berjudul pengaruh pH dan konsentrasi terhadap aktivitas enzim.
Percobaan yang pertama, yaitu pengaruh pH terhadap aktivitas enzim. Setelah mengambil air
liur dari seorang praktikan kira kira 0,5 mL. Kemudian air liur tersebut dimasukkan
kedalam labu ukur dan diencerkan 100 kali dengan cara ditambahkan aquades sampai tanda
batas, sehingga dihasilkan larutan enzim pengenceran 100 kali.
Setelah itu memulai percobaan dengan menyiapakan 5 tabung reaksi, yang masing
masing diisi dengan larutan pati pH 1 untuk tabung reaksi pertama, larutan pati pH 3 untuk
tabung reaksi yang kedua, larutan pati pH 5 untuk tabung reaksi yang ketiga, larutan pati pH
7 untuk tabung reaksi keempat, dan larutan pati pH 9 untuk tabung reaksi yang kelima.
Larutan pati pH 1,3,5,7 dan 9 jernih tak berwarna. Kemudian masing maisng tabung reaksi
diisi dengan 0,2 mL larutan enzim pengenceran 100 kali. Setelah larutan berbagai pH
dicampurkan dengan larutan enzim pengenceran 100 kali, masing masng larutan dalam
tabung reaksi jernih tak berwarna. Setelah itu masing masing larutan dalam tabung reaksi
ditambahkan 1 mL larutan iodium, menghasilkan larutan jernih tak berwarna. Kemudian
ditambahkan kepada masing masing tabung reaksi 8 mL aquades. Setelah sema larutan
tercampur, masing masing larytan dalam tabung reaksi 1,2,3,4 dan 5 dibaca absorbansinya.
Akan tetapi sebelum mengukur absorbansi kita membutuhkan panjang gelombang
maksimum, untuk itu kita mengambil larutan pati pH 5 untuk menentukan panjang
gelombang maksimumnya. Dari pengukuran panjang gelombang maksimum untuk percobaan
kami adalah 351 nm, sedangkan menurut toeri panjang gelombang enzim amylase rentangnya
dari 300-600 nm. Panjang gelombang yang dihasilkan ini digunakan untuk membaca nilai
asorbansi tiap tiap larutan pada tabung reaksi .Untuk tabung reaksi yang pertama yaitu
larutan pati pH 1 menghasilkan nilai absorbansi sebesar 0,620 nm. Untuk tabung reaksi yang
kedua yaitu larutan pati pH 3 menghasilkan nila absorbansi sebesar 0,293 nm. Selanjutnya
untuk tabung reaksi yang ketiga yaitu larutan pati pH 5 menghasilkan nila absorbansi sebesar
0,206 nm. Untuk tabung reaksi yang keempat yaitu larutan pati pH 7 menghasilkan nilai
absorbansi sebesar 0,171 nm. Dan untuk tabung reaksi yang kelima yaitu larutan pati pH 9
menghasilkan nilaI absorbansi sebesar 0,232 nm. Kemudian untuk membandingkan hasil
absorbansi masing masing larutan dari berbagai pH dalam percobaan ini digunakan larutan
pembanding yaitu yang disebut larutan blanko. Untuk membuat larutan blanko pertama 1 mL
larutan pati dimasukkan kedalam tabung reaksi kemudian ditambahkan 1mL larutan iodium
dan 8 mL aquades. Campuran larutan dalam tabung reaksi ini menghasilkan larutan jernih tak
berwarna. Setelah itu lautan tersebut diukur absorbansinya dengan panjang gelombang 351
nm, menghasilkan absorbansi sebesar 0,214 nm. Hasil absorbansi larutan blanko ini
mendekati hasil absorbansi larutan pati pH 5.
Tabel 1. Pengaruh pH terhadap aktivitas Enzim
pH

0.62

0.293

0.206

0.171

0.232

A blanko

0.214

Gambar 1. Pengaruh pH terhadap aktivitas Enzim

Dari hasil nilai absorbansi diatas membuktikan bahwa kerja enzim dipengaruhi oleh
pH. Semakin besar nilai pH akan menghasilkan nilai absorbansi yang semakin nkecil. Hal ini
tidak sesuai dengan toeri yang menyebutkan bahwa semakin besar nilai pH semakin besar
pula nilai absorbansi yang dihasilkan. Adanya besar pH tertentu memungkinkan enzim
bekerja secara maksimum, hal ini yang disebut dengan pH maksimum. Dari percobaan kami
pH maksimum adalah pada pH 1, hal ini belum sesuai dengan teori karena kerja enziim
antara pH 5-7. Selain kerja pH juga mempegaruhi kerja enzim, tetapi jika nilai pH optimum
melebihi pH substrat hal ini juga akan menyebabkan kerja enzim menurun.
2. Percobaan Pengaruh konsentrasi enzim terhadap konsentrasi enzim
Pada percobaan ini, kami menggunakan larutan pati sebagai substratnya. Pertama, air
liur sebagai sampel yang mengandung enzim amilase kami encerkan menjadi 100 kali, 200
kali, 300 kali, 400 kali dan 500 kali. Sehingga didapatkan konsentrasi pada masing masing
sampel. Setelah itu diambil 6 tabung reaksi, untuk tabung rekasi pertama sampai kelima diisi
dengan larutan enzim dengan konsentrasi hasil yang berbeda dari hasil pengenceran. Untuk
tabung ke enam tidak ditambahkan enzim yang digunakan sebagai larutan blanko.
Larutan pati merupakan polisakarida sehingga dapat dihdrolisis oleh enzim amilase
sehingga dapat membentuk glukosa. Setelah itu, ditambahkan masing-masing 1 mL larutan
iodium pada keenam tabung reaksi yang berfungsi sebagai indikator ada atau tidaknya
polisakarida pada masing-masing larutan. Kemudia, ditambahkan 8 mL aquades yang
berfungsi untuk mengurangi kepekatan warna yang ada pada larutan sehingga dapat diukur
panjang gelombangnya. Pada sampel tersebut dapat diukur pada = 351 nm. Selanjutnya
pada keenam tabung tersebut diukur ansorbansinya, kemudian diukur nilai A :
Tabel 2. Pengaruh kosentrasi Enzim terhadap Aktivitas Enzim
pengenceran
A
No
A blanko
A uji
100 X
0,227
1
0.640
0.413
2
3

200 X
300 X

0.546
0.780

0.319
0.553

400 X

0.996

0.769

500 X

0.419

0.192

Dari tabel diatas didapatkan kurva hubungan antara konsentrasi dengan absorbansi dibawah
ini :

Gambar 2. Pengaruh Kosentrasi Enzim terhadap Aktivitas Enzim

Kurva tersebut tidak sesuai dengan teori yaitu semakin tinggi konsentrasi seharusnya
aktivitas enzim akan semakin besar. Aktivitas tersebut diyunjukkan pada A(absorbansi).
Sehingga, seharusnya kurva membentuk garis dari kiri atas menuju ke kanan bawah. Hal ini
dikarenakan pada waktu memasukkan Iodium, iodium harus dipanaskan dahulu dalam
penangas, padahal kebanyakan enzim akan menjadi non aktif pada suhu 500C, sehingga
memungkinkan aktivitas enim tidak terjadi secara maksimal. Apabila suhu terlalu tinggi,
struktur tiga dimensi enzim akan rusak, sehingga substrat tidak lagi dapat terikat dengannya.
Dengan demikian enzim tersebut tidak akan dapat menjalankan fungsinya lagi sebagai
biokatalisator. Kemungkinan lainnya adalah pengaruh enzim yang digunakan sebagai sampel
kurang baik, karena dipengaruhi oleh keadaan jasmani seserang yang diambil sebagai sampel.
X. KESIMPULAN
1. pH terbukti mempengaruhi aktivitas enzim.
2. Kosentrasi Enzim belum terbukti mempengaruhi aktivitas enzim.

XI. Jawaban Pertanyaan

1. Buatlah kurva yang menggambarkan hubungan antara kecepatan reaksi enzimatik (V=
A/menit) dengan pH?

2. Buatlah kurva kosentrasi/pengenceran enzim dengan kecepatan reaksi enzimatik (V=

A/menit)?

XII.Daftar Pustaka
Dwidjoseputro, D.1992, Pengantar Fisiologi Tumbuhan. Jakarta : Gramedia Pustaka Utama.
Page, D. S. 1989. Prinsip-Prinsip Biokimia edisi II. Jakarta : Erlangga.
Poedjiadi, Anna. 2006. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : Universitas Indonesia PRESS.
Salisbury, F.B. dan Ross, C.W.1995. Fisiologi Tumbuhan Jilid 2. Bandung : ITB Press.
Suhtanry, Rubianty. 1985. Kimia Pangan. Makassar : Badan Kerja Sama Perguruan Negeri
Indonesia Bagian Timur.
Tim Dosen Biokimia I. 2008.Penuntun Praktikum FISIOLOGI TUMBUHAN II. Makassar:

BAB I
Pendahuluan
Enzim merupakan katalisator biologis yang bertanggung jawab untuk mendukung semua
reaksi kimia sel dalam mempertahan homeostatis. Katalisator dapat berupa enzim maupun
senyawa bukan enzim yaitu berupa logam. Karena perannya dalam mempertahankan proses
kehidupan, pemeriksaan dan pengaturan obat-obatan yang mempengaruhi kerja enzim
menjadi kunci utama dalam diagnosis klinis dan terapi. Komponen makromolekul semua
enzim adalah protein, kecuali kelas katalisator RNA yang disebut ribozim. Ribozim
merupakan molekul asam ribonukleat yang mengkatalis reaksi pada ikatan fosfodiester pada
RNA. Katalisator enzim berbeda dengan katalisator yang terbuat dari logam.
Pada dasarnya sel yang hidup melakukan aktivitas biokimia yang disebut metabolisme,
dan proses ini sangat dipengaruhi keberlangsungannya oleh suatu enzim. Aktivitas sel seperti
penggantian sel yang rusak, konversi sumber makanan menjadi energy, pengeluaran sisa-sisa
metabolism, proses reproduksi dan semua aktivitas tubuh seperti mobilisasi, semuanya
memerlukan enzim untuk proses normal.
Kebanyakan reaksi enzimatik bersifat reversibel. Enzim merupaka protein yang berfungsi
untuk mempercepat reaksi dengan jalan menurunkan energy aktivasi dan tidak mengubah
kesetimbangan reaksi. Enzim bersifat sangat spesifik, ia juga ditemukan pada semua jaringan
dan cairan tubuh. Hampir seluruh proses kehidupan tergantung pada aktivitas enzim.
Tinjauan pustaka
Enzim Adalah sekelompok protein yang berfungsi sebagai katalisator untuk berbagai
reaksi kimia dalam sistim biologic. Hampir semua reaksi kimia dalam sistim biologis
dikatalis oleh enzim. Sisnteis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian nesar enzim dapat
diekstraksi dari sel tanpa merusak fungsinya.
Enzim biasa juga disebut sebagai suatu protein yang mempunyai struktur tiga dimensi
yang mampu mengkatalisis reaksi-reaksi biologis. Untuk mengaktifkan kerja enzim
dibutuhkan adanya kofaktor, seperti ion logam, koenzim atau spesies yang lain. Enzim
menaikan laju reaksi karena enzim dapat menurunkan energi aktifasi substrat yang terlibat
dalam reaksi. Enzim bekerja optimal dalam kondisi yang optimal, diatas kondisi optimal
aktifitas katalis enzim akan berkurang, demikian pua dibawah kondisi optimal aktivitas
katalitiknya akan menjadi kurang optimal.

Semua enzim pada hakekatnya adalah protein. Beberapa diantaranya mempunyai

struktur agak sederhana, sedangkan sebagian besar lainnya memiliki struktur rumit. Oleh
karena enzim adalah protein, maka interaksi antara enzim dengan molekul lain, sama halnya
dengan protein ditentukan oleh asam amino-asam amino yang ada dalam permukaan yang
berhubungan dengan medium. Sifat-sifat permukaan enzim dipengaruhi oleh larutan
disekitarnya. Gugus-gugus fungional enzim menggambarkan sifat asam-basa dan
kelarutannya.
Suhu, pH, konsentrasi substrat, serta konsentrasi enzim sangat mempengaruhi aktifitas
katalitik enzim. Masing-masing enzim memiliki kondisi optimal. Aktivitas katalitik enzim
dipengaruhi oleh adanya inhibitor. Ada tiga jenis inhibitor yaitu:
-

Inhibitor bersaing

Indibitor tidak bersaing, dan

Inhibitor bukan bersaing

Satu unit aktivitas enzim didefinisikan sebagai jumlah enzim yang dapat
menghasilkan enzim sebanyak mol setiap detik pada kondisi percobaan. Selanjutnya satu
unit aktivitas spesifik enzim didefinisikan sebagai jumlah enzim yang dapat menghasilkan
satu mol produk setiap detik per gram protein enzim.
Dalam mulut manusia terdapat enzim amylase yang memiliki tugas-tugas yang
penting dalam proses reksi enzimatik untuk kepentingan metabolisme tubuh.
Berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis, enzim dapat dibagi menjadi enam
golongan uatama, yaitu:
1. Oksidoreduktase: kelompok enzim yang mengerjakan reaksi oksidasi dan reduksi
2. Transferase: kelompok enzim yang berperan dalam reaksi pemindahan suatu gugus
dari suatu senyawa kepada senyawa lain.
3. Hidrolase: Kelompok emzim yang berperan dalam reaksi hidrolisis
4. Liase: Kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi adisi atau pemecahan ikatan
rangkap
5. Isomerase: kelompok enzim yang mengkatalisis perubahan konformasi molekul
(isomerisasi)

6. Ligase(Sintetase): kelompok enzim yang mengkatalisis pembentukkan ikatan

kovalen
Secara keseluruhan, enzim mempunyai dua bagian utama yaitu: bagian protein
(apoenzim) dan bagian ion protein (koenzim). Apoenzim merupakan suatu polipeptida yang
mempunyai struktur kwarterner atau tersier dengan urutan atau komposi asam amino tertentu
dan rantai polipeptida tersebut distabilkan oleh ikatan kimia yang terjadi yang dari gugus
sampaing pada asam aminonya. Ikatan kimia yang terjadi merupakan ikatan sulfide, ikatan
hydrogen, dan ikatan Van der Wals.
Maksud dan tujuan
a.

mengetahui kerja enzym yang dipengaruhi oleh PH dan suhu

mengetahui amilase taoge dan kacang hijau

Alat dan Bahan

A.alat
1.tabung reaksi
2.pipet tetes
3.kaki tiga
4.spirtus
5.gelas ukur
6.temperatur
7.cawan porselin
B.bahan
1. Larutan buffer
2. Larutan amilum
3. Larutan enzyma diastase
4. Larutan jod
5. Amilum
6. Nextrin
7. Ekstrak kacang hijau
8. Ekstrak taoge

LANGKAH KERJA
Pengaruh PH terhadap aktivitas enzima diastosa

Siapkan 3 tabung reaksi yang bersih,kemudian isilah masing-masing seperti yang tercantum
dibawah ini

No

Larutan buffer

substrat

tabung
1

6 ml larutan buffer

3 ml larutan

pH=4
6 ml larutan buffer

amilum 1%
3 ml larutan

pH=6
6 ml larutan buffer

amilum 1%
3 ml larutan

pH=8

amilum 1%

Kemudian dalam masing-masing tabung di tambahkan 1 ml larutan enzima diastase dan

campur baik-baik,catat waktu pada saat menambahkan larutan tersebut.

Inkubasikan pada penangas air yang suhunya 40%.

Setiap 3 menit amati tabung 1,2,3 dengan cara mengambil 2 tetes larutan yang dibuat,
teteskan pada cawan porselin kira-kira 2 tetes larutan 0,01 N jodium.

Catat perubahan warnanya dengan (ambil tabung lain ):

o Amilum ditambah jod

o Dextrin ditambah jod
o Glikogen ditambah jod

Hasil akhir pada tabung 1,2,3 diuji dengan larutan benedict 2 ml.

Pengaruh suhu terhadap aktifitas enzima diiastase.

Siapkan 6 tabung reaksi yang bersih.

Masing-masing di isi amilum 1% sebanyak 2 ml dan masing-masing ditambah larutan

diastase sebanyak 2 ml.

Siapkan penangas air dengan suhu400 C dan 1000 C.

Tabung ke 1 dan 2 di inkubasikan pada suhu 400 C selama 30 menit.

Tabung ke 3 dan 4 di panaskan pada suhu 1000 C selama 10 menit.

Tabung ke 5 dan 6 di biarkan pada suhu kamar selama 30 menit.

Kemudian masing-masing ditambah kira-kira 1ml jod 0,01 M.

Amati perbedaan warna yang terjadi.

Pengujian amilase dari kecambah

Siapkan 2 macam bahan (biji kacang hijau dan taoge) masing-masing 50 gram dengan
dihancurkan dengan mortal, tambah aquadest 50 ml kemudian disaring dengan kertass saring.

Siapkan 4 tabung reaksi yang bersih.

Masukkan kedalamnya masing-masing 3 ml amilum 1% atur pH nya dengan menambah 6

ml larutan buffer pH 6,0.

Pada tabung 1 dan 2 ditambahkan masing-masing 1ml ektrak kacang hijau.

Pada tabung 3 dan 4 ditambahan masing-masing 1ml ekstrak taoge.

Inkubasikan dalam penangas air pada suhu 400 C.

Pada menit ke 0 dan ke 20, diambil 1 tetes bahan tersebut pada lempong persolin dan
ditanbah 1 tetes larutan jod 0,01 N.

Catat perubahan warna yang terjadi.

HASIL PENGAMATAN

Pengaruh pH terhadap aktifitas enzima diastosa

No

pH

PH4

Warna
awal
Bening

Amilum

Diastase

Bening agak keruh

Bening

dibagian atas

bagian atas

Suhu 400

Sebelum dipanas
hitam pekat

ada

Menit 3 hitam

gumpalan

Menit 6 hitam

Menit 9 hitam

putih susu

pH6

Bening

Bening agak keruh

Bening tidak

Sebelum dipanasi

terjadi

hitam

gumpalan

pH8

Bening

Bening agak keruh

Menit 3 hitam

Menit 6 hitam

Menit 8 hitam

Bening
kekuningan

Sebelum

dipanaskan hitam

Menit 3 hitam

Menit 6 hitam

Menit 9 hitam

Tabung lain
No

Larutan

W. awal

jod

Amilum

Bening

Hitam kebiruan

Dexitrin

Bening

Hitam ke unguan

Hasil akhir pada tabung 1,2,3 dengan larutan benedict 2 ml

No

pH

Warna awal

benedict

pH 4

Endapan putih dibawah

Biru ada endapan putih di bagian atas

dan menggumpal

pH 6

Putih keruh

Biru jernih

pH 8

Bening kebiruan

Biru jernih

Pengaruh suhu terhadap aktifitas enzima diastase

Suhu 400 C
Tabung

Warna awal

Amilum+diastase

bening

Bening kekuningan

bening

Bening kekuningan

 Suhu 1000C
Tabung

Warna awal

Amilum+diastase

Bening

Kuning ada gumpalan berwarna

Bening

biru (sedikit)
Kuning ada gumpalan berwarna
biru(sedikit lebih kental)

Suhu kamar
Tabung

Warna awal

Amilum+diastase

bening

Bening kekuningan

bening

Bening kekuningan

Pengujian amilase dari kecambah

Warna awal

Larutan butter

Kacang hijau
0 menit

1.Bening

1.Hitam pekat

2.Bening

2.Hitam pekat

1.Bening

1.Hitam pekat

2.Bening

2.Hitam pekat

Taoge

3.Bening

3.Biru kehitaman

O menit

4.Bening

4.Biru kehitaman

30 menit

3.Bening

3.Ungu kebiruan

4.Bening

4.Ungu kebiruan

30 enit

BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Sejarah Penemuan Enzim
Pada tahun 1800, telah diketahui bahwa sekresi lambung mampu mencerna daging dan air
liur mampu mengubah pati menjadi gula. Kemudian, pada beberapa tahun berikutnya, Louis
Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi gula menjadi alkohol dilakukan oleh ragi yang
menghasilkan fermen. Selanjutnya fermen ini dinamakan sebagai enzim di dalam ragi yang
pada saat itu dianggap tidak dapat dipisahkan dari sel hidup.
Pada tahun 1897, Eduard Buchner berhasil mengekstrak bentuk aktif dari sel ragi, yaitu
serangkaian enzim yang mengkatalisis fermentasi gula menjadi alkohol. Hal ini membuktikan
bahwa enzim di luar sel hidup mampu mengkatalisis substrat. Kemudian pada tahun 1926,
James Sumner pertama kali mengisolasi enzim dalam bentuk kristal, yaitu enzim urease,
karena kristal urease seluaruhnya merupakan molekul protein, maka Sumner menyimpulkan
bahwa semua enzim adalah protein. Selanjutnya pada tahun 1930, John Northrop bersama

rekan-rekannya berhasilkan mengkristalkan pepsin dan tripsin yang keduanya juga

merupakan molekul protein. Konsep enzim adalah protein terus bertahan hingga sekarang,
meskipun diketahui bahwa beberapa enzim memerlukan kombinasi dengan gugus prostetik
(non protein) untuk aktivitas katalitiknya, dan saat ini juga telah ditemukan molekul yang
memiliki kemampuan katalitik sebagaimana enzim, tetapi bukan merupakan molekul protein,
yaitu molekul RNA.
2.2 Pengertian Enzim
Enzim adalah suatu protein yang berfungsi sebagai biokatalisator.kebanyakan enzim
adalah protein dimana terdapat sedikit ribonukleoprotein ditemukan dan beberapa dari
kelompok ini aktivitas katalitiknya lebih dominan RNA daripada protein.Enzim mengkatalis
reaksi kimia yang berlangsung dalam sel tubuh.
Katalisator didefinisikan sebagai percepatan reaksi kimia oleh beberapa senyawa
dimana senyawanya tidak mengalami perubahan kimia secara permanen.Enzim terikat
sementara pada reaktan yang dikatalisisnya,dan kembali seperti semula setelah terbentuk
produk.misalnya:katalase yang mengkatalisis dekomposisi hidrogen peroksida menjadi air
dan oksigen, reaksinya adalah sebagai berikut:
2H2O2 2H2O + O2
Satu molekul katalase dapat memecah 40 juta molekul hidrogen peroksida setiap detik.
2.3 Sifat-Sifat Enzim
Sifat-sifat enzim dapat diuraikan sebagai berikut :
a.

Merupakan protein

Enzim merupakan suatu protein yaitu suatu senyawa yang tersusun dari rangkaian asam
amino yang terikat satu sama lain dengan ikatan peptida, perlu diketahui bahwa sifat yang
dimiliki oleh suatu protein, tentunya dimiliki oleh enzim pula.
b.

Merupakan biokatalisator

Enzim disebut sebagai katalisator karena bekerja sebagai katalis dalam kehidupan makhluk
hidup. Katalis yang dimaksud disini adalah kemampuan enzim dalam membantu
mempercepat reaksi kimia tanpa ikut bereaksi atau terpengaruh oleh zat kimia tersebut.
c.

Enzim bekerja spesifik

Enzim bersifat sangat spesifik, baik jenis reaksi maupun substratnya dalam artian setiap
enzim hanya berfungsi untuk satu senyawa (substrat) tertentu saja.
d.

Memiliki kemampuan untuk diatur

Enzim tidak ikut bereaksi dengan substrat atau produknya. Aktivitas dapat dikontrol sesuai
dengan kebutuhan organisme itu sendiri. Beberapa enzim disintesis dalam bentuk tidak aktif,
dan akan diaktifkan oleh kondisi dan waktu yang sesuai (enzim alosterik), prekursor yang
tidak aktif disebut zymogen.
e.

Menggunakan ikatan nonkovalen

Kekuatan yang menghubungkan substrat dengan enzim umumnya menggunakan ikatan

nonkovalen seperti ikatan hidrogen, interaksi ionik, serta interaksi hidrofob. Interaksi enzim
substrat merupakan interaksi yang lemah, khususnya ketika atom terlihat lebih dari 1 dari
yang lainnya. Sehingga pengikatan enzim dengan substrat memerlukan kedua molekul untuk
berdekatan dengan permukaan yang bersentuhan lebar. Hal ini memerlukan konfigurasi yang
saling berkomplemen antara substrat dengan enzim, dan hal ini menjelaskan spesifitas
kebanyakan enzim.
f.

Mempercepat reaksi kimia dengan jalan menurunkan energi aktivasi yaitu energi awal

yang diperlukan untuk memulai reaksi kimia

Enzim mempercepat reaksi di dalam sel dengan mengizinkan reaksi untuk terjadi secara
efektif pada suhu yang lebih rendah dari tubuh (37oC). Enzim bekerja menurunkan energi
aktivasi yang diperlukan untuk reaksi yang terjadi.

g.

Bekerja sangat cepat

Dalam sebuah reaksi kimia, umumnya enzim yang diperlukan sangat sedikit, tetapi
pengaruhnya terhadap kecepatan reaksi sangat besar (cepat), dan dapat digunakan secara
berulang-ulang.
h.

Dapat bekerja secara reversibel

Dalam sebuah reaksi kimia, umumnya enzim bekerja satu arah, meskipun beberapa
diantaranya mampu bekerja dalam dua arah. Misalnya reaksi searah adalah lipase yang
membantu pembentukan lemak.
i.

Dapat dibantu oleh kofaktor

Enzim mampu bekerja dengan bantuan bahan nonprotein yang disebut kofaktor.
2.4 Klasifikasi Enzim
A.

Penamaan Enzim

Secara tradisional, enzim diberi nama secara sederhana oleh orang yang menemukannya.
Sistem penamaan terus berubah mengikuti perkembangan ilmu pengetahuan, dan sistem
penamaan enzim serta penggolongannya semakin kompleks dan komprehensif.
Perkembangan selanjutnya nama enzim biasanya berasal dari :
Substratnya atau reaksi kimia yang dikatalis, dengan penambahan akhir ase. Misalnya
laktase, alkohol dehidrogenase dan DNA polimerase.
Berdasarkan jenis ikatan kimia substrat yang dicerna oleh enzim, ditambah akhiran
ase. Misalnya jika yang dicerna adalah sulfat, maka diberi nama sulfatase, sedangkan bila
substratnya peptid maka dinamakan peptidase.
Berdasarkan pada jenis reaksi, misalnya transferase, oksidase, dehidrogenase dan lain-lain.
B.

Klasifikasi Enzim
No
.

Klasifikasi

Jenis Reaksi

Sifat Biokimia

1.

Oksido
reduktase

2.

Transferas
e

3.

Hydrolase

4.

Lyase

Reaksi
Mengkatalisis
Oksidasi dan reaksi
Reduksi
reduksi/oksidasi,
memindahkan
atom H atau O
atau elektron dari
suatu substrat ke
yang lain.
Pemindahan Bekerja dengan
gugus
memindahkan
fungsional
gugus fungsional
antara molekul
donor dan
akseptor. Kinase
merupakan
transferase
khusus yang
mengatur
metabolisme
dengan
memindahkan
gugus fosfat dari
ATP ke molekul
lain
Reaksi
Bekerja dengan
hidrolisis
menambahkan air
untuk melepas
ikatan dan
menghidrolisisny
a
Penambahan Bekerja dengan

Gambaran
Reaksi

Contoh Enzim

AH+B
A+ BH
(tereduksi)
AB+C
AO
(teroksidasi
)

Dehidrogenase
, oksidase

AB+C
A+ BC

Transaminase.
Kinase

AB+H2O

AOH+BH

Lipase,
amilase,
peptidase

RCOCOO

ikatan
rangkap atau
sebaliknya

5.

Isomerase

6.

Ligase

menambahkan
air, ammonia,
atau karbon
dioksida,
membentuk
ikatan rangkap
atau melepas
elemen tersebut
untuk
menghasilkan
ikatan rangkap.
Reaksi
Bekerja untuk
isomerisasi
beberapa jenis
reaksi
isomerisasi:
isomer L menjadi
D, reaksi mutasi
(penggantian
gugus
fungsional) dan
lainnya.
Pembentuka Bekerja
n ikatan baru mengkatalisis
C-O, C-S,
reaksi
C-N atau C- penggabungan
C dengan
dua gugus kimia
ATP
(atau pengikatan)
dengan
menggunakan
energi dari ATP.

H
RCOH+
CO2

AB BA

Isomerase,
mutase

X+Y+ATP
XY +
ADP = Pi

Sintetase

2.5 Mekanisme Kerja Enzim

a. Inhibitor kompetitif
Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim. Inhibitor ini bersaing dengan
substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Pengambatan bersifat reversibel (dapat
kembali seperti semula) dan dapat dihilangkan dengan menambah konsentrasi substrat.
Inhibitor kompetitif misalnya malonat dan oksalosuksinat, yang bersaing dengan substrat
untuk berikatan dengan enzim suksinat dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja pada
substrat oseli suksinat.
b. Inhibitor nonkompetitif
Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan
pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga

sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. Contohnya antibiotik penisilin
menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi
tidak dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat.
Gambar Kerja enzim seperti gembok-anak kunci B. Inhibitor kompetitif dan non kompetitif
(Campbell, 2006)
c.

Inhibitor irreversibel

Inhibitor ini berikatan dengan sisi aktif enzim secara kuat sehingga tidak dapat terlepas.
Enzim menjadi tidak aktif dan tidak dapat kembali seperti semula (irreversible). Contohnya,
diisopropilfluorofosfat yang menghambat kerja asetilkolin-esterase. Molekul selalu bergerak
dan bertumbukan satu sama lain. Jika suau molekul substrat menumbuk molekul enzim
yangtepat maka akan menempel pada enzim. Tempat menempelnya molekul substrat pada
enzim disebut dengan sisi aktif.
Ada dua teori yang menjelaskan mengenai cara kerja enzim yaitu:
1.

Teori kunci dan gembok

Teori ini diusulkan oleh Emil Fischer pada 1894. Menurut teori ini, enzim bekerja sangat
spesifik. Enzim dan substrat memiliki bentuk geometri komplemen yang sama persis
sehingga bisa saling melekat. Berikut merupakan gambar tampilan dari cara kerja enzim
menurut teori kunci dan gembok :
Emil Fischer mengajukan bahwa baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang
saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model Kunci dan Gembok. Manakala
model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan
transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat dan model ketepatan
induksilah yang sekarang paling banyak diterima.
2.

Teori ketepatan induksi

Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok, oleh
karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah
bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak
berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai
dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada
beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia
memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat
secara sepenuhnya yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.
Fungsi utama enzim dalam reaksi adalah sebagai berikut :

Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan

transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan

transisi ketika ia terikat dengan enzim).

Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan

menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan
transisi.

Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara

waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.

Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada

orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi
keadaan dasar dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.

2.5

Faktor-faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Aktivitas enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, antara lain:

a.

Suhu

Tiap kenaikan suhu 10 C, kecepatan reaksi enzim menjadi dua kali lipat. Hal ini berlaku
dalam batas suhu yang wajar. Kenaikan suhu berhubungan dengan meningkatnya energi
kinetik pada molekul substrat dan enzim. Pada suhu yang lebih tinggi, kecepatan molekul
substrat meningkat. Sehingga, pada saat bertubrukan dengan enzim, energi molekul substrat
berkurang. Hal ini memudahkan molekul substrat terikat pada sisi aktif enzim. Peningkatan
suhu yang ekstrim dapat menyebabkan atom-atom penyusun enzim bergetar sehingga ikatan
hidrogen terputus dan enzim terdenaturasi. Denaturasi adalah rusaknya bentuk tiga dimensi
enzim dan menyebabkan enzim terlepas dari substratnya. Hal ini, menyebabkan aktivitas
enzim menurun, denaturasi bersifatirreversible (tidak dapat balik). Setiap enzim mempunyai
suhu optimum, sebagian besar enzim manusia mempunyai suhu optimum 37 C. Sebagian
besar enzim tumbuhan mempunyai suhu optimum 25 C.
b. pH (derajat keasaman)
Enzim sangat peka terhadap perubahan derajat keasaman dan kebasaan (pH) lingkungannya.
Enzim dapat nonaktif bila berada dalam asam kuat atau basa kuat.Pada umumnya, enzim
intrasel bekerja efektif pada kisaran pH 7,0. Jika pH dinaikkan atau diturunkan di luar pH
optimumnya, maka aktivitas enzim akan menurun dengan cepat. Tetapi, ada enzim yang
memiliki pH optimum sangat asam, seperti pepsin, dan agak basa, seperti amilase. Pepsin

memiliki pH optimum sekitar 2 (sangat asam). Sedangkan, amilase memiliki pH optimum

sekitar 7,5 (agak basa).
c.

Inhibitor

Kerja enzim dapat terhalang oleh zat lain. Zat yang dapat menghambat kerja enzim
disebut inhibitor. Zat tersebut memiliki struktur seperti enzim yang dapat masuk ke substrat,
atau ada yang memiliki struktur seperti substrat sehingga enzim salah masuk ke penghambat
tersebut.
d.

Aktivator

Selain inhibitor, terdapat juga aktivator yang mempengaruhi kerja enzim. Aktivator
merupakan molekul yang mempermudah enzim berikatan dengan substratnya. Contohnya,
ion klorida yang berperan dalam aktivitas amilase dalam ludah.

2.6 Koenzim
Koenzim merupakan senyawa organink non-protein dengan berat molekul yang kecil dan
dapat membantu enzim dalam bekerja. Koenzim kadang-kadang disebut pula
sebagai kosubstrat. Molekul ini merupakan substrat untuk enzim dan tidak membentuk
bagian permanen dari struktur enzim.
Koenzim berasal dari gugus prostetik, yang merupkan komponen non-protein dan terikat kuat
pada enzim, seperti gugus besi-sulfur, flavin atau haem. Contoh enzim yang mempunyai
gugus prostetik merupakan jeniskofaktor secara luas yang merupakan molekul non-protein
yang biasanya molekul organik atau ion logam yang diperlukan oleh enzim untuk
aktivitasnya. Berikut tersaji dalam tabel nama-nama enzim yang memerlukan kofaktor :
No
1.

Ion logam
Fe2+ atau Fe 3+

Nama enzim
v Sitokrom oksidase
v Katalase

2+

2.
3.

Cu
Zn2+

4.

Mg

2+

Mn

2+

5.

v Peroksidase
v Sitokrom oksidase
v Karbonik anhidrase
v Alkohol dehidrogenase
v Heksokinase
v Glukosa-6-fosfatase
v Arginase
v Ribonukleotida reduktase

6.
7.
8.
9.

K+
Ni2+
Mo
Se

v Piruvat kinase
v Urease
v Dinitrogenase
v Glutation peroksidase

2.7 Enzim Alosterik dan Pengendaliannya

Proses glikolisis pada perombakan glukosa menjadi asam piruvat dikerjakan oleh sekumpulan
enzim (sistem enzim) yang bekerja bersama-sama dalam rangkaian atau sistem yang
berurutan. Di dalam sistem ini, produk reaksi enzim pertama menjadi substrat bagi enzim
kedua dan produk enzim kedua merupakan substrat bagi enzim berikutnya dan seterusnya
hingga dihasilkan asam piruvat. Sistem multienzim dapat memiliki sampai 15 atau lebih
enzim yang bekerja pada urutan spesifik.
Dalam setiap sistem terdapat sekurang-kurangnya satu enzim pemacu yang menentukan
kecepatan keseluruhan urutan reaksi, karena enzim ini mengkatalisis tahap yang paling
lambat ataupun tahap penentu kecepatan. Enzim pemacu seperti ini bukan hanya memiliki
fungsi katalitik, tetapi juga mampu meningkatkan atau menurunkan aktivitas katalitik sebagai
respon terhadap isyarat tertentu. Enzim yang aktivitas katalitiknya diatur melalui berbagai
jenis isyarat molekuler disebut sebagai enzim regulatori (enzim pengatur) yang dibedakan
menjadi enzim alosterik (pengatur bukan kovalen) dan enzim pengatur kovalen.
Pada beberapa sisten multienzim, enzim pertama atau enzim pengatur (enzim regulatori)
umumnya dihambat secara spesifik oleh produk akhir sistem multienzim tersebut. Oleh
karena itu, keseluruhan kerja sistem enzim kecepatan reaksinya diperlambat hingga
konsentrasi produk akhir sesuai dengan kebutuhan sel. Jenis penghambatan ini dinamakan
penghambatan balik. Contoh klasik dari penghambatan balik alosterik ini adalah sistem
enzim bakteri yang mengkatalisis pengubahan L-treonin menjadi L-isoleusin melalui lima
tahapan reaksi enzim. Enzim pertama adalah treonin dehidratase dihambat oleh isoleusin,
yaitu produk akhir dari rangkaian kerja lima enzim. Walaupun isoleusin merupakan
penghambat sangat spesifik, tetapi isoleusin tidak berikatan dengan sisi substrat pada enzim
treonin dehidratase, melainkan berikatan dengan sisi spesifik lain yang disebut sisi
pengatur. Pengikatan isoleusin pada sisi pengatur enzim treonin dehidratase ini bersifat
nonkovalen sehingga dapat segera diatasi.
Enzim alosterik adalah enzim pengatur yang aktivitas katalitiknya disebabkan oleh
peningkatan nonkovalen dari metabolit tertentu pada sisi lain (sisi pengatur) dari sisi katalitik
enzim. Istilah alosterik berasal dari bahasa Yunani, yaitu: allo yang berarti lain dan

stereos yang berarti ruang atau sisi. Jadi enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi
lain selain sisi katalitik.
Terdapat tiga perbedaan pokok dari siffat-sifat enzim alosterik dibandingkan dengan sifatsifat enzim bukan pengatur (enzim secara umum), yaitu:
1.

Enzim alosterik memiliki sisi katalitik dan satu atau lebih sisi pengatur atau alosterik

untuk mengikat metabolit pengatur yang disebut modulator (pengatur) atau efektor.
2.

Molekul enzim alosterik umumnya lebih besar dan lebih komplek dibandingkat dengan

molekul enzim biasa. Kebanyakan enzim alosterik memiliki dua atau lebih rantai polipeptida.
3.

Enzim alosterik biasanya memperlihatkan penyimpangan yang nyata dari tingkah laku

klasik Michaelis- Menten. Enzim alosterik memperlihatkan kejenuhan. Dengan substrat yang
berlebihan. Tetapi bila kecepatan awal enzim alosterik dipetakan terhadap konsentrasi
substrat, maka terjadi kurva kejenuhan yang berbentuk sigmoid dan bukan kurva kejenuhan
substrat hiperbolik pada enzim biasa.
2.8 Pengendalian Genetis Enzim
Kehadiran enzim berdasarkan ada atau tidak adanya substrat dibedakan atas:
1.

Enzim konstitutif: yaitu enzim yang selalu ada di dalam sel dan diproduksi secara

konstan oleh sel. Misalnya enzim-enzim untuk lintasan reaksi glikolisis dan siklus Krebs.
2.

Enzim induktif atau enzim adaptif: yaitu enzim yang diproduksi apabila ada

substratnya. Sintesis enzim ini melalui induksi enzim. Substrat yang merangsang
(menginduksi) untuk diproduksinya suatu enzim dinamakan induser. Contoh yang umum
dikenal adalah operon lac, sebagai induser adalah gula laktosa dan enzim indusibelnya (hasil
induksi) adalah -galaktosidase.
Aktivitas enzim dapat dikendalikan melalui dua mekanisme pengendalian yaitu:
1.

Pengendalian katalisis secara langsung, yang terbagi menjadi:

a.

Melalui penggandengan mekanisme katalitik itu sendiri yaitu dengan cara mengubah

konsentrasi substrat atau reaktan, atau dengan cara mengubah konsentrasi enzim ataupun
gugus prostetik.
b.

Melalui penggandengan dengan proses-proses lain, dengan cara pengaturan oleh ligan

(molekul yang dapat terikat pada molekul enzim). Caranya ada tiga macam:
Aktivasi prekursor; prekursor atau metabolit pertama merupakan ligan pengatur.
Pengendalian berkaitan dengan energi, ligan pengaturnya misalnya adenilat (ATP, ADP
dan AMP).
Hambatan arus balik, ligan pengaturnya adalah produk akhir lintasan metabolik.
2.9 Sumber Enzim

Berbagai enzim yang digunakan secara komersial berasal dari jaringan tumbuhan, hewan, dan
dari mikroorganisme yang terseleksi. Enzim yang secara tradisional diperoleh dari tumbuhan
termasuk protease (papain, fisin, dan bromelain), amilase, lipoksigenase, dan enzim khusus
tertentu. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin pankreas, lipase dan enzim
untuk pembuatan mentega. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin
pankreas, lipase, dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari kedua sumber tumbuhan dan
hewan tersebut mungkin timbul banyak persoalan, yakni: untuk enzim yang berasal dari
tumbuhan, persoalan yang timbulantara lain variasi musim, konsentrasi rendah dan biaya
proses yang tinggi. Sedangkan yang diperoleh dari hasil samping industri daging, mungkin
persediaan enzimnya terbatas dan ada persaingan dengan pemanfaatan lain. Sekarang jelas
bahwa banyak dari sumber enzim yang tradisional ini tidak memenuhi syarat untuk
mencukupi kebutuhan enzim masa kini. Oleh karena itu, peningkatan sumber enzim sedang
dilakukan yaitu dari mikroba penghasil enzim yang sudah dikenal atau penghasil enzimenzim baru lainnya.
Program pemilihan produksi enzim sangat rumit, dan dalam hal tertentu jenis kultivasi yang
digunakan akan menentukan metode seleksi galur. Telah ditunjukkan bahwa galur tertentu
hanya akan menghasilkan konsentrasi enzim yang tinggi pada permukaan atau media padat,
sedangkan galur yang lain memberi respon pada teknik kultivasi terbenam (submerged), jadi
teknik seleksi harus sesuai dengan proses akhir produksi komersial.

BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Enzim adalah suatu protein yang berfungsi sebagai biokatalisator,senyawa yang
meningkatkan kecepatan reaksi kimia dalam tubuh mahluk hidup .
Enzim diklasifikasikan berdasarkan tata namanya.
Mekanisme kerja enzim dapat dijelaskan melalui teori kunci gembok dan teori ketetapan
induksi.
Penghambat kerja enzim atau inhibitor untuk sementara atau secara tetap inhibitor enzim
dibagi menjadi dua yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif .
Faktor- faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu ,ph (derajat keasaman),dan
inhibitor

DAFTAR PUSTAKA
Montgomery, dkk. 1993. Biokimia Berorientasi pada Kasus Klinik. Jakarta. Binarupa Aksara.
Saryono. 2011. Biokimia Enzim. Yogyakarta. Nuha Medika.
Soendoro, dkk. 1989. Prinsip-prinsip Biokimia.Jakarta. Erlangga.

 http://sectoranalyst.blogspot.com/2011/09/laporan-biokimia-enzim.html#ixzz2DetZlpnd