LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

PENGARUH PH PADA REAKSI ENZIMATIK

Disusun Oleh :

Kelompok 3

Kelas C

1. Yeni Maria Astutik 201910410311115

2. Anatasya Ainisyah 201910410311118
3. Dominyda Vebrianto Saputro 201910410311119
4. Faiznanda Awwaluddin 201910410311120
5. Ulfa Intan Pujiana 201910410311121
6. Metry Imanda Putri 201910410311123

PROGRAM STUDI FARMASI

FAKULTAS ILMU KESEHATAN

UNIVERSITAS MUHAMMADIYAH MALANG

2021
 KATA PENGANTAR

Segala puji syukur kami panjatkan kehadirat Allah SWT atas rahmat dan karunia-Nya,
sehingga kami dapat menyelesaikan Laporan Praktikum Biokimia yang berjudul Pengaruh pH
Terhadap Reaksi Enzimatik dengan tepat waktu. Sholawat serta salam semoga selalu tercurahkan
kepada junjungan kita Nabi Besar Muhammad SAW yang telah membawa kita semua dari jalan
kegelapan menuju jalan yang terang benderang yaitu ajaran agama islam yang sempurna dan
menjadi rahmat bagi seluruh alam semesta. Kami menyadari bahwa Laporan ini masih jauh dari
kata sempurna, oleh karena itu kritik dan saran dari semua pihak yang bersifat membangun selalu
kami harapkan demi kesempurnaan laporan ini. Akhir kata, kami sampaikan terima kasih kepada
semua pihak yang telah berperan serta dalam penyusunan Laporan akhir ini dari awal sampai akhir.
Semoga Allah SWT senantiasa meridhai segala usaha kita Aamin.

Malang, 20 Maret 2021

Penyusun

i
 DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR ..................................................................................................................... i

DAFTAR ISI ................................................................................................................................... ii

A. TUJUAN PRAKTIKUM ......................................................................................................... 1

a. Prinsip Teori......................................................................................................................... 2

b. Kerangka Konsep ................................................................................................................. 3

C. ALAT DAN BAHAN .............................................................................................................. 3

D. PROSEDUR KERJA ............................................................................................................... 4

E. HASIL PENGAMATAN ........................................................................................................ 7

F. PEMBAHASAN .................................................................................................................... 11

DAFTAR PUSTAKA ................................................................................................................... 15

ii
A. TUJUAN PRAKTIKUM
Mengetahui pengaruh pH lingkungan terhadap kinerja enzim yang terkandung
dalam saliva.

B. DASAR TEORI
Di dalam tubuh terjadi beraneka ragam reaksi kimia yang merupakan bagian dan
proses metabolisme. Reaksi-reaksi tersebut harus berlangsung dengan laju yang
memadai, sesuai dengan kebutuhan. Sementara kecepatan reaksi itu sendiri dipengaruhi
antara lain oleh suhu reaksi dan kadar reaktan. Namun, kedua faktor ini seringkali tak
dapat ditingkatkan secara bermakna pada makhluk hidup sehingga harus ada cara lain
untuk menambah kecepatan reaksi, yakni dengan melibatkan katalisator khusus yang
dikenal sebagai enzim.
Enzim adalah biokatalisator yang berfungsi sebagai katalis dalam proses biologis
(Supriyatna A, Amalia D, Jauhari AA, 2015). Enzim memiliki peranan yang sangat penting
dalam berbagai reaksi kimia yang terjadi di dalam sel yang mungkin sangat sulit dilakukan
oleh reaksi kimia biasa. Enzim merupakan protein yang berfungsi sebagai biokatalis dalam
sel hidup. Kelebihan enzim dibandingkan katalis biasa adalah (1) dapat meningkatkan
produk lebih tinggi; (2) bekerja pada pH yang relatif netral dan suhu yang relatif rendah;
dan (3) bersifat spesifik dan selektif terhadap substrat tertentu. (Jayanti, 2011).
Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat
dibandingkan ketika reaksi tersebut tidak menggunakan katalis. Seperti katalis lainnya,
enzim juga menurunkan atau memeprkecil energi aktivasi suatu reaksi kimia. Dalam raksi
tersebut enzim mengubah senyawa yang slanjutnya disebut substrat menjadi suatu senyawa
yang baru yaitu produk, namun enzim tidak ikut berubah dalam reaksi tersebut (Supriyatna
A, Amalia D, Jauhari AA, 2015).
Aktivitas enzim dapat dipengaruhi oleh beberapa faktor lingkungan, diantaranya,
pH, suhu, konsentrasi, substrat, dan inhibitor (penghambat). Pengaruh tersebut dapat
mengganggu stabilitas enzim dan stabilitas merupakan sifat penting enzim dalam
aplikasinya sebagai biokatalis (Susanti & Fibriana, 2013). Pada kondisi optimum, laju
reaksi enzimatik akan bekerja secara optimum, sehingga diperoleh produk yang lebih
banyak. Laju reaksi enzimatik akan bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim,
1
 akan tetapi laju reaksi dapat mencapai konstan bila jumlah substrat bertambah terus sampai
melewati batas kemampuan enzim (Karakterisasi Enzim Amilase Dari Kecambah Biji
Jagung Ketan (Zea Mays Ceratina L.) | Mendeley, n.d.).
Amilase diklasifikasikan sebagai saccharidase (enzim yang memotong
polisakarida). Amilase merupakan enzim pencernaan, terutama dilakukan
oleh pankreas dan kelenjar ludah. Fungsi utama dari enzim amilase adalah untuk memecah
pati dalam makanan (Ariandi, 2016). Enzim ini juga berfungsi menghidrolisis amilum
sewaktu berada dalam rongga mulut dan hanya aktif bekerja pada pH 7,0 sehingga dalam
lambung enzim ini menjadi tidak aktif. Selain oleh kelenjar ludah, amylase juga
diproduksi oleh sel-sel pancreas (“pancreatic amylase”). Amilase ini berfungsi
melanjutkan hidrolisis amilum yang belum sempat dilakukan oleh salivary amylase.

a. Prinsip Teori

Pati secara alami terdapat pada tumbuhan dan berfungsi untuk penyimpanan energi
dalam bentuk polimer glukosa. Pada perlakuan dengan kondisi asam ataupun dengan
bantuan enzim, pati dapat terhidrolisis menjadi dextrin (campuran dari polisakarida dengan
titik lebur rendah, tersusun atas 3-8 unit glukosa), maltose, dan akhirnya Dglukosa.
Keberadaan pati dalam makanan dapat dideteksi dengan larutan I2.

Amilum dan iodium membentuk kompleks yang berwarna biru tua. Hidrolisis
amilum oleh ptyalin secara berturut-turut akan membentuk dekstrin dan oligosakarida yang
bila mengikat iodium akan membentuk kompleks berwarna yang berbeda-beda warnanya.

Amilodekstrin dengan Iodium  membentuk warna biru

Eritrodekstrin dengan Iodium  membentuk warna merah

Aktrodekstrin dan Maltosa tidak membentuk kompleks berwarna dengan iodium.

2
 Ptialin

Amilum  Aminodekstrin  Eritrodekstrin  Akrodekstrin  Maltosa

+Iodium (biru tua) (Merah) (Tidak Berwarna)

b. Kerangka Konsep

berfungsi Enzim Faktor yang

menghidrolisis mempengaruhi
amilum sewaktu
berada dalam
Enzim Suhu, pH,
rongga mulut dan
amilase inhibitor,
hanya aktif bekerja
activator,
pada pH 7,0
konsentrasi
sehingga dalam
Percobaan untuk substrat,
lambung enzim ini
menetapkan dalam pH konsentrasi
menjadi tidak aktif
berapa enzim bekerja enzim, elektrolit,
optimal dll.

Penarikan
Kesimpulan

C. ALAT DAN BAHAN

Alat :

1. Bejana Erlenmeyer
2. Pipet volumetric
3. Tabung reaksi (5 buah)
4. Stopwatch

3
 Reagensia :

1. Larutan enzim “E” dibuat dengan mengencerkan saliva 1mL dalam 10 mL air suling
2. Larutan NaC1 0,9%
3. Larutan dapar (buffer) dengan pH 3,0 ; 7,0 ; dan 12,0.
4. Larutan substrat “S”  Larutan Amilum Solani 4%
5. Larutan KI-I2
6. Larutan HCl 0,05 N

D. PROSEDUR KERJA
1. Masing-masing kelompok anggota kelompok depan melakukan percobaan pada satu pH
tertentu (3,0 ; 7,0 ; dan 12,0.) sesuai dengan yang ditentukan oleh pemimpin praktikum.
2. Siapkan 5 tabung reaksi bersih, beri masing-masing tanda 0’, 5’, 10’, 15’, dan 20’
3. Siapkan bejana Erlenmeyer dan pipet volumetric
4. Ambil berturut-turut 15 ml larutan dapar dengan pH yang telah ditentukan bagi masing-
masing kelompok, 3,0 ml larutan “S”, dan 6 ml larutan NaCl 0,9% dan masukkan ke
dalam Erlenmeyer. Goyangkan Erlenmeyer beberapa detik dengan gerakan memutar
agar isinya tercampur rata.
5. Isilah masing-masing tabung reaksi yang tersedia dengan 10 ml larutan HC1 0,05 N.
6. Ambil dengan pipet 1 ml campuran larutan dan labu Erlenmeyer dan masukkan ke
dalam tabung reaksi yang bertanda 0’, campurlah isinya dengan beberapa kali
membalikkan tabung yang disumbat ibujari tangan.
7. Siapkan stopwatch
8. Ambil dengan pipet 1,0 ml enzim dan tambahkan ke dalam campuran larutan yang
berada di dalam Erlenmeyer. Jalankan stopwatch tepat pada saat enzim dimasukkan ke
dalam Erlenmeyer. Goyangkan Erlenmeyer beberapa detik dengan gerakan memutar
agar enzim tercampur rata di dalam larutan. Setelah itu Erlenmeyer jangan digoyangkan
lagi (Diamkan di atas meja).
9. Kira-kira setengah menit menjelang menit ke-5 ambillah dengan pipet 1,0 ml larutan
dari labu Erlenmeyer, dan tepat pada menit ke-5 masukkan cairan dan dalam pipet

4
 tersebut ke dalam tabung reaksi bertanda 5’, campurlah isinya dengan beberapa kali
membalikkan tabung yang disumbat ibujari tangan.
10. Lakukan kembali prosedur seperti tahap 9 sekitar menit ke-10, 15, 20 memasukkan
cairan dan dalam pipet ke dalam tabung reaksi bertanda 10’, 15’, dan mencampurkannya
dengan membalik-balikkan tabung dengan atau 20’
11. Setelah semua selesai, tambahkan 1 ml larutan KI-I2 ke dalam masing-masing tabung
reaksi. Campur merata dengan membalikkan beberapa kali tabung reaksi yang disumbat
ibujari tangan.
12. Kira-kira lima menit setelah penambahan KI-I2, bacalah absorbance larutan dalam
masing-masing tabung reaksi dengan spektrofotometer pada panjang gelombang 620
nm (blanko tanpa “E” dan “S”).
13. Dari nilai absorbance yang terbaca, hitunglah persen substrat yang tercerna pada menit
ke-0, 5, 10, 15 dan 20 dengan rumus:
Persentase substrat yang dicerna pada menit t = (persentase substrat semula)-
(persentase substrat yang tersisa pada menit t)
𝐴 𝑇𝑡
𝑃𝑒𝑟𝑠𝑒𝑛𝑡𝑎𝑠𝑒 𝑠𝑢𝑏𝑠𝑡𝑟𝑎𝑡 𝑦𝑎𝑛𝑔 𝑑𝑖𝑐𝑒𝑟𝑛𝑎 𝑝𝑎𝑑𝑎 𝑚𝑒𝑛𝑖𝑡 𝑡 = 100% − × 100%
𝐴 𝑇0
Keterangan: ATt = absorbansi larutan pada menit ke t
AT0 = absorbansi larutan pada menit ke 0
14. Runutlah nilai presentase substrat yang dicerna pada ordinat grafik menghubungkannya
dengan lama berlangsungnya reaksi (T) pada absisnya. Kurva yang terbentuk disebut
progress curve.
15. Bandingkan kinerja enzim pada berbagai pH di atas dan buatlah analisis mengapa
demikian.

Bagan Alir

Disiapkan tabung reaksi 6 buah dan diberi tanda 0’, 5’, 10’, 15’, 20’, dan blanko.

Disiapkan bejana Erlenmeyer dan pipet volumetric.

5
 Ditambahkan HCL 0.05 N sebanyak 10 ml pada masing-masing tabung reaksi.

Buat campuran substrat dengan 15 ml larutan dapar + 6 ml larutan NaCl 0.9% +

substrat(amilum solani) 3 ml. lalu dimasukkan Erlenmeyer, campur ad homogen.

Pipet 1 ml campuran substrat dari Erlenmeyer dan masukkan dalam tabung reaksi
0’,campur ad homogen.

Pipet 1 ml saliva, masukkan kedalam Erlenmeyer campuran substrat dan jalankan

stopwatch. Goyangkan Erlenmeyer beberapa detik dengan gerakan memutar. Diamkan
diatas meja.

Pipet 1 ml larutan dari Erlenmeyer pada ½ menit, lalu masukkan kedalam tabung reaksi
5’ pada menit tepat di menit ke-5, lakukan hingga tabung reaksi terakhir dalam selang
waktu 5 menit.

Setelah selesai, tambahkan 1 ml larutan KI-I2 pada masing-masing tabung reaksi, kocok
ad homogen.

Siapkan larutan Blanko.

Baca absorbansi dan panjang gelombang di spektrofotometer.

6
 Formula Pembuatan Dapar

0,2M Na2HPO4/ml 0,1M asam sitrat/ml pH

20,55 79,45 3,0
38,55 61,45 4,0
51,50 48,50 5,0
63,15 36,85 6,0
82,35 17,65 7,0
97,25 2,75 8,0

E. HASIL PENGAMATAN

Perhitungan presentase substrat yang dicerna

1. Pada menit 0’
% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100%

= 100% - (1,754/1,754) x 100%

= 0%

2. Pada menit 5’
% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100%

= 100% - (1,592/1,754) x 100%

= 9,24%
3. Pada menit 10’
% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100%

= 100% - (1,590/1,754) x 100%

7
 = 9,35%

4. Pada menit 15’

% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100%

= 100% - (1,585/1,754) x 100%

= 9,63%

5. Pada menit 20’

% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100%

= 100% - (1,581/1,754) x 100%

= 9,86%

Perhitungan presentase substrat yang dicerna

1. Pada menit 0’
% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100%

= 100% - (2,605/2,605) x 100%

= 0%

2. Pada menit 5’
% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100%

= 100% - (2,941/2,605) x 100%

= -12,90%

3. Pada menit 10’

% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100%
= 100% - (1,318/2,605) x 100%

8
 = 49,40%
4. Pada menit 15’
% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100%

= 100% - (0,807/2,605) x 100%

= 69,02%

5. Pada menit 20’

% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100%

= 100% - (0,293/2,605) x 100%

= 88,75%

Perhitungan presentase substrat yang dicerna

1. Pada menit 0’
% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100%

= 100% - (0,764/0,764) x 100%

= 0%

2. Pada menit 5’
% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100%

= 100% - (0,762/0,764) x 100%

= 0,26%

3. Pada menit 10’

% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100%

9
 = 100% - (0,761/0,764) x 100%

= 0,39%
4. Pada menit 15’
% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100%

= 100% - (0,758/0,764) x 100%

= 0,79%
5. Pada menit 20’
% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100%

= 100% - (0,748/0,764) x 100%

= 2,09%

Kurva
Jumlah substrat yang dicerna dalam %

9,64 9,86
9,24 9,35

0
0 5 10 15 20
Menit Ke

10
 Jumlah substrat yang dicerna dalam %
88,75%

69,02%

49,40%

0%
0 5
-12,90% 10 15 20
Menit Ke
Jumlah substrat yang dicerna dalam %

2,09

0,78
0,39
0,26
0
0 5 10 15 20
Menit Ke

F. PEMBAHASAN
Prinsip praktikum kali ini yaitu mencari pH optimum untuk aktivitas enzim amilase
yang ditandai dengan pada pH berapakah enzim dapat cepat menghidrolisis amilum
sehingga larutan yang awalnya berwarna ungu kehitaman ketika diteteskan larutan KI –I2
(menandakan adanya amilum sebagai substrat) dapat berubah warna menjadi tidak
berwarna, karena substrat telah berikatan dengan enzim dan menjadi produk sehingga
substrat nya sedikit serta warnanya memudar atau hilang. Pada masing-masing tabung
dengan interval waktu 0', 5', 10', 15', dan 20', saat uji ukur absorbasinya dengan
menggunakan spektometer didapatkan hasil hasil yang berbeda-beda pada setiap pH.

11
 pH yang digunakan pada praktikum ini adalah 3,0; 7,0; dan 12,0. Pada masing-
masing tabung dengan interval 0’,5’,10’,15’,20’ saat uji ukur absorbansi dengan
menggunakan spektrofotometri didapatkan hasil yang berbeda-beda pada setiap pH. Jika
sesuai teori kepekatan sebuah larutan berada di interval ke 0’, sehingga pada menit interval
ke 20’ larutannya menjadi lebih jernih.

Pada pH 3,0 yang bersifat asam. Hasil praktikum yang didapat pada menit ke 5,
persentase substrat yang tercerna adalah 9,24%. Pada menit ke 10 persentase substrat yang
tercerna adalah 9,35%. Pada menit ke 15, persentase substrat yang tercerna adalah 9,64%
Pada menit ke 20, persentase substrat yang tercerna adalah 9,86%. Hal-hal yang
menyebabkan absorbansi pada menit kelima naik secara drastis yang pertama karena
pemipetan dari Erlenmeyer ke tabung yang bertandakan 5 menit lebih dari 1ml, karena jika
kita memipetkan lebih banyak dari 1ml maka substratnya juga akan menjadi lebih banyak.
Sedangkan di spektrofotometri yang dihitung menjadi absorbansi adalah substratnya
sehingga nanti akan menimbulkan substrat yang menjadi sangat tinggi. Kedua karena
adanya zat pengotor misalkan ada remahan atau senyawa yang mirip dengan substrat
tersebut maka menangkapnya sebagai substrat dengan adanya zat pengotor misalkan ada
remahan atau senyawa yang mirip dengan substrat tersebut maka alat spektrofotometer
akan menangkapnya sebagai substrat sama seperti yang ada di tabung Erlenmeyer karena
semisal ada remahan-remahan berupa fisik nanti alat spektrofotometer akan memancarkan
cahaya, dan cahayanya akan dibiaskan oleh pemahaman tersebut sehingga cahaya yang
diabsorpsi ditangkap oleh detektor menjadi sedikit sehingga absorbansinya akan menjadi
semakin tinggi. Ketiga adanya kesalahan dalam bentuk kuvet kerusakan ada dua sisi yaitu
Sisi bening dan Sisi buram, yang diletakkan menghadap cahaya adalah Sisi yang bening
karena jika diletakkan menghadap cahaya adalah Sisi yang buram maka cahaya dari
percobaan spektrum nya akan dibiaskan oleh Sisi buram dari kotak tersebut, sehingga
absorbansinya jelas akan semakin tinggi.

Hal ini berarti dapat disimpulkan, bahwa pada pH 3,00 persentase substrat tercerna
cenderung mengalami kenaikan yang konstan dari menit ke 5 hingga menit ke 20. Menurut
teori enzim amilase hanya bekerja pada pH 6,8 – 7,0, oleh karena itu substrat yaitu amilum

12
 manihot 4 % tidak dapat terserap dengan baik olen enzim amilase sehingga nilai
absorbansi juga mengalami penurunan dari menit ke-5 sampai menit ke-20.

Pada pH 7,0 yang bersifat netral. Hasil praktikum yang didapat pada menit ke 5,
persentase substrat yang tercerna adalah -12,90%. Pada menit ke 10 persentase substrat
yang tercerna adalah 49,40%. Pada menit ke 15, persentase substrat yang tercerna adalah
69,02% Pada menit ke 20, persentase substrat yang tercerna adalah 88,75%. Absorbansi
pada menit ke 5’ mengalami kenaikan sehingga substrat tidak terkatalis oleh enzim.
Kenaikan absorbansi ini dimungkinkan karena zat pengotor atau serapan oleh pelarut . Pada
menit 10’ mengalami penurunan hingga menit ke-20. Menurut teori pH 7,0 merupakan pH
yang sesuai untuk kinerja enzim amilase.

Pada pH 12,0 yang bersifat basa. Hasil praktikum yang didapat pada menit ke 5,
persentase substrat yang tercerna adalah 0,26%. Pada menit ke 10 persentase substrat yang
tercerna adalah 0,39%. Pada menit ke 15, persentase substrat yang tercerna adalah 0,79%
Pada menit ke 20, persentase substrat yang tercerna adalah 2,09%. Hal ini berarti dapat
disimpulkan, bahwa pada pH 12,0 persentase substrat tercerna cenderung mengalami
kenaikan yang konstan dari menit ke 5 hingga menit ke 20. Jika dilihat dengan teori maka
pH 12,0 yang bersifat basa ini tidak dapat menyerap substart dengan baik. Pada
absorbansinya, mengalami penurunan.

Pada praktikum kali ini pH yang sesuai teori tersebut terdapat pada pH 7, karena
enzim amilase yang terdapat pada cairan saliva di rongga mulut bekerja hanya pada pH
kisaran 6,8 – 7,0. Walaupun ada terdapat kesalahan tetapi pada pH 7 substrat yang terserap
memiliki nilai yang tinggi.

G. PERTANYAAN

1. Apa fungsi penambahan dapar pada praktikum ini ?

Suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan
hilangnya secara total aktivitas enzim. Pada sel hidup, perubahan pH sangat kecil. Enzim
hanya aktif pada kisaran pH yang sempit. Oleh karena itu media harus benar-benar

13
 dipelihara dengan menggunakan buffer (larutan penyangga). Jadi penambah buffer dalam
praktikum ini dimaksudkan unttuk menjaga kestabilan enzim dalam keadaan asam atau
basa dengan tidak merubah pH optimalnya.

2. Apa fungsi penambahan larutan NaCL 0,9% ?

Penambaham NaCL bertujuan sebagai pengaktif kerja enzim dan pati atau amilum
dimana pati ini merupakan substartyang akan bereaksi dengan iodium membentuk
kompleks biru. Saliva yang merupakan enzim amilase akan menghidrolisis pati menjadi
dekstrin kemudian maltosa (disakarida) dan terhidrolisis lagi menjadi 2 molekul glukosa
secara enzimatis.

H. KESIMPULAN
Salah satu faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah pH. Dimana suatu ph
tertentu atau daerah pH dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi, pH tersebut
dinamakan pH optimum. Sedangkan pH yang tidak sesuai dengan daaerah kerja enzim
menyebabkan aktivitas kerja enzim menurun, bahkan jika daerah pH terlalu jauh dari pH
optimum akan menyebabkan enzim mengalami denaturasi. Denaturasi adalah rusaknya
enzim sehingga tidak dapat bekerja, atau menurunnya aktivitas kerjaenzim.

Enzim bekerja cukup optimum pada pH 7 yang menunjukkan kerja enzim yang
konstan atau bahkan naik. Pada pH 12 enzim mengalami penurunan pada beberapa titik
reaksi dan mengalami peningkatan pada akhir reaksi. Pada pH 4 enzim nenurun pada akhir
reaksi karena kondisinya yang mengandung H+ berlebih.

14
 DAFTAR PUSTAKA

Ariandi. (2016). Pengenalan Enzim Amilase (Alpha-Amylase) dan Reaksi Enzimatisnya

Menghidrolisis Amilosa Pati Menjadi Glukosa. Jurnal Dinamika, 07(1), 74–82.
Jayanti, T. R. (2011). PENGARUH pH, SUHU HIDROLISIS ENZIM α-AMILASE DAN
KONSENTRASI RAGI ROTI UNTUK PRODUKSI ETANOL MENGGUNAKAN PATI
BEKATUL. In Skripsi Universitas Sebelas Maret (Vol. 3, Issue 10).
Karakterisasi Enzim Amilase Dari Kecambah Biji Jagung Ketan (Zea mays ceratina L.) |
Mendeley. (n.d.). Retrieved March 22, 2021, from
https://www.mendeley.com/search/?page=1&query=Karakterisasi Enzim Amilase Dari
Kecambah Biji Jagung Ketan %28Zea mays ceratina L.%29&sortBy=relevance
Supriyatna A, Amalia D, Jauhari AA, H. D. (2015). Aktivitas Enzim Amilase , Lipase, dan
Protease dari Larva. Jurnal ISTEK.
Susanti, R., & Fibriana, F. (2013). Teknologi Enzim. In Journal of Chemical Information and
Modeling.

15