( 2 SKS)

BIOKIMI
A
1

SILABUS BIOKIMIA
TUJUAN
INSTRUKSIONAL
UMUM
Setelah mengikuti mata

kuliah ini mahasiswa

mampu menjelaskan
biomolekul essensial dan
mikroorganisma serta
aplikasinya pada industri.
2

Pokok Bahasan
I:
Protein
Enzim
Karbohidrat
Lipid
Asam

Nukleat

Pokok Bahasan
II:
PENGANTAR MIKROBIOLOGI

MIKROORGANISME DALAM INDUSTRI

MICROBIAL METABOLISM
MICROBIAL MEDIA, GROWTH, &

CONTROL
KUANTIFIKASI & KULTIVASI MIKROBA

Selamat Datang
di dunia Biokimia
Mengajar tidak bertujuan mengisi
botol kosong,
tetapi mengajar adalah untuk
menyulut api dari suatu obor"
Michel de Montaigne
5
5

Cara Belajar
Baca bab yang akan dikuliahkan

sebelum perkuliahan
Belajar 3-5 jam untuk setiap jam
perkuliahan
Latihan pemecahan masalah
Ingat istilah-istilah, struktur, dan jalur-jalur
metabolisme
Belajar berkelompok
6
6

Filosofi Pembelajaran
Menjelaskan, bukan mengindoktrinasi
Menunjukkan hal yang perlu diketahui dan

yang tidak perlu diketahui

Menghargai pertanyaan tentang hal yang
belum diketahui
Mempelajari semua hal adalah tidak
mungkin, tetapi yang lebih penting adalah
mengorganisir hal yang kita ketahui agar
dapat digunakan
7
7

BIOKIMI
A

biolog
i
Kimia
organ
ik

Kimia organik dari biomolekul

Molekulnya komplek
Berat molekulnya ..besar !!!!!
Namun.sifat kimia and fisikanya sama

seperti senyawa organik lainnya !

8

BIOMOLEKUL DAN
Hirarkhi organisasi molekular
SEL
SEL
Inti, mitokondria
Kloroplast, badan
golgi
Organel
Ribosom,mikrotubul,
Kompleks enzim,
Sistem kontraktil
Supramolekul
Asam nukleat,
Protein, lipid
Polisakarida
9

Makromolekul

CO2, H2O, NH3 ,N2

Prekursor

Piruvat, Sitrat, Malat

Gliseraldehid-3-pospat
Intermediet metabolit

Nukleotida, asam amino

Monosakarida,
asam lemak, gliserol
Building block

Metabolisme
Biomolekul
Anabolik

Senyawa penyusun
Gula sederhana
Asam amino
Nukleotida
Asam lemak
Katabolik
1
0

Makromolekul
Polisakarida
Protein (peptida)
RNA atau DNA
Lipida

Biosintesis
Membutuhkan
Molekul
Sederhana
untuk
Digabung
secara Kovalen
melalui Berbagai
Cara

1
1

PROTEIN

1
2

PROTEIN
Berasal dari bahasa Yunani :

Protos
Gerardus Mulder (1838)
of prime importance
yang pertama atau yang
terpenting
Molekul yang sangat vital untuk organisme
13
1
3

Sifat fisik dan kimiawi dipengaruhi

oleh asam amino penyusunnya

PROTEIN

Zat organik terbanyak dalam sel hidup 40 70 %,

zat yang paling utama pada kulit, otot, urat,

syaraf, darah, enzim, anti bodi dan hormon

polimer alam yang disusun oleh rantai asam
amino melalui ikatan kovalen yang spesifik :
PEPTIDA

molekul protein single terdiri dari ratusan ribuan

unit asam amino, yang disusun oleh 20 jenis asam

amino
1
4

KOMPOSISI UNSUR-UNSUR
PENYUSUN PROTEIN

1
5

Fungsi protein
Source of energy

(4kcal/gram)
Growth, Maintenance ,Repair
Enzymes
Hormones and Antibodies
Fluid Balance
Acid/Base Balance (buffers)
Transporter of substances
1
6

Fungsi Protein
Pada sebagian besar jaringan tubuh, protein

merupakan komponen terbesar setelah air.

Sebagai zat pembangun, protein merupakan bahan
pembentuk jaringan-jaringan baru dan
mempertahankan jaringan yang telah ada.
Kekurangan protein dalam waktu lama dapat
mengganggu berbagai proses dalam tubuh dan
menurunkan daya tahan
Protein yang dikonsumsi manusia akan diserap oleh
usus dalam bentuk asam amino
17
1
7

Di dalam tubuh manusia protein dipecah

menjadi komponen yang lebih kecil yaitu asam

amino dan atau peptida. Juga terjadi sintesis
protein untuk mengganti yang lama.
Waktu yang diperlukan untuk mengganti

separuh dari jumlah kelompok protein tertentu

dengan protein baru disebut halft time atau
waktu paruh jangka hidup protein.
Jika kelebihan protein, maka asam amino akan

dikonversi glukosa lemak

18
1
8

Source of energy
Protein merupakan

komponen utama dalam

daging.
Setiap gram protein
menghasilkan energi
(4kcal/gram)
Pada keadaan starvasi
(starvation) dan diet
rendah karbohidrat ,
protein merupakan
sumber energy yang
terakhir yang akan
digunakan.
19
1
9

Kebutuhan Protein
Kebutuhan protein untuk tubuh manusia rata-rata

sebesar 1 g protein/kg berat badan per hari

Kebutuhan manusia akan protein dapat dihitung
dengan mengetahui jumlah nitrogen yang hilang.
Bila seseorang mengkonsumsi ransum tanpa
protein, maka nitrogen yang hilang tersebut pasti
berasal dari protein tubuh yang dipecah untuk
memenuhi kebutuhan metabolisme
Tubuh kita tidak menyimpan asam amino, seperti
lemak dan karbohidrat, maka dibutuhkan suplai
asam amino tiap hari untuk membentuk protein
baru.
20
2
0

Importance of Proteins in Our Body

Vital
activity
Nutrition

Example of
proteins
Digestive enzymes
e.g. trypsin,

2
1

Functions

Catalyzes the
hydrolysis of proteins to
polypeptides

amylase

Catalyzes the
hydrolysis of starch to
maltose

lipase

Catalyzes the
hydrolysis of fats to
acids and glycerol

fatty

Importance of Proteins in Our Body

Vital
activity

2
2

Example of
proteins

Functions

Respiration
and
transport

Haemoglobin

Responsible for the

transport of oxygen
throughout the body

Immune
response

Antibodies

Essential to the
defence of the body
(e.g. against bacterial
invasion)

Growth

Hormones
(e.g. tyrosine)

Controls growth and

metabolism

Importance of Proteins in Our Body

Vital activity
Support and
movement

Sensitivity and
coordination
2
3

Example of
proteins

Functions

Actin and myosin Responsible for

muscle contraction
Collagen

Gives strength with

flexibility in tendons
and cartilage

Hormones
(e.g. insulin)

Controls blood
sugar level

KLASIFIKASI
Berdasarkan
komposisi
PROTEIN

Berdasarkan konformasi
Berdasarkan fungsi biologis

I.

Berdasarkan Komposisi :

2
4

a. Protein sederhana : pada hidrolisisnya

hanya menghasilkan asam amino
b. Protein konjugasi : pada hidrolisis
dihasilkan asam amino dan komponen
organik dan anorganik lain (Gugus
PROSTETIK). Misal : nucleo protein, lipo
protein, fosfo protein, metallo protein, gluco
protein

II. Berdasarkan Konformasi :

a. Protein Serat : zat pembentuk struktur
pada hewan, tidak larut dalam air. Merupakan
serat yang kaku, kuat dan dibangun oleh rantai
polipeptida yang ditata sejajar sepanjang satu
sumbu. Misal : keratin, kolagen, sutera

2
5

26

b. Protein Globular : rantai polipeptida melipat ke

dalam menjadi bentuk globular (bulat). Umumnya
larut dalam air , mempunyai fungsi yang mobil dan
dinamis dalam sel. Misal : enzim, hormon,
haemoglobin, mioglobin.

c. Protein dengan konformasi antara serat

dan globular : protein yang bentuknya seperti
serat tapi larut dalam air dan larutan garam.
Misal : myosin dan fibrinogen
27

III. Berdasarkan Fungsi Biologis

a. Sebagai Enzim :
katalis biologis.
Hampir semua
reaksi biologis
dikatalis oleh
enzim, dari reaksi
yang sangat
sederhana seperti
reaksi transportasi
CO2 sampai yang
sangat rumit seperti
replikasi kromosom.
2
8

b. Protein Cadangan , misal : ovalbumin, casein

c. Protein Transport , misal : haemoglobin,
myoglobin, lipoprotein
Banyak molekul dengan BM kecil serta beberapa
ion dapat diangkut atau dipindahkan oleh proteinprotein tertentu. Misalnya hemoglobin
mengangkut oksigen dalam eritrosit, sedangkan
myoglobin mengangkut oksigen dalam otot.

Structur 3 D myoglobin,
warna menunjukkan alpha helic

Merupakan protein yang

pertama kali dipelajari strukturny
Dengan X-ray crystallography
2
9

Transport lipid dalam

darah : Lipoproteins
Mekanisme transport
material melewati
membran cell

3
0

d. Protein Pelindung , misal : antibodi, fibrinogen

Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi,
yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal
dan menempel atau mengikat benda-benda asing
yang masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri,
dan sel-sel asing lain.

3
1

Antibodi adalah protein yang dapat

menahan / melawan atau meng
inaktifkan bakteri , virus dan sel-sel
asing lain yang menyebabkan infeksi

3
2

e. Hormon
Tidak semua hormon merupakan

protein. Misalnya, " hormon steroid "

bukan protein!

3
3

Defisiensi Insulin pada

manusia merupakan
penyebab utama dari
diabetes mellitus.
Structure insulin bovine
(hal.33) ditentukan oleh
Sanger tahun 1953.
Human insulin berbeda
dari bovine insulin hanya
pada tiga asam amino
pada rangkaian ini
3
4

Bovine Insulin , hormon yang

mengatur metabolisme glucosa

3
5

f. Protein Struktural, misal : glucoprotein

merupakan dinding sel
g. Protein Kontraktil , misal : Myosin
merupakan filamen tebal dalam myofibril
h. Toksin , misal : bisa ular

3
6

Perbandingan ukuran molekul beberapa

protein. Dari kiri ke kanan : antibody (IgG),
hemoglobin, insulin (hormone), adenylate
kinase ( enzyme), dan glutamine synthetase
( enzyme).

ASAM AMINO /
AMINO ACID

Gugus R rantai samping , berbeda-beda

pada setiap jenis asam amino
37

 Merupakan monomer yang menyusun protein

Ada 20 jenis asam amino pembentuk protein yang

disebut sebagai asam amino standar

Gugus amino terikat pada atom C gugus karboksilat
Mempunyai konfigurasi L ( sejenis dengan gliseral

dehid ), kecuali asam amino glisin

CHO
HO - C - H
CH 2OH
L - Gliseral dehid
3
8

COOH
H 2N - C - H
R
Asam - L- amino

Asam amino ke 21 disebut

selenocystein (jarang ditemukan)

Terdapat di beberapa enzim seperti
gluthatione peroxidase

3
9

Asam amino dapat digolongkan menjadi dua

kelompok yaitu asam amino eksogen dan asam

amino endogen.
Asam amino endogen dapat dibentuk dalam
tubuh manusia, sedangkan 10 asam amino
eksogen tidak dapat dibentuk oleh tubuh
manusia, karena itu disebut asam amino
esensial, artinya harus didapatkan dari makanan
Untuk orang dewasa, jumlah
asam amino essensial 8 macam
4
0

Dalam teknologi pangan, asam amino

mempunyai beberapa sifat yang

menguntungkan maupun yang
kurang menguntungkan.
Misalnya D-triptofan mempunyai rasa

manis 35 kali kemanisan sukrosa,

sebaliknya L-triptofan mempunyai rasa
yang sangat pahit.
Asam glutamat sangat penting peranannya

dalam pengolahan makanan, karena dapat

menimbulkan rasa yang lezat.
4
1

ASAM AMINO (AMINO ACIDS)

Essential (10)
Nonessential(10
Phenylalanin
)
e
Alanine
Valine
Asparagine
Threonine
Aspartic acid
Tryptophan
Cysteine
Isoleucine
Glutamic acid
Methionine
Glutamine
Histidine
Glycine
Arginine
Proline
Leucine
Serine
Lysine
Tyrosine
4
2

Conditionall
y
essential (3)
Cysteine
Glutamine
Tyrosine

 Perbedaan rantai

samping R
menyebabkan
perbedaan dari jenis
asam amino, seperti :
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di
dalam air
Asam amino yang
paling sederhana
adalah Glycine,
dimana R = H
4
3

SIFAT-SIFAT ASAM
AMINO

1). Dalam larutan, kedua gugus (asam dan amino) bersifat dipolar ion (zwitter ion)

Seperti larutan yang mempunyai moment dipol tinggi

4
4

Misal, asam amino alanin mempunyai rantai samping

netral. Alanin dapat digunakan untuk menggambarkan
sifat asam amino pada berbagai pH

Bentuk

4
5

dipolar ion dari alanin adalah :

2). Bersifat amphoter, yaitu dapat bersifat sebagai

asam pada pH tinggi dan bersifat sebagai basa
pada pH rendah

R- HC - C OOH
+NH
3

pada pH rend ah
(asam)
sebagai basa

OH

H+

_
R- HC - COO
+
NH3

di p olar ion
(netral)

_
OH
H+

_
R- HC - COO
NH 2

pada pH ti nggi
(bas a)
seb agai asam

3) Jika asam amino diletakkan dalam medan listrik,

maka asam amino akan bergerak ke katoda pada
pH rendah dan bergerak ke anoda pada pH
tinggi
4
6

Titik disaat asam amino tidak lagi bergerak ketika

diletakkan dalam medan listrik disebut : titik

isoelektrik, atau pH isolelektrik (pI ).
Harga pIsoelektrik merupakan rata-rata dari dua
harga pKa. Misal (pKa1 + pKa2) / 2 . Diagram pH
untuk alanin :

4
7

Lysin, mempunyai rantai samping basa,

memberikan bentuk kesetimbangan yang

lebih kompleks.

4
8

4) Bersifat optis aktif

Semua asam amino bersifat chiral, kecuali
glycine dan mempunyai konfigurasi leuvo, L,
(sama seperti glyceraldhyde) pada carbon

4
9

5). Kristal non volatil

yang meleleh
dengan
terdekomposisi
pada T tinggi
6). Tak larut dalam
pelarut non polar,
cukup larut dalam
air
5
0

Klasifikasi Asam
amino
Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)
Biasanya mempunyai sifat-sifat seperti: hidrofobik /

hidrofilik, polar/non polar, ada / tidaknya gugus terionisasi

AROMATIK
NON
POLAR

Asam amino
BASIC (+)

51

ACIDIC (-)

POLAR

Asam amino non

polar
Memiliki gugus R alifatik
Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a

seperti Ile (I) biasa terdapat di bagian dalam

protein.
Prolin berbeda dengan a.a siklis. Tapi
mempunyai banyak kesamaan sifat dengan
kelompok alifatis ini.
Umum terdapat pada protein yang berinteraksi
dengan lipid
52

Asam amino polar

Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
Serin , threonin, cystein, metionin, asparagin, glutamin
Bersifat hidrofilik mudah larut dalam air
Cenderung terdapat di bagian luar protein
Cystein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi

pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami

oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide
(-S-S-) cystin (bukan a.a. standar karena selalu
terjadi dari 2 buah molekul sistein)
53

Asam amino dengan gugus R aromatik

Fenilalanin, tirosin dan triptofan
Bersifat relatif non polar hidrofobik
Fenilalanin bersama dengan V, L & I a.a paling

hidrofobik
Tirosin gugus hidroksil , triptofan cincin indol
Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen
penting untuk menentukan struktur ensim
Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV
280 nm sering digunakan untuk menentukan kadar
protein
54

Asam amino dengan gugus R bermuatan (+)

Lisin, arginin, dan histidin
Punya gugus bersifat basa pada rantai samping
Bersifat polar terletak di permukaan protein dapat

mengikat air.
Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pada
gugus imidazol) dibanding
lisin gugus amino
arginin gugus guanidino
Histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis
sering berperan dalam reaksi ensimatis yang melibatkan
pertukaran proton
55

Asam amino dengan gugus R

bermuatan (-)
Aspartat dan glutamat
Mempunyai gugus karboksil pada rantai

sampingnya bermuatan (-) / acid pada pH 7

56

57

58

59

ANALISA ASAM AMINO DALAM

PROTEIN
Hydrolysis
Polypeptide dapat dihidrolisis dengan cara refluks selama
24 jam menggunakan HCl 6M
Hasil hidrolisis dapat dipisahkan menjadi asam-asam
amino yang terpisah satu dengan yang lainnya dengan
cation-exchange resin

60

 Pada metoda orisinil, eluen diperlakukan dengan

ninhydrin, untuk mendeteksi dan menentukan jenis

asam amino yang keluar dari kolom. Saat ini analisa
campuran asam amino dilakukan dengan HPLC

61

Degradasi Edman
Degradasi Edman untuk pemutusan rangkaian dan

identifikasi N-terminal asam amino. Efektif bila rantai

polipeptida terdiri dari 60 residu asam amino.

- Analisa N-Terminaldengan metoda Sanger

Ujung N-terminal polypeptida dilabel dengan 2,4dinitrofluorobenzene, selanjutnya dihirolisis. Asam
amino N-terminal yang dilabel dipisahkan dari
campurannya dan diidentifikasi terhadap standar
62

Penggunaan metoda Sanger tidak seluas

penggunaan metoda Edman
Analisa asam amino C-Terminal
Asam amino C-terminal secara selektiv

dihidrolisa menggunakan enzym

carboxypeptidase. Enzym ini secara
kontinu akan memutuskan atau
melepaskan asam amino C-terminal yang
baru. Hasil hidrolisis dapat dianalisis
dengan HPLC
63

Analisa dengan metoda Sanger dan Edman lebih

aplikatif untuk polipeptida yang rantai asam aminonya

tidak terlalu panjang (kira-kira 60 residu asam amino

Untuk protein dan polypeptida dengan BM besar,

sampel dihidrolisa parsial dengan asam encer.

Polypeptida dengan BM besar dapat juga diputus

menjadi rantai-rantai yang lebih pendek dengan reagent

site-specific atau dengan enzymatis

Mass spectrometry dapat juga digunakan untuk

determinasi rantai polipeptida dan protein. Mass

spectra dari fragment polypeptida yang berasal dari
protein dibandingkan terhadap database rantai
polypeptida standar

64

HPLC
asam amino
standar

65

65

Kromatogram HPLC Asam

Amino
Sampel Bulu Ayam

66

Jenis dan kadar asam amino dari bulu

ayam
dari kromatogram HPLC
No
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
67

Jenis asam amino

Aspartat
Glutamat
Serina
Histidina
Glysina
Threonina
Arginina
Alanina
Tyrosina
Methionina
Valina
Fenillatanina
Isoleusina
Leusina
Lysina

Kadar (% b/ b)
6,19
9,17
10,46
0,26
5,72
4,25
5,78
3,05
2,05
0,25
6,16
4,10
3,96
6,20
0,77

Peptida & Protein

6
8

Proteins : polimer dari asam amino yang

rantainya panjang dan tak bercabang
Peptida : polimer asam amino yang rantainya
pendek
Tiap as.amino dalam peptida dan protein
disebut residu as.amino

Ikatan dalam peptida /

protein
amide linkage

6
9

Asam amino dengan bantuan enzim akan

berpolimerisasi membentuk rantai Amida,

yang biasa disebut peptida.

Ikatan -amino ini disebut : IKATAN

PEPTIDA

Protein dapat terdiri dari satu atau lebih rantai

polipeptida dan juga dapat berasosiasi

dengan molekul atau ion lain

Sebuah molekul yang terdiri dari dua buah

asam amino disebut : dipeptida. Kalau ada

tiga asam amino disebut : tripeptida , dst

7
0

Dipeptida
Dipeptida terjadi melalui penggabungan dua molekul
as.amino dengan melepaskan satu molekul air,(H20)

7
1

TRIPEPTIDA
Tripeptida terjadi melalui penggabungan tiga
molekul as.amino

aa
1
7
2

aa2
ikatan peptida

aa3

Polypeptida
Suatu rantai polypeptida, residu Nterminal berada sebelah kiri dan
residue C-terminal disebelah kanan

7
3

STRUKTUR ASAM AMINO

DALAM PROTEIN
1. Struktur Primer :

Struktur rantai polipeptida linier yang terjadi

karena ikatan peptida residu asam amino
dengan residu asam amino lainnya.

Pada struktur primer dapat dianalisis :

- Urutan aa dalam suatu rantai poli peptida
- Jenis aa penyusun rantai
- Jumlah aa

74
7
4

Urutan dan jenis asam amino dapat dianalisa

dengan metoda Sanger atau Edman untuk
residu asam amino ujung-N dan reduksi
dengan LiBH4 untuk residu asam amino
ujung-C

Struktur Primer, suatu rantai

protein

7
5

2. Struktur Sekunder
Struktur sekunder protein distabilkan oleh

ikatan Hidrogen
Bila ikatan hidrogen terjadi antara atom H

dr gugus amino residu asam amino-1

dengan atom O dari gugus carbonil residu
asam amino-4, akan terjadi struktur
sekunder 3,6 Helix
Untuk struktur - pleated sheet, ikatan
7
6

hidrogen terjadi antar rantai peptida

7
7

Struktur sekunder - pleated sheet

7
8

3. Struktur Tersier :
Struktur sekunder yang membelok dan berlipat
ke dalam tiga dimensi, membentuk protein
serat dan globular

7
9

Protein globular myoglobin,

dengan gugus heme

4. Struktur Kwarterner :
Merupakan gabungan antara struktur-struktur

tertier.
Banyak protein BM tinggi merupakan agregat
dari beberapa sub unit. Agregat ini
menyebabkan terjadinya struktur kwarterner
Hemoglobin
protein.
Misal pada hemoglobin

Hemoglobin adalah protein

globular yang berfungsi sbg alat

transports oxygen dalam darah
Hemoglobin terdiri dari 4 subunit
polypeptida (2, & 2 )
Tiap subunit protein membawa
gugus heme
8
0

81

STRUKTUR
ASAM
AMINO
dalam
Protein :
Primer
Sekunder
Tertier
kuarterner
8
2

Hierarkhi Struktur
Protein
Struktur
Primer : berbentuk rantai asam amino
linear sebagaimana polipeptida yang dihasilkan
oleh suatu translasi
Struktur sekunder : perkembangan berupa
pelipatan dari struktur primer akibat adanya
ikatan Hidrogen antar asam amino (tiap 5 aa)
Struktur tertier : bentuk tiga dimensi hasil
pelipatan struktur sekunder karena ikatan ion,
ikatan disulfida antar gugus R asam amino
Struktur kuarterner : gabungan beberapa
polipeptida berstruktur tersier
83

Sifat-sifat fisiko kimia protein

Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama,

tergantung pada jumlah dan jenis asam

aminonya.

Berat molekul protein sangat besar

Ada protein yang larut dalam air, ada pula

yang tidak dapat larut dalam air, tetapi

semua protein tidak larut dalam pelarut
lemak / non polar.

8
4

Sifat-sifat fisikokimia protein

Bila dalam suatu larutan protein

ditambahkan garam, daya larut protein

akan berkurang, akibatnya protein akan
terpisah sebagai endapan. Peristiwa
pemisahan protein ini disebut salting out.

Apabila protein dipanaskan atau

ditambahkan alkohol maka protein

akan menggumpal.

Protein dapat bereaksi dengan

asam dan basa

8
5

Makanan sumber
protein
Makanan yang
mengandung
protein:
Daging, ikan, telur
47%
Cereals 19%
Sayur dan buahbuahan 7%
Dairy products
21%
Tumbuhan
polong2an 5.4%
8
6

Soybeans / kedele
sbg sumber protein
Kedele termasuk

tumbuhan polong2an
Mengandung semua
jenis asam amino
essensial yang
dibutuhkan untuk
kesehatan
Kualitas asam amino
essensial nya ekivalen
dengan protein dalam
daging, susu dan telur
8
7

What
do we
do now??

8
8